1.

Préciser la répartition, les formes et les rôles de l'eau

dans l'organisme;
L'eau est un solvant organique qui représente 70% du corps de
l’homme
Nous retrouvons l’eau repartie dans le corps en 2 compartiment
- Le milieu extra cellulaire subdivisé en 2 compartiment (le plasma
et le milieu interstitielle)
- Le milieu intracellulaire qui représente la quantité d’eau à
l’intérieur des cellules
L’eau existe dans l’organisme sous 2 formes
- L’eau sous forme lié représente la quantité d’eau de l’organisme
non mobilisable
- L’eau sous forme libre correspond à l’eau mobilisable
L'eau joue un rôle crucial dans de nombreuses fonctions biologiques,
telles que le transport des nutriments, l'élimination des déchets, la
régulation de la température corporelle et la lubrification des
articulations.

2. Quelle est la composition normale en électrolytes des

principaux compartiments hydriques de l'organisme ?
La composition normale en électrolytes des principaux compartiments
hydriques de l'organisme est la suivante : l'eau intracellulaire contient
principalement du potassium (K+) et du phosphate (PO4^3-), tandis
que l'eau extracellulaire et l'eau plasmatique contiennent
principalement du sodium (Na+), du chlorure (Cl-) et du bicarbonate
(HCO3-)

3. Quand doit-on prescrire un ionogramme sanguin ?

Cet examen biologique très courant et très utile pour dépister les
troubles ioniques qui surviennent dans les maladies rénales,
hormonales, les troubles de l'hydratation, les troubles gastro-
intestinaux (diarrhée, vomissements), les malnutritions, et dans toute
perturbation de l’équilibre acido-basique de l’organisme.

4. Comment la glycémie, paramètre du milieu intérieur est

maintenue constante ?
La glycémie exprime la teneur en sucre du sang. Sa valeur normal est
comprise entre 0,80 et 1,08 g/l chez l’adulte. La variation de ce
paramètre observée dans les cadres de post prandial, a jeûne et
jeûne prolongé.
En post prandial nous observons une augmentation produite par les
cellules beta de Langerhans. Lors de la synthèse de l’insuline, la
première protéine synthétiser est la preproinsuline composée de 109
acide aminés. Cette protéine n’est pas encore active et doit subir des
modifications alors elle perd la séquence signal et reste composé de 3
chaînes A,B et C. On appelle ces 3 chaînes la proinsuline composé
de 86 acide aminés. Ensuite la proinsuline perd le peptide C. On
obtient alors l’insuline sécrétée va inhiber les réactions de formation
du glucose au niveau du foie et activer les réactions de dégradation
du glucose transformant le glucose en glycogene : c’est la
glycogenolyse. Cette réaction vas se dérouler comme suit : le glucose
va se transformer en glucose -1-phosphate ( glucose [glucokinase]—>
G-1-P [isomerisation]—> G-6-P). Cette réaction se déroule dans les
tissus musculaires également dans les tissus adipeux, le glucose sera
mis en réserve par les adipocytes sous forme d’acide gras et de
triglycérides.
Lors d’un jeûne non prolongé, on observe une diminution de la
glycémie, l’hormone principale agissant ici est le glucagon. Celui-ci
agira principalement au niveau des hepatocytes du foie en activant la
glycogenolyse : dégradation du glycogene en glucose ( G-6-P —
>glucose)
Lorsque celui-ci devient prolongé plusieurs autres hormones
entrerons en jeu. Le glucagon associé à l’adrénaline induisant non
seulement la neoglucogenese ( la formation de glucose a partir de
précurseur non glucidiques)mais aussi enclencheront la dégradation
du glycogene dans les muscles. On pourra aussi noter la
neoglucogenese des acides aminés tels que l´alanine et la
glutamique. De même le glucagon associé au cortisol enclencheront
la dégradation des adipocytes. On obtient alors des triglycérides à
partir de là on obtiendra du glycérol celui-ci sera conduit au foie et
subira la neoglucogenese.
Lors du dérèglement de tout ce système, on fera alors face à des
pathologies telles que le diabète type 1 et 2 .

5. Quel est l'intérêt du dosage des lipoprotéines

Les lipides composé hydrophobes non missible dans le plasma ceci
ont besoin d’être lié à des apoproteine afin de sa déplacer dans le
plasma. Ils prennent dès lors le nom de lipoprotéines. Ils en existent
plusieurs, ont peut citer les VLDL, ZDL, LDL, HDL et les chylomicrons.
Le dosage est nécessaire pour la détection de toute dislipidemie. Les
dislipidemies sont des anomalies entrenant l’accumulation des
graisses dans les vaisseaux sanguins c’est artherosclerose. Ils sont la
cause des maladies fréquentes telles que l’hypertension artérielle,
l’insuffisance cardiaque les AVC le diabète.

6. Fonctions de la Sérum albumine

Le sérum albumine, principale protéine de l’organisme elle est
considérée comme la protéine la plus abondante de l’organisme, elle
remplit plusieurs fonctions, notamment le transport de substances
telles que les hormones, les médicaments et les acides gras, la
régulation de la pression osmotique et le maintien de l'équilibre acido -
basique. Elle joue également un rôle dans la cicatrisation des plaies
et la défense immunitaire.

7. En incubant des coupes de foie avec l'acide glutamique

et l'acide pyruvique, il n'y a pas d'apparition d'ammoniac
libre, ni de consommation d'oxygène. Par contre dans le
milieu on trouve un nouvel acide a- aminé et l'acide a-
cétoglutarique. Expliquer le sens biochimique de cette
réaction?
Quelles sont les principales enzymes qui catalysent cette
réaction ? Quelle est la source vitaminique de leur
coenzyme ? quel est l'intérêt de leur dosage ?
Quelle est l'importance de cette réaction dans le
métabolisme des protéines ?
La réaction décrite est la réaction de transamination, où l'acide
glutamique et l'acide pyruvique sont convertis en acide aminé a- et en
acide a-cétoglutarique, respectivement. Dans cette réaction, le groupe
amino de l'acide aminé est transféré à l'acide alpha-céto, formant un
nouvel acide aminé et un nouvel acide alpha-céto. Cette réaction est
importante dans le métabolisme des protéines car elle permet la
conversion d'un acide aminé en un autre, ce qui est essentiel pour la
synthèse des protéines.
Les principales enzymes qui catalysent cette réaction sont les
aminotransférases, telles que la glutamate-oxaloacétate transaminase
(GOT) et la pyruvate-oxaloacétate transaminase (GPT). La coenzyme
de ces enzymes est la pyridoxal-5'-phosphate (PLP), une forme de
vitamine B6.
Le dosage des aminotransférases est important pour le diagnostic de
certaines maladies, telles que les maladies hépatiques. En cas de
lésion hépatique, ces enzymes sont libérées dans le sang, ce qui
entraîne une augmentation de leur taux sérique.
La réaction de transamination est importante dans le métabolisme des
protéines car elle permet la conversion d'un acide aminé en un autre.
Les acides aminés sont les unités de base des protéines, et leur
disponibilité est essentielle pour la synthèse des protéines.

8. Qu'est ce qu'une réaction de désamination ? en quoi est-

elle différente d'une réaction de transamination ?
La réaction de désamination est une réaction biochimique dans
laquelle un groupe amine est retiré d'un acide aminé, formant une
amine libre et un acide alpha-céto. Cette réaction est importante dans
le métabolisme des acides aminés, car elle permet la dégradation de
certains acides aminés.
Ainsi, la principale différence entre la réaction de désamination et la
réaction de transamination est que la première est une réaction de
dégradation, tandis que la seconde est une réaction de conversion.

9. Quel est le rôle fondamental de Glu dans le métabolisme

des acides aminés ?
Le rôle fondamental de l'acide glutamique (Glu) dans le métabolisme
des acides aminés est de servir de transporteur d'azote. Lorsque les
acides aminés sont dégradés, l'azote est libéré sous forme
d'ammoniac, qui est très toxique pour l'organisme. L'acide glutamique
permet de capter cet azote et de le transporter jusqu'au foie, où il est
converti en urée, une substance moins toxique, qui est ensuite
excrétée dans l'urine.
De plus, l'acide glutamique est également impliqué dans la synthèse
des acides aminés non essentiels, tels que la proline, l'arginine et
l'histidine. Il sert également de précurseur à la synthèse de la
glutamine, un acide aminé important pour le métabolisme de l'azote et
la régulation de l'équilibre acido-basique dans l'organisme.

10. Gestion de NH, issue de la désamination, cycle de

l'urée.
La gestion du NH4+ (ammonium) est un processus important dans le
métabolisme des protéines. Lorsque les protéines sont dégradées,
l'azote (N) qu'elles contiennent est converti en ammoniac (NH3) par
un processus appelé désamination. L'ammoniac est toxique pour
l'organisme, il est donc rapidement converti en ammonium (NH4+)
dans le foie. L'ammonium est ensuite transporté vers les reins, où il
est excrété sous forme d'urée dans l'urine. Le cycle de l'urée est le
processus biochimique qui permet de convertir l'ammonium en ur ée.

11. Quelles sont les répercussions métaboliques de la

déficience en Phe-hydroxylase ?
La phénylcétonurie (PCU) est une maladie métabolique rare causée
par une déficience en phénylalanine hydroxylase (PAH), une enzyme
qui convertit la phénylalanine en tyrosine. En l'absence de cette
enzyme, la phénylalanine s'accumule dans le sang et le cerveau, ce
qui peut entraîner des lésions cérébrales et un retard mental.
 12. Importance métabolique du glutathion.
La glutathion est un antioxydant important qui protège les cellules
contre les dommages oxydatifs causés par les radicaux libres et les
espèces réactives de l'oxygène. Elle est également impliquée dans la
détoxification des substances toxiques et dans la régulation du
métabolisme des protéines et des acides nucléiques.
13. Que représentent les coenzymes dans la catalyse
enzymatique. A l'aide d'exemples montrer le rôle des
vitamines dans ce processus.
Les coenzymes sont des molécules organiques non protéiques qui
sont nécessaires pour l'activité enzymatique. Les coenzymes agissent
comme des transporteurs d'atomes, de groupes fonctionnels ou
d'électrons entre les substrats et les enzymes, facilitant ainsi la
réaction catalysée par l'enzyme. Les vitamines sont souvent des
précurseurs de coenzymes, et leur absence peut entraîner une
carence en coenzymes et donc une diminution de l'activité
enzymatique.
Par exemple, la vitamine B1 (thiamine) est un précurseur de la
coenzyme thiamine pyrophosphate (TPP), qui est nécessaire pour la
décarboxylation oxydative de l'acide pyruvique dans le cycle de
Krebs. La vitamine B2 (riboflavine) est un précurseur de la coenzyme
flavine adénine dinucléotide (FAD), qui est nécessaire pour la
dégradation des acides gras et des acides aminés. La vitamine B3
(niacine) est un précurseur de la coenzyme nicotinamide adénine
dinucléotide (NAD+), qui est nécessaire pour la production d'énergie
dans la glycolyse et le cycle de Krebs. La vitamine B5 (acide
pantothénique) est un précurseur de la coenzyme A (CoA), qui est
nécessaire pour la dégradation des acides gras et des acides aminés,
ainsi que pour la synthèse des acides gras et des stéroïdes. La
vitamine B6 (pyridoxine) est un précurseur de la coenzyme pyridoxal
phosphate (PLP), qui est nécessaire pour la dégradation des acides
aminés et la synthèse des neurotransmetteurs. La vitamine B9 (acide
folique) est un précurseur de la coenzyme tétrahydrofolate (THF), qui
est nécessaire pour la synthèse des acides nucléiques et des acides
aminés. La vitamine B12 (cobalamine) est un précurseur de la
coenzyme méthylcobalamine, qui est nécessaire pour la synthèse des
acides nucléiques et des acides a
14. Dans le cas d'une inhibition compétitive quel
paramètre de l'équation de Michaelis-Menten est modifié.
Que représente ce paramètre dans la catalyse
enzymatique ?
Dans le cas d'une inhibition compétitive, le paramètre de l'équation de
Michaelis-Menten qui est modifié est la constante de Michaelis (Km).
La constante de Michaelis représente la concentration de substrat
requise pour atteindre la moitié de la vitesse maximale de la réaction
enzymatique. L'inhibition compétitive se produit lorsque le substrat et
l'inhibiteur compétitif se lient au même site actif de l'enzyme, ce qui
réduit la capacité de l'enzyme à se lier au substrat. Cela augm ente la
valeur de Km, car l'enzyme nécessite une concentration plus élevée
de substrat pour atteindre la moitié de la vitesse maximale de la
réaction.
15. intérêt de l'utilisation des analogues des substrats.
Les analogues de substrats peuvent également être utilisés pour
concevoir des inhibiteurs de l'enzyme, qui peuvent être utilisés
comme médicaments pour traiter les maladies.
16. Expliquer en quoi consiste la particularité des enzymes
allostériques;
Les enzymes allostériques ont la particularité de réguler leur activité
catalytique en réponse à des signaux chimiques, tels que la présence
d'un produit de réaction ou d'un autre régulateur. Cela se produit
parce que les enzymes allostériques ont des sites de liaison
allostériques distincts de leurs sites actifs, appelés sites régulateurs.
Lorsqu'une molécule régulatrice se lie à un site régulateur, elle peut
modifier la conformation de l'enzyme et affecter son activité
catalytique. Les enzymes allostériques sont donc capables de
s'adapter rapidement aux changements de l'environnement cellulaire
et de maintenir des niveaux appropriés de métabolites.

17. les hémoglobinoses : par anomalie de structure, et par

anomalie de synthèse.
Les hémoglobinopathies sont des maladies liées à des anomalies de
l'hémoglobine, la protéine responsable du transport de l'oxygène dans
le sang. Il existe deux types d'anomalies courantes : les anomalies de
structure et les anomalies de synthèse.

- Anomalies de structure : Ces anomalies se produisent lorsqu'il y a

une modification dans la structure de l'hémoglobine. Par exemple,
dans la drépanocytose, une forme courante d'hémoglobinopathie, il y
a une substitution de l'acide aminé valine à la place de l'acide aminé
glutamate dans la chaîne de globine bêta. Cela conduit à la for mation
d'une forme anormale d'hémoglobine, appelée hémoglobine S, qui
peut provoquer une déformation des globules rouges et des
problèmes de circulation sanguine.

- Anomalies de synthèse : Ces anomalies se produisent lorsque la

production d'hémoglobine est altérée. Par exemple, dans la
thalassémie, il y a une diminution de la synthèse de certaines chaînes
de globine, ce qui conduit à une production insuffisante
d'hémoglobine fonctionnelle. Cela peut entraîner une anémie et des
complications liées à une insuffisance d'oxygénation des tissus.

18. Décrire les relations structures-fonctions de

l'hémoglobine et leurs implications dans le cycle
respiratoire;
Les relations structures-fonctions de l'hémoglobine sont essentielles
pour son rôle dans le cycle respiratoire et le transport de l'oxygène
dans l'organisme.

- Structure de l'hémoglobine : L'hémoglobine est composée de quatre

sous-unités : deux chaînes de globine alpha et deux chaînes de
globine bêta (dans l'hémoglobine adulte). Chaque chaîne de globine
est associée à un groupe hème, qui contient un atome de fer capable
de se lier à l'oxygène.

- Fonction de l'hémoglobine : L'hémoglobine transporte l'oxygène des

poumons vers les tissus de l'organisme. Lorsque l'hémoglobine se lie
à l'oxygène dans les poumons, elle forme une oxyhémoglobine stable.
Lorsque l'hémoglobine atteint les tissus, elle libère l'oxygène grâce à
un processus appelé dissociation de l'oxygène.

- Implications dans le cycle respiratoire : L'hémoglobine joue un rôle

clé dans le cycle respiratoire en facilitant le transport de l'oxygène des
poumons vers les tissus et en aidant à éliminer le dioxyde de carbone
produit par le métabolisme cellulaire. Lorsque l'oxygène est libéré par
l'hémoglobine dans les tissus, le dioxyde de carbone se lie à
l'hémoglobine et est transporté vers les poumons, où il est ensuite
expiré.

Les propriétés structurales de l'hémoglobine, notamment sa capacité

à se lier à l'oxygène et au dioxyde de carbone, ainsi que sa capacité à
subir des changements conformationnels, sont essentielles pour
assurer le bon fonctionnement du cycle respiratoire et le transport
efficace des gaz respiratoires dans l'organisme.

19. D’où provient l’acide lactique :

Elle provient de la glycolyse en anaérobie dans le muscle en
contraction.
Lors de la contraction musculaire, la réserve d'oxygène est épuisée
donc l'oxydation en aérobie du pyruvate et du NADH ne peut avoir
lieu. Le NAD* est alors régénéré à partir du NADH grâce à la
réduction du pyruvate en lactate (réaction d'oxydo-réduction). D'autres
tissus produisent aussi du lactate à partir du glucose (cerveau, rétine,
érythrocytes).

20. Quelles sont les troubles métaboliques liés à la

déficience en G6PD?
La G6PD est une enzyme importante pour le maintien de la stabilité
de l’hémoglobine.Le déficit en G6PD est une maladie héréditaire
transmise sur un mode récessif lié à X. Le déficit en G6PD diminue la
survie des globules rouges.Un déficit en glucose-6-phosphate
déshydrogénase (G6PD) peut entraîner une sensibilité accrue des
globules rouges à l'oxydation, ce qui peut provoquer une anémie
hémolytique. Les symptômes de cette affection peuvent inclure une
fatigue, une pâleur, une jaunisse et une urine foncée. Le déficit en
G6PD peut également augmenter le risque de crises hémolytiques
chez les personnes atteintes de drépanocytose.

21. Régulation la glycémie en phase de jeûne

A jeûn, on observe une diminution de la glycémie, lors d’un jeûne non
prolongé l’hormone principale agissant ici est glucagon celui agira
principalement au niveau des hépatocytes du foie en activant là
glycogénolyse: dégradation du glycogene. Lors d’un jeûne prolongé
les deux principaux hormones agissant sont l’adrénaline associées
aux glucagon qui induisent la neoglucogenese ( obtention de glucose
a partir de précurseur non glucidiques) mais également la dégradation
du glycogene dans les muscles. De même le glucagon associé au
cortisol enclencheront la dégradation des adipocytes on obtient des
triglycérides donc à partir de là on glycérol qui sera conduit au foie et
subira la neoglucogenese.

22. Décrire le lien métabolique des glucides par rapport

aux lipides
Les deux voies métaboliques sont interconnectées, car les lipides
peuvent être convertis en glucose via un processus appelé
néoglucogenèse, et le glucose peut être converti en acides gras pour
le stockage sous forme de triglycérides.
23. L’importance biochimique de la glutation
La glutathion est un antioxydant important qui protège les cellules
contre les dommages oxydatifs causés par les radicaux libres et les
espèces réactives de l'oxygène. Elle est également impliquée dans la
détoxification des substances toxiques et dans la régulation du
métabolisme des protéines et des acides nucléiques.
 24. Méthode de classification des acides aminés
ils sont classés comme suit : acide ; basique ; polaire (hydrophile);
apolaire (hydrophobe).
25. Médicaments à ne pas prescrire en cas de troubles de
la G6PD
cide acétylsalicylique (Aspirine),Acide ascorbique (Vitamine C),Acide
A

nalidixique,Acide proemidique,Antipyrine (voir Phenazone),Aspirine (voir

Acide acétylsalicylique),Bleu de méthylène (Voie
injectable)*,Carbutamides,Chloroquine,Ciprofloxacine,Dabsone,Dimerca
prol,Enoxacine,Flumequine,Glibenclamide,Glibornuridess,Gliclazide,Gli
mépiride,Glipizide,Hydroxychloroquine

26. Rôle des glucides

Les glucides sont une source importante d'énergie pour le corps. Les
glucides sont également importants pour la structure cellulaire. Les
glucides peuvent également jouer un rôle dans la reconnaissance
cellulaire et la communication. Les glucides sont également impliqués
dans la régulation du métabolisme.

27. Importance de la G6PD

Son rôle principal est le maintien de la stabilité de l’hémoglobine .
Protège les globules rouges contre les dommages causés par
l’oxydation. Elle synthétise la NAPH2 qui est nécessaire a la
régénération de glutation qui intervient dans la detoxification des
radicaux oxygénés et de peroxydes.

28. Proposer deux méthodes de classification des acide

aminés
Les aminoacides peuvent être classés selon la nature de leur chaine
latérale R.
La polarité (tendance à interagir avec l’eau au pH biologique) est un des
critères.

29. L’importance du contrôle des fractions des lipides

plasmatiques

Le plasma est fractionné en vu d’isoler et de concentrer ses

constituants les plus précieux pour la thérapeutique : albumine,
fraction coagulantes, gammaglobuline possède les mêmes propriétés
que le plasma total pour traiter les états de chocs en particulier les
cas de brûlé.