Antoine Reding

GBIO0025-1: Biologie générale et cellulaire

Synthèse

2015-2016
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Table des matières

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I Introduction 3
1 L’eau 5
1.1 Propriétés . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 5
1.1.1 Solvant universel . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 5
1.1.2 Tension de surface . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6
1.1.3 Adhérence et cohésion . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6
1.1.4 Chaleur spécifique . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6
1.1.5 Chaleur de vaporisation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6
1.1.6 Température de fusion . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6

2 Chimie de la matière 7
2.1 Groupements chimiques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7
2.2 Saccharides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7
2.2.1 Aldoses/Cétoses . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7
2.2.2 Cyclisation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8
2.2.3 Sucres lents . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8
2.2.4 Chitine . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8
2.3 Lipides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 9
2.3.1 Acides gras . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 9
2.3.2 Triglycérides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 9
2.3.3 Phospholipides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 10
2.3.4 Stéroides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 10
2.4 Protéines . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 11
2.4.1 Acides Aminés . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 11
2.4.2 Peptides et protéines . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12
2.4.3 Fonctions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12
2.4.4 Structures . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12
2.5 Acides nucléiques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 13

3 Biologie moléculaire et cellulaire 15

3.1 Microscopes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 15
3.1.1 Microscopes photoniques(optique) . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 15
3.1.2 Microscopes éléctroniques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 15
3.2 Le vivant . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 16
3.2.1 Prions/Virus . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 16
3.2.2 Procaryotes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 17
3.2.3 Eucaryotes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 18
3.3 ADN . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 19
3.4 Organelles . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 20
3.4.1 Noyau . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 20
3.4.2 Réticulum endoplasmique . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 20

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3.4.3 Appareil de Golgi . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 20

3.4.4 Lysosomes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21
3.4.5 Peroxysomes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21
3.4.6 Mitochondries . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 22
3.4.7 Chloroplastes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 22
3.5 Cytosquelette . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 23

4 Membranes 24
4.1 Osmose . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 25
4.2 Diffusion . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 26
4.2.1 Diffusion simple . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 26
4.2.2 Diffusion facilité . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 26
4.2.3 Transport . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 27
4.3 Potentiel d’équilibre . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 28
4.4 Endocytose . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 29
4.5 Exocytose . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 29
4.6 Mouvements . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 30

5 Muscles 30

6 Traffic des protéines 32

7 Signalisation cellulaire 35
7.1 Les récepteurs, réponses rapides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36
7.1.1 Récepteurs métabotropes à protéine G : GPCR . . . . . . . . . . . . . . 36
7.1.2 Récepteurs métabotropes à activité tyrosine kinase : RTK . . . . . . . . 38
7.1.3 Récepteurs métabotropes à activité guanylate cyclase : GCCR . . . . . . 38
7.1.4 Récepteurs ionotropes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38
7.1.5 Récepteurs intracellulaires . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39
7.2 Réponses lentes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39
7.2.1 Expression de gènes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39
7.2.2 Division cellulaire . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 42

8 Morts cellulaires 45

9 Energie 47
9.1 Respiration cellulaire . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48

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Première partie

Introduction
La biologie étant la science du vivant, commencons par définir la VIE. La vie est très difficile
à définir consciencieusement mais tout le monde sait reconnaitre un être vivant. Un groupe de
travail a défini 6 caractéristiques que tous les vivants respectent, ils ont donc tous :
— un ordre
— une adaptation évolutive (ex : les os des oiseaux pour leur permettre de voler)
— une relation avec l’environnement, réactions en fonction de celui-ci
— une homéostasie, maintient de ses paramètres vitaux dans une certaine fourchette de
tolérance
— un processus énergétique, gestion de l’énergie par la respiration cellulaire par exemple
— un développement et une reproduction

La vie est caractérisée par un flux de matière et des flux d’énergie (ex : énergie solaire fait gran-
dir les plantes via la photosynthèse puis celles-ci donnent cette énergie à ceux qui les mangent).

Le vivant est organisé selon le schéma ci-dessus. A partir de la cellule, c’est vivant, pas avant.
La cellule est donc capable de subsisiter et de se reproduire par elle-même. Un tissus est un
ensemble de différentes cellules (ex : le sang=tissus conjonctif). Une communauté est l’ensemble
d’êtres vivants différents habitant un même endroit.

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Essayons-nous maintenant à une définition de la vie :

Organisme vivant : organisme qui est ordonné, organisé, régulé, qui échange de la ma-
tière et de l’énergie avec son environnement, qui se reproduit et évolue en réponse à
l’environnement.
Nous pouvons très vite trouver un exemple de vivant ne respectant pas toutes les carac-
téristiques alors que s’en est un (ex : un mulot car il ne se reproduit pas).
Terminons cette introduction par un petit mot sur la théorie cellulaire de Schwann. Le processus
de la mitose permet la division cellulaire ; toutes les cellules sont les mêmes à la base mais se
sont différenciées en fonction de leur utilité fonctionnelle.

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1 L’eau
L’eau est la source de la vie.
Commencons par un petit rappel sur l’éléctronégativité : tendance à attirer les éléctrons. Cette
éléctronégativité se retrouve dans le tableau périodique, en effet, plus l’élément est vers la droite
et vers le haut du tableau, plus il sera éléctronégatif. Les différents types de liaisons existantes
entre les atomes dépendent de la différence d’éléctronégativité entre ceux-ci (∆EN ).
— liaisons apolaires : 0 < ∆EN <0,4, aucun transfert.
Le centre des charges + et des charges - se trouve au même endroit.
— liaisons covalentes polaires : 0,4 < ∆EN <1,6, transfert de charges partielles.
— liaisons ioniques : 1,6-1,7 < ∆EN , transfert total de charges (ex : sels).

Calculons cette éléctronégativité pour l’eau : ∆EN = 1,4. L’eau possède donc 2 liaisons co-
valentes et c’est ce type de liaison qui va expliquer pas mal ses propriétés. Par exemple, la
température d’ébulliton est très élévée pour les atomes de la 1ère ligne car ils possèdent des
liaisons covalentes.
Lorsque des molécules possèdent des liaisons covalentes, des ponts hydrogènes apparaissent
entre les différentes molécules : ces ponts H sont toujours en mouvement, leur durée de vie est
en moyenne de 10−12 s. Cette liaison électrostatique se fait entre un noyau d’hydrogène chargé
positivement et le nuage éléctronique entourant le noyau d’oxygène. Lorsque nous chauffons ce
type de molécules, il faut d’abord rompre les ponts H et donc apporter plus d’énergie pour faire
bouillir ces molécules ce qui explique la température d’ébullition élevée.

1.1 Propriétés

1.1.1 Solvant universel

L’eau est le solvant universel, c’est cette propriété qui a permis le vie. L’eau n’est pas un solvant
pour tout et heureusement. En effet, il est impossible de dissolver une molécule polaire dans
une apolaire donc seules les molécules polaires sont solubles dans l’eau.
Cette propriété est aussi très intéressante en biologie.

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1.1.2 Tension de surface

La tension de surface, force existante au niveau de toute interface entre 2 surfaces différentes,
de l’eau est très élevée due à ses liaisons polaires. Cela a comme conséquence que les membranes
élastiques ne se rompent pas mais cela explique aussi pourquoi l’eau se met sous forme de sphère
(tendance à prendre le moins de place possible).
En sortant du ventre de notre maman, grâce à une molécule, appelée le surfactant, diminuant
la tension superficielle, nos alvéoles peuvent s’ouvrir et nous pouvons donc respirer.

1.1.3 Adhérence et cohésion

Adhérence : s’accrocher à quelque chose de proche, cela est possible entre molécules possédant
des liaisons polaires car des ponts H se forment. Cette adhérence dépend de la tension de
surface ; ainsi plus la tension de surface sera grande plus l’adhérence le sera aussi.
Cohésion : gouttes d’eau attachées les unes aux autres.
Une des conséquences majeures de ces propriétés est la montée de la saive dans les arbres. Pour
que l’eau monte, elle s’accroche aux parois (adhésion) et grâce à la cohésion entre ses molécules,
elle peut monter dans le tronc.

1.1.4 Chaleur spécifique

Température = mesure de l’agitation des molécules.

Comme l’eau est une molécule polaire, il faut d’abord casser les liaisons hydrogènes pour aug-
menter la température, pour permettre aux molécules de bouger les unes par rapport aux autres.
Cette propriété permet à la Terre de garder une température constante (petite variation seule-
ment) car la Terre est recouverte majoritairement d’eau.

1.1.5 Chaleur de vaporisation

La chaleur de vaporisation est déterminée par la quantité d’énergie à apporter pour transformer
1kg d’une subtance de l’état liquide à celui gazeux. Comme l’agitation moléculaire des gaz est
importante, il faut casser les ponts H ce qui demande un gros apport d’énergie.
La transpiration nous permettant de garder notre température constant (homéostasie) est une
illustration de cette proriété.

1.1.6 Température de fusion

Le point de congelation est élevé car l’eau est polaire. Vu que les ponts H se solidifient, l’eau
prend plus de place à l’état solide qu’à l’état liquide mais la masse volumique de la glace est
plus faible que celle de l’eau et c’est pour ca qu’elle flotte sur l’eau.
Cela a des conséquences telles que les engelures (avec le froid, l’eau prend plus de place ce qui
tue les cellules).

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2 Chimie de la matière

2.1 Groupements chimiques

Les diférents groupements chimiques sont les suivants. Il est important de bien les connaitre
car ils reviennent assez souvent dans les molécules. Il est également interessant de connaitre le
groupement THIOLE (-SH) ainsi que le groupement phosphate (-PO4 ). Quand 2 groupements
thioles réagissent, cela forme une liaison covalente (forte).

Deux poly-(mono-)mères peuvent s’associer pour former un polymère allongé et de l’eau ; c’est
ce qui est appelé réaction de déshydratation (=synthèse d’un polymère).
L’inverse est également possible, si un polymère réagit avec une molécule d’eau, cela forme des
poly-(mono-)mères. Cette dégradation d’un polymère est appelée hydrolyse.
Il existe 3 différentes molécules du vivant :
— les sucres (lipides et glucides) qui forment des polysaccharides lorsqu’ils se mettent
ensemble.
— les acides aminés qui forment des protéines lorsqu’ils s’associent entre eux.
— les nucléotides qui forment les acides nucléiques.
Nous retrouvons plusieurs molécules dans les cellules. Il y a entre autres : l’ATP (nucléotide),
les acides aminés (qui forment des polymères et de l’eau par réaction de condensation), l’ADN,
l’ARN, les protéines, les saccharoses, les phospholipides (ces derniers peuvent se casser en
réagissant avec une molécule d’eau, réaction d’hydrolyse).

2.2 Saccharides

Le suffixe OSE désigne les sucres. Ainsi, un sucre à 3 carbones est un TRI-OSE, un ALD-OSE
est un sucre avec un aldéhyde... Il existe différents types de saccharides, les monosaccharides
(un cycle), les disaccharides (deux cycles) et les polysaccharides (plusieurs cycles). Ces sucres
sont notre réserve d’énergie.

2.2.1 Aldoses/Cétoses

Les aldoses et les cétoses sont composés du même groupement chimique à savoir le carbonyle
(C=O). La différence entre les 2 est donc la position de ce groupement ; en effet, s’il est en bout

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de chaine, la molécule sera un aldose et s’il est sur la chaine, ce sera un cétose. Cette différence
de position implique une différence dans la fonction de ces molécules.
Nous appelons isomérie les molécules ayant la même formule brute (ex : C6 H12 O6 )mais des
dispositions différentes et parfois, les groupements fonctionnels ne sont pas les mêmes.

2.2.2 Cyclisation

La plupart du temps, les saccharides se mettent sous forme cyclique, le carbone 1 se liant au
carbone 5, plutot que sous forme linéaire. La liaison entre ces 2 carbones est appelée liaison
hémiacétale.

Il existe 2 types de liaisons entre les molécules de saccharides, les liaisons α (vers le bas) et
β(vers le haut) ; ce sont les anoméries.
Cette petite différence dans la disposition des molécules change radicalement les propriétés de
celles-ci ainsi, l’amidon (liaison α) est soluble dans l’eau alors que la cellulose avec sa liaison β
ne l’est pas.

2.2.3 Sucres lents

Les sucres lents sont un assemblage de glucoses (assemblés par réactions de déshydratation),
pour pouvoir utiliser ces sucres dans la respiration cellulaire, il faut d’abord casser les molécules
de glucoses. Ce processus prend du temps d’où le nom de ces sucres.

2.2.4 Chitine

La chitine est la molécule constituant l’exosquelette des anthropodes. Ce polysaccharide struc-

tural est fort utilisé dans le milieu hospitalier ; en effet, c’est cette molécule que nous utilisons
pour faire les fils chirurgicaux...
En enlevant un groupement de cette molécule, nous obtenons le chitosan qui a de nombreuses
applications dans des domaines très variés tels que l’agriculture, le cosmétique, le médical, la
biotechnologie...

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2.3 Lipides

Les lipides constituent la matière grasse des êtres vivants : ces corps gras sont souvent des molé-
cules longues (polymères). D’ailleurs, plus le nombre de carbones augmente, plus la température
de fusion augmente car il y a plus de liaisons, ca devient donc plus difficile à casser.

2.3.1 Acides gras

Il y a 3 types d’acides gras ; les acides gras saturés (sans double liaison), les acides gras mono-
insaturés (une double liaison) et les poly-insaturés (plusieurs doubles liaisons). Les acides gras
essentiels sont ceux que nous ne savons pas produire et que nous devons donc ingérer par
l’alimentation.
Comme la double liaison empeche la rotation, nous pouvons avoir 2 structures :
— forme CIS : forme où les substituants se trouvent du même coté du plan de symétrie
qui constitue la double liaison. Cette molécule forme un coude, les liaisons sont donc
plus écartées et plus faciles à casser ; la température de fusion diminue.
— forme TRANS :forme dans laquelle les substituants se trouvent de part et d’autre du
plan de symétrie qui constitue la double liaison.

Un oméga 3 (ω − 3) est un acide gras avec sa 1ère double liaison sur le 3ième carbone en
commencant à compter par le dernier.
Notation : C18 :3,ω3 = 18 carbones, 3 doubles liaisons dont la 1ère est sur le carbone 3 en
commencant par la fin.
Désaturase = faire des doubles liaisons.
Elongase = allonger la chaine.

2.3.2 Triglycérides

Les triglycérides sont le résultat de la condensation de 3 acides gras ; dans la plupart des cas, les
acides gras sont tous les 3 différents. Comme leur nom l’indique, sur la molécule de glycérol, le
groupement hydroxyle (OH) subit la condensation et perd donc son H pour se lier avec l’acide
gras qui perd son groupement hydroxyle pour former de l’eau. Cette réaction se déroulant 3

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fois, nous nous retrouvons avec 3 molécules d’eau et 3 liaisons esthers.

En général, les triglycérides saturés sont de nature animale et les insaturés de nature végétale.

2.3.3 Phospholipides

Les phospholipides sont des triglycérides dont un acide gras a été remplacé par un phosphate
(d’où le nom) et une molécule polaire. Les phospholipides forment ainsi des molécules amphi-
philes (dualité de comportement) car ils possèdent une tete polaire (→hydrophile) et 2 queues
hydrophobes (les acides gras). Cette caractéristique est très importante en biologie, en effet, ce
sont des phospholipides qui forment nos membranes.

2.3.4 Stéroides

Les stéroides parmis lesquels la testostérone, le choléstorol... sont reconnaissables à leur forme ;
en effet, ils sont composés d’un groupement hydroxyle, de 3 cycles à 6 carbones (A,B et C) puis
d’un cycle à 5 carbones(D).
Le choléstérol joue un role important en biologie : il participe à la formation des membranes
cellulaires et c’est un précurseur pour la synthèses des hormones de stéroides et de la bile (qui
solubilise les graisses).

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2.4 Protéines

2.4.1 Acides Aminés

Les acides aminés sont des monomères aillant toujours la meme structure générale. En effet,
le carbone central appelé carbone α est un carbone asymétrique entouré de 4 groupements
différents (sauf dans le cas du glycine dont le radical est un H, elle n’est donc pas une molécule
chirale = 4 groupements différents). Ces groupements sont un hydrogène, un groupement amine
(N H3 ), un groupement carboxyle (COO− ) ainsi qu’un radical ; c’est la variation de ce radical
qui nous donne les différents acides aminés. Ces acides aminés sont en général chargés, ils
possèdent une charge - sur le grouppement COO et une charge + sur le groupement NH3
Les protéines sont exclusivement de disposition L, il existe un autre type de disposition, le D
mais il est très rare dans la nature (seuls les L sont utilisés pour former les protéines). Il y a 20
acides aminés différents qui constituent toutes nos protéines. Le prof a insisté sur la glycine, la
méthionine, la proline et la cystéine.

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2.4.2 Peptides et protéines

Les acides aminés peuvent se lier entre eux pour former des protéines. La liaison entre les AA
est appelée liaison peptidique.

2.4.3 Fonctions

Les protéines sont les molécules de la vie, leurs fonctions sont nombreuses :
— les enzymes qui sont des catalyseurs biologiques.
— les protéines motrices qui permettent le mouvement du corps mais aussi dans le
corps.
— les recepteur qui réagissent à la lumière, à la chaleur, à la pression, aux hormones...
— les molécules de structures
— les molécules de stockage d’énergie par exemple, le blanc d’oeuf pour les pous-
sins.
— les agents régulateurs à l’intérieur de la cellule.
— les molécules de transports de l’hémoglobine, des acides gras...
— les molécules de signalisation qui signalisent entre les cellules (hormones) ou dans
les cellules.

2.4.4 Structures

La structure des protéines est très importante ; c’est celle-ci qui va déterminer le role de la
protéine. L’étude de la structure des protéines est ”divisée en 4 étapes”.
— structure primaire : cette partie s’interesse à l’enchainement des acides aminés dans
la protéine. Nous remarquons que chaque protéine commence par le meme AA : la mé-
tionine (M).

— structure secondaire : étude de la dispositon spaciale de la protéine, nous distin-

gerons 2 grands types :
l’hélice α, la protéine prend une forme héliptique.
le feuillet β dans lequel les feuilles d’AA sont empilées les unes sur les autres. Cette
forme est plus rigides car de nombreux ponts H stabilisent les feuillets entre eux.

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Dans les 2 types, il y a des ponts H pour stabiliser la protéine. Cette liaison hydrogènes
se fait entre un hydrogène du groupement amine et un oxygène d’un carbone. Dans la
majorité des cas, les protéines sont composées de feuillets β et d’hélices α.

— structure tertiaire : dans cette partie, c’est la forme de la protéine qui est étudiée.
Cette forme dépend des liaisons faites entre les AA non liés par une liaison peptidique.
Il peut y avoir 4 sortes de liaisons différentes, des ponts hydrogènes, des ponts ioniques,
des interactions hydrophobes (ce sont des liaisons faibles, facilement cassables) et des
ponts de disulfure (plus solide, possible grace au thiole).
Il y a formation des différents domaines de la protéine. Un domaine = une fonction de
cette protéine.
La forme native des protéines est celle lui permettant son activité ; lorsque nous cassons
une protéine, elle a tendance à retrouver cette forme.

— structure quaternaire : étude des interactions entre plusieures protéines.

Un changement dans la structure primaire (changement d’un acide aminé) provoque des chan-
gements dans les structures secondaire, tertiaire et quaternaire ; cela impacte donc l’effet de la
protéine qui ne fonctionne plus correctement.
La protéine peut être dénaturalisée à cause de températures élevées ou de divers traitements
chimiques, ceux-ci lui font perdre sa forme et donc sa capacité à fonctionner correctement.
Lorsque le milieu revient dans son état initial, la protéine peut retrouver sa forme de base via
la chaperonine (protéine servant au repliement d’autres protéines).

2.5 Acides nucléiques

Il existe 2 acides nucléiques, l’Acide DésoxyriboNucléique (ADN) et l’Acide RiboNucléique

(ARN). Dans les virus, les informations sont stockées sous forme d’ARN alors que chez les etres
vivants, elles se trouvent dans l’ADN.
Il y a 3 grandes différences entre l’ADN et l’ARN ; tout d’abord le sucre, comme leur nom
l’indique, le sucre de l’ADN est le désoxyribose (un oxygène en moins) et celui de l’ARN le
ribose.
La 2ième différence est la dispositon, l’ADN se retrouve sous forme bi-caténaire (2 fils parralèlle)
tandis que l’ARN est sous forme caténaire ou pseudo-bicténaire (replié sur lui-même).
La 3ième différence est à trouver dans les bases azotées, 3 sont communes aux 2 à savoir, l’adenine
(A), la guanine (G) et le cytosine (C) mais dans l’ADN, nous pouvons également retrouver de
la thymine (T) qui est remplacée par de l’uracil (U) dans l’ARN.
Les bases azotées ne s’associent pas n’importe comment. En effet, le C s’associe à la G avec 3
ponts H tandis que l’A s’associe à la T (ou U dans l’ARN) en formant 2 ponts H.
Ces bases azotées associées à un sucre forment des nucléosides. Si un phosphate est ajouté à
un nucléoside, il devient nucléotide.
L’ADN renferme toutes les informations tandis que l’ARN sert de relais et assuer la transmission
des informations entre l’ADN et les ribosomes (synthèse des protéines).
Un dogme est une loi qui est acceptée sans preuve ; il en existe un pour la biologie qui est le

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suivant. Une exception existe cependant ; en effet, il existe un virus qui sais à partir de l’ARN
faire de l’ADN.

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3 Biologie moléculaire et cellulaire

3.1 Microscopes

Pour visionner la plupart des cellules végétales et animales, il nous faut un microscope car il
nous est impossible de tout voir à l’oeil nu.

3.1.1 Microscopes photoniques(optique)

Microscopie utilisant les photons comme sources de lumière et ayant un pouvoir de résolution
de 0,2µm, il en existe 4 sortes :
— Champ clair ajout de colorant + deshydratation (risque de perdre la structure) et
utilisation de cellules mortes.
— contraste de phase pas de colorant + cellules vivantes.
— nomarski pas de colorant + cellules vivantes + vue en 3D.
— fluorescence observer des structures de taille inférieure au pouvoir de résolution en
créant un anti-corps et en injectant un colorant dans ses gènes.

3.1.2 Microscopes éléctroniques

Les microscopes éléctronique utilisent les éléctrons comme source lumineuse ; leur pouvoir de
resolution est de 0,2 nanomètres.
Il existe 2 types, ceux à transmission (à droite) et ceux à balayage (au centre).
Pour les microscopes à transmission, il faut faire des coupes très fines pour avoir une belle
image au microscope, cette coupe s’appelle un ultra-microtome.
Pour les microscopes à balayage, c’est une vaporisation d’un métal lourd qu’il faut faire pour
avoir une image d’une bonne qualité (vue en 3D).

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3.2 Le vivant

3.2.1 Prions/Virus

Le PRION/ PRoteinaceous Infectious ONly particule est une protéine infectieuse. Cette muta-
tion de la structure secondaire de cette protéine (qui provoque un changement dans les struc-
tures tertiaire et quaternaire) provoque à elle seule une infection comme par exemple la vache
folle. Le mode de propagation de cette maladie est très efficace, en effet, par simple contact
avec une version mutée de cette protéine, la protéine devient elle aussi contaminée.

Les virus sont des entités biologiques necesitant une cellule hote pour vivre. Les virus peuvent
avoir des formes diverses et c’est cette forme qui influence les symptotes que le virus va provo-
quer. Les virus sont souvent composés de la meme manière à savoir un noyau contenant l’ADN
ou l’ARN et entouré d’une capside (qui peut avoir différentes formes) faite de protéines pour le
protéger (elle est elle-même parfois entourée d’une enveloppe membraneuse). Pour entrer dans
une cellule, le virus doit d’abord interagir avec la cellule avant de pouvoir y entrer.
Le tropisme est le fait qu’un virus n’affecte qu’une sorte d’animaux mais par espèce proche,
cela en touche d’autre et peut contaminer les humains.
Il existe 3 types différents de cycle replicatif des virus.

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3.2.2 Procaryotes

Les procaryotes sont l’ensemble des bactéries et des archéas ; ils ne possèdent pas de noyau.
Le chromosome bactérien se localise au centre de la bactérie, dans les nucléoides.

Il existe 2 sortes de bactéries ; pour les différenciers, il faut faire une coloration.

— les grams + possèdent une seule membrane en plus du peptidoglycan (sucre) qui est
très épais.
— les grams - possèdent également le peptigoglycan mais cette couche est très fine et
entourée de 2 membranes. Un des composants essentiels de la membrane externe de ce
type de gram est le lipopolysaccharide (LPS).
Comme la couche de peptigoglycan est très fine chez les grams -, la 1ère coloration peut sortir
et le gram peut être recoloré alors que pour les grams +, la coloration initiale reste vu la couche
importante de peptigoglycan.

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La capsule de polysaccharides entourant les bactérie permet à ces procaryotes d’adhérer aux
cellules.
Les fimbriae permettent à certains procaryotes de se fixer à d’autres procaryotes ou à des
surfaces.
Tous les types de procaryotes ont un flagelle qui est leur moteur leur permettant de se déplacer.
Grâce à de l’ATP, des pompes éjectent des protons hors de la cellule ce qui procure de l’énergie
utilisée pour faire pivoter un crochet incurvé et fixé à un filament qui pivote à son tour ce qui
fait avancer la cellule.
Le plasmide permet de changer les caractéristiques et ainsi de résister aux antibiotiques. Pour
tester à quels antibiotiques une bactérie résiste, il faut effectuer un antibiogramme.
Les bactéries sont capables d’effectuer des transferts d’ADN via le pilus sexuel (tube flexique
de sous-unités protéiques).

3.2.3 Eucaryotes

Commencons par une brève comparaison entre les eucaryotes et les procaryotes. Une première
différence est l’existance de compartiments délimités par des membranes chez les eucaryotes
alors qu’il n’y en a pas chez les procaryotes. Les eucaryotes ont également une chose que les
procaryotes n’ont pas à savoir un noyau.

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Comparons maintenant les cellules (eucaryotes) animales et végétales. Nous pouvons remarquer
quelques différences. Tout d’abord, la présence de chloroplaste uniquement dans les cellules
végétales (leur permettant de faire la photosynthèse, c-à-d synthétiser des sucres) mais nous
retrouvons également uniquement chez les végétaux des vacuoles (occupant une grosse partie du
volume) ainsi qu’une parois en cellulose (polymères de sucre). Les cellules animales possèdent
également un élément non présent chez les végétaux à savoir le centrosome.
Les cellules sont en général entourées d’une membrane plasmique. Celle-ci est formée d’une
bi-couche de phospholipides (voir 2.2.3) et de protéines membranaires. Comme nous l’avons vu
précédemment, il y a des interactions de Van der Waals entre les queues hydrophobes pour ne
pas etre en contact avec l’eau. Les membranes sont donc en quelque sorte des mosaiques de
phospholipides, il y a donc des mouvements entre les composants.
Une enveloppe est composée de 2 membranes avec un espace creux entre les 2 appelé lumière.

3.3 ADN

L’ADN n’existe pas seule dans le noyau, elle est associée à des protéines pour former ce que
nous appelerons des chromatines qui sont une partie d’un chromosomes d’une cellule qui n’est
pas en train de se diviser.
L’ADN "nu" (chargé négativement à cause des phosphates) vient s’enrouler autour d’histones
(H1 , H2A , H2B , H3 , H4 ) qui contiennent un groupement NH+
3 et sont donc chargés possitivement.

L’ADN sous forme nucléosome (euchromatides) est utilisable, les liaisons entre l’ADN et les
histones sont faibles car les N H3+ sont remplacés par des AC. Mais via l’enzymes HDAC, les
AC sont remplacés par N H3+ , les liaisons entre ADN et histones se reforment, nous avons à
ce moment de la fibre chromotinienne hétérochromotine mais celle-ci n’est pas utilisable. Pour
effecuer l’opération inverse, c’est l’enzyme HAT (hystose acétyle transférase) qui met un acétate
(non chargé) à la place du N H3+ ce qui provoque le dépliement de la molécule.
Les chromosomes sont la forme la plus condensée de l’ADN, cette forme existe seulement dans
le cas de la mitose ou méiose de la cellule.

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3.4 Organelles

3.4.1 Noyau

La fonction du noyau est la gestion de l’information génétique.

Le noyau est composé des nucléons, des chromatides et de l’enveloppe nucléaire percée par des
pores nucléaires qui sont des trous organisés via les protéines.
Les ribosomes, organites non membranés, par exemple peuvent passer par ces pores, ce qui leur
permet de passer du noyau (nucléoplasme) au cytoplasme. L’unité pour classer les ribosomes
est le Szenberg(S) qui est une unité de centrifugation (densité).

3.4.2 Réticulum endoplasmique

Il existe 2 sortes de réticulum endoplasmique : le lisse et le rugeux :

— REL :Les fonctions du REL sont la synthèse de lipides, de stéroides, de faire la détoxi-
fication et le stockage de CA2+ .
Ce REL en forme tubuleuse est incapable de lier les ribosomes et donc de faire la syn-
thèse des protéines.

— RER : Les fonctions du RER sont la synthèse de certaines protéines et de leurs trans-
ports ainsi que la glycosylation initiale (ajout de sucre après la création de la protéine).
Ce RER est capable de lier les ribosomes, il peut donc effectuer la synthèse des protéines.
Ce réticulus endoplasmique (comparable à une citerne) à une forme de saccule.

3.4.3 Appareil de Golgi

La fonction de l’appareil de Golgi est la modification des protéines. Les vésicules de transports
se détachant du RER (appelé aussi RE de transition) se dirigent ensuite dans la plupart des cas
vers l’appareil de Golgi. Cet empilement de saccules dictosomes (en forme de filet) est composé
des 2 faces. Une face CIS par où les vésicules transportant les protéines arrivent et la face
TRANS par laquelle ces memes vésicules quittent l’appareil de Golgi.

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3.4.4 Lysosomes

La fonction des lysosomes est la dégradation, digestion intracellulaire (un peu comme un esto-
mac).
Certaines vésicules qui quittent l’appareil de Golgi sont des lysosomes, ceux-ci contiennent
beaucoup de protons, ils ont donc un pH internet fort acide (pH=3-5).
Les lysosomes contiennent des lipases, protéases, osidases, nucléases. En sachant que le suffixe
ASE veut dire enzymes (→ dégrader), nous comprenons très vite le role des lysosomes. Les
lysosomes sont appelés primaires avant la fusion et secondaire si la fusion s’est déjà déroulée.
Les lysosomes sont capables de soit effectuer un travail de digestion appelé PHAGOCYTOSE
soit dégrader un organite déffectueux appelé AUTOPHAGIE.

3.4.5 Peroxysomes

Un peroxysome est une petite structure sphérique délimitée par une membrane lipidique, pré-
sente par centaines dans le cytoplasme de la grande majorité des cellules eucaryotes.
La fonction des peroxysomes est aussi la dégradation et la détoxification. Ils détoxifient le per-
oxyde d’hydrogène (H2 O2 ) et les acides gras à très longue chaine. Les peroxysomes contiennent
1200 enzymes oxydantes et permettent la synthèse des acides gras insaturés.

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3.4.6 Mitochondries

La fonction des mitochondries est la respiration cellulaire et la production d’ATP (Adénosine

TriPhosphate), l’énergie des activités cellulaires.
Les mitochondries seraient le résultats d’une endosymbiose d’un procaryote non photosynthé-
tique aérobie, de nombreuses caractéristiques des mitochondries le confirment.
Les mitochondries possèdent 2 membranes, une membrane interne (ressemblant à celle des pro-
caryotes) avec beaucoup de replis qui forment des cretes et une membrane externe poreuse pour
permettre les échanges entre la mitochondrie et le cytoplasme. Il y a 2 espaces internes dans
les mitochondries, la matrice et l’espace inter-membranaire.
L’ADN mitochondrial (seul l’ADN maternel se trouve dans les mitochondries) est un ADN cir-
culaire et dépourvu d’hystone. Nous retrouvons 13 protéines synthétisées grace aux ribosomes
dans cet ADN servant dans la respiration cellulaire.
Il n’y a pas de complexe II dans les mitochondries.

3.4.7 Chloroplastes

La fonction des chloroplastes est la photosynthèse et la production de sucres. Cette organelle

se retrouve uniquement dans les végétaux.
Le chloroplaste est similaire aux mitochondries ; en effet, ils possèdent 2 membranes, la matrice
s’appelle ici le stroma et l’ADN chloroplastique est également circulaire et ne possède qu’une
dizaine de protéines différentes.
La ressemblance entre un chloroplaste (ou mitochondire) de cellule eucaryote actuelle et d’une
bactérie est confortée par plusieurs caractères :
-l’ADN du chloroplaste est circulaire et non associé à des histones comme chez les bactéries, cet
ADN code pour une partie des protéines chloroplastiques, une partie de la synthèse de protéines

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chloroplastiques s’effectue dans le chloroplaste, grâce à la présence de ribosomes qui présentent

des analogies avec les ribosomes bactériens.
-la division des chloroplastes suit un rythme indépendant de la division du noyau, les deux
membranes de l’enveloppe du chloroplaste sont différentes : la membrane interne ainsi que les
membranes des thylacoïdes présentent des analogies (composition lipidique) avec les membranes
bactériennes.

3.5 Cytosquelette

Le cytosquelette peut être comparé à une sorte d’échaffaudage interne à la cellule. Cet assem-
blage de polymères biologiques intracellulaires confèrent des propriétés mécaniques à la cellule
(dynamique).

Il existe 3 sortes de cytosquelettes :

— filaments fins : sont les cytosquelettes les plus fins avec un diamètre moyen de 7nm.
Ils sont formés d’actine qui est une protéine globulaire (petites boules) capable avec
de l’ATP et de Mg+ de former des filaments. Ce type de filament est polarisé et joue
un grand role dans les déplacements intra-cellulaires. Le cortex d’actine possède un
lamellipode qui durant la polymérisation s’allonge puis s’ancre ; ensuite, avec la dépoly-
mérisation, il y a un effet de rétraction, la molécule avance.
— filaments intermédiaires : possèdent un diamètre variant entre 8 et 10nm.
Ce type de filament peut être composé de vimentine (mésechyne), de kératine (épi-
thélium), de desline (muscles), de GFAP (Glial Fibrillary Acidic Protein), de lamine
(protéine utile dans la structure du noyaux)...
— microtubules : sont les plus gros cytosquelettes avec un diamètre allant jusqu’à 25nm.
Ils sont constitués de 13 protofilaments de tubiline. Ces protofilaments sont constitués
de tubuline α et β. Associés à des protéines et extremement labiles (dynamique, (de-
)polarisation rapide), ils partent du centrosome.
Sur les microtubules, nous retrouvons 2 sortes de protéines motrices, les dynéines qui se
déplacent le long des microtubules en direction du noyau et les kinésines se déplacant
vers la membrane en suivant les microtubules ("en marchant" à l’aide d’ATP).

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4 Membranes

Les membranes servent à créer des compartiments.

Celles de nos cellules sont constituées d’une bicouche de phospholipides(plus précisement de
phosphoglycérolipides) et de choléstérol. Rappelons que les phospholipides sont constitués de 2
parties, la tete hydrophile et la queue hydrophobe (acides gras). Les 2 queues via des liaisons
de Van der Waals se lient entre elles pour ne pas être en contact avec les liquides intra- et
extra-cellulaires.
Les phospholipides sont capables de bouger dans la membranes, ils effectuent des mouvements
latéraux environ 107 fois par seconde et basculent de l’autre coté de la membrane une fois par
mois.
Les 2 membranes n’ont pas la même composition, celle-ci peut meme être très différente en
fonction de l’endroit où se trouve la membrane.

La fluidité de la membrane est importante. Cette fluidité augmente avec la température (plus
la température est grande plus la fluidité ր), le nombre de carbones a aussi de l’importance,
pour un même nombre de carbones, la formation CIS sera plus fluide que la forme TRANS,
elle-meme plus fluide que la forme saturée. Un autre facteur qui influence la fluidité est le
pourcentage de choléstérol, pour une fluidité maximale, le pourcentage doit etre d’environ 50%.
Nous l’avons compris, un des roles majeurs de la membrane est de créer des compartiments
permettant réduire l’entropie.
Cette membrane est à perméabilité sélective. En effet, il n’y a que les solvants qui passent si

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elle est semi-perméable.

Si la membrane est perméable, elle laisse passer certaines substances ; comme les gaz (apolaires
tels que O2 et CO2 ), les molécules hydrophobes (benzène), les petites molécules polaires (eau,
petites molécules d’alcool) mais en aucun cas des molécules chargées ou ions ainsi que des
molécules larges (à partir du pentose).
D’un coté et de l’autre de la membrane, nous avons un gradient chimique (les concentrations de
N a+ , K + intra- et extra-cellulaises sont différentes) et un gradient élétrique (intérieur négatif
et extérieur possitif). Il y a une différence d’éléctronégativité de -0,70mV.
La règle générale expliquant les échanges est l’augmentation de l’entropie (règle de la ther-
modynamique) et pour ce faire, les molécules se diffusent dans l’espace jusqu’à atteindre un
équilibre. Il faut bien faire attention que équilibre ne veut pas dire que plus rien ne se passe,
les échanges sont toujours bien présent mais les vitesses de diffusion sont égales dans les 2
sens. Les molécules suivent donc leur gradient de concentration (=[ ]) allant de l’endroit où la
concentration est élevée vers celui ou elle est faible.
Une application de ce principe en biologie est la dialyse du sang. Pour purifier le sang, il passe
dans un compartiment ou un liquide appelé dialyse passe également. Ces 2 liquides sont séparés
par une membrane à perméabilité sélective pour ne faire passer que les déchets du sang. Les
sens d’écoulement des liquides sont opposés pour maximiser les échanges.

4.1 Osmose

L’osmose est le passage d’un solvant à travers une membrane pour rétablir l’équilibre entre les
2 compartiments.
Dans cet exemple, après que les molécules bleus aillent diffusées dans leur compartiment res-
pectif car il leur est impossible de traverser la membrane, il y a un déséquilibre car les [ ]
sont différentes. Le coté où il y en le plus est le coté hypertonique (en sachant que le suffixe
TONIQUE veut dire [ ] des molécules non perméables) ; l’autre est le coté hypotonique. L’eau
va venir dans le compartiment où sa pression partielle est minimale pour équilibrer celle-ci.
Nous pouvons définir la pression osmotique comme étant la pression produite par la différence
de [ ] entre les 2 compartiments. Elle est donnée par la formule : P = R.T.∆CosM avec ∆CosM
est donné par le nombre de particules formées par une molécule (ex : NaCl → N a+ + Cl− ,
∆CosM = 2). Cette pression est une propriété colligative (elle dépend du nombre de mole de
particules et non de la nature de celles-ci).
Lorsqu’un compartiment est isotonique, tout ce qui entre ressort.

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La [ ]osmolaire en molécules non diffusibles dans nos cellules est de 310 mOsM.

Chez un homme, si le compartiment dans lequel se trouve la cellule est hypotonique, l’eau va
rentrer dans la cellule, celle-ci va gonfler et la membrane risque de se rompre (si le solvant est le
sang, nous appelerons ca hémolyse). Chez les végétaux, c’est différent, en effet, la parois permet
à la cellule végétale de ne pas augmenter son volume (ce phénomène est appelé turgescence).
Pour les végétaux et animaux, lorsque la solution est hypertonique, l’eau sort de la cellule et
cela s’appelle plasmolyse.

4.2 Diffusion

4.2.1 Diffusion simple

La diffusion simple est comme son nom l’indique. En effet, les molécules traversent simplement
la membrane en suivant le gradient ([ ]+→[ ]-). Cela est possible pour des molécules hydrophobes
ou de petites molécules polaires (par exemple de l’eau mais à vitesse réduite).

4.2.2 Diffusion facilité

Ce type de diffusion se fait via les protéines transmembranaires. C’est via cette diffusion que
l’eau arrive dans les cellules car il lui est difficile de traverser la membrane qui est hydrophobe.
Cette diffusion se fait à travers des canaux, il n’y a donc pas d’interaction enzymatique. Il y a
parfois une porte à la fin du canal mais cela ne change pas grand chose.

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4.2.3 Transport

Le transport est également un moyen de diffusion, la différence majeure avec les 2iers types de
diffusions est qu’une réaction enzymatique entre le transporteur et les molécules transportées
est nécessaire pour ouvrir le transporteur d’où le nom qui est aussi donné à cette diffusion
perméase (en se souvenant que -ASE = enzyme).
Il existe plusieurs sous-catégories dans ce type de diffusion.

— Une première distinction est à faire sur le nombre de molécules que le transporteur est
capable de faire passer à l’intérieur de la cellule (ou d’expulser de la cellule). Si une
seule molécule est concernée par ce transporteur, il sera appelé UNIPORTEUR et CO-
TRANSPORTEUR sinon.

— Une seconde distinction peut être faite pour les cotransporteur. En effet, si les molécules
ont le même sens (les 2 entrent OU sortent), nous appelerons ca SYMPORTEUR.
Si les sens de diffusion sont différents, ce sera un ANTIPORTEUR.

— Une dernière distinction est celle de transporteur actif ou passif.

Un uniporteur sera PASSIF si la diffusion se fait dans le sens du gradient de concen-
tration(le moteur sera donc l’entropie) et ACTIF si cette diffusion se fait dans le sens
inverse. Il faudra alors une source d’énergie, l’ATP.
En ce qui concerne les cotransporteurs (symporteurs et antiporteurs), ils seront PAS-
SIFS si un ou les 2 molécules suivent le sens du gradient de [ ] (moteur=entropie). Et
ACTIFS si les 2 prennent le sens contraire au gradient (moteur=ATP).
Lorsque les transporteurs sont actifs, ils sont assimilés à des pompes.

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4.3 Potentiel d’équilibre

Une des pompes les plus importantes de nos membranes est la pompe à sodium et à potassium.
Le N a+ , K + − AT Pase est un cotransporteur antiporteur actif dans ce type de pompe.
Dans un premier temps, le Na+ est attiré par la pompe (cela est provoqué par une simulation
physique ou chimique). Ensuite, un ATP vient se lier grâce à la phosphorylation du transporteur
protéinique. Cet ATP réagit pour donner un ADP (adénosine diphosphate) et un P qui reste lié
à la protéine ce qui provoque un changement de forme de celle-ci. Le sodium est donc expulsé
à l’extérieur de la cellule et le potassium est attiré par la pompe. Le groupement phosphate
se détache et le K+ est relaché dans la cellule puis le cycle recommence. Nous remarquons que
la [ ] de sodium est plus importante à l’extérieur de la cellule et que c’est l’inverse pour le
potassium. Ces 2 ions vont donc dans le sens opposé à leur gradient.
Durant chaque cyle, 3 sodium sortent et 2 potassium rentrent ce qui a tendance à maintenir la
différence d’énergie potentielle de la membrane. Cette différence permet de faire rentrer d’autres
choses comme par exemple du saccharose. Celui-ci est majoritairement dans les cellules mais
grace au sodium, nous pouvons encore en faire rentrer dans nos cellules.

Le potentiel d’équilibre peut être calculé par Nerst pour chaque ion, prenons le cas du potas-
sium :
[K + ]i
EK = −R.T
z.F
.ln( [K + ]o ) ≈ −0, 80mV

avec R=8,31J/mol.K, T=310K, z=la charge de l’ion et F=96485C/mol.

En regroupant tous les potentiels des ions, nous obtenons l’équation de Hodgkin qui nous donne
le potentiel de repos de la membrane :

.[K + ]i +PN a .[N a+ ]i +PCl .[Cl− ]o

∆Emb = −R.T
z.F
.(ln PPKK .[K + ]o+P + − )=-0,69mV.
N a .[N a ]o+PCl .[Cl ]i

Lorsque le potentiel de repos est modifié, cela devient un potentiel d’action. Comme le schéma
le montre, dès qu’une pompe à sodium s’ouvre (voltage dépendant), ce potentiel augmente
ouvrant d’autres portes, la dépoliration s’accélère donc après un certain seuil. Comme les canaux
à potatium sont lents à s’ouvrir et à se fermer, le potentiel peut aussi descendre légerement
sous le potentiel de repos.

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4.4 Endocytose

L’endocytose est la réaction permettant à des substances d’entrer dans la cellule.

Il existe différentes sortes à savoir :

— pinocytose qui signifie "boisson cellulaire", la cellule préleve du liquide et les molécules
solubilisées dans ce solvant. La cellule prend donc un échantillon de l’extérieur via une
invagination (la membrane entoure la vésicule).
— phagocytose qui signifie "alimentation cellulaire". Dans ce cas, la cellule préleve du
solide du fluide extracellulaire. Ici, le membrane ne se replie pas sur elle-même pour
former une vésicule mais elle forme 2 bras appelés pseudopodes qui viennent entourer la
matière solide pour former un phagosome.
— le dernier mode préleve une molécule en particulier car seule cette molécule (ligand)
peut réagir avec le récepteur placé sur la membrane. La membrane extérieur de cette
vésicule est tapissée de protéines (clathrine). Un fois à l’intérieur de la cellule, la couche
de clathrine et d’ATP se bouge pour former les réceptosomes. Ensuite, cette vésicule se
sépare en 2 avec les recepteurs d’un coté (qui retourne à la membrane) et les ligands de
l’autres qui continuent leur trajet.
Comme nous l’avions vu, les endosomes, les phagosomes ou les autophagosomes (="s’auto-
manger", c-à-d détruire les organismes obselettes avec le RE) peuvent être détruit à l’aide des
lysosomes primaires ce qui forment les lysosomes secondaires.

4.5 Exocytose

L’exocytose est la réaction faisant sortir de la matière de la cellule.

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Cette exocytose peut soit etre constitutive, une vésicule qui arrive à la membrane est expulsée,
soit régulé par du calcium venant se fixer à un récepteur ce qui envoie un signal à la cellule.

4.6 Mouvements

Il existe 2 sortes de mouvements.

Le mouvement de flagelle décrit précedemment (ondulations similaires à celles d’un serpent)
qui se retrouve dans le cas des spermotozoides par exemple.
Et le mouvement de cil, celui-ci bat d’avant en arrière. Il y a donc un fléchissement car les
doublets de microtubules sont ancrés dans la cellule.

5 Muscles
Nous avons 3 différents types de muscles dans notre corps :

— muscles cardiaques sont striés et se contractent de facon involontaire.

— muscles squelettiques sont striés également et nous pouvons les contracter quand
nous le souhaitons. Ce sont ces muscles qui sont les plus abondants dans notre corps.
— muscles lisses sont donc non striés et se contractent tous seuls en fonction des besoins
de nos organes.
Nos muscles sont formés d’un faisceau de fibres musculaires (fusion de plusieurs cellules qui
ont toutes gardées leur noyau) qui sont elles-mêmes divisées en myofibrines entourées par une
membrane plasmique (appellée sarcolemme) qui sont finalement divisées en myofilaments.
Dans les muscles, certains noms sont spécifiques. Ainsi, la membrane plasmique devient sarco-
lemme, le réticulum endoplasmique lisse devient le réticulum sarcopasmique (sert toujours au
stockage du Ca2+ ).

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Un muscle est composé de 2 types de bandes différentes, les bandes A (anisotrope, myosines)
et les bandes I (isotrope ; filaments d’actines). L’unité de contraction est le sarcomère, délimité
par 2 disque Z. Lorsque le muscle se contracte, les 2 disques Z se rapprochent car les bandes I
glissent sur les bandes A. Ce glissement est possible avec la protéine motrice, myosine. Cette
protéine fonctionne avec de l’ATP et du Ca2+ .
Au repos, la tête de la myosine est liée à l’ATP ensuite, via une hydrolyse de l’ATP en ADP
et en phosphate inorganique, la tete se redresse et se lie à l’actine car sans ATP, l’attirance
de la myosine pour l’actine est grande. Après, la myosine libère l’ADP et le phosphate, la tête
retrouve sa position initiale et le myofilament se déplace. Et le processus recommence.
Le role du calcium est d’ouvrir les sites de liaisons de la myosine sur l’actine pour permettre le
déplacement et donc la contraction.

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6 Traffic des protéines

Le traffic des protéines est un concept super important en biologie.
Les protéines qui cheminent à l’intérieur de la cellule, en provenance ou non du milieu extérieur,
sont confrontées au problème du passage des barrières lipidiques assurant l’intégrité de la cellule
et de ses différents compartiments.

Il en existe 2 sortes d’importations (translocations) :

-la post-traductionnelle (après la traduction), dans ce cas, les ribosomes agissant sont libres
dans le cytosol (=liquide, quand on considère les organites en plus, c’est appelé cytoplasme).
Cette synthèse de polypeptides est destinée à l’import dans le noyaux, les mitochondries, les
chloroplastes ou les peroxisomes.

Un peptide signal est une séquence de plusieurs acides aminés. Si ce signal est un morceau
continu nous donnant une adresse, ce sera un peptide signal. Si plusieurs régions discontinues
forment le domaine signal, celui se formera durant le repliement de la protéine pour former
le domaine. Il est interessant de constater que les protéines commencent toujours par NH2 et
finissent pas COOH.
En règle générale, les 2 parties des ribosomes viennnent se lier autour de l’ARNmessager et une
SRP vient se lier à la séquence signal. Ce SRP (protéine de reconnaissance du signal avec un
GTP : glucose avec 3 phosphates) est une protéine obligatoire ; cette particule permet la recon-
naissance du signal et sert à lier le ribosome à la membrane du RER. Elle permet aussi l’arrêt
temporaire de la traduction pour ne pas que la protéine soit liberée dans le cytoplasme, celle-ci
reprendre quand la SRP détachée.
Par la suite, le SRP s’enlève par hydrolyse du GTP et la traduction (et donc élongation qui
reprend) se passe dans le canal (translocon) qui n’est rien d’autre qu’une protéine transmem-
branaire qui interagit donc avec la membrane. Cette étape est la translocation.
Les protéines transmembranaires arrivent là également par ce principe, elles se sont juste arre-
tées dans la membrane. Les protéines créant le passage transmembranaires sont les parties très
hydrophobes de ces protéines.

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-la co-traductionnelle (en même temps que la traduction grâce à un peptide signal), dans ce
cas, les ribosomes sont à la surfaces de RER. Cette synthèse de polypeptides est destinée à aller
dans l’appareil de golgi.
Le peptide d’initiation de transfert NH2 permet d’activer la protéine de translocation. Quand la
translocation est finie, un signal peptidase vient effectuer un clivage du peptide signal qui reste
dans la membrane alors que la glycoprotéine soluble se retrouve dans le RE. La translocation
peut également s’arrêter avant que toute la protéine soit passée dans la lumière du RE si elle
contient un signal d’arrêt, c-à-d une partie hydrophobe.
Il existe des protéines transmembranaires. Par exemple, la 7TM possède 7 séquences ou ancrages
qui restent dans la membrane.

Nous dirons qu’une protéine est intrasèque si pour la séparer de la membrane, il est nécessaire
de détruire celle-ci. Cela vaut si la protéine traverse la membrane ou si la protéine a des liens
convalents avec un acide gras qui appartient à la membrane.
Dans la lumière du Golgi et du RE, la glucosylasion est possible mais elle ne se déroule jamais
dans le cytosol, c’est l’oligosaccharide protein transferase qui la provoque. Cette glucosylasion
est une modification post-traductionnelle (modification de la structure tertiaire).
Les translocations de protéines ont lieu au niveau de complexes d’importation enzymatiques,
les translocases, désignés par le sigle TOM (Translocase of Outer Membrane) au niveau de la
membrane externe et TIM (Translocase of Inner Membrane) dans la membrane interne. Ces
translocases se comportent comme des pores fixes, des portails.
La première porte dentrée, pour presque toutes les protéines mitochondriales solubles dorigine
cytosolique, est le complexe TOM. Les énergies requises pour ces transferts dépendent de lATP.
TOM permet l’importation et le tri de ces protéines : une partie restera dans les espaces
intermembranaires, une autre franchira le portail TIM et ces protéines gagneront leur place

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dans la matrice.
Les TOM sont des complexes protéiques formés par 7 éléments (récepteurs de surface, pores de
translocation).
Les TIM sont des complexes plus compliqués : 9 structures protéiques débordant largement de
part et d’autre de la membrane interne, avec un moteur fonctionnant à l’ATP pour l’importation
des protéines.
Les chaperones sont des protéines connues sous le sigle HSP (heat shock proteins), telle que
la HSP60. Elles permettent aux pré-protéines d’être transportées dans le milieu aqueux des
espaces intermembranaires et aident la protéine à prendre une forme correcte (repliement).

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7 Signalisation cellulaire
Pour qu’un message puisse passer d’une cellule à l’autre, plusieurs moyens sont possibles dont
par exemple la communication par contact direct. Nous distinguerons encore 2 cas dans cette
partie. La communcation la plus simple est la jonction cellulaire, les 2 cytoplasmes sont reliés.
Les molécules peuvent ainsi passer d’une cellule à l’autre sans devoir traverser la membrane
plasmique. C’est également possible chez les végétaux malgré la membrane plasmique plus
importante grâce aux plasmodesmes qui permettent la liaisons entre les 2 cytoplasmes.
L’autre cas est la reconnaissance intercellulaire. Par interaction entre un ligand et un recepteur,
le message peut passer. Dans ce cas, le ligand étant une molécule soluble, le récepteur est un
chémorécepteur (chimique).

La communication cellulaire peut être de différents types en fonction des distances entre les 2
ou plusieurs cellules concernées. Il existe plusieures types de communications :
-l’autocrine : auto-simulation d’une cellule.
-la paracrine : simulation d’une cellule proche par libération de molécules dans le liquide ex-
tracellulaire (par exocytose) par une cellule régulatrice.
-la synaptique : signal éléctrique se propageant le long d’un neurone provoque la libération d’un
neurotransmetteur qui est diffusé dans la fente synaptique ce qui stimule la cellule cible.
-l’endocrine : communication à grande portée. En effet, la cellule endocrine libère une hormone
(par exocytose), celle-ci voyage dans le sang jusqu’aux cellules cibles.
Bien entendu, seules les cellules ayant un récepteur adapté reconnaissent le signal et réagissent.

La nature des signaux peut être multiple. Pour chaque type, un récepteur est associé : li-
gands (chémorécepteurs), déformations (mécanorécepteurs), chaleur (thermorécepteurs), lu-
mière (photorécepteurs), pression (barorécepteurs).
En règle générale, un signal voyageant dans le liquide extracellulaire vient se fixer à un récep-
teur d’une membrane plasmique, celle-ci va effectuer une transduction pour acitver une réponse
cellulaire à la stimulation. Il y a donc 3 phases : la réception, la transduction (série de modifica-
tions successives impliquant plusieurs molécules dans le cytoplasme) et la réponse (provoquée
par la dernière molécule de la transduction).
Interessons-nous plus en détails sur cette transduction qui est bien entendu différente en fonc-
tion du ligand, du récepteur, de la cellule...

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La transduction est une cascade de phosphorylations. En effet, les molécules protéiques sont
phosphorylisées tour à tour et chacune ajoute un groupement phosphate à la protéine située en
aval.
Pour lancer cette réaction en cascade, le récepteur active une intermédiaire protéique. Celui-ci
active une protéine kinase 1 (ou A) qui était inactive. La KINASE est un enzyme qui doit ajou-
ter un phosphate à quelque chose (ex : un fructo kinase ajoute un phosphate à un fructose).
Ensuite la réaction en cascade est véritablement lancée, cette PK1 va transférer un groupement
phosphate d’une molécule d’ATP (qui devient ainsi de l’ADP) à une molécules de PK2 inactive
et cette dernière va s’activer. Celle-ci va à son tour activer une PK3 et ainsi de suite jusqu’à une
protéine qui une fois activée provoquera la réponse cellulaire (comme par exemple l’activation
du facteur de transcription dans le cas d’un facteur de croissance).
Lorsqu’elles sont activées, les molécules changent de forme et pour se faire, elles ont besoin d’un
apport d’énergie, à savoir de l’ATP qui sert à modifier chimiquement la molécule (ajout d’un
groupement phosphate sur le groupement hydroxyle -OH).
Lors de la déphosphorylation, ce sont les enzymes phosphatases qui agissent.Ils enlèvent le grou-
pement phosphate aux PK et les ramènent dans leur état initial, c-à-d inactif. Le groupement
phosphate sert à reformer de l’ATP.

7.1 Les récepteurs, réponses rapides

3 sortes des récepteurs existent ; à savoir, les récepteurs métabotropes (à protéine G, à activité
tyrosine kinase et à activité guanylate cyclase), les récepteurs ionotropes et les récepteurs in-
tracellulaires. Les récepteurs métamorphiques ont besoin d’un enzyme pour réagir.
En fonction des récepteurs, la réponse cellulaire varie fortement. En effet, un ligand peut pro-
voquer une réponse unique voire des réponses multiples ou différentes en fonction du récepteur.
Mais il peut aussi y avoir un autre récepteur qui est stimulé en même temps et celui-ci peut
provoquer une action qui active ou inhibe l’effet du premier.

7.1.1 Récepteurs métabotropes à protéine G : GPCR

Les GPCR sont les récepteurs que nous retrouvons le plus dans les eucaryotes. Ils sont appelés
récepteurs 7TM car ces récepteurs traversent 7 fois la membrane cellulaire. Les signaux pour
ce type de récepteurs peuvent être multiples comme par exemple les odeurs, la lumière, les hor-
mones, les neurotransmetteurs, les acides gras. C’est d’ailleurs ce type de récepteur que visent
la plupart des médicaments actuels.
Composé de Gα , de Gβ et de Gγ et d’un GDP attachée au Gα , le GPCR est activé avec un
agoniste (ligand activateur ne rentrant pas dans la cellule). Cet agoniste provoque le détach-
ment de Gβ et de Gγ qui restent associés et la transformation du GDP en GTP ce qui provoque

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l’envoie d’un signal enzymatique.

En règle générale, nous avons : ligand =⇒ GP CR =⇒ AC =⇒ AM P c =⇒ P KA =⇒
réponse cellulaire.
Le signal enzymatique (premier messager) active le récepteur couplé à la protéine G qui va
elle même activer l’adénylate cylcase qui catalyse la conversion de l’ATP en AMPc (adénine
monophosphate cyclique en détachant le pyrophosphate, c-à-d les 2 derniers phosphates). Ce
dernier est le second messager et va activer la PKA. Si nous voulions casser le cycle et avoir de
l’AMP, il faut utiliser une molécule d’eau pour avoir une réaction de phosphodiestérase.
L’AMPc va porter l’information au PKA (protéine kinase A, protéine car il peut existe plusieurs
substrats). Cette protéine a une stucture quaternaire quand elle est inactive (2 régulateurs et
2 catalyseurs). Lorsque l’AMPc arrive, elle sépare les récepteurs (qui changent de forme) et les
catalyseurs ce qui rend actif la PKA (sans phospholisation).

Sur ce schéma, nous voyons que lorsque l’adrenaline (epinephrine) ou le glucagon arrive à une
cellule, cela stimule la PKA qui va permettre de diminuer la synthèse du glucose et augmenter
la destruction de celui-ci pour nous permettre d’utiliser un maximum de sucre possible. C’est
donc une réponse rapide.
Mais il peut y avoir aussi des réponses plus lentes. En effet, la PKA une fois activé permet à la
CREB (bending cyclic AMP response element) de réagir avec de l’ATP pour qu’un groupement
phosphate vienne se lier à la CREB ce qui active la transcription de l’ADN.

Comme nous l’avons vu précédemment, la phospholipase C permet, en venant se lier à un récep-

teur, de dégrader les phosphoglycérolipides en IP3 et en DAG (acides gras et donc hydrophobe).
Le premier va venir stimuler par diffusion les pompes à Ca2+ du REL et le second va stimuler
la PKC. Ce sont ces 2 stimulations qui provoquent la réponse cellulaire.

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7.1.2 Récepteurs métabotropes à activité tyrosine kinase : RTK

Ce type de récepteurs est monomérique, pas de structure quaternaire, ce sont tous des mono-
mères (sauf le cas de l’insuline qui est un dimère). Les signaux peuvent être soit hormonaux
(insuline) soit facteurs de croissance (EGF=epidermal growth factor, IGF=insuline-like groxth
factor, NGF=nerve growth factor). Les facteurs de croissance se reconnaissent à leur suffixe
-GF qui signifie growth factor.
Le recepteur EGF est composé de 4 domaines (=partie avec une utilité bien déterminée). 2
domaines de cytéine servant pour les liaisons avec le ligand, 1 domaine transmembranaire et 1
domaine dans le cytosol.

Lorsqu’un récepteur EGF est activé, il va s’associé à un autre récepteur du même type (pro-
téine), cette action est appelée homodomérisation. Celle-ci active les récepteurs tyrosine kinase
ce qui permet à des phosphates de venir s’y lier grâce à la transformation d’ATP en ADP et
d’activer les protéines nécessaire à la réponse cellulaire.

7.1.3 Récepteurs métabotropes à activité guanylate cyclase : GCCR

Ce type de récepteur transforme la GTP (guanine tripohosphate) en guanine diphosphate

cyclique via la guanilate cyclase (enzyme).

7.1.4 Récepteurs ionotropes

Nous pouvons retrouver ce type de récepteur dans les fentes synaptiques donc dans le système
nerveux. Un neurotransmetteur vient ouvrir un canaux à ions pour leur permettre de passer
dans une cellule ce qui permet à l’influx nerveux (dépolarisation) de continuer son chemin.

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7.1.5 Récepteurs intracellulaires

Il existe aussi des récepteurs à l’intérieure de nos cellules par exemples sur le RE, le noyau...
Ce sont des récepteurs à messagers liposolubles (molécules capablent de diffuser à travers la
membrane cellulaire). Ces messagers peuvent être des hormones stéroidiennes ou thyroidiennes
ou des vitamines D. Les recepteurs quant à eux peuvent être dans le noyau et être des facteurs
de transcription (protéine initiant la transcription).

7.2 Réponses lentes

Comme nous venons de le voir, un signal peut provoquer une réponse rapide de la part de la
cellule (dés/activation de protéines, contraction musculaire, déplacement cellulaire...). Mais des
réponses plus lentes sont aussi possible, telles que la copie du génome ou la division cellulaire.

7.2.1 Expression de gènes

Rappelons nous le dogme central de la biologie moléculaire. Seule une catégorie de virus, appelée
les retrovirus (sida...), peuvent passer de ARN à ADN grâce à l’enzyme transcriptase.

Commencons par définir quelques mots de vocabulaires :

-Gène : morceau du génome servant à la synthèse d’un ARN.
-Codon : succession de 3 nucléotides (A, C, G, T/U) codant pour 1 A.A.
-Codons synonymes : séquences différentes de nucléotides codant pour un même A.A.
Pour passer de l’ADN à la protéine, plusieurs étapes sont nécessaires :
— Transcription copie du brin matrice d’ADN en ARNm
— Maturation de l’ARNm qui sert de code pour les protéines.
— Traduction dans le cytoplasme de l’ARNm en protéine par codon.

Dans l’ADN comme dans l’ARN, il existe 4 nucléotides et dans les protéines, il y a 20 A.A.
différents pour 64 codons (séquence de 3 nucléotides). Nous remarquons donc qu’il doit y a
voir obligatoirement plusieurs codons qui codent pour un même A.A. ainsi une mutation sur la
3ième base n’a que rarement un impact. De plus, cela nous permet de confirmer le dogme. En
effet, il est impossible de passer de protéine à ARN.

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De plus, nous remarquons qu’une protéine commence toujours par le même A.A., à savoir la
méthionine et possède 3 signaux codons d’arrets différents.

Interessons-nous plus en détails sur la transcription.

Sur l’ADN, tout n’est pas interessant à coder. En effet, seules les régions codantes sont utiles
(elles sont délimitées par des untranslated region) et dans ces régions codantes, il y a des par-
ties codantes, les exons et entre elles des non-codantes, les introns (qui sont éliminés lors de la
traduction). En amont de ces régions codantes, il y a des régions régulatrices et des promoteurs
(qui ne sont jamais transcrites et qui régulent la transcription).
Le brin codant est lu du carbone 5’ (=amont) au carbone 3’ (=aval) et donc l’autre brin, le
brin matrice servant de support pour la transcription est lu du carbone 3’ au 5’.
Pour séparer les 2 brins d’ADN, c’est l’ARNpolymérase qui entre en jeu en s’associant à des pro-
téines qui régulent la vitesse de transcription en l’activant ou l’inhibant. Le promotteur de la
transcription est un assemblage de nucléotides A et T.
Les protéines (facteurs de transcriptions) sont activées par phosphorylation et rentrent dans le
noyau pour diriger la transcription.
En suivant l’ARNpolymérase , le brin codant est copié (en se basant sur son complément le brin
matriciel) à la différence que les T sont remplacés par des U.

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Concentrons nous maintenant sur la maturation de l’ARNmessager . Avant de passer dans le cy-
tosol pour y être traduit, l’ARN va subir quelques transformations.
Tout d’abord, il va y avoir ajout d’une coiffe pendant la transcription du coté du carbone 5’,
une guanine associée à une méthionine.
Ensuite, il y a l’ajout d’une queue poly-A (au niveau du carbone 3’, succesion de plusieurs
ribonucléotides de type adénosine).
De plus, les introns sont supprimés, c’est ce qui s’appelle un épissage. Celui-ci est dit alterna-
tif lorsque plusieurs protéines peuvent être formées car lors de l’épissage, les exons centraux
peuvent potentiellement être également éliminés. 1 exon code pour 1 domaine, la cellule choisit
le type d’épissage qu’elle veut en fonction de ses besoins en protéines. Cette épissage a deux
avantages :
-possibilité de choisir différentes protéines à partir d’un même gène
-limiter des erreurs en retirant une partie de la séquence, on retire des erreurs possibles

Pour finir, regardons la traduction de l’ARNmessager en protéine. Les gènes nucléaires sont
traduits dans le cytosol soit par les ribosomes libres dans celui-ci soit par les ribosomes du
RER.
La petite sous-unité ribosomique vient se fixer à l’ARNm et la grosse sous-unité vient s’y fixer
ensuite. Il y a 3 sites dans la grosse sous unité, le site A (arrivée, l’ARNtranf ert arrive avec son
A.A.), le site P (celui où se trouve la protéine) et le site E (exit).

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Un enzyme, l’aminoacyl-ARNt syntétase, recoit un A.A., l’installe dans sa poche catalytique et

avec de l’énergie (fournie par de l’ATP), effectue un transfert d’un phosphate à l’A.A. pour le
rendre actif ce qui lui permet de se lier à l’ARNt

Tout commence avec la séquence AUG de l’ARNm qui signifie le début de la traduction.
L’ARNt d′ initiation arrive, son anticodon (codon complémentaire de celui de l’ARNm ) se lie au
codon correspondant et la traduction commence grâce à de la GTP qui amène la grande sous-
unité ribosomique. Un ARNt avec son anticodon va reconnaitre le codon correspondant, il va
venir dans le site A et avec de la GTP. Ensuite, une liaison peptidique va s’effectuer entre les
A.A des ARNt présents sur les sites A et P. La protéine va se libérer de l’ARNt du site P pour
aller sur celui du site A pour avec du GTP, l’ARNt du site A, va aller sur le site P et celui du
site P vers le site E et quitter le ribosome.
Lorsque nous arrivons sur un codon STOP, aucun ARNt ne correspond, c’est donc un facteur
de terminaisson qui vient se lier (protéine) et celui-ci libère la protéine.
Si la cellule a besoin de plusieurs fois la protéine codée dans l’ARNt , plusieurs ribosomes peuvent
travailler en même temps pour produire plusieurs fois la protéine.

7.2.2 Division cellulaire

Une autre réponse lente est la division cellulaire. Ce phénomène est appelé MITOSE et sert à
la duplication génétique. Entre 2 divsions celullaires, nous avons l’interphase qui est elle-même
divisée en 3 parties : une première phase G1 dans laquelle la cellule croit. Vient ensuite la phase
S qui effectue la synthèse de l’ADN (réplication des chromosomes ce qui double la quantité
d’ADN présente dans le noyau) et pour finir par une autre phase de croissance, G2 .

3 modèles ont été avancés pour expliquer la division cellulaire, une expérience simple a permis
d’éliminer 2 de ces modèles pour garder le bon :
Modèle concervatif : une cellule fille possède le génome intacte de la mère pas possible car
l’expérience nous montre que l’ADN "leger" augmente et l’ADN chimérique diminue.
Modèle de dispersion : l’ADN mère est divisé en plein de petites parties réparties entre les
cellules filles (pas possible pour les mêmes raisons que le 1er modèle).
Modèle semi-conservatif : une moitié intacte de l’ADN maternel se retrouve dans la cellule
fille. C’est ce modèle qui est correct.

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Comme nous le voyons, l’hélicase (protéine) permet de séparer localement les brins d’ADN.
Les 2 brins portent ici aussi un nom différent. Il y a le brin continu car sa synthèse est faite de
manière continue, de 3’ → 5’ alors que l’autre est le brin discontinu car sa synthèse est faite
par morceaux.
Dans les 2 cas, un ADN primase assemble les nucléotides d’ARN pour former une amorce
ensuite, l’ADNpolIII synthètise l’ADN de 3’ → 5’ dans le cas continu, cela se passe sans inter-
ruption. Par contre, pour le brin discontinu, l’ADNpolIII va atteindre l’amorce (mise par l’ADN
primase) et va donc se détacher. Nous avons ainsi un fragment de Okazaki. Et le processus
recommence, un ADN primase fixe une amorce, l’ADNpolIII ajoute des nucléotides d’ADN et se
détache lorsque le fragment atteint la 1ère amorce.
C’est une autre enzyme, l’ADNpolI qui sert à remplacer les armoces par des nucléotides et l’ADN
ligasse qui sert à effectuer les liaisons entre tous les fragments.
Nous avons vu l’ADNpolIII et l’ADNpolI , l’ADNpolII quant à elle sert à la réparation.
Le mot expliquant les 2 cas de figures est antiparallèle (les 2 brins d’ADN le sont).

La mitose est elle aussi divisée en phases :

Phase G2 de l’interphase : les chromatines sont répliqués dans le noyau, les centrosomes
sont proches.
Prophase : les chromatines se condensent, les centrosomes se séparent et vont vers les poles

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(il y a des microtubules entre eux).

Prométaphase : fin de la condensation, l’enveloppe nucléaire disparait (car par phospho-
rylation, la lamine protégeant l’enveloppe se casse et l’enveloppe nucléaire change de
forme).
Métaphse : les chromosomes sont alignés à l’équateur.
Anaphase : les chromosomes se détachent et vont chacun vers un pole. Durant cette phase,
3 types de microtubules entre en jeu, les microtubules astrals et polaires servent à l’allon-
gement de la cellule et faisant s’éloigner les poles et en rapprochant les centrosomes des
extrémités de la cellule. Tandis que les chromatides se déplacent grâce aux microtubules
kinétochores sur lesquels la dynéine se déplace vers le centrosome en amenant avec elle
la chromatide.
Télophase : décondensation des chromosomes et reformation de l’enveloppe nucléaire en
déphosphorilant les lamines.
Cytocinèse : séparation en 2 de la cellule, un anneau contractile de microfilaments d’actine
se contracte via de la myosine.
Le caryotype humain est une photo de l’ensemble de ses 23 paires de chromosomes (diploide).
Il y a 22 paires de chromosomes et la paire de gonosome (ou hétérochromosome qui donne
notre sexe). Les paires de chromosomes ne contiennent pas nécessairement les mêmes allèles
(information génétique, un peut contenir l’information yeux bleus et l’autre yeux bruns).
Il y a plusieurs moyens de régulation du cyle cellulaire :
— Un premier moyen controle l’activation de la mitose (en G2). En effet, le processus est
assez compliqué, la CDK (kinase dépendante de cycline) est activée en se liant à une
cycline avec en plus une phosphorylation (de 3 phoshates) mais il faut une déphosphory-
lation de 2 phosphates pour activer la MPF qui est le facteur de promotion de la mitose
(ensuite la cycline est détruite).

— Un second moyen est la protéine p53 (53 fait référence à la taille en kilo dalton). Celle-ci
est le gardien du génome, elle s’active lorsque le génome est abimé en étant phosphorylée.
Elle devient un facteur de transcription actif et code pour la p21 qui inhibe la CDK est
donc arrête le cycle cellulaire car la cellule ne sait plus faire la phase S. Si ce processus
ne marche pas, la p53 active la Puma qui tue la cellule (apoptose).
La protéine Rb (rétinoblastome) est celle qui pousse la cellule à effectuer la phase S, la
CDK permet à Rb de se phosphoryler avec de l’ATP, la Rb se détache alors de E2F qui
s’active et la phase de transcription peut commencer (la phase S).

— Le dernier moyen est le couple CDK-cycline qui active le complexe de promotion de

l’anaphase. Ce dernier degrade la sécurine qui retient la séparase. Une fois libérée, elle
va aller dégrader la cohésine qui tient ensemble les chromatides et ceux-ci vont pouvoir
se séparer et migrer vers les poles.

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8 Morts cellulaires
Pour maintenir l’homéostasie (équilibre), il faut que le nombre de cellules reste relativement
constant et donc que le nombre de divisions cellulaires soit égal au nombre de morts cellulaires.
Si il y a plus de morts cellulaires, il y a des dégénérescences et donc le cas inverse, la prolifération
anarchique des cellules provoquent des cancers.
Différents signaux arrivent à la cellule qui en fait la synthèse et effectue une action (survie,
changement de forme, division ou mort).

Il existe 3 grandes sortes de morts cellulaires :

— Nécrose ce type de mort n’est pas voulue, un facteur extérieur (coups,...) provoque un
abimement de la cellule, cela provoque une inflammation (chaleur, douleur, rougeux) qui
va activer le système immunitaire.
Il va y avoir une accumulation de liquide (extérieur) dans la cellule jusqu’à ce que la
membrane lache et que le contenu de la cellule soit libéré. "Mort sale".
— Autophagie les lysosomes présents dans le cytoplasme digèrent et tuent les cellules
(pas d’inflammation). Lorsque des neurones ne sont pas utilisés, ils sont autophagiés.
— Apoptose, "mort propre, organisée". La cellule se condense (perte de liquide), la mem-
brane devient frisée (boursouflée) et la cellule se divise. La cellule essaye de garder son
intégration. C’est une mort propre car il n’y a pas d’inflammation.
Lorsque le résultat de tous les signaux est négatif, cela provoque l’apoptose mais elle est
parfois utile comme par exemple lorsque nous perdons nos membranes entre les doigts,
lorsque les tritons perdent leur queue...

Dévellopons un peu plus cette dernière catégorie de mort cellulaire. Pour maintenir l’homéosta-
sie dans le foie, il y a de 2 à 4 cellules (sur 10 000) en apoptose. Même si ce pourcentage peut
paraitre très faible, il a toute son importance. En effet, cela permet de maintenir le volume hé-
patique. Il existe des drogues inhibantes apoptose ce qui provoque une augmentation du volume.

Pour détecter une apoptose, il y a différentes possibilités.

Un moyen pour une détection rapide est l’ajout d’annexine V qui vient se lier au phosphati-
dysteine (de la couche extérieur de la membrane cellulaire) ce qui permet de savoir si il y a
apoptose car celle-ci modifie la composition des couches de phospholipides (les phosphatidy-
steines se trouvent seulement dans la couche interne en temps normal).

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Une autre possibilité est de s’interesser aux masses volumiques, le nombre de molécules de
hautes MV sont fort présentes dans le noyau en temps normal (cela diminue avec l’apoptose)
et il y a peu de molécules de faibles MV mais ce nombre augmente dans le cas de l’apoptose.
Ainsi, l’ADN (haute MV) est fragmenté en oligonucléosomes.
Il existe 2 voies d’apoptoses :

— Voie extrinsèque dans ce cas, la réponse dépend du ligand. Un récepteur transmem-

branaire (FAS) et son ligand (FASL) réagissent, cela active le domaine DD du récepteur
qui récrute une protéine (FADD) possédant aussi le domaine DD. Un autre domaine de
cette protéine (le DED) va lui même recruter une enzyme (pro-caspase 8) qui possède
également le domaine DED (recrutement homotypique). Pro-caspase veut dire avant la
réaction enzymatique. Une fois activé, les captases sont des protéases, ils sont capable
de couper des protéines en s’auto-activant (par 2). Mais si les 2 enzymes qui viennent
se lier sur le domaine DED ne sont pas 2 caspases 8, cela peut provoquer des réponses
différentes comme par exemple l’activation d’un enzyme qui assure la survie de la cellule.
Un même ligand peut donc provoquer soit la mort soit la survie de la cellule.
Le recepteur FAS est l’asemblage de 3 protéines, pour qu’il ne fonctionne pas tout le
temps et donc controler l’apoptose, les 3 protéines du récepteur sont séparées par SODD.
Les caspases 8 sont les caspases initiatrices, elles stimulent les caspases 3 (6 et 7) qui
provoquent la mort en détruisant des choses importantes de la cellule. Par voie direct,
ils détruisent les protéines (car protéase) et par voie indirecte, l’ADN (celui-ci n’étant
pas une protéine, les caspases ne savent pas le détruire direct, donc ils stimulent un
nucléase).
— Voie intrasèque dans ce cas, le point de départ est les mitochondries. A cause d’un
stress extérieur (radiation...), le cytocrase C sort des mitochondries (ce qui est anormal)
ce qui va activer des enzymes qui par une succession de réactions va provoquer la mort
cellulaire.

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9 Energie
L’énergie pouvant se retrouver sous différentes formes (chaleur, lumière...) suit les 2 grands
principes de la thermo à savoir, pas de perte et augmentation de l’entropie de l’Univers.

L’ATP est notre source d’énergie. Il fait partie des nucléotide (l’ATP fait donc partie des consti-
tuants de l’ADN). Entre les atomes de P, il y a des liens phospho-amides (environ 30KJ/mol
par lien). C’est grâce à ce type de lien que l’ADNpolymérase n’a pas besoin d’énergie car elle
coupe ce type de lien ce qui libère de l’énergie.
En effectuant un couplage de 2 réactions, elles peuvent se produire. Ainsi, si ∆G < 0, la réaction
sera exergonique et peut se produire tandis que si ∆G > 0, la réaction sera endergonique et
aura besoin d’énergie. Il faut donc phosphoriler un des 2 composés et donc casser une liaison
phospho-amide ce qui libère pas mal d’énergie.

La synthèse de l’ATP à partir de l’ADP et du P consomme de l’énergie (cette énergie provient

de catabolisme (en détruisant de petites molécules)
A contrario, l’hydrolyse de l’ATP pour former de l’ADN et du P produit de l’énergie (anabo-
lisme), cette énergie sert au travail cellulaire (coupler des molécules).

Le couplage n’a pas seulement lieu entre les constituants d’une même cellule. Ainsi, les racines
des patates et les patates sont en couplage, en mangeant des légumes, on est en couplage avec,...

Petit rappel, l’oxydant pert des e− et le réducteur en gagne. Comme c’est très rare de trouver
des éléctrons seuls dans la nature, une oxydation est presque toujours accompagnée d’une ré-
duction.
Nous pouvons voir que l’eau est la forme réduite de l’oxygène et donc que O2 est la forme
oxydée de H2 O.

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9.1 Respiration cellulaire

La respiration cellulaire comprend 4 étapes :

Glycolyse chaque mole de glucose est transformée en 2 moles de pyruvate. Pour se faire,
le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide), qui est le transporteur d’éléctrons dans
cette réaction, se réduit pour donner du NADH et H. La glucose peut donc s’oxyder en
pyruvate et en eau ; de plus pour une mole de glucose, 2 moles d’ATP sont produites.
Oxydation du pyruvate le pyruvate étant une molécules chargée, elle ne peut donc pas pas-
ser la membrane, il doit donc subir quelques transformations.
Il y a 3 étapes ; dans un 1er temps, il y a une décarboxylation du pyruvate (le grou-
pement carboxyle part). Ensuite, il y a une réduction du NAD+ . Puis une coenzyme
A (contenant un groupement thiole) réagit avec le pyruvate décarboxylé pour former
l’acétyl-CoA.
Cycle de Kreps ou cycle de l’acide citrique (cycle donc pas début ni de fin). Ce cycle est un
cyle oxydant car les réactions en annexes sont toutes des réductions.
Un autre transporteur d’éléctron, le FAD, peut être réduit. L’énergie d’activation de
celui-ci est de :
EF0 AD/F ADH2 = +0, 031V tandis que celle du NAD vaut : EN 0
AD/N ADH,H + = −0, 032V .
Cela a pour conséquence que le FAD est le plus oxydant, il a "faim" d’éléctrons et prendre
donc les éléctrons peu (les plus difficiles à prendre) et plus énérgétiques. Alors que le
NAD ne sait prendre que les éléctrons les plus énérgétiques.
L’oxygène est le plus oxydant de tous.

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Comme nous pouvons le voir, le complexe 1 recoit des éléctrons de NADH + H+ (qui
subit une oxydation), le complexe 1 effectue un travail (faire passer des H+ dans l’espace
inter-membranaire) puis les éléctrons sont relachés et continuent leur chemin jusqu’au
complexe 2 qui est plus oxydant, il effectue un travail et ... jusqu’à l’oxydant le plus fort
l’oxygène.
Les éléctrons amenés par NAD sont utilisés 3 fois alors que ceux amenés par FAD sont
utilisés 2 fois.
Phosphorylation oxydative la plus grosse production d’ATP. L’ATPsynthase permet aux ions
H+ de rentrer dans la cellule et donc de transformer l’ADP en ATP.

Le rendement maximum d’ATP pour une mole de glucose est d’environ 30 moles d’ATP car il
y a quelques pertes dues aux activations des pompes pour traverser la membrane. De l’ATP est
consommé pour lancer la réaction mais la production dépasse largement l’apport nécessaire.

Lorsque il y a un déficit en O2 , le pyruvate ne rentre plus dans les mitochondries, il faut donc
le réutiliser pour former de l’ATP.

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