Enzymologie

FMP-Tanger Année : 2016/2017

• Les organismes vivants sont le siège d'un grand nombre de réactions
biochimiques très diverses. Ces réactions constituent le
métabolisme c’est à dire la biosynthèse et le catabolisme d’un grand
nombre de molécules biologiques. Ces réactions se déroulent dans
des conditions physiologiques (pH et température) grâce à la
présence des enzymes

• Ces réactions s'effectuent dans des conditions « douces » où,

normalement, elles seraient très lentes.

• Si elles ont lieu, c'est parce qu'elles sont catalysées par des
macromolécules biologiques : les enzymes.
 1) Glucose + 6O2 6CO2 + 6H2O
G°’ = -2885 kJ/mol

2) Saccharose + H20 Glucose + Fructose

G°’ = -29,3 kJ/mol
Une enzyme est une protéine qui agit comme catalyseur
biochimique, un agent qui change la vitesse d'une réaction mais
qui ne change pas avec la réaction.

L’enzymologie est donc la partie de la biochimie qui étudie les

propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes (relation
Structure-Fonction). En particulier, elle s’applique à décrire la
vitesse des réactions catalysées par les enzymes.
● Structure et propriétés des enzymes

● Cinétique enzymatique

● Mécanisme de la réaction enzymatique

Chapitre 1 Structure des enzymes
1- Définitions
1.1- Les enzymes :
Une enzyme
• Puissant catalyseur,
• Spécifique d’une réaction chimique,
• De nature protéique (sauf ribozyme)
• Est régulée.
• Augmente la vitesse des réactions chimiques, sans en modifier
l’équilibre. A+B C+D

Les protéines enzymatiques sont synthétisées par des êtres vivants. Cette
synthèse est déterminée génétiquement.

Chaque enzyme est le produit d’expression d’un gène, voir plus .

A et B sont des substrats, C et D sont des produits de la réaction
Substrat (S) est la molécule qui est transformée sous l’action de l’activité de
l’enzyme; ici A et B.
Produit (P) est la molécule qui apparaît au cours d’une réaction catalysée par
l’enzyme; ici C et D.
Site actif S

Enzyme
Enzyme Enzyme

S + E ES P + E

substrat produit

Le site actif : la partie de l’enzyme qui fixe le substrat.

2- Propriétés et caractéristiques des enzymes
• Catalyseurs spécifiques et de nature protéique
Une enzyme transforme un S donné (spécificité de substrat) grâce à une réaction
donnée (spécificité de réaction) et dans un environnement donné (température,
pH, force ionique, concentration en substrat, concentration en cofacteur s’il s’agit
d’un enzyme à cofacteur). Selon l’enzyme, cette spécificité peut être absolue ou
relative.

• Agissent en très faible quantité

• Ne sont pas consommés au cours d’une réaction catalysée

• Ne modifient pas les données thermodynamiques

a - Catalyse
Exemple de catalyse : considérons la réaction suivante :
Saccharose Glucose + Fructose
Victor Henri étudie l’hydrolyse du saccharose en glucose + fructose, en utilisant deux
possibilités : L’hydrolyse chimique par HCl, et l’hydrolyse enzymatique par l’invertase. Il
mesure dans les deux cas, la vitesse de la réaction par variation de la concentration du
substrat ; le saccharose, V = f[saccharose].
La mesure du V s’effectue par la détermination du produit apparu ou substrat
disparu. Ici, on détermine la concentration en fructose qui a un pouvoir rotatoire
lévogyre alors que le saccharose et glucose sont dextrogyres.
On obtient des allures différentes selon la nature du catalyseur ;

v v

1 2

Hydrolyse chimique Hydrolyse enzymatique

[Saccharose] [Saccharose]
α – Catalyse chimique : v = k *S+ est une droite. Les conditions d’hydrolyse ne sont pas
physiologique (pH, T, etc).

β – Catalyse enzymatique : la courbe de vitesse peut être divisée en deux phases ; la

phase 1 : La vitesse est linéaire, elle correspond à des concentrations faibles en
substrat. La phase 2 : La vitesse décrit une hyperbole, elle correspond à des
concentrations grandes en substrat.

Victor Henry émet pour la première fois l’hypothèse de formation d’un complexe
intermédiaire entre l’enzyme et le substrat : Le substrat doit d’abord se lier à l’enzyme. Il
y a saturation progressive de l’enzyme, lorsque tous les sites sont occupés ; on a Vmax
(l’enzyme tourne à plein régime).

On peut considérer alors que la réaction de catalyse est composée au moins de deux
phases :

• Fixation du substrat : E+S ES

• Catalyse proprement dit : ES E+P

• L’équation générale est donc : E+S ES E+P

 L’existence de complexe ES a été prouvé en 1943 par Britton et Chance sur la catalase qui
hydrolyse l’eau oxygénée selon la réaction :
2 H 2O 2 2 H 2O + O 2
Comme l’enzyme possède un noyau hème, en utilisant les méthodes spectrales
l’absorbance est différente selon que l’enzyme est libre ou complexé au substrat.

b - Les enzymes agissent en très faible quantité

L’enzyme transforme le substrat en produit selon la réaction:
[E]
[S] [P]
[E]
Le rapport <<< très très faible
[S]
Si [E] = 10-8 à 10-15 M [S] = 10-2 à 10-3 M
C'est-à-dire pour une molécule de E, il faut entre 106 à 1012 molécules de S.
Cette quantité d’enzyme est contrôlée par l’organisme qui la produit :
- à l’échelle de synthèse : expression ou inhibition d’expression du gène
responsable
- à l’échelle régulatoire par des effecteurs
- et également par l’environnement physico-chimique (pH, force ionique,
…).
c – Les enzymes ne sont pas consommés au cours de la réaction

E+S E + P avec Ei = Ef = E
L’enzyme ne subit aucune modification, ni qualitative, ni quantitative.
Il y a juste formation d’un complexe (ES) obligatoire pour le déroulement de la réaction, puis
régénération de l’enzyme :
E+S ES E+P

d – Les enzymes ne modifient pas les données thermodynamiques

On voit que la transformation de S en P est une réaction favorable
thermodynamiquement ; ∆G<0, mais cette réaction n’est pas spontanée. Ce qui empêche
la conversion de S en P, c’est la barrière énergétique ∆G≠ appelée l’énergie d’activation ou
Ea, nécessaire pour atteindre l’état de transition. Cette énergie ne doit pas être confondue
avec la différence d’énergie libre standard ∆G0, d’où dépend l’équilibre de la réaction.
L’énergie d’activation peut être fournit lors d’une réaction chimique par
l’agitation thermique en chauffant. Dans une réaction enzymatique, l’énergie d’activation
diminue à l’aide de l’enzyme, ce qui provoque l’augmentation de la vitesse de la réaction.
La catalyse donc accélère une réaction en diminuant l’énergie d’activation de la
réaction. Elle n’affecte pas la position de l’équilibre, mais accélère l’atteint de l’équilibre.
d – Les enzymes ne modifient pas les données thermodynamiques

Ea1
∆G1≠ ou Ea1

Ea2
∆G1≠ ou Ea2
Ea3
S ---------------------------------------------------------------------------------
∆G3≠ ou Ea3 ΔG<0
P
---------------------------------------------------------------------------------
Exemple : 2 H2O2 2 H 2O + O 2
Sans catalyseur : 18 kcal/mole d’H2O2
Catalyseur chimique (le platine) : 11,7 kcal/mole d’H2O2
Enzyme (catalase) : 2 Kcal/mole d’H2O2

Les enzymes abaissent l’énergie d’activation

Elles ne modifient pas l’équilibre
Elles augmentent la vitesse de réaction
e – Conditions particulières de fonctionnement des enzymes
L’enzymes fonctionne généralement dans des conditions douces (10-50 °C, pH
neutre), le catalyseur chimique fonctionne dans des conditions réactionnelles
extrêmes (températures élevées, pH extrêmes, forces ioniques élevées, …).

l’enzyme est plus efficace, car il préfère les petits sauts énergétiques à la place d’un
seul
3– Propriétés particulières des enzymes
a – Spécificité
Il existe trois types de spécificité
1 - vis-à-vis de la réaction : Au cours de la première moitié du 20ème siècle, avec le
développement des outils physiques, des centaines d’enzymes ont été caractérisés, ce qui a
conduit à des appellations différentes selon les laboratoires de recherche. Une commission
d’enzyme de l’union internationale de Biochimie et de Biologie Moléculaire (IUBB) a
établie une classification des enzymes sur des critères de spécificité. La nomenclature
d’enzyme est désormais désignée depuis cette réunion sous forme de E.C.X.X.X.X ;
E(enzyme), C(commission), la première X répartis les enzymes en six classes différents :
X=1 ; Oxydo-reductases (EC. 1.X.X.X), X=2 ; Transferases (EC. 2.X.X.X), X=3 ;
Hydrolases (EC.3.X.X.X), X=4 ; Lyases (EC.4.X.X.X), X=5 ; Isomerases (EC. 5.X.X.X), et
X=6 ; Ligases (EC.6.X.X.X).
2 – vis-à-vis du substrat : une enzyme est spécifique d’un substrat ou classe de substrat.
3 – vis-à-vis de l’environnement de la réaction : une enzyme bien que spécifique d’une
réaction et d’un substrat donné, ne peut fonctionner que sous certaines conditions physico-
chimiques à savoir la température, le pH, la force ionique, la concentration en substrat, la
concentration en cofacteur s’il s’agit d’une enzyme à cofacteur. Selon ces conditions,
l’enzyme peut être active ou inactive.
Il ressort de ces constatations que la spécificité se traduit par une triple
reconnaissance : l’enzyme doit reconnaître la réaction à effectuer, son substrat et son milieu.
Selon l’enzyme, cette spécificité peut être absolue ou relative.
La liste de toutes les enzymes, leur nomenclature et leur identifiant EC est disponible
dans la base de données : Enzyme Nomenclature and Classification of Enzyme-Catalysed
Reactions
 1er X Réaction catalysée exemple de coenzyme impliqué
X = 1 : oxydoréductases (E. C.
oxydoréduction NAD(P)+
1.X.X.X)

Le premier "X" X = 2 : transférases (E. C. 2.X.X.X) transfert de groupes phosphate de pyridoxal

correspond aux 6
types de réactions X = 3 : hydrolases (E. C. 3.X.X.X) hydrolyse aucun
catalysées par les
enzymes addition de groupe à des atomes
X = 4 : lyases (E. C. 4.X.X.X) pyrophosphate de thiamine
engagés dans des doubles liaisons
isomérisation (de position de groupe
X = 5 : isomérases (E. C. 5.X.X.X) phosphate de pyridoxal
ou de fonction)
X = 6 : ligases (E. C. 6.X.X.X) condensation de deux molécules ATP
Remarque : dans les banques de données, on trouve une catégorie "Autres" ; exemples : kinases, phosphoprotéines, "Mutator
transposons"

2ème X l'enzyme agit sur :

X = 1 : E. C. 1.1.X.X le groupe CH-OH du donneur d'électrons

Considérons le groupe 1 des oxydoréductases : la fonction aldéhyde ou oxo du donneur
X = 2 : E. C. 1.2.X.X
d'électrons
le 2ème "X" permet un classement X = 3 : E. C. 1.3.X.X le groupe CH-CH du donneur d'électrons
supplémentaire en fonction de la nature du
groupe du donneur d'électrons sur lequel
etc ...
l'enzyme agit
X = 19 : E. C. 1.19.X.X la flavodoxine réduite

X = 97 : E. C. 1.97.X.X autres oxydoréductases

3ème X l'accepteur d'électrons est:

X = 1 : E. C. 1.4.1.X NAD+ ou NADP+

Considérons le groupe 1.4 des
oxydoréductases qui agissent sur le groupe
CH-NH2 du donneur d'électrons : X = 2 : E. C. 1.4.2.X un cytochrome

X = 3 : E. C. 1.4.3.X l'oxygène
le 3ème "X" permet un classement
supplémentaire en fonction de la nature du
X = 4 : E. C. 1.4.4.X un groupe disulfure
groupe accepteur d'électrons sur lequel
l'enzyme agit
X = 7 : E. C. 1.4.7.X une protéine fer - soufre

X = 99 : E. C. 1.4.99.X autres accepteurs

Remarque : il n'y a pas de classe E. C. 1.4.5.X et E. C. 1.4.6.X

4ème X Nom de l'enzyme

X = 1 : E. C. 1.4.1.1 alanine déshydrogenase

Considérons le groupe 1.4.1 des X = 2 : E. C. 1.4.1.2 glutamate déshydrogenase

oxydoréductases qui utilisent le NAD+ ou le
NADP+ comme accepteur d'électrons : X = 3 : E. C. 1.4.1.3 glutamate déshydrogenase (NAD(P)+)

le 4ème "X" permet un classement X = 4 : E. C. 1.4.1.4 glutamate déshydrogenase (NAD(P)+)

supplémentaire en fonction du substrat sur
lequel l'enzyme agit etc ...

X = 19 : E. C. 1.4.1.19 tryptophan déshydrogenase

X = 20 : E. C. 1.4.1.20 phenylalanine déshydrogenase

NOMENCLATURE ET CLASSIFICATION DES ENZYMES

Avant 1961 : les enzymes ont été dénommées selon le nom du S sur
lequel elles agissent en ajoutant le suffixe "ase"

Substrat Enzyme
Exemple:
amidon amylase
urée uréase

E1 Décarboxylase
Acide aminé E2 Aminotransférase
E3 Oxydase

1961: l’Union Internationale de Biochimie et de Biologie Moléculaire

(UIBB) : nouvelle classification des enzymes selon le type de
réaction catalysée

6 classes d’enzymes
(1) Oxydo-réductases (EC. 1.X.X.X) : oxydo-réduction
– Déshydrogénases, oxydases, peroxydases, oxygénases, réductases

Aox + Bred Ared + Box

Nécessitent un coenzyme (NAD, NADP, FAD ou FMN)

Lactate déshydrogénase : oxydation du lactate (alcool) en pyruvate (cétone)

L-lactate pyruvate

Coenzyme : NAD+ : Nicotinamide Adénine Dinucléotide

(2) Transférases (EC. 2.X.X.X) : Réactions de
transfert de groupe, autre que l’hydrogène entre deux
substrats
Nécessite un coenzyme
Soit l’enzyme soit le coenzyme sont substitués par covalence avec un groupe
du substrat
E

Exemple des transaminases: transfèrent les radicaux aminés -NH2 d’un AA à un acide
cétonique accepteur. Le coenzyme est le phosphate de pyridoxal.
Alanine aminotransferase (transaminase) : transfert de groupe aminé

L-alanine -cetoglutarate pyruvate L-glutamate

(3) Hydrolases (EC. 3.X.X.X) : réactions d’hydrolyse
Classe particulière de transférase, l’eau étant l’accepteur du groupe
transféré . Fixation des éléments d’une molécule d’eau.
A-B + H2O A-H + B-OH

Protéases : trypsine hydrolyse des liaisons Lys-x ou Arg-x ou x=Pro

Pas de coenzyme, parfois un cofacteur; ion métallique

• Les estérases: hydrolysent les esters en acides gras et en alcool

RCOO-CH2-R’ + H2O RCOOH + R’CH2OH

• Les lipases : hydrolysent les glycérides en glycérol et en acides gras

• Les osidases: hydrolysent les osides

glucosidase, galactosidase

• Les enzymes protéolytiques: hydrolysent les liaisons peptidiques

R-CO-NH-R’ + H2O RCOOH + NH2-R’

(4) Lyases (EC. 4.X.X.X) : réactions d’élimination non hydrolytiques non
oxydantes ou lyse
Catalysent la rupture des liaisons C-C, C-N, C-O, C-S

- décarboxylase d’acide cétonique: le coenzyme est la thiamine

pyrophosphate (TPP)

R-CO-COOH R-CHO + CO2

- décarboxylase d’acides aminés: le coenzyme est le phosphate de

pyridoxal

R CH COOH R-CH2-NH2 + CO2

NH2

Cas de la pyruvate déshydrogénase: 5 coenzymes TPP, NAD+, FAD,

Coenzyme A et Lipoate
(5) Isomérases (EC. 5.X.X.X) : réactions d’isomérisation
Catalysent le déplacement de groupes à l’intérieur d’une molécule sans que la
formule brute varie

Epimérases: provoquent des interconversions d’oses

galactose glucose
Mutases: catalysent le transfert d’un radical d’une partie d’une
molécule à une autre
CH3 CH2 COOH
H C COOH CH2
CO CO
CoA CoA
Methyl malonyl CoA Succinyl CoA
(6) Ligases (synthétases) (EC. 6.X.X.X) : union (ligation) de 2 substrats avec
apports d’énergie d’un nucléoside triphosphate, ATP

A +B A-B

ATP ADP+ Pi

Glutamine synthétase : synthèse ATP dépendante de la L-glutamine

Coenzyme : ATP

L-glutamate L-glutamine
4 – Structures des enzymes ou composition des enzymes

• La molécule d’enzyme est exclusivement protéique ; le pouvoir catalytique est

inclus dans cette structure protéique. Une telle molécule est dite enzyme
simple ou holoprotéine et est assez rare.
Elles peuvent être formées:
- d’une seule chaîne polypeptidique Exemple: le lysozyme
de plusieurs chaînes identiques ou différentes
Exemples: Isoenzymes (LDH, CPK), enzymes allostériques

• La molécule d’enzyme est constituée de deux parties : une partie protéique

formant la majeure partie de la molécule et appelée apoenzyme, et une partie
non protéique appelée cofacteur. Une telle molécule d’enzyme est dite
conjuguée ou holoenzyme ou hétéroprotéine. Ce dernier cas de figure regroupe
la majorité des enzymes.
Les cofacteurs de l’enzyme sont de trois types : coenzymes vrais, groupements
prosthétiques (coenzymes activateurs), et éléments métalliques.

α – Coenzymes vrais : sont facilement dissociables de la protéine enzymatique

avec laquelle ils forment un complexe réversible (coenzymes transporteurs).

β – Groupements prosthétiques ou coenzymes activateurs : font partie

intégrante de l’enzyme (liaison covalente ave la protéine enzymatique). Se sont
généralement des vitamines de groupe B.

γ – Eléments métalliques : Si l’élément métallique est fortement lié à

l’apoenzyme ; on parle de métalloprotéine. S’il est faiblement lié ; on parle du
complexe [enzymee-métal]. Des fois l’apoenyme fonctionne à plusieurs
cofacteurs

Exemple de groupement prosthétique + métal : Catalase,

Hémoglobine, …

Apoenzyme : intervient dans la spécificité, thermolabile

Cofacteur : effectue la réaction chimique, thermostable
4.1. Les enzymes holoprotéiques:
Les enzymes sont des protéines globulaires. Elles peuvent être formées:
- d’une seule chaîne polypeptidique, Exemple: le lysozyme
- de plusieurs chaînes identiques ou différentes, Exemples : Isoenzymes
(LDH, CPK) enzymes allostériques
S
4.1.1- Le site actif
- Définition : acides aminés qui entrent en contact avec le S

- le site de fixation qui se combine au substrat

site actif - le site catalytique qui agit sur le substrat pour lui faire subir la
réaction chimique.

- Constitution : serine, cystéine, histidine, tyrosine

-Mise en évidence des AA du site actif:
a- Utilisation des composés qui se fixent spécifiquement à un AA
Diisopropylfluorophosphate (DFP) : Serine
Parachloromercuribenzoate : Cystéine
Dérivés arsenicaux : Cystéine
b- Méthodes de génie génétique
4.1.2- Relation entre la structure spatiale et la fonction catalytique
Exemple : la trypsine pancréatique
Zymogène =Trypsinogène = enzyme inactive
His
Trypsinogène Nt Val-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys 49
His S
(inactive) 29

Ser
183 S

S S

entérokinase : E intestinale
Val-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys + Site actif

Trypsine (active) S
His His
29 49
Ser
183
S
S S

Le départ de l’hexapeptide, fortement chargé (-) par les 4 Asp, modifie la

conformation de la protéine, en favorisant la formation d’hélice α.
4.1.3- forme du site actif

1890 : Fischer a proposé que la forme du substrat est complémentaire

de la forme du site actif de l’enzyme = modèle de la clé et de la serrure

1958 : Koshland a proposé que l’enzyme et le substrat adaptent

mutuellement leurs formes respectives = modèle de l’ajustement induit
(comme la main et le gant)
4-2 Enzymes hétéroprotéiques: à Cofacteurs
- de nature inorganique: les ions métalliques,
- de nature organique: les coenzymes

Lorsque le coenzyme se lie à la protéine enzymatique par une liaison

covalente, on parle de groupement prosthétique

 Lorsque la liaison est faible on parle de cosubstrat cofacteur

apoenzyme

4-2-1 Ions métalliques

Mg2+, Mn2+, Cu2+, Zn2+, Fe2+…

Exemples : Fer : les cytochromes

Zn2+ dans l’alcool déshydogénase forme un pont entre l’enzyme et son

substrat
4-2-2 Coenzyme
Molécule indispensable à la réaction enzymatique. La réaction se produit avec le
coenzyme et non avec la protéine (coenzyme = site catalytique)
L’apoenzyme intervient dans la spécificité (site de fixation) Mode
d’action des coenzymes.
A-X + Co A + Co-X
Co-X + B B-X + Co
A-X + B A + B-X
déshydrogénase
Exemple: AH2 + FAD A + FADH2
hydrogénase
FADH2 + B BH2 + FAD
Le coenzyme n’est pas spécifique : plusieurs enzymes différentes peuvent
avoir le même coenzyme

certaines enzymes ont besoin d’un ion métallique et d’un groupement

prosthétique: cas des cytochromes: noyau porphyrique + Fe2+
c – Organisation dans l’espace
La configuration générale de la chaîne polypeptidique dans l’espace s’appelle
structure tertiaire (voir cours de Bioch. Struct.). L’assemblage de plusieurs
polypeptides en une structure moléculaire unique crée ce qu’on appelle structure
quaternaire.
Une chaîne polypeptidique se replie sur elle-même en établissant un grand
nombre de liaisons et d’interactions entre ses différentes parties. Chaque
association formée fait passer le système d’un niveau d’énergie libre à une énergie
libre inférieure, la différence étant l’énergie mise en jeu par cette liaison. La
molécule d’enzyme a donc pour tendance à évoluer de façon à favoriser le plus
grand nombre de liaisons possibles, soit entre ses différentes parties, soit entre
elle et le solvant. Chaque chaîne polypeptidique passe donc d’une conformation
déroulée à une structure compacte qui est généralement celle de la molécule
biologiquement active qu’on appelle protéine native.
Le passage d’une protéine de l’état natif à une forme déroulée
correspond à une dénaturation.
6 - PRINCIPAUX COENZYMES
Origine des Coenzymes

1- métabolisme (ATP, S adénosyl méthionine)

2- Vitamine (= amine vitale)

Un certain nombre de coenzymes dérivent de vitamines, notamment de

vitamines hyrosolubles et en particulier les vitamines du groupe B

- Coenzymes intervenant dans les réactions d’oxydoréduction

- Coenzymes intervenant dans le transfert de groupement

6.1- Coenzymes intervenant dans les réactions d’oxydoréduction

6.1.1- Nicotinamide Adénine Dinucléotide (NAD+) et Nicotinamide Adénine

Dinucléotide Phosphate (NADP+)
● Structure NAD+

CO- NH2
Nicotinamide
O
nucléotide N+ (Vit B3ou Vit PP)
HO P O
O
H H
H H
OH OH

O NH2

N
N
Adénine
nucléotide N N
HO P O O
H H
O
H H
OH OH
 centre actif
CO- NH2

O N+
HO P O O
H H
H H
OH OH

O NH2 NAD+
NADP+ N
N

N N
HO P O O
H H
O
H H
OH O

HO P OH

O
• Mécanisme réactionnel
AH2 + NAD+ A + NADH + H+
(ou NADP+) (ou NADPH)
Substrat Substrat
réduit oxydé
H H H

CO- NH2 CO- NH2 + H+

AH2 +
N+ N

B + NADH + H+ BH2 + NAD+

(ou NADPH) (ou NADP+)
Substrat Substrat
oxydé réduit

Ce sont des coenzymes de

type Cosubstrats
• Spectre d’absorption

Mesure de la densité optique en

fonction de λ

Ce qui permet de faire le dosage des enzymes à NAD+ ou à NADP+

Directement ou par réactions couplées
Exemple: LDH
• Spécificité
NAD+ Localisation mitochondriale
Coenzyme d’oxydation
NADP+ Localisation cytoplasmique
Coenzyme d’hydrogénation, de biosynthèse
[NAD+] > [NADP+]

La plupart des enzymes sont spécifiques soit du NAD+ soit du NADP+ sauf
quelques exceptions comme la glutamate déshydrogénase

● Origine

acide nicotinique
Le NAD+ et le NADP+ s’apparentent à la vitamine B3 ou Vitamine PP

PP pour pellagra preventive car une carence en cette vitamine est responsable de la
pellagre.

L’avitaminose PP entraîne une maladie appelée pellagre

6.1.2- Flavine MonoNucléotides (FMN) et Flavine Adénine Dinucléotide (FAD)
● Structure

Flavine mononucléotides: FMN

ribitol
O

CH2 (CHOH)3 CH2 O P OH

OH
CH3 N N O

NH
CH3 N
O

Noyau isoalloxazine = flavine

= vit B2
Flavine Adénine Dinucléotide: FAD

Le Flavine adénine dinucléotide ou FAD est aussi un coenzyme transporteur d’Hydrogène.

Il a la structure d’un dinucléotide. Le nucléotide du haut est le FMN ; celui du bas est le
5’AMP. Les deux sont reliés par une liaison anhydride entre les 2 phosphates.
La masse de ce dinucléotide représente 786 daltons.
Le noyau flavine absorbe la lumière dans le spectre visible. Les enzymes qui contiennent ces
coenzymes sont de couleur jaune en solution à cause de cette absorption.
La synthèse de ce coenzyme peut être faite dans nos cellules à partir du FMN (donc de la
riboflavine ou vitamine B2) et de l’ATP.
• Mécanisme réactionnel
H

N N
E
AH2 + A +
N N

H
FAD ou FADH2 ou
FMN FMNH2
jaunes incolores
Les FMN et FAD sont appelés ferments jaunes
FMN et FAD sont liés à l’enzyme : groupements prosthétiques
Déshydrogénase à FAD
NADH + H+ NAD+

FAD FADH2
6.1.3- Les ferroporphyrines: Coenzymes associés aux cytochromes
● Structure
Groupement prosthétique + Fe + Apoenzyme

Jouent un rôle important dans le transfert d’électron

Fe2+ Fe3+ + 1e-
réduit oxydé
6.1.4 - Acide lipoïque
• Structure
Ce coenzyme a la structure d’un Acide gras saturé à 8 C avec un pont disulfure
entre C6-C8.

• Rôle : Transporteur d’H2

L’acide lipoïque est attaché par covalence à l’enzyme par son carboxyle à un
reste lysine de l’enzyme : groupement prosthétique
6.2- Coenzymes intervenant dans le transfert de groupement
6.2.1- Thiamine pyrophosphate (TPP)
● Structure: dérivé de la vitamine B1 ou thiamine
H
NH2 centre actif
C S
N CH2 N+ OH OH
CH2 CH2 O P O P

CH3 N CH3 O OH O

Cycle pyrimidique Cycle thiazole

Thiamine = vitamine B1
• Trôle : Transporteur d’acétaldéhyde dans les réactions de la décarboxylation
COOH O
Ex: Pyruvate DH
C=O CO2 + CH3 C
H
CH3

Ac. pyruvique Acétaldéhyde

La carence en vitamine B1 entraîne une maladie : le Béri-béri

6.2.2- Coenzyme A (CoA-SH) ou Coenzyme d’Acylation

Dérive d’une vit amine du groupe B: ac. pantothénique

● Rôle

Transporteur d’acétyle et d’acide gras

CoA-SH + CH3COOH CH3CO-SCoA

acétyle CoA

CoA-SH + R-COOH RCO-SCoA

acyl CoA
6.2.3- Acide tetrahydrofolique (FH4)
● Structure : dérive de la vitamine B9: acide folique
OH
N
N 4 5 6 CH2 NH CO NH CH CH2 CH2 COOH
Acide folique 2 7 9 10
1 8N
NH2 COOH

Ac. Para amino Glu

N. pteridine
benzoïque
H
OH

FH4 N
N H CH2 NH CO N H CH CH2 CH2 COOH
H
N COOH
NH2
H

• Rôle : transporteur d’unités à un C (CH3)

CH2
Sur N5
Sur N10 N
5 CH2 N
entre N5 et N10 10
6.2.4- S adénosyl méthionine
● Structure:
COOH

NH2 CH
NH2
CH2
Met N
N
CH2
N N
adénosine
CH3 S+ CH2
O
H H
H H
OH OH

● Rôle : transporteur de radicaux méthyles (donneur)

6.2.5- Adénosine 5’ triphosphate
● Structure: NH2

N
N adénine

O O O N N

HO P O P O P O
O
OH O-H OH H H
H H
OH
OH

AMP
ADP

ATP
● Rôle : transfert de groupements
ATP ADP + P
ATP AMP + P-P

ATP adénosyl + P + P-P

Chapitre 2 : La cinétique enzymatique
6.2.6- Phosphate de Pyridoxal dérive de la vit B6

• Structure : = vit B6
CH2OH CHO CH2-NH2

CH2OH CH2OH CH2OH

OH OH OH

CH3 CH3 CH3

N N N

pyridoxine pyridoxal pyridoxamine

• Rôle: Transport de groupement aminé: NH2

Pyridoxal = vit B6
O CH2-NH2
O CHO
NH3 HO P O CH3
HO P O CH3 OH
OH OH
OH CH3
CH3
N
N
Phosphate de pyridoxamine
Phosphate de pyridoxal
 Phosphate de Pyridoxal
Transamination Décarboxylation