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Progrès des sciences animales et vétérinaires

Article de révision

Application des outils protéomiques à la qualité et à la sécurité alimentaire

DeepakShankaregowDanakoppaluJ.agaDeeSh1*, toiJourkAnnegunDla2, roupskriShnartourbillon3

1Département de santé publique vétérinaire et d'épidémiologie, Madras Veterinary College, Chennai 600007,
TANUVASU, Inde ;2Département de génétique animale et de sélection, Institut national de recherche laitière (ICAR-
NDRI), Bengaluru, Inde ;3Département de nutrition animale, Madras Veterinary College, Chennai 600007,
TANUVASU, Inde.

Abstrait|Le développement de la recherche en science alimentaire visait à obtenir des aliments hautement nutritifs, de qualité supérieure et sûrs. La
recherche basée sur la foodomique comprend la génomique, la transcriptomique, l'épigénétique, la protéomique, la peptidomique et/ou la métabolomique.
La protéomique est l'étude des protéines et leur caractérisation. Des études basées sur la protéomique dans la recherche en science alimentaire ont été
appliquées à divers produits alimentaires tels que le lait, la viande, les produits agroalimentaires et marins. Implique principalement des sujets tels que la
qualité des aliments, les composés bioactifs, les aliments fonctionnels et les nutraceutiques, les marqueurs moléculaires, la foodomique intégrée, les
protéines allergiques, le diagnostic, le traitement ciblé et le développement de vaccins/médicaments. Cet article est un aperçu complet de l'application des
outils protéomiques dans la qualité des aliments et module de recherche sur la sécurité qui aide à trouver certains des derniers développements en
protéomique en relation avec les aspects de la science alimentaire et de la recherche animale.

Mots clés|Foodomics, Lait et produits laitiers, Viande et produits carnés, Recherche en science animale, Aliments marins

Éditeur|Kuldeep Dhama, Institut indien de recherche vétérinaire, Uttar Pradesh,

Inde. Reçu|7 mars 2017 ;Accepté|1er avril 2017 ;Publié|13 mai 2017
* Correspondance|Deepak Shankaregowdanakoppalu Jagadeesh, Ph.D. chercheur, Département de santé publique vétérinaire et d'épidémiologie, Madras Veterinary College,
Chennai, TANUVASU ;E-mail:disjdeepak@gmail.com
Citation|Jagadeesh DS, Kannegundla U, Reddy RK (2017). Application d'outils protéomiques à la qualité et à la sécurité alimentaire. Av. Animé. Vétérinaire. Sci. 5(5) : 213-225.
EST CE QUE JE|http://dx.doi.org/10.17582/journal.aavs/2017/5.5.213.225 ISSN (en ligne)|2307-8316 ;ISSN (Imprimer)|2309-3331

droits d'auteur© 2017 Jagadeesh et coll. Il s'agit d'un article en libre accès distribué sous la licence Creative Commons Attribution, qui permet une utilisation, une distribution et une reproduction
sans restriction sur n'importe quel support, à condition que l'œuvre originale soit correctement citée.

INTRODUCTION Le mot « protéomique » a été inventé par Marc Wilkins lors de la

conférence de Sienne en 1994 et le terme protéome a été abrégé de

je Dans un scénario en évolution, la croissance démographique a accru les

besoins alimentaires, ce qui met l’accent sur le développement de
techniques avancées de production et de transformation des aliments.
Augmentation du besoin de recherche en science alimentaire qui se
concentre sur l’amélioration de la qualité nutritionnelle et de la sécurité
alimentaire des aliments. Les nouvelles techniques innovantes ont été
introduites pour identifier les attributs de qualité et de sécurité alimentaire.
L’une de ces techniques est la recherche basée sur la « –omics », qui gagne en
importance pour comprendre le phénomène fondamental de la science
alimentaire, appelé Foodomics (Cifuentes, 2009;Herrero et coll., 2012). La
foodomique est définie comme des études sur l'alimentation grâce à
l'application d'approches omiques avancées. La foodomique comprend la
génomique, la transcriptomique, l'épigénétique, la protéomique, la
peptidomique et/ou la métabolomique pour étudier la sécurité alimentaire, la
qualité des aliments, la traçabilité des aliments et trouver de nouveaux
composants bioactifs dans les aliments. Le
« complément PROTEine du génOME » signifiant l'ensemble complet
des protéines exprimées par la cellule (Wilkins et coll., 1996). La
protéomique, pourrait être décrite comme « l’analyse à grande
échelle des protéines » (Pandey et Mann, 2000). « La protéomique
comprend non seulement l’identification et la quantification des
protéines, mais aussi la détermination de leur localisation, de leurs
modifications, de leurs interactions, de leurs activités et, in fine, de
leur fonction » (Champs, 2001).
Le flux de travail de la méthodologie protéomique (http://
proteome.co.uk/proteomics) 1.
Collecte, manipulation et stockage des échantillons. Séparation
2. des protéines (Ingel ou OFFGEL). Identification des protéines
3. (empreintes peptidiques de masse) Caractérisation des
4. protéines (séquençage des acides aminés). Bioinformatique
5. (référence croisée des protéines)

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Les approches protéomiques sont classées en six groupes : protéomique
d'expression, interactions protéine-protéine, protéomique fonctionnelle,
protéomique structurelle, extraction du protéome et modifications post-
traductionnelles (Carbonaro, 2004). La protéomique est une nouvelle
approche prometteuse pour identifier les protéines dans la matrice
alimentaire et pour étudier les interactions protéine-protéine dans les
aliments crus et transformés, ainsi que les interactions entre les
protéines et d'autres composants alimentaires (Kvasnicka, 2003). Il
fournit des informations sensibles sur les changements dans la structure
des protéines se produisant au niveau de résidus d'acides aminés
spécifiques au cours des événements de transformation et aide à prédire
la qualité et la stabilité des produits alimentaires. En protéomique,
l'analyse des protéines et des peptides est un constituant majeur et
constitue l'aspect le plus difficile à séparer de la complexité et de la plage
de concentrations dynamiques dans les aliments.
La principale application de la technique protéomique est utile dans les
études sur les changements dans la qualité des aliments (Werf et coll.,
2001), l'identification des composés bioactifs, l'identification des
ingrédients dans les aliments fonctionnels et les nutraceutiques (Galvani
et coll., 2001), caractérisation des protéines du riz (Koller et coll., 2002),
marqueur moléculaire pour la physiologie et la pathobiologie (Bouley et
coll., 2005), foodomique intégrée (Ibá˜nez et al., 2013), piste de digestion
des protéines in vivo (Carbonaro, 2003), identification des protéines
allergiques (Beyer et coll., 2002), le diagnostic, le traitement ciblé et le
développement de vaccins/médicaments (Ploughman et coll., 2000).
Dans cet aperçu complet, des aspects importants des animaux et
produits d'origine animale, des produits marins et des produits agro-
alimentaires pour animaux sont passés en revue.
MmangerunnDMmangerpPRODUITS
Les technologies protéomiques permettant de comprendre la biologie
musculaire ont été utilisées avec succès pour la cartographie des
protéines musculaires (Bouley et coll., 2004); troubles musculaires (Ge et
coll., 2003); physiologie musculaire (Isfort et coll., 2002); couleur de la
viande (Naveena et coll., 2010) et recherche sur la texture de la viande (
Kiran et coll., 2015). Les priorités de recherche ont principalement porté
sur la caractérisation de la qualité (texture, saveur et odeur) et des
conditions de transformation de la viande, afin de prédire la qualité du
produit final. Des études sur la biologie de la différenciation et de la
croissance musculaire, la composition des carcasses et les modèles de
dépôt de graisse ont été caractérisées en détail au niveau du protéome (
Liu et coll., 2009) et les facteurs impliqués dans l'interaction des
protéines musculaires avec les lipides, les glucides et d'autres
composants de la viande. Les changements dans la croissance
musculaire du poulet (Doherty et coll., 2004). L'étude protéomique relie
l'expression du génotype en analysant le protéome et en le corrélant à
l'expression phénotypique qui a documenté l'hypertrophie bovine due à
la délétion de 11 paires de bases dans le gène de la myostatine (Bouley
et coll., 2005). Cette mutation entraîne l'expression de niveaux normaux
de protéine myostatine inactive. L'examen approfondi de la
compréhension de la régulation de la croissance des muscles
squelettiques et des modèles de qualité de la viande réalisé par
Bendixen, 2005.
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Le développement de nouvelles méthodes d'identification de la
spéciation de la viande gagne en importance (Sentandreu et al., 2010).
Les outils basés sur la protéomique sont efficaces pour identifier les
biomarqueurs peptidiques spécifiques à l'espèce, même après avoir été
soumis à des conditions difficiles de transformation de la viande
(cuisson). Cela est dû à la structure primaire stable de la protéine et n’a
pas été facilement dégradée. Les rapports sur la substitution de la viande
allaient jusqu'à 0,5 % p/v de poulet dans les mélanges de viande de porc/
bœuf en utilisant l'électrophorèse OFFGEL et les étiquettes étiquetées
AQUA (Sentandreu et coll., 2010). De même, en Inde, un niveau de
substitution allant jusqu'à 0,5 % a été différencié entre les mélanges de
viande de mouton et de buffle à l'aide de l'électrophorèse OFFGEL et de
l'analyse par spectrométrie de masse MALDI-TOF/TOF (Deepak, 2015). La
tendance récente dans l'identification des espèces de viande à l'aide de la
spectrométrie de masse haut de gamme telle que la spectrométrie de
masse à ionisation par évaporation rapide et la spectrométrie de masse
ambiante rapide (LESA) pour l'identification des protéines myofibrillaires
et sarcoplasmiques de la viande et des peptidomiques (Montowska et
coll., 2015). Récemment,Prandi et coll. (2017)bovins et porcs différenciés
et quantifiés par spectrométrie de masse dans une sauce bolognaise
hautement transformée.
La conversion du « muscle en viande » est un processus biochimique
normal se produisant à l’intérieur du muscle après l’abattage/la mort
et qui dépend principalement de facteurs intrinsèques et
extrinsèques entourant la carcasse. La qualité de la viande est
directement proportionnelle à l'effet observé en termes de goût, de
santé et de conservation. La protéomique aide à comprendre les
différents processus se produisant dans la viande. La capacité de
rétention d'eau (WHC) est un facteur qui dépend de l'efficacité de
conversion du muscle et du pH final de la viande atteint. Toute
altération du WHC entraîne le développement d'une viande PSE
(Pâle, Molle et Exsudative) ou DFD (Foncée Ferme et Sèche). Les
changements post mortem ont été étudiés et examinés de manière
approfondie par Parédi et al. (2012)avec l'utilisation et l'application
de divers outils protéomiques et étudié différentes protéines
(troponine T, chaîne légère de myosine et α-cristalline, et absence
totale de protéine de choc thermique) et leur taux de protéolyse. La
capacité de rétention d'eau (WHC) en identifiant des marqueurs de
peptides et de protéines (créatine phospho kinase de type M (CPK),
desmine et un activateur de transcription (régulateur dépendant de
l'actine associé à la matrice associé au SWI/SNF de la sous-famille A
de la chromatine membre1, SNF2L1) pour l'évaluation de la qualité
de la viande de porc (Dick et coll., 2007).
L'acceptation de la viande fraîche pour la consommation dépend
principalement de paramètres d'apparence tels que la couleur, l'odeur et
la texture. La couleur et l'odeur dépendent principalement de la teneur
en myoglobine qui est affectée par le potentiel redox et la charge
microbienne. Sur la base de ces paramètresJoseph et coll. (2015)a
examiné l'application de la protéomique à la caractérisation des aliments
musculaires sur la couleur et la stabilité oxydative de différentes espèces
de viandes dans différentes conditions. La couleur de la viande dépend
du taux de phosphorylation des protéines musculaires, de la teneur en
graisse intramusculaire et de la tendreté de la viande. Protéine
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marqueurs permettant d'évaluer l'évolution de la sensibilité pendant
l'entreposage post mortem de la carcasse (Jia et coll., 2009).
L'attendrissement de la viande se produit plus tard après la rigor-
mortis (conversion du muscle en viande) en raison de la dissolution
des liaisons actine-myosine, ce qui rend la viande plus savoureuse et
plus saine. Les différentes protéines impliquées dans ce processus
sont divisées en fragments plus petits (Lana et Zolla, 2016). La
tendreté de la viande dépend des modifications post mortem des
protéines myofibrillaires (Mélodie et coll., 2004).Bendixen (2005) a
examiné le rôle des Calpains dans la tendreté de la viande, le
métabolisme post-mortem, la croissance et le développement, la
capacité de rétention d'eau, les marqueurs du traitement
technologique et les outils protéomiques avancés pour
l'amélioration de la qualité et de la sécurité de la viande.Hollung et
coll. (2007)a expliqué les relations moléculaires et le mécanisme
derrière les paramètres de qualité de la viande.
L'ensemble du protéome musculaire cartographié parBouley et
coll. (2004)où il a étudiésemi-tendineux(ST) muscle d'origine
bovine. Sa cartographie était basée sur la séparation des
protéines sur 2-DE et la caractérisation par spectrométrie de
masse et efficace pour reproduire 500 spots protéiques. De la
même manière,Hamelin et coll. (2006)étudié l'expression
protéomique des protéines sarcoplasmiques de l'ovin. Dans
lequel il a caractérisé 4 protéines différentes telles que
longissimus dorsal(LD),vaste médial(MV), semi-membraneux(
SM), ettenseur du fascia lata(TL).L'analyse du protéome du
muscle SM de jambons normaux et des zones PSE de jambons
défectueux a démontré une protéolyse réduite de la troponine
T, de la MLC 1 et de la cristalline dans les muscles défectueux (
Laville et coll., 2005).
Les approches protéomiques sur les caractéristiques de la myoglobine
de la viande et les mécanismes moléculaires de la chimie redox,
l'oxydation induite par l'oxydation des lipides, la couleur de la viande
fraîche et/ou la spécificité de la stabilité de la couleur pour un muscle
individuel, la variation animale, les variations intramusculaires, la
stabilité oxydative ont été bien discutées dans sa revue.Naveena et coll.
(2009)rapporté que le modèle de fragmentation ESI – MS / MS de la
myoglobine de dinde et de poulet est similaire en ce qui concerne leur
structure primaire. Le potentiel rédox et la caractérisation de la
myoglobine chez la dinde et le poulet par des aldéhydes insaturés induits
ont permis de déterminer que les adduits de HNE aux résidus d'acides
aminés (HIS 64 et HIS 93) qui sont essentiels au maintien de la stabilité
rédox de la myoglobine du poulet et que l'oxydation de la myoglobine
était corrélée au nombre des résidus d'histidine dans la myoglobine ; un
taux d'oxydation plus élevé a été observé dans les Mbs contenant un plus
grand nombre de résidus histidine (Naveena et coll., 2009; Naveena et
coll., 2010) et d'autres oxydations de la myoglobine du bétail et de la
volaille producteurs de viande sont documentées parYin et coll. (2011).
Suman et coll. (2013)a étudié la base des protéomes pour les variations
intramusculaires des muscles de bœuf et la stabilité de la couleur à l'aide
du muscle semi-membraneux. Canto et coll. (2015)a étudié le facteur
animal dans la viande bovine
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stabilité des couleurs grâce au profilage du protéome et à des muscles
sélectionnés de couleur labile et stable pour les attributs de stabilité des
couleurs des présentoirs de vente au détail.Sayd et coll. (2012)ont étudié
l'expression du protéome sarcoplasmique du muscle LL porcin en
relation avec l'oxydation des lipides pendant le stockage et la cuisson.
Les auteurs ont utilisé le 2-DE et la MS tandem (LC – MS/MS) pour la
caractérisation du protéome, tandis que l'oxydation des lipides a été
déterminée par la méthode des substances réactives à l'acide
thiobarbiturique.
Qualité de la viande Les variations attribuées aux caractéristiques de la
qualité de la viande, comme la tendreté, la jutosité, la saveur et l'odeur,
sont étroitement liées aux caractéristiques biologiques et aux variations
génétiques des animaux vivants (Boleman et coll. 1997). Les
modifications des voies métaboliques, de la protéolyse post-mortem et
d'autres conditions environnementales et de transformation modifieront
directement la tendreté et la qualité de la viande. L'effet du stress de
transport avant l'abattage sur les modifications protéomiques de
certaines protéines (troponine T, nébuline, protéine cypher) chez les
porcs a été analysé parMorzel et coll. (2004). Les peptides de faible poids
moléculaire ou les protéines dégradées des bovins lors du stockage post-
mortem et de la cuisson ont été analysés directement par MS (Bauchart
et coll. 2006). Les régulations à la baisse et à la hausse des protéines
dans les muscles affectant la tendreté de la viande pendant le stockage
post-mortem (Lametsch et Bendixen, 2001). L'action enzymatique des
calpins de dégradation des protéines myofibrillaires pour une sensibilité
optimale a été étudiée parLametsch et coll. (2004).Les effets négatifs sur
l'attendrissement de la viande par augmentation des protéines de stress
et diminution des protéines glycolytiques ont été étudiés parHwang et
coll. (2005),Lametsch et coll. (2006). La protéolyse post mortem dans le
muscle a été décrite de près chez le bœuf (Laville et coll. 2009) et dans le
porc (Bjarnadottir et coll., 2010).
L'analyse différentielle des muscles entre le Meishan et le Yorkshire de
gros poids (Xu et coll., 2009) et corrélation entre les protéines
défectueuses de la qualité de la viande et le génotype du porc (Laville et
coll., 2009). Le protéome change dans le muscle longissimus thoracis au
début de la période de stockage post-mortem et la peroxirédoxine-6
comme marqueur protéique de la tendreté de la viande (Jia et coll., 2007 ;
2009). Modifications post-mortem du protéome du muscle porcin liées à
la sensibilité (Lametsch et coll., 2003), Modifications du protéome dans
les déplacements bovins selon différents états énergétiques et stabilité
myofibrillaire (Bjarnadottir et coll., 2010). La protéolyse post mortem du
muscle, la ténacité musculaire, l'apoptose du muscle, le vieillissement de
la viande et les protéines d'attendrissement du bœuf (Laville et coll., 2009
). Cartographie protéique du foie, des reins, des muscles, du plasma et
des globules rouges (Talamo et coll., 2003). L'étude protéomique des
changements dans le développement musculaire et la myogenèse (
Chaze et coll., 2008). L'étude du muscle squelettique et de son
importance dans la production animale (Picard et coll., 2010).
MacabitunnDMacabitpPRODUITS
Le lait est considéré comme un aliment complet, composé de protéines, de sucres
et de matières grasses qui se mélangent pour former un mélange parfait.
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émulsion. L’étude du lait sous l’aspect protéomique est donc délicate
et pourtant son application dans le domaine de la caractérisation
des protéines du lait (D'Alessandro et al., 2011); les sucres et leurs
interactions avec les protéines (Picariello et coll., 2008);
changements dans les protéines du lait lors de la transformation (
Arena et coll., 2010) détection de la falsification du lait (El-Salam,
2014) et la spéciation du lait (Mayer, 2005). Caractérisation des
protéines du lait maternel ainsi que de la composition et
identification des composés bioactifs des globules gras à l'aide
d'outils protéomiquesQuarante et coll. (2001). De même, la
caractérisation des produits laitiers et des protéines impliquées
dans la réaction de Maillard a été étudiée parArène et coll. (2017).
Manso et coll. (2005)examiné sur l'application de la protéomique à
l'étude du lait et des produits laitiers.Galvani et coll. (2000)ont décrit
les protéines contenues dans des poudres de lait commerciales
contenant des conjugués de lactose de bêta-lactoglobuline, d'alpha-
lactalbumine et de caséines. La caractérisation du protéome du lait
bovin avec sa complexité moléculaire a été examinée en profondeur
parD'Alessandro et al. (2011). La composition des protéines du lait,
du coluistrum et des phosphoprotéines du lait affectant la qualité a
été examinée en profondeur parCasado et coll. (2009). Les aliments
infantiles d'origine lactée impliqués dans le profil de lactosylation
des protéines du lait ont été étudiés parMarvin et coll. (2002)et
Renzone et al. (2015) sur la caractérisation des protéines
intermédiaires et glyquées à partir d'échantillons de lait commercial.
La falsification du lait a été fréquemment observée à travers le
monde, où le lait est dilué avec de l'eau, la graisse est éliminée par
centrifugation et le lait synthétique est synthétisé par divers
composés. Les conservateurs et les adultérants ajoutés ont de
graves effets sur la santé.El Salam (2014)a examiné en profondeur
l'utilisation de diverses techniques d'analyse protéomique (MS
couplée à HPLC et MALDI-TOF) pour l'évaluation de diverses
contaminations du lait, de conservateurs et d'adultérants. Il a
également été utile pour identifier les changements dans les
protéines du lait au cours des différentes étapes de la lactation ou
dues à une mammite et pour identifier l'allergène du lait. La
détection des falsifications du lait et le contrôle des dérivés de lait
en poudre dans le lait de vache, dans le lait pasteurisé et transformé
UHT, ont été étudiés parCalvano et coll. (2013).Sassi et coll. (2015) a
intégré le profilage protéomique et peptidomique des échantillons
de lait pour une détection rapide des frelatations alimentaires.
La complexité des protéines du lait provient de la grande variation
des modifications post-traductionnelles qui incluent la glycosylation
(Picariello et coll., 2008;Wilson et coll., 2008), la phosphorylation (
Holland et coll., 2004;Kjeldsen et coll., 2007) et la protéolyse. Dans
une revue parLe et al. (2017) sur les protéines du lait bovin qui
couvre l'identification, la caractérisation et la quantification des
protéines du lait. L'application de la protéomique depuis la
composition de base jusqu'aux modifications post-traductionnelles
(PTM) dans le lait naturellement stocké et transformé, ainsi que la
protéomique quantitative et la bioinformatique, sont bien discutées.
Autre avis deCaroli et coll. (2009)discuté de la complication des
protéines du lait
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en raison de la variation de la composition génétique dans
différentes races, des modifications post-traductionnelles (PTM), de
la protéolyse et des différents traitements et préférences. Diverses
autres revues sur la protéomique du lait ont porté sur les
changements dans les protéines du lait pendant la lactation et
pendant la transformation et le stockage du lait (Cunsolo et coll.,
2011;El Salam 2014;O'Donnell et al., 2004). L'essai de digestion de
lait entier ou de caséine purifiée in vivo pour l'identification de
peptides bioactifs issus de la digestion de la caséine a confirmé leur
résistance à la dégradation protéolytique dans l'intestin grêle (
Carbonaro et coll., 2003).
La spéciation du lait et des produits laitiers à l'aide de la
protéomique et des protéines IEF de γ2-et γ3-caséines du lait de
bovins et de brebis/chèvre (Commission européenne, 2008;Mayer,
2005; Spoljarić et al., 2013).Boggs et coll. (2016 ; 2015)a expliqué la
quantification protéomique des protéines du lait bovin du lait
écrémé, du lait transformé et du lait liquide pendant l'involution de
la glande mammaire sur la période de stockage.D'Ambrosio et al.
(2008)a caractérisé les différentes fractions protéomiques du lait de
bufflonne d'eau par modification post-traductionnelle et identifié
quelques composants impliqués dans l'apport de nutriments et la
défense contre les agents pathogènes et la détection de la
falsification du lait sur la base de 1D SDS-PAGE et 2-DE. Baeker et
coll. (2002)a étudié le modèle 2DE du lait mammitique et sain de
bovins afin de trouver le biomarqueur pour leur identification au
niveau protéomique et comme diagnostic moléculaire avancé.
Roncada et coll. (2012)a examiné diverses protéomiques du lait
d'animaux de ferme.Arène et coll. (2010 ; 2011)sur les changements
dans les protéines du lait au cours de diverses techniques de
transformation.Pinto et coll. (2012)décrit la lactosylation de la
caséine comme sa fonction de chauffage et peut être utilisée
comme indicateur du lait chauffé.Hollande et coll. (2011)démontré
un profil protéomique sur les changements dépendants de la
température dans les protéines du lait (réticulation sans disulfure,
désamidation et lactosylation) pendant le stockage du lait traité UHT
en utilisant du 2-DE couplé au MALDI-TOF MS.
L'application protéomique sur l'analyse de la qualité du lait (Guy et
coll., 2006) dans la quantification des protéines du lait dans la
réponse de l'hôte à la mammite (Danielsen et coll., 2010) différence
de glycoprotéines entre le lait humain et le lait bovin (Wilson et coll.,
2008).
unniMalhla santérRecherche électronique
L'étude de la protéomique est une composante essentielle de la biologie des
systèmes, qui intègre les données croissantes de diverses investigations en un
seul processus en agissant comme un pont entre les études génomiques et
transcriptomiques. Par conséquent, l'étude protéomique devrait faire partie
intégrante de l'analyse des processus biologiques, ce qui aide dans l'étude des
animaux. la croissance, le développement, la production et les maladies
infectieuses associées (D'Alessandro et Zolla, 2013). Les outils protéomiques
ont été appliqués à la recherche bovine à la fois dans le domaine du lait des
bovins laitiers (Picariello et coll., 2012; Lemay et coll., 2009), métabolisme (
Timperio et coll., 2009),
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nutrition (Drackley et coll., 2006), la fertilité (Gaviraghi et al., 2010), santé (
Tollboll et coll., 2012) et les bovins de boucherie (Bjarnadóttir et al., 2011;
Zapata et coll., 2009;D'Alessandro et al., 2012). L'utilisation de la protéomique
dans la recherche porcine est largement étudiée sur divers facteurs tels que
les performances de croissance, la prolificité, l'épaisseur du lard dorsal, la
maigreur de la viande, le taux de conversion alimentaire, le développement et
la taille de la croissance musculaire, l'adaptation aux environnements
d'élevage difficiles et au stress, la saveur et les caractères affectant le goût. ,
comme l'odeur de verrat et l'aptitude à la recherche biomédicale par de
Almeida et coll., (2012). Un examen de la protéomique des animaux d'élevage
de divers facteurs tels que l'état du sol, les constituants des paramètres vitaux
du corps, le développement de l'embryon, les indicateurs de santé, les
indicateurs de paramètres de production, l'authentification de la viande, la
qualité de la viande, les changements post-mortem tels que la protéolyse, par
Bendixen et coll. (2011). Bendixen et coll. (2010)a examiné les progrès de la
génomique et de la protéomique porcines en vue de les développer en tant
que modèle pour la recherche biomédicale moléculaire.
L'utilisation des animaux de ferme comme modèle de nouvelle génération
pour comprendre les maladies humaines (Pérez et coll., 2004) et les porcs sont
des omnivores monogastriques, avec une anatomie gastro-intestinale très
proche de celle de l'homme (Patterson et coll., 2008).
La surveillance de la santé et des maladies des animaux de ferme, basée
sur des études protéomiques sur les fluides corporels comme le sérum,
le plasma et le lait, constitue des échantillons de diagnostic importants,
car leurs compositions reflètent l'état de santé global de l'animal
individuel (Eckersall et coll., 1997;Eckersall, 2006). Modifications du profil
du sérum bovin chez les animaux présentant une inflammation aiguë de
la mamelle (Attendez et coll., 2002) et pendant la grossesse avec ou sans
complications (Cairoli et coll., 2006). L'identification et la vérification de
nouveaux marqueurs diagnostiques, de médicaments thérapeutiques et
de cibles vaccinales tirent de plus en plus parti de la protéomique (
Ploughman et coll., 2000). Les approches protéomiques des pathogènes
microbiens comprennent la caractérisation des protéomes sous-
microbiens (exemple : protéines sécrétées, protéines de surface et
protéines immunogènes), l'analyse comparative de différentes souches,
l'analyse comparative de différents états physiologiques, l'identification
de protéines liées à la pathogénicité, l'identification de protéines
impliquées dans l'hôte. –interactions pathogènes et évaluation des
mécanismes d’action des antimicrobiens.
Les races bovines Holstein Friesian connues pour leur production laitière
et Chianina pour leurs caractéristiques de viande ont été étudiées pour
les changements dans le foie afin de connaître le métabolisme,
l'expression des protéines et ont identifié trente-neuf protéines
différentiellement exprimées entre Chianina et Holstein Friesian, et ont
permis d'identifier les protéines dont l'expression pourrait rendre ces
dernières capables d'une plus grande production de lait, de voies
anabolisantes, d'une capacité de thermorégulation altérée ou d'une
production d'hormones dont l'étude fournit des preuves moléculaires
pour étayer les différences physiologiques entre les races bovines
Holstein et Chianina (Timperioa
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Progrès des sciences animales et vétérinaires
et coll., 2009).
SchaqueFooDrRecherche électronique
La substitution des poissons est une conséquence d'un étiquetage
erroné, intentionnel ou non, une nouvelle variété de poissons inconnus,
de valeur inférieure ou faible, est courante dans l'industrie du poisson, ce
qui met en danger les attributs de sécurité et de qualité. De nombreuses
recherches ont été menées sur cet aspect de la détection de divers outils
et techniques utilisant des protéines et de l'ADN. Les protéines sont
utilisées depuis la fin des années 1970 principalement pour la spéciation
des poissons, SDS-PAGE, focalisation isoélectrique, 2 DE et le dernier
développement concerne désormais la caractérisation des protéines par
spectrométrie de masse en tandem. La protéomique est une approche à
haut débit pour l'identification de nouveaux biomarqueurs peptidiques
d'authenticité et un grand nombre d'échantillons sont criblés avec un
minimum de temps et ont été discutés par Mazzeo et Siciliano (2016),
Salla et coll. (2013),Siciliano et coll. (2016). Mazzeo a passé en revue
diverses techniques et méthodes utilisées pour la spéciation ou
l'authentification des poissons.López et coll. (2002)distingué la structure
primaire des paralbumines et d'autres classes de protéines pour
l'authentification du poisson. Carrera et coll. (2009)ont discriminé
Merluccius spp par séquençage de novo de peptides tryptiques
spécifiques de la nucléoside-diphosphate kinase B et en utilisant ces
peptides pour concevoir des expériences ad hoc de surveillance sélective
de la réaction ionique (SIRM) utilisant la protéine aldolase A avec analyse
LC/MS-MS.Barik et coll. (2013)ont discriminé les espèces de sperata
étroitement apparentées en espèces respectives en utilisant l'analyse
des empreintes digitales MALDI-TOF des isoformes de la triosephosphate
isomérase. Il existe peu d'études sur l'authenticité de la mer et des
aliments marins utilisant des outils protéomiques parPineiro et coll.
(2003) etMartinez et Jakobsen (2004).
Rodrigues et coll. (2012)a examiné l'application et les nouvelles
tendances en matière d'application de la protéomique en aquaculture.
Rasinger et coll. (2016)a présenté des outils protéomiques pour la
différenciation spécifique des espèces et des tissus des protéines
animales transformées dans les aliments pour l'aquaculture.Carrera et
coll. (2013)a examiné l'application de la protéomique pour l'évaluation de
la qualité et de la sécurité des produits de la pêche. Il a discuté de
l'authentification du poisson, de la détection des allergènes, de la
détection et de l'identification des microorganismes d'altération et/ou
pathogènes et des changements de qualité pendant le stockage et la
transformation des produits alimentaires marins. Les protéines de faible
poids moléculaire des cellules bactériennes intactes lors de l'analyse
MALDI-TOFMS ont identifié une partie des fruits de mer détériorés et
pathogènes ; Bactéries à Gram négatif, notamment Aeromones
hydrophila, Acinetobacter baumanii, Pseudomonas spp. et Enterobacter
spp. (Böhme et al., 2011 ; 2010) et les bactéries Gram-positives,
notamment Bacillus spp., Listeria spp., Clostridium spp. et
Staphylococcus spp. (Böhme et al., 2011). Amines biogènes telles que
l'histamine qui est une substance potentiellement toxique pour les
poissons scombridés (Fernández-No et al., 2011) et l'isolement et
l'identification par MAL-DI-TOF MS de S. parauberis dans les fruits de mer
emballés sous vide
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des produits (Fernández-No et al., 2012). La qualité de la viande du
poisson lors des changements post-mortem affectera la qualité et la
fraîcheur du poisson, l'attendrissement sur analyse protéomique a
été étudié parVerrez-Bagnis et al. (2001)et sur la concentration et
certaines protéines telles que la myosine et l'α-actinine, ainsi que
certaines protéines glycolytiques sont étudiées parTerova et coll.
(2011). Les effets du stress, comme le surpeuplement, sur les
protéomes musculaires et sanguins du saumon atlantique ont été
étudiés parVeiseth-Kent et coll. (2010).Desai et coll. (2014) étudier les
attributs de qualité et le protéome musculaire (sarcoplasmique et
myofibrillaire) des filets de poisson-chat normaux et décolorés
(rougeâtres).Picard et coll., 2012a examiné la protéomique du
poisson et des fruits de mer, en se concentrant sur la nutrition/la
supplémentation, l'identification des espèces, la sécurité alimentaire
et la qualité des aliments musculaires, ainsi que la caractérisation de
la toxicité et des allergènes.
novelleFooDrRecherche électronique
L'application des techniques protéomiques à l'étude de la qualité des
aliments en ce qui concerne la nutrition se fait en analysant le protéome
ou le métabolome complet des aliments ou des ingrédients alimentaires
et gagne en importance. Le concept de la ferme à la table a conduit à
l'authentification des produits alimentaires en identifiant les marqueurs
spécifiques d'une zone géographique spécifique. Approche protéomique
dans la surveillance post-commercialisation des aliments dérivés de
cultures génétiquement modifiées (Kuiper et coll., 2001).
La qualité des « aliments fonctionnels » dépend de la présence de
composés bioactifs, qui comprennent de nombreux peptides produits
lors de la transformation et qui exercent un effet bénéfique sur la santé.
La cartographie basée sur la protéomique des bioactifs alimentaires à
base de peptides est un nouvel appareil pour la séparation et
l'identification des peptides (Righetti et coll., 1997;Galvani et coll., 2001).
Les protéines et peptides bioactifs constituent une classe vaste et
significative de produits nutraceutiques qui peuvent être isolés, purifiés
et caractérisés par plusieurs outils protéomiques. Un nutraceutique est
un composant alimentaire bioactif qui peut ajouter de la valeur à un
aliment et entraîner la prévention ou le traitement de maladies (Luney,
2007). Les attributs bénéfiques des bioactifs vont des agents
antioxydants, antimicrobiens et antihypertenseurs aux modificateurs et
régulateurs, dans les voies de signalisation intracellulaires et
extracellulaires.
FooDBornépathogèneunnDunallergie
L'allergie en terme général fait référence à une réponse indésirable de
l'organisme à des métabolites/composés/facteurs externes ou parfois
internes. L'allergène est le candidat qui élucide les réponses du corps.
L'allergie dans le corps est généralement due à une augmentation des
immunoglobulines-IgE, à une augmentation des histamines, des
cytokines et à d'autres réponses corporelles particulières à un antigène
ou à un allergène. Les maladies allergiques alimentaires sont
principalement dues à des affections liées aux IgE. Il y a eu un besoin
croissant de techniques moléculaires pour diagnostiquer, pronostiquer
les allergènes et les réponses corporelles liées aux allergies alimentaires.
Sommergruber (2016)examiné de manière approfondie en iden-
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Progrès des sciences animales et vétérinaires
tification des allergènes alimentaires d’origine végétale et animale. Il a déclaré
que divers allergènes alimentaires majeurs tels que la parvalbumine dans les
poissons, les caséines dans le lait des mammifères, les tropomyosines des
crustacées et des mollusques et les protéines liées au Bet v 1 dans les plantes
monocotylédones et dicotylédones.
La traduction de la recherche protéomique dans le domaine des
allergènes alimentaires est assez vaste (Panchaud et coll., 2005), car le
développement de méthodes sensibles de détection/quantification est
crucial pour le diagnostic, le traitement et l'évaluation des risques des
allergènes, ainsi que pour renforcer la législation actuelle en la matière.
Identification soit de gènes responsables de maladies allergiques, soit de
protéines allergènes (Beyer et coll., 2002;Toda et Ono, 2002;Yu et coll.,
2003). La qualité et la sécurité des aliments, ainsi que leur influence sur
la santé des consommateurs finaux, deviennent de plus en plus un
principe fondateur de l'agenda international des organisations de santé (
Thomsen et coll., 2006). Les aliments sont souvent susceptibles de se
détériorer en raison d'une altération microbienne ou enzymatique. la
détérioration des aliments affecte non seulement la santé de l'individu,
mais interfère également avec l'importance sociale, économique et de
santé publique. L’utilisation de la protéomique pour analyser la qualité
nutritionnelle des aliments dépend de l’identification de marqueurs
moléculaires de la détérioration spécifique des aliments ou de micro-
organismes pathogènes. L'aliment fermenté contenant différents micro-
organismes et substrats complexes, la qualité du protéome ou du
métabolome de la culture starter peuvent être utilisés pour prédire la
qualité finale du produit final fermenté (Champomier et coll., 2002).
Les microbes (principalement des bactéries ou des champignons, parfois des
virus, des prions, des parasites et des protozoaires) affectent l'humain en
modifiant l'homéostasie normale et peuvent entraîner des maladies, des
conditions anormales, voire la mort. Ces microbes pénètrent dans les aliments
avant la récolte, pendant la transformation ou après la récolte. Ils entrent
même par contamination suite à un stockage défectueux ou à des
manipulations d’aliments infectées avant consommation. Les infections
d'origine alimentaire sont de 3 types à savoir l'intoxication alimentaire,
l'infection alimentaire et la toxico-infection. Les toxines d'origine bactérienne
ou fongique sont libérées préformées ou à l'intérieur de l'organisme et
résistent aux différentes techniques de transformation suivies dans la
préparation des aliments (Akhtar et coll., 2012). Afin de rencontrer de tels
déterminants dans les aliments, l'application de la protéomique est revue par
Martinović et coll. (2016). Il s'est concentré sur les variables de la détection des
pathogènes alimentaires et des toxines à l'aide de différents outils
protéomiques. La toxine shiga produisant
E. coliO104:H4 provoquant une intoxication alimentaire majeure a
été détecté en Allemagne et en France a été identifié à l'aide de la
protéomique et d'autres techniques.King et coll. (2012).Aberg et coll.
(2013)a discuté des méthodes basées sur la spectrométrie de masse
pour la détection des toxines dans différentes sources, y compris les
toxines d'origine alimentaire.Piras et coll. (2015)identifié les
protéines immunoréactives de Mycobacterium avium subsp.
Paratuberculose utilisant une étude protéomique. Bohme et al.
(2012)créé la banque de spectres composée d'empreintes
peptidiques de masse de diverses espèces bactériennes
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ce qui pourrait aider dans les recherches futures concernant la protéomique pour la
détection des agents pathogènes.
Les microbes interagissent avec la cellule hôte et les organites cellulaires
et y produisent les alternances connues sous le nom de pathogenèse.
Dans ce processus, les protéines sont sécrétées, qui sont particulières ou
régulées haut/bas, ce qui est identifié par analyse protéomique et gagne
en importance dans le diagnostic précoce des maladies chez les animaux
destinés à l'alimentation et constitue une application intéressante dans
le domaine de la technologie alimentaire et de la biotechnologie.
Certains des sécrétomes protéiques importants de la mycotosine et des
toxines marines sont passés en revue parGiacometti et al. (2013). Dans
sa revue, les différentes voies métaboliques de la pathogenèse
microbienne et la stratégie d'identification des biomarqueurs et des
résistances développées à la biotoxine sont expliquées.
L'application de la protéomique à la compréhension des interactions entre
l'hôte et l'agent pathogène sera utile au développement de nouvelles cibles
pour garantir la sécurité alimentaire. Par le développement de nouvelles
méthodes d'identification, de surveillance et d'évaluation des dangers
d'origine alimentaire pendant la production, la transformation et le stockage,
ce qui est donc important pour l'amélioration de la santé humaine et le
développement dans les domaines de la production animale, de l'agriculture,
de la transformation et du stockage des aliments.
MiScellanéeS
L'utilisation de la protéomique dans le développement de médicaments, en
identifiant de nouvelles cibles et en facilitant l'évaluation de l'action des
médicaments, des cibles cellulaires et de la toxicité, tant dans les phases
précliniques que cliniques. Le développement de stratégies de micropuces à
protéines pour répondre à différentes caractéristiques des protéines dans les
produits thérapeutiques et nutraceutiques en est encore à ses balbutiements. Le
besoin de puces protéiques convaincantes a conduit à concevoir de nouvelles
stratégies pour produire des puces utiles pour les investigations biomédicales.
Bassols et coll. (2014)a passé en revue les perspectives protéomiques du
bien-être animal jusqu'à la sécurité alimentaire à travers la découverte
de biomarqueurs pour identifier l'adaptation aux syndromes et au stress
oxydatif. L'expérimentation in vivo de la digestion courte des protéines
chez le rat et de la conformation à l'aide d'une analyse protéomique
utilisant 2DE suivie d'une MS MALDI-TOF, où les protéines de lactosérum
et les caséines sont complètement observées dans l'intestin et détectées
lors de l'analyse (Carbonaro, 2003).
L'ajout ou la soustraction d'un composant de valeur dans un aliment
contenant des produits de faible valeur/alternatifs/étrangers est connu sous
le nom d'adultration (Exemple : adultration du lait avec de l'eau et de
l'amidon/préparation de lait synthétique). La substitution est connue sous le
nom de vente de produits de faible valeur à la place de produits de grande
valeur (Exemple : vente de bœuf/carabeef comme mouton). L'incidence accrue
de falsification ou de substitution des aliments est fréquemment signalée
dans diverses céréales alimentaires, les légumineuses, le lait, la viande et
divers autres produits alimentaires. Par conséquent, pour les résoudre, nous
avons besoin d’outils improvisés dans leurs aspects appliqués. La technique
moléculaire est une méthode couramment utilisée dans
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Progrès des sciences animales et vétérinaires
détection de la falsification, mais les derniers développements en
protéomique comme outil alternatif peuvent le faire.
La falsification des protéines de lactosérum avec des sources de
protéines végétales telles que le soja, le blé et le riz, a été signalée et
identifiée à l'aide d'analyses protéomiques de fusil de chasse par
MSE multiplexé, énergie de collision faible et élevée, acquisition
indépendante des données) parGarrido et coll. (2016). Une
caractérisation protéomique des tissus des feuilles, des racines et
des graines du riz (Oryza sativa) a identifié plus de 2 500 protéines,
ce qui constitue l'exploration la plus complète du protéome (Koller
et coll., 2002). Ce type de falsification est principalement dû à la
diminution du coût de production. La protéine de lactosérum
d'origine bovine a une biodisponibilité élevée et un coût élevé,
tandis que les produits d'origine végétale sont des sous-produits
habituels après la récolte. Ce qui affecte la santé de l'homme et le
prive également de l'argent durement gagné de ses poches.
Pineiro et coll. (2010)a examiné et discuté en profondeur l'influence du
changement climatique sur les produits de la mer et son identification par
protéomique. Le changement climatique modifie les paramètres physico-
chimiques de l'eau, ce qui affecte la physiologie des poissons et est bien
étudié sur l'expression du protéome. Le stress entraîne une altération de
l’expression cellulaire et des changements moléculaires dans l’expression des
protéines et leurs modifications. Cela peut aider à trouver de nouveaux
biomarqueurs pour les poissons soumis au stress dû aux changements
environnementaux.Ortéa et al. (2016)a discuté du rôle des protéines en tant
que marqueur dans l'examen des propriétés des aliments, l'évaluation des
techniques utilisées pour la transformation, l'étiquetage des aliments et les
questions d'authentification des aliments. Il existe quelques-unes des études
approfondies sur l'application de la protéomique dans la science et la
technologie alimentaires, à savoirHan et Wang (2008)dans le lait et les
produits laitiers Le et al. (2017),D'Alessandro et al. (2012)sur la protéomique
dans la sécurité et la qualité des aliments ;Tedesco et coll. (2014)sur la qualité
et la sécurité des produits de la pêche ;Piras et coll. (2016)sur la qualité, la
sécurité, les microbes et les allergènes présents dans les aliments.
CONCLUSION
Pour dévoiler le mystère de la composition et de la qualité des produits
alimentaires d'origine animale, il y a eu un changement ou une mise à niveau
des anciennes technologies vers des techniques nouvelles, robustes et plus
rapides. À cet égard, la foodomique joue un rôle important pour suivre le
rythme des améliorations biotechnologiques en cours. La protéomique est
l'étude des protéines, mais les protéines font partie intégrante de la biologie
des systèmes. Dans la présente revue, il y a eu un aperçu de diverses
techniques de protéomique et de leurs applications dans divers domaines de
produits alimentaires d'origine animale. Les futurs aspects de la recherche
nécessiteront une simplification de la préparation des échantillons, une
amélioration de la reproductibilité et de l'authentification.
RECONNAISSANCE
Aucun.
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CONFLIT D'INTÉRÊT
Les auteurs ne déclarent aucun conflit d'intérêt.
CONTRIBUTION DES AUTEURS
Tous les auteurs ont contribué à parts égales au plan de révision, à la collecte
des articles et à la rédaction du manuscrit.
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