INTRODUCTION :

Le catabolisme des acides aminés est un processus métabolique qui permet à

l'organisme de dégrader les acides aminés. Ce processus implique la libération des groupes
aminés des acides aminés, qui sont alors éliminée sous forme ammoniac dans l’urine. Les
transaminases, notamment l'alanine aminotransférase (ALT) et l'aspartate aminotransférase
(AST), jouent un rôle important dans ce processus en catalysant la conversion des acides
aminés en cétones ou en acides alpha-céto. (1)

Cependant, une élévation des taux de transaminases dans le sang peut indiquer une atteinte
hépatique, qui peut être liée à des pathologies telles que l'hépatite, la cirrhose ou la stéatose
hépatique. Lorsque le foie est endommagé, les cellules hépatiques libèrent ces enzymes dans
le sang, ce qui peut entraîner une augmentation des taux de transaminases. En conséquence, le
dosage des transaminases est un test couramment utilisé pour évaluer la santé du foie et
diagnostiquer les maladies hépatiques. (2)
Ⅰ-CATABOLISME DES
ACIDES AMINES :
Introduction :
Chez les animaux la source de l’acide aminé est essentiellement alimentaire.
Contrairement aux glucides et lipides, les AA en excès ne peuvent pas être stockés, ils sont
entrainés dans le catabolisme par deux réactions : transamination et désamination pour
donner un ion ammonium NH4+ et un squelette carboné. L’ion ammonium est éliminé par
cycle de l’urée ou recyclé pour synthèse d’un autre AA. Le squelette carboné peut aussi être
réutilisé pour reformer l’acide amine correspondant. (3)

(4)

Ⅰ.1- les acides aminés :

Ⅰ.1.1-definition :
Les acides aminés sont des composés organiques qui se composent d'un groupe amine (-
NH2), d'un groupe carboxyle (-COOH), et d'une chaîne latérale qui est spécifique à chaque
acide aminé. Ils sont les éléments constitutifs des protéines, qui sont des molécules
essentielles pour la vie de tous les organismes vivants.(5)

Ⅰ.1.2-Structure:
Les acides aminés sont des molécules qui possèdent un carbone central (appelé carbone
alpha) lié à un groupe amine (-NH2), un groupe carboxyle (-COOH), un atome d'hydrogène
et une chaîne latérale (R). La chaîne latérale varie selon chaque acide aminé, donnant ainsi à
chaque acide aminé une structure et des propriétés uniques.(6)

Ⅰ.1.3-Classification:
Les acides aminés peuvent être classés en deux catégories :

- les acides aminés essentiels obtenus à partir de notre alimentation, Parce que notre corps est
incapable de le synthétiser.

-les acides aminés non essentiels essentiels peuvent être synthétisés par notre corps.
(6)

Ⅰ.1.4-Nombre:
Il existe 20 acides aminés standards qui sont utilisés pour la synthèse des protéines dans notre
corps. Ces acides aminés sont: (6)
(7)

Ⅰ.1. 5- Propriétés:
Les propriétés des acides aminés sont déterminées par leur chaîne latérale. Par exemple, la
cystéine contient un groupe thiol (-SH), ce qui la rend capable de former des liaisons disulfure
entre les chaînes polypeptidiques, tandis que la proline a une chaîne latérale cyclique qui rend
la liaison peptidique difficile à former, ce qui peut conduire à des structures de protéines
spécifiques.(6)

Ⅰ.2- transamination:

La réaction de transamination est une réaction réversible catalysée par une enzyme,

la transaminase (aminotransférases). Qui permet de transfert d’une fonction amine primaire

entre un acide α-aminé et un α-cétoacide sans libération de NH3.(8)

(9)

Ⅰ.3-désamination oxydative:
Processus essentiellement irréversible, catalysé par des amino-oxydases qui transforment
l’acide aminé en acide -cétonique correspondant .

(10)

Exemple: Désamination du glutamate

Le groupement aminé de Glu est éliminé sous forme d’ammoniac (NH3) en régénérant de
l’-cétoglutarate, au lieu du foie, au niveau des mitochondries.

La réaction catalysée par le glutamate déshydrogénase est une enzyme allostérique utilisée
comme cofacteur le NAD(P) +, elle est activé par l’ADP et inhibée par l’ATP.(11)
(11)

⇒Chez les mammifères, l'ammoniac, toxique pour la cellule, sera incorporé dans le cycle de
l'urée puis excrété. Le couplage transamination désamination oxydative du glutamate est la
voie majeure de production d’ammoniac par les cellules. (12)

Ⅰ.4-cycle de l’urée :
Le cycle de l'urée ou cycle de l'ornithine est un cycle de réactions biochimiques chez les
espèces urotéliques qui produisent de l'urée à partir de l'ammoniac issue de la dégradation des
groupements azotés des AA.

Ce cycle se déroule dans le foie par les enzymes de l’uréogenèse, au sein

des hépatocytes périportaux. L'une des particularités de ce cycle est d'être à cheval entre deux
compartiments subcellulaires : le cytosol et la mitochondrie , Ensuite passe dans le sang pour
être concentrée dans les reins et excrétée dans l’urine.(13)
(14)
Ⅰ.5-les transaminases :
Les transaminases, aussi appelées "amino-transférases" sont des enzymes intra-cellulaire de
nature protéique. Plus exactement, ce sont des "transférases». Et plus spécifiquement au
niveau des muscles et du foie.

Ce sont de bons marqueurs de certaines maladies du cœur et du foie, d'où l'importance de

surveiller leur taux On distingue deux types de transaminases (15)

- les transaminases ALAT dont l’ancienne appellation est SGPT (Alanine-Amino-Transférase

ou Sérum GlutamoPyruvate Transférase aussi pour SGPT).

-les transaminases ASAT (Aspartate-Amino-Transférase ou SGOT, Sérum

GlutamoOxaloacétate Transférase). (16)

Ⅰ.5.1-Transaminase ASAT :
Les transaminases ASAT (Aspartate-Amino-Transférase) se trouvent essentiellement dans les
cellules des muscles striés (squelettique et cardiaque), les globules rouges et les cellules du
foie.(16)

(17)

L’ASAT catalyse le transfert de la fonction amine de l’aspartate vers l’α-cétoglutarate qu’elle

transforme en glutamate.
-Dans un premier temps, l’ASAT se lie à l’aspartate puis transfère la fonction amine sur un
coenzyme lié : le phosphate de pyridoxal qui devient phosphate de pyridoxamine sans cesser
d’être lié à l’enzyme. L’enzyme se dissocie alors de l’oxaloacétate.

-Dans le second temps, l’enzyme lié au phosphate de pyridoxamine, forme un complexe avec
l’α-cétoglutarate, puis transfère la fonction amine du coenzyme qui redevient phosphate de
pyridoxal, vers le second substrat qui est transformé en glutamate. Enfin, le complexe ASAT-
glutamate se dissocie : l’enzyme et son coenzyme lié ont recouvré leurs structures initiales.
(17)

La structure :
La structure tridimensionnelle de l’aspartate aminotransférase mitochondriale a été

Déterminée (Figure 10.3B). C’est un dimère de deux sous-unités identiques de 45 kd formées

Chacune d’un petit domaine et d’un gros domaine.(18)

(18)
Ⅰ.5.2- TRANASAMINASE ALAT :
Les transaminases ALAT (Alanine-Amino-Transférase) se trouvent essentiellement
dans les cellules du foie, des reins et en faible quantité dans les muscles striés et les globules
rouges. (16)

(17)

L’ALAT catalyse le transfert de la fonction amine de l’alanine vers l’α-cétoglutarate qu’elle

transforme en glutamate.

- Dans un premier temps, l’ALAT se lie à l’alanine puis transfère la fonction amine sur un
coenzyme lié : le phosphate de pyridoxal qui devient phosphate de pyridoxamine sans cesser
d’être lié à l’enzyme. L’enzyme se dissocie alors du pyruvate.

- Dans le second temps, l’enzyme liée au phosphate de pyridoxamine,forme un complexe avec

l’α-cétoglutarate, puis transfère la fonction amine du coenzyme qui redevient phosphatede
pyridoxal, vers le second substrat qui est transformé en glutamate. Enfin, le complexe
ALATglutamate se dissocie : l’enzyme et son coenzyme lié ont recouvrer leurs structures
initiales (17)
La structure :

(19)
⫷Reference :
(1) Brosnan, J.T. (2003). Interorgan amino acid transport and its regulation. Journal of
Nutrition, 133(6), 2068S-2072S. doi: 10.1093/jn/133.6.2068S
(2) Lab Tests Online. Liver Panel. Disponible en ligne :
https://labtestsonline.org/tests/liver-panel
(3) umc.edu.dz.COURS BIOCHIMIE A1- METABOLISME DES ACIDES
AMINES 01∕04∕2023 9:15
(4) http://monde.ccdmd.qc.ca/ressource/index.fcgi 28/3/2023 10:00
(5) (NELSON, D. L., & COX, M. M. (2017). LEHNINGER PRINCIPLES OF
BIOCHEMISTRY. W.H. FREEMAN AND COMPANY).
(6) BERG, J. M., TYMOCZKO, J. L., & STRYER, L. (2015). BIOCHEMISTRY (8TH
ED.). W.H. FREEMAN AND COMPANY
(7) http://estfbs.usms.ac.ma/wp-content/uploads/2020/03/COURS-BA-PARTIE-1-
FBellali-2020-EST.pdf
(8) Cours
(9) CATABOLISME DES ACIDES AMINES -GÉNÉRALITÉS- Dr M.DJEDDI Faculté
de médecine de Annaba 2éme année médecine 28/03/2023 11 :20
(10) Cours
(11) https://univ.encyeducation.com/uploads/1/3/1/0/13102001/bioch2an23-
20catabolisme_aa.pdf 31/03/2023 16:10
(12) https://fac.umc.edu.dz/vet/Cours_Ligne/cours_21_22/Biochimie_A1/Metabolis
me_des_acides_amines.pdf
(13) Livre
(14) https://medlabnews.ir/wpcontent/uploads/2021/04/459.png 01/04/2023 12:00
(15) De Ritis F., Coltorti M. et Giusti G., 1955 Transaminase activity of the blood
in viral hepatitis
(16) PATRICK Marcellin, International Paris Hepatology conference 2018,
Transaminases ALAT ;ASAT ; élevées, basses, norms
https://sante.journaldesfemmes.fr/fichesanatomie-et-examens/2506218-transaminases-
asat-alat-tgp-tgo-elevees-basses-definitionresultats/
(17) Raisonnier, C12003 – 2004 Composés azotés Objectifs au cours de Biochimie,
UniversitéParis-VI, DCEM3Biochimie métabolique et Régulations
(18) Serge Weinman.Professeur émérite à la Faculté de médecine Saint-Antoine,
Paris.Ancien chef de service de biochimie
(19) Wikipedia,the free encyclopedia
https://www.google.com/url?sa=i&url=https%3A%2F%2Fen.wikipedia.org%2Fwiki
%2FAlanine_transaminase&psig=AOvVaw3CbggFib0caIp9kWwkkbOl&ust=168169
 5364785000&source=images&cd=vfe&ved=0CBMQjhxqFwoTCLi4xcihrf4CFQAAA
AAdAAAAABAE
(20) et de biologie moléculaire de l’hôpital Rothschild, Paris (Nelson, D. L., & Cox,
M. M. (2017). Lehninger principales of biochemistry. W.H. Freeman and Company).