Acides Aminés

Module de Biochimie 1 er année Médecine (UHBC)2023-2024 Dr.
BEKARA A
PEOPLE’S DEMOCRATIC REPUBLIC OF ALGERIA

MINISTRY OF HIGHER EDUCATION AND SCIENTIFIC
RESEARCH
HASSIBA BEN BOUALI UNIVERSITY OF CHLEF
Annex of faculty of medicine
1 er année médecine
Chapitre 3 : Les acides aminés et les protéines
Les acides aminés
1. Définition :
Les acides aminés sont des molécules qui possèdent :
 Une fonction carboxylique

 Une fonction amine primaire
Ces deux fonctions sont portées par une atome de carbone α. ainsi les acides aminés diffèrent
par la chaine latérale
Il existe plus de 300 acides aminés mais seules 20 composent les protéines naturelles
(d’origine : virale, bactérienne, animale ou végétale)
2. Rôle des acides aminés :

 Structural : ils forment les protéines.
 Énergétique : sont des substrats énergétiques.
 Métabolique : les acides aminés sont précurseurs de plusieurs molécules d’intérêt
biologique telles que : l’histidine donne l’histamine.
 Fonctionnel : certains acides aminés possèdent des propriétés biologiques tels que ; la
glutamine qui transporte l’influx nerveux.
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Module de Biochimie 1 er année Médecine (UHBC)2023-2024 Dr. BEKARA A
3. Classification
Les acides aminés qui forment les protéines peuvent être classés selon :
3.1. La structure de la chaine latérale R : dont on distingue :

3.1.1. Aliphatique :
 Hydrocarbonée : linéaire : glycocolle, alanine, ramifiée : valine leucine et isoleucine
 À fonction alcool : sérine et thréonine
 À fonction soufrée : méthionine et cystéine
 À fonction acide : acide aspartique et asparagine, acide glutamique et glutamine
 À fonction basique : lysine, arginine et histidine
3.1.2. Cyclique :
 Aromatique : phénylalanine, tryptophane et tyrosine
 Acide α-iminé : proline
3.2. La polarité de la chaine latérale
3.2.1. Polaire (hydrophile) :
 Non ionisable : sérine, thréonine, asparagine, glutamine, cystéine et tyrosine
 Ionisable : acide aspartique, acide glutamique, lysine, arginine et histidine
3.2.2. Non polaire (hydrophobe) : glycocolle, alanine, valine, leucine, isoleucine,
méthionine, phénylalanine, tryptophane et proline
3.3. Selon l’essentialité :
3.3.1. Acides aminés non essentiels : ils peuvent être synthétisés par l’organisme :
glycine, alanine, cystéine, sérine, Acide glutamique, Acide aspartique, arginine,
histidine, tyrosine, proline, asparagine, glutamine.
3.3.2. Acides aminés essentiels : ne sont pas synthétisés par l’organisme, sont exogènes
(alimentaire) et au nombre de 8 chez l’homme : Leucine, isoleucine, méthionine,
thréonine, lysine, valine, tryptophane, phénylalanine.
3.4. Selon qu’ils soient glucoformateurs ou cétoformateurs
Acide aminé cétoformateurs Acide aminés mixtes Acide aminés glucoformateurs

Leucine Isoleucine, lysine, Les 14 acides aminés qui restent
phénylalanine, tyrosine et
tryptophane
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3
4
4. Nomenclature :
Il existe deux types de nomenclature :
 Abréviation de trois lettre dont la première est en majuscule

 Symbole en une lettre.
5. Propriétés physiques des acides aminés

5.1. Solubilité :
 Les acides aminés sont solubles dans l’eau, ainsi cette solubilité dépend de la chaine
latérale « R ». Elle augmente avec un nombre de C réduit et avec la présence de
groupements hydrophiles (COOH, NH2 et OH)
 Les acides aminés sont aussi solubles dans les alcools.
5.2. Série D et L (configuration stéréochimique)
 L’atome de carbone α est asymétrique (centre chirale) sauf pour le glycocolle (glycine),
donc il existe deux configuration en fonction de la position du NH2 : le D- acide aminé
(NH2 à droite) et le L –acide aminé (NH2 à gauche). Ces deux stéréo-isomères sont dits
énantiomères.
 Les acides aminés présents dans les protéines naturelles appartiennent à la série L
 Certains acides aminés ayant un deuxième centre chirale exemples : Thréonine,
Isoleucine.
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5.3. Pouvoir rotatoire :
Les énantiomères sont optiquement actifs donc ils possèdent une action sur la lumière
polarisée :
 L’un dévie le plan de polarisation à droite : il est dextrogyre (+) c’est le cas de la
plupart des acides aminés
 L’autre le dévie à gauche : il est lévogyre (-)
5.4. Absorption dans l’ultra-violet :
Les solutions des acides aminés sont incolores mais ils absorbent la lumière dans l’ultra-violet
< 230 nm. Ainsi les acides aminés aromatiques absorbent les rayonnements entre 260 et 280
nm.
 La phénylalanine absorbe à 260 nm

 La tyrosine et tryptophane ont un maximum d’absorption dans l’UV à 280 nm
 Le dimère de cystéine (protéine) absorbe à 260 nm
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5.5. Ionisation :
Les acides aminés possèdent deux groupements ionisables : le groupement carboxylique et le

groupement aminé primaire : donc ils sont amphotères et peuvent exister sous différentes
formes ionisées selon le pH
 À un pH acide (en excès de H+) : le groupement aminé peut fixer un proton (H+) et
s’ionise sous forme de cation–NH3+ chargé positivement, l'ensemble ayant une charge
électrique globale +1
 À un pH alcalin (en excès d’OH-) : le groupement carboxyle peut céder un proton et
s’ionise en –COO– chargé négativement l'ensemble ayant une charge électrique globale
–1.
 À un pH proche du pHi : le groupe carboxylate –COO– chargé négativement et un
groupe ammonium –NH3+chargé positivement, l'ensemble étant globalement neutre :
ion dipolaire ou Zwitterion charge nette est nulle = 0
5.5.1. Le zwitterion : est une forme neutre qui possède autant de charges positives que
de charges négatives
5.5.2. Le pHi : pH isoélectrique ou point isoélectrique : c’est le pH pour lequel on a un
ion dipolaire ou zwitterion de charge nulle, ne migrant pas dans un champ électrique.
Chaque acide aminé possède un pHi propre à lui.
Le pHi se calcule comme suit :
pHi= (pK COOH + pKNH2) /2 ou

pHi= (pK 1+
7 pK2) /2
Les pK sont les pH pour laquelle 50% des molécules sont ionisées et 50% sont non ionisées
ainsi au pK COOH il y a 50% de –COOH et 50% de-COO-, au pKNH2 il y a 50% de –NH2 et 50%
de –NH3+
 Au pHi, la charge de l’acide aminé est nulle ; lorsqu’il est placé dans un champ
électrique, il ne migre pas.
 Si pH < pHi : l’acide aminé est chargé positivement et il migre vers la cathode.
 Si pH > pHi : l’acide aminé est chargé négativement et il migre vers l’anode.
En cas d’un acide aminé acide ou basique : troisième pK qui correspond au pK du groupement
radical (pKr).
 Si c’est un acide exemple : acide aspartique : pHi = pKCOOH +pKr / 2

 Si c’est une base exemple : lysine, arginine : pHi = pKNH2+ pKr / 2
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6. Propriétés chimiques des acides aminés

6.1. Propriétés de la fonction carboxylique
6.1.1. Amidation :
Un acide aminé se lie par son groupement carboxyle au groupement aminé d’une autre molécule
pour former un amide.
6.1.2. Formation d’ester :
Le groupement COOH d’un acide aminé en présence d’un alcool (méthanol par exemple)
dans un milieu acide forme un ester.
6.1.3. Décarboxylation
Cette réaction est obtenue par un chauffage de l’échantillon dans un solvant (Hydroxyde de
baryum) ou par voie enzymatique (décarboxylases). Elle conduit à la formation des amines avec
propriétés particulières
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Exemple :
 La sérine donne l’éthanolamine (précurseur de la choline)

 L’histidine donne l’histamine (vasodilatateur de la réaction allergique ou
inflammatoire).
 L’acide glutamique donne l’acide gamma-aminobutyrique "GABA"
(neurotransmetteur).
6.1.4. Formation des sels
En présence d’une base « KOH » ou NaOH, les acides aminés forment des sels.
6.2. Propriétés liées au groupe amine (NH2) :

6.2.1. Transamination
C’est une réaction de transfert réversible du groupement aminé entre un acide aminé et un acide
α-cétonique. Cette réaction est catalysée par une aminotransférase (AT) (plus de détails dans le
métabolisme des acides aminés)
6.2.2. Désamination :
En présence de l’acide nitreux
6.2.3. Formation d’imine « base de Schiff » :
Réaction avec l’aldéhyde par addition du carbonyle
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6.2.4. Réaction avec le chlorure de Dansyle
Le chlorure de dansyle (1-diméthylamino-naphtalène-5-sulfonyl) réagit facilement avec les

fonctions amines pour donner un dansyl-aminoacide (DNS aminoacide) stable et fluorescent.
6.2.5. Réaction avec la fluorescamine :
Le résultat est la formation d’un composé fluorescent
6.2.6. Réaction de Sanger :
Le 1-fluoro 2,4-dinitrobenzéne (DNB) réagit facilement avec les fonctions amines pour
former un dérivé N-2,4- dinitrophénylé. Ce composé jaune est identifié facilement par
chromatographie et doser par spectrophotométrie à 360 nm.
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6.2.7. Réaction d’EDAMN
Le phényl-isothiocyanate réagit avec les acides aminés pour former des dérivés facilement
détectables dans l’UV. Cette réaction est utilisée pour déterminer la séquence de protéine
(Réaction d’Edman).
6.3. Propriétés dues à la présence simultanée du groupement carboxylique

COOH et amine NH2
6.3.1. Réaction à la ninhydrine

La ninhydrine est un composé aromatique réagissant avec les amines primaires pour former
du pourpre de Ruhemann à 570 nm. Elle représente la principale réaction de coloration
permettant de mettre en évidence la présence des acides aminés dans un échantillon donné.
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Remarque :
Cette réaction détecte les acides aminés primaires mais la proline est le seul Aa qui devient
jaune (440nm) avec la ninhydrine car il réagit partiellement du fait de sa fonction amine
secondaire.
6.4. Propriétés liées à la chaine latérale

6.4.1. Groupement thiols (SH)
a) Formation de pont disulfure :
Cette méthode cible le groupement SH de cystéine dans les protéines, elle commence par la
formation d’une molécule de cystine à partir de deux cystéines comme suit :
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b) Réactif d’Ellman
Pour accéder au dosage des thiols (R-S-H), il faut ajouter au milieu réactionnel le réactif
d’Ellman (Dithionitrobenzoate) qui réagit avec ces groupements pour donner un composé de
couleur jaune facilement mesurable à 412 nm.
6.4.2. Fonctions alcool de la sérine et la thréonine, la fonction phénol de la tyrosine

 Phosphorylation par l’acide phosphorique : formation d’un ester phosphate
 Glycosylation
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7. Méthodes d’étude des acides aminés

Ces méthodes ont pour but d’identifier et de séparer les acides aminés dans un échantillon.
7.1. Électrophorèse :
C’est un technique de séparation des molécules chargées sous l’effet d’un champ électrique
L’échantillon à analyser doit être placé sur un support et dans un tampon où il va se déplacer
sous l’influence d’un champ électrique (e-)
 L’analyte chargé négativement (-) migre vers l’anode (+)

 L’analyte chargé positivement (+) migre vers la cathode (-)
La vitesse de chaque espèce migrante dépend du pH de la solution tampon et du point

isoélectrique de l’acide aminé.
7.1.1. Agents dénaturants :
La dénaturation dans l’électrophorèse permet de diminuer l’importance de la forme ou de la

charge de la molécule à séparer.
 Le SDS attribue une charge négative à toutes les protéines donc la séparation se fait
selon la taille.
 Le béta Mercaptoéthanol rompe les ponts disulfures, donc il diminue l’importance de
la taille.
7.1.2. Types d’électrophorèse :
a) Iso électrophorèse (ou bien isoélectrofocalisation) :
La séparation se fait selon le point isoélectrique sur gel de polyacrylamide avec gradient de
pH stabilisé
pH<pHi Charge positive Migration vers la cathode (-)

pH= pHi Charge nulle Absence de migration
pH>pHi Charge négative Migration vers l’anode (+)
 Les molécules migrent vers l’anode ou la cathode jusqu’à ce qu’elles attiennent une
position dans le gradient de pH où leur charge devient nulle.
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7.2. Techniques chromatographiques :

7.2.1. Définition :
La chromatographie est une technique physique de séparation d'espèces chimiques qui

permet l’identification et le dosage des différents composés d’un mélange. L'échantillon
contenant une ou plusieurs espèces, est entraîné par un courant de phase mobile (liquide, gaz)
le long d'une phase stationnaire (papier, gélatine, silice, polymère, silice greffée etc.) ; chaque
espèce se déplace à une vitesse propre, dépendant de ses caractéristiques, de celles des deux
phases et les différences d’affinité entre elles
 Phase stationnaire : phase fixe soit sur la surface intérieure d'une colonne soit sur une
surface plane.
 Phase mobile : phase qui se déplace à travers la phase stationnaire, en entraînant les
analytes. La phase mobile ne doit pas interagir avec la phase stationnaire mais
uniquement avec les analytes.
7.2.2. Chromatographie sur couche mince (CCM)
Le mélange à étudier est ensuite posé à environ 1 cm du bord puis placé dans une cuve
contenant l’éluant. Le niveau de l’éluant devant être en dessous du produit déposé. La cuve de
chromatographie est ensuite refermée par un couvercle. L’éluant migre sur la plaque de silice
par capillarité et entraîne les composés du mélange étudié
La plaque de chromatographie est lue directement si les composés sont visibles (colorés), ou
placée sous une lumière UV s’ils sont fluorescents. Ils peuvent également être révélés en
pulvérisant un révélateur dont le résultat sera coloré.
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7.2.3. Chromatographie échangeuse d’ions

En chromatographie ionique le mécanisme de séparation se produit par échange d'ions entre
une phase stationnaire, qui porte des groupements fonctionnels chargés et une phase mobile.
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 Une fonction carboxylique

2. Rôle des acides aminés :

3.1. La structure de la chaine latérale R : dont on distingue :

Acide aminé cétoformateurs Acide aminés mixtes Acide aminés glucoformateurs

Il existe deux types de nomenclature :

 Abréviation de trois lettre dont la première est en majuscule

5. Propriétés physiques des acides aminés

5.3. Pouvoir rotatoire :

 La phénylalanine absorbe à 260 nm

Les acides aminés possèdent deux groupements ionisables : le groupement carboxylique et le

pHi= (pK COOH + pKNH2) /2 ou

électrique, il ne migre pas.

 Si c’est un acide exemple : acide aspartique : pHi = pKCOOH +pKr / 2

6. Propriétés chimiques des acides aminés

6.1.2. Formation d’ester :

 La sérine donne l’éthanolamine (précurseur de la choline)

6.2. Propriétés liées au groupe amine (NH2) :

En présence de l’acide nitreux

6.2.3. Formation d’imine « base de Schiff » :

Réaction avec l’aldéhyde par addition du carbonyle

6.2.4. Réaction avec le chlorure de Dansyle

Le chlorure de dansyle (1-diméthylamino-naphtalène-5-sulfonyl) réagit facilement avec les

6.2.5. Réaction avec la fluorescamine :

Le résultat est la formation d’un composé fluorescent

6.2.6. Réaction de Sanger :

6.2.7. Réaction d’EDAMN

6.3. Propriétés dues à la présence simultanée du groupement carboxylique

6.3.1. Réaction à la ninhydrine

6.4. Propriétés liées à la chaine latérale

6.4.2. Fonctions alcool de la sérine et la thréonine, la fonction phénol de la tyrosine

7. Méthodes d’étude des acides aminés

 L’analyte chargé négativement (-) migre vers l’anode (+)

La vitesse de chaque espèce migrante dépend du pH de la solution tampon et du point

7.1.1. Agents dénaturants :

La dénaturation dans l’électrophorèse permet de diminuer l’importance de la forme ou de la

pH<pHi Charge positive Migration vers la cathode (-)

7.2. Techniques chromatographiques :

La chromatographie est une technique physique de séparation d'espèces chimiques qui

7.2.3. Chromatographie échangeuse d’ions

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