5 Enzyme

ENZYMOLOGIE
Dr RAMAMINIAINA Eddy
Biomolécules PACES
1
Objectifs
• Citer les caractères généraux des enzymes

• Décrire la spécificité enzymatique
• Retenir la cinétique enzymatique
• Classer les enzymes
2
PLAN
1- Généralités
2- Mode d’action
3- Site d’action
4- Energie d’activation
5- La cinétique enzymatique
6- Contrôle et régulation
7- Classification des enzymes
8- Nomenclature des enzymes
3
INTRODUCTION
• Organisme humain : siège de nombreuses

réactions chimiques
• Le métabolisme catalyse ces réactions en
utilisant des substances qui vont multiplier la
vitesse de celles-ci
• Ces substances sont des enzymes
4
1 Généralités
1-Les enzymes sont des protéines présentant

des propriétés de catalyse spécifique d’une
réaction chimique
2-Les enzymes augmentent la vitesse des
réactions biochimiques
3-Les enzymes ne catalysent que des réactions
thermodynamiquement possibles
5
1 Généralités
4-Les réactions biochimiques sont réversibles et

les enzymes accélèrent ces réactions jusqu’à
atteindre l’équilibre sans changer l’état de
cette équilibre = les concentrations des
différents produit de la réaction à l’équilibre
sont le même que celle qu’on aurait obtenu
6
1 Généralités
5-Les enzymes participent directement au

mécanisme de la réaction et subit des
changement physique pendant son
déroulement mais elle retrouve son état initial
après la réaction
6-Ce retour à l’état initial permet de nouvelle
réaction
7
1 Généralités
7-Les enzymes sont tous de nature protéique
Holoprotéine : Enchainement des acides aminés
Exemples : Pepsine, ribonucléase, uréase
Hétéroprotéines : En plus des acides aminés, il
y a un cofacteur
Cofacteur peut être : - ion métallique
- un coenzyme
8
1 Généralités
8-Les enzymes sont hautement spécifique

Une enzyme donnée ne catalyse qu’une
réaction donnée
9-La localisation des enzymes est bien déterminé,
la destruction pathologique des cellules qui le
contiennent libère les enzymes
9
1 Généralités
10-L’activité des enzymes peut être soumise à

une contrôle
11-Une déficience en une enzyme se traduit par
une altération +/- grave d’une séquence
métabolique définie
Une absence d’une enzyme peut entrainer une
lésion importante
10
1 Généralités
12-La réaction enzymatique
ENZYME
SUBSTRAT PRODUIT
COFACTEUR
COENZYME
11
1 Généralités
12
1 Généralités
Substrat : molécule qui entre dans une réaction
pour y être transformé grâce à l’action
catalytique d’une enzyme
Les molécules qui entrent dans une réaction
enzymatique et sont définitivement modifiées
sont appelées substrats
13
1 Généralités
Produit : La molécule qui apparait au cours
d’une réaction catalysé par une enzyme
La nouvelle molécule qui résulte de cette
transformation est appelée produit
14
1 Généralités
Cofacteurs : C’est une substance chimique non
protéique, liée à une protéine, intervenant
dans une réaction enzymatique pour
transporter ou compléter un substrat, pour
accepter un produit,
Ces cofacteurs peuvent être des ions comme un
atome de zinc, une molécule d’eau
15
1 Généralités
Coenzymes: Ce sont des molécules biologiques,
non protéiques, thermostables, non resp
specificité enzymatique, vitamines ou non
Coenzymes sont des cofacteurs donc des

molécules indispensables à la catalyse
enzymatique
16
2 Mode d’action
A- La spécificité enzymatique
spécificité à plusieurs niveau
a- La spécificité de la réaction
Une enzyme catalyse un seul type de réaction
Cette propriété permet la classification des
Enzymes
• Ex: hydrolase  réaction d’hydrolyse
oxydase  réaction d’oxydation
17
2 Mode d’action
b- Spécificité du substrat
Les enzymes ne réagissent que sur son substrat
Ex : L’arginase ne réagit que sur l’arginine
L’osidase ne coupe qu’une liaison
osidique
18
2 Mode d’action
c- Stéreo-spécificité
Exemple : Anomères α, β (isomères)
Les enzymes reconnaissent α ou β galactose
Le substrat c’est le galactoside
Pour couper la liaison β galactoside : on a la β
Galactosidase  ne réagit pas avec la liaison α
galactoside
19
3 Site d’action
La transformation du substrat S en produit P sous
l’action de l’enzyme E se fait suivant la réaction
E+S ES P+E
L’enzyme participe donc vraiment à la réaction
pour former le complexe ES qui se dissocie pour
donner le produit P avec libération d’enzyme E
20
3 Site d’action
La formation du complexe ES nécessite une
interaction entre S et E
La portion de la molécule d’enzyme où s’effectue
cette liaison ES s’appelle « site actif »
21
4 Energie d’activation
Pour que cette réaction aura lieu à une vitesse
appréciable, il faut que les molécules qui doivent
agir les uns contre les autres soit activés
--- ENERGIE
Cette énergie d’activation peut être fournit par
chauffage
22
4 Energie d’activation
Au laboratoire :
• L’augmentation de la température provoque
une augmentation d’énergie ==> collision
moléculaire
• Le rôle de l’enzyme est de baisser fortement
cette énergie d’activation
23
5 La cinétique enzymatique
C’est la quantité de produit apparu ou la quantité
de substrat disparu par unité de temps sous
l’action d’une enzyme
V = dP/dt ou – dS/dt
24
La vitesse de la réaction s’exprime de plusieurs
façons
- Le nombre de molécule de produit apparue par
unité de temps
- le nombre de molécule de substrat transformé
par une mole d’enzyme
- En unité enzymatique : quantité d’enzyme qui
catalyse la transformation d’une micromole de
substrat par minute
25
vitesse initiale : On étudie la cinétique d’une réaction
enzymatique par la mesure de la vitesse initial
Vitesse
3
2
1
26
La vitesse initiale
- La partie rectiligne (1) la vitesse est constante
V= dP/dT= Constante (vitesse initiale)
- La droite s’infléchie (2) : la vitesse diminue
- (3) la vitesse s’arrête
27
Les facteurs influençant la cinétique enzymatique
a. Concentration enzymatique
b. Concentration des substrats
c. Présence des cofacteurs
c. Influence des différents facteurs du milieu
- Influence de la température
A température basse il y a une inhibition
réversible : si on augmente la T° l’enzyme est
activé et la réaction reprend
28
- Influence de la température
A température élevée : > 60 °C chute brutale de
l’activité correspondant à la perte du structure
tridimentionnelle de la protéine enzymatique
→Perte irréversible
29
- Influence du pH
La réaction enzymatique est très sensible au pH
pour plusieurs raisons
Le pH a une influence sur la dénaturation de la
protéine enzymatique donc sur la stabilité de
l’enzyme
30
- Les effecteurs chimiques
C’est un agent chimique qui modifie la cinétique
de la réaction enzymatique (activateurs et
inhibiteurs)
31
 Les activateurs
Ils augmentent la vitesse de la réaction
Si on enlève les activateurs on revient à la
normale
Exemples : les ions Na +, K +, NH4+, Ca ++, Mg+
+
32
 Les inhibiteurs
Ils ralentissent la vitesse de la réaction
Si on enlève ces inhibiteurs la vitesse
revient à la normale
Exemple : La cystéine
33
6 Contrôle et régulation
A- Régulation direct Enlever
A+B C
Utilisation
Si l’organisme a besoin de C, la réaction se
déroulera pour donner C
C sera immédiatement utilisé et l’équilibre ne se
produira pas
34
B- Régulation indirect
a- Régulation suivant le milieu
La voie métabolique est régulé en fonction de
- la concentration d’enzyme et de substrat
- pH intracellulaire
- concentration en cofacteur ou en coenzyme
35
b- Régulation au niveau de la synthèse de l’enzyme
Il n’y a pas de synthèse de protéine enzymatique

que lorsqu’il y a nécessité de la réaction
36
c- Régulation hormonale
Certaines hormones agissent sur l’activité de
certaines enzymes
Exemple : La glycogènolyse
Sous contrôle des hormones hyperglycémiantes
qui sont l’adrénaline et le glucagon
37
d- Régulation allostérique
Dans certains cas le produit final de la suite de
réaction inhibe l’ enzyme qui catalyse le début
de réaction
E1 E2 E3
A B C X
E active
X+ -X
38
E inactive
7 Classification des enzymes
A cause de leur spécificité de réaction, il est
possible de classer les enzymes
On classe les enzymes selon le type de réaction
catalysé
On distingue 6 classes
1- Les oxydo-réductases 4- Les lyases
2- Les Transférases 5- Les isomérases
3- Les hydrolases 6- Les ligases
39
1- Les oxydo-réductases
Ils catalysent la réaction d’oxydo-réduction
a-L’oxydase : utilise l’oxygène selon la réaction
2H+
1/2O2 + 2e- O-- H20
Exemple : cytochrome oxydase
40
b- Les oxyg ènases
Fixent directement l’oxygène
A + O2 AO2
c- Les transhydrogènases
Catalyse la réaction de deshydrogènation des
substrats et le transfert de ses hydrogènes sur un
accepteur A
RH2 + A R + AH2
41
2- Les transférases
Ce sont des enzymes qui catalyse la réaction de
transfert d’un radical d’un donneur vers un
accepteur
R-R’ + X R + R’X Simple transfert
R-R’ + XY RX + R’Y Double transfert
Le donneur RR’ n’est jamais l’hydrogène
L’accepteur X et Y n’est jamais H20 ou H3PO4
42
2- Les transférases
On classe les transférases d’après la nature du
radical transféré
Exemple : méthyltransférase
Phosphotransférase (transphosphokinase)
43
3- Les hydrolases
Catalyse la réaction d’hydrolyse
R-R’ + H2O RH + R’OH
Les hydrolases fonctionnent sans coenzymes et
on les classent d’après la liaison coupée
Exemples : Esterase : coupe la liaison ester
Osidase : coupe la liaison osidique
Peptidase : coupe la liaison
peptidique 44
4- Les Lyases
Catalyse le déplacement d’un groupement à partir

d’un substrat après une coupure d’une liaison C-X
45
5-Les isomérases
Assurent le réarrangement intramoléculaire
Il y a différents types
Racemase : Isomère L Isomère D
Cis-trans isomèrase : Forme CIS  Forme TRANS
Epimèrase : D-galactose  D-glucose
46
8 Nomenclature des enzymes
Nom de l’enzyme se termine par ASE
Exception : INE (trypsine, papaïne, pepsine)
Numéro d’ordre : 4 chiffres
1e chiffre : La classe de l’enzyme
2e chiffre : La nature du groupement donneur
3e chiffre : La nature du groupement accepteur
4e chiffre : Suivant le substrat
47
Exemple : 1-1-1-27
1: oxydo-réductase
1: CHOH
1: NAD+
27: Acide malique
48
Le nom systématique
- La nature du donneur
- La nature du produit
- Le type de réaction catalysée
Glucose Glucose 6P
accepteur
ATP ADP
donneur
ATP glucose 6P transférase

49
9 Intérêts du dosage des enzymes
Si lésion d'un organe, augmentation des
enzymes provenant de cet organe dans le sang
Exemple : enzymes cardiaques en cas de lésion

cardiaque, enzymes hépatiques en cas de lésion
hépatique
50
• Certaines maladies avec déficit enzymatique
Exemples :
– L'acatalasie : maladie héréditaire du
métabolisme rare, causée par le déficit d'une
enzyme, appelée catalase
51
• Certaines maladies avec déficit enzymatique
Exemples :
– La maladie de Gaucher : déficit enzymatique
en glucocérébrosidase, qui entraîne
l'accumulation de lipides, les
glucocérébrosides, dans les cellules de
stockage de l'organisme
52
COENZYMES
53
Définition
Les coenzymes sont des molécules
biologiques, non protéiques, thermostables
Les coenzymes sont des cofacteurs donc des
molécules indispensables à la catalyse
enzymatique
54
I Caractères généraux
1-Les coenzymes se différencient de
l’apoenzyme par leur nature non protéique
Apoenzyme : partie protéique d’une enzyme
2-Les coenzymes sont des molécules à faible
poids moléculaire
3-Les coenzymes sont des composées
thermostables contrairement aux protéines
qui sont thermolabiles
55
4-Les coenzymes apparaissent dans le
stœchiométrie de la réaction c.à.d de façon
quantitative dans la réaction (# apoenzymes)
56
5- Les coenzymes réagissent donc comme un
substrat
Ils se diffèrent par le fait que le coenzyme
retrouve toujours son état initiale après une
ou deux réactions
6- Les coenzymes ne sont pas responsables de la
spécificité enzymatique, seul l’apoenzyme
joue un rôle dans cette spécificité
57
7- Les coenzymes sont des molécules à grande
mobilité électronique
Ils servent à des transfert soit d’électron soit
de proton ou d’atome hydrogène soit des
radicaux ou groupement divers
58
CLASSIFICATION
I- Coenzymes vitaminiques
A- Transfert de groupement
- Thyamine (B1)
- Pyridoxal phosphate (B6)
- Coenzyme-A (B5)
- Acide tetrahydrofolique (FH4 ou B9)
59
CLASSIFICATION
I- Coenzymes vitaminiques
B- Oxydo-réduction
- NAD+ : nicotinamide adénine dinucléotide
- NADP+ : nicotinamide adénine dinucléotide
phosphate
- FMN : flavine mononucléotide
- FAD : flavine adenine dinucléotide
60
CLASSIFICATION
II- Coenzymes non vitaminiques
A- Transfert de groupement
- Adénosine méthionine
- Acide lipoique
- Nucléoside triphosphate
61
CLASSIFICATION
II- Coenzymes non vitaminiques
B- oxydo-réduction
- Coenzymes hématiniques
- Coenzymes quinoniques
62
CONCLUSION
Coenzyme :
- un des substrats de la réaction
- plus fortement lié à l’enzyme
- peut réagir successivement après de
nombreuses réactions
- transfert d’électron, de proton, de groupement
- réaction d’oxydo-réduction
63
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• Citer les caractères généraux des enzymes

• Organisme humain : siège de nombreuses

1-Les enzymes sont des protéines présentant

4-Les réactions biochimiques sont réversibles et

5-Les enzymes participent directement au

8-Les enzymes sont hautement spécifique

10-L’activité des enzymes peut être soumise à

12-La réaction enzymatique

Coenzymes sont des cofacteurs donc des

Il n’y a pas de synthèse de protéine enzymatique

Catalyse le déplacement d’un groupement à partir

ATP glucose 6P transférase

Exemple : enzymes cardiaques en cas de lésion

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