I- Structure et formule générale des acides aminés

1) Définition des acides aminés

Les acides aminés (ou aminoacides) sont des composés organiques possédant à la fois
un groupe carboxylique –COOH et un groupe amine –NH2.
2) Exemples
CH3-CH-COOH CH3-CH- CH2 -COOH CH3-CH- CH2 - CH2 -COOH
NH2 NH2 NH2
Acide amino-2-propanoïque ou Acide amino-3-butanoïque ou Acide amino-4-pentanoïque ou
acide -aminopropanoïque
3) Généralisation acide -aminobutaanoïque acide -aminopentnaoïque

Par leur structure, on distingue des acides –aminés, -aminés et – aminés.

Acide –aminé Acide –aminé Acide –aminé

R-CH-COOH R-CH- CH2 -COOH R-CH- CH2 - CH2 -COOH

NH2 NH2 NH2
II- Les acides –aminés aliphatiques
1)Nomenclature
a- Nomenclature systématique
Le nom d’un acide – aminé dérive du nom de l’acide carboxylique en désignant le groupe –NH 2 par le préfixe
« amino ».
Exemples :
Acide amino-2-propanoïque ; Acide amino-2,3-méthylbutanoïque ;
Acide amino-2-,3-méthylpentanoïque .
b- Noms d’usage et codes des acides – aminés

Nom de l’ acide – aminé Formule semi-développée code

H-CH-COOH
Glycine ou glucocolle gly
NH2
CH3-CH-COOH
Alanine Ala
NH2
CH3-CH- CH2 -COOH
Valine Val
CH3 NH2
CH3-CH- CH2 - CH -COOH
Leucine Leu
CH3 NH2
CH3-CH2 - CH - CH -COOH
Isoleucine Ile
CH3 NH2
Acides acide – aminé où la nature du radical R- est varié

HO-CH2-CH-COOH
Sérine Ser
NH2
HS-CH2-CH-COOH Cys
Cystéine
NH2
HOOC-CH2-CH-COOH
Acide aspartique Asp
NH2
NH2 -(CH2)4 -CH-COOH
Lysine Lys
NH2
Remarque :
Certains acides –aminés sont indispensable à l’homme et doivent-être apportés par l’alimentation . Ils sont dits
essentiels (11).
Exemples : Valine, leucine, isoleucine, lysine…
2) Stéréochimie et structure des acides –aminés
a- Chiralité et isomères optiques
Dans un acide –aminé, il y a un atome de carbone lié à 4 substituants différents : c’est un *
R - CH-COOH
carbone asymétrique. La molécule est dite chirale.
Exemple : l’alanine : NH2

HOOC HOOC

H C* CH3
C *
H
CH3 M
NH2 NH2
(a) (b)
Les deux configurations spatiales (a) et (b) ne sont pas superposables. L’une est l’image de l’autre par un miroir plan.
Ce sont deux isomères optiques appelés énantiomères.
b- La représentation de Fischer :

COOH
COOH
On effectue une projection plane
C H C NH2
H NH2
de la molécule

R R
Représentation de Fischer
Exemple : représentation de Fischer des deux énantiomères de l’alanine :
COOH COOH

H C NH2 H2N C H

CH3 CH3
D-alanine L-alanine

Lorsque le groupe –NH2 se projette à droite en représentation de Fischer il s’agit de l’énantiomère D.

Lorsque le groupe –NH2 se projette à gauche en représentation de Fischer il s’agit de l’énantiomère L.
III- Les acides –aminés en solution aqueuse
1) Ionisation des acides –aminés
a- Conductibilité électrique d’une solution aqueuse d’acide –aminé
Une solution aqueuse d’acide –aminé conduit très faiblement le courant électrique donc elle contient des ions en
très faible quantité.
Un acide –aminé se trouve sous la forme d’un ion dipolaire appelé zwitterion ou amphion:
R - CH-COOH R - CH-COO-
NH2 H+ NH3+
zwitterion
En solution aqueuse, il y a un équilibre chimique entre la forme moléculaire et la forme dipolaire. Cet équilibre est
très déplacé dans le sens de la formation du zwitterion.
 b- Conclusion :
A l’état pur ou en solution aqueuse les acides –aminés n’existent pratiquement que sous forme de zwitterions. Ils
ont des propriétés semblables à celles des sels minéraux (des composés ioniques) ce qui explique qu’à l’état solide ils
ont des températures de fusion très élevées.
2) Propriétés acido-basiques des acides –aminés
a- Caractère amphotère du zwitterion :
Un zwitterion est susceptible de libérer un proton H + : c’est un acide de Bronsted :

R - CH-COO- H+ + R - CH-COO-
NH3+ NH2
Zwitterion anion
(acide) (base)

Un zwitterion est susceptible de capter un proton H + : c’est une base de Bronsted :

R - CH-COO- + H+ R - CH-COOH
NH3+ NH 3+
Zwitterion cation
(base) (acide)

Un zwitterion joue le rôle à la fois d’un acide et d’une base, nous disons qu’il a un caractère amphotère ou un
ampholyte.
b- pH d’une solution aqueuse d’acide –aminé et domaines de prédominance
Selon le pH du milieu les acides –aminés peuvent exister en solution aqueuse sous 3 formes possibles :
 En milieu acide (pH<2) le groupe -NH 2 capte un proton H+ et l’acide –aminé se trouve sous la forme du
cation.
 En milieu acide (pH>9) le groupe -COOH libère un proton H + et l’acide –aminé se trouve sous la forme de
l’anion.
 A un certain pH l’acide –aminé se trouve sous forme du zwitterion. Ce pH est appelé point isoélectrique
caractéristique de l’acide –aminé.

R - CH-COOH R - CH-COO- R - CH-COO-

NH 3+ NH3+ NH2
pH
2 9
cation Zwitterion anion

 Le zwitterion est l’espèce chimique majoritaire dans un large domaine 2 <pH <9.
 Le cation et l’anion ne sont majoritaires que pour des pH respectivement très acide(<2) ou très basique(>9).

3) Test d’évaluation
a- Ecrire la formule du zwitterion qu’on trouve dans la solution aqueuse d’alanine.
b- Ecrire l’équation de la réaction entre cet ion dipolaire et une solution aqueuse d’hydroxyde de sodium.
c- Ecrire l’équation de la réaction entre cet ion dipolaire et une solution aqueuse d’acide chlorhyrique.
On précisera dans chaque cas le rôle joué par cet ion.

IV- Des acides –aminés aux protéines acide –aminé (1) acide –aminé (2)
1) La liaison peptide
La liaison peptide résulte de l’élimination d’une molécule d’eau entre
le groupe –COOH d’un acide –aminé et du groupe –NH2 d’un autre
acide –aminé.
H2N -CH-COOH + H2N -CH-COOH H2N -CH-CO NH -CH-COOH
Liaison peptide
R1 R2 R1 R2
Liaison peptide
C’est la liaison C-N qui est appelée liaison peptide.
eau
La molécule obtenue est appelée dipeptide.
Exemple :
Le dipeptide formé à partir de la glycine et l’alanine (gly ala)

H2N -CH-CO NH-CH-COOH

H CH3
Remarque : lorsque le nombre d’acides –aminés est <20 on parle de peptide et de 20 à 100 de polypeptide.
2) Polypeptides et protéines
a- Définition
Les protéines sont des molécules formés par l’enchainement d’acides –aminés reliés entre eux par une liaison
peptidique de masse molaire très élevées qui dépasse 10 000 g.mol-1.
b- Exemples
 L’insuline qui contient plus de 53 acides –aminés ;
 L’hémoglobine qui contient plus de 500 acides –aminés.
3) Structure des protéines
a- Structure primaire
La nature des acides –aminés ainsi que leur ordre caractérise la structure primaire d’une protéine.
Exemple : La globine, protéine de l’hémoglobine est constitué d’un enchainement de 146 acides –aminés  dans un
ordre bien déterminé : Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu- Glu…
b- Structure secondaire
La disposition dans l’espace de la longue chaîne d’acides
–aminés constitue la structure secondaire d’une
protéine.
Exemples : structure en hélice – structure en feuillet
plissé (voir figures)
c- Structure tertiaire
Pour les grosses protéines la structure tertiaire ou
tridimensionnelle correspond à un arrangement dans
l’espace de la chaîne hélicoïdale. La chaîne
polypeptidique déjà organisée en structure secondaire
peut se replier sur elle-même (figure…).
structure en feuillet
plissé

structure tertiaire de la
myoglobine

d- Structure quaternaire
Elle concerne les grosses protéines formées par l’association de
plusieurs chaînes polypeptidiques différentes.
structure quaternaire de
l’hémoglobine