TD de BIOCHIMIE MEDICALE L1S2

Enzymes

QUESTION SANS PATRON DE REPONSE : Cocher sur la grille de réponses pour

chaque question la ou les lettres correspondant aux propositions exactes
QCM-1 : Parmi les assertions suivantes concernant une enzyme de numéro d’ordre
7.2.1.1., indiquer l’assertion juste :
A- L enzyme de numéro d’ordre 2.7.1.1 est une lyase
B- L enzyme de numéro d’ordre 2.7.1.1 est une transférase
C- L enzyme de numéro d’ordre 2.7.1.1 est une isomérase
D- L enzyme de numéro d’ordre 2.7.1.1 est une hydrolase
E- Aucune réponse

QCM-2 : Dans une réaction enzymatique, la concentration du substrat étant égale à

½ KM, quelle est la vitesse initiale de la réaction ?
A- 1 Vmax
B- 1/2 Vmax
C- 1/3 Vmax
D- 1/4 Vmax
E- 1/5 Vmax

QCM-3 : La courbe de Lineweaver-Burk représente :

A- V en fonction de S
B- 1/V en fonction de S
C- 1/V en fonction de 1/S
D- V en fonction de 1/S
E- Vmax en fonction de S

QCM-4 : La KM correspond aux propositions suivantes, lesquelles sont exactes ?

A- Elle est égale à Vmax/2
B- Elle représente la constante d’équilibre pour la dissociation du complexe ES
C- Elle augmente de valeur avec l’augmentation de l’affinité de l’enzyme pour
son substrat
D- Elle correspond à la concentration du substrat à ½ Vmax
E- Elle est inversement proportionnelle à l’affinité

QCM-5 : Concernant les enzymes lesquelles des propositions suivantes sont exactes?
A- Les enzymes ne créent pas les réactions
B- Les enzymes agissent à de très faibles concentrations
C- Les enzymes interviennent dans l’équilibre chimique des réactions
D- Les enzymes sont spécifiques
E- La racémase est une isomérase
QCM-6 : Une enzyme E présente les constantes catalytiques Km et Vmax suivantes
en présence et en absence d’inhibiteur :
E + S: Km = 5.10-6µM Vmax = 8.10-4 mole/mn

E + S + P1: Km = 5.10-4µM Vmax = 8.10-4 mole/mn

Parmi les propositions suivantes, indiquer celle qui est juste.
A- P1 est un inhibiteur réversible compétitif
B- P1 est un inhibiteur reversible non compétitif
C- P1 est un inhibiteur reversible incompétitif
D- P1 ne présente aucune analogie structurale par rapport au substrat
E- Toutes les propositions sont fausses

QCM-7 : Concernant l’inhibition réversible non compétitif (IRNC), quelle est la

proposition juste ?
A- Dans l’IRNC l’inhibiteur se fixe de manière reversible au site actif de l’enzyme
B- Dans l’IRNC, inhibiteur et enzymes sont souvent analogues structuraux
C- Dans l’IRNC, Km change
D- Dans l’IRNC, Vmax diminue
E- Dans l’IRNC, Vmax augmente

QCM-8 : concernant l’inhibition réversible compétitif (IRC), une seule proposition est
fausse, laquelle ?
A- Dans l’IRC, Km augmente
B- Dans l’IRC, l’affinité de l’enzyme pour le substrat diminue
C- Dans l’IRC, Vmax ne change pas
D- Dans l’IRC, l’inhibiteur ne présente pas d’analogie structurale avec le substrat
E- Dans l’IRC, l’enzyme se lie soit avec le substrat soit avec l’inhibiteur

QCM-9 : Concernant la nomenclature des enzymes toutes les propositions suivantes

son justes sauf une, laquelle ?
A- Le premier chiffre précise la classe de l’enzyme et le type de réaction catalysée
B- Le premier chiffre est toujours compris entre 1 et 7
C- Le deuxième chiffre précise le type de groupement ou de liaison impliquée
dans la réaction
D- Le troisième chiffre précise la nature de l’accepteur
E- Le quatrième chiffre précise le numéro d’ordre dans la sous-sous classe

QCM-10 : concernant la constante de Michaelis et Menten, quelles sont les

propositions justes ?
A- Km est une vitesse réactionnelle
B- Km est proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le substrat
C- Km diminue en présence d’un inhibiteur reversible non compétitif
D- Km augmente en présence d’un inhibiteur réversible compétitif
E- Km ne change pas en présence d’un inhibiteur incompétitif

QCM-11 : Dans l’infarctus du myocarde, quelle est l’iso-enzyme nettement

augmentée ?
A- CK-BB
 B- CK-MB
C- CK-MM
D- LDH3
E- LDH4

QCM-12 : Concernant les enzymes allostériques, une des propositions est fausse,
laquelle ?
A- Elles sont oligomériques.
B- Elles ont une cinétique sigmoïdale
C- Elles présentent une structure quaternaire
D- Elles perdent ses capacités de catalyse, après une désensibilisation
E- Elle a une cinétique hyperbolique, après une désensibilisation

QCM-13 : La cinétique d’une enzyme en absence et en présence d’un inhibiteur est

donnée par la figure suivante :

1/V
E + S + Inhibiteur

E+S

1/S

Parmi les propositions suivantes, quelles sont celles qui sont justes ?
A- L’inhibiteur induit une inhibition réversible non compétitive
B- L’inhibiteur induit une inhibition réversible compétitive
C- L’inhibiteur induit une diminution de la vitesse maximale
D- L’inhibiteur induit une augmentation de la vitesse maximale
E- L’inhibiteur induit une augmentation de la constante de michaelis-menten

QCM-14 : Parmi les iso enzymes de la LDH suivantes, quelle est la plus cathodique
en migration électrophorétique à pH basique ?
A- H3M1
B- H2M2
C- H1M3
D- H4
E- M4

QCM-15 : L’hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase catalyse la réaction suivante :

OH-acyl-CoA + NAD+  -cétoacyl-CoA + NADH + H+
Parmi les assertions suivantes, laquelle est exacte ?
 A- L’hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase est de la Classe des transférases
B- L’hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase est de la Classe des lyases
C- L’hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase est de la Classe des oxydo-réductases
D- L’hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase est de la Classe des ligases
E- L’hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase est de la Classe des hydrolases

QCM-16 : Parmi les enzymes suivantes, la (lesquelles) est (sont) une (des) isomérase
(s) ?
A- Les oxydo-réductases
B- Les racémases
C- Les transférases
D- Les épimérases
E- Les mutases

QCM-17 : Parmi les iso enzymes de la CK suivantes, quelle est la plus cathodique en
migration électrophorétique à pH basique ?
A- CK-MM
B- CK-BB
C- Macro CK type 1
D- CK-MB
E- CKm

JUMELAGE : Cocher sur la grille de réponses pour chacune des questions suivantes, la lettre
correspondant à votre choix selon le code suivant : A = vrai-vrai avec relation de cause à effet
; B = vrai-vrai sans relation de cause à effet ; C = vrai-faux ; D = faux-vrai ; E = faux-faux

QCM-18 : Les inhibiteurs réversibles compétitifs se lient au site actif de l’enzyme

PARCE QUE
Les inhibiteurs réversibles compétitifs présentent une analogie structurale avec le
substrat

QCM-19: Les hétéroenzymes contiennent un groupement prosthétique

PARCEQUE
Les hétéroenzymes peuvent être formées d’une apoenzyme et d’un ion organique

QCM-20 : Les coenzymes sont indispensables à tous les enzymes

PARCE QUE
Les coenzymes sont de nature protéique

QCM-21 : L’activité de l’enzyme est influencée par le pH du milieu

PARCE QUE
Tous les enzymes agissent à pH acide

ASSOCIATION : Etablir les associations correctes entre les différents inhibiteurs et les
caractéristiques suivantes
A- Inhibiteur réversible compétitif
B- Inhibiteur réversible non compétitif
C- Inhibiteur réversible incompétitif

1- est un analogue structural de l’enzyme

2- se fixe au site actif de l’enzyme
3- ne modifie pas la Km de l’enzyme
4- diminue la Vmax de l’enzyme
5- ne modifie pas la Vmax de l’enzyme