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‫الجمهورية الجزائرية الديمقراطية الشعبية‬

République Algérienne Démocratique et Populaire

‫وزارة التعليم العالي والبحث العلمي‬

Ministère de l'Enseignement Supérieur et de la Recherche Scientifique

Faculté de Médecine
Département de Pharmacie
Chimie Minérale Pharmaceutique

LES ELEMENTS ESSENTIELS


2020/2021 OLIGOELEMENT ET ELEMENTS
MAJEURS

PLAN :
I. INTRODUCTION
II. TOXICITÉ DES ÉLÉMENTS
III. PROPRIETES :
IV. ROLE DES ELEMENTS TRACES

Dr. A. BELHACHEM
Maitre-assistant en CHIMIE MINERALE PHARMACEUTIQUE
Chimie Minérale Pharmaceutique LES ELEMENTS ESSENTIELS

I. INTRODUCTION :

Eléments essentiels : un élément chimique est dit essentiel s’il répond aux critères
suivants :
▪ Présence chez le vivant à une concentration relativement constante ;
▪ Retiré d’un organisme vivant, il apparait une anomalie physiologique ;
▪ Les anomalies physiologiques sont corrigées avec l’apport de l’élément.
Actuellement, on reconnait 25 éléments essentiels répartis entre éléments majeurs et
éléments traces (oligoéléments).
1. Eléments majeurs : éléments essentiels qui représentent, chacun, plus de 0.1 % de la
masse corporelle. Ils sont au nombre de 11 :
Les éléments majeurs non-métalliques : Ce sont principalement des éléments
structuraux. Ils constituent en grande partie la matière vivante (acides aminés, protéines,
lipides, glucides, ADN, etc.)
Les éléments majeurs métalliques : Ils maintiennent notamment, l’équilibre osmotique
et les fonctions de polarisation.
2. Eléments traces (ou oligoéléments) : éléments essentiels qui représentent moins de
0.1 % de la masse corporelle.
Ils sont au nombre de 14, principalement des métaux de transition et quelques non-
métaux.

II. TOXICITÉ DES ÉLÉMENTS :

« Tout est poison, rien n'est poison : c'est la dose qui fait le poison » Paracelse.

Fig 01 : la réponse de l’organisme vis-à-vis la dose d’un élément


Un élément essentiel peut être toxique si son apport dépasse l’apport optimal.
Métaux toxiques : certains éléments non-essentiels, lorsqu'ils sont présents dans
l'organisme, provoquent des effets toxiques qui ont deux explications :
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➢ Leur similitude : avec des éléments essentiels, notamment à l'état ionique.


Tableau I : des éléments essentiels avec les métaux
Elément K+ Tl+ Ca2+ Cd2+

Rayon ionique (A°) 1.33 1.47 0.99 0.97

Nombre d’électron 18 80 18 46

➢ Leur réactivité : les éléments toxiques ont une grande affinité pour certaines molécules
endogènes, notamment celles qui ont une ou plusieurs fonctions thiol SH ex. glutathion,

Fig 02 : structure du glutathion

III. PROPRIETES :

Les propriétés biologiques des éléments découlent de leurs caractéristiques physico-


chimiques : ionisation, potentiel ionique, potentiel d'oxydo-réduction et chimie de
coordination.
1. Ionisation et potentiel ionique : dans l’organisme, les éléments chimiques se trouvent
sous forme d’ions. L’interaction de l’ion avec son environnement dépend en grande partie de
son potentiel ionique (charge/rayon).
Potentiel ionique élevé : interactions électrostatiques fortes. L’ion est plus fortement
hydraté et forme des complexes stables.
Potentiel ionique faible : interactions électrostatiques faibles. L’ion est moins
fortement hydraté et forme des complexes peu stables ou pas.
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Tableau II : relation enthalpie d’hydratation – potentiel ionique


Elément Li+ Na+ K+ Mg2+ Ca2+ Fe3+ F- Cl-
Charge 1 1 1 2 2 3 -1 -1
Rayon ionique (A°) 0.68 0.97 1.33 0.66 0.99 0.64 1.33 1.81
Charge/Rayon 1.47 1 0.75 3 2 4.6 0.75 0.55
Enthalpie d’hydratation
- 519 - 406 - 322 - 1921 - 1577 - 4430 - 515 - 381
(kJ/mol)

Selon le potentiel ionique on distingue :


▪ Les éléments à faible potentiel ionique (métaux alcalins, halogènes) : ils ne se lient
pas aux biomolécules. Ils existent sous forme libre (hydrates). Se libèrent facilement des
molécules d’eau pour passer à travers les canaux protéiques des membranes biologiques.
▪ Les éléments à potentiel ionique intermédiaire (les alcalinoterreux) : Existent aussi
bien à l’état libre que lié à des molécules biologiques.
▪ Les éléments à potentiel ionique élevé (Fe3+, Cu2+) : Ils s’hydratent fortement avec
l’eau et ne traversent pratiquement pas les membranes biologiques. Ils se lient
préférentiellement avec les molécules biologiques (protéines, enzymes) comportant des
atomes (donneurs de doublets). Les complexes formés sont généralement stables et on parle
alors de métalloprotéines (ou métalloenzymes).
2. Potentiel d’oxydoréduction : certains éléments (métaux de transition) présentent
plusieurs états d’oxydation : Fe2+/Fe3+, Cu+/Cu2+, Co+/Co2+/Co3+
Leur potentiel d’oxydoréduction leur permet de jouer un rôle central dans le
transfert d’électrons.
3. Coordination et géométrie :
Certains éléments, notamment les métaux de transition (grâce aux orbitales d) forment
des complexes de coordination avec différents ligands organiques, principalement des acides
aminés (protéines, enzymes) mais aussi des acides nucléiques et des lipides.
Le métal constitue le centre du complexe où il tient généralement lieu de site
actif (réactions redox, fixation ou transfert d’un substrat, catalyse, reconnaissance de site, etc.)
Le nombre de coordination du métal varie généralement entre 2 et 8 et très
fréquemment de 4 – 6.
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Tableau III : Exemples de complexes de coordination

Structure Tétraédrique Pyramidale à base carrée Octaédrique


Coordination 4 5 6
Anhydrase carbonique Hydroxylase Hémoglobine
Exemple
(M = Zn) (M = Cu) (M = Fe)

4. La liaison Métal – Ligand : il existe un très grand nombre de ligands susceptibles de


se lier aux métaux. Mais généralement, la liaison se fait toujours par le biais d’un atome N, S,
O ou P présentant des doublets électroniques libres.
Les liaisons peuvent être :
➢ Faibles (ex. Ca, Mg) : entre le métal et la fonction acide (COOH) des protéines,
l’anion phosphate de l’ATP. Le caractère ionique étant élevé, la liaison est facilement rompue
(milieu polaire).
➢ Fortes : entre un métal de transition (acide de Lewis) et un atome (base de Lewis : N,
O, S) appartenant généralement à un acide aminé (protéines). Les liaisons M – L sont
généralement assez fortes pour stabiliser les complexes,
IV. ROLE DES ELEMENTS ESSENTIELS :

Il existe une grande corrélation entre les propriétés physicochimiques des éléments,
leur mobilité et leurs fonctions au niveau de l’organisme :
Tableau IV : Relation : Mobilité – Liaison
Ion Liaison Mobilité Fonction

Na+, K+ Très faible Elevée Transporteurs de charge (osmolarité, polarisation)

Mg2+, Ca2+ Faible à modérée Semi-mobile Messager, déclencheur, structurale

Zn2+ Modérée à forte Intermédiaire Acide de Lewis (d10), structurale

Fe2+/3+, Cu+/2+, Mn+2/+7 Forte Réduite Catalyseurs redox, biochimie de l’oxygène.


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Ainsi, un même élément peut effectuer plusieurs fonctions, ex. Fer :


Tableau V : Coordination du fer
Oligoélément Coordination Ligand Prot./Enz. Fonction

Fe2+ Octaédrique (6) N-Imidazole Hémoglobine Transport de l’oxygène

Fe2+ / Fe3+ Tétraédrique (4) O-Carboxylate oxydase Transfert d’électron

Les métaux de groupes I, II, et les éléments essentiels des groupes IIIV, IV, V, VI,
VII : voir cours
Les métaux de transitions : les éléments métalliques sont nécessaires au
fonctionnement de plus de la moitié des enzymes. Les enzymes utilisent les métaux soit sous
forme de cofacteur soit en l’incorporant directement.
Catalyse enzymatique : les enzymes permettent la catalyse d’un très grand nombre de
réactions nécessaire à la transformation des réactifs en produits.
Ex. l’anhydrase carbonique est une enzyme très importante dans la régulation du pH.
Cette dernière catalyse la réaction suivante :
L’anhydrase carbonique fixe une molécule d’eau via le doublet libre de l’oxygène (Zn
est un acide de Lewis) ;

Fig 03 : mécanisme de régulation du pH par l’anydrase carbonique

Transfert d’électron : le métal possède plusieurs états d’oxydation. Il peut céder des
électrons ou en recevoir.
Ex. le noyau porphyrine des cytochromes est complexé soit au Fe soit au Cu. Les
cytochromes sont une famille importante de cofacteurs permettant les réactions redox d’un
très grand nombre d’enzymes.
Transfert de groupe ou d’atome : le métal assure la fixation d’un groupe, une
molécule ou un atome (ex. CH3, S, O, etc.) puis son transfert à une autre molécule.
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Tableau VI : Exemple de fixation d’un groupe

Métal (Cofacteur) Enzyme/Protéine associé Substrat (Ligand)

Cobalt (Co)/Méthylcobalamine Méthionine synthase Groupe Méthyl (CH3)

Fer (Fe) Hémoglobine O2

Cuivre (Cu) Hémocyanine O2

Manganèse : métabolisme des glucides


Chrome : il régule la sécrétion de l'insuline pancréatique de façon à maintenir constant le
taux de sucre dans le sang (glycémie).
Cobalt : Les activités du cobalt sont celles de la vitamine B12
: rôle dans la production des globules rouges et régulation du
fonctionnement de diverses enzymes
Vanadium : les fonctions thyroïdiennes et l'entretien des os
Nickel : le métabolisme du fer
Molybdène : le métabolisme de certains acides aminés

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