Biochimie UBK

- Mardi 22 octobre 2019.
- ECOLES BAH-KANE.
- COURS DE BIOCHIMIE STRUCTURALE.
- Par Mr. HABA N’yéréké Michel.
- LICENCE de Biologie : Sciences – Technologie – Santé.
- MASTER 1 Education et Santé Publique : Sciences du risque en santé et

Professionnel de Santé et Sécurité au Travail.
- Professionnel de contrôles physicochimiques et microbiologiques de

qualité alimentaire (Master 2 PAGERS).
- Année professionnelle 2020-2021.
- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

- Chapitre I : Cours introductif de Biochimie structurale.
1- Généralité et définitions :
La biochimie, ou chimie du vivant, a toujours eu et aura toujours une place essentielle dans
le cursus de l’étudiant de biologie, car elle est une base essentielle à la compréhension des
mécanismes de la vie au niveau moléculaire.
La biochimie, science des bases chimiques de la vie, couvre donc un vaste champ
d’investigation, avec de forts recouvrements avec des disciplines comme la biologie
moléculaire et la génétique moléculaire, englobant des domaines de la biologie cellulaire, de
la microbiologie et de la physiologie. Les lois de la physique et de la chimie s’appliquent aux
systèmes vivants : la biochimie s’appuie sur les disciplines physicochimiques (physique,
thermodynamique, chimie physique, minérale et organique).
Les structures des molécules (acides aminés, peptides, protéines, enzymes, glucides et
lipides) sont abordées, ce qui devrait permettre d’intégrer de façon plus aisée la diversité
des molécules du vivant. Les propriétés des acides aminés, de certains peptides, et des
protéines, l’enzymologie, les propriétés des glucides et des lipides y sont spécifiquement
abordés.
La biochimie est d’une part l’étude des molécules qui constituent les êtres vivants, plus
précisément l’étude de leur structure ou conformation.
C’est d’autre part, l’étude de la transformation de ces molécules, c’est-à-dire l’étude des
réactions chimiques au sein de la cellule et des organismes, notamment :
- Les réactions de dégradation (ou catabolisme) des aliments qui fournissent l’énergie
nécessaire aux organismes.
- Les réactions de biosynthèse (ou anabolisme) des composés dont les cellules ont
besoin.
Enfin, le but de la biochimie est d’intégrer les données obtenues à l’échelle moléculaire à un
niveau de complexité supérieure, celui de la cellule, puis celui de l’organe et enfin de
l’organisme.
Pour mener à bien leurs études, les biochimistes font appel à des techniques et des
connaissances issues de nombreuses disciplines scientifiques autre que la biologie. Par
exemple :
- La nomenclature de chimie organique pour la dénomination de molécules

biologiques ;
- La cinétique chimique pour l’étude des réactions chimiques et celle des propriétés
catalytiques des enzymes (enzymologie) ;

- La thermodynamique pour l’étude de l’évolution des réactions chimiques et des
variations de l’énergie emmagasinée dans les biomolécules au cours de ces réactions
(bioénergétique) ;
- La physique pour la détermination de structure tridimensionnelle de
macromolécules (diffraction des rayons X, résonance magnétique nucléaire) ;
- L’informatique pour l’analyse de séquences nucléotidiques ou d’acides aminés
(alimentations, recherche dans les banques de données).
2- Domaines d’action de la biochimie :

Il existe de nombreuses branches ou domaines d’activités, dans lesquelles la biochimie peut
être appliquée. Comme par exemple :
La médecine ; L’industrie agroalimentaire, pharmaceutique ou encore des cosmétiques ;

L’environnement ; L’écologie ; L’agriculture ; Ou encore la recherche, ...
- Chapitre II : Les aliments : Structure et rôle des corps biochimiques

(glucides, lipides et protides).
I- Les glucides.
1) Définition des glucides :

Ce sont des composés biologiques constitués d’atomes de carbone, d’hydrogène et
d’oxygène. Ils sont aussi appelés sucres ou hydrates de carbone car leurs molécules
renferment de l’hydrogène et de l’oxygène dans les mêmes proportions que l’eau. Ce sont
les molécules biologiques les plus abondantes.
2) Structure des glucides : Structure linéaire des oses (Modèle de Fischer).

Le terme hydrate de carbone s’explique par leur formule brute générale Cn(H2O)n ou
(CH2O)n, où n ≥ 3 (n = au nombre d’atomes de carbone et/ou au nombre de molécules
d’eau) dans l’ose. Les unités de base des glucides sont appelés oses ou monosaccharides.
(Aldose) (Cétose)

3) Nomenclature :
En fonction de la position du groupement carbonyle on distingue deux types d’oses :
4) Les aldoses : leur groupement carbonyle est une fonction aldéhyde (COH).
5) Les cétoses : leur groupement carbonyle est une fonction cétone (CO).
- En fonction du nombre d’atomes de carbones : par exemple les trioses ont 3 C.
4) Classification des glucides : On distingue globalement deux catégories de

glucides.
A) Les sucres simples : Une seule molécule ou association de deux.
a) Le glucose (fruits, miel, certains légumes, etc.). Formule brute : C6H12O6.
b) Le fructose (fruits, miel, certains légumes, etc.). Formule brute : C6H12O6.

c) Le galactose (lait, produits laitiers, etc.). Formule brute : C6H12O6.-
d) Le maltose : Aussi connu sous le nom de sucre de malt (céréales, germes de céréales,
etc.). Qui est une association de deux molécules de glucose.
Formule brute : C12H22O11.
(Glucose) (Glucose)
e) Le saccharose (le sucre ordinaire ou sucre de table, qui est une association de glucose
+ fructose). Formule brute : C12H22O11.
(Glucose) (Fructose)
f) Le lactose (le sucre du lait, qui est une association de galactose + glucose).
Formule brute : C12H22O11.
(Galactose) (Glucose)
B) Les sucres complexes : Une chaîne plus ou moins longue de molécules associées.
a) L’amidon (céréales, légumineuses, tubercules, certains fruits, etc.). C’est la réserve

glucidique chez les végétaux. C’est un polysaccharide constitué de l’amylose et de
l’amylopectine. Formule brute générale : (C5H10O5)n où n est un nombre entier compris en
moyenne entre 500 et 1000.
b) Le glycogène (viandes, foie. Chez les animaux). C’est un polysaccharide ramifié constitué
de molécules de glucoses unies par des liaisons glycosidiques α-1,4 dans la portion linéaire et
par des liaisons α-1,6 aux points de ramification. Une molécule de glycogène peut compter
des milliers de molécules d’α-D-glucose. Formule brute générale : (C6H10O5)n.
Le glycogène sert de stockage de glucides dans l’organisme, en particulier dans le foie et les
muscles squelettiques.
(Polymère de Glucoses)
c) Les fibres alimentaires (le son du blé, la pectine des fruits, et la cellulose de la majorité
des légumes). Ce sont des glucides non assimilables. Ils n’ont donc aucune valeur
énergétique. Les fibres ont un rôle intéressant sur le transit intestinal et participent à
l’élimination du cholestérol. Cependant, consommées en trop grandes quantités, elles
peuvent provoquer des troubles digestifs (irritations, ballonnements…) et perturber
l’assimilation des vitamines, minéraux et oligo-éléments.

5) Rôles biologiques des glucides :
Les glucides ont surtout un rôle énergétique : 1 g ⇒ 4 Kcal. C’est le carburant préféré du
muscle, surtout lors d’efforts de haute intensité. Le glucose est le sucre de base de toutes les
cellules, et certains organes ne peuvent s’en passer ; il s’agit du cerveau, du rein, des
hématies… Ces organes sont dits « gluco-dépendants ».
6) Besoins en glucides :
Les organes gluco-dépendants nécessitent un apport minimal d’environ 150 g par 24 h.
Cependant, l’organisme est capable de synthétiser du glucose à partir de composés non
glucidiques, c’est la néoglycogénèse. Elle intervient en cas de jeune, de régime ou bien dans
le cadre d’une activité sportive, très schématiquement, après que les réserves glycogéniques
soient épuisées. On considère qu’une alimentation équilibrée doit apporter 50 à 60 % des
calories de la ration énergétique, sous la forme de glucides.
7) Réserves glucidiques de l’organisme :

Le glucose est stocké sous forme de glycogène dans le foie et les muscles. Les excédents
alimentaires d’origine glucidique non consommés, sont convertis en graisse et stockés
ensuite dans les adipocytes du tissu adipeux.
8) Effets indésirables des glucides.
A) Carence en glucides :
Un régime alimentaire très faible en glucides (en dessous de la quantité minimale requise
pour le cerveau) peut entraîner l’augmentation de la production de cétones et donc, une
perte de densité minimale osseuse, l’hypercholestérolémie, l’augmentation du risque de
lithiases urinaires et même nuire au développement et au fonctionnement du système
nerveux. Des apports très bas en glucides peuvent également altérer la sensation de bien-
être (malaise, fatigue).
B) Excès de glucides :
Un apport excessif en glucides (surtout en sucres raffinés) a démontré des effets néfastes
notamment en augmentant le risque de carries dentaires, de certains types de cancer, de
surpoids et d’obésité, et de taux élevés de triglycérides sanguins. A long terme, l’excès de
sucre peut causer l’hyperinsulinisme puis le diabète de type 2.
II- Les lipides.
1) Définition des lipides :
Ce sont des substances organiques constituant les graisses et les corps gras présents dans les
aliments et dans l’organisme. Ils fournissent au corps humain des acides gras « essentiels »
qui ne peuvent pas être synthétisés par l’organisme.

Les lipides sont une source d’énergie importante pour le corps humain. On trouve les lipides
majoritairement dans les huiles végétales, le beurre, les produits industriels, etc.
Les acides gras essentiels sont les acides gras oméga-6 (acide linoléique) et oméga-3 (acide
alpha-linolénique). Ils jouent un rôle important au niveau des membranes des cellules du
corps humain. Le rapport entre les acides gras oméga-3 et oméga-6 est très important car un
déséquilibre entre ces deux types d’acides gras peut être néfaste. Par exemple, les oméga-6
consommés en excès empêchent les oméga-3 d’exercer leur effet bénéfique au niveau
cardiovasculaire.
Les acides gras mono insaturés ne sont pas des acides gras essentiels mais sont une
composante clé des cellules du système nerveux. Ils se retrouvent principalement dans
l’huile d’olive, l’avocat ainsi que les noix et les graines.
Les graisses saturées ne sont pas des acides gras essentiels et sont même reconnus dans les
différentes études comme ayant des effets néfastes au niveau des taux de cholestérol LDL et
du risque cardiovasculaire. Il faut donc les limiter autant que possible.
2) Structure des lipides (acides gras) : Formule brute générale : CH3-(CH2)n-COOH.
Les acides gras sont des acides carboxyliques R-COOH dont le radical R est une chaîne
aliphatique de type hydrocarbure de longueur variable qui donne à la molécule son
caractère hydrophobe (gras). La grande majorité des acides gras naturels présente les
caractères communs suivants : Mono carboxylique ; Chaîne linéaire avec un nombre pair de
carbones ; Saturés ou en partie insaturés avec un nombre de double liaisons maximal de 6.
-Formule brute de l’acide palmitique: CH3-(CH2)15-COOH (C17).
3) Rôles des lipides dans l'organisme :
A. Rôle énergétique : Contrairement aux protéines et aux glucides qui fournissent 4 kcal
par gramme, les lipides fournissent 9 kcal par gramme. Ils participent donc à la
couverture des besoins en énergie.
B. Rôle structural : Les lipides, et surtout les acides gras insaturés, sont les constituants
majeurs des membranes cellulaires et des cellules du système nerveux. Ils assurent
aussi la plasticité et l'élasticité de la peau car ce sont des constituants importants des
cellules du derme.
C. Transport de vitamines liposolubles : Dans l'organisme, certaines vitamines ne

peuvent être transportées qu'avec l'aide des lipides. On les appelle les vitamines
liposolubles : vitamines A, D, E et K.

D. Synthèse d'hormones : Les acides gras permettent la synthèse de certaines
hormones stéroïdes, directement dérivées du cholestérol : œstrogènes, testostérone
et cortisol. Les prostaglandines dérivent aussi des molécules lipidiques.
4) Classification des lipides : Selon deux critères.

- En fonction de la complexité structurale, on distingue les lipides simples et les lipides
complexes.
A) Les lipides simples ou ternaires : Ce sont des dérivés des acides gras ne contenant
dans leur molécule que du carbone, de l’hydrogène et de l’oxygène. Ils comprennent:
- Les glycérides : l’alcool estérifiant les acides gras est le glycérol.

- Les cérides : dans lesquelles l’alcool est une chaine aliphatique à nombre élevé
d’atomes de carbone.
- Les stérides : dans lesquelles l’alcool est un stérol.
B) Les lipides complexes : Ils sont constitués des même éléments que les lipides
simples, mais ils contiennent en plus dans leur molécule de l’azote, ou du phosphore,
ou du soufre, ou des oses (un seul ou plusieurs de ces éléments à la fois). On
distingue :
- Les glycérophospholipides : Ils sont constitués d’une molécule de glycérol sur laquelle sont
estérifiés deux acides gras. La troisième fonction alcool est estérifiée par une molécule
d’acide phosphorique. Cet ensemble forme l’acide phosphatidique
(=diacylglycérolphosphate), molécule commune aux différents Glycérophospholipides.
- Les glycéroglycolipides : Les carbones C1 et C2 du glycérol sont estérifiés par des acides
gras. L’alcool du carbone C3 à la différence des acylglycérols n’est pas estérifié mais lié à un
ose par une liaison osidique.
Ces lipides sont très rares dans le monde animal mais sont beaucoup plus nombreux dans le
monde végétal. Ils sont également présents chez certaines bactéries.
- Les sphingolipides : Dans ce groupe, le glycérol est remplacé par la sphingosine, aminodiol
à 18 atomes de carbone possédant une double liaison. L’acide gras est uni à la sphingosine
par une liaison amide et non par une liaison ester. Les sphingolipides sont particulièrement
abondants dans le tissu nerveux, certains d’entre eux s’accumulant au cours de diverses
maladies.
Les lipides complexes sont les constituants essentiels des membranes biologiques. Par leur
imperméabilité, ils permettent de délimiter les différents compartiments des cellules.

- En fonction du caractère essentiel ou non, on distingue trois types d’acides-gras.
A) Les acides-gras essentiels : Certains acides gras sont dits essentiels car le corps ne peut
pas les synthétiser. Ceux-ci sont les acides gras oméga-6 (acide linoléique) et oméga-3 (acide
alpha-linolénique). Ils jouent un rôle important au niveau des membranes des cellules du
corps humain. Le rapport entre les acides gras oméga-3 et oméga-6 est très important car un
déséquilibre entre ces deux types d’acides gras peut être néfaste. Par exemple, les oméga-6
consommés en excès empêchent les oméga-3 d’exercer leur effet bénéfique au niveau
cardiovasculaire.
B) Les acides gras saturés : Les acides gras saturés sont dits « saturés » car ils présentent le
maximum de l’hydrogène qu’ils peuvent contenir. Tous leurs atomes de carbone sont
combinés par liaison simple à un atome d’hydrogène. Les matières grasses qui contiennent
une majorité d’acides gras saturés sont solides à température ambiante et sont, le plus
souvent, d’origine animale (beurre, lard, fromage, etc.). Certaines matières grasses végétales
contiennent de fortes proportions d’acides gras saturés comme l’huile de palme, l’huile de
noix de coco, les margarines (souvent hydrogénées par procédés industriels).
Les acides gras saturés sont considérés comme un des principaux responsables des maladies
cardio-vasculaires. Leur consommation, souvent abusive, a une incidence sur l’augmentation
de la cholestérolémie, en élevant considérablement le taux de LDL (Low Density
Lipoprotein). Un taux important de cholestérol LDL est à l’origine de la plupart des
pathologies évoquées. Cette protéine de transport, sur laquelle se fixe le cholestérol,
présente l’inconvénient d’adhérer très facilement aux parois des artères et provoque ainsi
une plaque d’athérome qui obstrue, de façon plus ou moins conséquente, la circulation
sanguine.
Le ministère de la santé français conseille un apport en acides gras saturés qui ne dépasse en
aucun cas 10 % de la ration énergétique totale.
C) Les acides gras mono insaturés : Ces acides gras contiennent un peu moins d’hydrogènes
que les précédents.
La place laissée libre, par un atome d’hydrogène, sur la chaîne d’atomes de carbone, est
comblée par une seule et unique double liaison (d’où le nom de « mono »-insaturé). Les
acides gras mono insaturés (dont l’acide oléique est le plus important) se trouvent
essentiellement dans les huiles végétales dont la plupart se figent facilement au froid.
Ces huiles sont, dans un ordre décroissant : l’huile d’olive (73 %), de colza (62 %), d’arachide
(58 %), de palme (38 %), de maïs (28 %), de soja (20 %), etc.
Les scientifiques disent que la consommation des acides gras mono insaturés présente la
meilleure influence sur la santé. Leur consommation permet, en effet, de réduire le taux de
cholestérol total, en diminuant le taux de cholestérol LDL, sans pour autant affecter le taux
de cholestérol HDL (High Density Lipoprotein). Le ministère de la santé français conseille un
apport en acides gras mono insaturés d’au moins 12 % de la ration énergétique totale.

Le cholestérol HDL préserve, au contraire, des maladies cardiovasculaires. Il présente, très
schématiquement, l’avantage de nettoyer les artères, en scindant, puis en captant les dépôts
d’athérome pour les évacuer ou les métaboliser par la fonction hépatique.
Il faut, entre autres, savoir que le cholestérol est un matériau de base nécessaire à la
constitution de certains tissus vitaux comme les membranes cellulaires et les cellules
nerveuses. De plus, il est indispensable à l’élaboration de la vitamine D, de la bile, et des
hormones stéroïdes (le cholestérol, par exemple, est précurseur de la testostérone).
D) Les acides gras poly-insaturés : Ce sont les acides gras qui contiennent le moins
d’hydrogène. Leur chaîne de carbone présente au moins deux doubles liaisons (d’où le nom
de « poly »-insaturé). Les huiles riches en acides gras poly-insaturés sont liquides à
température ambiante et au froid.
On distingue l’acide linoléique (poly-insaturé à deux doubles liaisons) qui se trouve en

abondance dans les huiles de pépin de raisin (70 %), de tournesol (65 %), de noix (60 %), de
maïs et de soja (aux alentours de 50 %) et dans une moindre mesure dans les huiles
d’arachide et de colza (environ 20 %). L’huile d’olive et l’huile de palme en recèlent moins de
10 %.

Il existe aussi l’acide alpha-linolénique (poly-insaturé à trois doubles liaisons). On en trouve
le plus (mais en quantité beaucoup plus faible) dans les huiles de colza (9 %), de noix (8 %) et
de soja (7 %). Il est inexistant, ou presque, dans les huiles de pépin de raisin, de tournesol, de
palme et surtout d’arachide. Les poissons gras des mers froides sont des sources privilégiées
d’acides gras poly-insaturés.
Les acides gras poly-insaturés possèdent la propriété de faire baisser le taux de cholestérol
LDL, mais ils entraînent aussi une légère baisse du taux de HDL. Ils sont donc un peu moins
intéressants, de ce point de vue, que les mono insaturés. C’est pour cette raison que le
ministère de la santé ne préconise qu’un apport de 10 % de la ration énergétique totale.
5) Aliments riches en lipides :
Les principales sources de lipides sont le beurre, la margarine, les huiles végétales, les
aliments frits, les viennoiseries, et certains plats préparés. Comme ils rehaussent la saveur et
la texture des aliments, ils sont utilisés massivement pour l'élaboration d'aliments
industriels.
- Teneur de quelques aliments en lipides :

6) Nomenclature :
A) Les acides gras saturés : Une série continue d'acides gras de nombre de carbones pair
(4 à plus de 30) a été isolée des lipides de source animale, végétale et microbienne.
Pour les acides gras saturés le nom systématique s'écrit : n- [nC] an oique
- n : indique que l'acide gras est normal (chaîne non branchée) - [nC] : nombre de
carbones - an : indique que la chaîne est saturée. Le symbole est Cn:0 (0 indique que la
chaîne est saturée), + le suffixe oique. Le nom courant rappelle son origine.
- Tableau récapitulatif des acides gras naturels :
A) Les acides gras insaturés : Ils représentent plus de la moitié des acides gras des plantes et
des animaux, ils possèdent :
- une double liaison : acides monoéniques ou monoinsaturés.
- ou plusieurs doubles liaisons : ils sont polyéniques ou polyinsaturés. La plupart des acides
gras insaturés ont des longueurs de chaînes de 16 à 20 carbones. En règle générale : la
première, ou la seule, double liaison est établie entre les C9 et les C10. Les doubles liaisons
multiples ne sont pas conjuguées mais séparées par un groupe méthylène, ce qui les place,
par exemple, en Δ9, Δ12, Δ15… Les doubles liaisons sont de configuration cis.

- Tableau récapitulatif des acides gras insaturés :
Des dénominations parallèles coexistent. La nomenclature systématique s'efface souvent

devant les noms d'usage. Deux numérotations coexistent, l'une systématique et l'autre
utilisée en diététique qui permet de regrouper les acides gras insaturés en série .Il faut tout
d'abord indiquer le nombre de carbone de l'acide gras, ensuite indiquer le nombre de
double liaisons (Δ), leurs positions et leurs configurations (cis ou trans).
- Pour les acides gras insaturés :
Le nom systématique s'écrit : conf-p-[nC] x énoique.
- conf-p : configuration et position des doubles liaisons - [nC] : nombre de carbones - x :

nombre de doubles liaisons (di, tri…), + le suffixe énoique. Le symbole est Cn: mΔ(p, p'..) -
Cn: nombre de carbones - mΔ : nombre de doubles liaisons.
- (p, p'…) : positions des doubles liaisons en numérotation normale - la série est de la forme
ωn où n est la position de la première double liaison notée par rapport à la position ω,
dernier carbone de la chaîne aliphatique. Le nom courant rappelle son origine.
- Principaux acides gras mono-insaturés : a) Acide palmitoléique.
- Nom systématique : acide cis-9-hexadécénoïque ;
- Notation :
C16: 1Δ9 ou
C16:1 ω7.
b) Acide oléique : Le nom l’acide oléique vient de l’huile d’olive dont il constitue 55 à
80%.
– Nom systématique : acide cis-9-octadécénoïque ;
– Notation : C18:1 Δ 9 ou C18:1 ω 9 ;
- Principaux acides gras polyinsaturés :
a) Acide linoléique : L’acide linoléique est un acide gras essentiel, c’est également le
précurseur de la famille des oméga-6. Le terme « précurseur » signifie que les autres
acides gras de la famille peuvent être synthétisés à partir de l’acide linoléique.
- Nom systématique : acide cis-cis-9,12-octadécadiénoïque ;
- Notation : C18:2 Δ 9,12 ou C18:2 ω 6 ;

b) Acide alpha-linolénique : L’acide α-linolénique est un acide gras essentiel, c’est le
principal acide gras du groupe des oméga-3.
- Nom systématique : acide cis-cis-9,12-octadécadiénoïque ;
- Notation : C18:3 Δ 9,12,15 ou C18:3 ω 3 ;
c) Acide arachidonique : La structure de l’acide arachidonique mérite d’être retenue

car ce composé est le précurseur des eicosanoïdes.
- Nom systématique : tout cis-5,8,11,14-éicosatétraènoïque ;
- Notation : C20:4 Δ 5,8,11,14 ou C20:4 ω 6 ;
7) Effets indésirables des lipides.
A. Carence en lipides :
Un apport insuffisant en lipides alimentaires peut entraîner des troubles de croissance et

l’augmentation du risque de maladies chroniques. Si l’apport insuffisant en lipides
s’accompagne également d’un apport insuffisant en glucides et en protéines et donc en
énergie, cela peut mener à la malnutrition. Un apport adéquat en lipides est surtout
important lors de l’enfance et pendant la grossesse. De plus, un régime alimentaire qui serait
pauvre en lipides mais très riche en glucides pourrait réduire les taux de cholestérol HDL, en
plus d’augmenter la réponse glycémique et insulinique après l’ingestion d’aliments.

B. Excès de lipides :
Il est reconnu qu’un régime alimentaire riche en lipides qui excèdent les besoins
énergétiques peut entraîner l’obésité. Il existe également un lien entre des apports élevés en
lipides et un risque augmenté de maladies cardiovasculaires, cancer et résistance à l’insuline
menant au diabète de type 2. Le type d’acide gras consommé en excès joue un rôle
déterminant dans cette relation.
III) Les protides :
1) Définition :
Les protides sont des composés organiques azotés de la matière vivante comprenant au
moins : Une fonction amine (NH2) ; Une fonction acide carboxylique (COOH).
2) Classification des protides :

A. Les acides aminés : Les protéines sont formées à partir d’un répertoire de 20 acides
aminés qui sont donc l’élément de base des protéines. Un acide aminé est constitué d’une
fonction amine, d’un groupe carboxylique, d’un atome d’hydrogène et d’un groupe variable :
R. Les chaînes latérales se différencient par leur dimension, leur forme, leur charge, leur
capacité à contracter des liaisons hydrogène et leur réactivité chimique. Les acides α-aminés
ont la fonction amine située sur le carbone immédiatement voisin du carbone du groupe
carboxyle. En solution à pH neutre, les acides aminés se trouvent essentiellement sous
forme d’ions dipolaires.
B. Les peptides : Ce sont des molécules formées par l’enchainement de 2 à 100 acides
aminés. De 11 à 100 acides aminés on parle de polypeptides (oligopeptides entre 2 et 10
AA). Ex : de nombreuses hormones, comme l’insuline qui contient 51 acides aminés.
C. Les protéines : Ce sont des molécules comportant plus de 100 acides aminés et souvent
d’autres constituants appelés groupes prosthétiques (vitamines, acides nucléiques...).
Les protéines sont des constituants essentiels de nombreux tissus vivants, végétaux ou
animaux (protéines fibreuses, peau, muscles, cheveux, soie, laine...) et jouent souvent un
rôle primordial dans divers processus vitaux (enzymes, hormones, protéines globulaires
comme l’hémoglobine et l’albumine, les protéines du plasma sanguin, les protéines
participant au déterminisme génétique...) La source unique de protéines est constituée par
les plantes (photosynthèse) : CO2 + H2O + N2 (sol) → protéines. Il existe deux catégories de
protéines: holoprotéines, dont l’hydrolyse ne produit que des acides aminés : Albumines
(œufs, lait, sang) ;

Globulines (plasma du lait) ; kératine (poils, ongles) ; Collagène (tissus conjonctifs, tendons,
os) ; Hétéroprotéines, dont l’hydrolyse produit des acides aminés plus des groupes
prosthétiques : Nucléoprotéines (groupe prosthétique = acide nucléique ; ADN, ARN) ;
Chromoprotéines (groupe prosthétique = pigment ; chlorophylles, hémoglobine).
3) Les Acides Aminés :

Les acides α-aminés à fonction amine primaire jouent un rôle essentiel dans la constitution
des êtres vivants.
A. Nom usuel ; Conformation :
Les aminoacides ont tous un Carbone asymétrique sauf la glycine. Les molécules sont donc
chirales, seule la configuration L est l’énantiomère biologiquement actif.
B. Propriétés acido-basiques :
Un acide aminé contient deux groupements antagonistes, l’un acide (-COOH, donneur de
proton H+) l’autre basique (-NH2, accepteur de proton sur son doublet libre). En milieu
basique (présence de HO-), la fonction acide est dissociée, neutralisée. En milieu acide
(présence de H3O+), la fonction amine est salifiée. En solution aqueuse, on constate qu’un
aminoacide se trouve sous la forme d’un ion dipolaire appelé zwitterion, résultant d’un
transfert de H+ entre les deux fonctions acide et anime, comme une sorte de neutralisation
interne.

Les acides aminés jouent le rôle de régulateur de pH en réagissant comme des acides ou des
bases selon le pH de la solution, ils sont amphotères.
C. Tableau 1 : Noms, Symboles et Formules des 20 acides aminés constituants des protéines naturelles.

4) Les protéines et peptides :
A. La liaison peptidique : Les protéines et peptides résultent de la condensation d’un grand

nombre d’aminoacides. Dans les protéines, le groupe α carbonyle d’un acide aminé est uni à
la fonction amine d’un autre acide aminé par une liaison peptidique. L’extrémité aminée est
prise comme origine de la chaîne polypeptidique. La liaison peptidique possède un caractère
de double liaison, ce qui implique que tous les atomes (Cα, C, O, N, H et Cα) soient
coplanaires. L’unité peptidique est donc rigide et plane. Par contre la liaison entre l’atome
de carbone α et l’atome de carbone du groupement carboxyle est une simple liaison de
même que la liaison entre le carbone α et l’atome d’azote peptidique. Il y a un grand degré
de liberté de rotation autour de ces liaisons de chaque côté de l’unité peptidique rigide.
L’hydrogène de la fonction amine substituée est presque toujours trans par rapport à
l’oxygène du groupe carboxyle.
L’hydrolyse des peptides est la réaction inverse de leur formation par condensation d’acides
aminés. Au laboratoire, elle permet d’obtenir des renseignements sur la structure des
peptides. Dans les organismes vivants, la liaison peptidique est rompue grâce à l’action
enzymatique d’une peptidase.
B. Nomenclature : On nomme les protéines en les considérant comme formées par

substitution progressive à partir de l’acide aminé qui a conservé son groupe -COOH libre.
- Ex: H2N-CH2-CO-NH-CH(CH3)-COOH : glycyl-alanine.
C. Isomérie : Deux acides aminés réagissant l’un avec l’autre, peuvent se condenser et
produire deux dipeptides differents mais isomères : glycyl-alanine ou alanyl-glycine. D’une
manière générale, à partir de n acides aminés on peut former n polypeptides (permutations)
: Ceci permet une grande diversité génétique.

D. Les différents niveaux de structure des protéines :
La structure d’une protéine dépend : de liaisons fortes = liaisons de covalence ; de liaisons

faibles = liaisons hydrogène, liaisons ioniques, interactions hydrophobes (résidus R), forces
de Van der Walls. En fonction des différentes interactions entre les acides aminés
composant les protéines, on distingue 4 niveaux de structure :
a. La structure primaire : Elle correspond à l’enchaînement des acides aminés dans la

protéine avec les ponts cystéines (pont disulfure).
b. La structure secondaire :
• L’hélice α : C’est une structure en bâtonnet. La chaîne polypeptidique principale

étroitement enroulée forme la partie interne du bâtonnet et les chaînes latérales se
disposent à l’extérieur en un arrangement hélicoïdal. L’hélice est stabilisée par des liaisons
hydrogène entre les groupes NH et CO de la chaîne principale. Le CO de chaque A.A. est lié
par liaison hydrogène au groupe NH de l’A.A situé 4 résidus plus loin dans la chaîne
polypeptidique linéaire. Chaque résidu est disposé par rapport au suivant selon une
translation de 1,5 A le long de l’axe de l’hélice et une rotation de 100°, ce qui donne 3,6
résidus d’A.A. par tour d’hélice. Les hélices α rencontrées dans les protéines sont droites. 2
hélices peuvent s’enrouler l’une autour de l’autre pour former un câble. Ces enroulements
super hélicoïdaux sont rencontrés dans la kératine des cheveux, la myosine et la
tropomyosine du muscle, l’épiderme de la peau et la fibrine des caillots sanguins. Ces câbles
jouent un rôle mécanique en formant des faisceaux rigides de fibres.
• Le feuillet β : La chaîne polypeptidique du feuillet β est presque totalement étirée. La

distance axiale entre les A.A. adjacents est de 3,5 A. Le feuillet est stabilisé par des liaisons
hydrogènes entre le CO et NH de chaînes polypeptidiques différentes. Les brins adjacents
d’un feuillet plissé peuvent être de même sens ou de sens opposés (feuillets antiparallèles).
La fibroïne de la soie est constituée presque entièrement de feuillets antiparallèles. Des
unités structurales comprenant de 2 à 5 feuillets parallèles ou antiparallèles sont très
répandues.

• L’hélice du collagène : Elle est responsable de la forte résistance élastique du collagène,
principal constituant de la peau, des os et des tendons.
c. La structure tertiaire : Elle résulte des relations entre les A.A éloignés dans la structure
linéaire. En effet des A.A très éloignés les uns des autres dans la séquence peuvent se
trouver très proches en raison des repliements et former des régions indispensables au
fonctionnement de la protéine comme le site actif. Les chaînes latérales polaires sont
groupées en surface. Les radicaux hydrophobes sont rejetés vers l’intérieur de la protéine.
Ces radicaux sont unis par des liaisons hydrophobes (interactions de type de van der waals).

d. La structure quaternaire : Plusieurs chaînes polypeptidiques peuvent s’associer grâce à
des interactions de 3 types ce qui confère une activité biologique au niveau du protomère
qu’on ne retrouve pas au niveau de l’oligomère.
- Les 3 types de forces sont :
• Les liaisons électrostatiques : Ce sont des liaisons non covalentes qui s’établissent entre
un radical chargé positivement et un radical chargé négativement.
• Les liaisons hydrogènes : C’est une liaison non covalente qui se forme quand sont à
proximité un atome d’hydrogène lié à l’azote ou à l’oxygène et d’autre part un doublet
électronique non partagé d’un autre azote ou d’oxygène. Le tryptophane et l’arginine
servent de donneurs de liaisons hydrogène. L’asparagine, la glutamine la serine et la
thréonine servent de donneurs et d’accepteurs de liaisons hydrogène. La lysine, les acides
aspartique et glutamique, la tyrosine et l’histidine ont des capacités à former des liaisons
hydrogène en fonction du PH.
• Les liaisons hydrophobes : Les chaînes latérales hydrophobes sont repoussées par l’eau et
ont tendance à se rapprocher entre elles.

- Chapitre III : Etude des enzymes ; des hormones ; des substances minérales.
I) Etude des enzymes :
1. Définition : Les enzymes sont des protéines douées d’activité catalytique spécifique.
Elles permettent aux réactions chimiques nécessaires à la vie et à la multiplication cellulaire
de s’effectuer à vitesse élevée.
2. Classification des enzymes : Le nom de la plupart des enzymes est construit en

ajoutant le suffixe «ase» au terme qualifiant la réaction ou encore la nature du substrat (par
exemple, la lactate déshydrogénase). D’autres sont désignées par leur nom usuel (par
exemple, la pepsine).
Chaque enzyme est désignée par un numéro donné par la Commission des Enzymes de
l’Union Internationale de la Biochimie Moléculaire. Ce numéro est précédé par les lettres EC
et comporte quatre chiffres séparés par des points : EC (W.X.Y.Z) : Le 1er chiffre : indique la
classe de l’enzyme, il en existe six. Le second chiffre : la sous classe, la nature du
groupement chimique donneur de groupement, type de fonction du substrat métabolisé. Le
troisième chiffre : la sous-sous-classe, indique la nature chimique de l’accepteur. Le
quatrième chiffre : numéro d’ordre de l’enzyme (dans la sous-sous-classe), en relation avec
le substrat de l’enzyme.
• Classe 1 : Oxydoréductases
Elles catalysent les réactions d’oxydoréduction, c’est-à-dire le transfert de protons et

d’électrons. C’est le cas des déshydrogénases, des réductases, des oxydases … (par exemple,
la lactate déshydrogénase permet la réduction du pyruvate en lactate ou encore l’oxydation
du lactate en pyruvate).
• Classe 2 : Transférases
Elles catalysent les réactions de transfert d’atome ou de groupement d’atomes. C’est le cas
des transaminases qui transfèrent la fonction amine d’un acide aminé sur un acide α-
cétonique.
• Classe 3 : Hydrolases
Elles catalysent des réactions de coupure de liaison covalente nécessitant de l’eau. C’est le
cas de toutes les enzymes digestives comme la trypsine (spécialisée dans la coupure des
liaisons peptidiques).

• Classe 4 : Lyases
Elles catalysent les réactions lytiques non hydrolytiques et non oxydantes en créant des
doubles liaisons. Dans la réaction inverse, les lyases catalysent l’addition d’un groupement
fonctionnel sur la double liaison d’un substrat. C’est le cas de l’aldolase (qui transforme le
fructose 1,6 biphosphate en deux triosesphosphate, (glycolyse)).
• Classe 5 : Isomérases
Elles catalysent des réactions d’isomérie, c’est-à-dire des remaniements intramoléculaires.

C’est le cas de l’aconitase qui transforme le citrate en isocitrate (Cycle de Krebs)).
• Classe 6 : Ligases
Elles catalysent les réactions de ligation, de condensation, c’est-à-dire la formation de

liaisons covalentes nécessitant de l’énergie chimique, le plus souvent apportée par
l’hydrolyse de l’ATP. C’est le cas des synthétases comme la glutamine synthétase, qui permet
l’amidification de l’acide glutamique en glutamine (métabolisme azoté)).
Le système de dénomination internationale attribue à chaque enzyme quatre nombres

séparés par un point.
Le premier nombre correspond à la classe, le deuxième (sous-classe) précise le type de

réaction, le troisième et le quatrième précisent la nature du substrat utilisé.
3. Site actif des enzymes :

La formation du complexe enzyme-substrat est caractérisée par une spécificité et même une
stéréospécificité, qui est due au fait que la molécule de substrat doit avoir plusieurs
groupements fonctionnels dans une configuration spatiale telle qu’ils puissent réagir avec les
groupements fonctionnels correspondants de l’enzyme. Ces groupements sont donc les
repliements de la chaîne peptidique qui les rapprochent pour constituer le site actif.
Les liaisons intervenant dans la formation de ce complexe enzyme-substrat permettent donc

l’union des groupements fonctionnels du substrat et des chaînes latérales des aminoacides
du site actif qui peuvent être divisés en deux groupes :
- Ceux qui interviennent dans la reconnaissance spatiale du substrat en formant avec lui des
liaisons non covalentes.
- Ceux qui participent à la transformation chimique du substrat en produit et qu’on appelle

aminoacide catalytique. Ils sont responsables de la réaction enzymatique.

Les autres aminoacides de l’enzyme sont nécessaires soit au maintien de la conformation
tridimensionnelle active de l’enzyme, soit à d’autres fonctions de l’enzyme : par exemple, ils
peuvent faire partie de sites allostériques impliqués dans la régulation de l’activité
enzymatique, ou être essentiels au positionnement correct de l’enzyme à l’intérieur de la
cellule.
4. Notion de cinétique enzymatique :

L’association enzyme-substrat (ES) est stabilisée par des liaisons de faible énergie : liaisons
hydrogène, interactions hydrophobes, liaisons ioniques…
Le complexe ES subit un réarrangement interne qui va permettre la transformation du

substrat en produit (P).
K est la constante de vitesse quantifiant la rapidité de passage d’un état à l’autre.
K1 est la constante de vitesse de formation du complexe ES.
K-1 est la constante de vitesse de dissociation du complexe ES.
Kcat est la constante catalytique.
V0 = (d [P] / dt) t=0 = Kcat [ES]
V = K1 [E] [S] = k-1[ES] + Kcat [ES]
K1 [E] [S] = (k-1 + Kcat) [ES] ou Km [ES] = [E] [S] avec Km = k-1 + Kcat / k1
Km s’appelle constant de Michaelis-Menten. Elle s’exprime en molarité (M).
[E] + [ES] = [E]0
En remplaçant [E] par [E]0 - [ES]
Km [ES] = ([E]0 - [ES]) [S] ou (Km + [S]) [ES] = [E]0 [S]
[ES] = [E]0 [S] / Km + [S]
V0 = Kcat [ES] = Kcat [E]0 [S] / [S] + Km
V0 = Vmax = Kcat [E]0
V0 = Vmax [S] / Km + [S] : Equation de Michaelis-Menten (figure 01).

-Figure 01. Variation de la vitesse initiale en fonction de la concentration en substrat, celle
de l’enzyme étant constante.
- Signification de la vitesse maximale (Vmax) et constante de Michaélis (Km) :
a- Vmax :
 Correspond à la vitesse initiale quand l’enzyme est saturée par son substrat
 Renseigne sur l’efficacité catalytique de l’enzyme.
Vmax = k2 [Et] =>Vmax = kcat[Et]
kcat : Turn Over Number « TNO », nombre de molécules de substrat transformé en produit
par unité de temps, c’est l’efficacité catalytique de l’enzyme : la fréquence de l’acte
catalytique (s1).
b- Km :
 Affinité de l’enzyme pour le substrat, Km est d’autant plus élevée que l’affinité de
l’enzyme pour le substrat est plus faible (inversement proportionnelle à l’affinité).
 Concentration initiale de substrat pour laquelle Vi = 1/2 Vmax, donc la moitié des
sites actifs de l’enzyme est occupée par le substrat.
 Quand [S] >>> Km, Vi = Vmax = kcat [Et].
 Quand [S] <<< Km, Vi = (kcat/ Km) [Et] [S].
- On peut écrire l’équation de Michaelis-Menten de la façon suivante :
1/V0 = Km + [S] / Vmax [S] = Km / Vmax [S] + 1/ Vmax (Equation de Lineweaver et Burk)
(figure 02).
-Figure 02. Représentation de Lineweaver et Burk et détermination des constantes

cinétiques.
Cette représentation est plus commode que la précédente pour déterminer les constantes
cinétiques Km et Vmax puisqu’il suffit de lire sur le graphique les valeurs correspondant aux
intersections de la droite avec les axes de coordonnées. En outre, elle permet de distinguer
entre différent types d’inhibiteurs comme nous le verrons plus loin.
5. Influence de différents paramètres sur la vitesse initiale.

A. Influence de la température :
Pour qu’une réaction enzymatique se produise, il faut d’une part que les molécules (enzyme
et substrat) se rencontrent et qu’elles aient suffisamment d’énergie pour s’activer.
Dans un premier temps, c’est-à-dire quand la température est basse, la vitesse de la réaction
augmente quand la température augmente (cas le plus fréquent sur une gamme de
températures allant de 0°C à 40°C). L’énergie d’activation nécessaire est fournie au système
sous forme d’énergie thermique. Lorsque l’on atteint la Vmax, on parle alors de température
optimale (figure 03).
-Figure 03. Influence de la température sur l’activité enzymatique.
Au-delà de 42-45°C, la protéine est en revanche dénaturée. L’excès d’énergie thermique

entraîne une modification structurale de la protéine qui, du coup, perd rapidement son
activité catalytique.
B. Influence du pH :
La variation du pH entraîne des modifications du degré d’ionisation de certains

groupements fonctionnels (résidus Asp, Glu, Lys, Arg, His).
La modification de l’état ionique peut se produire au niveau du site actif ou même au niveau
du substrat. Dans les deux cas, la formation du complexe ES s’en trouve pénalisé, voire
empêchée (figure 04).

-Figure 04. Influence du pH sur l’activité enzymatique.
De même que pour la température, on définit un pH optimal, Dès que l’on s’écarte de cette
valeur (+/- 0,5 unité pH), la vitesse diminue rapidement. Elle devient très faible à +/- 2 unités
pH.
La plupart des enzymes ont un pH optimal proche de 7, qui est le pH des liquides
physiologiques. Il existe toutefois des cas particuliers dont celui de la pepsine est très
intéressant. Cette protéase, enzyme spécialisée dans l’hydrolyse des liaisons peptidiques au
niveau de la cavité gastrique où règne un pH allant de 2 à 3,5. La pepsine présente la
particularité d’avoir un pH optimal sensiblement égale à 2 (figure 05).
-Figure 05. Influence du pH sur l’activité enzymatique de la pepsine.

6. Inhibiteurs :
Un nombre considérable de molécules possédant une action biologique sont des inhibiteurs
de réactions enzymatiques : analogues structuraux de substrats, ou réactifs qui modifient et
inactivent spécifiquement les sites enzymatiques.
A. Inhibiteurs compétitifs :
Ces composés moléculaires présentent une analogie structurale avec le substrat et le site
actif de l’enzyme (figure 06).
-Figure 06. Analogie structurale entre l’enzyme et l’inhibiteur compétitif.
La présence simultanée de l’inhibiteur et du substrat entraîne une compétition pour occuper

le site actif de l’enzyme. Deux possibilités s’offrent donc à l’enzyme ES et EI, selon les
équilibres suivants :
La présence de l’inhibiteur ne change pas Vmax mais augmente Km. En d’autre termes, dans
l’équation de Michaelis-Menten, Km est remplacé par un Km’ (figure 07).

B. Inhibiteurs non compétitifs :
Dans ce cas, la fixation de l’inhibiteur se fait sur l’enzyme au niveau d’un site différent du site
de fixation du substrat. Il n’ya donc aucune compétition entre le substrat et l’inhibiteur pour
l’occupation du site actif (figure 08).
-Figure 08. Fixation d’un inhibiteur non compétitif.
La fixation de l’inhibiteur sur l’enzyme ne gêne pas la fixation du substrat sur le site
catalytique. L’affinité du complexe ES n’est donc pas modifiée, Km ne change pas, la Vmax
est alors diminuée (figure 09, 10). L’équation devient :

-Figure 09. Influence d’un inhibiteur non compétitif sur l’activité enzymatique.
-Figure 10. Effets des inhibiteurs en représentation en double inverse.
C. Inhibiteurs incompétitifs :
L’inhibiteur ne se combine pas avec l’enzyme libre et n’affecte pas la réaction de celui-ci
avec son substrat, mais il se fixe sur le complexe enzyme-substrat pour donner un complexe
enzyme-substrat-inhibiteur inactif qui ne peut plus fournir le produit normal de la réaction
(figure 11).

-Figure 11. Influence d’un inhibiteur incompétitif sur l’activité enzymatique.
7. L’unité enzymatique :
C’est la quantité d’enzyme qui catalyse la transformation d’une certaine quantité de substrat
par unité de temps. Actuellement il en existe deux :
A. L’unité internationale « UI » : la quantité d’enzyme qui catalyse la transformation d’une

micromole de substrat par minute.
B. Le katal « kat » : la quantité d’enzyme qui catalyse la transformation d’une mole de

substrat par seconde.
8. Les activités enzymatiques :
A. L’activité enzymatique spécifique : C’est le nombre de molécules de substrat

transformées par min et par milligramme d’enzyme.
- Elle permet de vérifier la pureté d’une préparation enzymatique.
B. L’activité enzymatique moléculaire : C’est le nombre de molécules de substrat

transformées par min et par molécule d’enzyme.

9. Les cofacteurs :
De nombreuses enzymes ont besoin pour exercer leur activité catalytique d’un cofacteur. Il
existe plusieurs sortes de cofacteurs.
A. Les ions métalliques :
Le cation métallique est un oligoélément fourni par l’alimentation à la cellule où fonctionne

la métallo-enzyme.
Un exemple est le cation Zn2+ présent dans le site actif de nombreuses enzymes :
carboxypeptidase, phosphatase alcaline, par exemple. Cet ion est fortement lié à la protéine.
Il participe à la fois à la reconnaissance du substrat et à la catalyse, mais il joue aussi un rôle
de structuration en stabilisant la conformation spatiale efficace du site actif.
Il existe un très grand nombre d’autre métallo-enzymes utilisant divers cations tels que
Mg2+, Mn2+, Ca2+, Cu2+, Fe2+.
B. Les groupements prosthétiques ou coenzymes vrais :
Ce sont des molécules organiques de petite taille et de nature non protéique, fortement
liées au site actif de l’enzyme, par des liaisons covalentes. Leur présence est indispensable à
l’expression de l’activité catalytique. Un bon exemple est la porphyrine liée aux
cytochromes+.
C. Les coenzymes mobiles ou cosubstrats :
Cette catégorie ne mérite pas vraiment le nom de coenzyme, mais plutôt de cosubstrat,
capable de se fixer réversiblement au site actif de l’enzyme. Un bon exemple est fourni par
les dérivés du nicotinamide, NAD et NADP. Ils permettent le transfert d’hydrogène et
d’électrons d’un substrat, qui sera donc oxydé, à un autre qui sera réduit :
- AH2 + NAD+ A + NADH + H+

- NADH + H+ + B NAD+ + BH2
D. Les vitamines :
Les vitamines sont des composés organiques que certains organismes sont incapables de
synthétiser et qui doivent donc leur être fournis par l’alimentation, régulièrement mais en
faibles quantités.
- Les principales vitamines hydrosolubles : vitamines du groupe B et vitamine C.

II) Etude des hormones (endocrinologie).
1. Définition du système endocrinien :

Le système endocrinien est l’un des 2 systèmes de régulation de l’organisme, travaillant en
association étroite (synergie) avec le système nerveux.
Le système endocrinien agit par l’intermédiaire d’hormones, messagers chimiques déversés

par les glandes endocrines directement dans le sang et diffusées ensuite à tout l’organisme.
2. Généralité :
Le système endocrinien est constitué de glandes disséminées dans l’organisme, dont la
caractéristique majeure est la construction en réseau richement capillarisé, ce qui multiplie
la capacité de diffusion des hormones dans le sang. Les glandes endocrines sont l’hypophyse,
l’épiphyse, la thyroïde, les parathyroïdes et les surrénales. Le thymus est une glande
fonctionnant dans l’enfance, ses hormones agissant dans l’initiation du système
immunitaire. Certains organes renferment du tissu endocrinien, qui leur permet de jouer un
rôle mixte, de glande endocrine et exocrine.
Ces organes sont le pancréas (insuline et glucagon), les gonades, le rein (rénine et
angiotensine) et l’hypothalamus, qui fait partie intégrante du système nerveux mais sécrète
aussi des hormones, par le biais de neurones hypothalamo-hypophysaires. Enfin, des
médiateurs chimiques sont sécrétés par des cellules spécifiques dans le cœur, l’estomac,
l’intestin, la prostate ou le placenta.
3. Les hormones :
A. Définition :
Une hormone est une substance libérée dans l’espace extracellulaire ou dans les capillaires
de la glande, agissant sur le métabolisme d’autres cellules à distance. Une hormone peut
être polypeptidique (formée de nombreux AA et hydrosoluble) ou stéroïde (formée à partir
du choléstérol et liposoluble).
Les stéroïdes sont sécrétées par les gonades et les surrénales. L’hormone n’est active que
sur certaines cellules (cellules-cibles), ralentissant ou accélérant leurs processus normaux.
Une hormone a donc son action soumise à l’activité de base de la cellule-cible. Par exemple,
seules les musculaires lisses des vaisseaux sanguins se contractent sous l’effet de
l’adrénaline. Un stimulus hormonal produit au moins un des effets suivants : Modification de
la perméabilité de la membrane plasmique ; Synthèse de protéines ou d’enzymes dans la
cellule ; Activation ou désactivation d’enzymes ; Déclenchement d’une activité sécrétrice ;
Stimulation de la mitose. Ces effets dépendent de la formation d’un second messager dans
la cellule ou de la stimulation directe d’un gène de l’ADN du noyau.

Les hormones réagissent par rétro-inhibition, c’est à dire qu’un stimulus externe ou interne
déclenche d’abord la sécrétion de l’hormone, puis l’augmentation de sa concentration
inhibe sa propre libération tout en agissant sur les cellules-cibles. Le taux sanguin
d’hormones varie donc très peu. Les hormones sont actives même à dose très faible, leur
durée d’action dépend de la rapidité de leur destruction (dans les cellules-cibles) ou de leur
élimination par le rein ou le foie.
- Les stimuli en cause peuvent être :
− Hormonaux : hormones hypothalamiques agissant sur l’hypophyse, hormones

hypophysaires agissant sur les autres glandes endocrines.
− Humoraux : variation de taux d’ions ou de nutriments (Ca2+ et parathormone, calcitonine

et thyroïde, glycémie, insuline et pancréas, aldostérone, rein et corticosurrénale...
− Nerveux : le système nerveux sympathique provoque la sécrétion d’adrénaline par les

surrénales lors des stress, l’hypothalamus stimule la sécrétion d’hormones par l’hypophyse.
Ces différents modes de régulation sont tous sous la dépendance plus ou moins forte du
système nerveux.
B. Les glandes endocrines :
1. L’hypophyse.
a. Anatomie : Appelée aussi glande pituitaire, elle se situe sous le cerveau antérieur, dans
une cavité osseuse (selle turcique). Directement reliée à l’hypothalamus par l’infundibulum
(qui croise les nerfs optiques dans la région du chiasma), elle est formée de 2 lobes : l'un,
postérieur tenant en réserve et sécrétant les neurohormones synthétisées par les neurones
hypothalamiques qui se terminent à ce niveau, l'autre antérieur, composé de cellules
hormonosécrétrices.
La vascularisation de l'hypophyse est caractérisée par un réseau porte, permettant à une

veine issue d'un groupe de capillaires de se ramifier de nouveau pour redonner des
capillaires, permettant ainsi une redistribution locale des neuromédiateurs (hormones de
libération et d'inhibition).
b. Les hormones adénohypophysaires (lobe antérieur) : 4 des 6 hormones

antéhypophysaires sont des stimulines régissant le fonctionnement hormonal d'autres
glandes endocrines : La Thyréotrophine (Thyroïd Stimulating Hormone), libérée sous
l'influence de la TRH (T releasing H) hypothalamique, stimule le développement et la
sécrétion des hormones thyroïdiennes. Celles-ci contrôlent par rétro-inhibition
l'hypothalamus et l'adénohypophyse ; La Corticotrophine (Adreno Cortico Tropic Hormone)
provoque, sous l'action du CRF (Corticotrophin releasing factor) hypothalamique, la
libération des hormones corticosurrénaliennes.

Le CRF, lui-même neurotransmetteur central, suit un rythme diurne, maximal le matin au
lever, et dépend de l'état général, le stress, la fièvre ou l'hypoglycémie provoquant la
sécrétion de CRF et donc de l'ACTH ; Les Gonadotrophines (Follicle Stimulating Hormone et
Luteinizing Hormone) régissent le fonctionnement des gonades (ovaires et testicules). La FSH
stimule la production des gamètes alors que la LH provoque la sécrétion des hormones. La
FSH, en synergie avec la LH, entraîne la maturation du follicule ovarien, la LH seule
déclenchant l'ovulation et stimulant la sécrétion de la progestérone et des œstrogènes.
Chez l'homme, la LH favorise la sécrétion de testostérone. Les taux de FSH et de LH

augmentent à la puberté, sous l'influence de la LH-RH hypothalamique. Les taux de
testostérone ou d'œstrogènes et de progestérone sont retro inhibiteurs sur la FSH et la LH.
Deux hormones agissent sur des cibles non endocriniennes : La Somatotrophine (ou Growth
Hormone) ou hormone de croissance. Elle provoque la croissance et la division des cellules
de l'organisme, notamment os et muscles squelettiques. C'est une hormone anabolisante,
stimulant la synthèse des protéines et la régulation de la glycémie (lipolyse et production
d'énergie à partir des acides gras libres). Son taux maximal journalier est atteint pendant le
sommeil.
La Somatocrinine (GH-RH) et la Somatostatine (GH-IH), hormones hypothalamiques

antagonistes, contrôlent la sécrétion de la GH. La Prolactine (PRL) stimule la lactation, sous la
dépendance du PRF (libération) et du PIF (inhibition).
Le PIF est prédominant chez l'homme et hors des périodes de lactation chez la femme,
contrôlé par de faibles sécrétions d'œstrogènes. Les taux plus forts d'œstrogènes en fin de
cycle conditionne le gonflement des seins, en fin de grossesse, la sécrétion est maximale,
renforcée après la naissance par la succion.
c. Les hormones neurohypophysaires (lobe postérieur) : L'Ocytocine est un stimulant des

contractions utérines (et un peu des fibres musculaires lisses vasculaires) et de la sécrétion
lactée.
Dans l'utérus, le nombre de récepteurs à l'ocytocine augmente en fin de grossesse, rendant

toute stimulation de plus en plus efficace. Les mouvements fœtaux et la pression sur le col
utérin provoquent un stimulus nerveux vers l'hypothalamus qui synthétise et libère
l'ocytocine, elle-même responsable de l'augmentation des contractions utérines. L'ocytocine
provoque l'éjection du lait sécrété sous l'action de la prolactine, là aussi par rétro-activation,
la succion déclenchant et activant le processus. L'Hormone antidiurétique inhibe la
formation de l'urine, en agissant sur les tubules rénaux, qui vont réabsorber plus d'eau et
donc former une urine plus concentrée. Le sang va ainsi rester plus riche en eau, ce qui
constitue le signal d'arrêt de sécrétion de l'ADH.

2. La glande thyroïde.
a. Anatomie : La thyroïde est située dans la partie antérieure du cou, au tiers moyen. Elle est
formée de 2 lobes latéraux réunis par une bande de tissu : l'isthme. La thyroïde est faite de
cellules cubiques réparties sur des travées délimitant des follicules (cavités remplies d'un gel
colloïdal riche en phérormone). Le tissu conjonctif de soutien contient des cellules para
folliculaires qui synthétisent la Calcitonine.
b. Les hormones thyroïdiennes : Elles sont synthétisées à partir de la Thyroglobuline (pré

hormone), par les cellules thyroïdiennes pour la Thyroxine (T4), ou par les cellules cibles
pour la Triiodothyronine (T3). Riches en iode, elles interviennent sur :
• le métabolisme de base, en stimulant l'apport d'O2 aux cellules, le catabolisme du glucose,

la sécrétion d'adrénaline et de Noradrénaline, l'effet du système nerveux sympathique. • le
métabolisme des lipides et des protides, mobilisation des lipides, sécrétion hépatique du
cholestérol, synthèse des protéines. • le système nerveux, développement fœtal et du
nourrisson, fonctionnement adulte. • sur le cœur, les muscles, le squelette, le système
digestif, le système génital et la peau, en général par optimisation de la croissance, de
l'activité normale des organes et par stimulation des différentes fonctions sécrétrices (sucs
digestifs, lactation, sébum...)
c. La Calcitonine : Produite par les cellules parafolliculaires de la Thyroïde, elle abaisse le

taux sanguin de calcium, en inhibant la destruction et en stimulant la construction osseuse.
Elle est directement antagoniste de la parathormone et est surtout active dans l'enfance.
3. Les glandes Parathyroïdes : Au nombre de 4, peu visibles, elles se situent en arrière de la

Thyroïde. Elles sécrètent la parathormone, hormone peptidique régulant le taux de calcium
dans le sang en stimulant les ostéoclastes, l'absorption intestinale et la réabsorption par le
rein du calcium. Le stimulus de départ est l’hypocalcémie, le mécanisme d'action comprend
l'activation des provitamines D.
4. Les glandes surrénales :
A. Anatomie : De forme pyramidale, elles sont 2, situées au sommet des 2 reins et

encapsulées. Elles comportent 2 portions : corticale et médullaire.
B. La corticosurrénale : Entourant le cœur de la glande, elle synthétise, à partir du

choléstérol, une trentaine d'hormones corticoïdes.
a) Minéralocorticoïdes : Le plus puissant est l'Aldostérone, qui intervient dans la régulation

des concentrations des sels minéraux sanguins Sodium (ion + le plus abondant dans le milieu
extracellulaire) et Potassium. L'Aldostérone réduit l'excrétion rénale, sudorale, salivaire et
digestive du sodium (ce qui entraîne une réduction de l'élimination de l'eau), active au
contraire l'élimination du potassium et régule l'équilibre acido-basique du sang.

La sécrétion de l'Aldostérone dépend de 4 mécanismes :
• Système Rénine-Angiotensine stimulé par la pression artérielle (PA).
• Concentration plasmatique Na-K ( K + Na+ => sécrétion Aldostérone, et inversement).
• Corticotrophine (ACTH), sécrétée lors d'un stress, elle Ï la sécrétion d'aldostérone, par
suite, l'Ï du volume sanguin circulant et de la PA facilite la distribution des nutriments et de
l'oxygène.
• Facteur Natriurétique Auriculaire, sécrété par les oreillettes sous l'effet de l'augmentation
de la PA, il inhibe la sécrétion de rénine et d'aldostérone, et augmente l'élimination de
sodium urinaire, ce qui fait diminuer la PA.
b) Glucocorticoïdes : Ils influent sur le métabolisme cellulaire et contribuent à la résistance

au stress. Les principaux glucocorticoïdes sont le cortisol (seul à être sécrété en quantité
notable dans l'organisme), la cortisone et la corticostérone. La régulation des
glucocorticoïdes se fait par rétro-inhibition, la CRF hypothalamique provoquant la sécrétion
d'ACTH, qui déclenche elle-même la libération du cortisol. L'Ï du cortisol inhibe en retour la
sécrétion de CRF.
La sécrétion de cortisol est fonction de l'apport alimentaire et du degré d'activité, elle varie
au cours de la journée (maximale au lever). Tout stress aigu provoque la libération de CRF
par action neuro-sympathique. Le cortisol provoque l'Ï de la glycémie, des acides aminés et
des acides gras circulants.
Il active la néoglucogenèse, la mobilisation des Ac G du tissu adipeux, la synthèse des

enzymes anaboliques, potentialise l'effet vasoconstricteur de l'aldostérone, le tout assurant
un apport rapide maximal aux cellules de nutriments et d'oxygène. En excès les
glucocorticoïdes ralentissent le développement osseux, inhibent la réaction inflammatoire,
freinent l'activité immunitaire et entraînent des dysfonctionnements cardiaques, digestifs et
nerveux.
c) Gonadocorticoïdes : Les surrénales synthétisent et libèrent, avant la naissance et au

moment de la puberté, des hormones sexuelles (testostérone, œstrogène et progestérone).
La quantité sécrétée ensuite est nettement moindre que la production gonadique, mais peut
reprendre chez la femme après la ménopause. La testostérone surrénalienne serait à
l'origine de la libido chez la femme.
C. La médullosurrénale : Elle sécrète les catécholamines (adrénaline et Noradrénaline),

substances élaborées également par les extrémités synaptiques. Lors d'un stress, le système
neuro-sympathique provoque l'augmentation de la glycémie, une vasoconstriction générale,
une tachycardie, une dérivation préférentielle du sang vers le cerveau, le cœur et les
muscles striés, et la sécrétion des catécholamines. Celles-ci majorent les réactions, stimulant
aussi la fréquence respiratoire et le métabolisme cellulaire.

La réaction de lutte ou de fuite est ainsi optimisée. L'action des catécholamines est très
brève, rapidement pris en relais si nécessaire par l'hypothalamus.
5. Le pancréas.
A) Anatomie :
C'est un organe charnu, de forme triangulaire, situé dans l'abdomen, dans le cadre
duodénal, en arrière de l'estomac. C'est une glande endocrine et exocrine (production
d'enzymes digestives déversées dans le duodénum par le canal de Wirsung). Les cellules
endocrines, regroupées dans les îlots de Langherans-Laguesse, sont de 2 types :
• Cellules Alpha, synthétisant le Glucagon,
• Cellules Bêta, synthétisant l'Insuline.
B) Le Glucagon :
C'est un polypeptide hyperglycémiant extrêmement puissant (1 molécule provoque la

libération de 100 millions de molécules de glucose dans le sang). L'hypoglycémie provoque la
sécrétion de glucagon, lequel agit sur le foie, qui transforme ses réserves de glycogène en
glucose et synthétise du glucose à partir des triglycérides et des AA sanguins.
C) L'Insuline :
C'est un polypeptide hypoglycémiant, sécrétée lorsque la glycémie s'élève. Elle provoque

l'absorption du glucose circulant par les cellules (principalement musculaires et adipeuses),
ainsi que la glycogénogénèse hépatique. Au contraire, elle inhibe la glycogénolyse, et la
transformation des acides gras et aminés en glucose.
6. Les gonades :
Sur le plan endocrinien, elles sécrètent, à partir de la puberté, des hormones sexuelles
identiques aux hormones surrénaliennes. Les œstrogènes et la testostérone sont
responsables de la maturation des organes sexuels, du développement des gamètes et du
développement corporel. Pendant la grossesse, la progestérone est sécrétée surtout par le
placenta. Les gonades sont régies par les gonadotrophines hypophysaires.
7. La glande pinéale :
C'est une glande conique, située en arrière du 3ème ventricule. Elle sécrète, sur un rythme
circadien et saisonnier, la mélatonine et réagit aux principaux neuro-médiateurs impliqués
dans les phénomènes de la thymie. La mélatonine intervient sur le comportement sexuel,
inhibant la libération de LH-RH chez l'enfant, et sur les rythmes physiologiques de la
température corporelle, du sommeil, de l'appétit.

8. Le Thymus :
C'est une glande bilobée située dans le thorax, en arrière du sternum. Elle varie de taille et
d'activité selon l'âge, elle est plus volumineuse et plus active dans l'enfance, régressant
ensuite progressivement (fibro-adipose). Le thymus sécrète la thymopoïétine et la
thymosine dont le rôle concerne l'immunité. Les lymphocytes immatures produits par la
moelle osseuse, lors de leur passage dans le thymus, sous l'influence de ces hormones, se
divisent rapidement et se transforment en Lymphocytes T.
III) Etude des substances minérales :
1. Définition des minéraux :

Les minéraux sont des particules non organiques qui ont de nombreux rôles régulateurs ou
structuraux au sein du corps humain.
Ils sont tout aussi indispensables au bon fonctionnement de l’organisme que les vitamines.
Ils doivent donc être impérativement apportés par l’alimentation.
- On distingue globalement deux classes de minéraux :
- Les macroéléments : Qui sont indispensables en quantité notable comme le

calcium, le magnésium, le sodium, le potassium, le fer, le chlore, le phosphore et le
soufre...
- Les oligoéléments : Qui sont indispensables en quantité infinitésimale comme le

cuivre, le zinc, le fluor, l’iode, le chrome, le manganèse...
2. Rôles biologiques des minéraux :

Les minéraux sont des constituants cellulaires majeurs. Ils règlent la perméabilité des
membranes (Na, K), l'excitabilité neuromusculaire (Ca, Mg, Na, K), la pression osmotique
(Na, K), etc.
Ils entrent dans la composition des os (Ca, P, Mg) et interviennent dans bon nombre de
processus enzymatiques (Cu, Se, Cr, Zn, P)...
3. Besoins de l’organisme en minéraux :

Les besoins varient selon l’âge, le sexe, la taille, le poids, le métabolisme personnel et les
activités physiques des individus. Les Apports Journaliers Recommandés (A.J.R.)
représentent une moyenne statistique, ils ne prennent pas en compte les besoins
spécifiques des individus.

La pratique sportive intensive accroît considérablement les besoins en certains minéraux.
Une alimentation équilibrée associée à un apport énergétique suffisant constitue le moyen
le plus efficace de couvrir ses besoins.

- FIN DU PROGRAMME.

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- Mardi 22 octobre 2019.

- COURS DE BIOCHIMIE STRUCTURALE.

- Par Mr. HABA N’yéréké Michel.

- LICENCE de Biologie : Sciences – Technologie – Santé.

- MASTER 1 Education et Santé Publique : Sciences du risque en santé et

- Professionnel de contrôles physicochimiques et microbiologiques de

- Année professionnelle 2020-2021.

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

- La nomenclature de chimie organique pour la dénomination de molécules

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

2- Domaines d’action de la biochimie :

La médecine ; L’industrie agroalimentaire, pharmaceutique ou encore des cosmétiques ;

- Chapitre II : Les aliments : Structure et rôle des corps biochimiques

1) Définition des glucides :

2) Structure des glucides : Structure linéaire des oses (Modèle de Fischer).

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

- En fonction du nombre d’atomes de carbones : par exemple les trioses ont 3 C.

4) Classification des glucides : On distingue globalement deux catégories de

A) Les sucres simples : Une seule molécule ou association de deux.

a) Le glucose (fruits, miel, certains légumes, etc.). Formule brute : C6H12O6.

b) Le fructose (fruits, miel, certains légumes, etc.). Formule brute : C6H12O6.

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

a) L’amidon (céréales, légumineuses, tubercules, certains fruits, etc.). C’est la réserve

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

7) Réserves glucidiques de l’organisme :

8) Effets indésirables des glucides.

II- Les lipides.

1) Définition des lipides :

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

2) Structure des lipides (acides gras) : Formule brute générale : CH3-(CH2)n-COOH.

-Formule brute de l’acide palmitique: CH3-(CH2)15-COOH (C17).

3) Rôles des lipides dans l'organisme :

C. Transport de vitamines liposolubles : Dans l'organisme, certaines vitamines ne

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

4) Classification des lipides : Selon deux critères.

- Les glycérides : l’alcool estérifiant les acides gras est le glycérol.

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

On distingue l’acide linoléique (poly-insaturé à deux doubles liaisons) qui se trouve en

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

5) Aliments riches en lipides :

- Teneur de quelques aliments en lipides :

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

- Tableau récapitulatif des acides gras naturels :

- une double liaison : acides monoéniques ou monoinsaturés.

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

Des dénominations parallèles coexistent. La nomenclature systématique s'efface souvent

- Pour les acides gras insaturés :

Le nom systématique s'écrit : conf-p-[nC] x énoique.

- conf-p : configuration et position des doubles liaisons - [nC] : nombre de carbones - x :

- Principaux acides gras mono-insaturés : a) Acide palmitoléique.

- Nom systématique : acide cis-9-hexadécénoïque ;

- Principaux acides gras polyinsaturés :

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

c) Acide arachidonique : La structure de l’acide arachidonique mérite d’être retenue

7) Effets indésirables des lipides.

Un apport insuffisant en lipides alimentaires peut entraîner des troubles de croissance et

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

III) Les protides :

2) Classification des protides :

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.

3) Les Acides Aminés :

A. Nom usuel ; Conformation :

- Par Mr. HABA N. M. - Dernière mise à jour : Conakry le 01/12/2020.