Idées dans les qcm : imene.sderradji@gmail.

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Petit disclaimer : ceci n’est pas un résumé du cours mais

un recueil des idées fréquentes dans les QCM + quelques
Notions en plus que je trouve importantes

-Les cofacteurs se lient de façon transitoire (non covalente )

Les coenzymes :
Se dissocient de l’enzyme à chaque réaction
Forment de faibles liaisons avec l’enzyme
Ont une concentration de même ordre de grandeur que le substrat
Existe les coenzymes libres qui lorsqu’ils s’associeront à une partie protéique
appelée « apoenzyme »pour former un complexe nommée « Holoenzyme » ;
dans ce cas le coenzyme est nommé coenzyme VRAI ( ex : NAD+ et NADP+ )
Il existe aussi des enzymes qui comportent dans leur structure un coenzyme ce
dernier lié à l’apoenzyme par une liaison covalente le coenzyme est alors appelé
GROUPEMENT PROSTHETHIQUE ( ex :FAD et FMN )
- les groupements prosthétiques ne se dissocient pas de l’enzyme ( sont liés de
façon covalente )
- Classification des enzymes :
Les transférases : transfèrent un groupement
Les hydrolases : assurent la destruction d’une substance par l’eau H2O
Les lyases : capables de casser des liaisons covalentes en créant souvent de
nouvelles doubles liaisons ( ex : décarboxylase )
Les isomérases : catalysent l’isomérisation
Les ligases : catalysent la jonction de 2 molécules
le numéro de code d’une enzyme :
1er chiffre : la classe de l’enzyme
2éme chiffre : la sous classe ; nature du groupement chimique donneur
3éme chiffre : la sous sous classe ; la nature chimique de l’accepteur
4éme chiffre : groupe numéro d’ordre de l’enzyme (dans la sous sous classe )

- Enzyme allostérique :
structure quaternaire + la forme sigmoide de la courbe v=f(t) est caractéristque
du phénomène de coopérativité + a un site actif pour le substrat et un autre site
pour l’effecteur allostérique ( différents )
La transition allostérique :
La molécule apparait soit dans un état Tendu ou relâché, qui diffère par leur
affinité au substrat :
T: Faible affinité pour S
R: Forte affinité pour S
La coopérativité :
La fixation d’un effecteur allostérique influe sur la fixation du substrat
- Le site actif :
Comporte 2 sites : un site de fixation et un site catalytique
Est situé dans la zone hydrophobe de l’enzyme
Les acides aminés qui le constitue sont des AA de contact (forment des liaisons
avec le substrat et assurent la catalyse ) , auxiliaires ( assure la mobilité des
zones au voisinage du site actif ), contributeurs ( ou collaborateurs assurent la
stabilité de l’enzyme en lui donnant la structure idéale )
_ Les isoenzymes :

==catalysent la même réaction / possèdent le même substrat

== différent par :
* le tissu où ils sont retrouvés
* par quelques propriétés physico chimique (pH, température )
*la cinétique (km , vmax ),
*sensibilité à certains effecteurs ( inhibiteurs ou activateurs )

-les enzymes ne SONT PAS TOUTE DES PROTEINES : comme la ribonucléase

- les enzymes DIMINUENT l’énergie libre d’activation de la réaction .
- L’enzyme se retrouve TOJOURS intacts à la fin de la réaction
E + S = ES = E + P
La cinétique michaelienne :
Hyperbole

Vi=vmax.([s]

-La constante de Michaelis et menten :

Représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat ( plus km est faible plus
l’affinité augmente )
Différent d’une enzyme à une autre quand [S]=km : v=vmax/2
Km à la même unité que la concentration du substrat
L’unité internationale « UI » est la quantité d’enzyme qui catalyse la
transformation d’une micromole de substrat par minute dans les conditions
optimal de mesure UI= μmol/min
-pour mesurer l’activité d’une enzyme il faut travailler en excès de substrat
à pH et à température optimales .
-Les inhibiteurs :
Compétitif : km augmente / vmax constante ( se lie au site actif )
Non compétitif : km constant / vmax diminue ( se lie a l’enzyme dans un endroit
autre que le site actif )
incompétitif : km augmente / vmax diminue (se lie au complexe ES )
sont les 3 réversibles ;)
cinétique à 2 substrats :
2 mécanismes :
*Séquentiels : ordonnés et aléatoires
1/bi-bi aléatoire :
Aucun ordre n’est observé le substrat A peut se fixer en 1er comme en 2ème
2/bi-bi ordoné :
Ordre bien précis :
Fixation du substrat A puis du substrat B ENSUIIIITE libération Du produit ISSU
DE B puis du produit issu de A

*Ping pong un ou plusieurs produits sont libérés

par l’enzyme avant que les substrats ne soient fixés