Les enzymes, des biomolécules au propriétés catalytiques

Introduction
L’ensemble des réactions biochimiques d’un organisme ou d’une cellules ’appelle le métabolisme
: il permet la transformation de matière et d’énergie. Son intégrité garantit donc le bon
fonctionnement de l’organisme. Mais, ces réactions chimiques peuvent parfois prendre du temps.
C’est pourquoi l’évolution a doté les organismes de protéines particulières, les enzymes, qui
permettent d'accélérer ces réactions. Les enzymes catalysent les réactions du métabolisme. Elles
sont spécifiques à leurs substrats et spécifiques de la réaction qu’elles catalysent ; permettent
l’établissement du phénotype d’où leur importance majeure pour le bon fonctionnement des
cellules et donc de l’organisme.

I. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques

1. Les différentes actions des enzymes

Dans l’organisme, les enzymes permettent d’accélérer les nombreuses réactions chimiques qui se
réalisent dans nos cellules. Les enzymes sont donc des catalyseurs (=accélérateurs) des réactions
chimiques. Ainsi, en présence des enzymes digestives (comme l’amylase ou la décarboxylase), la
digestion est plus rapide même si elle pourrait se réaliser en absence d’enzymes mais trop
lentement pour le bon fonctionnement des cellules et de l’organisme.

Il existe une grande diversité d’enzymes qui catalysent différentes réactions :

– des réactions de synthèse (anabolisme): synthèse de l’ADN (ADN polymérase), synthèse de

l’ARN (ARN polymérase), synthèse des protéines.

– des réactions d’hydrolyse (catabolisme) : digestion des aliments (amylase, lipase, peptidase …).

2. Les étapes des réactions enzymatiques

Une réaction enzymatique fait intervenir une enzyme (E) et un ou plusieurs substrats (S) qui sont
les molécules avec lesquelles l’enzyme agit. Lorsqu’un enzyme est au contact de son (ou ses)
substrat(s), il se forme une association ou complexe « Enzyme-Substrats » (complexe ES). La
réaction enzymatique conduit alors à la formation d’un ou plusieurs produits (P) et l’enzyme est
alors libérée (elle peut alors agir sur d’autres molécules du même substrat). Les produits sont donc
les substances formées à l’issue de l’activité enzymatique. Par exemple, lors de la digestion de
l’amidon par l’amylase, le substrat est l’amidon et le produit est le maltose.

L’activité de nos enzymes est optimale dans des conditions proches de celles de notre organisme
(en particulier pour la température) et de nos organes (exemples des enzymes digestives). Pour
cette raison, ces enzymes sont qualifiées de « biologiques ».

II. La spécificité des enzymes est contrôlée par leur structure

Les enzymes possèdent une double spécificité : une spécificité d’action car elles catalysent une
réaction spécifique (hydrolyse ou synthèse) et une spécificité de substrat car elles agissent sur des
substrats spécifiques (une molécule précise ou éventuellement une famille de substrats très
voisins). La spécificité des enzymes s’explique par leur structure tridimensionnelle et en particulier
celle de leur site actif : c’est la zone de l’enzyme dans laquelle se fixe le substrat et qui va
déterminer la nature de l’action enzymatique.

La structure des enzymes – donc celle du site actif – est déterminée par la séquence d’acides
aminés qui constitue l’enzyme, donc par la séquence de nucléotides qui code cette enzyme.
D’autres paramètres interviennent également dans la structure des enzymes, comme le pH, la
température …

III. La cinétique de la catalyse enzymatique

➢ Vitesse de réaction :
La vitesse de réaction caractérise l’efficacité enzymatique. Elle est définie par l’équation suivante
:
quantitˊe de produit
vitesse rˊe action =
Temps
Pour une quantité d’enzyme fixée, quand on augmente la concentration du substrat S, la vitesse
de réaction augmente rapidement, jusqu'à ce qu’elle atteigne son maximum. Au-delà de cette
limite, l'augmentation de concentration ne produit plus d’augmentation de vitesse.
La vitesse se stabilise donc quand l’enzyme est saturée : on parle de Vmax, ou vitesse maximale.

Ainsi, si on augmente la concentration en substrat, la vitesse de réaction augmente

proportionnellement.

IV. Structure et activité des enzymes

a. Propriétés structurales

Les enzymes sont des protéines, et comme toutes les protéines, elles ont une configuration 3D
dans l’espace.
La structure primaire d’une protéine est la séquence des acides aminés qui la constituent. Pour
illustrer cette structure, on peut développer la métaphore du collier de perles : les perles se
suivent les unes après les autres, selon la dimension du fil.
Les structures secondaire et tertiaire sont la configuration tridimensionnelle des protéines dans
l’espace.
Cette configuration est possible grâce à des liaisons faibles qui vont entraîner un repliement
spécifique de la protéine sur elle-même.
Si nous reprenons l’exemple du collier dans sa configuration 3D, c’est alors comme si nous le
repliions sur lui-même pour lui donner des formes spécifiques.
Le site actif occupe une très petite place de l’enzyme, et c’est sa forme tridimensionnelle qui
explique sa spécificité. Un peu comme une clé pourrait s’imbriquer dans une serrure.
C’est la structure tridimensionnelle de l’enzyme qui lui permet d’interagir avec ses substrats.

b.Influence des conditions du milieu sur l’activité enzymatique

➢ Température
La température influe sur l’activité de la catalyse à deux niveaux. Elle accélère la vitesse de
réaction : si la température est trop basse, l’agitation moléculaire est beaucoup trop faible, et
les chances pour le substrat de se fixer correctement sur le site actif sont réduites. Mais si la
température augmente, cette probabilité augmente en conséquence.
Les molécules sont libres dans leur milieu, mais elles ne sont pas fixes. Au contraire, elles sont
mobiles et peuvent se déplacer de façon plus ou moins chaotique. C'est cela qu'on appelle
l'agitation des molécules.
La température agit également sur la configuration 3D des protéines. Dès 40°C, la protéine perd
sa configuration spatiale, on dit qu’elle se dénature.

Par exemple, pour les enzymes qui interviennent dans la digestion, la température idéale se situe
entre 30 et 40°C, ce qui correspond à la température corporelle de 37°C. En acceptant une
échelle de variations possibles, cela garantit le bon fonctionnement du métabolisme, même dans
des conditions extrêmes (si on a de la fièvre, ou si on habite au pôle nord par exemple).

➢ pH
En outre, le pH influe sur la catalyse. Les configurations tridimensionnelles des protéines
reposent sur des liaisons faibles et des liaisons qui sont sensibles au pH.
Ainsi, les enzymes ont un pH optimum qui dépend des milieux. En fonction des changements de
pH, les changements de configuration peuvent entraîner une dénaturation des protéines, et donc
empêcher la reconnaissance du substrat par l’enzyme.
➢ Dénaturation :
La dénaturation désigne la perte de la configuration 3D de la protéine.
Pour reprendre l’exemple précédent, si nous faisons fondre la clé, nous ne pouvons plus la
mettre dans la serrure.
Ainsi, les enzymes qui permettent la dégradation des aliments dans l'estomac ont un pH optimal
acide, en accord avec leur milieu
V. Les enzymes, un lien entre génotype et phénotype
Ainsi, par l’intermédiaire des enzymes, nous comprenons facilement la relation qui existe entre le
génotype (donc les allèles présents chez un individu) et le phénotype de cet individu (phénotype
moléculaire, cellulaire et macroscopique).

Conclusion :

Les enzymes sont des protéines qui catalysent les réactions métaboliques. Leur configuration
tridimensionnelle permet une reconnaissance spécifique d’un substrat. Ce dernier subira une
transformation à son contact et deviendra le produit de la réaction. Le substrat se fixe sur le site
actif de l’enzyme et forme une association temporaire avec cette dernière. Cette association induit
une vitesse propre à la réaction que catalyse l'enzyme : la Vmax. Au-delà de cette vitesse,
l'augmentation de substrat n’induit plus d’accélération de la réaction. Comme toutes les protéines,
les enzymes et leur réaction sont sensibles aux conditions extérieures comme la température et le
pH.