Université SAAD DAHLAB, BLIDA1

Mme CHELGHOUM H.

Catalyse enzymatique
Définition :
Un catalyseur est une substance qui accélère le déroulement d’une réaction chimique sans être
modifié lui-même définitivement au cours de ce processus. Le terme définitivement est
important car les enzymes sont souvent modifiées de façon transitoire à la fois en ce qui
concerne leur conformation et leur structure covalente pendant qu’elles catalysent les réactions.
Toutefois, à la fin de la réaction, elles retrouvent toujours leur état original. Bien que la plupart
des enzymes soient de nature protéique, de nombreuses molécules d’ARN servent elles aussi
de catalyseurs (appelées ribozymes). Citons parmi celles-ci l’ARN ribosomial de la grande
sous-unité du ribosome qui catalyse la formation de liaisons peptidiques au cours de la synthèse
des protéines et l’ARN de la ribonucléase P intervenant dans la maturation des ARNt.
1- Propriétés générales des catalyseurs (chimiques et biologiques):
- Les catalyseurs accélèrent la réaction (augmente la vitesse de la réaction) mais il faut
que la réaction soit thermodynamiquement possible.
- Les catalyseurs ne modifient pas l’énergie de la réaction.
- Les catalyseurs ne modifient pas les produits de la réaction.
- Les catalyseurs ne modifient pas la constante d’équilibre d’une réaction.
- Les catalyseurs participent à la réaction sans être modifiés à la fin de la réaction
- Les catalyseurs agissent à très faibles concentrations.
2- Propriétés particulières des catalyseurs enzymatiques (biocatalyseurs) :
- L’activité enzymatique est contrôlable (possibilité d’activation ou d’inhibition).
- Les enzymes présentent une grande spécificité au substrat et une grande spécificité de réaction.
- Les biocatalyseurs sont plus puissants que les catalyseurs chimiques.
3- Rappel sur la catalyse chimique :
Pour qu’une réaction thermodynamiquement possible se réalise avec une vitesse appréciable
entre deux espèces moléculaires A et B, il est nécessaire que le nombre de chocs efficaces par
unité de temps soit suffisant. Un choc efficace est une rencontre entre les molécules A et B
suivie de la transformation correspondant à la réaction chimique A + B C+D. ce qui
impose deux conditions :
- Des collisions : résultent de l’agitation moléculaire (plus la température sera élevée,
plus les chocs seront nombreux)
- Une efficacité : nécessite pour chacune des molécules une orientation définie et une énergie
minimum généralement supérieure à l’énergie moyenne des molécules A et B. (cette énergie
moyenne des molécules dépond des conditions de milieu, et en particulier de la température).

Si lors d’une collision les molécules (A et B) possèdent l’énergie suffisante, elles vont
former une association temporaire, le complexe activé ou complexe de transition A*B*. Parmi
ces complexes activés, certains ont une énergie supérieure au minimum nécessaire et peuvent
évoluer dans deux directions : retour à l’état initial (A + B) ou passage à l’état final (C + D).
La réaction chimique peut se réaliser et sa vitesse dépond en particulier de la concentration en
complexe activé.
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Si les réactifs (ou substrats) sont des composants stables, il y aura une barrière d’énergie libre
à franchir pour parvenir à ces transformations, même si les produits de la réaction sont plus
stables. Plus la barrière est élevée, plus la réaction est lente et plus la transformation chimique
est difficile à réussir. L’énergie nécessaire pour franchir cette barrière s’appelle « énergie
d’activation » et la barrière s’appelle « barrière d’énergie d’activation ». L’évolution de
l’enthalpie libre en fonction de la réaction est représentée par la figure suivante :
La courbe (A) montre que la réaction n’aura pas lieu à 20°C alors qu’elle peut se dérouler
normalement à 100°C, car à cette température (100°C) un certain nombre de molécules auront
une énergie suffisante pour former un complexe activé franchissant la barrière énergétique ou
barrière de potentiel qui sépare les réactifs (ou substrats), des produits de la réaction.

Un catalyseur est un composé qui abaisse l’énergie d’activation nécessaire à la réaction. En

sa présence, la concentration en complexe activé augmente et par suite la vitesse de la réaction
augmente.
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Remarque :
1- Un catalyseur abaisse l’énergie d’activation (énergie d’activation en absence de catalyseur est nettement
supérieure à énergie d’activation en présence de catalyseur).
2- Un catalyseur ne modifie pas l’énergie de la réaction (ΔG= G2-G1).
4- Catalyse enzymatique :
Les premières lois générales de la cinétique enzymatique formulées en 1905 par Henri puis
Michaelis et Menten et généralisées par Haldane reposaient sur une hypothèse qui dise que la
réaction enzymatique comporte deux stades :
- Stade 1 : formation réversible d’un complexe enzyme-substrat stéréospécifique.
- Stade 2 : décomposition de ce complexe donnant naissance aux produits de la réaction
et régénérant l’enzyme.
Au cours de la réaction enzymatique les corps en présence, enzyme, substrats, cofacteurs,
etc.…, échangent donc de la chaleur avec les autres molécules de ce milieu : on dit qu’il y a
échange d’énergie libre entre le complexe enzyme-substrat et le milieu.
L’énergie transmise au complexe Enzyme-Substrat par la température du milieu est répartie
statistiquement entre les molécules du complexe.
L’énergie d’activation est l’énergie libre moyenne qu’une molécule du complexe enzyme-
substrat (ES) doit recevoir du milieu environnant pour que la réaction puisse se produire à une
vitesse donnée.
• Plus la quantité d’énergie ainsi transmise est grande, plus nombreux seront les complexes
Enzyme-Substrat activés, plus la vitesse de la réaction sera élevée (La vitesse de réaction va
donc augmenter en fonction de l’énergie libre que le complexe peut recevoir du milieu).
Les enzymes sont des catalyseurs très actifs plus efficaces que les catalyseurs chimiques
(L’abaissement de la barrière de potentiel est plus important pour les catalyseurs biochimiques
(enzymes) que pour les catalyseurs chimiques). Comme tous les catalyseurs elles agissent à très
faible concentration et sont régénérées après chaque cycle de réaction. Il en résulte un
accroissement considérable de la vitesse de la réaction qui peut être ainsi multipliée par un
facteur atteignant 108 et même 1011.
Exemple : l’énergie d’activation nécessaire à la décomposition de H2O2 est de 75kJ/mole en
absence de catalyseur, de 48,9 kj/mol en présence de platine colloïdal (c’est un catalyseur
chimique) et d’environ 8.4 kj/mol en présence de la catalase (c’est une enzyme). A une
température donnée, compatible avec la structure de l’enzyme (non dénaturante), la
concentration des complexes activés (qui ont une énergie supérieure à la barrière énergétique)
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sera plus élevée en sa présence qu’en son absence ou bien en présence d’un catalyseur chimique.
Par conséquent, la vitesse de la réaction sera plus élevée en présence de l’enzyme (sachant que
la vitesse de la réaction dépond en particulier de la concentration en complexe activé).
La présence de l’enzyme a pour effet de diminuer de façon très
importante l’énergie d’activation d’une réaction chimique et donc
d’augmenter la vitesse de la réaction.

Références bibliographiques :
- AUDIGIÉ, C. & ZONSZAIN, F. 1993. Biochimie métabolique, Biosciences et techniques.
Editions Doin.
- PRATT, C. W. & CORNELY, K. 2004. Essential biochemistry, Wiley Hoboken, NJ.
- Pr. A. Raisonnier.2002. cours d’Enzymologie élémentaire. Faculté de médecine, université
Pierre et Marie Curie.
- https://www.youtube.com/watch?v=JiOTU9U1HbY
- Petsko, G. A., Ringe, D., & Charmot, M. D. (2008). Structure et fonction des protéines. De
Boeck Supérieur