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Vi
Nicotinamide
Composé riche en énergie :composé comportant une ou plusieurs liaisons chimique à haut potentiel
énergétique comme ATP ou les nucléosides phosphates
Entropie : mesure le degrés de désordre d’un système. Toute réaction chimique qui tend a diminuer
l’odre est avantager sur le plan énergétique
Une réaction endergonique : est une réaction chimique qui nécessite un apport d’énergie
pour se réaliser.
Une réaction exergonique : est une réaction chimique spontanée dont le travail est fourni
durant sa propre réalisation sans apport énergétique extérieur.
Delta inf à zero
ATP : est une molécule constituée d'adénine liée à un ribose qui, lui, est attaché à une chaîne de trois
groupements phosphate unis les uns aux autres par deux liaisons pyrophosphates à haut potentiel
énergétique.
-sont des protéines fabriquée par les cellules des êtres vivants.
Une apoenzyme : est une partie protéique d'une enzyme, qui doit être activée par une coenzyme ou
un cofacteur. Associé à un substrat, elle devient une holoenzyme
L'énergie d'activation : est la quantité d'énergie minimale requise pour amorcer une réaction
chimique
(tendance à augmenter)
Site actif : sur une enzyme où il reconnait le substart et transformation du substrat en produit
km :est une constante de machaleis manten, qui représente la concentration de S pour laquelle la E
est à moitié saturée. S’exprime en mmol/l-1
concentration en substrat pour laquelle Vi = Vmax /2
Ki : représente la concentration en inhibiteur pour laquelle la moitié des sites enzymatiques sont
occupés
Effecteur : Toute substance ou facteur qui peut avoir une influence sur l’activité enzymatique, On
distingue :les activateurs = qui augmente la vitesse de la réaction / les inhibiteurs = qui réduisent la
vitesse de réaction (inhibiteur pas transformé par l’enzyme)
Vm : La quantité maximale de produit formé par unité de temps et par une certaine quantité en
enzyme/ représente l’activité enzymatique exprimé en UI
Zymogène : est une enzyme inactive, pour devenir active elle doit changer de conformation
Pepsinogène============pepsine
Inhibiteur compétitif :l’inhibiteur s’attache au même site que le subtrat. L’inhibiteur présente une
analogie structurale avec le substrat
Inhibiteur compétitif : le substrat et inhibiteur n’ont pas le même site de fixation. L’enzyme peut se
mettre sur l’enzyme complètement libre ou complexé par le subtrat
L’activité spécifique (enrichissement) : d’une enzyme est la quantité de produit formé par unité de
temps par mg de protéine
kcat: constante catalytique (en sec-1):nombre de molécules de substrat transformées en produit par
seconde et par molécule d’Enzyme
Katal (kat) : quantité d’enzyme qui catalysent la transformation 1 mole de substrat par seconde
UI (unité international) : est la quantité d’enzyme qui catalysent la transformation d’une micromole
de substrat par minute dans des connditions optimales
Substrats : Molécule qui, après s'être liée au site actif d'une enzyme, est transformée en un ou
plusieurs produits.
Enzyme allostérique :
o Oligomère
o Catalysent pls substrat
o Participe à la régulation des voix métabolique
o Régule la voix métabolique en changeant de conformation
o Vi /s n’estpas une hyperbole comme les enzyme michaelienne mais mais une sigmoïde
Effet coopératif : fixation d’un premier ligand facilité la fixation suivante (= augmente l’affinité d’un
autre site)
Coenzyme/cofacteur : est une molécule non protéique qui est nécessaire au fonctionnement de
certaines enzymes. Peuvent intervenir dans diverse réaction de même type
P : concentration en protéine
Info en plus :
o L’affinité se mesure en Kd
o Complexee réversible L /P
o Complémentarité
P0 =PL+P
Un état à l’équilibre
Transition conformationele
La glycogénolyse, dégradation du glycogène dans les tissus (foie avec sécrétion du glucose dans
le sang)