Université Ibn Tofail-Kenitra (UIT-Kenitra)

Ecole Supérieure de l’Education et de la Formation (ESEF)

Biochimie métabolique
Partie 1: Enzymologie

Pr Amina Bouziani
2023-2024
 Objectifs

• Expliquer le mode d’action d’une enzyme, en considérant ses propriétés

structurales et fonctionnelles ;
• S’approprier les principales réactions du métabolisme des glucides, des
lipides et des acides aminés.
• Étudier, à l’échelle moléculaire, l’ensemble des transformations se déroulant
au sein de la matière vivante:
 C’est de transformer des aliments pour:
 Produire de la matière vivante (cytoplasmes et inclusions) et de la
matière inerte;
 Produire certaines formes d’énergies (calorifique, mécanique,
électrique, etc.)
 Introduction (1)

La biochimie:

• La biochimie est la science qui étudie la composition et les réactions

chimiques de la matière vivante et des substances qui en sont issues.

• La biochimie c’est la chimie du vivant.

• La biochimie structurale étudie les structures des molécules et la biochimie

métabolique étudie les métabolismes biochimiques.

 Introduction (2)

• Les organismes vivants sont le siège d’innombrables réactions biochimiques.

• Ces réactions constituent le métabolisme:

 C’est la biosynthèse ou anabolisme et la dégradation ou catabolisme d’un
grand nombre de molécules biologiques.
 C'est un équilibre entre synthèse et décomposition de molécules dans le
corps.
Métabolisme = Anabolisme + Catabolisme
 Introduction (3)

 Anabolisme: Synthèse (composition) des molécules complexes à partir de

molécules simples. Exemple: Production de nouveaux tissus corporels
 Catabolisme: Désintégration (décomposition) de molécules complexes en
molécules plus simples. Exemple: Digestion de nourriture

• Ces réactions se déroulent dans des conditions physiologiques (pH: 7,4 et

température: 37°C) grâce à la présence de catalyseurs: enzymes
Sans enzymes, la vie serait impossible  Les enzymes ont donc un rôle
vital
 Partie 1 : Enzymologie

• Définition des enzymes

• Classification des enzymes

• Rôles des enzymes

• Le site actif

• La catalyse enzymatique et les différents types de catalyse.

• Les propriétés des enzymes : Spécificité et efficacité

 Partie 2 : Biochimie métabolique

 Partie 1 : Bioénergétique

 Partie 2 : Métabolisme des Glucides

 Partie 3 : Métabolisme des Acides Aminés

 Partie 4 : Métabolisme des lipides

Partie 1 : Enzymologie
 Définitions;
 Catalyse enzymatique;
 Principe général d’une enzyme (Catalyse
enzymatique);
 Structure des enzymes (Notion de site actif),
etc.
 Définitions (1)

• L'enzymologie est la partie de la biochimie qui étudie les propriétés

structurales et fonctionnelles des enzymes.
• Elle s’intéresse aussi à décrire la vitesse des réactions catalysées par les
enzymes (cinétique enzymatique).

Enzyme?
 Définitions (2)

Enzyme: Biomolécule de nature protéique (cas particulier: les ribozymes ARN

catalytiques)

 Protéines globulaires de poids moléculaire élevé .

 Existence de protéines enzymatiques de structures tertiaires,
 D’autres de structures quaternaires.
 Dans tous les cas, les enzymes présentent une grande importance de la
structure spatiale Native (notion de site actif).
 Définitions (3)

Enzyme: présente un pouvoir catalytique élevé et douée de spécificité et peut être

régulée.

Notion du catalyseur :
1. Il augmente la vitesse de la réaction (jusqu’à plusieurs millions de fois)
2. Il ne modifie pas l’état final d’équilibre de la réaction (Keq sans Enz = Keq avec
Enz)
3. Il n’est pas modifié lors de la réaction (on le retrouve intacte à la fin de
réaction)
4. Il agit à des concentrations très faibles.
 Définitions (4)

 Un enzyme donné est spécifique : ils transforment un substrat donné

(spécificité de substrat) grâce à une réaction donnée (spécificité d’action).
 Les enzymes sont régulables: ils modifient leur activité catalytique en
réponse aux besoins cellulaires.
Substrat ? Produit?
 Substrat: Molécule qui entre dans une réaction pour y être transformée
grâce à l’action catalytique d’une enzyme.
 Produit: Molécule qui apparait au cours d’une réaction catalysée par une
enzyme suite à la transformation de substrat.
 Mécanisme général d'une enzyme (1)

Une enzyme (E) transforme un substrat (S) en produit (P):

 Première étape: Le substrat se fixe sur l'enzyme;
 Deuxième étape: la catalyse . Le substrat est transformé en produit;
 Troisième étape: Le produit est relâché.

S’il y a plusieurs substrats. La réaction se fera étape par étape

(et non simultanément) pour être efficace et à travers un site
désigné actif.
 Mécanisme général d'une enzyme (2)

Site actif
 C’est la région de l’enzyme qui permet la reconnaissance et la fixation de
substrat, il est aussi le siège de la catalyse (site de la catalyse).
 Deux modèles ont été proposés pour élucider cette spécificité :
Modèle de Fisher (1890) Modèle de Koshland (1985)
 Site actif

• Il s'agit d'une poche magique;

• Au lieu de cela, le site actif de
l`enzyme reconnaît également
le substrat, mais de manière
Complémentaire et pour
Correspondre à l'état de
transition et le stabiliser.
Mécanisme général d'une enzyme (1)
Site actif

Site actif: une poche

profonde enfoui
 Structure des enzymes (1)

Enzymes entièrement protéiques: Holoprotéines

Enzymes formées de deux parties: Hétéroprotéines

• Une partie protéique: Apoenzyme
Holoenzyme = apoenzyme + cofacteur
• Une partie non protéique: Cofacteur (ion métallique
ou coenzyme OU coenzyme (cosubstrat ou
groupement prosthétique))

Apoenzyme: intervient dans la spécificité, thermolabile

Cofacteur: effectue la réaction chimique, thermostable
Un coenzyme est un cofacteur d'enzyme. Cependant, coenzyme
et cofacteur ne sont pas des termes synonymes
 Structure des enzymes (2)

Cofacteur: Corps chimiques, parfois

nécessaires à l’activité enzymatique dans la
structure tridimensionnelle de l’enzyme.
Certains cofacteurs correspondent à des
ions métalliques telles que Mg2+, Mn2+,
Cu2+, Zn2+, Fe2+… +;

Un groupement prosthétique: un cofacteur qui est fortement

lié à l'enzyme (parfois avec une liaison covalente).
Lorsque la liaison est faible, on parle de cosubstrat
 Structure des enzymes (3)

Coenzymes: Sont des molécules organiques qui sont indispensables à la

réaction permettant soit le transport du substrat, soit en participant à la
structure de l’enzyme.
• Dérivent en général de vitamines
 Partie 1 : Enzymologie
Caractéristiques et classification des enzymes
 Caractéristiques des enzymes (1)
Variété moléculaire
Augmente la vitesse de la
réaction =
Se dénature sous l’effet de
Isoenzyme
la chaleur: Thermolabile

Abaisse l’énergie
Très spécifique à la d’activation
réaction catalysée ou
vis-à-vis du substrat Enzyme
Son activité
Agit à très enzymatique est
faible dose modulable

Reste intacte à la Ne modifie pas l’état

fin de la réaction d’équilibre de la
réaction
 Caractéristiques des enzymes (2)

1. Agissent à très faible doses:

 Exemple: la catalase qui peut hydrolyser plus que 5 millions d’H2O2

(pyroxyde d’oxygène) en une minute (pH et T° physiologiques).

 Caractéristiques des enzymes (3)

2. Abaissent l’énergie d’activation:

 L’énergie d’activation est l’énergie qui doit être absorbée par les réactifs pour
que leurs liaisons soient brisées.

 La réaction peut se faire à partir de l’état de transition=état instable dans

lequel les liaisons sont plus fragiles et plus facile à briser.
Une manière relativement simple pour modifier cette barrière est
l’usage des catalyseurs.
 Caractéristiques des enzymes (4)

2. Abaissent l’énergie d’activation:

 Caractéristiques des enzymes (5)

3. La double spécificité :
Double
spécificité

Vis-à-vis de la réaction
Vis-à-vis au substrat:
catalysée: spécificité
spécificité du substrat
d’action

L’enzyme n’agit que sur un L’enzyme ne catalyse, pour un

substrat ou une classe de substrat donné, qu’un seul type de
substrat réaction
Exemple : l’amylase salivaire fixe
l’amidon uniquement.
 Caractéristiques des enzymes (6)

4. L’activité enzymatique est modulable:

Activateurs: augmentent
l’activité
Inhibiteurs: diminuent
l’activité
 Ajustement de la vitesse globale d’un métabolisme au besoin cellulaire.
 Caractéristiques des enzymes (7)

5. Variété moléculaire = Isoenzyme

Les isoenzymes sont les formes multiples d’enzymes, avec structure protéique
différente et affinité différente:
 Elles catalysent la même réaction avec le même substrat;

 Ont une répartition différente dans l’organisme

Exemple : LDH
La LDH existe sous forme de plusieurs isoenzymes. Chaque isoenzyme
est un tétramère constitué de l’association de deux sous-unités de deux
types génétiquement distincts: H et M.
 Caractéristiques des enzymes (8)

 L’association des sous-unités de la LDH donne naissance à cinq

isoenzymes.
 La LDH est présente dans différents organes.

H4 LDH-1 Cœur, rein, cerveau

H3M LDH-2 Cœur, rein, cerveau, globules

rouges
H2M2 LDH-3 Cerveau, poumons, globules
blancs
HM3 LDH-4 Poumons, muscles
squelettiques
M4 LDH-5 Foie, muscles squelettiques

Les iso-enzymes de la LDH

 Classification des enzymes (1)

 Avant 1961: les enzymes ont été dénommées selon le nom du substrat avec
ajout du suffixe «ase» .
Exemple: Substrat Enzyme
Amidon Amylase
Urée Uréase

 Certaines enzymes protéolytiques n’obéissent pas à cette règle: Pepsine,

Trypsine, Chymotrypsine.

 En 1961 (l’union internationale de biochimie (UIB)) : nouvelle classification

des enzymes selon le type de réaction catalysée
 Classification des enzymes (2)
Classification
Selon la nouvelle classification

Pour une enzyme donnée, on donne:

• Un numéro de code ;
• Un nom systématique ;
• Un nom commun recommandé.
Le numéro de code
 Donné par la Commission des Enzymes de l’Union Le nom systématique
Internationale de la Biochimie Moléculaire. Indique la nature du donneur, de l’accepteur et le
 Précédé des lettres EC et comporte quatre chiffres type de la réaction catalysée.
séparés par des points : EC (W.X.Y.Z) :
• W: indique la classe de l’enzyme; Le nom commun recommandé
• X: indique la sous classe; C’est l’appellation simple consacrée à l’usage ex : la
• Y: indique la sous-sous-classe; glucokinase.
• Z: numéro d’ordre de l’enzyme (dans la sous sous
classe), en relation avec le substrat de l’enzyme
Classification des enzymes (3)

Classification
Selon la nouvelle classification

6 classes d’enzymes:

1. Oxydoréductase 4. Lyase
2. Transférase 5. Isomérase
3. Hydrolase 6. Ligase
 Classification des enzymes (4)

1. Les oxydoréductases: Enzymes qui catalysent des réactions d’oxydation ou

de réduction. Existence de plusieurs sous-groupes (déshydrogénase, oxydase,
peroxydase, hydroxylase et catalase).
Nécessitent un coenzyme (NAD, NADP, FAD ou FMN)

Trois sous classes:

a) Déshydrogénases: éliminent les protons H+
b) Hydroxylase : catalysent la fixation d’un atome d’oxygène
c) Cytochromes: ont un coenzyme héminique avec union, qui présente 2
états d’oxydation, ce qui en fait un transporteur d’électrons.
 Classification des enzymes (5)

2. Les transférases: Ces enzymes qui transfèrent un groupement X (autre que

H) d’un substrat A sur un substrat B :

Quatre sous classes:

a) Les phosphokinases ou kinases: transfèrent un P sur une molécule d’ADP. L’ion
Mg++ est indispensable;
b) Les transaminases: transfèrent les radicaux aminés -NH2 d’un AA à un acide
cétonique accepteur. Le coenzyme est le phosphate de pyridoxal;
c) Les transacétylases: transfèrent les radicaux acétyles (-CH2COOH), le coenzyme
est CoA;
d) Les transméthylases: transfèrent les radicaux méthyles (-CH3), d’une molécule à
une autre, le coenzyme est l’acide tétrahydrofolique.
 Classification des enzymes (6)
3. Les hydrolases: Ces enzymes qui hydrolysent (par addition d’une molécule
d’eau) différentes liaisons chimiques.
Exemples: les phosphatases, les peptidases (ex: carboxypeptidases,
aminopeptidases), les protéinases (ex:pepsine, trypsine..).
C -X + H2O C -OH + X –H
Trois sous classes:
a) Les phosphatases: Hydrolysent des liaisons esters phosphoriques
b) Les lipases: hydrolysent les glycérides en glycérol et en acides gras
c) Les estérases (Lipases): hydrolysent les esters en acides gras et en alcool
RCOO-CH2-R’+H2O RCOOH+R’CH2OH
d) Les osidases: hydrolysent les osides exp. glucosidase, galactosidase;
e) Les enzymes protéolytiques: hydrolysent les liaisons peptidiques.
R-CO-NH-R’ + H2O RCOOH+ NH2-R’
 Classification des enzymes (7)

3. Les hydrolases:
Les estérases
 Classification des enzymes (8)

4. Les lyases: Sont des enzymes qui détachent certains groupements par
d’autres mécanismes que l’hydrolyse ou forment de nouvelles liaisons
indépendamment hydrolyse ATP.

Exemple: les décarboxylases d’acides aminés

 Classification des enzymes (9)

5. Les isomérases (mutases): Elles permettent le transfert d’atomes ou de

groupements dans une même molécule.
A -B –X X-A -B
Les épimérases: provoquent les interconversions des oses
Galactose Glucose
Les mutases: catalysent le transfert d’un radical d’une partie d’une molécule à
une autre
 Classification des enzymes (10)

6. Les ligases (synthétases): Enzymes qui participent aux réactions de

synthèse entre :

 C-O : les aminoacyl-ARNt synthétases

 C-S : acétyl CoA synthétase
 C-N : amide synthétase comme la glutamine synthétase
 C-C : carboxylase à biotine comme la pyruvate carboxylase qui catalyse
la formation d’oxalo-acétate à partir du pyruvate + CO2 + ATP.

A+B A-B
 Classification des enzymes (11)
Récapitulatif
Classe Action
1 Oxydo - réductases Transfert d’électrons
2 Transférases Transfert de groupes chimiques
3 Hydrolases Réaction d’hydrolyse: transfert de groupes
fonctionnels à l’eau
4 Lyases Addition de groupes sur double liaison ou
formation de double liaison par soustraction
de groupe
5 Isomérases Transfert de groupes à l’intérieur d’une
molécule pour former un isomère
6 Ligases Formation de liaison C-C, C-S, C-O ou C-N
par réaction de condensation. Nécessite la
fourniture de l’énergie
Merci pour votre attention