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Les acides aminés sont des groupements organiques renfermant au moins un groupe d’amines (-NH2) et un
groupe carboxylique (COOH). Vingt acides aminés formant les protéines sont ancrés dans notre génome ; c’est la
raison pour laquelle on les appelle des protéinogènes. En outre, il existe environ 250 acides aminés qui ne sont
pas à l’origine des protéines. Ce sont p. ex. ceux qui forment le sucre.
Les 20 acides aminés protéinogènes sont aussi connus comme les acides aminés de base. On les distingue en trois
groupes différents :
2. semi-essentiels
3. non-essentiels.
Il existe seulement huit acides aminés essentiels à l’être humain. On dit qu’ils sont essentiels, car l’organisme ne
peut pas les fabriquer lui-même, et a donc besoin d’un apport externe. Il s’agit là de l’isoleucine, de la leucine, de
la lysine, de la méthionine, de la phentylalanine, de la thréonine, du tryptophane et de la valine.
L’arginine et l’histidine forment le groupe des acides aminés dits semi-essentiels. Dans certains cas, ils devront
être assimilés au travers de l’alimentation. Les dix acides aminés non-essentiels sont synthétisés par l’organisme
lui-même. Il s’agit là de l’alanine, l’asparagine, l’acide asparaginique, la cystéine, la glutamine, les acides
glutamiques, la glycine, la proline, la serine et la tyrosine.
Thr ; Lys ; Tyr ; Met et Trp sont amphipatiques : idéaux pour former des interfaces entre une zone
hydrophobe et une zone hydrophil
Attention : Un groupe d’acides aminés non-essentiels ne signifie pas que ces acides aminés sont moins
importants que les acides aminés semi-essentiels ou essentiels. Il ne s’agit pas d’évaluer si le corps est
suffisamment approvisionné en acides aminés.
Les besoins concrets en protéines diffèrent d’une personne à l’autre. La proportion en acides aminés semi-
essentiels ou non-essentiels que fabrique le corps, ou qu’il devrait fabriquer dépend de divers facteurs. Selon
l’âge, les contraintes physiques et intellectuelles, l’organisme aura besoin de quantités variables d’acides aminés
pour rester performant et en bonne santé.
AA rare – trouves dans certaines protéines. Ce sont des AA modifies âpres la traduction, 4 -OH Pro et 5-OH Pro
Ils participent à la réticulation du collagène (adhérence et pontage entre ces AA sont des phénomènes importants
qui assurent une certaine résistance mécanique).Grace a la préséance de ce pole hydrophile supplémentaire (OH)
ce sont des AA qui ont une certaine réactivité chimique. Ils participent à la réticulation de collagène.
-carboxyle Glu (Gla)- fixée un ion calcium, se retrouve dans la prothrombine qui est un protéine de la
coagulation et un grande quantité dans la matrice osseuse sous forme de Glam-prote, ce qui facilite la fixation du
calcium et du phosphore dans les os. La protéine concernée est l’ostéocalcine.
La selenocysteine dérive de la cystéine par remplacement de l’atome de soufre par un atome de selenium.
Selenocysteine est present dans la gluthation peroxydase qui est une enzyme luttant contre les radicaux oxydants,
mais on la retrouve aussi dans les enzymes qui participent au metabolisme des hormones steroidiennes.
La Selenocysteine est parfois considérée comme le 21e acide amine, car formée avant la traduction de la protéine,
au contraire des autres dérives d’AA formes âpres la traduction.
R- apolaire aliphatique
Remarques :
- L’isoleucine possède deux atomes de carbone asymétriques
- La proline possède un reste R cyclique
- La proline est le seul acide -aminé naturel à fonction amine secondaire
PRO
- Défavorise hélice
- Génère des coudes
- Enrichie sous forme hydroxylée ou non dans hélices de collagène
MET
- Acide amine soufré ➔ marquage au 35S
- Premier acide aminé incorporé en traduction
- Donneur de groupe méthyle CH3
Ces acides aminés sont impliqués dans des interactions hydrophobes = interactions dipôle instantané/ dipôle
instantané. Ils jouent un rôle important dans l’élaboration des structures tertiaires et quaternaires des
protéines.
R- aromatique
R- Polaire non ionisable
R- polaire ioniosable
DÉRIVÉS DES ACIDES AMINÉS
CYSTÉINE TAURINE
Taurine ,present dans la bile sous forme de dérivé conjugué aux acides cholique (acides
taurocholique).
méthionine
AMINES
Ethanolamine ou colamine est le produit de décarboxylation de la sérine
Colamine est un précurseur de la choline qui est présente dans les glycérophospholipides
Le Tryptophane conduit à la tryptamine par décarboxilation celle -ci est une substance vasoconstrictrice
puissante.
Acide glutamique conduit à l’acide γ- aminobutyrique (GABA) par décarboxilation, qui est considéré
comme un neurotransmetteur au niveau de certaines fibres nerveuses.
L’ HISTAMINE provient de la décarboxilation de l’histidine c’est une substance présent dans tous les
tissus et spécialement dans les mastocytes et les polynucléaires basophiles. Elle est sécretée par les
mastocytes lors des réactions inflammatoires ou allergiques. provoquant une vasodilatation périphérique
intense et conduisant à un syndrome voisin de celui du choc anaphylactique. Elle stimue la sécrétion de
suc gastrique (HCl), d’ou l’apparition d’ulcerses.
- β-alanina on ne la rencontre jamais dans les protéines mais elle entre dans la constitution de certains
peptides (carnosine)
PHÉNYLALANINE est un acide amine indispensable qu’on trouve dans presque toutes les
protéines, par contre, son dérivé d’oxydation, la TYROSINE , n’est indispensable qu’en l’absence de
phénylalanine .
Dans la phénylcétonurie, qui est une maladie metabolique héréditaire, cette transformation ne se fait pas
et les malades excrètent de grandes quantités d’acides phénylpyruvique,produit de la transformation de
la phénylalanine
phénylalanine tyrosine
d’acides phénylpyruvique
tyramine
PROPRIETES DES AA
pHi= corresponde au pH pour lequel l’AA possede des charges qui se compensent
exactement (0), sa charge globale est nulle.
L’electrophorese
On fait migrer les AA dans un gel sous l’action d’un champ electrique, et les AA se
separent en fonctionde leur pHi, donc leur charge.