 Le terme d’acide aminé (ou aminoacide), désigne des composés dont la

molécule contient une fonction amine et une fonction acide carboxylique.

 La fonction amine peut être primaire, secondaire ou tertiaire, la position

relative des deux fonctions peut varier (acides α-aminés, β-aminés, …etc).
Exemples: H
R C COOH R N CH2 CH2 COOH

NH2 R'
Acide β-aminé
Acide α-aminé
(amine tertiaire)
(amine primaire) 2
 Les acides α-aminés présentent un intérêt particulier: ils jouent un rôle
fondamental dans la constitution des tissus et dans le processus chimiques du
vivant.

 La réaction entre la fonction acide carboxylique d’un acide α-aminé et la

fonction amine d’un autre, conduit à la formation de polymères naturels
appelés selon leur masse molaire peptides ou protéines.

3
Le type le plus simple et le plus courant des acides α-aminés (ou α-aminoacides)
d’importance biologique correspond à la formule générale: R—CH(NH2)—COOH.

Exemples:
- Autant de fonctions acides que de fonctions amines. Les aminoacides sont dits
“neutres”
Glycine (Gly) H2N—CH2—COOH
Alanine (Ala) CH3—CH(NH2)—COOH
Valine (Val) CH3—CH(CH3)—CH(NH2)—COOH

4
- Plus de fonctions acides que de fonctions amines. Les aminoacides sont dits
“acides”

Acide aspartique (Asp) COOH—CH2—CH(NH2)—COOH

Acide glutamique (Glu) COOH—CH2—CH2—CH(NH2)—COOH

- Plus de fonctions amines que de fonctions acides. Les aminoacides sont dits
“basiques”
Lysine (Lys) H2N—(CH2)4—CH(NH2)—COOH
Arginine (Arg) H2N C NH CH2 CH2 CH2 CH COOH
NH
NH2
5
- Acides α-aminés carbonylés. Les aminoacides sont dits “amidoacides”

Asparagine (Asp) H2N—CO—CH2—CH(NH2)—COOH

Glutamine (Glu) H2N—CO—CH2—CH2—CH(NH2)—COOH

Remarque:
La plupart des aminoacides importants portent un nom particulier, par lesquels ils
sont toujours désignés; il n’ y a donc pas lieu d’envisager des régles de
nomenclature systématique.

6
I.1. Synthèse

a) Amination d’un acide α-halogéné

Alkylation par un dérivé halogéné R—X

NH3 + ClCH2—COOH H2N—CH2—COOH + HCl

7
 Méthode de Gabriel: permet la préparation des amines primaires

O O

H
N K+ + R—CHBr—COOR’ N C COOR' + KBr
R
O
O
Phtalimide de potassium Acide α-halogènè

COOH
H2O, H+ H
+ R C COOH

COOH NH2

8
b) Amination réductrice d’un α-cétoacide
Consiste à faire réagir une cétone avec l’ammoniac et de l’hydrogéne en présence
d’un catalyseur tel que Ni.

NH3, H2 H
CH3 C COOH CH3 C COOH
[Ni]
O NH2

9
c) Réaction de Strecker
Cette réaction fait réagir un aldéhyde ou une cétone, de l’ammoniac et de l’acide
cyanhydrique.

H
CH O + HC≡N + NH3 C C N
NH2

H2O, H+ H
C COOH
NH2
Phénylglycine
10
I.2. Configuration
Les α-aminoacides possédent un carbone asymétrique en α de la fonction acide,
et sont donc optiquement actifs, avec une forme dextrogyre et une forme
lévogyre.
Les aminoacides qui jouent un rôle dans les processus biologiques ont tous la
même configuration absolue, et appartiennent à la “série L” par référence au
(—)-L-glycéraldéhyde.

CHO CHO COOH COOH

HO H H2 N H
HOH2C H R H
CH2OH OH R NH2
L-Aminoacide
(—)-L-Glycéraldéhyde 11
I.3. Propriétés acidobasiques
Un aminoacide contient un groupement acide (donneur de H+), l’autre basique
(accepteur de H+).
- En milieu basique la fonction acide est dissociée:

H
OH- H
R C COOH H2N C COO- + H2O
NH2 R

- En milieu acide la fonction amine est protonée:

H H+ + H
R C COOH H3N C COOH
NH2 R
12
Un aminoacide se trouve, de façon habituelle et prépondérante, sous la forme
d’un ion dipolaire, résultant d’un transfert de H+ entre deux fonctions. On appelle
cet ion bipolaire “zwitter-ion” ou “sel interne”.
+ H
H3N C COO-
R
Les aminoacides présentent des caractéres physiques:
- état cristallin.
- Point de fusion élevée.
- Solubilité dans l’eau.
- Insolubilité dans l’éther.

13
 Les différents équilibres auxquels donne lieu un aminoacide en solution peuvent
se résumer ainsi:

H Millieu basique
Millieu acide R C COOH
NH2
+ H H+ H+ H
H3N C COOH H2N C COO-
R OH- OH- R
Acide conjugué + H Base conjuguée
H3N C COO-
R

Ion dipolaire neutre

Il existe une valeur du pH pour laquelle la concentration en cation et anion est la même.
Cette valeur définit le point isoélectrique de l’aminoacide.
14
I.4. Propriétés chimiques
Certaines propriétés sont purement celles que possédent les groups —NH2 et —COOH:
- La fonction acide donne des sels en présences de bases, des esters par réaction avec
un alcool.
- La fonction amine primaire réagit avec les chlorures d’acide en donnant un amide.

H2N—CHR—COOH + R’—COCl R’—CO—HN—CHR—COOH + HCl

Avec l’acide nitreux

HNO2, H+
H2N—CHR—COOH HO—CHR —COOH + N2 + 2 H2O

15
I.5. Lactames dicétopipérazines
Les acides ɣ-aminés donnent lieu à une réaction interne analogue à celle qui
transforme les acides ɣ-alcools en lactones.

H2N—CH2—CH2—CH2—COOH O + H2O
N
H

La condensation de deux molécules d’acides α-aminés est appelée dicétopipérazine:

NH2 HOOC NH CO
R CH + CH R R R
COOH H 2N OC NH
Dicétopipérazine
16
- Les protéines sont les constituants essentiels de nombreux tissus vivants,
végétaux ou animaux. Elles résultent de la condensation d’un grand nombre de
molécules d’aminoacides. Conduisant à des chaînes plus ou moins longues,
linéaires ou cycliques.
- La liaison —CO—NH—, qui constitue le groupement caractéristique des ces
enchaînements est appellée “liaison peptidique”.
Exemple:
H2N—CHR—COOH + H2N—CHR’—COOH+ H2N—CHR’’—COOH + etc
H2N—CHR—CO—NH—CHR’—CO—NH—CHR’’—CO—……. + H2O

17
- Les peptides ont une structure analogue, mais correspondent à la condensation
d’un nombre plus limité d’aminoacides et il n’ y a donc pas de différence
essentielle entre eux et les protéines.

- On appelle dipeptide, tripeptide, …. Polypeptide les peptides résultant de la

condensation de deux, trois, …. n acides aminés; les protéines sont donc des
polypeptides particuliérement complexes.

18
II.1. Représentation
- Lorsque l’on représente un peptide (ou une protéine): l’extrimité aminée: appellée
N-terminale est place par convention à gauche et l’extrimité acide carboxylique
appellée C-terminale à droite.

Exemple: Aminoacide Alanine

Aminoacide Glycine CH3 Chaîne latérale

Chaîne principale H2N—αCH2—CO—NH—αCH—COOH

N-terminale
C-terminale

Représentation : H—Gly—Ala—OH
19
 H3C CH2CH3
H2C C6H5 CH (CH2)4NH2
H2N C CO NH C CO NH C COOH
H H H

Phénylalanine Isoleucine Lysine

Représentation : H—Phe—Ile—Lys—OH

20
II.2. Synthèse péptidique et synthèse de protéine
L’extention de la chaine peptidique se fait de la droite vers la gauche (de l’extrimité
C-terminale vers l’extrimité N-terminale).

Exemple: Synthèse d’un tripeptide

A: groupe activant
P: groupe protecteur temporaire (fonction amine)
Pn: groupe protecteur permanent (chaînes latérales)

21
 P2
P1 P2 P1
P—HN—AA2—CO—A
H2N—AA1—CO—OR PHN—AA2—CO—NH—AA1—CO—OR
Couplage 1

P3
P2 P1
Déprotection P—HN—AA3—CO—A
H2N—AA2—CO—NH—AA1—CO—OR
Couplage 2

P3 P2 P1
P—HN—AA3—CO—HN—AA2—CO—NH—AA1—CO—OR

Déprotection
H2N—AA3—CO—HN—AA2—CO—NH—AA1—COOH
finale
22
II.3.1. Structure primaire des protéines:
La structure principale des protéines est la sequence particuliére d’acides aminés
qui est réunie par des liaisons peptidiques. La partie la plus importante de cette
structure primaire est la liaison amide.

O R H H
C N
C N C
H O
Deux liaisons amides dans une
chaine péptidique 23
II.3.2. Structure secondaire des protéines:
La géométrie tridimentionnelle des longues chaînes d’acides aminés constitue la
structure secondaire des protéines.
Les motifs résultent de la liaison hydrogène entre le proton N—H d’un amide et
l’oxygène C=O d’un autre.

Liaison hydrogène

24
 Il existe deux arrangements importants: l’hélice α et le Feuillet β
a) L’hélice α:
L’hélice α se forme lorsqu’une chaîne péptidique est enroulée en hélice. Le sens
d’enroulement correspond à celui d’une vis filetée à droite. Les caractéristiques
importantes de l’hélice α sont les suivantes:
1- Le nombre de motifs par “spire” est toujours le même (3,6).
2- Les liaisons N—H et C=O sont dirigées à 180° l’une de l’autre.
3- La conformation particulière de l’hélice α est maintenu par des liaison
hydrogène s’établissant entre un groupe C=O et un groupe N—H d’une spire à la
suivante, parallélement à l’axe principal de l’hélice.
4- Les groups R sont rejetés à l’extérieur de l’hélice, de sorte que la configuration
du carbone asymétrique détermine le sens d’enroulement de l’hélice. 25
 Liaison hydrogène

3,6 motifs

L’hélice α
26
a) Le Feuillet β:
Dans les feuillets β, les chaînes peptidiques se placent parallélement (ou
antiparallélement) et sont associées par des liaisons hydrogène. Les
caractéristiques du feuillet β sont les suivantes:
1- Les chaînes latérales se disposent d’un côté ou de l’autre du plan de feuillet.
2- Les chaînes sont associés par des liaisons hydrogène s’établissant entre le NH
et les CO des liaisons amide.
3- Les chaînes latérales (Rn) se disposant alternativement vers le haut et vers le
bas du plan du feuillet.

27
 Arrangement parallélle

Arrangement antiparallèle

Structure tridimensionnelle
Feuillet β

28
II.3.3. Structure tertiaire et quaternaire des protéines:
- La structure tertiaire d’une protéine concerne la forme tridimentionnelle de la
macromolécule et est liée à l’arrangement les un par rapport aux autres des
hélices et des feuilles.

- Le plus haut niveau d’organisation des protéines est la structure quaternnaire,

qui s’applique aux protéines ayant plus d’une chaîne polypeptidique. Chaque
chaîne polypeptidique individuelle est appellée une sous-unité de la protéine
globale.

29
Les protéines sont généralement classés en fonction de leurs formes
tridimensionnelles.

II.4.1. Protéines fibreuses:

Les protéines fibreuses sont composées de longues chaînes polypeptidiques
linéaires qui sont regroupées pour former des bâtonnets ou des feuilles.
Ces protéines sont insolubles dans l’eau, leurs structures contribuent donc à
renforcer et protéger les tissus et les cellules.
Les principaux protéines fibreuses sont le collagène, la kératine, le fibrinogène et
les protéines musculaires.

30
II.4.2. Protéines globulaires:
Les protéines globulaires sont sphériques avec des surfaces extérieures
hydrophiles qui les rendent soluble dans l’eau. Les enzymes et les protéines de
transport sont globulaires pour les rendre soluble dans le sang et d’autres
environnements aqueux dans les cellules.

31
 Deux types d’acides nucléiques se trouvent dans les cellules:
- Acide ribonucléique ARN (cytoplasme)
- Acide désoxyribonucléique AND (noyau)

 Les éléments constitutifs des chaînes d’acide nucléique sont des nucléotides.

 Les nucléotides eux mêmes sont composés de trois unités simples: une base,
un monosaccharide et un phosphate.

32
Bases:
L’AND et l’ARN contiennent quatre bases: deux pyrimidines et deux purines.
- AND les bases sont A, G, C et T
- ARN les bases sont A, G, C et U

Pyrimidines
Purines
NH2 NH2 O O
O
CH3
N N N HN HN
N HN
9 1 N N
N N O O
N N N O
H2N H H
H H
H
Adénine (A) Guanine (G) Cytosine (C) Thymine (T) Uracile (U)

33
Monosaccharide:
Le composant monosaccharide de l’ARN est le D-ribose.
Dans l’AND, il s’agit du 2-désoxy-D-ribose, d’où le nom d’acide désoxyribonucléique.

CH2OH OH CH2OH OH
O O
H H 1 H H 1

H H H H
OH OH OH H
β-D-ribose β-2-désoxy-D-ribose

La combinaison de monosaccharide et de base connue sous le nom de nucléoside.

34
Les bases puriques en position N-9 sont liées au C-1 du monosaccharide par une
liaison β-N-glycosidique. NH2
NH2
N
N
N
N
9
N N
N N Liaison β-N-glycosidique
Adenine H
+ H2O
+
CH2OH
O
CH2OH OH H H
O
H H 1
H H
H H OH
OH
OH OH
β-D-ribose Adénosine
35
Les bases pyrimidiques en position N-1 sont liées au C-1 du monosaccharide par une
liaison β-N-glycosidique. O

HN

O N
Liaison β-N-glycosidique

CH2OH
O
H H
H H
OH OH
Uridine
36
Phosphate:
Lorsque l’acide phosphorique forme une liaison ester phosphate avec un nucléoside,
il en résulte un composé appelé nucléotide.
Exemple:
L’adénosine se combine avec le phosphate pour former le nucléotide adénosine
5-monophosphate (AMP): NH2

N
Ester N

O O O
N N
-O P O P O P O CH2
O
-O -O H H
-O
H H
AMP OH OH
ADP
ATP 37
Les acides nucléiques, qui sont des chaînes de monoméres, ont également des
structures primaires, secondaire et d’ordre supérieur.

III.1.1. Structure primaire:

Leur structure principale est la séquence de nucléotides.
Il peut être divisé en deux parties:
(1) Le squelette de la molécule.
(2) Les bases qui sont les groupes de chaîne latérale.

38
- Le squelette de l’ADN est constitué de groupes
désoxyribose et phosphate alternés.
- La structure principale de l’ARN est la même, sauf que
chaque monosaccharide est du ribose plutôt que du
désoxyribose et uracile (U) présent à la place de thymine
(T).
- Le squelette des chaines d’AND et d’ARN a deux extrimités:
une extrimité 3 —OH et une extrimité 5 —OH.
Exemple:
L’ordre des bases —AGT— signifie que l’adenine (A) est la
base au 5-terminale et le thymine (T) est la base au
3-terminale. 39
III.1.2. Structure secondaire:
- Dans la double hélice d’ADN, les deux chaînes
polynucléotidiques fonctionnent dans des directions
opposées (antiparalléle).
- Le monosaccharide-phosphate est à l’extérieur,
exposée à l’environnement aqueux, et les bases
pointent vers l’intérieur.
- Les bases sont hydrophobes, leurs intéractions
hydrophobes stabilisent la double hélice.

40
Les bases appariées forment des liaisons hydrogéne entre elles, deux pour A-T et
trois pour G-C, stabilisant ainsi la double hélice.

41
42