RMN, magntisme et sant

La RMN pour comprendre

les protines
Les protines assurent une varit tonnante de fonctions troitement lies leur
structure molculaire. Lapport de la spectroscopie par rsonance magntique nuclaire
est essentiel non seulement pour dterminer la structure tridimensionnelle des protines
avec une rsolution atomique, mais aussi pour lucider les mcanismes qui rgissent
lassemblage dynamique de ces molcules.

La nature chimique
et larrangement dans
lespace des acides
amins qui composent
une protine lui
confrent une activit
et des proprits
biochimiques
spcifiques. La RMN est
un outil de choix pour
dterminer la structure
tridimensionnelle des
protines. (La protine
reprsente ici avec tous
ses atomes est la mme
que celle de la figure 3
dans la mme

CEA
orientation).

es macromolcules biologiques en gnral et les tiques. La dtermination de la structure des protines

L protines en particulier sont composes de cen-
taines voire de milliers datomes. Pour tre actives,
elles adoptent un repliement au sein duquel les ato-
mes sorganisent de faon spcifique dans lespace.
On parle de structure tridimensionnelle des protines.
Pour dterminer ces structures, il existe plusieurs
mthodes qui diffrent de par leur rsolution. Deux
techniques permettent datteindre une rsolution ato-
mique, la radiocristallographie (1) et la spectroscopie
par rsonance magntique nuclaire RMN (voir La
RMN, une spectroscopie en constant progrs, p. 56). La
connaissance des structures tridimensionnelles des
macromolcules donne les moyens de comprendre
les mcanismes molculaires impliqus dans le fonc-
tionnement des machineries cellulaires, et notamment
la spcificit des interactions mises en jeu dans le
monde vivant. Elle offre galement la possibilit de
concevoir de nouveaux composs qui vont pouvoir
agir spcifiquement sur certaines cibles pharmaceu-
(1) Radiocristallographie : mthode de dtermination
de la structure cristalline de composs utilisant la diffraction
des rayons X au travers de cristaux.
constitue donc un premier pas essentiel dans la concep-
tion rationnelle de nouveaux mdicaments.
Un outil puissant pour la biologie
molculaire
Le principe de la rsonance magntique nuclaire
consiste plonger une protine en solution dans un
champ magntique intense (entre 10 et 20 teslas). Les
spins des noyaux atomiques composant la protine
sorientent le long de laxe principal du champ magn-
tique. Il est alors possible de perturber ltat dqui-
libre de ces spins grce une srie dimpulsions lectro-
magntiques et de mesurer le courant induit lors du
retour lquilibre dans une bobine de rception situe
proximit de lchantillon. Le signal RMN enregis-
tr contient la combinaison de lensemble des contri-
butions des diffrents atomes en solution. Sa trans-
forme de Fourier fournit les diffrentes frquences
de rsonance des spins observs. Naturellement, seuls
les atomes prsentant un spin nuclaire non nul sont
observables. Les protines tant presque exclusivement

52 CLEFS CEA - N 56 - HIVER 2007-2008

 Figure 1.
(intensit) Exemples de spectres RMN
4 dune protine denviron

(intensit)
150 rsidus enregistrs
14,5 T.
3
En a, spectre une dimension
du proton. Le signal
10
2 correspondant aux protons
du solvant, ici leau 4,5 ppm,
est supprim par une
1 5 squence approprie.
Les 1 200 signaux des protons
de la protine forment
0 0 un spectre continu.
F1 (ppm) En b, spectre HSQC
10 110
-1 8 120 (Heteronuclear Simple
F2 (ppm) 130
a b Quantum Correlation) deux
10 8 6 4 2 0 (ppm)
dimensions de la protine
uniformment marque
lazote 15N reprsent
15N (ppm) en vue oblique. Chaque pic
100 correspond linteraction
magntique entre le proton
F2 (ppm) amide (6), dont le dplacement
chimique est en abscisse,
110 et lazote attach, dont
le dplacement chimique
110 est en ordonne.
120 En c, mme spectre quen b
F1 (ppm) reprsent par des contours
120
de niveaux. En d, spectre
55 trois dimensions HNCA
130 60 130 de la protine uniformment
65
70 marque lazote 15N
10 9 8 7 6 1H (ppm) 12 10 8 6 F3 (ppm) et au carbone 13C. Chaque NH
c d peptidique (7), caractris par
les dplacements chimiques
composes datomes de carbone, doxygne, dazote que de nombreux signaux se superposent (figure 1a). de son azote en dimension 2
et de son proton amide en
et dhydrogne, les protons ont longtemps t les Les applications des spectres RMN une dimension dimension 3, est responsable
observables privilgis de la RMN des protines. du proton sont assez limites. Nanmoins, ces spec- de deux pics apparaissant
Lenvironnement lectronique des protons module tres sont trs rapides enregistrer (quelques secon- ici en vert : lun a comme
coordonne dans la
leurs frquences de rsonance qui varient de quelques des) et ils permettent de dterminer dun coup dil dimension 1 le dplacement
parties par million (ppm) par rapport une frquence si la protine adopte effectivement une structure tri- chimique du carbone C
de rfrence. La valeur de la frquence de rsonance dimensionnelle ou si elle prsente des fluctuations prcdent et lautre celui
du C suivant le long de
rapporte une frquence de rfrence et exprime structurales importantes. la chane polypeptidique (7).
en ppm est appele dplacement chimique. Celui-ci La RMN deux dimensions (figures 1b et 1c) four- Le signal droite correspond
est fortement sensible au type datome li au proton nit davantage de potentialits et reste une mesure au signal rsiduel de leau.
(carbone, oxygne, azote), son implication dans des trs rapide obtenir (quelques minutes quelques
liaisons non covalentes comme les liaisons hydro- heures). Diffrents types de spectres peuvent tre
gne (2), la proximit de noyaux aromatiques (3), ou enregistrs grce un enchanement astucieux dim-
encore dun centre paramagntique, ion mtallique pulsions lectromagntiques intenses et de dlais
ou radical (4) contenant un lectron non appari. dattente de quelques micro- ou millisecondes. Au
Ainsi, chaque proton rsonne un dplacement chi- cours de ces squences, laimantation initialement
mique qui le caractrise. perturbe sur un noyau est transmise aux atomes
Dans le cas des protines, le nombre de protons est tel voisins, soit travers lespace par un effet dit Nuclear
1200 environ pour une protine de 150 rsidus (5) Overhauser Effect (nOe), soit travers les liaisons
chimiques. Le Suisse Richard R. Ernst a reu le prix
(2) Une liaison hydrogne stablit entre un atome donneur de Nobel de chimie en 1991 pour ces dcouvertes. Pour
proton et un accepteur. La force de la liaison hydrogne dpend des petites protines de moins de 70 acides ami-
de langle et de la distance entre les deux atomes donneur et
accepteur de proton (moins de 3,5 angstrms, 1 = 10-10 m). ns, lanalyse des spectres RMN deux dimensions
Elle est vingt fois plus faible quune liaison covalente qui permet dattribuer chaque proton une valeur de
stablit entre deux atomes qui saturent leur dernire orbite dplacement chimique et de dterminer la struc-
en partageant une ou plusieurs paires dlectrons.
ture tridimensionnelle de la protine par la strat-
(3) Aromatique (noyau) : compos prsentant des lectrons gie dtaille plus loin.
dlocaliss autour de cycles gnralement carbons.
Dans les annes 1990, les progrs de la biologie mol-
(4) Radical : espce chimique (souvent appele radical libre)
possdant un ou plusieurs lectrons non apparis sur sa couche culaire ont autoris la production de protines uni-
externe. Le spin lectronique de latome est alors non nul. formment marques avec des isotopes stables de
(5) Rsidus : terme gnral pour dsigner lunit dun lazote et du carbone, lazote 15N et le carbone 13C
polymre, les acides amins dans le cas dune protine. qui tous deux possdent un spin 1/2 comme le proton.
(6) Amide : molcule contenant un groupement carbonyle Il est donc maintenant possible denregistrer un signal
C O li une amine NH2. Les acides amins adjacents dans
une molcule protique sont lis par des groupements amide.
RMN pour presque tous les atomes dune protine,
except les atomes doxygne. Ceci a conduit au dve-
(7) Peptide : molcule forme d'un petit nombre d'acides
amins. Polypeptide : molcule constitue de plusieurs dizaines loppement et la gnralisation de lutilisation de
de peptides. spectres trois dimensions (figure 1d), qui permet-

CLEFS CEA - N 56 - HIVER 2007-2008 53

 RMN, magntisme et sant

tent de corrler un proton avec le carbone ou lazote
sur lequel il est li et ses voisins dans lespace ou
travers les liaisons. De plus, lamlioration constante
des squences dimpulsions, qui a t salue par le
prix Nobel de chimie attribu en 2002 au Suisse Kurt
Wthrich, a permis de repousser considrablement
les limites en taille des protines quil est possible
dtudier par RMN jusqu plus de 50 kDa.
Cartographier les rgions dinteraction
La RMN se rvle une mthode particulirement effi-
cace pour cartographier les rgions dinteraction entre
macromolcules. Pour cela, il est trs rapide denre-
gistrer un spectre deux dimensions HSQC 15N dune
protine uniformment marque lazote 15N en
absence et en prsence dun partenaire biologique
non marqu comme un ADN, un ARN, une autre
protine, ou encore un petit ligand chimique. Ce type
de spectre permet dditer le dplacement chimique
de tous les protons lis des atomes dazote (figure 2).
Il constitue en quelque sorte lempreinte de la pro-
tine. Les dplacements chimiques des protons NH
sont particulirement sensibles leur environnement
(pH, temprature, proximit dautres atomes dans
lespace). Ainsi, il est possible de visualiser la surface
implique dans linteraction grce aux signaux modi-
fis par lajout du partenaire. Une des limitations de
cette mthode est la concentration que requiert la
RMN (100 M 1 mM). Cependant, le dveloppe-
ment rcent de cryosondes et de nanosondes permet
de rduire la quantit de produit ncessaire quelques
dizaines de micromolaires. Cette approche a t ten-
due au criblage de nouveaux ligands ou de nouveaux
inhibiteurs de cibles pharmaceutiques, en couplant
des spectromtres avec des passeurs dchantillons.

Aimant du spectromtre Dterminer la structure des protines

RMN de 16,4 T utilis
pour tudier la structure
tridimensionnelle des
La dtermination de la structure des protines
protines. Les noyaux partir des donnes RMN passe par deux tapes. La
dhydrogne, cest--dire premire consiste tablir la liste des dplacements
les protons, ont une chimiques de tous les noyaux observables de la pro-
frquence de rsonance
de 700 MHz dans tine, 1H, 15N, 13C, en utilisant les spectres trois
CEA

cet aimant. dimensions corrlant les atomes au travers des liai-

protine uniformment
marque lazote 15N
15N 3
5 1
4
7 7
6
6 2

1 4
15N 3 5
1H
1H
2
ajout du partenaire
15N non marqu
3

1H
a b

Figure 2.
Cartographie des variations de dplacements chimiques pour dterminer les rgions dinteraction des protines.
En a, principe de la mthode : la protine dintrt est uniformment marque avec de lazote 15N. Le spectre HSQC permet
de corrler les dplacements chimiques proton et azote de chaque liaison NH peptidique (7). Lajout du partenaire non marqu
induit des variations de dplacement chimique de certains signaux correspondant aux acides amins en interaction
avec celui-ci. Ces rsidus sont reports sur la structure de la protine pour dfinir une rgion dinteraction.
En b, exemple dapplication qui a permis de dterminer la rgion dinteraction dun chaperon dhistones avec les histones (8).

54 CLEFS CEA - N 56 - HIVER 2007-2008

 a b
sons chimiques. La seconde tape comprend lana-
lyse des expriences nOe qui dite les corrlations
rsultant de la proximit spatiale des diffrents
noyaux. Les corrlations sont attribues des cou-
ples de noyaux et sont introduites sous forme de
contraintes de distance dans une procdure de mod-
lisation molculaire. Lensemble de ces contrain-
tes de distance reprsente un maillage avec lequel
le modle structural de la protine doit tre com-
patible (figure 3a). Dautres donnes exprimen-
tales issues de mesures RMN (dplacements chi-
miques, constantes de couplage), qui donnent accs
des informations angulaires caractristiques de
la structure de la protine, sont galement exploi-
tes lors de la modlisation. Lattribution des nOe
peut tre ralise manuellement pour des petites
protines de moins de 70 rsidus. Lorsquil sagit
de protines de taille plus importante, de nom-
breux atomes prsentent le mme dplacement chi-
mique. Il faut donc lever les ambiguts dattribu-
tion des corrlations nOe. Le dveloppement
doutils dattribution automatique de ces corrla-
tions a permis dacclrer considrablement cette
tape fastidieuse. Ces programmes sont bass sur
une procdure itrative qui lve progressivement
les ambiguts en gnrant des modles molculai-
res. La qualit et la convergence des structures rete-
nues sont des critres importants pour la qualit de
la structure. la fin de la procdure, une famille de
structures trs semblables et toutes compatibles avec
les donnes exprimentales est obtenue (figure 3b).
La chane polypeptidique (7) principale comporte
des lments de structure secondaire canoniques
(hlice et feuillets ) qui peuvent tre reprsen-
ts de faon schmatique (figure 3c). Lanalyse
dtaille de la position des chanes latrales en fonc-
tion de leur nature hydrophobe, hydrophile
indique les types dinteractions qui stabilisent la
(8) Histone : protine basique associe lADN des
chromosomes. Un chaperon est une protine aidant dautres
protines viter les mauvais repliements qui produisent
des tats inactifs ou agrgs.
(9) M. AGEZ, J. CHEN, R. GUEROIS, C. VAN HEIJENOORT,
J.-Y. THURET, C. MANN and F. OCHSENBEIN, Structure, 15,
p. 191-199, 2007.
(10) Protasome : grand complexe protique responsable
de la dgradation des protines qui ont t marques pour
la destruction.
(11) R. SPRANGERS and L. E. KAY, Nature, 445, p. 618-622, 2007.
(12) Chaperon : les protines chaperons ont la spcialit
de faciliter le processus de repliement des protines
ou dassemblage des complexes.
c
CEA
Figure 3.
structure ainsi que ceux qui sont importants pour Dtermination de la structure
tridimensionnelle des
la spcificit des interactions.
protines par RMN.
La mthode a t largie plus rcemment la rsolu- En a, un ensemble de
tion de structures de complexes entre macromol- contraintes tablit un
cules (9) ou de complexes de protines en interaction maillage de distances qui
dfinissent la structure
avec des petites molcules, comme par exemple des de la protine. La protine
composs pharmaceutiques. lheure actuelle, la RMN est reprsente sous forme
a contribu 16% de lensemble des 44000 structures de ruban et les contraintes
de distance en blanc.
de macromolcules biologiques connues. En b, la fin de la procdure
de rsolution de structure,
Combiner la RMN dautres techniques on aboutit un ensemble de
structures trs proches qui
sont toutes compatibles avec
La RMN applique aux macromolcules biologiques les donnes exprimentales.
se distingue de la cristallographie par plusieurs points En c, reprsentation en ruban
forts : les mesures de structures ne sont pas domma- de la structure de la protine.
Dans ce cas, la protine
geables pour les chantillons protiques et elles sont contient deux domaines
ralises en solution, alors que la radiocristallogra- majoritairement en feuillets
phie des protines ncessite au pralable de disposer (en jaune et en vert), une
hlice en rouge et des liens
dun cristal de protine de trs bonne qualit. La RMN
flexibles en bleu (G. CHARIER,
permet galement de mettre en vidence les fluctua- J. COUPRIE, B. ALPHA-BAZIN,
tions conformationnelles des protines, qui jouent V. MEYER, E. QUEMENEUR,
souvent un rle majeur dans la reconnaissance entre R. GUEROIS, I. CALLEBAUT,
B. GILQUIN and S. ZINN-JUSTIN,
molcules ou dans le fonctionnement intime et dyna- Structure, 12, p. 1551-1562,
mique des enzymes. Il est possible de caractriser 2004). La protine est la
prcisment des tats fluctuants ou partiellement mme que celle de la p. 52
dans la mme orientation.
replis des protines, et ainsi daborder la question
de leur processus de repliement. Par ailleurs, si la
RMN reste limite pour obtenir des informations
haute rsolution pour des machineries cellulaires de
trs grande taille, elle renseigne sur les proprits
dynamiques et de liaisons transitoires de trs gros
complexes, tels que le protasome (10, 11) (670 kDa)
ou le complexe chaperon (12) GroEL (800 kDa). Cest
probablement la combinaison de la RMN avec dau-
tres techniques qui permettront de comprendre les
mcanismes molculaires impliqus dans les fonc-
tions biologiques dassemblages molculaires impor-
tants. Ce couplage pourra regrouper des mthodes
basse rsolution comme la microscopie lectronique,
la modlisation par homologie ou encore la prdic-
tion de structure ab initio qui a fait des progrs consi-
drables ces dernires annes. Enfin, de premires
approches prometteuses indiquent quil sera possi-
ble court terme de caractriser structuralement les
protines directement dans leur contexte physiolo-
gique dans des cellules en culture.
> Franoise Ochsenbein et Bernard Gilquin
Institut de biologie et de technologies de Saclay
Direction des sciences du vivant
CEA Centre de Saclay
CLEFS CEA - N 56 - HIVER 2007-2008 55
MMO A
Les diffrentes formes de magntisme
L e magntisme trouve essentiellement
son origine dans les proprits des
lectrons telles quelles sont expliques
par la physique quantique. Leur tat quan-
tique de spin est responsable dune pre-
mire partie du magntisme (magntisme
de spin). Une deuxime partie est imputa-
ble au mouvement orbital des lectrons
autour du noyau de latome (magntisme
orbital) et galement au magntisme du
noyau lui-mme (magntisme nuclaire),
notamment mis profit dans les techniques
dimagerie mdicale par rsonance magn-
tique nuclaire. Le magntisme est donc
produit par des charges lectriques en
mouvement. La force agissant sur ces char-
ges, dite force de Lorentz, traduit la pr-
sence dun champ magntique.
Llectron possde un moment magn-
tique lmentaire (le quantum magntique
tant le magnton imagin par Bohr) qui
peut tre associ limage de son mouve-
ment de rotation du spin sur lui-mme
dans un sens ou dans lautre, orient vers
le haut ou vers le bas. Le nombre quantique
de spin (un des quatre nombres qui quan-
tifient les proprits de llectron) est gal
1/2 (+ 1/2 ou - 1/2). Une paire dlectrons
ne peut occuper la mme orbitale que si
lun et lautre sont de moments magn-
tiques opposs.
Chaque atome peut tre assimil un petit
aimant porteur dun moment magntique
lmentaire. Le spin du noyau (neutron et
proton ont eux-mmes un spin demi-entier)
est demi-entier si le nombre de masse est
impair ; nul si le nombre de masse et la
charge sont pairs, et entier si le nombre
de masse est pair et la charge impaire.
De nombreux moments magntiques peu-
vent, une chelle plus importante, cons-
tituer des domaines magntiques dans
lesquels tous ces moments sont orients
a b
Figure E1.
Les moments magntiques lmentaires sont de mme sens dans les substances
ferromagntiques (a), de sens opposs mais de somme nulle dans les antiferromagntiques (b)
et de sens oppos et de grandeur diffrente dans les ferrimagntiques (c).
dans la mme direction. Ces rgions de
lespace sont spares entre elles par des
parois. Rassembls, ces domaines peu-
vent eux-mmes constituer un aimant
lchelle macroscopique (figure E1).
De lorganisation de ces constituants l-
mentaires dpend la manifestation de dif-
frents types de magntisme, associs tra-
ditionnellement trois grandes familles
de matriaux: ferromagntiques, parama-
gntiques et diamagntiques.
Tous les matriaux qui ne sont pas dia-
magntiques sont par dfinition parama-
gntiques, dans la mesure o leur sus-
ceptibilit magntique est positive, mais
cette susceptibilit est particulirement
leve dans les ferromagntiques, qui cons-
tituent donc en eux-mmes une famille.
1. Les matriaux ferromagntiques sont
constitus de petits domaines lintrieur
desquels les atomes, prsentant une
aimantation parallle, tendent saligner
comme autant de diples lmentaires
dans la direction dun champ magntique
extrieur. Les moments magntiques de
chaque atome peuvent saligner sponta-
nment dans ces domaines, mme en lab-
sence de champ extrieur. En prsence
dun tel champ, les parois se dplacent et
tendent renforcer le champ appliqu. Si
celui-ci dpasse une certaine valeur, le
principal domaine orient dans la direc-
tion du champ tendra occuper tout le
volume du matriau. Si le champ diminue,
les parois se dplacent, mais pas de faon
symtrique, une partie du mouvement
aller des parois tant irrversible: il sub-
siste donc une magntisation rmanente,
importante dans les aimants proprement
dits ou la magntite naturelle.
Lensemble du processus constitue un cycle
dhystrsis, la relation du champ induit
au champ extrieur dessinant une boucle
c tres mtalliques du matriau ou dun com-
B
S
s
+BR
-HS -HC
O +HC +HS H
-BR
S
Figure E2.
Linduction B dun matriau magntique
par une bobine nest pas proportionnelle
lexcitation magntique (champ H).
Si la premire aimantation dessine
une courbe de type OsS en bleu sur la figure,
elle manifeste partir de s une saturation.
Linduction nest conserve quen partie
si le champ tend vers zro ; cette induction
rmanente ne peut tre annule que par
une inversion du champ magntique jusqu
une valeur de champ coercitif. Le cycle
dhystrsis traduit des pertes par frottement
entre les domaines magntiques. Ces pertes
sont reprsentes par la surface que dlimitent
les courbes daimantation et de dsaimantation.
ou courbe dhystrsis dont la surface repr-
sente lnergie perdue dans la partie irr-
versible de ce processus (figure E2). Pour
annuler le champ induit, il faut appliquer
un champ coercitif: les matriaux avec les-
quels les aimants permanents artificiels
sont raliss prsentent une valeur leve
de champ coercitif.
En gnral, le moment magntique total
des matriaux ferromagntiques est nul,
les diffrents domaines ayant des orien-
tations diffrentes. Le ferromagntisme
disparat si on dpasse une certaine tem-
prature appele point de Curie.
Le couplage collectif des spins entre cen-
plexe de mtaux de transition explique les
proprits magntiques du matriau, les
moments de tous les spins se trouvant tous
orients de manire identique.
Les matriaux dont les atomes sont loi-
gns les uns des autres dans leur structure
cristalline favorisent un alignement de ces
aimants lmentaires par couplage. Le fer,
mais aussi le cobalt, le nickel et leurs allia-
ges, en particulier les aciers, et certains de
leurs composs appartiennent cette cat-
gorie caractrise par une susceptibilit
magntique positive et trs leve, ainsi que,

Arrive la gare routire de Long Yang, Shanghai (Chine), dun train sustentation magntique
du type Transrapid, dorigine allemande, mis en service en 2004 pour relier la ville
plus faiblement, certains mtaux de la famille
des terres rares, quelques alliages dont les
mailles sont grandes et certaines combinai-
sons dlments nappartenant pas eux-
mmes cette famille.
Dans les matriaux ferrimagntiques, les
domaines magntiques constituent des
ensembles pouvant tre aligns dans des
sens opposs (anti-parallles), mais leur
moment magntique rsultant diffre de
zro alors que le champ extrieur est nul
(exemples de la magntite, de lilmnite ou
des oxydes de fer). Le ferrimagntisme sob-
serve dans des matriaux comportant deux
types datomes se comportant comme des
aimants de force diffrente et orients en
sens contraire. Si la somme des moments
parallles et anti-parallles est nulle, il sa-
git danti-ferromagntisme (exemple du
chrome ou de lhmatite). En effet, si les ato-
mes sont plus rapprochs, la disposition la
plus stable est celle daimants antiparall-
les, chacun compensant en quelque sorte
son voisin (figure E1).
2. Les matriaux paramagntiques pr-
sentent un comportement de mme nature
que les ferromagntiques, bien que beau-
coup moins intense (leur susceptibilit
magntique est positive mais trs faible, de
lordre de 10- 3). Chaque atome dun tel mat-
riau a un moment magntique non-nul. Sous
laction dun champ extrieur, les moments
magntiques sorientent et augmentent ce
champ, qui dcrot cependant avec la tem-
prature, lagitation thermique dsorientant
les diples lmentaires. Les matriaux
paramagntiques perdent leur aimantation
ds quils ne sont plus soumis au champ
magntique. La plupart des mtaux, y com-
pris des alliages dlments ferromagn-
tiques, font partie de cette famille, ainsi que
des minraux comme la pegmatite.
3. Les matriaux diamagntiques prsen-
laroport international de Pudong.
tent une susceptibilit magntique nga-
tive et extrmement faible (de lordre de
10-5). La magntisation induite par un champ
magntique sopre dans la direction oppo-
se ce dernier : ils ont donc tendance
sloigner le long de ses lignes de champ
vers les zones de faible champ. Un diama-
gntique parfait offrirait une rsistance
maximale au passage du champ magn-
tique et prsenterait une permabilit nulle.
Les mtaux comme largent, lor, le cuivre,
le mercure ou le plomb, le quartz, le gra-
phite, les gaz rares ainsi quune grande
majorit des composs organiques se ran-
gent dans cette catgorie.
En fait, tous les corps prsentent peu ou
prou ce phnomne de diamagntisme,
imputable la dformation des orbitales
lectroniques des atomes sous laction dun
champ extrieur, phnomne rversible
avec la disparation du champ extrieur.
Comme Michael Faraday la montr en son
temps, toute substance est donc plus ou
moins magntisable pour autant quelle
soit place dans un champ magntique suf-
fisamment intense.
Llectromagntisme
Cest le Danois Hans Christian rsted, pro-
fesseur lUniversit de Copenhague qui, le
premier, a fait autour de1820 le lien entre
les deux domaines jusqualors complte-
ment spars de llectricit et du magn-
tisme. Il a mis en vidence la dviation de
laiguille dune boussole proximit dun fil
parcouru par un courant lectrique, avant
que Faraday nnonce la loi qui porte son
nom: le champ magntique produit est dau-
tant plus fort que lintensit du courant est
importante. La discipline qui tudie les
champs magntiques statiques (ne dpen-
dant pas du temps) est la magntostatique.
Le champ magntique forme, avec le champ
Stoiber Productions, Mnchen
Vue de dtail des aimants pour le guidage
et la propulsion du train.
lectrique, les deux composantes de
llectromagntisme. Des ondes peuvent
se propager librement dans lespace, et
dans la plupart des matriaux, dans tous
les domaines de longueur donde (ondes
radio, micro-ondes, infrarouge, visible,
ultraviolet, rayons X et rayons gamma). Les
champs lectromagntiques sont donc une
combinaison de champs de force lec-
triques et magntiques naturelle (le champ
magntique terrestre) ou non (de basses
frquences comme les lignes et les cbla-
ges lectriques, ou de plus haute frquence
comme les ondes radio (tlphone cellu-
laire compris) ou de tlvision.
Mathmatiquement, les lois de base de
llectromagntisme sont rsumes dans
les quatre quations de Maxwell (ou de
Maxwell-Lorentz) qui permettent de
dcrire lensemble des phnomnes
lectromagntiques de manire cohrente,
de llectrostatique et la magntostatique
la propagation des ondes. James Clerk
Maxwell les a formules en 1873, trente-
deux ans avant quAlbert Einstein ne place
la thorie de llectromagntisme dans le
cadre de la relativit restreinte, qui expli-
quait ses incompatibilits avec les lois de
la physique classique.