UE1 - Biochimie– 12 – Métabolisme des acides aminés – Pr Schischmanoff – date – heure

UE1 : BIOCHIMIE

COURS 12
Métabolisme général des
acides aminés
CyCle de l’urée

/ ! \ RECAP / ! \

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Métabolisme général des acides aminés – Cycle de l’urée

I. Origine et métabolisme des acides aminés

A) Dégradation des protéines
a) Devenir des protéines alimentaires
b) Dégradation des acides aminés
c) Dégradation des protéines dans le tube digestif
d) Distribution des acides aminés dans l’organisme

B) Décarboxylation et désamination des acides aminés

a) Décarboxylation  amines
b) Désamination  acides
c) Désamination par transamination chez les mammifères
d) Devenir du glutamate

II. Voies de détoxification de l’azote

A) Uréogenèse
a) Caractéristiques
b) Réactions
c) Relation entre le cycle de l’urée et le cycle de Krebs
d) Bilan et régulation

B) Ammoniogenèse
a) Caractéristiques
b) Réactions

III. Catabolisme de la chaîne carbonée des acides aminés

A) A l’état nourri
B) Au cours du jeûne
C) En cas de jeûne prolongé

A TOI DE JOUER
 Phrases mémo
 Schémas mémo
 ACC (Annales Classées Corrigées)

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I. Origine et métabolisme des acides aminés

A) Dégradation des protéines

a) Devenir des protéines alimentaires

Système de ≈ 75g de protéine/jour proviennent de l’alimentation.

dégradation des Elles sont dégradées en AAs par les systèmes lysosomal et ubiquitine-
protéines protéasome.
Les AAs libérés constituent un pool, puis sont utilisés.
Soit pour refaires des synthèses : de protéines tissulaires, de coenzymes, de
neurotransmetteurs, de phospholipides, de purines et de pyrimidines (constituant
Utilisation des AAs les acides nucléiques), de porphyrines (hémoglobine).
225g de protéines tissulaires/jour sont renouvelées.
Les AAs peuvent être utilisés pour synthétiser d’autres intermédiaires du
métabolisme, dont certains participent au cycle de Krebs.
b) Dégradation des acides aminés
= transamination, qui sépare leur partie aminée de leur squelette carboné.
Squelette carboné Partie aminée
 Cycle de Krebs
Période post- Permet de produire de l’énergie.
prandiale Excédents (apports > besoins) mis en réserve. Transformée en ammoniac qui
est toxique  pris en charge par
A jeun Moins de NADH et de NADPH2 = équivalence le foie  uréogenèse.
énergétique qui ralentit la synthèse des lipides.
Le cycle de Krebs produit l’oxaloacétate qui L’urée, moins toxique, est
permet la néoglucogenèse dans le foie. ensuite facilement éliminée par
Jeûne prolongé Permet la formation d’acétyl CoA  formation les reins dans les urines.
de corps cétoniques (substrats énergétiques).

c) Dégradation des protéines dans le tube digestif

Estomac : pH acide  pepsine
active.

Duodénum :
o Trypsine, chymotrypsine,
Dégradation des élastase, amino et carboxy
protéines du bol peptidases
alimentaire par les + pH alcalin pour lequel
protéases = elles sont actives
digestion o Libération d’oligopeptides
intraluminale et d’AAs libres.
Les AAs libres dans la lumière intestinale sont absorbés de façon active par les
entérocytes par des transporteurs spécifiques.
o Ils sont clivés par des oligopeptidases de la bordure en brosse des
entérocytes.
o La membrane des entérocytes présente de nombreuses villosités : surface
de contact et efficacité de l’absorption ↗.

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A l’intérieur de l’entérocyte : des AAs libres, des di- ou tripeptides, qui sont dégradés
par des di- ou tri-peptidases de manière à générer des AAs libres.
Une partie des AAs libres est oxydée par l’intestin pour ses propres synthèses
protéiques et pour produire l’énergie nécessaire :
o A la contraction de la musculature lisse  motilité intestinale =
mouvements de péristaltisme assurant le déplacement du bol alimentaire
A l’intérieur de o Au renouvellement des cellules intestinales, de type épidermoïdes, tous les
l’entérocyte jours : besoin d’énergie important pour les nombreuses mitoses.
o Une grande partie des AAs libres sont utilisés par l’intestin pour se
régénérer.
De par leur gradient de concentration, les AAs sont alors relargués dans le sang vers
le reste de l’organisme.
Les AAs absorbés passent également dans le sang et ¾ vont être amenés par le
système porte au foie.
d) Distribution des acides aminés dans l’organisme
Les AAs ramifiés (Val, Ile,
Leu) sont préférentiellement
captés par le muscle. 
utilisation pour la synthèse de
protéines musculaires.
Prise en charge
des AAs selon leur La Glutamine est
nature et préférentiellement captée par
l’irrigation des les reins : rôle important dans
tissus l’équilibre acido-basique =
homéostasie : maintien du pH
du milieu intérieur à 7,35 à 7,45.

Un certain nombre d’AAs sont perdus chaque jour au niveau des reins au niveau
des glomérules rénaux  petite perte direct d’AAs.
Il capte ≈ ¾ des AAs apportés par le sang.
Il possède des transporteurs spécifiques permettant la captation des AAs.
Le foie Il peut utiliser les AAs pour les transformer et réaliser des réactions de synthèse :
o Il synthétise plusieurs dizaines de grammes d’albumine par litre de sang.
o Il utilise les AAs pour se renouveler.
B) Décarboxylation et désamination des acides aminés

Concerne les AAs issus des protéines endogènes ou exogènes

o Décarboxylation  amines
La décarboxylation produit soit du CO2 soit du bicarbonate.
Les Elles libèrent une molécule de bicarbonate et une amine.
décarboxylations Elles sont nombreuses et variées.
Elles sont très nombreuses.
Elles ont des activités biologiques très puissantes :
o Composés vasoactifs : rôle dans la tension et la vasodilatation
o Neurotransmetteurs  exemple de la synthèse de la sérotonine (/!\exemple
Les amines différent chaque année) :
 Le tryptophane est oxydé par la tryptophane hydroxylase  ajout
d’un OH en position 5  synthèse du 5-hydroxy tryptophane
 Décarboxylation par la 5-hydroxytryptophane décarboxylase 
coenzyme = phosphate de pyridoxal  synthèse de la 5-
hydroxytryptamine = sérotonine. 

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o Désamination  acides
Les AAs sont désaminés par une désamination oxydative = désamination directe.
o Elimination des la partie azotée
o Oxydation intese  formation d’acides α-cétoniques
o Fonction amine remplacée par une fonction carboxylique (cétone C=O)
Désamination
oxydative Caractéristiques des acides α-cétoniques :
o Présence d’atomes d’oxygène les uns à côté des autres  les acides α-
cétoniques sont des espèces très réactives  rapidement transformés
après leur synthèse
o Intermédiaires du métabolisme
o Ils sont acides  ils ont tendance à libérer des H+.
Les protons libérés peuvent avoir des conséquences sur le fonctionnement des
enzymes, donc sur le métabolisme.
Pour mainttenir la constance du milieu intérieur, le rein cherche à éliminer les
acides α-cétoniques.

Toxicité des La molécule d’ammoniac libérée, basique, est extrêmement toxique pour le
acides α- métabolisme, en particulier pour le système nerveux central.
cétoniques o Une partie du métabolisme des NH4+ est prise en charge par le foie
o Accumulation de NH4+ pour les personnes souffrant d’insuffisance hépatique
o A un stade très avancé, le NH4+ a une action toxique irréversible sur le
système nerveux central  coma puis décès.

L’organisme utilise 2 grandes voies pour transformer les acides α-cétoniques en

composés non toxiques :
o Uréogenèse = voie principale (85%)  dans le foie
o Ammoniogenèse = voie secondaire, annexe (≈15%), modulable en
fonction des besoins  dans les reins.
o Désamination par transamination chez les mammifères
La transaminase réalise un transfert d’une fonction amine (désamination
indirecte qui évite la toxicité de l’ammoniac).
Les transaminases Les transaminases sont spécifiques de chaque AA, et elles utilisent toutes comme
cofacteur le phosphate de pyridoxal.
Elles réalisent la transamination.

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La transamination La réaction a lieu dans

tous les tissus, où l’azote
aminé est collecté sous
forme de glutamate.
La fonction NH2 de l’AA est
dirigée vers l’α-
cétoglutarate 
formation du glutamate.
 Cette 1ère réaction
du catabolisme des
AAs est valable
pour tous les AAs
et converge vers le glutamate.
L’AA devient un acide α-cétonique : formation d’acides α-cétoniques.
Utilisation de l’acide Oxydation dans le cycle de Krebs si besoin énergétique.
α-cétonique Sinon : lipidogenèse, néoglucogenèse.
Utilisation du Partie aminée dirigée vers l’uréogenèse (foie) ou l’ammoniogenèse (rein).
glutamate
o Devenir du glutamate
Glu étant chargé négativement à pH physiologique, il ne peut pas franchir la membrane cellulaire.
Le Glu provenant des
tissus est transformé
par la Glutamate
déshydrogénase (Glu
DH) : Glutamate  α-
cétoglutarate +
ammoniac (NH3)
Transport du Le NH3 est recombiné
glutamate de avec un autre Glu, grâce
tous les tissus à la glutamine
(dont 2/3 de synthétase :
l’azote des NH3 + Glu  Gln (R non
muscles) vers le chargée)
foie par la Gln traverse la
formation de membrane et rejoint la
glutamine circulation  intestin
+++, rein ++ et foie.

o Dans le rein :
Gln  ammoniogenèse
= Gln régénérée et
synthèse d’ammoniac
 urines = 15% de
l’élimination de l’azote.
o Une grande partie de la Gln passe dans l’intestin  ammoniogenèse :
libération d’ammoniac et de Glu.
 Le Glu est utilisé pour produire de l’énergie
 l’ammoniac sort de l’entérocyte et passe dans la veine porte pour
aller dans le foie.

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Ce processus met en jeu l'ALAT (alanine amino-transférase) :

o utilise le pyruvate, qui provient de la glycolyse, alors très active.
o Glu+Pyr  α-cétoglutarate + alanine (non chargée).
o Ala sort du muscle  sang  foie.
Dans les cellules hépatiques : réaction inverse par l’ALAT : Ala + α-cétoglutarate
 Glu + Pyr.
Glu passe dans la mitochondrie  uréogenèse.

Transport du
tiers de l’azote du
muscle vers le
foie : cycle
alanine-glucose

Pyr  voie de la néoglucogenèse  glucose  muscle : le glucose alimente

la glycolyse.
L’ammoniac issu de la Gln de l’intestin  uréogenèse.

Une petite partie de la Gln arrive au foie  uréogenèse  élimination directe

de l’ammoniac.
o Au total, l’élimination directe et indirecte de l’azote par le foie ≈ 85 % de
l’azote éliminé.

Réactions dans la mitochondrie : Glu qui provient du muscle et Gln qui provient
des autres tissus.
o Gln prise en charge par la glutaminase 2  Glu + ammoniac (qui est
détoxifié par le cycle de l’urée)
o Glu pris en charge par la glutamate déshydrogénase : Glu + NAD+  α-
Réactions dans le cétoglutarate + NADH,H+ + ammoniac (  cycle de l’urée).
foie o Ces réactions permettent la synthèse de NADH,H+ et ainsi la production
d’énergie.

Une petite partie de l’ammoniac produit par l’intestin rejoint directement le cycle de
l’urée.

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II. Voies de détoxification de l’azote

A) Uréogenèse
a) Caractéristiques
C’est la synthèse de l’urée, qui n’est réalisée que par le foie.
C’est la voie majoritaire de l’élimination de l’ammoniac (85% de l’ammoniac
produit) chez l’homme et la plupart des animaux.
Définition Le cycle de l’urée (Krebs et Henseleit) est constitué de 5 réactions différentes, qui se
déroulent dans la mitochondrie et le cytosol.
Elle est vitale : encéphalopathie si elle fonctionne moins bien.
L’urée Production : 15 à 35g/j.
C’est une petite molécule très soluble (1500 g/L d’eau à 37°C).
b) Réactions
Réaction 1
C’est la synthèse de carbamoyl-
phosphate à partir de l’HCO3- et
M l’ammoniac.
I Réaction réalisée par la carbamoyl
T phosphate synthétase de type 1 =
O enzyme allostérique : Consommation de 2 ATP (beaucoup)

C o Régulation négative par l’ADP = signe d’un stock énergétique bas

H o Activér par le N-acétyl-glutamate = Glu lié à l’acétyl-CoA
O o Adapte son activité en fonction de l’arrivée des substrats
N Réaction 2
D
RI
E C’est la synthèse de citrulline à partir d’ornithine = AA
du métabolisme intermédiaire.

Réaction catalysée par l’ornithine transcarbamoylase :

liaison entre le C du carbamoyl-phosphate et la fonction
amine de l’ornithine.

La citrulline passe ensuite dans le cytosol car sa concentration y est alors plus faible que dans la
mitochondrie.

Réaction 3
C’est la synthèse de l’argininosuccinate.
Elle est réalisée par l’argininosuccinate
synthétase, en 2 étapes :
o Activation de la citrulline par
C
l’ATP en citrullyl-AMP.
Y
o Libération d’un pyrophosphate :
T
instable  dégradé en 2 Pi.
O
o Introduction du 2ème groupement
S
amine de l’urée.
O
o La molécule de citrullyl-AMP se condense avec une molécule d’acide aspartique pour
L
donner l'argininosuccinate, de très grande taille.
petit à petit, la cellule forme des molécules qui ressemblent de plus en plus à l’urée.

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Réaction 4
Dégradation de l’argininosuccinate en
Arginine et fumarate, catalysée par
l’argininosuccinate lyase.
L’acide fumarique (fumarate) généré peut
rejoindre le cycle de Krebs  énergie.
C
Y
T
O
S Réaction 5
O Scission de Arg en urée + ornithine
L (régénérée) par l’arginase.
L’urée, très soluble, passe dans la
circulation et il est filtré au niveau du
glomérule du rein et éliminé dans les
urines.
L’ornithine repasse dans la
mitochondrie car sa concentration est
alors plus importante dans le cytosol
que dans la mitochondrie.
c) Relation entre le cycle de l’urée et le cycle de Krebs
La cellule utilise les mêmes intermédiaires dans différentes réactions (économies).
Il est produit par la dégradation de l’argininosuccinate dans le cytosol.
Fumarate Il rejoint la mitochondrie dans la quelle il est utilisé comme un intermédiaire du
cycle de Krebs.
Il est produit par le cycle de Krebs.
Oxaloacétate Il est transaminé par l’ASAT (Aspartate Amino-Transférase) en acide aspartique, qui
ressort dans le cytoplasme.
Asp se lie alors à la citrullyl-AMP  argininosuccinate.

d) Bilan et régulation
Coûteux en énergie : consommation de 3 ATP conduisant à 2 ADP, 1 AMP et 4 Pi  4
Bilan liaisons riches en énergie consommées.

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Régulation allostérique de la carbamoyl phosphate synthétase de type 1 par

l’ADP et le N-acétyl-glutamate.
Régulation
Régulation hormonale de l’afflux des substrats :
o Cortisol  catabolisme des AAs ↗ en cas de stress
o Glucagon  Transfert des AAs vers le foie ↗
o Insuline  voies de synthèse et de mise en réserve
B) Ammoniogenèse
a) Caractéristiques
Définition Voie accessoire (secondaire) permettabt d’éliminer 15% de l’ammoniac.
Elles est réalisée dans le rein.
En cas de jeûne prolongé, l’hypercatabolisme protéique est à l’origine de la
formation de nombreux acides α-cétoniques  acidose, et l’ammoniogenèse élimine
En cas d’acidose dans ce cas une part plus importante des H+ sous forme d’ammoniac.

Les H+ sont éliminés sous forme d’ammoniac dans les urines  le pH ré-augmente.

Les enzymes de l’ammoniogenèse (ex :glutaminase et glutamate déshydrogénase)

sont induites en cas d’acidose.
b) Réactions
Etape 1 : Glutamine  ammoniac
La Gln arrive au rein de 2 façons :
o La Gln du sang parvient au pôle basal
du rein.
o La Gln du filtrat glomérulaire parvient L’ammoniac (pKa ≈9) est une base forte : il se
au pôle tubulaire du rein. combine dans la lumière tubulaire avec un ion H+ poir
donner l’ammonium éliminé sous forme de chlorure
Dans le rein : Gln + H20  Glu + ammoniac d’ammonium dans l’urine.
sous l’action de la glutaminase.

Voie majoritaire et inductible : 80% de

l’élimination d’ammoniac.
Etape 2 : Glutamate  ammoniac
Désamination oxydative de Glu par la Glu
déshydrogénase.

Production d’ammoniac et d’un α-cétoglutarate

 cycle de Krebs
o Energie ou néoglucogenèse (si
acidose + jeûne).

Voie accessoire : 20% de l’élimination

d’ammoniac.
II. Catabolisme de la chaîne carbonée des acides aminés
A. A l’état nourri
C’est le cycle des acides tricarboxyliques.
Le pyruvate produit par la glycolyse est utilisé par la pyruvate déshydrogénase 
Le cycle de Krebs NADH2, CO2 et acétyl CoA.
L’acétyl CoA entre dans le cycle de Krebs en étant condensé à l’oxaloacétate (OAA)
 citrate  cycle de Krebs amorcé.

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Chaque AA est catabolisé de façon spécifique, mais de façon globale, ils convergent
vers la formation de 5 intermédiaires du cycle de Krebs :
o Gly, Ser, Ala, Trp, Cys  pyruvate
o Arg, Pro, Gln, His  Glu  α-cétoglutarate (glutaminase, glutamate
déshydrogénase)
o Thr, Met, Ile, Val  propionyl CoA  succinyl CoA
o Phe oxydée en Tyr  fumarate
o Asn oxydée en Asp  désamination en OAA

A l’état nourri, les AAs sont dégradés en CO2 et H2O.

Convergence des
AAs vers le cycle
de Krebs

Le catabolisme de certains AAs aboutit aussi à l’acéto-acétyl CoA : Trp, Lys, Leu, Tyr
et Phe.
B. Au cours du jeune
La protéolyse et la lipolyse (B-oxydation) sont très actives  production
Régulation de la importante d’acétylCoA et NADH,H+ par oxydation des acides gras  la pyruvate
pyruvate DH déshydrogénase est inhibée par l’acétylCoA et le NADH,H+.

Le pyruvate est donc utilisé par la pyruvate carboxylase (ajout d’un C)  OAA.
L’oxaloacétate sort de la mitochondrie et sert à la néoglucogenèse : OAA 
malate  glucose.
Tous les AAs sont « glucoformateurs » (sauf les 2 cétogènes stricts) : ils
permettent alors la formation de glucose par la néoglucogenèse.
Le cerveau est ainsi toujours approvisionné en glucose.

Néoglucogenèse

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C. En cas de jeûne prolongé

Le cycle de Krebs et la néoglucogenèse sont toujours actifs mais à un niveau moins important.

Elle est mise en place en cas de jeûne très prolongé, car il n’y a plus assez
d’oxaloacétate.
Cétogenèse
L’acétyl CoA venant de la lipolyse s’accumule et il est dévié, via l’acéto-acétylSCoA,
vers la formation de corps cétoniques, qui servent de substrats énergétiques
pour de nombreux tissus périphériques, en particulier le cœur, les muscles et le
cerveau.
AAs
cétogénoformateurs AAs mixtes (glucoformateurs et cétogénoformateurs) : Trp, Tyr, Phe, Ile.
Phrase mémo : « Il Tire Trop Fort »

AAs cétogènes stricts : Leu et Lys.

Phrase mémo : « Lis-le ».

Schémas mémo du tuto

Cycle Alanine-
Glucose

Aide à la
compréhension

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Cycle de l’urée

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ACC : Métabolisme des acides aminés – Cycle de l’urée

Décembre 2015

QUESTION N° 48

A propos de l’ammoniogenèse, quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?

A. L’ammoniogenèse a lieu exclusivement dans les cellules rénales

B. L’ammoniogenèse génère deux molécules d’ammoniac à partir de l’acide glutamique
C. La glutaminase et la glutamate déshydrogénase sont induites lors d’une alcalose
D. La glutamate déshydrogénase est responsable d’environ 80 % de la production
d’ammoniac
E. Aucune de ces propositions n’est exacte

QUESTION N° 49

A propos du métabolisme des acides aminés, quelle est (sont) la (les) proposition(s)
exacte(s) ?

A. Les trois-quarts des acides aminés libérés par l’intestin sont captés par le muscle
B. Les décarboxylases des acides aminés ont pour co-substrat le phosphate de
pyridoxal
C. L’alanine est le principal transporteur d’azote de l’ensemble des tissus vers le
foie
D. La glutamine captée par l’intestin alimente, de manière indirecte, l’uréogenèse
hépatique
E. Aucune de ces propositions n’est exacte

Question type association

Les propositions suivantes représentent les formules semi-développées des chaînes

latérales de certains acides aminés.

A. – CH2 – COOH
B. – CH2 – CH2 – CONH2
C. - CHOH – CH3
D. –H
E. Aucune de ces propositions

QUESTION N°104

Parmi ces propositions, laquelle correspond à un acide aminé cétogène strict ?

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Décembre 2014

QUESTION N° 64

Concernant le métabolisme des acides aminés, indiquer la (les) proposition(s) exacte(s).

A. la glutaminase catalyse la transamination de la glutamine en glutamate

B. la leucine et la lysine sont des acides aminés exclusivement cétogénoformateurs
C. l’ornithine transcarbamoylase catalyse la formation de la citrulline
D. les acides aminés aromatiques sont captés majoritairement par le muscle
la cétogenèse a lieu exclusivement dans les mitochondries hépatocytaires

Décembre 2013

QUESTION N° 39

A propos du métabolisme des acides aminés, quelle est la proposition exacte ?

A. Les di- et tri-peptidases sont localisées dans la bordure en brosse des

entérocytes
B. L’uréogenèse est essentiellement rénale
C. A jeun, la pyruvate déshydrogénase est inactivée par l’excès d’acétylCoenzyme A
D. La phénylalanine, la tyrosine, l’isoleucine et la lysine sont à la fois cétogènes et
glucoformateurs
E. La production journalière d’urée est de 35 à 55 grammes

QUESTION N° 57

A propos du métabolisme des acides aminés, quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s)
exacte(s) ?

A. Les acides aminés ramifiés sont captés majoritairement par le foie

B. Les trois-quarts des acides aminés sont captés par le muscle
C. Les décarboxylases des acides aminés ont pour co-substrat le phosphate de
pyridoxal
D. La dopamine provient de la décarboxylation de la phénylalanine
E. La glutaminase catalyse la transamination de la glutamine en glutamate

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Décembre 2012

QUESTION N°88
A propos du métabolisme des acides aminés, quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s)
exacte(s) ?

A. L’histidine décarboxylase génère l’histamine à partir de l’histidine

B. La tyrosine décarboxylase génère la dopamine à partir de la tyrosine
C. La citrulline est un acide aminé synthétisé dans la mitochondrie
D. Le fumarate est un intermédiaire commun au cycle de Krebs et au cycle de l’urée
E. Chaque molécule d’urée permet l’élimination urinaire de deux atomes d’azote

QUESTION N°89
A propos du métabolisme des acides aminés quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s)
exacte(s) ?

A. L’ammoniogenèse a lieu exclusivement dans le cytosol hépatique

B. L’ammoniogenèse génère deux molécules d’ammoniac à partir de la glutamine
C. Le tryptophane, la leucine, la tyrosine et la phénylalanine sont des acides aminés
« mixtes »
D. En situation de jeûne, la pyruvate déshydrogénase est inactivée par l’excès d’acétyl-
coenzyme A
E. A l’état nourri, les acides aminés sont dégradés en O2 et en CO2 dans le cycle de Krebs

Question type association

A. Pyruvate carboxylase
B. Alanine aminotransférase
C. Glutamate déshydrogénase
D. Arginase
E. Pyruvate déshydrogénase

Parmi les enzymes précédentes jouant un rôle dans le métabolisme des acides aminés,

QUESTION N° 101

Laquelle est à l’origine de la libération d’urée et d’ornithine ?

QUESTION N° 102

Laquelle favorise la néoglucogenèse à partir de l’alanine en période de jeûne ?

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Décembre 2015 Décembre 2014 Décembre 2013 Décembre 2012

Q48 : E Q64 : B C E Q39 : C Q88 : A C D E
Q49 : BD Q101 : D Q57 : C Q89 : B D E
Q104 : E Q102 : A

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