CHAPITRE 1 : LES ACIDES AMINES

I. Définition et généralités
1. Définition

Les acides aminés sont des molécules organiques appartenant à la fois à la famille des
acides carboxyliques, des amines, des thiols et autres. Ils sont constitués d’au moins :

* un groupe carboxyle (RCOOH) des acides carboxyliques ;

* un groupe amine (NH2) des amines ;

* une chaîne latérale (radical) qui peut comporter les familles précédentes ou d’autres.

2. Généralités

Le monde scientifique situe le nombre d’acides aminés existant dans la matière vivante
à environ 500 dont environ 149 se trouveraient dans les protéines. Leur identification a pris plus
d’un siècle et leur nom évoque une propriété physique, leur source ou un caractère analytique.
Ainsi la Leucine est extraite du froment (leucos qui signifie blanc). L’Asparagine a été isolée
initialement du champignon Asparagus et le Tryptophane a été isolé de la Trypsine (hydrolase
digestive des protéines).

Parmi ces acides aminés, on en dénombre plus de vingt (20), qui sont des acides -
aminés. Ils sont ainsi appelés parce que leur groupement amine est porté par le carbone  (C).
On les appelle également acides aminés naturels (ou acides aminés constitutifs). Parmi eux,
21 acides -aminés L sont utilisés pour produire les protéines (il existe un 22ème, la pyrolysine,
chez les bactéries méthanogènes).

2.1. Structure des acides -aminés

Un acide α-aminé est un acide carboxylique qui possède également un groupe

fonctionnel amine et une chaîne latérale variable sur le carbone en position α.
 2.2. Stéréochimie des acides -aminés

La plupart des acides aminés sont des molécules chirales car ils contiennent un carbone
asymétrique. Ce carbone, centre de la chiralité est lié à quatre substituants différents.
Cependant, seule la glycine ne comporte pas de carbone asymétrique et n'est donc pas une
molécule chirale.

NB : Les acides aminés des protéines de l’homme sont de la série L.

2.2.1. Isomérie optique

2.2.1.1. Chiralité

Les molécules organiques peuvent être, comme des objets courants, symétriques ou non.
Une molécule symétrique est superposable à son image dans un miroir car elle possède un plan
de symétrie. A l’inverse, une molécule dissymétrique n’est pas superposable à son image dans
un miroir car elle ne possède aucun élément de symétrie (ni plan, ni centre de symétrie). On dit
dans ce cas que la molécule est chirale (du grec chirein qui signifie main). La main gauche et
la main droite sont l’une l’image de l’autre dans un miroir mais ne sont pas superposables.

2.2.1.2. Le carbone asymétrique (C*)

Un carbone asymétrique est un carbone hybridé sp3 (ne possède pas de liaisons
multiples) qui possède quatre (4) substituants différents. La plupart des molécules organiques
dissymétriques possèdent un ou plusieurs carbones asymétriques. On parle alors de molécules
chirales lorsque celles-ci ne sont pas superposables à leurs propres images.

Exemple : La molécule de butane-2-ol possède un carbone asymétrique

Les deux (2) représentations spatiales du butane-2-ol ci-dessus sont deux de ses
configurations spatiales (arrangement spatial différents des atomes). Elles sont images l’une de
l’autre dans un miroir et non superposables. Ces molécules ont la propriété physique de dévier
le plan de polarisation de la lumière polarisée dans un plan (mesure de l’angle effectuée grâce
au polarimètre ; on dit que ces molécules sont douées de pouvoir rotatoire ou optiquement
actives.

• Si le plan de polarisation est dévié à droite, la molécule est dite dextrogyre (du latin dexter :
à droite ; gyre : tourner). Par convention on la désigne par (d) ou (+).

• Si le plan de polarisation est dévié à gauche, la molécule est dite lévogyre (du latin laevus: à
gauche ; gyre : tourner). Par convention on la désigne par (l) ou (-).

Remarque : Un mélange racémique est le mélange formé de 50% de chacune des formes dextrogyre
et lévogyre. Il est inactif sur la lumière polarisée et est représenté par (dl) ou (±).

2.2.2. Configuration absolue R/S

La configuration absolue permet de différencier deux molécules optiquement actives

images l’une de l’autre. Elle a pour but de décrire l’arrangement spatial des atomes autour du
carbone asymétrique.

Soit une molécule optiquement activement possédant un carbone asymétrique :

Les quatre substituants 1, 2, 3, 4, de l'atome de carbone asymétrique (C*) sont placés

par ordre de priorité décroissante : 1 > 2 > 3 > 4.

L'observateur étant placé de façon opposée à la liaison C*-4 (le plus petit substituant est
placé derrière le plan) :

➢ Si l’ordre de priorité des groupes 1 > 2 > 3 > 4 suit la rotation des aiguilles d’une montre, la
configuration est R (rectus, latin, droit).

➢ Si l’ordre de priorité suit la rotation inverse des aiguilles d’une montre, la configuration est
S (sinister, latin, gauche).
Le symbole R ou S est ajouté sous forme de préfixe au nom de la molécule.

Remarque :

a. Si le substituant le plus petit est dans le plan, on le place en arrière du plan et l’autre prend
sa place. On détermine la configuration et on considère l’inverse.

b. Si le substituant le plus petit est en avant du plan, on le place en arrière du plan et on compte
du plus petit au plus grand pour déterminer la configuration absolue R ou S.

Règles séquentielles de Cahn, Ingold et Prelog

Les règles qui permettent de déterminer l'ordre de priorité des quatre substituants sont
les suivantes :

➢ la priorité des atomes diminue avec leur numéro atomique Z (Br > F > C > H) ;

➢ Si les atomes directement attachés à un centre chiral, ou au carbone éthylénique sont

identiques, on compare alors les atomes de 2ème rang. Si c'est nécessaire, on considèrera les
atomes en 3ème, 4ème position… ;

➢ Les doubles ou triples liaisons sont décomposées en 2 ou 3 liaisons simples.

Exercice : Donner la configuration absolue des molécules suivante

 2.2.3. Projection de Fischer
2.2.3.1. Configuration absolue R/S

La détermination des configurations absolues R et S peut aussi se faire directement sur

la projection de Fischer : elle est particulièrement utilisée pour la représentation des sucres.
Pour cela il faut suivre les règles suivantes :

1er cas : 4 se trouve en position verticale, le sens de rotation 1 > 2 > 3 donne directement la
configuration absolue.

2ème cas : 4 se trouve en position horizontale, la séquence 1 > 2 > 3 indique l'inverse de la
configuration absolue.

2.2.3.2. Configuration absolue D/L

Cette nomenclature a été proposée par Fischer. Elle se base sur la position du
groupement OH (cas des sucres) ou NH2 (cas des acides aminés) porté par le carbone
asymétrique (C*) le plus bas (sur la chaîne verticale) sur la représentation de Fischer : le
carbone asymétrique le plus éloigné de la fonction aldéhyde ou cétone. Elle est donc très
utilisée pour les glucides et les acides aminés.

Lorsque le groupe OH ou NH2 est situé du côté gauche, la nomenclature est L. Si en

revanche il est placé du côté droit, la nomenclature de la molécule est D.
 2.2.4. Diastéréoisomères

La diastéréoisomérie est due à la présence d’au moins deux carbones asymétriques

dans une molécule. De telles molécules sont fréquentes dans la nature : sucres, acides aminés…

Remarque : une molécule contenant plus d’un carbone asymétrique n’est pas nécessairement
chirale.

Les diastéréoisomères sont des stéréoisomères de configuration qui ne sont pas image
l'un de l'autre dans un miroir. Pour une structure donnée, il n’existe qu’une molécule image
dans un miroir ; les autres structures possibles sont des diastéréoisomères.

Les diastéréoisomères, à la différence des énantiomères, ne possèdent pas les mêmes

propriétés physico-chimiques ; ils peuvent donc être plus facilement séparés par distillation,
recristallisation ou chromatographie. La diastéréoisomérie peut être due, soit à :

✓ la présence d’une double liaison ;

✓ l’existence de plusieurs carbones asymétriques.

NB : une molécule de n C* possède 2n isomères (isomères optiques / stéréoisomères).

Exercice : Déterminez tous les isomères de Thréonine et de l’isoleucine.

II. Importances des acides α-aminés

1. Les acides α-aminés L

Les acides α-aminés sont des molécules constitutives des protéines (notamment
humaines). Les protéines sont quant à elles des molécules organiques dotées d’activité
biologique. Nous pouvons citer :

✓ Les enzymes : catalyseurs des réactions biochimiques ;

✓ Les messagers chimiques : hormones ;
 ✓ Les défenses immunitaires (Immunoglobulines) ;
✓ Le transport.

Par ailleurs, quelques L-acides -aminés sont glucoformateurs c'est-à-dire utilisés pour
la néoglucogenèse (synthèse de novo du glucose à partir des substrats non glucidiques).
D’autres sont impliqués dans la synthèse des messagers chimiques tels que les hormones
Thyroïdiennes (Phénylalanine, Tyrosine), des cathécholamines (Phénylalanine, Tyrosine) ou
neurotransmetteurs (Acide aspartique, Glycine).

2. Les acides α-aminés D

Ces acides -aminés ne se retrouvent pas dans les protéines. Toutefois, on peut les
retrouver dans certains peptides constitutifs de la paroi des bactéries ou dans les polypeptides à
pouvoir antibiotique comme l’Actinomycine ; la Gramicidine ; la Trocidine, etc.).

III. Les acides aminés protéinogènes

Les acides aminés protéinogènes sont les unités de base de construction des protéines.
Ils polymérisent en formant des polypeptides linéaires dans lesquels les résidus d'acides aminés
sont unis par des liaisons peptidiques. On les retrouve dans le tableau suivant :
 Dans le but de simplifier leurs noms en vue de leur utilisation, deux codages ont été
proposés : le premier consiste à n’utiliser que les trois premières lettres de chaque AαA pour le
nommer (exemple : Ala pour Alanine, Val pour Valine…), et le second consiste à ne prendre
que la première lettre de chaque AαA pour le désigner (Exemples : V pour Valine, C pour
Cystéine…). Le tableau ci-dessous présente ce codage :

Nom Code à 1 Code à 3 Nom Code à 1 Code à 3

lettre lettres lettre lettres
Alanine A Ala Leucine L Leu
Arginine R Arg Lysine K Lys
Acide D Asp Méthionine M Met
Aspartique
Asparagine N Asn Phénylalanine F Phe
Cystéine C Cys Proline P Pro
Glutamine Q Gln Sélénocystéine U Sec
Acide E Glu Sérine S Ser
Glutamique
Glycine G Gly Thréonine T Thr
Histidine H His Tryptophane W Trp
Isoleucine I Ile Tyrosine Y Tyr
Valine V Val

1. Classification des acides α-aminés

On distingue sept (7) classes d’acides aminés

i. Acides -aminés neutres

Ce sont le AαA dont la chaîne latérale est une chaîne aliphatique (hydrocarbonée). Elle
n’est ni acide ni basique. Ce sont : G – A – V – L – I
 ii. Acides -aminés alcools

Il s’agit des acides aminés dont la chaîne latérale porte une fonction alcool. Ce sont :
S–T

iii. Les acides - aminés acides (diacides)

Dans ce cas, la chaîne latérale R de l’acide α-aminé contient une fonction acide
carboxylique. On range dans ce groupe, les amides correspondants : D – E – (N – Q)

iv. Les acides -aminés basiques (diamines)

La chaîne latérale d’un tel acide aminé porte une fonction basique. Elle possède plus de
fonctions amines que de fonctions acides : H – K – R
v. Les acides -aminés soufrés

La chaîne latérale porte un atome de soufre : M – C

vi. Les acides -aminés aromatiques

La chaîne latérale est constituée d’au moins un noyau aromatique : F – Y – W

vii. Un acide -aminés Imine

Le radical R est une Imine : P

 2. Les acides α-aminés essentiels (indispensables)

Parmi les 20 L-acides -aminés, neuf (9) d’entre eux ne peuvent être synthétisés par
l’organisme humain ou le sont à très faible vitesse. Ils doivent donc être apportés par
l’alimentation. Ces acides -aminés sont dits indispensables ou essentiels. Il s’agit de :

• 3 acides -aminés neutres : L– I – V

• 2 acides -aminés aromatiques : F – W

• 2 acides -aminés basiques : K – H

• 1 acide -aminé alcool : T

• 1 acide -aminé soufré : M

IV. Réactivité des acides aminés

Grace aux fonctions acide carboxylique et amine qu’ils renferment, les acides aminés
peuvent participer à plusieurs types de réactions comme l’estérification, l’amidation…

1. Estérification : formation d’esters

C’est la réaction entre un acide carboxylique et un alcool favorisé par l’attaque

nucléophile sur le carbone du carbonyle. La réaction a lieu en milieu acide. On obtient un Ester.
Pour cette réaction, c’est la fonction acide carboxylique de l’AA qui réagit avec un alcool.

2. Amidation : formation d’amides

C’est la réaction entre la fonction acide carboxylique (ou amine) d’un AA et la fonction
amine (ou acide carboxylique) d’un autre AA. Elle conduit à la formation d’un amide.
Remarque : c’est la réaction d’amidation qui permet d’obtenir les peptides et les protéines.

3. Solubilité des acides aminés

Les acides aminés sont solubles dans l’eau, mais très faiblement à un pH autour de leur
pHi et plus fortement en milieu alcalin (formation de sels). Ils sont plus faiblement solubles
dans l’alcool. La solubilité dans les solvants apolaires dépend de leur chaine latérale.
CHAPITRE 2 : PEPTIDES ET
PROTEINES
 I. Les peptides
1. Définition

Les peptides sont des composés organiques azotés et oxygénés de la matière vivante
comprenant au moins une fonction amine (-NH2) et une fonction acide carboxylique (-COOH).
Ils sont constitués d'acides aminés enchaînés par un lien peptidique (amide).

1.1. Liaison peptidique

C’est l’union de deux acides aminés par liaison covalente entre le groupe α
carboxylique d’un acide aminé et le groupement α aminé d’un autre acide aminé pour former
un amide secondaire avec élimination d’une molécule d’eau.

Remarque : un peptide contient au moins deux résidus d’acides aminés.

Par convention, à gauche on a l'acide aminé N terminal (-NH2 se trouve à l’extrême

gauche) et à droite l'acide C terminal (-CO2H) à l’extrême droite :
 Les peptides sont des molécules formées par l’enchainement de 2 à 100 acides aminés.
Entre 2 et 10 acides aminés on parle d’oligopeptides. De 11 à 100 acides aminés on parle de
polypeptides. Au-delà de 100 acides aminés, on parle de protéines.

Exemple : L’insuline contient 51 acides aminés.

1.2. Caractéristiques de la liaison peptidique

C’est une liaison intermédiaire entre une simple et une double liaison (double liaison
partielle) qui implique quelques propriétés importantes. La liaison peptidique est

▪ Stable ;
▪ Rigide. Cette rigidité empêche la libre rotation autour de la liaison C-N (important pour
la conformation des protéines). Toutefois, les rotations des groupes des liaisons Cα-N
et Cα-C sont libres et seulement limitées par l'encombrement stérique.
▪ Plane. Les 6 atomes (Cα-C-O-N-H-Cα) qui participent à cette liaison sont coplanaires
(Se trouvent dans un même plan avec une disposition trans).

1.3. Nomenclature des peptides

Les chaînes peptidiques sont vectorisées : les liaisons peptidiques attachent les acides
aminés dans un ordre spécifique. Les conventions sont les suivantes :

i. Le nom du peptide commence toujours par celui de l’acide aminé dont la fonction amine
(-NH2) est libre ;

ii. On remplace la terminaison « ine » de chaque acide aminé du peptide par le suffixe « yl » ;

iii. Le dernier acide aminé de la chaine dont la fonction acide (-COOH) est libre garde son nom
intact.

Exemple : Pour un peptide composé de la Valine, l’Alanine et la Glycine dans cet ordre, nous
aurons : Valyl-alanyl-glycine.
Exercice : De quels acides aminés est composé le peptide suivant : eucyl-glycyl-alanine

2. Détermination de la structure d’un peptide

La détermination de la structure primaire d'un peptide est conduite en deux étapes :

- Détermination de la composition en aminoacides ;

- Détermination de l'ordre des enchaînements des résidus.

2.1. Hydrolyse chimique complète

Il s’agit d’une hydrolyse acide à chaud (HCl 6 N à 105°C pendant 24 à 72 heures) pour
séparer et déterminer les différents types d’acides aminés constitutifs des polypeptides.
L’hydrolyse acide coupe les liaisons peptidiques, détruit totalement le tryptophane (Trp). Les
amides formés par Asparagine et la Glutamine sont transformés en acide aspartique « Asp » et
en acide glutamique « Glu » avec libération d’ammoniac (NH3).

NB : Signalons qu’à l’inverse, l’hydrolyse alcaline par chauffage conduit à la destruction de

tous les AA excepté le Trp.

2.2. Hydrolyse chimique spécifique

Certains réactifs hydrolysent une liaison peptidique avec une spécificité sur un des
aminoacides participant à la liaison. Il s’agit de :

2.2.1. Bromure de cyanogène (BrCN)

Le bromure de cyanogène hydrolyse la liaison peptidique du côté du carboxyle de la

méthionine. Cette dernière devient alors un résidu C-terminal.

2.2.2. Le 2-nitro-5-thiocyanobenzoate (NTCB)

Le 2-nitro-5-thiocyanobenzoate (hydrolyse la liaison peptidique du côté de l’amine de

la cystéine.
 2.3. Détermination de l’AA N-terminal d’un peptide
2.3.1. Méthode de SANGER au DNFB (2,4-dinitro-
fluorobenzène)

Le DNFB se fixe sur l’acide aminé N-terminal (extrême gauche) qui porte une fonction
NH2 libre. Après hydrolyse au HCl, tous les AA sont libres, et l’acide aminé N-terminal est
sous forme de DNP-AA (dinitrophényl-AA) :

2.3.2. Méthode au chlorure de dansyle (dansylation)

Le chlorure de dansyle (ou chlorure de diméthyl amino 1- sulfonyl 5-naphtalène) forme

avec l’acide aminé N-terminal un dérivé dansylé qui se libère après hydrolyse sous forme de
Dansyl-AA très fluorescent.

2.4. Détermination du C-terminal d’un peptide :

L’hydrazinolyse

L’hydrazine à 100°C permet de rompre les liaisons peptidiques ; tous les résidus sont
transformés en hydrazides sauf le résidu C-terminal reste sous forme d’AA libre.
 2.5. Détermination de la séquence en acides aminés : Méthode
d’EDMAN au PITC (phénylisothiocyanate)

Le phénylisothicyanate (PITC) réagit avec la fonction aminée N-terminal pour donner

un complexe qui, après action d’un acide dans des conditions douces libère une
phénylthihydantoine (PTH-AA). La réaction est renouvelée avec le reste du peptide : le PITC
détache successivement chaque AA, à partir de l’extrémité N-terminal, c’est une méthode
soustractive qui permet la détermination d’une séquence en AA d’un peptide ayant jusqu’à
20 AA.

2.6. Hydrolyse enzymatique

L'hydrolyse des liaisons peptidiques peut être réalisée par des enzymes protéolytiques
(protéases ou encore peptidases).
 2.6.1. Exopeptidase

L’enzyme n’hydrolyse que la 1er liaison peptidique (aminopeptidase), ou la dernière

liaison peptidique (carboxypeptidase) en libérant l’aminoacide terminal.

2.6.2. Endopeptidase

L'enzyme hydrolyse des liaisons peptidiques internes entre deux aminoacides i, (i+1). Il
peut être spécifique du résidu en position i ou (i+1). L'hydrolyse d'un peptide par une
endopeptidase donnera plusieurs fragments peptidiques.

Tableau : Liste des principales endopeptidases.

Il est important de savoir que D’une manière générale, à partir de n acides aminés on peut
former n! polypeptides (permutations) : ceci permet une grande diversité génétique.

3. Quelques peptides ayant une importance biologique

3.1. Glutathion

C’est un tripeptide (γ-L-glutamyl-L-cystéinyl-glycine) dont on peut voir la structure :

 On notera que l’acide glutamique est lié à la cystéine par son γ-COOH (liaison
peptidoide) et que son α-COOH et son α-NH2 sont donc libres. Par ailleurs, le glutathion existe
sous la forme réduite (ou thiol) et sous la forme oxydée (où deux molécules sont liées par un
pont disulfure, comme dans la cystine), ce qui lui permet de jouer un rôle dans certaines
réactions d’oxydoréduction.

3.2. Hormones de la post-hypophyse : ocytocine et

vasopressine

Leurs structures sont très voisines ; la structure de la vasopressine ne diffère de celle de

l’ocytocine que par le remplacement de Ile par Phe, et de Leu par un aminoacide basique (Lys
ou Arg) selon les espèces animales). Les effets physiologiques sont différents : l’ocytocine
stimule la contraction du muscle utérin, alors que la vasopressine augmente la pression sanguine
et a une action antidiurétique.

II. Les protéines

1. Définition

Les protéines sont des macromolécules (polymères linéaires) constituées par

l’enchaînement ordonné de plusieurs molécules d’acides -aminés de configuration L, liés
entre eux par des liaisons peptidiques.
 Les protéines sont les constituants majeurs de la matière vivante. Elles peuvent
constituer jusqu’à plus de 50% du poids sec des cellules de l’organisme. Elles forment :

• la structure de la matière vivante ;

• le support de l’activité biologique.

Les protéines (n > 100 AA) peuvent être classées en deux groupes principaux :

Les holoprotéines : ce sont les protéines constituées uniquement d'aminoacides ;

Les hétéroprotéines : ce sont des protéines formées d’une chaîne polypeptidique associée à :

- un groupe prosthétique minéral, métallique ou acide nucléique ;

- une partie glucidique liée de manière covalente : glycoprotéines ;

- une partie lipidique liée de manière covalente : lipoprotéine.

2. Structures des protéines

La protéine native (immédiatement synthétisée) apparaît sous forme d’une chaîne

linéaire d’acides -aminés. Sous l’effet des nombreux angles de torsions, dus au nombre élevé
d’acides -aminés, ainsi que des interactions entre différents groupements atomiques
(interactions ioniques, hydrophobes, etc.), la protéine adopte une conformation
tridimensionnelle. On décrit ainsi quatre (4) niveaux d’organisation appelés Structures :
Structure primaire, Structure secondaire, Structure tertiaire et Structure quaternaire.

2.1. Structure primaire

Dans cette structure, les acides -aminés sont successivement enchainés de manière
linéaire et reliés entre eux par des liaisons peptidiques dans la protéine.
 2.2. Structure secondaire

C’est l’organisation de la chaîne polypeptidique dans l’espace par intervention des

liaisons Hydrogène entre éléments constitutifs proches. Cette structure est due à la répétition
d’un motif structural de base.

On distingue en générale deux types principaux de structure secondaire : l’état étiré

(feuillets plissés β) et l’état hélicoïdal (hélice α).

2.2.1. Structure en feuillets plissés β

Ce genre de protéines est formé de deux chaînes polypeptidiques antiparallèles, unies

par des liaisons hydrogène inter-chaînes. Les atomes de la liaison peptidique sont situés dans
un même plan, mais les carbones α appartiennent simultanément à deux plans différents (Les
protéines fibreuses possèdent ce type de conformation).

2.2.2. Structure hélicoïdale ou hélice α

On voit que la chaîne peptidique est maintenue dans cette configuration hélicoïdale
grâce à des liaisons hydrogènes intrachaînes. L’hélice comporte 3,7 résidus d’aminoacide par
tour de spire. Les liaisons peptidiques forment entre eux un angle de 80° environ. Les chaines
latérales sont dirigées vers l’extérieur et peuvent réagir entre elles ou avec le milieu.
 2.3. Structure tertiaire

C’est une structure tridimensionnelle compacte due au repliement et à l’enroulement de

la chaîne polypeptidique sur elle-même par suite d’interactions ioniques, de liaisons hydrogène,
hydrophobes ou covalentes (ponts disulfures).

Dans cette structure, les chaînes latérales polaires des acides aminés se trouveront à la
surface et hydratées, alors que les chaînes latérales non polaires (hydrophobes) seront dirigées
vers l’intérieur, protégées du contact de l’eau. La figure ci-dessous schématise la structure
tridimensionnelle de la myoglobine d’après des études effectuées par diffraction aux rayons X.
 2.4. Structure quaternaire

C’est l’association de plusieurs chaînes polypeptidiques, possédant déjà leur structure

primaire et secundo-tertiaire, stabilisées par des liaisons de faible énergie (liaisons
électrostatique, hydrogène ou hydrophobes) ou plus rarement des liaisons covalentes (ponts
disulfures), et/ou des ponts disulfures.

3. Intérêt de l’étude des protéines

3.1. Intérêt biologique
3.1.1. Rôle structural

Les protéines sont, avec les lipides, les principaux constituants des membranes
cellulaires (membranes plasmique, nucléaire, endoplasmique, mitochondriale, ribosomale,
etc.). Elles forment également la structure du cytosquelette ; de certains tissus tels que le
muscle, la peau (cas des protéines telles que le collagène, la kératine, l’élastine, etc.).

3.1.2. Activité biologique

3.1.2.1. Catalyse des réactions biologiques

Ce rôle est porté par les molécules appelées enzymes. A ce jour, plus de 2000 enzymes
ont été identifiées. Les enzymes sont des protéines dotées d’activité catalytique hautement
spécifique. Elles sont regroupées en plusieurs classes en fonction de la réaction spécifique
qu’elles catalysent. Les enzymes sont désignées en utilisant le préfixe de la molécule qui subit
la catalyse appelée substrat, suivi du suffixe « ase ».

Par exemple :
• Protéase : enzyme catalysant l’hydrolyse des protéines ;

• Lipase : enzyme catalysant l’hydrolyse des lipides ;

• Nucléase : enzymes impliquées dans l’hydrolyse des acides nucléiques.

3.1.2.2. Messagers chimiques

Certaines protéines synthétisées par des organes appelés glandes sont libérées dans le
sang et agissent à distance sur un organe cible possédant un récepteur spécifique. Ces protéines
sont appelées Hormones. Elles ont pour rôle de réguler le fonctionnement des organes.

3.1.2.3. Défenses immunitaires

Les protéines de la famille des immunoglobulines font partie du système immunitaire.

Elles sont communément appelées anticorps et interviennent dans la protection de l’organisme
contre des protéines ou des cellules étrangères (antigènes ou immunogènes). Ces anticorps
(immunoglobulines) ont une aptitude à distinguer le « soi » du « non soi. » Les molécules ou
cellules d’origine étrangère qui se sont introduits « par effraction » dans l’organisme sont alors
détruits par le système immunitaire, au sein duquel les immunoglobulines jouent un rôle
important.

3.1.2.4. Transport

Le rôle des transporteurs est essentiellement joué par les protéines plasmatiques. Parmi
les protéines remplissant ce rôle, l’Albumine (unique protéine non glycosylée du sang) est un
transporteur non spécifique, c’est-à-dire qu’elle fixe plusieurs autres molécules (protéines,
lipides, etc.) et les transporte jusqu’au lieu de leur action (organes spécifiques) ou de leur
dégradation (généralement le foie).

Exemple :

- L’Albumine transporte la bilirubine (molécule issue de la dégradation de l’hème de

l’hémoglobine) jusqu’au foie pour sa destruction. Le transport de ces molécules les
protège contre les attaques enzymatiques s (enzymes plasmatiques).
 - L’Hémoglobine (protéine présente en très grande concentration et exclusivement dans
les globules rouges) assure le transport réversible des gaz du sang, notamment l’oxygène
des poumons vers les tissus et très faiblement du dioxyde de carbone des tissus vers les
poumons.

3.2. Intérêt biomédical : Diagnostic biologique

Sur le plan médical, l’étude des protéines plasmatiques (entre autres) permet
l’exploration fonctionnelle de certains organes (foie, rein, cœur, etc.) et d’établir un diagnostic
biologique. Ainsi l’électrophorèse des protéines sériques peut permettre de diagnostiquer :

• Un syndrome néphrotique (atteinte rénale)

• Un syndrome cirrhotique (atteinte hépatique)

• Syndrome inflammatoire (inflammation)

• Syndrome de dénutrition, etc.

CHAPITRE 3 : LES GLUCIDES
Définition

Les glucides ou encore appelés hydrates de carbone à cause de leur formule brute
générale Cn(H2O)n (n ≥ 3), sont des molécules organiques caractérisées par la présence de
chaînons carbonés porteurs de groupements hydroxyles, et de fonctions aldéhydes ou
cétoniques, et éventuellement de fonctions carboxyle ou aminé. Ils existent aussi bien dans le
monde végétal qu’animal.

Ils se divisent en oses et osides comme le montre la figure ci-dessous :

1. Les oses

Aussi appelés aussi sucres simples ou monosaccharides, les oses sont des molécules qui
possèdent un squelette carboné linéaire, comportant 3 à 6 atomes de carbone (quelquefois 7,
voire 8 carbones). Ils sont non hydrolysables. Ce sont des polyols qui portent au moins deux
fonctions alcools dont l'une au moins est une fonction alcool primaire, et une fonction réductrice
carbonylée : Aldéhyde ou Cétone.

- Si la fonction réductrice est un aldéhyde, on parlera d’aldose ;

- Si la fonction réductrice est une cétone, on parlera de cétose.

1.1. Classification des oses

Il existe deux manières de classifier les oses :

+ par le nombre d’atomes de la chaîne carbonée : (3 : trioses, 4 : tétroses, 5 : pentoses,

6 hexoses etc.)

+ par la nature de la fonction réductrice carbonylée (aldéhyde = aldoses, cétone = cétoses

etc.).

Par ailleurs, les deux classifications peuvent être combinées pour donner ce que nous
observons dans le tableau ci-dessous :

Nombre de Classification Classification 2 Combinaison des

Carbones 1 classifications
Aldéhyde Cétone Aldéhyde Cétone
3 Triose Aldose Cétose Aldotriose Cétotriose
4 Tétrose Aldose Cétose Aldotétrose Cétotétrose
5 Pentose Aldose Cétose Aldopentose Cétopentose
6 Hexose Aldose Cétose Aldohexose Cétohexose
7 Heptose Aldose Cétose Aldoheptose Cétoheptose

Les plus petites molécules répondant à la formule brute des sont les molécules à trois
atomes de carbone (trioses) :
- l’aldotriose (glycéraldéhyde, aldéhyde glycérique) ;

- cétotriose (dihydroxyacétone).

1.2. Chiralité

Tout objet qui ne peut pas être superposé à son image dans un miroir est un objet chiral.
Cette définition s'applique aux molécules d’oses.

Cas du glycéraldéhyde :

Le carbone 2 est lié à quatre substituants différents : C'est un carbone asymétrique (noté
C*) et le centre de chiralité de cette molécule. Elle ne possède aucun élément de symétrie. La
molécule est dite chirale (non superposable à sa propre image dans un miroir). Elle présente
une activité optique.

En plus, Si n est le nombre de carbone d’un ose, le nombre de centres d'asymétrie

(carbones asymétriques) N est de :

N = n-2 pour les aldoses et donc 2n-2 stéréoisomères ;

N = n-3 pour les cétoses et donc 2n-3 stéréoisomères.

En effet, le nombre de stéréoisomères est de 2N.

 1.2.1. Stéréoisomère : énantiomère

Comme nous l’avons vu plus haut, dans la molécule de glycéraldéhyde, le carbone C2

portant quatre substituants différents est dit asymétrique. Deux configurations, non
superposables mais images l'une de l'autre dans un miroir sont possibles : nous sommes en
présence de deux stéréoisomères, appelés énantiomères.

Deux isomères différant par la configuration absolue de tous leurs carbones

asymétriques sont images l'un de l'autre dans un miroir sont appelés énantiomères.

Remarque : Lorsqu'une molécule a plusieurs centres de chiralité, on parle de

diastéréoisomérie.

Diastéréoisomérie : La différence porte sur un nombre de C* compris entre 1 et leur nombre

total x de C*.

Exemple : Le D-glucose et le D-gulose sont diastéréoisomères car ils diffèrent par les
configurations de 2 sur 4 de leurs C*.
 De façon générale pour n carbones asymétriques, nous aurons 2n stéréoisomères et 2n-1
couples d'énantiomères.

1.2.2. Les épimères

Les épimères sont des isomères les oses qui ne diffèrent que par la configuration spatiale
d’un seul centre d’asymétrie (carbone asymétrique), c’est-à-dire par la position d’un seul
groupe hydroxyle (-OH).

Exemple : D-glucose et D-galactose sont épimères au niveau du carbone C4.

1.2.3. Configuration absolue R/S

La convention et les règles suivantes ont été définies pour un carbone asymétrique :
i. Les quatre substituants sont classés dans un ordre de priorité (a > b > c > d). On vise l'atome
suivant l'axe C -> d (projection de Newman). Si la séquence a, b, c se présente dans le sens des
aiguilles d'une montre, la configuration de l'atome de carbone est R (rectus), dans le cas
contraire elle est S (sinister).

ii. Le classement se fait selon l'ordre décroissant du numéro atomique de l'atome lié du
substituant. Dans le cas d'égalité, le numéro atomique de l'atome voisin est alors utilisé.

iii. Lorsque l'atome est impliqué dans des liaisons multiples, celles-ci sont considérées comme
"ouvertes" : on lui attribue comme substituant fictif son partenaire dans la liaison multiple.

Dans le cas du glycéraldéhyde, le classement donne l'ordre suivant et en conséquence

la projection de Newman qui se présente sous la forme suivante est la configuration R :

1.2.4. Projection de Fischer

Pour les oses comportant une plus longue chaîne carbonée et donc un plus grand nombre
de carbones asymétriques, l'usage a consacré la représentation de Fisher qui est plus aisée à
manipuler et à la place de la nomenclature absolue R/S, la nomenclature D et L. La molécule
est représentée dans un plan, par projection en respectant les règles suivantes :

1- le carbone asymétrique est placé dans le plan de projection (la feuille).

2- la chaîne carbonée la plus longue est verticale et en arrière du plan de projection.

3- l'atome de carbone placé en haut de la chaîne verticale est celui qui est engagé dans le
groupement fonctionnel dont l'état d'oxydation est le plus élevé. Si les atomes de carbone aux
extrémités sont dans le même état d'oxydation, celui qui porte le numéro 1 dans la nomenclature
internationale est placé en haut.
4- les 2 autres substituants non carbonés du carbone asymétrique sont en avant du plan de
projection.

Les carbones C1, C2 et C3 sont dans le plan vertical et l’angle (C1 C2 C3) a le sommet pointé
vers l’observateur.

1.2.5. Appartenance à la série D ou L

L’appartenance à la série D ou L pour un ose à n C est déterminé par la configuration

du carbone Cn-1 (carbone le plus éloigné de la fonction réductrice aldéhyde ou cétone) :

- Quand le groupement hydroxyle (-OH) porté par le carbone asymétrique Cn-1 est situé à droite
de l’axe formé par la chaîne carbonée, l’ose est de configuration D ou appartient à la série D ;

- Quand le groupement hydroxyle (-OH) porté par le carbone asymétrique Cn-1 est situé à
gauche de l’axe formé par la chaîne carbonée, l’ose est de configuration L ou appartient à la
série L.

NB : Pour un ose donné, les formes D et L sont appelées énantiomères Ils ont les mêmes
propriétés chimiques mais le pouvoir rotatoire est différent.
 1.2.6. L’érythrose

L’érythrose est un aldotétrose dont les carbones C2 et C3 sont asymétriques : c’est donc
une molécule chirale qui possède deux centres de chiralité.

1.2.7. L’érythrulose

L’érythrulose est une cétotétrose dont le carbone C 3 est asymétrique : c’est donc une
molécule chirale qui possède un centre de chiralité.

1.3. Filiation des oses selon Fischer

La filiation des oses est l’obtention des oses à nombres de carbone n+1 à partir d’un ose
de nombre de carbones n. L’ajout d’un nouveau carbone s’effectue au niveau de la fonction
réductrice.
Synthèse cyanhydrique de Kiliani Ficher :

La réaction inverse, c’est-à-dire le passage de n+1 à n carbones s’appelle la

Dégradation de WÖHL-ZEMPLEN :
 1.3.1. Filiation des aldoses de la série D

Elle a pour point de départ le D-glycéraldéhyde :

 1.3.2. Filiation des cétoses de la série D

La dihydroxyacétone est le point de départ de la filiation des cétones. Ce cétotriose ne

possède aucun carbone asymétrique, donc la différenciation des cétones ne commence qu’à
partir de l’érythrulose possédant un carbone asymétrique.

1.4. Structures cycliques des oses

En solution, les oses sont essentiellement présents sous forme cyclique. La fonction
carbonyle (C=O) réagit avec une fonction hydroxyle (-OH) pour former un hémiacétal.

Par ailleurs, l’angle des liaisons C-C du squelette du sucre rapprochent la fonction
carbonyle (C=O) des carbones 4 et 5. On pourra donc former un cycle à 6 côtés (pyranose) ou
à 5 côtés (furanose).
 1.4.1. Forme ou Représentation de Haworth

La représentation en perspective de Haworth facilite la représentation des diverses

formes cycliques. Le cycle est perpendiculaire au plan de la feuille, ses liaisons en avant sont
épaissies. Le carbone le plus oxydé est positionné à l'extrémité droite. La position des
groupements hydroxyle est fonction de leur position dans la représentation de Fisher. Les H et
OH se trouvant à droite dans la représentation de Fisher se retrouveront au-dessous du plan du
cycle.

Pour le glucose, c'est la configuration du C5 qui détermine la série D ou L dans la

représentation de Fisher. Donc, dans la représentation de Haworth, c'est la position par rapport
au plan de la feuille de la fonction alcool primaire qui déterminera la série : série D pour
CH2OH au-dessus du plan du cycle, pour la série L CH2OH au-dessous du plan. Par
analogie, il en sera de même pour les autres oses.
 Dans la représentation simplifiée, les carbones et les hydrogènes ne sont pas notés et
les OH sont représentés par des traits verticaux :

La cyclisation des aldohexoses peut donner des glucofuranoses. La stabilité de ces

derniers est relativement faible et les formes cycliques des aldohexoses sont des
glucopyranoses. Cyclisation d'un aldopentose (C2 est le carbone anomérique pour les cétoses) :

1.4.2. Méthodes d’obtention des cycles

1.4.2.1. Cyclisation des aldoses

Formation de pyranoses (C1-C5)

Formation de furanose (C1-C4)
 1.4.2.2. Cyclisation des cétoses

Formation de pyranoses (C2-C6)

Formation de furanose (C2-C5)

Remarque : Quand on cyclise un ose, si l’OH entrant dans le pont oxidique est situé à droite,
le CH2OH terminal sera au-dessus du plan du cycle. S’il est à gauche, le CH2OH sera en dessous
du plan. Cette règle est valable quelque soit le OH entrant dans le cycle.

1.4.2.3. Mutarotation (cas du D-Glucose)

Le glucose (glucopyranose ou glucofuranose) peut se présenter sous 2 formes avec des

pouvoirs rotatoires différents : α-D-Glc, β-D-Glc. La modification du pouvoir rotatoire
s’appelle la mutarotation.

Ces transformations entre cycles pyranes et furane et entre l’anomère α et β se font dans
des conditions de douce acidité.
 1.5. Importance biologique des oses
1.5.1. Rôle énergétique

A peu près 40 à 50 % des calories (énergie) apportées par l’alimentation humaine sont
des glucides. Ils ont un rôle de réserve énergétique dans le foie et les muscles (glycogène).

1.5.2. Rôle structural

Les glucides interviennent comme :

- Éléments de soutien (cellulose des végétaux), de protection et de reconnaissance dans la

cellule ;

- Éléments de réserve des végétaux et animaux (glycogène, amidon) ;

- Constituants de molécules fondamentales : acides nucléiques, coenzymes, vitamines, …

- Ils représentent un fort pourcentage de la biomasse car la plus grande partie de la matière
organique sur la Terre est glucidique.

1.5.3. Rôle économique

L’industrie de transformation des sucres très importantes dans le monde et engrange de

milliards de dollars chaque année.
 1.5.4. Quelques oses en particulier
1.5.4.1. Les trioses

Les formes D et L du glycéraldéhyde sont présentes dans la nature. Les formes les plus
importantes des trioses sont des dérivés phosphorylés que l'on trouve dans les premières étapes
de la glycolyse (catabolisme oxydatif) : glycéraldéhyde 3-phosphate et dihydroxyacétone-
phosphate obtenus à partir de la dégradation du fructose 1-6 bisphosphate. Cette réaction est
catalysée par l'enzyme aldolase.

1.5.4.2. Les tétroses

Le seul tétrose d'intérêt est l'aldose

D-érythrose. Son ester-4-phosphate est :
- l'un des nombreux intermédiaires de la
photosynthèse et d'une voie de dégradation
du glucose branchée sur son produit
aldonique d'oxydation : l'acide phospho-
gluconique ;

- le précurseur de la biosynthèse par les microorganismes d'acides aminés aromatiques.

1.5.4.3. Les pentoses

On peut les plus importants trouvés principalement chez les végétaux :

1.5.4.3.1. Le D-xylose

Il est préparé à partir du bois dont on

fait les xylophones. Il intervient aussi dans
les polyosides de matrices extracellulaires
animales, ou comme ose de branchement
des glycanniques sur une protéine.
 1.5.4.3.2. Le L-arabinose et le D-arabinose

C’est l'un des rares sucres naturels

de la série L. On le trouve dans toutes les
plantes, on trouve aussi le D-arabinose. Il
est le précurseur immédiat du D-glucose et
du D-mannose. Non métabolisé par
l'homme, il est éliminé directement dans les
urines.

1.5.4.3.3. Le D-ribose

Le D-ribose et son dérivé de

réduction le D-2-désoxyribose (disparition
de la fonction alcool en C2) entrent dans la
composition des acides ribonucléiques et
désoxyribonucléiques (ARN et ADN).

1.5.4.3.4. Le D-ribulose

Ce cétopentose est trouvé à l'état de

ribulose-1,5-diphosphate qui est un élément
fondamental dans le "cycle des pentoses" et
des réactions de photosynthèse.

1.5.4.4. Les hexoses

Les hexoses importants, isomères de la série D, sont le glucose, deux de ses épimères le
galactose et le mannose ainsi qu'un cétose, le fructose et des dérivés aminés :

1.5.4.4.1. Le D-glucose

C'est le principal carburant (fournisseur d’énergie) du monde vivant (le seul carburant
du fœtus) et par là le prototype des études de structure et propriétés des oses. Il est abondant à
l'état libre dans le miel, les fruits. Il est hydrosoluble dans les liquides biologiques. Sous forme
polymérisée à partir de l'α-D-glucopyranose, il constitue les réserves énergétiques (amidon
végétal, glycogène animal) de la plupart des organismes supérieurs. Le polymère formé à partir
de l'anomère β donne un polyoside aux propriétés physiques et biologiques radicalement
différentes des polymères α : la cellulose.

1.5.4.4.2. Le D-galactose

Le plus répandu après le glucose, il

entre dans la constitution du lactose du lait
des mammifères. On le trouve combiné
dans certains oligosides, hétérosides et
glycoprotéines.

1.5.4.4.3. Le D-mannose

Peu abondant à l'état libre si ce n'est

dans l'écorce d'orange, il entre dans la
constitution de polymères tels les
mannanes, ou encore de glycoprotéines.

1.5.4.4.4. Le D-fructose

C'est l'un des rares sucres cétoniques

naturels : on le trouve à l'état naturel dans
les fruits et le miel auquel il donne sa
consistance à cause de sa cristallisation
difficile. Il entre dans la composition du
saccharose.
 1.5.4.4.5. Les osamines

Ce sont des oses dans lesquels une fonction alcool a été substituée par une amine. Les
plus importantes sont des hexosamines, dérivés du glucose ou du galactose par substitution sur
le C2. Les osamines ont les mêmes propriétés que les oses (propriétés réductrices, formes
cycliques,…) et les propriétés des amines (basique : fixation d'un proton). On les trouve
essentiellement :

* sous forme polymérisée, par exemple dans la chitine (squelette des arthropodes) ;

* dans la confection de la muréine (paroi des bactéries) ;

* dans les glycoprotéines.

1.6. Propriétés physiques des oses

1.6.1. Solubilité et cristallisation

Les oses sont solubles dans l’eau car présentent plusieurs groupes OH. En plus, les oses
sont solubles dans le méthanol mais insolubles dans l’éther. Par ailleurs, les solutions aqueuses
concentrées sont visqueuses, ce sont des sirop (cristallisation difficile).

La cristallisation des oses est facilitée par ajout d’alcool (méthanol ou éthanol) où ils
sont peu solubles.

Nous pouvons ajouter comme propriétés physiques :

1) Les propriétés optiques de leurs solutions se limitent à la modification de l'indice de
réfraction et au pouvoir rotatoire. Ils ne présentent pas d'absorption dans le visible ou
l'ultraviolet.

2) Leur richesse en groupement hydroxyle leur confère des propriétés polaires capables de
multiples liaisons hydrogène :

- avec l'eau : ils sont très hydrosolubles

- avec d'autres molécules comme les protéines

3) Leur structure est thermodégradable (caramélisation). Ceci interdit la séparation par

chromatographie en phase vapeur.

1.7. Propriétés chimiques

Leurs propriétés chimiques sont caractéristiques des groupements hydroxyles

alcooliques et des groupements carbonyles.

1.7.1. Propriétés dues à la fonction carbonyle (réduction)

Les aldoses et les cétoses sont irréversiblement réduits en alditols par addition
d'hydrure. Agents alcalins : Borohydrures alcalins (NaBH4, LiBH4).

Les noms des alditols s'obtiennent en remplaçant le suffixe -ose par le suffixe -itol. Par
exemple le D-glucose donne le D-glucitol (D-sorbitol) et le D-mannose donne le D-mannitol,
etc...

- Formation d'alditol à partir d'un aldose : La réaction implique exclusivement la forme

ouverte de l'aldose :
- Formation d'alditols épimères à partir
d'un cétose : La réduction du D-fructose
par NaBH4 donne un mélange
équimoléculaire de D-glucitol et de D-
mannitol, alditols épimères en C2.

Remarque : La réduction d'un cétose produit deux alditols épimères

1.7.2. Oxydation des oses

La présence des groupements hydroxy et du carbonyle sur les oses leur confères la
capacité de subir des réactions d’oxydation pour conduire aux acides carboxyliques
correspondants.

1.7.2.1. Oxydation douce en milieu alcalin

L'aldose R-CHO s'oxyde en acide aldonique R-COOH. Les cétoses ne sont pas oxydés.
Les agents oxydants capables de réaliser de telles réactions sont : I2, Br2, HNO3 dilué.

1.7.2.2. Oxydation par les sels de métaux lourds

Réaction d'oxydation des aldoses par la liqueur de Fehling : à chaud en milieu alcalin,
l'oxyde cuivrique (bleu) est réduit en oxyde cuivreux (rouge brique) insoluble, tandis que
l'aldose s'oxyde en acide aldonique.
Exemple : Action de la liqueur de Fehling avec les sels cuivriques (à chaud en présence d’un
ose réducteur)

1.7.2.3. Oxydation forte : oxydation nitrique

L'oxydation forte d'un aldose conduit à l'attaque simultanée de l'alcool primaire terminal
et de l'aldéhyde. On obtient un diacide carboxylique appelé acide aldarique.

La même réaction d'oxydation provoque la coupure oxydante du squelette carboné des

cétoses.

Il existe beaucoup d’autres types de réactions dans lesquelles sont impliqués les oses.
Chaque étudiant est invité à faire des recherches à ce sujet afin d’enrichir ces connaissances.
 2. Les osides

Certains oses existent à l’état libre dans la nature (glucose, fructose) mais beaucoup plus
fréquemment les structures glucidiques correspondantes se trouvent associées dans les produits
naturels, soit entre elles (holosides), soit avec des substances diverses de nature non glucidique
(hétérosides).

Ce sont des molécules dont l’hydrolyse fournit deux ou plusieurs molécules d’oses. Ces
oses peuvent être identiques ou différents.

On en distingue deux grandes familles : Holosides et Hétérosides.

Holosides : son hydrolyse ne libère que des oses.

— Liaison de n molécules d’oses par des liaisons glycosidiques.

— Selon le nombre d’oses constitutifs : Di-, Tri, Tétra … holosides.

— Oligosides : jusqu’à quelques dizaines d’oses.

— Polyosides : quelques centaines d’oses (cellulose, amidon).

On distingue plusieurs holosides :

- oligoside : association de 2 à 10 oses par des liaisons osidiques

- polyoside : polymère formé de 10 à plusieurs milliers d'osés :

Polyoside homogène (ou homopolyoside) pour un polymère d'un même ose

Polyoside mixte (ou hétéropolyoside) pour un enchaînement d'unités différentes

Hétérosides : son hydrolyse libère des oses et des composés non glucidiques (aglycone).

— Ils donnent par hydrolyse : oses + aglycone (partie non sucrée).

— Liaison à des Protéines (glycoprotéines), à des Lipides (glycolipides), à des bases.

Des chaînes glucidiques peuvent être fixées, par voie chimique ou enzymatique, sur des lipides
ou des protéines : ces dérivés sont regroupés sous le terme de glycoconjugués.
 2.1. Liaison osidique
2.2. Holosides
2.2.1. Oligoholosides
2.2.2. Polyholosides
2.3. Hétérosides
2.4.
2.5. Nomenclature

Selon que la partie glucidique principale corresponde au glucose, au fructose, au

galactose, etc., on appelle les osides « glucosides », « fructoside », « galactoside », etc.

2.6. SD
2.7. D

3. Formation des glucides

Le glucose, le fructose, le saccharose, le lactose, l’amidon, la cellulose… tous ces

composés appartiennent à la grande famille des glucides ou sucres.

Les glucides se forment naturellement au cours de la photosynthèse. C’est un processus

très complexe qui s’effectue à partir de l’eau du sol et du dioxyde de carbone atmosphérique
sous l’influence de la lumière. Le bilan peut être schématisé par l’équation de la réaction :
Travaux dirigés

Exercice 1

Parmi les formules suivantes, quelle est celle qui correspond à un ose ? C6H10O7 C6H10O8
C6H12O6 C6H12O7 C6H13O6

Exercice 2

Quelle est la signification de la lettre D et du signe (-) dans le D(-)fructose ?

Exercice 3

Écrire la structure linéaire du D-glucose et du D-fructose en projection de Fischer. Donner la

structure de leurs formes énantiomères.

Exercice 4

Écrire les composés suivants en représentation de Fischer :

Exercice 5 (QCM)

1. Le galactose et le mannose diffèrent l’un 4. Faites apparaître les carbones

de l’autre par la position des hydroxyles asymétriques sur la molécule de fructose et
alcooliques secondaires. Quels numéros sur celle de glucose.
portent-ils ?
5. On sait qu’en présence de certaines bases,
2. Indiquez le nombre et le type de fonctions on peut procéder à une interconversion
portées par une molécule de fructose. d’oses, c’est-à-dire transformer un aldose
en cétose, et réciproquement. Si on traite par
3. Expliquez pourquoi les sucres sont des
une solution alcaline de soude une solution
molécules très polaires. Quelle
aqueuse de fructose, quel(s) ose(s) sera(ont)
conséquence majeure présente cette
formé(s) : mannose, galactose, tréhalose,
caractéristique au niveau physiologique ?
fructose, psicose ?
6. Nommez les composés suivants :
7. Parmi les propositions suivantes, laquelle
(lesquelles) est (sont) exacte(s) ?
a. La plupart des oses naturels appartiennent
à la série D.
b. Le glycéraldéhyde possède deux
fonctions alcool.
c. Le L-ribose est un aldopentose.
d. Le D-glucose et le D-galactose sont des
isomères de fonction.
e. Le glycéraldéhyde et la dihydroxyacétone
entrent dans la composition des
polysaccharides.
9 Retrouvez la (les) propriété(s) du glucose.
a. C’est un aldohexose.
b. Il possède dix atomes d’hydrogène.
c. Il existe naturellement sous la forme d’un
isomère de la série D.
d. Sa pénétration cellulaire est déclenchée
par l’insuline.
e. Il possède une masse molaire supérieure
à 300 daltons.
f. Il oxyde la liqueur de Fehling à chaud en
donnant un précipité rouge brique.
8 Laquelle (lesquelles) des affirmations
suivantes relatives au glucose est (sont)
exacte(s) ?
a. C’est un cétohexose.
b. Il est le carburant essentiel des cellules
animales.
c. Il possède trois carbones asymétriques.
d. Il possède une fonction acétalique.
e. À l’état libre dans les cellules, il n’est
jamais phosphorylé.
f. Il est très soluble dans le sang.
10 Parmi les propositions suivantes,
lesquelles sont exactes ?
a. Le glucose a un rôle essentiel de
carburant cellulaire chez les végétaux.
b. Le D-fructose est un isomère de fonction
du D-mannose.
c. Un aldohexose est constitué de cinq
fonctions hydroxyles et d’une fonction
réductrice.
d. Le glucose et le galactose sont épimères
en C2.
e. Le glucose circule dans le sang sous
forme phosphorylée.
11 Parmi les affirmations suivantes,
lesquelles sont exactes ?
a. Un cétohexose est composé de six
carbones hydroxylés et d’une fonction
cétone.
b. Un aldohexose est composé de quatre
carbones hydroxylés et d’une fonction
cétone.
c. Un aldopentose est composé de cinq
carbones hydroxylés et d’une fonction
aldéhyde
d. Un cétotriose est composé de quatre
carbones hydroxylés et d’une fonction
cétone.
e. Un cétohexose comporte quatre fonction
alcools secondaires.
13 Parmi les propositions suivantes,
laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ?
a. Le D-Gulose est un aldopentose.
b. Le D-Talose est un cétohexose.
c. Le D-Sorbose est un cétohexose.
d. Le D-Ribose est un aldopentose.
e. Le D-Allose est un aldohexose.
14 Parmi les propositions suivantes,
laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ?
Exercice 6
12 Parmi les propositions suivantes,
laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ?
a. Si le groupe carbonyle est à une extrémité
de sa chaîne carbonée, le monosaccharide
est une cétone et fait partie du groupe des
cétoses.
b. Les aldohexoses qui contiennent quatre
carbones asymétriques, possèdent
16 stéréo-isomères.
c. Dans tous les isomères D des
monosaccharides, le carbone asymétrique le
plus proche de l’atome de carbone du
carbonyle possède la même configuration
que le carbone asymétrique du D-
glycéraldéhyde.
d. Les monosaccharides les plus simples
sont deux trioses à trois carbones : le
glycéraldéhyde et la dihydroxyacétone.
e. Les oses sont souvent non ramifiés.
a. Le glycéraldéhyde possède deux
fonctions alcools.
b. Le fructose et le sorbose sont deux
épimères.
c. La dihydroxyacétone existe sous deux
isomères optiques.
d. Les oses sont des molécules
hydrophobes.
e. Les oses possèdent toujours une fonction
hémiacétalique.
f. Les oses peuvent être classés en fonction
du nombre d’atomes de carbone qui les
constituent.