Académique Documents
Professionnel Documents
Culture Documents
Introduction
La biochimie est l’étude des réactions chimiques qui se déroulent au sein des êtres vivants.
Métabolisme
Anabolisme Catabolisme
Energie
Energie
Les petites molécules sont assemblées ensemble Les grandes molécules sont décomposées en
pour en créer de grandes. Le processus requiert de petites molécules. De l’énergie est libérée.
l’énergie.
Pour comprendre ces réactions, il convient de connaitre les molécules biochimiques ou biomolécules :
- glucides
- protéines
- lipides
- acides nucléiques
Cordée PASS Biochimie : les biomolécules Mme Braud
I- Les constituants de base des peptides et des protéines : les acides aminés
Les acides aminés (AA) sont apportés par les protéines nutritives exogènes dégradées en AA par la digestion.
Notre organisme élabore alors ses propres protéines.
1. Caractéristiques physico-chimique
a. Structure générale
Les AA sont constitués d’un atome de carbone lié à :
- une fonction acide carboxylique -COOH
- une fonction amine primaire -NH2 (sauf pour la proline où il s'agit d'une fonction amine secondaire
-NHR)
- un atome d’hydrogène
- la chaîne latérale de nature variable
b. Symétrie
Le carbone α est un carbone asymétrique si et seulement si le radical R est différent de H (sinon, il s'agit de
la glycine).
Un carbone asymétrique est un atome de carbone lié à quatre atomes ou groupes d'atomes différents. On
le note C*. Une molécule qui comporte un carbone asymétrique est chirale (puisqu'elle ne peut avoir de
centre de symétrie).
Il existe donc deux formes (gauche = lévogyre et droite = dextrogyre) qui sont des énantiomères (images
l'une de l'autre dans un miroir). Chimiquement, il n'existe pas de différence de propriétés entre les deux. Il
faut en appeler à la physique pour constater que l'une dévie une lumière polarisée vers la gauche et l'autre
vers la droite. Les énantiomères sont ainsi soit lévogyres, soit dextrogyres.
Les AA naturels sont préférentiellement de série L, en sachant que certains micro-organismes tels que
bactéries et levures utilisent parfois des AA de la série D.
Les pK des deux fonctions étant différents, dans les conditions habituelles de pH les deux ions coexistent
simultanément sur la même molécule, c'est-à-dire que l' AA se trouve porteur de deux charges. Cet ion est
appelé sel interne ou zwitterion (de l'allemand, qui signifie «hermaphrodite», donc porteur des deux
caractères simultanément). Des équilibres sont déplacés en milieu fortement acide ou fortement basique.
Mais l'équilibre en milieu neutre entre la forme ionique et la forme moléculaire ne dépend que de la
structure de l'acide aminé.
Le pH isoélectrique de l' AA correspond au pH pour lequel l' AA possède des charges qui se compensent
exactement.
A pH < pKa1, les formes acides -COOH prédominent ; le groupe amine est sous forme NH3+.
A pH > pKa2, les formes -COO- prédominent ;
2. Variétés des AA
Il existe en tout 22 acides aminés protéinogènes, ce qualificatif étant forgé à partir de racines grecques
signifiant précisément « qui donne naissance aux protéines ». Parmi ceux-ci, 20 acides aminés, dits acides
aminés standards, sont codés directement par un codon de l'ADN nucléaire. Deux autres acides aminés
protéinogènes sont codés indirectement par des codons-stop (la sélénocystéine et la pyrrolysine). La
pyrrolysine n'est présente que dans les protéines de certaines archées méthanogènes. La sélénocystéine est
présente chez les eucaryotes mais a priori dans quelques dizaines d'enzymes.
a. AA Aliphatiques
Un noyau aromatique correspond à un cycle où les doubles liaisons C=C sont conjuguées
Cordée PASS Biochimie : les biomolécules Mme Braud
c. AA polaires
Ce sont des molécules qui aiment l'eau et donc qui vont établir des ponts hydrogènes avec l'eau.
Il y a la sérine, la thréonine (avec une fonction alcool), la cystéine et la méthionine soufrés, la glutamine et
l'asparagine avec une fonction amide dans R (Gln possède deux groupements méthylènes, Asn un seul
groupement méthylène).
La sélénocystéine dérive de la cystéine par remplacement de l'atome de soufre par un atome de sélénium.
Il y a les acides : l'acide aspartique et l'acide glutamique, importants dans le fonctionnement de certaines
protéines. Il y a les basiques (bases faibles) : la lysine, l'arginine et l'histidine (avec son noyau imidazole) qui
se trouvent dans le site actif de certains enzymes
Cordée PASS Biochimie : les biomolécules Mme Braud
À noter
Il existe un moyen mnémotechnique très connu pour retenir les acides aminés indispensables sous la
forme d'une phrase :
(Hystérique), le très lyrique Tristan fait vachement méditer Yseult (en Argentine)
Les termes entre parenthèses concernent les acides aminés semi-essentiels.
Cordée PASS Biochimie : les biomolécules Mme Braud
QCM
1 Parmi les propositions suivantes, relevez la (ou les) propositions exacte(s)
0 a. La proline est un acide aminé hydrophobe.
0 b. La tyrosine est plus soluble dans l'eau que la phénylalanine.
0 d. La glycine est le seul acide aminé à n'avoir pas de carbone asymétrique.
0 e. La desmosine explique la grande élasticité de la molécule de collagène.
2 Les acides aminés possèdent les caractères généraux suivants (vrai ou faux?):
0 a. Ce sont des molécules amphotères.
0 b. Tous les acides aminés possèdent un atome de carbone asymétrique.
0 c. La plupart des acides aminés naturels appartiennent à la série L.
0 e. Ils se différencient par la nature de leur chaîne latérale.
0 f. Ils entrent dans la composition des protéines.
5 Le pKa de la fonction acide carboxylique de la glycine est de 2,4, celui de la fonction amine de 9,8.
Indiquer la (les) proposition(s) juste(s) .
0 a. Le pHi vaut 2,4.
0 b. Le pHi vaut 9,8.
0 c. Le pHi vaut 6,1.
0 d. À pH 1,0, on a 50% de la fonction acide sous forme COO- et 50% de la fonction amine sous forme
NH3+.
0 e. À pHi, la charge globale de la glycine est nulle.
7 Parmi les acides aminés suivants, lequel (lesquels) possède(ent) une chaîne latérale cyclique?
0 a. Alanine. 0 c. Proline. 0 e. Lysine.
0 b. Tyrosine. 0 d. Valine.
Cordée PASS Biochimie : les biomolécules Mme Braud
QCM - Corrigé
1 Bonne(s) réponse(s) : a., b., et d.
a. Ceci est dû à la forme cyclique de sa chaîne Jatérale.
b. Le groupe hydroxyle permet d'établir des liaisons hydrogènes avec les molécules
d'eau .
c. Cela ne concerne que les acides aminés aromatiques.
d. La chaîne latérale est constituée par un unique atome d'hydrogène.
e. Elle explique la grande élasticité de la molécule d'élastine.
b. L'atome de carbone de la glycine porte deux hydrogènes et n'est donc pas asymétrique.
C'est le seul AA qui ne possède pas de carbone asymétrique.
c. Attention à ne pas confondre avec les sucres qui appartiennent fréquemment à la série D.
d. Même les AA de masse molaire importante ne dépasse jamais 1 000 daltons.
e. C'est la nature de la chaîne latérale qui permet de distinguer les différents AA entre
eux.
f. L'assemblage des AA constitue la structure primaire des peptides et des protéines.
3 Bonne(s) réponse(s): b., c., d. et e.
a. Il s'agit d'un noyau indol.
c. Cette question paraît surprenante, mais la structure de la chaîne latérale correspond
bien à la structure de l'alanine. En effet, à coté du noyau indol, on trouve bien une
partie de molécule de structure identique à celle de l'alanine.
e. Un hétérocycle étant un cycle d'atomes de carbone avec un ou plusieurs atomes
appartenant à un autre élément chimique.
4 Bonne(s) réponse(s): a., c. et d.
b. La proline possède une fonction amine secondaire.
c. Les chaînes latérales étant plus ou moins polaires (atomes électronégatifs, ionisation
de fonction ... ), l'hydrophilie des AA est donc variable en fonction de la nature de
cette chaîne latérale R.
5 Bonne(s) réponse(s): c. et e.
c. Le pHi, pour un AA qui ne possède aucune fonction acide ou basique supplémentaire
dans sa chaîne latérale, est égal à la somme des deux pKa divisée par deux, soit 6, 1.
d. À ce pH, la totalité des fonctions acides sont sous forme COOH, soit 100%, de même
pour la fonction amine, soit 100% sous la forme NH/ .
e. À ce pH, l' AA ne migre pas en électi-ophorèse.