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ACIDES AMINES
1. Dfinition-Formules gnrales...
2. Rle des acides amins...............
3. Classification des acides amins.
4. Autres classifications des aminoacides..
5. Les acides amins non standards...
Aminoacides subissant une modification post-traductionnelle (protiques non standards)
Autres aminoacides (non protiques non standards)
6. Proprits des acides amins.....
6.1. Chiralit-Activit optique...
6.2. Spectre dabsorption de la lumire
6.3. Solubilit...
6.4. Proprits ioniques...
7. Mthodes danalyse des acides amins..
7.1. Chromatographie changeuse dion...
7.2. Electrophorse..
Sur un ensemble de quelques 300 aminoacides, pour le moment inventoris, seuls 20 de ceux
ci composent les protines en tenant compte du fait que certains aminoacides non standard,
trouvs dans les protines, sont modifis aprs la traduction (modification posttraductionnelle).
Les noms de ces 20 aminoacides, dont le dernier tre caractris fut la thronine en 1935,
n'obissent aucune nomenclature et voquent soit leurs sources, soit leurs proprits
physiques ou encore un quelconque caractre analytique.
On a l'habitude d'utiliser des abrviations trois lettres ou une lettre pour cette srie de vingt
aminoacides.
1. Dfinition-Formules gnrales (Fig. II-01)
Les aminoacides ont en commun d'tre des molcules organique bifonctionnelles portant un
groupement amine (primaire) sur le carbone porteur du groupement carboxyle, dit carbone .
La fonction amine est une base et la fonction carboxyle est un acide (fonctions ionisables).
Ce sont des acides -amins (ou encore 2-amino-acides), exception pour la proline qui a une
amine secondaire (acide -imin). ( noter que la masse moyenne dun acide amin est
denviron 110 Da). Dans les valeurs de pH physiologique, les groupes acide carboxylique et
amino de l' -acide amin sont tous deux compltement ioniss (Fig. II-01). Un acide amin
peut donc agir la fois comme un acide ou une base. Les acides amins sont ainsi qualifis de
substances amphotriques ou ampholytes. Des molcules porteuses de groupes chargs de
polarit oppose sont appeles zwitterions ou ions dipolaires (Fig. II-01).
2. Rle des acides amins
Les acides -amins jouent un rle fondamental en biochimie comme constituants
lmentaires des protines : ils polymrisent en formant des liaisons peptidiques qui
aboutissent de longues chanes macromolculaires appeles peptides.
La dgradation des acides amins peut fournir aussi de lnergie, mais ils ne sont pas
stocks diffrence des sucres et des acides gras.
Les acides amins sont utiliss pour la synthse de molcules telles que hormones,
neurotransmetteurs etc. (ex. thyroxine, srotonine), comme mdiateur des ractions
allergiques (ex. histamine), cycle de lure (ex. citrulline et ornithine), coenzyme, antibiotique
(ex. cyclosrine et l'azasrine) etc.
3. Classification des acides amins (Fig. II-03-04)
Sept groupes d'aminoacides peuvent tre dfinis par rapport leurs chanes latrales :
a) Les acides amins chane aliphatique (aa neutre):
Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine
Les chanes aliphatiques plus grandes sont hydrophobes et ont tendance sagglomrer. La
structure tridimensionnelle des protines hydrosolubles est stabilise par le regroupement des
chanes latrales hydrophobes.
b) Les acides amins chane latrale aromatique :
Phnylalanine Tyrosine Tryptophane
Ces trois acides amins sont trs hydrophobes.
c) les acides amins soufrs :
Cystine Mthionine
Cette particularit augmente la rsistance de ces peptides la dgradation par des enzymes
protolytiques dont une spcificit est d'agir que sur des aminoacides de srie L.
Une solution d'aminoacide L volue trs lentement vers un l'quilibre racmique. Aprs la
mort d'un organisme vivant qui ne contient que des aminoacides de srie L, on aura une
volution lente vers l'quilibre racmique pour chacun d'entre eux : l'valuation du rapport
D/L de l'acide aspartique est utilise comme mthode de datation de fossiles.
6.2. Spectre dabsorption de la lumire
- les aminoacides n'absorbent pas la lumire visible, leurs solutions sont incolores.
- les bandes d'absorption dans l'infrarouge sont caractristiques de leurs chanes latrales
- les chanes latrales aromatiques des aminoacides ont des spectres d'absorption
caractristiques dans l'ultraviolet moyen :
La phnylalanine absorbe peu et le tryptophane est 4 fois plus absorbant que la tyrosine au
maximum d'absorption, proche de 280 nm. Cette proprit est trs souvent utilise pour le
dosage des peptides et des protines.
Remarquons que l'absorption de la tyrosine dans l'UV sera dpendante de l'tat d'ionisation du
phnol et par consquent du pH.
6.3. Solubilit
Gnralement les acides amins sont solubles dans l'eau, pas dans les solvants organiques (la
nature du radical peut cependant modifier cette solubilit).
La solubilit des aminoacides dans l'eau (de un gramme une centaine par litre) va dpendre
essentiellement de deux facteurs :
- le double groupement fonctionnel commun qui peut s'ioniser et donc favoriser la dissolution
- la chane latrale qui peut avoir un caractre plus ou moins polaire ou apolaire.
La solubilit dans les solvants organiques est faible de quelques mg/L et encore moins dans
les solvants plus apolaires. En prsence de deux phases liquides (thanol/eau), les
aminoacides se rpartissent dans les deux phases avec des coefficients de partage spcifique :
cette proprit est utilise pour les classer.
6.4. Proprits ioniques (Fig. II-07-08)
Lorsque l'acide amin est libre, il a au moins deux groupements fonctionnels sur le mme
carbone et pour certains un troisime sur la chane latrale.
L'un des deux groupements est un acide (carboxylique) et l'autre est une base (amine). C'est
une molcule amphotre. Les aminoacides qui portent au moins une fonction carboxylique et
une fonction amine se prsenteront en solution aqueuse sous diverses formes en quilibre,
charges positivement ou ngativement.
Troisime tape: lution des molcules fixes sur la rsine soit en modifiant le pH de la
phase mobile de telle sorte que les molcules qui sont charges ne le soient plus (pHi de
chaque acides amins) ou qu'elles portent une charge de mme signe que l'changeur d'ions. Il
n'y a plus alors d'interaction lectrostatique entre les molcules et le groupement charg port
par la rsine. Soit, en ajoutant un sel ( une concentration croissante) qui apporte forcment
un ion de mme charge que les molcules fixes la rsine: cet ion s'appelle un contre-ion.
Quatrime tape: rgnration de l'changeur d'ions (par lavage extensif avec une solution
de pH permettant de remettre les charges dans leur valeur initiale).
TrGlu/pHiGlu
TrAla/pHiAla
pH=1
Gradient de pH de la
solution tampon (luant)
Tr0
Temps de rtention
pH=13
Trt
En solution aqueuse, les acides amins se prsentent comme un mlange de diffrentes formes
ionises: cation, anions et zwitterion. La forme prdominante et, par consquent, le sens de
migration de l'acide amin dpendent donc du pH de la solution tampon.
On appelle mobilit d'un ion, la vitesse limite atteinte par cet ion dans un champ lectrique
unitaire. Si on tablit une diffrence de potentiel entre les extrmits d'une bande de papier
imprgne par un lectrolyte convenable, une goutte de solution contenant les acides amins
sparer tant dpose sur la bande, les constituants ioniques se dplacent sous l'action du
champ lectrique avec leurs vitesses propres. Les dplacements peuvent tre suivis et mesurs
aprs rvlation par la ninhydrine dans le cas des acides amins (bleu de comassi pour
protines et bromure dthudium pour les acides nucliques).