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LES ENZYMES
3.1 GENERALITES- DEFINITION
L'organisme humain est le siège de nombreuses réactions chimiques sans qu'elles ne soient
déclenchées par une source de chaleur.
Le métabolisme catalyse ces réactions en utilisant des substances qui vont multiplier la vitesse de
celles-ci.
Une enzyme est une protéine capable d'accélérer les réactions chimiques du métabolisme se
déroulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire.
Elle agit sur la vitesse de la réaction Mais, ne change pas avec la réaction.
Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée par les cellules vivantes à partir des
informations codées dans l'ADN. Il existe plus de 3.500 enzymes.
Un catalyseur est désigné comme toute substance capable d'accélérer une réaction chimique.
La réaction biochimique : c'est une réaction chimique qui se déroule dans la cellule ou le milieu
cellulaire, en présence d'un catalyseur biologique (biocatalyseur), l'enzyme.
Un produit dans une réaction enzymatique est la molécule résultante de la transformation d'un
substrat au cours de cette réaction.
3.1.1 Propriétés
spécifique :
Elle est mesurée à partir de la quantité de produit constitué ou de réactif disparu par unité de
temps.
L'affinité de l'enzyme pour son substrat est donnée par la constante de Michaelis.
Elle est exprimée en UI (Unités Internationales), sachant qu'1 U.I. = 1 (mole de substrat consommée
par minute).
3.1.3.1 Température
Pour des températures comprises entre 10 et 60°C environ, une réaction enzymatique (comme
toute réaction chimique) voit sa vitesse de réaction augmenter.
Les enzymes étant des protéines, elles sont dénaturées à partir d'une certaine température (autour
de 60°C).
La perte de la structure tridimensionnelle entraîne une perte de fonction et donc une chute de
l'activité enzymatique.
Chaque enzyme est caractérisée par une température optimale pour laquelle son activité
enzymatique est maximale.
3.1.3.2 pH
Les enzymes de la digestion des protéines ont des pH optimums différents pour s'adapter aux
conditions de pH qui règnent dans la lumière aux différents étages du tube digestif.
Ainsi l'activité de la pepsine est maximale pour un milieu très acide comme celui de l'estomac où
elle est secrétée.
Un effecteur est une substance chimique qui modifie l'activité enzymatique (c'est-à-dire la
cinétique d'une réaction enzymatique).
- un activateur est un effecteur qui augmente l'activité enzymatique. Ce sont des molécules
ou des ions qui s'associent à l'enzyme ou au complexe ES pour augmenter la vitesse des
réactions enzymatiques.
- des ions anti-inhibiteurs (cas de l'ion CN- qui lève l'inhibition exercée sur l'uréase par les sels
de cuivre) ;
- des activateurs de proenzymes (zymogènes) ;
-un inhibiteur est un effecteur qui diminue l'activité enzymatique.
- les inhibiteurs compétitifs : Un inhibiteur compétitif est une molécule présentant une
analogie de structure avec le substrat, il peut donc entrer en compétition avec le substrat
pour occuper le site actif de l'enzyme. Exemples : les médicaments sont des inhibiteurs
compétitifs de réactions enzymatiques spécifiques à l'agent pathogène (cas des
sulfamides) ;
Inhibiteurs compétitifs
- les enzymes purement protéiques : elles ne sont constituées que d'acides aminés. Ce sont
les holoenzymes ;
- les enzymes en deux parties : une partie protéique appelée apoenzyme et une partie non
protéique appelée cofacteur. L'association des 2 parties forme l'hétéroenzyme.
Un cofacteur est une substance chimique non protéique, Mais, qui est liée à une protéine, et qui
est nécessaire à l'activé biologique de cette protéine.
Ces protéines sont souvent des enzymes, et les cofacteurs peuvent être considérés comme des "
molécule d'assistance " aidant aux transformations biochimiques.
Les cofacteurs peuvent être classés selon leur mode de liaison aux enzymes : des cofacteurs
faiblement liés à l'enzyme (liaison hydrogène ou ionique) seront appelés coenzymes, et des
cofacteurs fortement liés à l'enzyme (liaison covalente) seront appelés groupements prosthétiques.
Ions minéraux (" cofacteurs minéraux "). Ce sont des oligoéléments tels que Ca++; Mg++, Mn++,
Zn++, etc...
Les réactions auxquelles participent les coenzymes sont des réactions de transfert (d'électrons, de
protons, de groupement phosphate etc.).
les groupements prosthétiques sont fortement liés à l'apoenzyme par des liaisons
covalentes. Ils ne se détachent pas de l'apoenzyme au cours de la réaction (exemple :
FAD). L'enzyme elle-même les remet en état initial. Les groupements prosthétiques
appartiennent à plusieurs catégories moléculaires, le plus connu -l'hème- intervient dans
la plupart des réactions ou l'oxygène intervient (hémoglobine, hémocyanine) ou plus
généralement dans les réactions d'oxydo-réduction (cytochrome, chlorophylle). Mais, il
en existe bien d'autres, beaucoup appartenant à la famille des vitamines.
Les coenzymes transporteurs
Le coenzyme ne retrouve son état initial que lors d'une seconde réaction faisant intervenir une
deuxième enzyme (exemple : NAD, ATP).
La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure d'un site particulier appelé le site
actif.
Schématiquement, il a la forme d'une cavité ou d'un sillon dans lequel vont se fixer les substrats
grâce à plusieurs liaisons chimiques faibles.
La nomenclature des enzymes n'est pas standardisée, Mais, le plus souvent elle se compose d'un
radical proche du substrat ou du produit de la catalyse suivit du suffixe -ase.
Les enzymes sont classées en six principaux groupes, en fonction du type de réaction qu'elles
catalysent.
1. oxydo-réductases (E.C.1) ;
2. transférases (E.C.2) ;
3. hydrolases (E.C.3) ;
4. lyases (E.C.4) ;
5. isomérases (E.C.5) ;
6. ligases ou synthétases (E.C.6).
Les isoenzymes (ou isozymes) sont des enzymes présentant une séquence d'acides aminés
différente d'une autre enzyme Mais, catalysant la même réaction chimique.
Ces enzymes présentent habituellement des paramètres cinétiques différents ou des propriétés de
régulation différentes.
L'existence d'isoenzymes permet une meilleure adaptation au métabolisme pour répondre aux
besoins d'un tissu ou d'un stade de développement particulier.
3 iso-enzymes :
CK-MM (muscle) ;
CK-MB (cœur) ;
CK-BB (cerveau).
En cas d'infarctus du myocarde, seule CK-MB augmente dans le sang (libération de leur contenu
par les cellules cardiaques nécrosées).
Si lésion d'un organe, augmentation des enzymes provenant de cet organe dans le sérum.
Exemples :
L'acatalasie est une maladie héréditaire du métabolisme rare, causée par le déficit
d'une enzyme, catalyseur organique, appelée catalase. Le déficit de l'activité de la
catalase est présent dans de nombreux tissus de l'organisme, en particulier les globules
rouges, la moelle osseuse, le foie et la peau.
La maladie de Gaucher est liée à un déficit enzymatique en glucocérébrosidase, qui
entraîne l'accumulation de lipides, les glucocérébrosides, dans les cellules de stockage
de l'organisme.