TUTORAT

DE BIOCHIMIE 2019-2020
Correction détaillée de la Colle n°7

Mr Carré : Acides aminés, peptides et protéines, vitamines

QCM 1 - A propos de quelques rappels sur les AA, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :
A) Le catabolisme oxydatif des acides aminés fournit de l’énergie, en effet la dégradation d’1g de protéine
libère 9 kcal.
B) Le corps humain synthétise environ 100 000 peptides et protéines différents à partir de 20 acides aminés
différents.
C) Il existe 3 acides aminés acides : la Lysine, l’Arginine et l’Histidine.
D) La Leucine est un acide aminé indispensable et un alkyle ramifié.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 1 :
Réponse : BD
A) FAUX. La dégradation d’1g de protéine libère 4 kcal. C’est la dégradation d’1g de glucide qui libère 9kcal.
B) VRAI. 20 AA donnent environ 100 000 peptides ou protéines.
C) FAUX. Ces 3 AA sont les AA basiques. Les acides sont : Asparagine, Glutamine et
Acide Aspartique et Acide Glutamique.
D) VRAI.
E) FAUX.

QCM 2 - A propos des propriétés physiques des acides aminés, noircissez la (les)
proposition(s) exacte(s) :
A) La forme amphotère d’un acide aminé ne possède pas de charge.
Pour les propositions B et C, on considère un acide aminé basique contenant uniquement une fonction NH2
sur la chaîne latérale. Cet acide aminé possède les propriétés suivantes : !"#$$% = 2,3 !"+%, = 9,8 et
!"/ = 10,4.
B) Le point isoélectrique de cet acide aminé vaut 10,1.
C) En électrophorèse, dans un milieu acide, cet acide aminé migrera vers l’anode.
D) L’histidine peut subir une décarboxylation, elle est alors appelée Histamine et joue un rôle dans la réaction
allergique.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 2 :
Réponse : BD
A) FAUX. La forme amphotère signifie que l’AA possède une
fonction acide et une fonction basique, il n’y a pas de rapport avec
la charge.
B) VRAI. Le point isoélectrique = pHi. Et pHi= (pK1+pK2)/2 = (9,8 +
10,4) /2 = 20,2/2 = 10,1. NB: pK1 = !"+%, et pK2 = !"/ .
C) FAUX. En milieu acide : pH < 7, donc pH < pHi, donc l’AA est
chargé positivement et il migrera vers le pôle -, appelé cathode.
D) VRAI. La décarboxylation est une propriété due à la fonction
COOH des AA.
E) FAUX
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QCM 3 - A propos des méthodes d’étude des acides aminés, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :
A) Il existe 3 types de chromatographie permettant d’étudier les AA : sur couche mince, échangeuse d’ions et
en phase gazeuse.
B) Une chromatographie échangeuse d’anions utilise une phase stationnaire anionique.
C) Dans une chromatographie échangeuse de cations, les anions sortent d’abord.
D) L’élution est le fait de détacher des composés qui étaient auparavant fixés (à l’aide d’un tampon ou d’une
variation de pH).
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 3 :
Réponse : CD
A) FAUX. Il y a également la chromatographie en phase liquide. NB: La chromatographie en phase gazeuse est
peu utilisée.
B) FAUX. Dans une chromatographie échangeuse d’anions, on utilise une phase stationnaire cationique, c’est-
à-dire chargée positivement, qui va pouvoir fixer les anions chargés négativement.
C) VRAI. Dans une chromatographie échangeuse de cations, la phase stationnaire est négative donc retient les
cations, les anions chargés négativement sortent donc les premiers.
D) VRAI. Pour parler d’élution, il faut bien que les composés aient été fixés au départ !!!
E) FAUX.

QCM 4 - A propos des méthodes d’étude des acides aminés, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :
Données :
Asp : pK1(COOH) = 2, pK2(NH2) = 10, pKr = 4
Lys : pK1(COOH) = 2, pK2(NH2) = 9, pKr = 10
A) Dans une chromatographie échangeuse de cations, si on fait une élution avec un gradient de pH, la lysine
sera éluée en premier.
B) En chromatographie en phase gazeuse, on détermine le temps de rétention des acides aminés.
C) Il existe 2 types de chromatographie d'adsorption : en phase normale et en phase inverse.
D) La phase normale utilise une colonne tapissée de chaînes hydrocarbonées longues.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 4 :
Réponse : BC
A) FAUX. Dans une chromatographie échangeuse de cations, la phase stationnaire est négative et retient tous
les composés chargés positivement.
Pour l’élution, on utilise un gradient de pH, au départ le pH = 1 donc tout est chargé +, tout est fixé à la phase
stationnaire, puis on augmente progressivement le pH. En fonction de leur pHi, certains AA deviennent plus
rapidement négatifs et se détachent donc plus rapidement de la phase stationnaire.

Pour l’Asp:
4 10

pHi= (2+4)/2=3

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Pour la Lys :
2
9 10














pHi= (9+10)/2=9,5

Quand pH<pHi alors le composé est chargé positivement donc reste fixé à la phase stationnaire négative.
L’acide aspartique a un pHi plus petit que celui de la lysine, donc l’acide aspartique deviendra plus vite négatif
et sera donc élué en premier.
B) VRAI. En chromatographie en phase gazeuse on va volatiliser les AA dans une phase gazeuse et déterminer
leur temps de rétention dans une colonne.
C) VRAI. Texto cours.
D) FAUX. La phase normale utilise une colonne polaire qui retient les composés polaires. La phase inverse
utilise une colonne apolaire (chaînes hydrocarbonées longues) qui retient les composés apolaires.
E) FAUX.

QCM 5 - A propos des méthodes d’étude des acides aminés, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :
Données : pHi Leu = 6 pHi Glu = 3.
A) La phase inverse utilise une colonne apolaire qui fixe les composés polaires.
B) Par électrophorèse, à un pH = 4, la leucine migrera vers la cathode.
C) Par électrophorèse, à un pH = 4, l’acide glutamique migrera vers l’anode.
D) La révélation des acides aminés se fait par des réactifs spécifiques réagissant avec la fonction NH2 des
acides aminés.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 5 :
Réponse : BCD
A) FAUX. La phase inverse utilise une colonne apolaire qui fixe les composés apolaires.
B) VRAI. Par électrophorèse, si le pH=4, pHi(leucine)>pH donc la leucine est chargée positivement et migrera
donc vers la cathode, chargée négativement.
C) VRAI. Par électrophorèse, si le pH=4, pHi(GLu)<pH donc l’acide glutamique est chargé négativement et
migrera vers l’anode, chargée positivement.
D)VRAI. Ex: La ninhydrine donne un pigment violet avec tous les AA sauf avec la proline où elle donnera une
teinte jaune discrète. On procède alors à une quantification par mesure de la densité optique (en général à 2
longueurs d'onde).
E) FAUX.

QCM 6 - A propos des peptides et protéines (chapitre fav de Tibo in Shape), noircissez la (les) proposition(s)
exacte(s) :
A) Les peptides et protéines sont un enchaînement d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

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B) Les liaisons peptidiques sont des liaisons amines résultant de la déshydratation intermoléculaire entre 2
acides aminés.
C) Une protéine est une molécule qui contient peu d’acides aminés.
D) Les 6 atomes compris entre les deux Carbones alpha, ces derniers inclus dans ces 6 atomes, sont dans le
même plan : on peut donc avoir une isomérie cis/trans avec les radicaux, la forme trans sera majoritaire.
E) Attention à votre consommation de caféine, l’abus est dangereux pour la santé (c’est pas une blague, on
peut faire des overdoses).

QCM 6 :
Réponse : AD
A) VRAI. texto cours.
B) FAUX. Les liaisons peptidiques sont des liaisons AMIDES et pas amines ! Le reste de la proposition est vrai.
La liaison amide se fait entre la fonction carboxyle et la fonction amine portées par les C en alpha de 2 AA
impliqués dans la réaction.
C) FAUX. Une protéine est une molécule qui contient beaucoup d’acides aminés (au delà de 50/60 AA).
D) VRAI. La forme trans sera majoritaire du fait de l’encombrement stérique car l’éloignement des radicaux est
maximal.
E) FAUX.

QCM 7 - A propos des structures, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :

A) La structure primaire correspond à l’ordre dans lequel les acides aminés sont liés les uns aux autres.
B) La structure secondaire concerne la disposition spatiale de toutes les liaisons entre elles.
C) Dans la structure secondaire, il y a entre les différentes chaînes, des liaisons hydrogènes qui s’établissent
entre le H d’un NH d’une liaison peptidique et l’O du CO d’une autre liaison peptidique.
D) Le coude β est un repliement à 90° aux extrémités des portions de chaînes, il existe entre : 2 feuillets β, 2
hélices α et entre 1 feuillet β et une hélice α.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 7 :
Réponse : A
A) VRAI. Texto cours.
B) FAUX. Elle concerne seulement la disposition des liaisons peptidiques entre elles. C’est le premier niveau de
structuration dans l’espace d’une chaîne peptidique. La proposition concerne la structure tertiaire.
C) FAUX. Ces liaisons s’établissent au sein d’une même chaîne peptidique et cela permet d’établir un tour dans
la chaîne. Le reste de la phrase est vrai.
D) FAUX. C’est un repliement à 180°. Il permet des feuillets plissés intra-chaînes mais aussi des portions
désordonnées ou désorganisées. Le reste de la proposition est vrai.
E) FAUX.

QCM 8 - A propos des peptides, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Une chaîne peptidique est composée d’acides aminés hydrophobes disposés sous la forme d’une hélice alpha
qui expose les chaînes latérales hydrophobes à l’extérieur de l’hélice. Pour que cette hélice traverse une
membrane cellulaire d’une épaisseur de 16,2 nm, elle doit être composée d’au moins :
A) 54 acides aminés.
B) 108 acides aminés.
C) 3,6 acides aminés.
D) Un assemblage comportant des hélices α et brins β correspond à une structure super secondaire.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 8 :
Réponse : BD
A) FAUX. cf B
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B) VRAI. On sait qu’il y a 3,6 acides aminés par tour de spire et que le pas de l’hélice est de 0.54nm. Ici, on
cherche combien il y a d’acides aminés pour que l’hélice traverse une membrane d’une épaisseur de 16,2 nm.
On fait un produit en croix : 3.6 x 16,2 / 0.54 et on trouve 108 acides aminés.
C) FAUX. cf B
D) VRAI. Une structure super secondaire correspond à une accumulation de plusieurs structures secondaires ce
qui est le cas ici.
E) FAUX.

QCM 9 - A propos des structures, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :

A) Dans la structure tertiaire, on retrouve des liaisons hydrogènes entre les liaisons peptidiques.
B) Dans la structure tertiaire, les chaînes latérales vont intervenir dans l’arrangement spatial contrairement à
la structure secondaire.
C) L’association de plusieurs chaînes polypeptidiques identiques ou non correspond à une structure
quaternaire.
D) La structure quaternaire est stabilisée par des liaisons covalentes telles que les liaisons hydrogènes et les
liaisons ioniques ainsi que par des liaisons non-covalentes telles que les ponts disulfures.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 9 :
Réponse : BC
A) FAUX. On retrouve bien des liaisons hydrogènes mais elles ne se font pas entre les liaisons peptidiques
(comme dans la structure secondaire) mais entre radicaux ou chaînes latérales.
B) VRAI. Car dans la structure secondaire c’est l’arrangement spatial des liaisons peptidiques et non des
chaînes latérales. Dans la structure tertiaire c’est l’arrangement global de la chaîne polypeptidique dans
l’espace = arrangement des structures secondaires et des résidus qui les relient.
C) VRAI. Texto cours.
D) FAUX. Il y a bien des liaisons covalentes et non covalentes mais les exemples ne sont pas bons. La liaison
hydrogène et la liaison ionique sont non covalentes tandis que les ponts disulfures correspondent à des liaisons
covalentes.
E) FAUX.

QCM 10 - A propos des propriétés biologiques des peptides et protéines, noircissez la (les) proposition(s)
exacte(s) :
A) La solubilité d’une protéine dépend uniquement de sa séquence d’acides aminés.
B) Une hausse de la température permet la destruction des structures primaires, secondaires, tertiaires et
quaternaires.
C) La solubilité d’une protéine est maximale lorsque le pH environnant équivaut à son pHi.
D) La connaissance de la masse moléculaire a un intérêt pour l’identification de la protéine.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 10 :
Réponse : D
A) FAUX. La solubilité d’une protéine dépend bien de sa séquence d’AA (proportion d’AA polaires et apolaires),
mais aussi de sa structure spatiale (exposition à la surface de la protéine des AA hydrophiles/hydrophobes).
B) FAUX. La hausse de la température rompt des liaisons, mais la structure primaire est conservée. La protéine
est dénaturée, elle devient une longue chaîne d’AA.
C) FAUX. La solubilité d’une protéine est minimale à son pHi car sa charge globale sera neutre. Les interactions
avec la solution seront donc limitées.
D) VRAI. Elle a aussi un intérêt dans le choix des techniques préparatives, pour la modélisation de systèmes...
E) FAUX.

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QCM 11 - A propos des propriétés biologiques des peptides et protéines, noircissez la (les) proposition(s)
exacte(s) :
Données : Le Chlore représente 0,70% de la protéine A. M(Cl)= 35 Da.
A) Le PM minimal de la protéine A est égal à 5 kDa.
B) Le PM minimal de la protéine A est égal à 50 Da.
C) Dans la technique du tamisage moléculaire, lorsque l’on dépose un mélange de molécules sur le gel, les
plus petites molécules en sortent immédiatement.
D) L’électrophorèse sur gel est une méthode permettant de séparer différentes protéines en fonction du
poids moléculaire.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 11 :
Réponse : AD
A) VRAI. Pour calculer le PM mini, nous imaginons que le Chlore n’est présent qu’en 1 seul exemplaire dans
cette protéine.
Nous avons donc : Matome = % x PMmini
PMmini = Matome / %
= 35 / (0.70/100) Da
= (35 * 100) / 0.70 Da
2 -2
= (35 * 10 ) / (70 * 10 ) Da
4
= 0.5 * 10
= 5 kDa
B) FAUX. Cf question A
C) FAUX. Les plus petites molécules vont pénétrer à l’intérieur de
billes de porosité connue. Les grosses molécules ne peuvent pas
pénétrer dans les billes, elles sont exclues. Ce sont elles qui vont
sortir immédiatement.
D) VRAI. Cette méthode combine tamisage moléculaire et migration
électrophorétique dans un champ électrique. Les protéines vont
donc migrer selon leur poids moléculaire, mais aussi selon la charge
de la protéine.
E) FAUX.

QCM 12 - A propos des méthodes d’identification des protéines, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :
A) La spectrométrie de masse est une méthode constructive.
B) La spectrométrie de masse n’est pas adaptée aux examens de routine.
C) La spectrométrie de masse permet de détecter qualitativement et quantitativement les espèces neutres
formées après fragmentation de la molécule.
D) Les protéines sont capables d’absorber des colorants de manière spécifique, ce qui permet l’identification
de molécules.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 12 :
Réponse : BD
A) FAUX. C’est une méthode destructive et non constructive. La molécule à analyser est cassée par
bombardement électronique.
B) VRAI. Même si c’est une technique très fiable, la spectrométrie de masse n’est pas du tout adaptée aux
examens de routine pour l’instant. De plus, elle a d’autres inconvénients, comme par exemple le coût de
l’appareillage.
C) FAUX. Des ions sont formés après fragmentation, et non pas des espèces neutres. Le reste de la phrase est
vrai. Ces ions seront caractérisés par le rapport masse/charge.
D) VRAI. Texto cours.
Absorber = faire rentrer à l'intérieur
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Adsorber = fixer à la surface
E) FAUX.

QCM 13 - A propos de certains peptides, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :

A) Le glucagon est une hormone peptidique hypophysaire hyperglycémiante.
B) Les ponts disulfures sont, par définition, inter-chaînes.
C) Le glutathion a comme séquence ωGly-Cys-Glu, le ω signifiant que la liaison Gly-Cys est pseudo-peptidique.
D) La forme réduite du glutathion permet la formation de ponts disulfures.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 13 :
Réponse : D
A) FAUX. Le glucagon est bien hyperglycémiant, mais il est sécrété par le pancréas (tout comme l’insuline qui est
hypoglycémiante).
B) FAUX. Ils peuvent être inter-chaînes ou intra-chaînes. C’est le cas de l’insuline qui a 3 ponts disulfures : 2 inter-
chaînes et 1 intra-chaîne.
C) FAUX. La séquence du glutathion est ωGlu-Cys-Gly. Le ω signifie bien que la liaison est pseudo-peptidique
mais c’est donc la liaison Glu-Cys qui l’est.
D) VRAI. Le groupement thiol (sous forme réduite SH et sous forme oxydée S) permet la formation de ponts
disulfures. La forme réduite réagit pour donner un pont disulfure où le groupement thiol est oxydé.
NB : réduit = + de H

E) FAUX.

QCM 14 - A propos des protéines, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :

A) Les hétéroprotéines sont uniquement formées d’acides aminés.
B) Les phosphoprotéines sont un exemple d’hétéroprotéines.
C) Dans le sang, on retrouve plus de globuline que d’albumine.
D) La pression osmotique exercée par le sel de part et d’autre de la paroi des vaisseaux s’appelle la pression
oncotique.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 14 :
Réponse : B
A) FAUX. Ce sont les holoprotéines qui sont formées seulement d’acides aminés. Les hétéroprotéines sont
faites d’une partie non protéique qu’on appelle groupement prosthétique, en plus des acides aminés. Le
groupement prosthétique est lié de façon covalente à la protéine.
B) VRAI. Dans la phosphoprotéine, la partie non protéique est un ester d’acide phosphorique sur OH des
sérines, thréonines et tyrosines. Il existe aussi les glycoprotéines (partie glucidique) et chromoprotéines
(colorées).
C) FAUX. Le rapport albumine/globuline est > à 1 donc on retrouve plus d’albumine que de globuline dans le
sang. L’albumine représente 50 à 60 % des protéines plasmatiques totales.

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D) FAUX. La pression oncotique est la pression osmotique des protéines. Et c’est justement le rôle de
l’albumine de s’occuper du maintien de la pression osmotique sanguine.
E) FAUX.

QCM 15 - A propos des exemples de protéines, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :

A) L’albumine s’occupe de transporter de nombreuses hormones dans le sang. On parle de protéine de
transport spécifique.
B) La myoglobine et l’hémoglobine sont des protéines héminiques, c’est à dire qu’elles contiennent du fer
d’origine végétale.
C) La myoglobine contient un noyau tétrapyrrolique à Fe3+qui lui permet d’être active biologiquement
contrairement à l’hémoglobine qui a besoin de la forme Fe2+.
D) La myoglobine est une protéine globulaire, classée comme hétéroprotéine et chromoprotéine.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 15 :
Réponse : D
A) FAUX. L’albumine s’occupe bien du transport des hormones mais aussi des minéraux, acides gras,
médicaments, bilirubine, acides biliaires et autres, on parle de protéine de transport non spécifique.
B) FAUX. Ce sont des bien des protéines héminiques, mais l’origine du fer est animale.
C) FAUX. Pour l’hémoglobine comme la myoglobine c’est la forme Fe2+ qui est active biologiquement.
L’oxydation de Fe2+ en Fe3+ détruit l’activité protéique, contrairement à d’autres protéines héminiques (ex :
cytochrome p450) qui ont besoin de cette oxydation pour être actives.
D) VRAI. La myoglobine se pelotonne sur elle-même pour former une sphère de 4 nm de diamètre et est ainsi
une protéine globulaire. De plus, elle est classée comme hétéroprotéine car elle contient, en plus d’une partie
protéique, une partie non protéique = l’hème. C’est ce dernier qui donne aussi sa couleur à la myoglobine et
explique qu’elle fasse partie des chromoprotéines.
E) FAUX.

QCM 16 - A propos de l’hémoglobine, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :

A) Une molécule d’hémoglobine est constituée d’une partie protéique : l’hème, ainsi que d’un groupement
prosthétique : la globine.
B) L’hémoglobine est constituée de 2 chaînes: une et une β.
C) L’hémoglobine présente plusieurs spécificités dont une spécificité de tissu.
D) Chez le foetus, l’Hb F possédant 2 chaînes et 2 chaînes est majoritaire.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 16 :
Réponse : C
A) FAUX. Une molécule d’hémoglobine est constituée d’une partie protéique: la globine et d’un groupement
prosthétique: l’hème.
B) FAUX. L’hémoglobine est constituée de 4 chaînes: 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta.
C) VRAI. L’hémoglobine présente plusieurs spécificités dont une spécificité d’espèce, de tissu, de chaîne, de
temps et une spécificité pathologique.
D) FAUX. Chez le foetus, c’est bien l’Hb F qui est majoritaire mais elle possède 2 chaînes et 2 chaînes . Le
foetus doit pouvoir capter le dioxygène dans le sang maternel, donc son Hb doit pour cela avoir une affinité
plus forte avec l’O2, c’est pourquoi l’Hb F est majoritaire.
En revanche, chez l’adulte, c’est l’HbA1 avec 2 chaînes et 2 chaînes β qui est majoritaire.
L’Hb possédant 2 chaînes et 2 chaînes est l’Hb A2, représentant moins de 3% chez l’adulte.
E) FAUX.

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QCM 17 - A propos de la structure de l’hémoglobine, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :
A) L’hémoglobine est constituée de 4 groupements prosthétiques (l’hème) ainsi que de 4 chaînes
polypeptidiques (les chaînes de globine).
B) L’hème est constitué d’un noyau tétrapyrrolique absorbant la lumière et d’un atome de fer Fe2+.
C) Un noyau tétrapyrrolique est composé de 4 noyaux pyrroles liés par des ponts méthényles; on l’appelle
aussi la protoporphyrine.
D) L’atome de fer est placé au centre du noyau tétrapyrrolique et possède 6 liaisons: 4 avec les N des noyaux
pyrroles et 2 avec les His de la globine.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 17 :
Réponse : ABCD
A) VRAI. Il y a bien 4 groupements prosthétiques dans une molécule
d’hémoglobine (les groupements prosthétiques = hèmes) ainsi que 4
chaînes polypeptidiques (globines); l’Hb a donc 4 sous-unités. Chacune
est composé d’une chaîne de globine liée à un hème.
B) VRAI. L’hème est bien composée d’un noyau tétrapyrrolique qui est
un noyau aromatique car c’est une structure plane avec des électrons
délocalisés; il absorbe donc la lumière permettant de donner sa couleur
à l’Hb. Il est aussi composé d’un seul atome de fer Fe2+ au centre du
noyau tétrapyrrolique.

C) VRAI. Définition du cours. C’est donc l’hème sans l’atome de fer au centre.

Tutorat Santé Brestois – 2018-2019 9/17

Il y a donc au total 4 groupements prosthétiques et 4 chaînes de
globine dans une seule molécule d’Hb, soient 4 noyaux
tétrapyrroliques, 4 atomes de fer Fe2+ et 16 noyaux pyrroles.
D) VRAI. Il a une liaison His proximale sur l’hélice F de la globine et
une liaison His distale sur l’hélice E car il y a une molécule d’eau
entre le fer et l’His.
Attention : cette structure n’est pas figée! L’His distale peut se
déplacer permettant alors la formation d’oxyhémoglobine HBO2
par la fixation d’une molécule d’O2 .

Rappel :
- PORPHINE = 4 noyaux pyroles; carbone Beta lié qu’à des H
- PORPHYRINE = 4 noyaux pyroles; carbone Beta lié à d’autres substituants
- PROTOPORPHYRINE = cas particulier de porphyrine : substituants → 4 méthyles, 2 vinyles, 2
propanoates
E) FAUX.

QCM 18 - A propos de l’hémoglobine (encore oui), noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :

A) L’His distale de la globine peut se déplacer; c’est ce qui
explique que lorsque la pO2 augmente, l’hémoglobine est
oxydée c’est-à-dire que O2 remplace H2O.
B) Quand la pO2 augmente de façon conséquente, la chaîne
est la première à être oxygénée. Elle va donc augmenter
l’affinité des autres chaînes pour l’O2 par effet allostérique.
C) Sur le graphique ci-contre représentant la saturation de l’Hb
en fonction de la pO2, la partie de la courbe entre 0 et 26,8
mmHg représente la saturation de l’Hb dans les poumons.
D) 1 dL de sang libère entre 40 et 50 mL d’O2.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 18 :
Réponse : B
A) FAUX. Ce n’est pas une oxydation mais une OXYGÉNATION de l’hémoglobine; attention à ne pas tomber
dans le piège !!! O2 va remplacer H2O par déplacement de l’His. On parle d’oxyhémoglobine par opposition à
l’hémoglobine réduite mais ici on n’a pas de réaction d’oxydo-réduction avec déplacement d’électrons, c’est un
changement de groupe atomique.
B) VRAI. Quand la pO2 augmente de façon conséquente, c’est la chaîne alpha qui sera la première oxygénée
car elle a une affinité supérieure pour l’O2. Elle va subir une transconformation (cad un réarrangement des
liaisons non covalentes) induisant des modifications allostériques des autres chaînes dont l’affinité va ainsi
augmenter. Tout cela est permis par l’effet allostérique, qui est l’action d’une chaîne sur une autre, puis sur la
troisième et enfin sur la dernière chaîne (donc due aux interactions entre les chaînes).
C) FAUX. Elle représente la saturation de l’Hb dans les tissus. En effet, l’Hb va se charger en oxygène dans les
poumons car la pO2 sera très élevée; l’Hb sera donc très saturée dans les poumons (partie de la courbe entre
80 et plus de 120 mmHg). En revanche, quand l’Hb va arriver au niveau des tissus, la pO2 sera beaucoup plus
basse que dans les poumons donc l’affinité de l’Hb pour l’O2 va baisser et Hb va ainsi relarguer l’O2 dans les

Tutorat Santé Brestois – 2018-2019 10/17

tissus (relargage total quand pO2 < 2 kPa dans les tissus). Hb ne sera donc plus du tout saturée en O2 car elle
l’aura relargué aux tissus.
D) FAUX. 1 dL de sang libère entre 4 à 5 mL d’O2. Cela correspond à la fraction d’oxygène physiologiquement
utilisable.
E) FAUX.

QCM 19 - A propos des effecteurs allostériques du transport d’oxygène par l’hémoglobine, noircissez la (les)
proposition(s) exacte(s) :
A) Parmi les effecteurs allostériques négatifs on a : les ions H+, le 2-3 BPG, la hausse de la température et l’O2.
B) Les effecteurs allostériques négatifs déplacent la courbe de saturation en O2 vers la gauche.
C) Le 2-3 BPG est un intermédiaire dans la voie de la glycolyse.
D) Un effecteur allostérique dévie la courbe et modifie sa forme.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 19 :
Réponse : C
A) FAUX.
● Les effecteurs négatifs modifient l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène, rapprochant la courbe
d’un modèle linéaire (déviation vers la droite).
● Ici, l’O2 n’est pas un effecteur.
● En revanche, le CO2 est un effecteur négatif. pCO2 décale la courbe de saturation vers la droite par
effet Bohr, la P50 sera augmenté.
Les autres effecteurs cités sont bien des effecteurs négatifs.
B) FAUX. Les effecteurs négatifs modifient l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène, rapprochant la courbe
d’un modèle linéaire (déviation vers la droite).
C) VRAI. La présence naturelle de 2,3-BPG dans les GR : 1 mole BPG/ mole Hb. Il intervient chez l’Homme dans
la régulation du transport d’O2 dans le sang, en stabilisant la forme désoxygénée de l’Hb (d’où une diminution
de l’affinité de l’O2)
D) FAUX. Il y a une déviation de la courbe sans modification de sa forme.
E) FAUX.

QCM 20 - A propos des différentes formes de l’Hémoglobine, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :
A) La méthémoglobine est majoritaire dans le sang normal.
B) La carbhémoglobine ou HbCO fixe de la même manière le fer que l’O2, mais avec une affinité 200 fois
supérieure.
C) Lorsque l’on inspire de l’air contenant du CO, celui-ci se fixe préférentiellement sur l’Hb, prenant ainsi la
place de l’O2.
D) La réaction de formation de HbCO est réversible jusqu’à un certain stade.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 20 :
Réponse : CD
A) FAUX. La méthémoglobine ou MetHb est une forme minoritaire dans le sang normal (1%) elle est produite
par oxydation de l’Hb par des oxydants ou lors d’une maladie métabolique.
2+
Rappel : L’hémoglobine fixe du fer FERREUX → Fe (ferreux/deux)
3+
La méthémoglobine fixe du fer FERRIQUE → Fe (ferrique/toxique)
B) FAUX. La carboxyhémoglobine HbCO fixe de la même manière le fer que l’O2, mais avec une affinité 200
fois supérieure. La carbhémoglobine HbCO2 n’a pas de relation avec l’hème, le CO2 se lie aux globines.
C) VRAI. Il y a une affinité beaucoup plus grande de l’Hb pour le CO que pour l’O2.
D) VRAI. Le CO est éliminable par voie respiratoire soit en plaçant le sujet dans une atmosphère saine, soit en
lui faisant respirer de l’oxygène éventuellement à forte pression.
E) FAUX.
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QCM 21 - A propos des effecteurs allostériques, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :
A) Certaines situations pathologiques abaissent la capacité de fixation de l’Hb sans dévier la courbe de
dissociation : l'anémie en est un exemple.
B) On peut détecter les différentes formes d’Hb par spectrophotométrie.
C) Le CO peut également se combiner à d’autres protéines, telle que la myoglobine du muscle et certains
cytochromes.
D) En périphérie, les cellules récupèrent l’O2 apporté par l’Hb, elle est donc désoxygénée et fixera plus
facilement le CO2 pour le transporter vers les poumons.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 21 :
Réponse : ABCD
A) VRAI.
Pour info : L’anémie est un appauvrissement du sang,
caractérisée par la diminution d’Hb, et provoquant un état
de faiblesse.
B) VRAI. L’Hb, l’HbCO et l’HbO2 ont des spectres
d’absorption différents :
C) VRAI. Texto cours.
D) VRAI. +++ Texto cours.
E) FAUX.

QCM 22 - A propos de la caractérisation d’un peptide, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :

A) Après une hydrolyse totale, on pourra identifier et quantifier (en %) chacun des différents acides aminés
qui composent la séquence peptidique.
B) La pepsine est une exopeptidase.
C) Le bromure de cyanogène est une endopeptidase.
D) L’utilisation de trypsine sur la séquence peptidique suivante sera à l’origine de 3 peptides :
Ala - Phe - Lys - Asp - Met - Cys - Gln - Arg - Leu - Pro - Met - Ser - Gln
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 22 :
Réponse : D
A) FAUX. On pourra identifier et quantifier tous les acides aminés, sauf le tryptophane qui est détruit par
l’hydrolyse.
B) FAUX. Le pepsine est une endopeptidase; elle casse une liaison peptidique “à l’intérieur” de la séquence
peptidique (c’est à dire pas aux extrémités COOH ou NH2).
C) FAUX. Le bromure de cyanogène est un réactif non enzymatique qui coupe spécifiquement après Met.
Rappel : il y a 3 endopeptidases à retenir :
- La Trypsine → coupe APRÈS les AA BASIQUES
- La Chymotrypsine → coupe APRÈS les AA AROMATIQUES
- La Pepsine → coupe AVANT les AA AROMATIQUES (sauf Tryptophane!)

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D) VRAI. La trypsine coupe après les AA Basiques, donc après Lys et Arg dans cette séquence. On obtient donc 3
peptides :
- Ala - Phe - Lys
- Asp - Met - Cys - Gln - Arg
- Leu - Pro - Met - Ser - Gln

E) FAUX.

QCM 23 - A propos d’Edmanière de caractériser un peptide Sanger-nerer une explosion dans le labo,
noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :
A) La réaction de Sanger est une méthode chimique qui permet la caractérisation d’un peptide.
B) La méthode de Sanger est récurrente.
C) La réaction d’Edman est récurrente.
D) La réaction d’Edman est utilisée en séquenceur automatique.
E) Frederick Sanger, grand biochimiste anglais, a gagné un prix nobel.

QCM 23 :
Réponse : ACD
A) VRAI. Pour mieux comprendre : les fonctions NH2 libre des acides aminés et peptides réagissent avec le 2,4-
dinitrofluorobenzène (DNFB) pour former des dérivés jaunes (les 2,4-dinitrophényl-peptides). Lorsque ces
composés sont soumis à une hydrolyse acide, toutes les liaisons peptidiques sont hydrolysées, mais la liaison
entre la fonction 2,4-dinitrophényl et la fonction amine de l'acide aminé N-terminal reste stable. On pourra par
la suite identifier cet acide aminé, par chromatographie par exemple.
B) FAUX. Elle est limitée au 1er AA.
C) VRAI. Le réactif utilisé dans cette réaction (Phenylthiocyanate) peut attaquer le 1er, puis le 2ème, le 3ème...
AA de la chaîne.
D) VRAI. Texto cours
E) FAUX. Il en a gagné 2. Un génie ce ptit Fredo.

QCM 24 - A propos du fait que les lentilles contiennent plus de protéines que les nuggets macdo #govegan,
noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :
A) Lors de l’électrophorèse des protéines du sérum, on aura une séparation de l’albumine et des globulines,
mais on ne pourra pas différencier les différentes sortes de -globulines (IgG, IgA, …)
B) Les pathologies varient en fonction de la classe d’Ig perturbée. Afin de connaître la classe d’Ig perturbée, on
peut donc réaliser une immuno-électrophorèse, une immuno-fixation ou un immuno-typage.
Voici ce que l’on obtient après immunofixation du sérum de Madame A :

C) Madame A possède des IgG A.
D) Madame A possède des IgG K.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

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QCM 24 :
Réponse : ABD
A) VRAI. Texto cours. On aura ce type de signal :
B) VRAI.
- Immuno-électrophorèse : Méthode de laboratoire qui, en
couplant une électrophorèse avec une solution contenant des
anticorps spécifiques, va séparer les molécules composants le
sérum (ou l'urine) en formant un précipité qui sera spécifique de
chaque immunoglobuline.
- Immunofixation : C'est également une méthode de détection
par précipitation, c’est-à-dire que lorsque l'on met en contact l'immunoglobuline soluble avec
l'anticorps correspondant, il se produit un phénomène de précipitation, visible à l'œil nu ou avec un
appareil. Elle consiste à déposer du sérum (ou de l'urine qui aura au préalable été concentrée) sur un
gel. Après application d'un courant électrique qui permet la séparation des protéines en fonction de
leur taille, des anticorps spécifiques de chaque type d'immunoglobuline sont déposés sur le gel. Il
apparaît ainsi des bandes plus ou moins étroites sur le gel, au niveau où se situent les différentes
immunoglobulines. C’est donc le même principe que l’immuno-électrophorèse mais on fait migrer le
sérum plusieurs fois donc on sera plus précis dans notre détection. Ainsi, l’immunofixation tend à
supplanter l’immuno-électrophorèse.
- Immunotypage : Technique immuno-chimique qualitative. Méthode de choix pour le diagnostic des
gammapathies.
C) FAUX. Voir D)
D) VRAI. On observe l’apparition d’une bande étroite si il y a présence de l’Ig correspondant. Ici, on a bien une
bande pour l’IgG et une bande K donc madame A possède des IgG de type K dans son sérum. Mais Madame A
ne possède pas d’Ig A. AhAh.
E) FAUX.

QCM 25 - A propos des vitamines, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :

A) Les vitamines sont indispensables à la vie et sont capables d’être synthétisées par l'organisme.
B) Comme elles sont indispensables, on en retrouve en grande quantité dans l’alimentation.
C) Dans les pays industrialisés, il existe des groupes à risque, plus facilement touchés par une carence en
vitamines que le reste de la population.
D) Toutes les vitamines sont stockables dans l’organisme.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 25 :
Réponse : C
A) FAUX. Les vitamines ne sont PAS synthétisées par l'organisme !!! D’où la nécessité d’une alimentation
équilibrée pour avoir un apport suffisant.
B) FAUX. Elles sont bien indispensables, mais on les retrouve à l’état de traces dans l’alimentation.
C) VRAI. Ces groupes sont dits à risque car ils sont déjà dans un état pré-carentiel. Il s’agit par exemple des
nouveau-nés, des femmes enceintes, Il y a aussi l’alcoolisme, le tabagisme, certains comportements
alimentaire (type régime) ou encore les personnes âgées.
Dans les pays en voie de développement, la principale cause de carence en vitamine est la dénutrition.
D) FAUX. Seules les vitamines liposolubles (cf cours Mme Plee-Gautier) le sont car elles peuvent être stockées
dans les graisses.
E) FAUX.

QCM 26 - A propos des vitamines qui donnent bonne mine, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :
A) Les vitamines liposolubles peuvent être stockées jusqu’à plusieurs mois dans l’organisme.
B) Les vitamines A, D, E, K et C sont des vitamines liposolubles impliquées dans plusieurs types de fonctions
telles que la coagulation ou des fonctions hormonales entre autres.
C) Les vitamines B1 et B12 seront vite éliminées dans les urines si elles n’ont pas été utilisées.
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D) La vitamine C fait partie des vitamines hydrosolubles.
E) Vitamine C. Mais elle ne dira rien.

QCM 26 :
Réponse : ACD
A) VRAI. Ces vitamines se lient aux lipides ingérés lors de la digestion et peuvent se retrouver stockées dans les
graisses, de plusieurs jours à plusieurs mois.
B) FAUX. La vitamine C n’est pas une vitamine liposoluble !! Le reste de la proposition est vraie, les vitamines
liposolubles peuvent exercer des activités hormonales (A et D), stabiliser les membranes et avoir un rôle
antioxydant (E) ou intervenir dans la coagulation (K).
C) VRAI. B1 et B12 sont des vitamines hydrosolubles donc elles ne seront pas stockées mais rapidement
éliminées de la circulation si elles ne sont pas utilisées.
D) VRAI. A savoir.
E) FAUX.

QCM 27 - A propos des vitamines, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :

A) L’ensemble coenzyme + holoenzyme forme l’apoenzyme.
B) Un cofacteur est un ion inorganique ou une molécule organique qui intervient dans une réaction
enzymatique.
C) Une coenzyme peut être synthétisée naturellement par l’organisme ou être apportée par l’alimentation.
D) Les cosubstrats et groupements prosthétiques ont pour caractère commun de ne pas être de nature
protéique.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 27 :
Réponse : BCD
A) FAUX. C’est l’holoenzyme qui correspond à l’association de l’apoenzyme et du coenzyme.
B) VRAI. Il permet de compléter ou transporter un substrat, d’accepter un produit ou encore de participer à la
structure de l’enzyme.
C) VRAI. C’est une molécule biologique qui intervient comme cofacteur dans une réaction enzymatique. La
coenzyme peut être synthétisée naturellement par des cellules; contrairement aux vitamines qui doivent être
apportées par l’alimentation.
D) VRAI. Ils ont comme autres caractères communs d’avoir un bas PM; d’être thermostables (sauf vit C) et de
transférer une entité X d’une molécule à une autre.
E) FAUX.

QCM 28 - A propos des amines qui se dépêchent (vite amines), noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :
A) Les cosubstrats sont faiblement liés à l’apoenzyme contrairement aux groupements prosthétiques qui y
sont fortements liés.
B) Une classification fonctionnelle des coenzymes les répartit en deux catégories : coenzyme
d'oxydoréduction et coenzyme de transfert de groupements d’atomes.
C) Les coenzymes flaviniques : NAD et FMN sont des coenzymes de transfert de groupements d’atomes.
D) La biotine est une coenzyme d’oxydo-réduction transférant le CO2.
E) Comme “vite amine” on a notamment l’orange pressée.

QCM 28 :
Réponse : AB
A) VRAI. Les cosubstrats sont faiblements liés à l’apoenzyme par des liaisons non covalentes contrairement aux
groupements prosthétiques qui y sont fortements liés par des liaisons covalentes.


B) VRAI. texto cours.

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C) FAUX. Ce sont des coenzymes d’oxydo-réduction.
D) FAUX. C’est une coenzyme de transfert de groupements
d’atomes. Le reste de la proposition est vrai.
E) FAUX.

QCM 29 - A propos de rappels sur les glucides, noircissez la

(les) proposition(s) exacte(s) :
A) Quand on réduit un D-galactose, on obtient un D-galactitol qui sera inactif en lumière polarisée.
B) Quand on réduit une cétose, on obtient deux épimères.
C) Il est possible d’avoir condensation de deux oses, et donc formation d’une liaison osidique entre deux
fonctions non hémiacétaliques, on obtiendra alors une liaison ose/ose.
D) Grâce aux fonctions alcools du glucose, on peut avoir une estérification par de l’acide phosphorique nous
permettant d'obtenir notamment du glucose-1-phosphate qui sera la plaque tournante du métabolisme du
glucose.
E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 29 :
Réponse : AB
A) VRAI. Quand on réduit un D-galactose, on obtient bien un D-galactitol car sa fonction aldéhyde se
transforme en fonction alcool (on rajoute des hydrogènes quand on réduit). De plus, on sait que le D-galactitol
aura un plan de symétrie et donc sera inactif sur la lumière polarisée :

B) VRAI. Quand on réduit la fonction cétone d’un cétose, on peut obtenir un ose avec la fonction alcool qui se
met à droite et un ose avec la fonction alcool qui se met à gauche. Cela nous donne donc deux épimères, par
exemple :

On voit bien ici que si on réduit le D-Fructose (2), on obtient 50% de D-glucitol (1) et 50% de D-mannitol (3), ces
deux oses obtenus étant épimères en C2.
C) FAUX. Quand on condense deux oses, et donc qu’on forme une liaison osidique entre ces deux oses, la
liaison osidique fait intervenir la fonction hémiacétalique d’au moins un des deux oses !
D) FAUX. C’est le glucose-6-phosphate qui est la plaque tournante du métabolisme du glucose ! Le reste de la
proposition est vrai.

Tutorat Santé Brestois – 2018-2019 16/17


Pour obtenir du glucose-6-phosphate, on a donc une estérification par de l’acide phosphorique sur le C6 du
glucose. Le glucose est notamment phosphorylé une fois qu’il est dans la cellule pour éviter qu’il ressorte de la
cellule.
E) FAUX.

QCM 30 - A propos des petits rappels sur l’enzymo, noircissez la (les) proposition(s) exacte(s) :

A) Les enzymes sont différenciables des autres catalyseurs grâce à leur pouvoir catalytique très important, leur
forte spécificité et leur possibilité d’être régulées.
B) Les isoenzymes sont des formes multiples d’une même enzyme qui catalysent la même réaction en agissant
sur le même substrat et qui ont une structure primaire identique mais une structure quaternaire différente.
C) La réaction ci-dessus peut être théoriquement catalysée par une transférase.
D) La droite A ci-dessous est la courbe d’activité en présence d’un inhibiteur non-compétitif.

A
B

E) Toutes les propositions précédentes sont fausses.

QCM 30 :
Réponse : AD
A) VRAI. Ces sont ces 3 critères qui différencient les enzymes des autres catalyseurs.
B) FAUX. Les isoenzymes ont des structures primaires différentes (donc quaternaires aussi). Le reste de la phrase
est vraie. Elles sont souvent synthétisées par des organes différents.
C) FAUX. Elle peut être catalysée par une lyase, qui provoque la coupure (non hydrolytique) de C-C, C-N, C-O et
autres liaisons faisant apparaître une double liaison ou l’addition de groupements à double liaison. Une
transférase catalyse le transfert d’un radical par une réaction de type : A-X + B → A + B-X.
D) VRAI. On a un Km inchangé et une Vmax diminuée (car on a 1/Vmax augmentée) donc c’est bien une inhibition
non-compétitive. Plus la droite est verticale, plus on est inhibé.
E) FAUX.

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