Le cytosquelette

I. Introduction
1. Définition

Le cytosquelette correspond à un ensemble de polymères filamenteux et de protéines associées. Il

est responsable de structures stables mais aussi de phénomènes dynamiques. Ainsi le cytosquelette
est responsable des mouvements cellulaires et du transport de différents organites ou vésicules à
l’intérieur de la cellule.

Ce cytosquelette est composé des trois systèmes de polymères filamenteux qui dépendent de la
nature des monomères qui les composent.

Ainsi, si le monomère est de l’actine, le polymère filamenteux constitue les microfilaments. Le

diamètre de ces microfilaments est de 5 à 8 nanomètres (<10).

Si le monomère est de la tubuline, le polymère filamenteux constitue des microtubules de l’ordre de

25nm.

Enfin, les filaments intermédiaires, dont le diamètre est intermédiaire entre celui des filaments et
des microtubules 11nm. La nature du monomère va être spécifique de la cellule.

Les polymères filamenteux sont produits :

 Soit par des protéines globulaires, ces protéines sont les monomères des microfilaments
d’actine et des microtubules,
 Soit par des protéines fibreuses, ce sont ces protéines qui constituent les filaments
intermédiaires.

Chacun des 3 types de polymères interagit avec les deux autres.

Deux catégories de protéines interagissent avec les monomères et les polymères du cytosquelette.

 On a des protéines associées qui interagissent avec les monomères.

o Certaines de ces prot séquestrent ces mono dans le cytosol et bloquent leur
polymérisation.
o D’autres activent les monomères et favorisent leur polymérisation.
 Nous avons des prot associées qui interagissent avec les polymères. Cette interaction a pour
conséquences :
o Soit de stabiliser l’établissement du polymère
o Soit de stabiliser le polymère,
o Soit d’induire la dégradation du polymère de son clivage
o Soit ces prot induisent des phénomènes moteurs => mouvements intracellulaires ou
de la membrane plasmique ou de la contraction.
o Soit les prot associées vont permettre l’interaction avec le ou les domaines
cytosoliques des prot de la membrane plasmique ou de la mb d’organites.

L’organisation et les fonctions du cytosquelette sont contrôlées par des prot chaperonnes des prot G
et leurs partenaires.
 2. Répartition

Les éléments du cytosquelette se localisent dans le cytosol. Le cytosol est le lieu de leur synthèse.

Les éléments du cytosquelette sont aussi retrouvés dans le nucléoplasme qui comporte une famille
spécifique des filaments intermédiaire : les lamines (grand rôle dans l’assemblage des membranes internes et externes du noyau).

On en a aussi à la périphérie de la cellule ou dans le cytosol sous la membrane plasmique et en

interaction avec elle, le cortex cellulaire.

Les constituants du cytosquelette sont en remaniements permanents. Plusieurs phénomènes sont à

la base de l’organisation du cytosquelette et en contrôlent les remaniements. Nous avons tout
d’abord des modifications métaboliques des monomères comme des
phosphorylations/déphosphorylation. Et des liaisons au ribonucléotides (ATP/ADP ou GTP/GDP)

Des interactions des polymères fibreux entre eux avec leur prot associées et avec le domaine
cytosolique de prot mbnaire. Ces constituants du cytosquelette sont retrouvés sous trois états en
équilibre :

 Les monomères libres après leur synthèse cytosolique (peuvent provenir de la

dépolymérisation des polymères)
 Les polymères instables dans lesquels les phénomènes de dépolymérisation/polymérisation
se produisent avec une fréquence élevée.
 Polymères stabilisés par ex, grâce à l’intervention d’une prot associée avec des éléments du
cytosquelette ou avec des membranes

Chacun des constituants du cytosquelette présente son propre rythme de renouvellement. La

synthèse des constituants du cytosquelette monomères et protéines associées, leur dégradation,
sont assurées dans le cytosol.

3. Le cytosquelette est une structure dynamique

Les polymères stabilisés du cytosquelette jouent le rôle d’un véritable squelette cellulaire. Ils
déterminent la forme des cellules, celles des expansions de la membrane plasmique comme les
microvillosités, les cils et les flagelles.

Des prot associées assurent les interactions entre les polymères et les domaines cytosoliques. Ce
sont des molécules d’adhérence intercellulaire ou de molécules d’adhérence avec la MEC ou des
molécules membranaires.

En réponse à la mise en jeu des molécules d’adhérence associée, certaines de ces molécules peuvent
être mobilisées dans le cytosol puis transportées dans le nucléoplaste où elles jouent un rôle de
facteurs de régulations de la transcription. Elles participent ainsi à la communication intercellulaire.

Les polymères du cytosquelette contrôlent la forme des organites, la forme du noyau, et ils
participent à l’établissement et au maintien de la polarité cellulaire.

Les polymères stabilisés et instables du cytosquelette jouent le rôle d’une musculature cellulaire
responsable de mouvements. Ainsi, les microfilaments d’actine associés à des prot motrices que sont
les myosines sont organisés en polymères stabilisés. Ils constituent l’app contractile des cellules
musculaires.
Les microfilaments d’actine peuvent être organisé en polymère instable. Ils sont responsables avec
les myosines de domaines de la membrane plasmique lors de phénomènes d’endocytose.

Lors du déplacement des cellules, ex migration pdt la vie embryonnaire ou domiciliation/migration

avec la diapédèse des leucocytes. Déplacement dans le cytosol de vésicules et d’organites.

Le cytosquelette subit au cours de la mitose des remaniements. On peut avoir la dépolymérisation

des filaments intermédiaires du noyau = lamines. Elles vont perdre leur interaction avec les protéines
de l’enveloppe nucléaire. On assiste aussi à la désagrégation de l’enveloppe nucléaire sous l’effet de
la traction par les microtubules et une prot motrice = la dynéine (vers pôle -). Celle-ci interagit avec les
prot de la face cytosolique de l’enveloppe nucléaire, à savoir les nesprines.

On assiste aussi à la réorganisation des microtubules et de leur prot associées de manière à

permettre la mise en place du fuseau mitotique et la migration des chromosomes.

II. Les microfilaments (d’actine)

1. La polymérisation des microfilaments

Sont formés par la polymérisation de

monomère d’actine globuleuse (actine G).
Celle-ci présente deux lobes reliés entre
eux par un court segment. A l’opposé du
court segment = sillon.

Dans le sillon se trouve des sites de fixations pour un nucléotide, l’ATP ou l’ADP et pour du Mg++.

La polymérisation se déroule en trois phases : une phase de nucléation, une phase de croissance et
une phase d’équilibre.

La nucléation

Elle commence par l’association de l’actine G à

de l’ATP. Puis les molécules d’actine G/ATP
forment un dimère puis un trimère.

La phase de croissance :

La phase de nucléation est suivie de la phase de croissance ou de

polymérisation. Au cours de la phase de croissance, les
molécules d’actine G liées à une molécule d’ATP s’associent les
unes aux autres rapidement. La polymérisation dépend de la
présence d’une concentration suffisante en Mg++, en ATP et en
actine G. On parle de concentration critique.

La polymérisation se fait en absence de l’hydrolyse de l’ATP en

ADP car la polymérisation est ATP indépendante.

Dans le monomère d’actine G, un certain temps après son incorporation aux filaments d’actine en
croissance, l’ATP est hydrolysé en ADP. L’actine se comporte comme une ATPase lente. De cette
façon, un microfilament contient des monomères d’actine ATP qui coiffent l’extrémité du
microfilament, au niveau duquel se produit l’élongation. Il s’agit de l’extrémité positive du
microfilament. Les sous-unités d’actine ATP jouent un rôle stabilisateur.

Au cours d’une polymérisation rapide, l’extrémité qui

comporte de l’actine ATP favorise la poursuite de la
polymérisation. A son autre extrémité, le
microfilament comporte des monomères d’actine
ADP. Il s’agit de l’extrémité négative du
microfilament. A ce niveau a lieu la dépolymérisation.
En effet l’actine ADP induit la dépolymérisation du
microfilament.

Equilibre :

Lorsque la vitesse d’assemblage en monomère est égale à la

vitesse désassemblage au niveau de l’extrémité négative, le
microfilament ne s’allonge plus : le phase d’équilibre est
atteinte.

Cette phase dépend de la concentration du milieu en actine

G. En effet, en dessous d’une certaine concentration en
actine G, seuil critique, la polymérisation est impossible.

2. La dépolymérisation des microfilaments

L’hydrolyse (rappel : hydrolyse = quand ATP=>ADP) de l’ATP fixé à l’actine provoque la dépolymérisation des
microfilaments. La dépolymérisation rapide des microfilaments souligne leur instabilité dynamique.

L’hydrolyse de l’ATP s’effectue lentement dans l’actine G, mais s’accélère après l’incorporation du
monomère dans l’actine F.

La conséquence de ce phénomène est que le microfilament contient des sous-unité d’actines liées à
l’ATP et d’autres liées à l’ADP. La forme de la sous-u d’actine ADP existe dans le microfilament au
niveau de l’extrémité négative. L’actine ADP induit la dépolymérisation, ce qui explique que cette
extrémité soit le lieu de la dépolymérisation.

3. Les inhibiteurs de la polymérisation et de la dépolymérisation des microfilaments.

Les cytochalasines, extraites d’un champignon

microscopique se fixent sur les extrémités positives
des microfilaments. Elles inhibent la polymérisation de
l’actine en empêchant la fixation de nouvelles
molécules d’actine G.

Les Phalloïdines extraites de l’amanite phalloïde

(toxique). Elles inhibent la libération des monomères d’actine en se fixant sur les côtés négatifs des
microfilaments. Elles réunissent des monomères en adhérent sur chacun d’eux.

4. Les protéines associées aux microfilaments

Ces protéines associées aux microfilaments régulent la dynamique de la polymérisation des
microfilaments d’actines. Elles sont aussi responsables de l’assemblage des microfilaments en
structure d’ordre supérieur. Elles vont assurer leur stabilisation et leur ancrage au niveau mbnaire.

Ces prots assurent aussi le déplacement des microfilaments

Les protéines de séquestration des monomères

Ces protéines regroupent 3 familles essentielles :

 Les profilines
 Les thymosines
 Les ADF (facteur de dépolymérisation de l’actine) / Coffilines

Ces prot de séquestration de monomères régulent la polymérisation de l’actine G. En effet, le

cytoplasme contient un pool important d’actine G. La concentration en actine G est supérieur au
seuil nécessaire à la polymérisation. Si ces prots n’existaient pas, une polymérisation spontanée de
l’actine G en actine F se produirait.

Les profilines s’associent à l’actine G par sa face opposée à celle occupée par le sillon. Les profilines
inhibent la polymérisation de l’actine. Les complexes profilines/actines constituent un pool important
rapidement utilisable. (poglio cours => légère différence attention, s’explique par les contextes différents)

Ce complexe profiline/actine réagit à des signaux intracellulaires comme l’augmentation de calcium

intracellulaire.

Les protéines de coiffe des extrémités

Ce sont des prots qui se fixent à l’une des deux extrémités des microfilaments. Elles empêchent ainsi
soit l’addition, soit la dissociation des monomères. Elles sont capables de couper les microfilaments,
en filaments plus courts.

Les protéines de stabilisation :

Elles maintiennent la structure des microfilaments

Ex : La tropomyosine ; elle se place dans les gouttières formées par la succession des molécules
d’actine G

Protéines de réticulation :

Elles peuvent relier les microfilaments entre eux. Ces prots favorisent la mise en place d’un réseau
lâche tridimensionnel.

Ces réseaux sont souvent localisés sous la membrane plasmique et ils soutiennent la surface
cellulaire.

Protéines de fasciculation :

Ces prots organisent les microfilaments en faisceaux.

L’alpha-actinine associe les microfilaments aux faisceaux contractiles.

La fimbrine et la viline associent les microfilaments dans les faisceaux non contractiles.

La spectrine et la dystrophine associent les microfilaments à la membrane plasmique.

Les faisceaux contractiles

Aussi appelés fibres de tension, ces faisceaux sont constitués de microfilaments associés à de la
myosine II. Ils peuvent soit s’insérer sur la membrane plasmique au niveau de contacts focaux, soit
constituer des anneaux contractiles, soit être associés à des jonctions intermédiaires.

Dans tous les cas, la contraction dépend de mouvement de glissement des microfilaments les uns par
rapport aux autres. Ces mouvements sont ATP-dépendant et sont provoqués par la myosine.

Points de contact focaux :

Points d’interaction des faisceaux contractiles d’actine

avec la membrane plasmique.

A ce niveau, la membrane plasmique adhère à la

matrice extracellulaire.

Les intégrines s’attachent par leur extrémité

extracellulaire à leur ligand = fibronectine.

La fibronectine est synthétisée par le fibroblaste.

L’extrémité intracellulaire des molécules d’intégrine

s’associe à la Taline qui s’unie par l’intérmerdiaire de la
vinculine, à l’alpha-actinine.

Les interactions mb/faisceau contractil d’actine au niveau

des contacts focaux intervienent dans l’ancrage des
molécules au substrat, la régulation de la locomotion des
cellules, le contrôle de la forme cellulaire et la stabilisation
de l’attachement à d’autres cellules.

Les faisceaux contractils peuvent s’organiser en anneau

contractile à la fin de la mitose des cellules, juste avant la
séparation des deux cellules filles, il se forme un anneau
sous mbnaire constitué par des faisceaux contractils.

Ces faisceaux sont formés par des

microfilaments d’actine et de myosine II.
La contraction de cet anneau sépare
progressivement la cellule mitotique en
deux cellules filles.

Moteurs moléculaires :

Des prots associés aux microfilaments permettent le déplacement de ces microfilaments.

Les moteurs moléculaires impliqués dans ce rôle appartiennent à la famille des myosines. Les
myosines, en utilisant l’ATP sont capables d’induire un déplacement. Pour cette raison, les myosines
sont appelés moteurs moléculaires.
 III. Les microtubules :
1. La composition

Ils existent sous la forme soit de structures instables, c’est le cas des microtubules du fuseau
mitotique, soit de structures stables comme
les microtubules de l’axonème des cils
vibratiles.

Les microtubules sont des tubes creux formés

par la polymérisation de protéines
globulaires : les tubulines. Deux types de
tubulines sont présentes : tubulines alpha et
beta.

Ces deux molécules s’associent en hétérodimère :

Ces hétérodimères existent dans presque toutes les cellules eucaryotes : ils
sont relativement stables. Ils possèdent des sites de fixation pour le GTP.

Le site du GTP de la sous-unité alpha est profond dans la molécule et non

échangeable. Le site du GTP de la ss-u béta est favorable aux échanges.

Les hétérodimères alpha/béta s’associent linéairement pour constituer des

protofilaments.

La paroi d’un microtubule est constituée par l’association

de 13 protofilaments disposés parallèlement à l’axe du
tube et dans le même sens de polarité. Ces 13
protofilaments sont associés latéralement les uns par
rapport aux autres et sont constitués par une alternance
d’hétérodimères de tubulines toutes orientées dans le même sens. Les tubulines béta sont toujours
plus proche de l’extrémité positive du microtubule.

Chaque microtubule possède une extrémité positive périphérique proche de la membrane

plasmique. L’autre extrémité est négative et est localisée dans le matériel pericentriolaire des
centrosomes (rappel : les centrosomes = diplosomes + matériel pericentriolaire, avec diplosome = 2 centrioles dont un immature). Ces centrosomes
exercent le rôle de centre organisateurs des microtubules : MTOC. Un des composants des MTOC est
la tubuline gamma. Cette tubuline gamma joue un
rôle essentiel dans le phénomène de nucléation des
microtubules.

2. La nucléation

La nucléation des microtubules s’effectue à partir

d’un complexe de tubulines gamma. Celui-ci est
disposé en anneaux = le gamma-TURC (tubuline Ring Complex) qui sert de matrice pour la
nucléation des microtubules.

3. La polymérisation

La polymérisation des microtubules s’effectuent à partir

des hétérodimères alpha et beta de tubulines en présence
de GTP et de magnésium. La polymérisation concerne les
deux extrémités du microtubule. La ss-unité béta porte un
site d’échange de GTP. La polymérisation des dimères de
tubulines est un processus spontanné qui se produit dès
lors que la tubuline béta est associée à du GTP.

La dynamique de polimérisation de l’exrémité positive de

microfilaments isolés dépend de la présence d’une coiffe
d’hétérodimère de tubulines alpha béta dont la tubuline Béta est associé à du GTP.

L’entrée d’un hétérodimère dans un polymère

de tubuline est possible uniquement si la
tubuline béta est associée à du GTP alors que le
corps du microtubule est composé en majeur
partie de tubuline B-GDP.

Il existe donc une coiffe de tubuline GTP à

l’extrémité positive en polymérisation comme il
existe un décalage entre l’entrée d’un
hétérodimère dans le polymère et l’hydrolyse par
la tubuline béta du GTP qui lui est associé. A cause de ce décalage, on observe dans le corps du
microtubule de la tubuline béta GDP.

Lorsque la tubuline béta porte du GTP, les interactions entre la tubuline sont les plus fortes et
l’extrémité du microtubule est stabilisée. Ainsi, la présence d’une coiffe de tubuline GTP est
favorable à la polymérisation.

En revanche, si la coiffe disparait, l’extrémité positive du microtubule devient instable et passe

brutalement de l’élongation à la dépolymérisation. Ce phénomène dépend de la concentration de la
concentratin en tubuline GTP aux alentours imédiats de l’extrémité positive du microtubule. Il suffit
d’une molécule de tubuline GTP sur chaque protofilament pour stabiliser l’ensemble.

Une extrémité de protofilament est sensible à des variatons de l’ordre de quelques molécules. Cette
sensibilité rend compte d’une instabilité dynamique observée dans les cellules.

La dépolymérisation ou la polymérisation du microtubule dépend donc de l’environnement immédiat

de son extrémité positive en tubulines GTP capable de permettre ou non l’existence d’une coiffe GTP.

Les microtubules sont des structures extremement dinamyqie, la demie vie d’un microtubule dans le
cytoplasme est de l’ordre de 5 à 10 minutes.
Les microtubules sont des structures en perpetuelle renouvellement.

4. Les inhibiteurs exogènes de la polymérisation

Les molécules de tubulines possèdent des sites de liaisons pour le GTP, et des sites pour les
alcaloïdes qui sont des inhibiteurs de la polymérisation.

La fixation des inhibiteurs de la polymérisation provoque un raccourcissement puis une disparition

des microtubules par défaut de polymérisation. C’est pour cette raison qu’elle inhibe la division
cellulaire au stade la métaphase. Ces molécules n’agissent que sur les microtubules instables.

5. Les protéines associées aux microtubules ou MAP

Ce sont des protéines qui interagissent avec les microtubules qui vont se placer en protéines
stabilisatrices, protéines déstabilisatrices, de fragmentation, de liaison, ou motrices.

Les protéines stabilisatrices  : TAU

Les protéines stabilisatrices se disposent sous la forme de bras latéraux régulièrement espacés. Le
tissu nerveux est très riche en microtubules. Dans ce tissu, les protéines MAP structurales stabilisent
les microtubules.

Les protéines TAU n’existent que dans les neurones et principalement dans les axones. Elles y
accélèrent la polymérisation. C’est la
polymérisation de la tubuline et elles
stabilisent les microtubules, les uns avec les
autres.

Les protéines TAU protègent les microtubules

contre le désassemblage. Elles favorisent la
formation de faisceaux de microtubule
parallèles.

Dans la maladie d’Alzheimer, les prot TAU

sont hyper-phosphorylées et l’organisation des microtubules est perturbée.

Protéines destabilisatrices : Katanine

C’est une protéine de fragmentation qui possède une

activité ATPasique.

Elle intervient au cours de la mitose. Pendant cette

mitose, les microtubules du fuseau subissent
d’importantes modifications :

 Une polymérisation au niveau de leur extrémité

positive, qui est liée aux kinétochores
 Une dépolymérisation au niveau de leur extrémité négative, localisée dans le centrosome.

Ce sont les microtubules qui stimulent l’activité ATPasique de la katanine.

Protéines motrices : kinésine et dynéine

La dynéine et la kinésine sont des ATPases qui utilisent l’énergie de l’ATP.

 La kinésine assure le transport d’organites, de grains
de sécrétions en se déplaçant sur le microtubule, en
direction de l’extrémité positive. Cette kinésine
possède un domaine moteur constitué de 2 tête, un
domaine central et une queue qui s’attache à la
structure à transporter.

La dynéine intervient dans le déplacement de vésicules et d’oganies membranaires orientées vers

l’extrémité négative des microtubules.

Kinésines et dynéines présentent des structures très

voisines. Ces protéines sont des complexes composées
de 2 chaines loudes et de plusieurs chaines légères.
Chaque chaine lourde possède une réfion qui comporte
une ou plsrs têtes globulaires. Les têtes globulaires de la
kinésine et de la dynéine, se fixent sur des molécules de
tubuline Béta. La kinésine et la dynéine se dplacent par
sauts d’une ss-u à la suivante. Les deux chaines légères
se lient aux orgnites ou à la mb des vésicueles.

6. Les fonctions des microtubules

Elles interviennent :

 Dans les mouvements des chromosomes,

 l’intégrité de l’app de Golgi,
 le transport de substances ou de matériels intracellulires,
 les mouvements du milieu extracellulaire,
 le déplacement et les mouvements des cellules,
 la morphogénèse,
 le maintien de la forme,
 de la stcuture,
 de de la polarité cellulaire,
 dans la migration des vacuoles d’endocytose,
 des grains de sécrétion,
 dans le maintien de l’organisation membrane plasmique.

IV. Les filaments intermédiaires

Fibres résistantes, non ramifiées, composés par des molécules fibrillaires stables. Ils sont présents
dans le cytoplasme et le nucléoplasme de toutes les cellules.
Ils agissent comme des haubans. Ils vont s’opposer à l’étirement, contribuent à la formation des
desmosomes, jouent un rôle dans l’association mécanique des cellules à l’intérieur des tissus. Dans
les axones des cellules nerveuses => armatures. Dans les cellules musuculaires striées squelettiques
=> FI formés de desmine, unissent la face interne de la mb aux myofibrilles et interviennent dans la
transmission des forces développées au cours de la contraction ou de la relaxation.

Dans le noyau, les filaments de lamine (=FI), sont localisés contre la mb interne de l’enveloppe
nucléaire et constituent le nucléosquelette.

1. La constitution des filaments intermédiares.

Se sont soit des homopolyèmres qui regroupent :

 La vimentine
 La desmine
 La périphérnie
 Le GFA ou GFAP

Ou alors ce sont des hétéropolymères :

 Cytokératines et neurofilaments.

Ces filaments intermédiaires sont formés de 8 protofilaments parallèles.

L’unité de base des filaments

intermédiaires est un monomère. Les
monomères s’enroulent l’un autour de
l’autre pour constituer des dimères. Ils
s’associent antiparallèlement pour
former un tétramère de 2 dimères
surenroulés. Plusieurs tétramères
disposés bout à bout forment un
protofilament.

Filaments constitués par une très

grande variété de prot exprimée
chacune dans un type cellulaire
différent. Plus d’une 50taine de
protéines ont été isolées et classées en fonction des séquences d’acide aminé qui leur sont
communes.

2. La cytokératine :

Les cytokératines sont des protéines fibrillaires élaborées par les kératinocytes. Elles sont présentes
dans le cytoplasme des kératinocytes. Et dans les kératinocytes, les cytokératines constituent des
faisceaux dont les extrémités sont ancrées dans les plaques denses desmosomales. Dans les cellules
épidermiques, les FI de cytokératine réunissent les desmosomes les uns aux autres. Ils augmentent
de cette manière la résistance et la solidité des cellules épithéliales.

Les FI de cytokératines s’insèrent sur une plaque dense voisines

et parallèles de la membrane plasmique. Cette plaque est
composée de molécules de desmoplakines et de plakoglobines.
Les plakoglobines s’accolent à des cadhérines desmosomales transmembranaires dont les extrémités
entrent en contact avec les molécules de cadhérines de la cellule voisine ;

3. Les vimentines, desmines et GFAP :

La vimentine est une molécule filamenteuse intermédiaire caractéristique des cellules d’origines
mésenchymateuses (fibroblastes, cellules endothéliales, chondrocytes).

La desmine est une molécule filamenteuse intermédiaire caractéristiques des cellules musculaires.
Elle relie les myofibrilles à la membrane plasmique et aux jonctions neuromusculaires.

Les GFAP sont des molécules filamenteuses intermédiares, caractéristiques des cellules
neuroectodermiques (ces cellules donnent le tube neurale).

4. Les neurofilaments

FI localisés dans les neurones et qui s’associent à des microtubules de l’axone. Ces neurofilaments
interviennent dans la rigidité et la résistance des axones ainsi que dans le transport axonal de
molécules depuis le péricaryon jusqu’à l’extrémité de l’axone.

5. Les lamines nucléaires

FI qui constituent le cytosquelette du noyau. Il existe 4 isoformes des lamines. Mais dans le noyau on
a seulement A et C.

Les lamines constituent un réseau tridimensionnel qui recouvrent complètement la face interne de la
mb interne de l’enveloppe nucléaire à l’exception des pores. Les lamines nucléaires maintiennent la
forme du noyau et servent d’ancrage aux extrémités monocaténaires des molécules d’ADN.

Les lamines interviennent dans la mitose : leur déphosphorylation provoque leur dépolymérisation et
la fragmentation de l’enveloppe nucléaire.

Pendant la mitose, les lamines A et C se fixent sur des sites de liaisons spécifiques des chromosomes.
Cette fixation permettra aux lamines d’intervenir au moment de la reconstruction du noyau et en
particulier de l’enveloppe nucléaire.

6. Les protéines associées :

Les prot associées aux filaments intermédiaires sont des prot de liaisons des FI. Elles interviennent
dans la formation de réseaux ou de faisceaux en associant les FI les uns aux autres et également avec
d’autres structures cellulaires comme la membrane plasmique, l’enveloppe nucléaire. Ces prots sont
retrouvées au niveau des jonctions cellulaires.

Ex : La flaggrine qui joue un rôle important au cours de la kératinisation et qui intervient dans
l’agrégation des filaments intermédiaires de kératines et la formation de faisceau serré de
cytokératines dans les kératinocytes de l’épiderme. La flaggrine est synthétisée dans la couche
granuleuse.

Ex 2 : La plectine qui est responsable des liaisons des filaments intermédiaires aux microtubules et
aux microfilaments.