UE7-– Biochimie et Enzymologie IRFAMS 2019/2020 GUÉRIN Maud

Sujet colle n°1 – Cours de PRUNIER

1. Parmi les propositions suivantes, concernant la liaison protéine-ligand, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. La transconformation permet au ligand de se lier à la protéine.
B. Scatchard en a décrit le mécanisme.
C. La transconformation est l’expression de la flexibilité des protéines.
D. Une protéine est soit active, soit inactive.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

2. Parmi les propositions suivantes, concernant la transconformation, indiquer celle(s) qui est (sont)
exactes :
A. Elle s’établie rapidement.
B. Elle disparait rapidement.
C. Elle est permise par un choc élastique.
D. Elle est permise par un choc efficace.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

3. Parmi les propositions suivantes, concernant les modèles de la liaison protéine-ligand, indiquer
celle(s) qui est (sont) exactes :
A. Le modèle « clé-serrure » est celui de Koshland.
B. Le modèle « main-gant » est celui de Fisher.
C. Le modèle « clé-serrure » est statique et toujours d’actualité.
D. Le modèle « main-gant » est dynamique avec ajustement induit.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

4. Parmi les propositions suivantes, concernant la spécificité de la liaison protéine-ligand, indiquer

celle(s) qui est (sont) exactes :
A. Une protéine à spécificité large reconnait toutes les molécules possibles.
B. Une protéine à spécificité étroite reconnait une famille de composés.
C. Une protéine à spécificité exclusive reconnait un seul type de composé.
D. L’albumine possède une spécificité étroite.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

5. Parmi les propositions suivantes, concernant la spécificité de la liaison protéine-ligand, indiquer

celle(s) qui est (sont) exactes :
A. Les antagonistes sont des analogues naturels ou artificiels du ligand biologique.
B. Les agonistes sont des analogues naturels ou artificiels du ligand biologique.
C. L’antagoniste d’un ligand donné produit l’effet biologique inverse de l’agoniste de ce même
ligand.
D. La contraception oestro-progestative utilise des antagonistes des hormones naturellement
produites.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

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6. Parmi les propositions suivantes, concernant la saturation, indiquer celle(s) qui est (sont) exactes
:
A. La liaison protéine ligand peut être évaluée par la saturation et l’effet biologique.
B. L’effet biologique croit de façon exponentiel avec la concentration en ligand et la proportion de
complexes protéines ligands formés.
C. A saturation, l’effet biologique est maximal.
D. A 100% de liaison, l’effet biologique est maximal.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

7. Parmi les propositions suivantes, concernant l’inhibition spécifique, indiquer celle(s) qui est (sont)
exactes :
A. L’inhibition compétitive met en jeu des analogues structuraux qui se lient au site de liaison de la
protéine.
B. Les antagonistes partiels vont reproduire une partie de l’effet biologique.
C. Les poisons de la liaison protéine ligand se fixent de manière covalentes et irréversibles sur
les sites liants.
D. L’aspirine en est un exemple.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

8. Parmi les propositions suivantes, concernant les anomalies congénitales, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. Le polymorphisme génétique peut affecter la qualité de la liaison et l’effet biologique.
B. Le polymorphisme génétique est pathogène.
C. Des mutations de l’ADN peuvent entraîner des bouleversements de la liaison protéine ligand.
D. Elles sont acquises.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

9. Parmi les propositions suivantes, concernant la régulation, indiquer celle(s) qui est (sont) exactes
:
A. Elle ne se fait qu’au niveau du ligand.
B. La régulation de la concentration de la protéine se fait au niveau de sa biosynthèse, sa dégradation
et sa disponibilité.
C. Les ligands ont des affinités différentes avec la protéine, entraînant une transconformation de la
protéine différente.
D. La transconformation restera la même quel que soit le ligand lié.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

10. Parmi les propositions suivantes, concernant la régulation par isoformes, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. Les isoformes des protéines peuvent exister de deux façons différentes.
B. Si l’isoforme est constitutive, elle est tissu-spécifique.
C. Si l’isoforme est adaptative, elle est tissu-spécifique.
D. L’hexokinase est constitutive tandis que la glucokinase est adaptative.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

11. Parmi les propositions suivantes, concernant l’hexokinase (hk) et la glucokinase (gk), indiquer

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celle(s) qui est (sont) exactes :
A. L’hk est présente dans le foie.
B. La gk est présente dans le foie.
C. L’hk a une plus grande affinité pour le glucose que la gk.
D. En cas de concentration forte en glucose, la gk phosphorylera plus de glucose que l’hk.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

12. Parmi les propositions suivantes, concernant la régulation, indiquer celle(s) qui est (sont) exactes
:
A. L’insuline permet d’abaisser la glycémie.
B. L’acétylcholine se lie à des récepteurs adrénergiques post-synaptiques.
C. L’acétylcholine est une hormone qui est relâchée au niveau synaptique.
D. Une hormone liposoluble peut rentrer dans la cellule.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

13. Parmi les propositions suivantes, concernant les paramètres de la liaison PL, indiquer celle(s) qui
est (sont) exactes :
A. Pour les étudier, on utilise la technique de la dialyse à l’équilibre.
B. Dans la méthode utilisée pour les étudier, un ligand est marqué.
C. Dans la méthode utilisée pour les étudier, seul le signal libre diffuse.
D. La courbe obtenue par cette méthode tend vers un maximum : la régulation.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

14. Parmi les propositions suivantes, concernant l’équation de Scatchard, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. K1 correspond à la constante de vitesse d’affinité.
B. K-1 correspond à la constante de vitesse de différenciation.
C. KA correspond à la constante d’association.
D. KD correspond à la constante de dissociation.
E. Elle se base sur la loi d’action de masse.

15. Parmi les propositions suivantes, concernant le graphique de l’équation de Scatchard, indiquer
celle(s) qui est (sont) exactes :

A. -KA est situé en (1).

B. (PT) est situé en (2).
C. (PT) représente la capacité totale de liaison.
D. KA représente l’affinité de la liaison.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

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16. Parmi les propositions suivantes, concernant l’équation de Scatchard, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. KA est compris entre 10-4 et 10-10 M-1.
B. (PT) est exprimé en concentration de ligand libre.
C. Une liaison peut être de forte capacité et de forte affinité.
D. Une liaison peut être de faible capacité et de faible affinité.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

17. Parmi les propositions suivantes, concernant la protéine enzymatique, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. Une homoenzyme est constituée uniquement d’acides aminés.
B. Une hétéroenzyme est constituée d’une partie protéique et d’une partie lipidique.
C. La partie protéique d’une hétéroenzyme s’appelle l’apoenzyme.
D. Les enzymes sont majoritairement des lipides.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

18. Parmi les propositions suivantes, concernant la constitution chimique des enzymes, indiquer
celle(s) qui est (sont) exactes :
A. Lorsqu’on enlève un cofacteur de l’enzyme, la partie restante est appelée apoenzyme et n’a plus
d’activité catalytique.
B. Certains anticorps ont une activité enzymatique : les abzymes.
C. Le rôle catalytique des hétéroenzymes se situe souvent dans la partie non-protéique.
D. Un cofacteur est le plus souvent protéique.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

19. Parmi les propositions suivantes, concernant le site actif des enzymes, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. Il occupe une petite partie de son volume.
B. Il est plutôt en superficie pour faciliter la liaison au substrat.
C. Le plus souvent lié par des liaisons faibles au substrat (hydrogènes, covalentes, …).
D. On y distingue trois types d’acides aminés selon leur rôle dans l’activité enzymatique.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

20. Parmi les propositions suivantes, concernant les acides aminés principaux du site actif, indiquer
celle(s) qui est (sont) exactes :
A. Ils sont dits « collaborateurs ».
B. Ils participent au transfert électronique du fait de leur polarité.
C. Lorsqu’un ou plusieurs coenzymes s’ajoutent à ces acides aminés on va pouvoir parler de
« centre catalytique ».
D. Ils assurent la liaison entre site actif et substrat de façon temporaire par des liaisons fortes.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

21. Parmi les propositions suivantes, concernant le site actif, indiquer celle(s) qui est (sont) exactes :
A. Les acides aminés auxiliaires créent un environnement favorable à l’action catalytique.
B. Les acides aminés accessoires interviennent directement dans l’activité enzymatique.
C. Les acides aminés accessoires permettent le maintien de la structure secondaire de la protéine
stabilisant ainsi le site actif.

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D. La structure active de l’enzyme est la structure secondaire.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

22. Parmi les propositions suivantes, concernant le site actif, indiquer celle(s) qui est (sont) exactes :
A. Il se trouve dans une zone hydrophobe car l’eau a un effet négatif sur les transferts d’électrons.
B. Il se trouve dans une zone hydrophile car l’eau a un effet positif sur les transferts d’électrons.
C. On y observe un effet chaotropique médié par l’eau.
D. Il se situe dans une fissure ou une poche de l’enzyme.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

23. Parmi les propositions suivantes, concernant la catalyse enzymatique, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. Les protéines sont des catalyseurs biologiques.
B. Les catalyseurs permettent d’augmenter un petit peu la vitesse des réactions biologiques.
C. Elle n’est pas spécifique au monde biologique.
D. Le catalyseur est en faible quantité et intact en fin de réaction.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

24. Parmi les propositions suivantes, concernant la catalyse enzymatique, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. Les enzymes augmentent la vitesse de réaction en abaissant l’énergie libre d’activation.
B. Une décroissance ΔG de 1,5Kcal/mol multiplie environ par 100 la vitesse de la réaction.
C. L’oxygénase permet de faciliter la décomposition de l’eau.
D. L’énergie d’activation est plus élevée que l’énergie initiale.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

25. Parmi les propositions suivantes, concernant les conditions initiales de la catalyse enzymatique,
indiquer celle(s) qui est (sont) exactes :
A. Moins de 20% du substrat a été consommé.
B. Moins de 2% du substrat a été consommé.
C. L’enzyme est à l’état natif.
D. Le produit est quasiment inexistant et n’influence pas la réaction.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

26. Parmi les propositions suivantes, concernant les ordres des réactions enzymatiques, indiquer
celle(s) qui est (sont) exactes :
A. Dans une réaction d’ordre 1, le temps de demi-réaction est indépendant de la concentration
initiale.
B. Dans une réaction d’ordre 2, le temps de demi-réaction est dépendant de la concentration initiale.
C. Dans une réaction d’ordre 1, la vitesse est directement proportionnelle à la concentration en
substrat.
D. Dans une réaction d’ordre 0, la vitesse est constante.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

27. Parmi les propositions suivantes, concernant les réactions « bimoléculaires », indiquer celle(s) qui
est (sont) exactes :
V= k [A]n1 [B]n2.

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A. n1 et n2 sont les ordres partiels de la réaction.
B. V est la vitesse de la réaction et dépend des concentrations en A et en B.
C. n = n1 – n2 est l’ordre global de la réaction.
D. K est la constante de vitesse.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

28. Donnez l’expression de l’équation puis de la constante de Michaëlis :

29. Parmi les propositions suivantes, concernant l’équation de Michaëlis, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. Elle se fait en 3 étapes.
B. La constitution du complexe enzyme substrat est rapide.
C. La destruction du complexe enzyme substrat est lente.
D. La transformation du substrat en produit est lente.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

30. Parmi les propositions suivantes, concernant l’équation de Michaëlis, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. KM est une concentration et représente la demi-saturation.
B. On mesure précisément Vmax par la représentation graphique de Michaëlis.
C. Quand (S) -> 0 et est négligeable devant KM, la réaction est d’ordre 0.
D. Quand (S) -> 0, la vitesse est dépendante de la concertation initiale en substrat.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

31. Parmi les propositions suivantes, concernant l’équation de Michaëlis, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. KM est le reflet de l’affinité de l’enzyme pour le substrat.
B. Vmax est le reflet de la capacité de l’enzyme.
C. Quand (S) >>> KM, l’enzyme est saturée et a un rôle régulateur.
D. Vmax dépend de la concentration en enzyme et de l’activité enzymatique moléculaire (AEM).
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

32. Parmi les propositions suivantes, indiquer celle(s) qui est (sont) exactes :
A. L’efficacité enzymatique s’écrit kcat/KM et tend au minimum vers k1.
B. Pour atteindre la saturation, on admet que KM > 50(S).
C. La dénaturation limite l’augmentation de la vitesse de la réaction par augmentation de la
température.
D. Le pH optimal renseigne sur la nature des acides aminés du site actif.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

33. Parmi les propositions suivantes, concernant les inhibiteurs réversibles, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. Lorsqu’ils sont compétitifs, ce sont des analogues structuraux.
B. Lorsqu’ils sont compétitifs, ils entraînent une baisse de la Vmax mais pas de KM.
C. Lorsqu’ils sont non-compétitifs, ils entraînent une baisse de la Vmax mais pas de KM.
D. Lorsqu’ils sont compétitifs, ils peuvent être des chélateurs métalliques ou des bloqueurs de
groupements SH.

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E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

34. Parmi les propositions suivantes, concernant le graphique ci-dessous, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
1 2
3

A. 1 représente un inhibiteur compétitif.

B. 2 représente un inhibiteur compétitif.
C. 3 représente l’absence d’inhibiteur.
D. 2 représente un inhibiteur non-compétitif.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

35. Parmi les propositions suivantes, concernant le dosage enzymatique, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. Il est basé sur KM.
B. Les conditions optimales ne sont pas nécessaires.
C. Pour avoir la concertation réelle sans mesurer l’activité, on réalise un « dosage volumique ».
D. Vmax n’y est un qu’un reflet d’ET.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

36. Parmi les propositions suivantes, concernant l’allostérie, indiquer celle(s) qui est (sont) exactes :
A. Les effecteurs allostériques se fixent sur le site actif.
B. Les enzymes allostériques sont aussi appelées « enzymes régulatrices ».
C. La transition allostérique amène une modification de KM chez les enzymes de type K.
D. Les enzymes allostériques subissent souvent une rétro-inhibition par le produit terminal.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

37. Parmi les propositions suivantes, concernant le graphique ci-dessous, indiquer celle(s) qui est
(sont) exactes :
A. En (1) il y a activation.
B. En (2) il y a activation.
C. En (2) il y a inhibition.
D. En (1) il y a inhibition.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

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Exercice annales 2018 (QCM 38 à 40) :
Au cours de deux expérimentations qui étudient la transformation d’un substrat (S) en produit (P), on
observe les variations des énergies libres. L’une est représentée par la courbe Y et l’autre la courbe X.
Toutes les conditions expérimentales étaient identiques en dehors de la présence ou non d’un catalyseur.

38. Parmi les propositions suivantes, concernant le graphique ci-dessus, indiquer celle(s) qui est (sont)
exactes :
A. Les deux réactions sont exergoniques.
B. Les deux réactions sont endergoniques.
C. Les deux réactions sont possibles spontanément sans apport d’énergie externe.
D. Les deux réactions sont impossibles spontanément sans apport d’énergie externe.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

39. Parmi les propositions suivantes, concernant le graphique ci-dessus, indiquer celle(s) qui est (sont)
exactes :
A. La variation ΔG’ est positive pour la courbe X.
B. La variation ΔG’ est négative pour la courbe Y.
C. Ce résultat montre que l’énergie de S est supérieure à l’énergie de P.
D. Ce résultat montre que l’énergie de S est inférieure à l’énergie de P.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

40. Parmi les propositions suivantes, concernant le graphique ci-dessus, indiquer celle(s) qui est (sont)
exactes :
A. L’intervalle A représente la variation d’énergie libre d’activation en présence d’un catalyseur.
B. L’intervalle B représente la variation d’énergie libre d’activation en présence d’un catalyseur.
C. L’intervalle C représente la variation d’énergie libre d’activation en présence d’un catalyseur.
D. L’intervalle A représente la variation d’énergie libre d’activation en l’absence d’un catalyseur.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.

41. Quelle est la valeur de Vi lorsque Vmax est égale à 300µmol/L/min et KM équivaut au double de la
concentration en substrat ?
A. 10µmol/L/min.
B. 50µmol/L/min.
C. 100µmol/L/min.
D. 150µmol/L/min.
E. Aucune des propositions précédentes n’est exacte.