Cours Biochimie Mineure SV STAPS

BIOCHIMIE STRUCTURALE
Mineure PASS SV-STAPS

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CHAPITRE 1 : LA LOGIQUE DU VIVANT .................................................................................. 1

I - LA MATIERE VIVANTE ......................................................................................................... 1
1 - Composition chimique des biomolécules .................................................................. 1
2 - Groupes chimiques fonctionnels ................................................................................. 1
3 - Les liaisons faibles ......................................................................................................... 2
4 - Les différentes classes de biomolécules ..................................................................... 3
a - Les glucides (= sucres) ........................................................................................... 3
b - Les protéines (ou protides) ................................................................................... 3
c - Les acides nucléiques (ADN, ARN) ..................................................................... 4
d - Les lipides (= corps gras) ...................................................................................... 4
II - L’EAU, UN SOLVANT A PART............................................................................................. 4
1 - L'eau en tant que solvant.............................................................................................. 5
2 - Ionisation de l'eau – équilibre acido-basique ............................................................ 6
a - Notion de pH .......................................................................................................... 6
b - Notion d'acide et de base ...................................................................................... 7
3 - Les systèmes tampons .................................................................................................. 8
a - Notion de force des acides et des bases .............................................................. 8
b - Courbe de titration ................................................................................................. 8
c - Les tampons biologiques ....................................................................................... 9
4 - L'Eau en tant que réactant .......................................................................................... 10
CHAPITRE 2 : LES GLUCIDES .................................................................................................. 11
I - LES OSES (OU MONOSACCHARIDES) ................................................................................ 11
1 - Structure générale ....................................................................................................... 11
a - Aldoses et cétoses ................................................................................................. 11
b - Représentation de Fischer - Isomérie des oses ................................................. 12
2 - Structure cyclique des oses ........................................................................................ 13
3 - Oses d’intérêt biologique ........................................................................................... 14
II - OLIGOSACCHARIDES ET POLYSACCHARIDES ................................................................. 14

1 - La liaison osidique....................................................................................................... 14
2 - Les disaccharides ......................................................................................................... 15
a - Le maltose .............................................................................................................. 15
b - Le lactose ............................................................................................................... 15
c - Le saccharose ......................................................................................................... 16
2 - Les polysaccharides .................................................................................................... 16
a - L'amidon ................................................................................................................ 16
b - Le glycogène ......................................................................................................... 16
c - La cellulose ............................................................................................................ 17
III - GLYCOCONJUGUES .......................................................................................................... 17

1 - Les glycolipides ........................................................................................................... 17
2 - Les glycoprotéines ....................................................................................................... 18
CHAPITRE 3 : LES PROTEINES ................................................................................................. 19
1 - LES ACIDES AMINES .......................................................................................................... 19
1 - Classification................................................................................................................. 19
2 - Propriétés physico-chimiques .................................................................................... 20
a - Chiralité .................................................................................................................. 20
b - Spectre d'absorption ............................................................................................. 20
c - Ionisation ................................................................................................................ 21
II - LES PROTEINES .................................................................................................................. 21

1 - Classification et diversité des fonctions biologiques des protéines ..................... 22
2 - La liaison peptidique ................................................................................................... 24
3 - Propriétés physico-chimiques des protéines ........................................................... 25
a - Taille et organisation ............................................................................................ 25
b - Composition et séquence en acides aminés ...................................................... 25
c - Propriétés ioniques ............................................................................................... 26
d - Spectrophotométrie d’absorption des protéines .............................................. 26
e - Modifications post-traductionnelles .................................................................. 27
4 - Structure des protéines ............................................................................................... 27
a - Structure primaire ................................................................................................. 27
b - Structure secondaire ............................................................................................. 28
c - Structure tertiaire .................................................................................................. 29
d - Structure quaternaire ........................................................................................... 30
e - Dénaturation des protéines ................................................................................. 30
CHAPITRE 4 : LES ACIDES NUCLEIQUES ................................................................................ 32
I - LES CONSTITUANTS DES ACIDES NUCLEIQUES ............................................................... 32
1 - Les bases ........................................................................................................................ 32
2 - Les nucléosides (= Base + Ose) ................................................................................. 32
3 - Les nucléotides (= Base + Ose + Acide phosphorique) ......................................... 32
II - L'ADN................................................................................................................................ 33
1 - Localisation de l'ADN ................................................................................................. 33
2 - Fonction ......................................................................................................................... 33
3 - Structure primaire........................................................................................................ 34
4 - Structure secondaire .................................................................................................... 34
5 - Taille et forme des molécules d'ADN ....................................................................... 35
III - L'ARN ............................................................................................................................... 36
1 - Localisation de l'ARN ................................................................................................. 36
2 - Organisation structurale ............................................................................................. 36
3 - Les différents types d’ARN ........................................................................................ 37
III - PROPRIETES ET METHODES D'ÉTUDE DES ACIDES NUCLEIQUES ................................. 38
1 - Electrophorèse .............................................................................................................. 38
2 - Dénaturation ................................................................................................................. 39
3 - Hybridation .................................................................................................................. 39
4 - Les enzymes de restriction ......................................................................................... 39
CHAPITRE 5 : LES LIPIDES ....................................................................................................... 41
I - LES ACIDES GRAS ............................................................................................................... 41
1 - Les acides gras saturés ................................................................................................ 42
2 - Les acides gras insaturés ............................................................................................. 42
3 - Propriétés des acides gras........................................................................................... 43
II - LES LIPIDES SIMPLES ......................................................................................................... 44
1 - Les glycérides (= acylglycérols)................................................................................. 44
2 - Les cérides .................................................................................................................... 45
3 - Les stérides ................................................................................................................... 46
III - LES LIPIDES COMPLEXES ................................................................................................. 46
1 - Les glycérophospholipides (= phosphoglycérides)................................................ 47
2 - Les sphingolipides....................................................................................................... 47
a - Les sphingophospholipides ................................................................................ 47
b - Les sphingoglycolipides ...................................................................................... 47
3 - Les phospholipides - formation des membranes biologiques .............................. 48
Bibliographie :
- Biochimie (DELAUNAY). Hermann, Paris.
- Biochimie (LEHNINGER). Flammarion, Paris.
- Biochimie 1er cycle (HENNEN). Dunod, Paris.
- Biochimie (GUILLETON M. et QUINTARD B.). Masson, Paris.
- L’essentiel en Biochimie (B.D. HAMES, N.M. HOOPER, J.D. HOUGHTON). Berti éds, Paris.
- Biochimie génétique, biologie moléculaire (J. ETIENNE, E. CLAUSER). Abrégés Masson, Paris.
Biochimie – mineure PASS - page 1 -
Diapositive 1. : Biochimie Structurale – Mineure PASS SV-STAPS
CHAPITRE 1 : LA LOGIQUE DU VIVANT
Diapositive 2. : Chapitre 1 : La Logique du Vivant

La Biochimie (étymologiquement chimie du vivant) est la science qui étudie les
réactions chimiques se déroulant au sein de la cellule. L'objectif final (et peut-être
utopique) de la Biochimie est d'expliquer le fonctionnement de la cellule. Si l'on accepte le
postulat selon lequel toutes les maladies découlent d'anomalies de fonctionnement, on
pourra alors, lorsque la cellule fonctionne mal, composer des traitements à base de
molécules pour compenser le dysfonctionnement. La Biochimie peut être subdivisée en 2
grandes branches :
1. Biochimie structurale. Étude de la structure et des propriétés chimiques des
constituants fondamentaux de la cellule.
2. Biochimie métabolique. - Étude des réactions de dégradation des substances
alimentaires fournissant l'énergie nécessaire aux organismes (catabolisme).
- Étude des réactions de transformation ou de biosynthèse
permettant la formation des composés dont la cellule a besoin (anabolisme).
C'est donc le premier volet de la Biochimie qui nous intéressera ici.
I - LA MATIERE VIVANTE
1 - Composition chimique des biomolécules
Diapositive 3.
Les organismes vivants ne contiennent que 27 des 90 éléments naturels. À quelques
rares exceptions près, leur numéro atomique est inférieur à 34.
On dit souvent que la vie repose sur la chimie du carbone. Nous verrons qu’il est vrai
que le carbone constitue le "squelette" de toute molécule organique. Cependant, si l'on
prend un organisme dans sa globalité, les 6 éléments dits organiques sont, par ordre
d'abondance (en raison de la présence de 60 à 80% d'eau) :
H , O , C , N , P et S
Les 4 premiers constituent à eux seuls 99,4% du poids du corps humain. Viennent
ensuite 5 éléments sous forme d'ions monoatomiques qui règlent la pression osmotique et
les phénomènes électriques et qui entrent dans la composition des parties dures (os,
coquilles) :
Na+, K+, Mg2+ , Ca2+ , Cl-
Enfin, 16 oligo-éléments ont été inventoriés. Ce sont pour la plupart des métaux que
l'on trouve à l'état de traces :
Mn , Fe , Co , Cu , Zn , B , Al , V , Mo , I , Si , Sn , Ni , Cr , F , Se
2 - Groupes chimiques fonctionnels

Diapositive 4.
Diapositive 5.
Schématiquement, une biomolécule est formée par un squelette carboné (linéaire,
cyclique, ramifié…) plus ou moins complexe qui porte des groupes fonctionnels. Ces
différents groupes interviennent dans la structure des molécules biologiques et leur
confèrent leurs propriétés physiques et réactionnelles. Avant d'envisager l'étude des

molécules biologiques, il est par conséquent nécessaire d'examiner les principaux groupes
fonctionnels importants en Biochimie (TABLEAU 1).
3 - Les liaisons faibles

Diapositive 6.
Les atomes des composés organiques sont reliés par des liaisons covalentes, c’est à dire
des liaisons dans lesquelles les atomes se partagent plus ou moins équitablement les
électrons. Il s’agit là de liaisons particulièrement solides. L’énergie de liaison (énergie
nécessaire pour rompre la liaison) est en effet relativement élevée. Par exemple, celle
d’une liaison carbone-carbone est de 348 kJmol-1.
Les liaisons faibles s’exercent entre des atomes appartenant à une même molécule
(liaisons intramoléculaires) ou à des molécules distinctes (liaisons intermoléculaires). Leur
énergie, comprise généralement entre 4 et 30 kJmol-1, n’est pas assez forte pour établir une
liaison entre atomes libres. Les liaisons faibles sont donc à l’origine d’interactions
constamment formées et rompues à moins que leur accumulation en grand nombre
maintienne la stabilité de la structure formée.
Bien qu'individuellement faibles, leur présence en grand nombre dans les
macromolécules biologiques rend ces liaisons faibles très importantes. Elles ont
collectivement une influence considérable dans la structure tridimensionnelle des
macromolécules (protéines, polysaccharides, acides nucléiques) et sur les lipides
membranaires. Elles sont également responsables de la spécificité de reconnaissance entre
biomolécules (réaction antigène-anticorps, enzyme-substrat, hormone-récepteur...). Ces
interactions faibles sont liées et influencées par les propriétés de l'eau.
Les liaisons faibles sont de 4 types : liaisons hydrogène, liaisons salines (ou ioniques),
liaisons hydrophobes et interactions de van der Waals.
Forces de van der Waals
Les forces de van der Waals résultent de l’interaction entre nuages électroniques
d’atomes très proches les uns des autres. La distribution des charges électriques d’un
atome est en moyenne uniforme mais présente des irrégularités instantanées. Ces
fluctuations provoquent une polarisation de l’atome qui induit une polarité opposée dans
l’atome voisin.
Energie : 0,4 à 4 kJ mol-1.
Liaisons hydrogène
La liaison hydrogène se forme entre un atome électronégatif ayant un doublet
électronique libre (en général O ou N dans le cas des biomolécules) et un atome d'H lié
covalemment à un autre atome électronégatif (qui polarise la liaison), de la même ou d'une
autre molécule. Les liaisons hydrogène sont très fréquentes dans les biomolécules, en
particulier pour le maintien de leur conformation dans l'espace.
Energie : 12 à 30 kJ mol-1.
O O O N N N
Donneur
H H H H H H
O N O O N O
Accepteur C
C
Liaisons ioniques (ou salines)

Les liaisons ioniques résultent de l’attraction entre groupes ionisés de charges
opposées. La force de la liaison dépend de l’environnement des deux ions.
Energie : 20 kJ mol-1.
Liaisons hydrophobes
Les liaisons hydrophobes sont la conséquence de la très forte tendance des molécules
d’eau à exclure les groupes et les molécules non polaires. La formation de gouttelettes
d’huile par coalescence des molécules de lipides mélangés à l’eau en est un bon exemple.
Energie : <40 kJ mol-1.
4 - Les différentes classes de biomolécules

Diapositive 7.
La cellule vivante contient un nombre incalculable de molécules différentes qui, de
plus, interagissent entre elles. Le moyen le plus couramment utilisé pour simplifier un
inventaire fastidieux est de faire une classification des objets à inventorier. Dans le cas des
composés organiques d’intérêt biologique, une grande majorité rentre dans 4 familles
distinctes: glucides, protéines, acides nucléiques et lipides.
a - Les glucides (= sucres)

Diapositive 8.
Cette famille comprend les sucres simples (oses et dérivés) et les polysaccharides
formés par la condensation de 2 à plusieurs milliers d'oses.
® C'est la source d'énergie par excellence pour la grande majorité des êtres vivants
(morceau de sucre = remontant). Chez l’homme, le glucose circule dans le sang à 1 g/l
pour alimenter toutes les cellules de l'organisme.
® Rôle dans le stockage de l'énergie à court terme : glycogène, amidon,….
® Rôle structural : paroi bactérienne, cellulose, chitine (exosquelette des crustacés),…
b - Les protéines (ou protides)

Diapositive 9.
Les protéines sont indispensables à la cellule pour réaliser toutes sortes de fonctions.
® Transport de substances ou d'ions d'un coté à l'autre de la membrane plasmique. En
raison de sa constitution lipidique, l'eau et les solutés ne peuvent passer à travers la
membrane. Toutefois, la cellule reste capable d'interagir avec l'extérieur: la membrane
plasmique est le lieu privilégié des échanges intérieur « extérieur (passage de molécules
ou d'information). Cet échange est rendu possible par la présence, au sein de la membrane
cellulaire, de protéines qui forment des sortes de pores ou de canaux pour transporter les
molécules de l'intérieur « extérieur.
® Transfert de l'information entre cellules : hormones et récepteurs hormonaux,…
® Fonction de reconnaissance : anticorps, système HLA,…
® Rôle structural ou mécanique : kératine du cheveu, fibroïne de la soie, actine du
muscle,…
Diapositive 10.
® Rôle de régulation du métabolisme (enzymes).
Le corps humain fonctionne à T=37°C, P=1 atm, pH≈7. Ces conditions ne sont pas
favorables aux réactions chimiques. Par conséquent, au sein de la cellule, toutes les
réactions chimiques doivent être catalysées par des catalyseurs biologiques, les enzymes
qui sont des protéines. De plus, les enzymes sont hautement spécialisées (spécifiques):
elles ne peuvent catalyser qu'un seul type de réaction avec, la plupart du temps, un seul
type de composé.
On touche là aux différences essentielles entre Chimie et Biochimie:
Chimie Biochimie
conditions réactionnelles souvent extrêmes conditions réactionnelles douces
1 catalyseur pour plusieurs réactions 1 catalyseur (enzyme) par réaction
peu de spécificité spécificité réactionnelle très importante
pas de possibilité de régulation possibilité de régulation (activation ou inactivation)
D'un point de vue structural, les protéines sont des polymères de 20 unités de base : les
acides aminés. Une protéine sera caractérisée par sa séquence, c'est-à-dire l'ordre dans
lequel se succèdent les acides aminés qui la composent. Les séquences de toutes les
protéines cellulaires sont mises en mémoire sous forme codée dans le 4ème type de
biomolécules, les acides nucléiques.
c - Les acides nucléiques (ADN, ARN)

Diapositive 11.
® Polymères de nucléotides.
® Contiennent l'information nécessaire à l'assemblage de toutes les protéines de la
cellule.
® Permettent le passage de l'information génétique d'une génération à l'autre.
Þ Ils sont donc essentiels à l'existence de la vie telle que nous la connaissons. Il
n'existe aucun être vivant, aussi petit soit-il, qui ne contienne au moins l'un de ces 2 acides
nucléiques.
d - Les lipides (= corps gras)

Diapositive 12.
C'est la famille la plus hétérogène. Elle regroupe des composés sur la base d'un
caractère physique commun : l'insolubilité dans l'eau et la solubilité dans les solvants
organiques (éther, acétone, chloroforme). Purs, les lipides sont des substances huileuses
ou graisseuses.
® Rôle de stockage à long terme de l'énergie (adipocytes).
® Rôle hormonal : éicosanoides, stéroides,…
® Constituants principaux des membranes biologiques. Les lipides sont les seuls
composants que nous verrons qui ne s'organisent pas en hauts polymères
(macromolécules). Cependant, certaines catégories de lipides peuvent se juxtaposer sur de
grandes surfaces et créer ainsi des structures particulières, comme les membranes
biologiques. De par les propriétés des lipides constitutifs, la membrane cellulaire délimite
un volume intérieur où vont pouvoir se dérouler les réactions biochimiques, bien à l'abri
de toute perturbation extérieure.
Par souci de simplification, ces différentes familles de macromolécules seront traitées
séparément. Mais il faut garder à l’esprit que la séparation entre familles n'est pas toujours
stricte : acides nucléiques (qui contiennent un sucre), glycoprotéines, glycolipides…
II - L’EAU, UN SOLVANT A PART

Diapositive 13.
L'eau est la substance la plus abondante dans tout organisme vivant. La vie repose sur
la chimie du carbone, mais c'est l'eau qui joue peut-être le rôle le plus important. C'est
dans l'eau que s'effectuent les échanges de substances entre cellules dans les organismes
pluricellulaires (sève, sang, lymphe). Le cytosol des cellules elles-mêmes est constitué de
substances organiques en solution dans l'eau. C'est donc en milieu aqueux qu'ont lieu le
transport des nutriments, les réactions enzymatiques du métabolisme, le transfert

d'énergie, etc.
Les premiers organismes vivants sont vraisemblablement apparus dans l'océan primitif
et l'évolution qui s'en est suivie a été façonnée par les propriétés physiques et chimiques
du milieu dans lequel elle a eu lieu, l'eau. L'eau est un liquide doué de propriétés
réactionnelles originales et du plus haut intérêt en biologie. Les propriétés inhabituelles de
l’eau sont une conséquence des attractions fortes entre les molécules d'eau qui donnent à
l'eau liquide ou solide (glace) une très grande cohésion.
Une molécule d’eau est capable de former 4 liaisons hydrogène. C’est le cas dans la
glace où chacune est unie à 4 molécules voisines par des liaisons hydrogène permanentes
pour former un réseau cristallin (FIGURE 4.2). Dans l'eau liquide, au contraire, les
molécules sont unies par des liaisons hydrogène labiles (durée de vie 10-11s). Les
molécules d'eau sont continuellement en mouvement à l'état liquide, si bien que les
liaisons hydrogène sont constamment cassées et formées. Statistiquement, une molécule
d'eau est liée à 3,6 autres molécules d'eau à 0°C.
La durée de vie des liaisons hydrogène diminue quand la température s'élève. Jusqu’à
ce que toutes les liaisons hydrogène soient cassées, ce qui correspond à l’état vapeur.
1 - L'eau en tant que solvant

L'eau peut dissoudre les sels tels NaCl, c'est-à-dire briser les liaisons ioniques qui
assuraient la cohésion du cristal, en hydratant et en stabilisant les ions Na+ et Cl-
(FIGURE 4.6).
H δ+
7 à 9 dipôles + 3 à 4 dipôles
par Na+ Na
2δ− O Cl -
par Cl-
H δ+
Tous les solvants ne sont pas ionisants. L'eau, du fait de sa constante diélectrique élevée
(D=80,4 à 25°C)1, est le meilleur. C'est le type même du solvant polaire. A l'opposé,
certains solvants non polaires comme le benzène (D=2,3) n'entrainent pas le phénomène
de dissociation électrique.
Les propriétés de l’eau, telles que son pouvoir de solvatation ou d’ionisation, jouent un
rôle primordial dans la détermination de la structure et les propriétés biologiques des
biomolécules constituant les cellules (protéines, lipides, acides nucléiques, etc …).
Diapositive 14.
Un composé est soluble dans l’eau lorsqu'il se disperse dans la phase aqueuse en
donnant une solution vraie, c'est-à-dire une solution dans laquelle les molécules de soluté
n'ont aucune interaction entre elles : c'est le phénomène de dispersion moléculaire.
Cette dispersion moléculaire ne peut avoir lieu que si le soluté est capable de s'insérer
dans la structure du réseau tridimensionnel de l'eau. Cela ne peut se faire que si le soluté
est composé d'atomes ou groupements d'atomes capables de former des liaisons
hydrogène avec des molécules d'eau qui, par conséquent, entreront en compétition avec
celles qui sont formées entre molécules d'eau. Ces atomes ou groupements d'atomes sont
appelés groupes hydrophiles (« qui aiment l’eau ») ou polaires. Par extension, on donne
aussi ces qualificatifs à la molécule entière.
Les biomolécules vont être plus ou moins solubles dans les solutions aqueuses et ce
comportement va, le plus souvent, être indissociable de sa fonction dans la cellule. Le
TABLEAU 4.2 donne une liste de molécules plus ou moins solubles dans l'eau.
1 : D = 80 signifie que, dans l'eau, 2 charges électriques de signes opposés ne s'attirent plus qu'avec une force
80 fois plus faible que dans l'air.
e Les molécules polaires ou hydrophiles (« qui aiment l’eau ») sont essentiellement

formées de groupes polaires et sont donc complètement solubles dans l'eau. Une
biomolécule soluble dans un milieu aqueux aura ses groupes polaires (ou hydrophiles)
liés à l'eau par des liaisons hydrogène. Ces molécules d'eau liées entoureront le groupe
polaire, formant une couronne appelée eau de solvatation ou eau liée. On dira que le
groupe est hydraté ou solvaté.
Par exemple, les sucres, qui contiennent de nombreux groupes –OH, se dissolvent donc
volontiers dans l'eau en raison de l'effet stabilisateur des nombreuses liaisons hydrogènes
qui se forment entre les groupements –OH du sucre et les molécules polaires d'eau. Il en
est de même pour les alcools, aldéhydes, cétones et amines et toutes les molécules
contenant ces groupements qui tendront donc à être solubles dans l'eau.
e Les molécules hydrophobes (« qui fuient l’eau ») sont des composés non polaires,
c'est-à-dire ne portant pas de groupes polaires. Elles sont souvent formées de chaînes
aliphatiques (hydrocarbures, cires) ou de cycles carbonés. Elles sont insolubles dans l'eau
et solubles dans des solvants apolaires (acétone, toluène, benzène).
Les forces maintenant ensemble les régions apolaires, sont appelées interactions
hydrophobes. Elles ne sont pas dues à une quelconque attraction intrinsèque, mais sont la
conséquence de l'obtention d'un état le plus stable possible d'un point de vue
thermodynamique.
e Enfin, les molécules amphipolaires (ou amphiphiles) contiennent à la fois des
régions polaires (ou chargées) et des régions non polaires (apolaires). C’est le cas de
nombreuses biomolécules (Phe, PC, etc.). Dans l'eau, les 2 types de régions de ces
composés amphipathiques ont des comportements conflictuels vis-à-vis des molécules
d’eau. La région hydrophile interagit avec le solvant et à tendance à se dissoudre, tandis
que la région hydrophobe a un comportement opposé pour éviter le contact avec l'eau.
Dans le cas des molécules amphiphiles, on aura donc plusieurs cas de figure :
- Elles pourront être solubles lorsque leur structure tertiaire (leur repliement dans
l’espace) leur permettra de présenter à l'extérieur des groupes polaires : des poches
hydrophobes internes à la molécule seront inaccessibles à l'eau (structure classique d'une
protéine).
- Elles pourront former des couches à l'interface eau - air (cas des acides gras).
- Elles pourront former des structures particulières appelées micelles. C’est le cas des
savons (sels d’acides gras) dont les régions apolaires de différentes molécules se
regroupent pour présenter la plus petite surface possible au solvant, alors que les régions
polaires s'organisent pour interagir au maximum avec l'eau. On obtient des structures
sphériques stables.
- Elles pourront former aussi des bicouches s'organisant en vésicules appelées
liposomes. Les bicouches lipidiques sont à la base des membranes biologiques dont les
constituants principaux sont des phospholipides (voir chapitre "Les lipides").
2 - Ionisation de l'eau – équilibre acido-basique

a - Notion de pH
Diapositive 15.
Quoique en faible proportion, l'eau est capable de s'ioniser de manière réversible.
H2O H+ + HO-
Dans l'eau pure à 25°C, [H+] [HO-] = 1 x 10-14 (mol/L)2 = Ke (produit ionique de l'eau)
D’où [H+] = [HO-] = K e = 10-7 M.
€
Étant donné que Ke est constant (= 10-14 mol2/L2), si l'on connait la [HO-] d'une
solution aqueuse, on peut en déduire sa [H+] et vice-versa. De même, il est clair que
lorsque [H+] augmente, la [HO-] doit nécessairement diminuer et inversement.
Lorsque [H+] = [HO-], comme dans l'eau pure, la solution est dite neutre.
Lorsque [H+] > [HO-], la solution est acide.
Lorsque [H+] < [HO-], la solution est basique (ou alcaline).
Pour faciliter l'expression de l'acidité et de la basicité, on a convenu d'utiliser la notion
de potentiel hydrogène ou pH : pH = - log [H+]
Solution neutre : pH = - log [H+] = - log 10-7 = 7,0
Solution acide : pH < 7
Solution basique : pH > 7
L'échelle de pH est donc un moyen commode d'exprimer la [H+] (et donc [HO-]) de
n'importe quelle solution aqueuse dans l'intervalle entre 1,0 M en H+ (pH=0) et 1,0 M en
HO- (pH=14). Il est à noter que cette échelle est logarithmique, c'est-à-dire qu'une
variation de 1 unité de pH, correspond à une variation d'un facteur 10 dans la [H+], 2
unités de pH à un facteur 100, etc …
Exemple : Un Coca ou un Pepsi (pH 3,0) a une [H+] 25.000 fois plus élevée que celle du
sang (pH 7,4) (FIGURE 4.9).
Le pH d'une solution peut être déterminé approximativement par des indicateurs
colorés : phénolphtaléine, rouge de phénol, bleu de bromophénol… Pour une mesure
précise du pH, on utilise un appareil spécifique, le pH-mètre qui possède une électrode de
verre sélectivement sensible aux ions H+.
La détermination du pH est une des mesures les plus importantes et les plus fréquentes
en biochimie (un bon pH-mètre est indispensable dans tout labo). Le pH affecte la
structure et l'activité des biomolécules et par là tous les processus cellulaires. C'est par
exemple le cas de l'activité catalytique des enzymes. Certaines n'agiront qu'à pH acide et
d'autres à pH basique dans des limites bien déterminées. De même, le pH sanguin d'un
individu en bonne santé est de 7,4 et sa mesure aide à établir un diagnostic dans
différentes pathologies.
b - Notion d'acide et de base

La définition de Brönstedt-Lowry considère un acide comme un composé capable de
céder des ions H+ et une base comme un composé capable d'accepter des ions H+.
donneur accepteur + H+
(forme acide) (forme base)
Ils jumellent ainsi la déprotonation d'un acide à la protonation d'une base :
HA A- + H+
HA/A- forme un couple acide-base. Dans ce couple, A- est la base conjuguée de HA et
HA l'acide conjugué de A-. Par conséquent, à chaque base va correspondre un acide
conjugué, de même qu'à chaque acide va correspondre une base conjuguée.
Exemple : couple acide acétique/acétate :
CH3COOH CH3COO- + H+
(forme acide) (forme base)
3 - Les systèmes tampons

a - Notion de force des acides et des bases
Diapositive 16.
Tous les acides ne sont pas équivalents. Chaque acide a une tendance caractéristique à
perdre son proton. Les acides forts et les bases fortes s’ionisent totalement lorsqu'ils sont
mis en solution dans l'eau.
H–Cl ¾¾® H+ + Cl-
Par opposition, un acide (ou une base) qui ne se dissocie pas entièrement en solution
est dit faible. Il est caractérisé par la constante de dissociation acide ou Ka de la réaction
qui traduira la tendance de la substance considérée à céder un proton.
[H + ][A − ]
HA H+ + A- Ka =
[HA]
La potentialité de libérer des protons sera d'autant plus forte que la valeur de Ka sera
élevée. Par conséquent :
- Un acide sera d'autant plus fort que sa tendance
€ à céder un proton est grande
c’est-à-dire que la valeur de son Ka sera grande.
- Une base sera d'autant plus forte que la valeur de son Ka sera faible.
La valeur de Ka dépend de la température, de la pression et de la nature du solvant
(voir l'accentuation par l'eau d'une liaison polarisée).
Par convention on a, comme pour le pH : pKa = - log Ka
C'est cette valeur que l'on trouve, la plupart du temps, tabulée dans les livres. Donc,
plus l'acide sera dissocié (c’est-à-dire fort), plus son pKa sera petit et plus la base sera
forte, plus son pKa sera grand.
b - Courbe de titration
Toutes les courbes de titration ont des formes identiques quel que soit le couple acide-
base. Seule change leur position sur l'échelle de pH. Cette forte ressemblance suggère que
ces courbes reflètent une loi ou une relation fondamentale. En effet, la forme sigmoïde de
la courbe de titration de n'importe quel acide faible est exprimée par une équation simple,
appelée équation de Henderson-Hasselbalch que l’on obtient à partir de Ka.
[H + ][A− ] [HA]
Ka = c'est-à-dire: [H+] = Ka
[HA] [A− ]
[HA]
autrement dit: - log [H+] = - log Ka - log
[A− ]
€ pH pKa €
[HA] [A− ]
donc: pH = pKa - log € ou pH = pK a + log
[A− ] [HA]
[accepteur de H + ]
qui peut être généralisé: pH = pKa + log
[donneur de H + ]
€ €
Cette équation de Henderson-Hasselbalch permet donc de relier pH, pKa et
concentration du couple acide-base.
€ on peut, soit mesurer le pH et connaitre le
Le pK étant fixé pour un couple acide-base
rapport de dissociation de l'acide, soit déduire le pH de la solution si l'on connait le
rapport de dissociation.
c - Les tampons biologiques

Le pouvoir tampon est la résistance à la variation de pH d'une solution d'acide ou de
base faible en solution aqueuse. Une solution est dite tamponnée quand l'addition ou la
soustraction d'ions H+ n'entraine qu'une modification limitée du pH, contrairement à ce
qui se produirait dans l'eau pure.
C'est au niveau du pKa du couple acide-base que la capacité tampon est maximale. Par
conséquent, tout mélange d'un acide faible et de sa base conjuguée possède un pouvoir
tampon centré sur son pKa.
Les tampons sont d'une importance capitale en biochimie. Nous verrons par la suite
que pratiquement tous les processus biologiques sont dépendants du pH. Une faible
variation dans le pH produit une très grande variation dans la vitesse de ces processus.
Par exemple, une enzyme donnée aura une activité maximale à pH7,5 et sera
complètement inactive à pH 6,5. L'utilisation d'un tampon pour l'étude in vitro, d'une
réaction enzymatique par exemple, permettra donc d'éviter les variations de pH et donc
de rester dans les conditions optimales de fonctionnement de l'enzyme.
Suivant le pH auquel on veut travailler, on va choisir un système tampon différent.
Exemple: CH3COOH/CH3COO- pouvoir tampon de 3,6 à 5,6 pKa = 4,75
H2PO4-/HPO42- 6,2 - 8,2 pKa = 7,2
Les systèmes tampons ne sont pas uniquement une invention pratique permettant aux
biochimistes de réaliser des expériences in vitro. C'est par de tels systèmes que le pH est
régulé dans les différents fluides biologiques intra- et extracellulaires.
Schématiquement, le pH chez l'homme est principalement régulé le phosphate pour le
tampon intracellulaire et par le bicarbonate pour le tampon extracellulaire.
L'acide phosphorique porte trois fonctions acides :
Ka1 Ka2 Ka3
H3PO4 H2PO4- HPO42- PO43-
Les valeurs respectives des pK sont :

pKa1 = 2,1 pKa2 = 7,2 pKa3 = 12,3
C'est le système tampon dihydrogénophosphate/hydrogénophosphate (H2PO4-
/HPO42-) (équilibre 2) qui régule le pH à l'intérieur de la cellule.
Le pH plasmatique doit, lui, être maintenu à un pH proche de 7,4. Au-dessous de 7,10
(acidose) ou au-dessus de 7,5 (alcalose): risque mortel. On voit bien que l'organisme ne
dispose que d’une faible marge de manœuvre. Le couple acide carbonique/bicarbonate
(H2CO3/HCO3-, pKa = 3,77) assure la majeure partie de la capacité tampon du plasma.
Le bicarbonate que l'on trouve dans le plasma résulte de la solubilisation du CO2.
Nous avons donc 2 équilibres successifs caractérisés par 2 constantes d’équilibre :

CO2 + H2O H2CO3 (K1)
H2CO3 HCO3- + H+ (K2)
CO2 + H2O HCO3- + H+ (K)
H2CO3 est à son tour en équilibre avec le CO2 dissout, dont la concentration dépend elle-
même de la pression partielle en CO2 dans le poumon. La valeur du pK pour le
phénomène global est égale à 6,1. Elle est différente de la valeur de la constante acide de
dissociation de l'acide carbonique (pK2 =3,8). En effet, dans le sang, la concentration de
CO2 est égale à 0,00125 M et la concentration de HCO3- est égale à 0,025 M. En appliquant la
relation d'Henderson-Hasselbach pour l'équilibre global, nous obtenons une valeur de pH
extracellulaire égale à 7,4.
En fin de compte, le pH sanguin va dépendre du bicarbonate dissous et de pCO2.
Lorsqu'une cellule libère des ions H+ dans le sang, les 3 réactions vont être déplacées vers
la droite, ce qui se traduit par la libération de CO2(g) qui pourra simplement être exhalé.
Bien sûr, si ce sont des OH- qui sont libérés, on a le phénomène inverse. Par conséquent, la
simple modification du rythme respiratoire module pCO2 et par voie de conséquence
module presque instantanément le pH plasmatique pour le maintenir à sa valeur normale.
Cela pose problème dans certaines pathologies qui provoquent une hyperventilation
(méningite, encéphalite, hémorragie cérébrale). On aura dans ce cas une chute du CO2(g) et
donc des H+, d’où une augmentation du pH sanguin (alcalose respiratoire). À l’inverse,
des composés (sédatifs, narcotiques,…) qui provoquent une hypoventilation vont
entrainer une acidose respiratoire
4 - L'Eau en tant que réactant

L'eau ne se contente pas d'un rôle passif dans les systèmes biologiques. Ce n'est pas
juste le solvant dans lequel les réactions chimiques interviennent dans la cellule vivante.
L’eau participe très souvent à ces réactions. Par exemple aux réactions d’hydrolyse et aux
réactions de condensation :
Hydrolyse macromolécules :
R-CO-NH-R’ + H2O ¾¾® R-COOH + R’-NH2
liaison peptidique acide aminé acide aminé
Biosynthèse macromolécules :
Ose + Ose + énergie ¾¾® Ose—Ose + H2O
L'eau (avec le CO2) est également le produit final de l'oxydation de tout combustible tel
le glucose. La réaction globale est la suivante (mais vous aurez l’occasion de voir, dans le
cours sur le métabolisme, que cette réaction globale est la somme de nombreuses réactions
intermédiaires) :
C6H12O6 (glucose) + 6 O2 ¾¾® 6 CO2 + 6 H2O
On a donc production d'eau. Cette "eau métabolique" ainsi formée est en réalité
suffisante pour permettre à certains animaux des zones désertiques (gerbilles, rats
kangourous...) de survivre sans boire une goutte d'eau.
De l'eau métabolique est aussi formée, en encore plus grande quantité, par l'oxydation
des graisses.
C16H32O2 (acide palmitique) + 23 O2 ¾¾® 16 CO2 + 16 H2O
Les animaux hibernants, comme l'ours, dorment pendant des périodes très longues
sans se réveiller (7 mois pour le grizzly). Par conséquent, l'ours ne mange ni ne boit
pendant cette longue période. Il n'a que l'eau issue de l'oxydation des graisses pour
compenser les pertes d'eau par évaporation due à la respiration. Le chameau utilise lui
aussi le stockage des graisses, qui lors de leur utilisation vont fournir à la fois énergie et
eau pour survivre dans des conditions désertiques.
CHAPITRE 2 : LES GLUCIDES
Diapositive 17. : Chapitre 2 : Les Glucides

Les glucides sont des composés ternaires qui contiennent C, H, et O. La formule brute
des oses peut, en général (mais il existe beaucoup d'exceptions), s'écrire Cn(H2O)n (avec
n≥3), d'où l'ancien nom d'hydrates de carbone qui subsiste encore chez les espagnols,
portugais, anglo-saxons sous le terme "carbohydrates". Il s'agit en fait d'une coïncidence
sans signification.
Exemple: glucose C6H12O6 ou C6(H2O)6
Classification
Diapositive 18.
On divise les glucides en en oses et osides.
e Les oses (ou monosaccharides) sont des sucres simples tel le glucose, fructose,
galactose... On ne peut pas les hydrolyser en oses plus simples. C'est à partir des oses que
sont construits tous les autres glucides. Les oses sont des polyols (au moins 2 fonctions
alcool) et une fonction réductrice de type carbonyle. Cette fonction carbonyle peut donc
être :
- un aldéhyde (il s’agit dans ce cas d’un aldose),
- une cétone (il s’agit dans ce cas d’un cétose).
e Les osides sont des glucides hydrolysables. On distingue :
- Les holosides. Leur hydrolyse ne libère que des oses. Ils sont classés en fonction
du nombre de résidus d’ose qu’ils contiennent.
* oligosides (ou oligosaccharides) : association de 2 à 10 oses par des liaisons
osidiques (les plus courants sont les disaccharides saccharose du sucre de canne et lactose
du lait),
* polyosides (ou polysaccharides) : polymères formés de 10 à plusieurs milliers
d'oses (glycogène, amidon, cellulose).
- Les hétérosides (ou glycoconjugués). Leur hydrolyse libère des oses et des
composés non glucidiques (aglycone).
I - LES OSES (OU MONOSACCHARIDES)

1 - Structure générale
a - Aldoses et cétoses
Les monosaccharides (oses) sont des composés dont un des carbones porte une fonction
carbonyle (aldéhyde ou cétone) et les autres carbones portent une fonction alcool, dont
une fonction alcool primaire. Si le carbonyle est un aldéhyde, on a un aldose. Si c'est une
cétone, on a un cétose.
On classe également les oses d'après le nombre de carbones avec, dans chaque catégorie
des aldoses et des cétoses : trioses, tétroses, pentoses, hexoses, heptoses.
Exemple: le glucose est un aldohexose, c'est-à-dire un aldose à 6C, le fructose un
cétohexose (cétose à 6C).
b - Représentation de Fischer - Isomérie des oses

Diapositive 19.
Chiralité des oses
L'aldose le plus simple est un triose appelé glycéraldéhyde. Son C2 est asymétrique.
H H O
H C C C glycéraldéhyde C3 (H2 O)3
H
OH OH
La présence d'un carbone asymétrique dans une molécule entraine l'existence de 2

formes, ayant des configurations différentes dans l'espace, que l'on appelle stéréo-
isomères. On voit bien que ces 2 formes ne sont pas superposables et qu’elles sont l'image
l'une de l'autre dans un miroir (FIGURE 11.2). Les stéréo-isomères qui sont l'image l'un de
l'autre dans un miroir sans être superposables sont appelés énantiomères.
CHO CHO
Form e 1 C* C* Form e 2
H H
HO CH2OH HO H2C HO
Liaisons trait fin (sur le plan de la feuille), trait épais (à l’avant), trait pointillé (à l’arrière)
Pour les sucres comportant une plus longue chaîne carbonée, il est nécessaire d'adopter
une convention permettant de représenter la molécule sur un plan plutôt que dans
l'espace : on utilise la convention de Fischer.
Pour que la représentation de Fischer soit valable, il faut que toutes les règles suivantes
soient respectées :
1 - Le C asymétrique est positionné dans le plan de projection (la feuille).
2 - La chaîne carbonée la plus longue est disposée verticalement et à l'arrière du
plan.
3 - L'atome de C le plus oxydé est en haut. Si les atomes de carbone aux extrémités
sont dans le même état d'oxydation, celui qui porte le numéro 1 dans la nomenclature
internationale est placé en haut.
4 - Les substituants non carbonés (H, OH) sont en avant-plan.
5 - Les substituants carbonés sont en arrière.
Dans le cas du D-glycéraldéhyde (forme 1 ci-dessus), la projection selon les règles
énoncées par FISCHER donnera donc :
CHO CHO
*C H *C OH
H
CH2 OH
HO CH2 OH
Si l'on a respecté ces règles, on peut abandonner la représentation spatiale et se

contenter de représenter les liaisons plus simplement.
CHO CHO
D-glycéraldéhyde HO *C H L-glycéraldéhyde
H *C OH (représentation de Fischer)
(représentation de Fischer)
CH2 OH CH2 OH
Diapositive 20.
Les premiers chimistes des sucres ont mis au point une méthode de synthèse des
aldoses en partant du glycéraldéhyde par addition de carbones vers le haut, transformant
la fonction aldéhyde en alcool secondaire. A chaque ajout, on fait ainsi apparaître un
carbone asymétrique supplémentaire et on double le nombre de stéréoisomères. Le
D-glycéraldéhyde donne par conséquent naissance à 2 tétroses, 4 pentoses, 8 hexoses, qui
sont par définition des oses de la « série D ».

On appelle donc oses de la série D les oses qui dérivent par voie chimique du D-
glycéraldéhyde. Tous les oses de la série D possèdent une partie commune avec le D-
glycéraldéhyde, en particulier le OH adjacent à la fonction alcool primaire positionné du
côté droit dans la représentation de Fischer. De façon symétrique, on appelle oses de la
série L les oses qui dérivent par voie chimique du L-glycéraldéhyde. Ils ont, comme L-
glycéraldéhyde, le OH du pénultième C du côté gauche dans la représentation de Fischer.
Diapositive 21.
La même règle s’applique aux cétoses. Selon si le OH du pénultième carbone est du côté
droit ou gauche dans la représentation de Fischer, ils appartiennent à la série D ou à la
série L, respectivement.
2 - Structure cyclique des oses

Diapositive 22.
Dans certaines molécules organiques on peut avoir des réactions de cyclisation à
condition que les groupements réactionnels se retrouvent convenablement positionnés à
l'intérieur de la molécule. C’est le cas des oses.
Prenons par exemple le D-glucose. Les OH et H qui sont à droite dans la formule
linéaire, se retrouvent vers le bas. Il ne reste plus qu'à faire pivoter de 90° la liaison C4-C5
pour qu'il y ait réaction entre les OH des carbones 1 et 5 et donc cyclisation.
La cyclisation entre le carbone 1 et le carbone 5 conduit à la formation d'un hétérocycle
à 6 atomes (5 C, 1 O), le cycle pyranose. Le D-glucose cyclique sous cette forme est donc
appelé D-glucopyranose.
Représentation de Haworth
On obtient donc une nouvelle représentation en perspective du glucose proposée par
HAWORTH suite à une étude aux rayons X et qui porte son nom. La représentation de
Haworth facilite la représentation des diverses formes cycliques. Le cycle est
perpendiculaire au plan de la feuille (ou du tableau), les liaisons en traits fins sont derrière
le plan et celles en traits épais sont à l'avant de ce plan. Le carbone le plus oxydé est
positionné à l'extrémité droite. On n'indique généralement pas les carbones et les OH sont
représentés par un trait vertical. La position des groupements hydroxyle est fonction de
leur position dans la représentation de Fisher. Ceux se trouvant à droite dans la
représentation de Fisher se retrouveront au-dessous du plan du cycle dans la
représentation de Haworth.
Suite à la cyclisation, le C1 devient lui aussi chiral et le OH qu’il porte pourra adopter 2
configurations : glucose a (OH au-dessous du plan) et glucose b (OH au-dessus du plan)
(=anomères).
Pour le glucose, c'est la configuration du C5 qui détermine la série D ou L dans la
représentation de Fisher. Donc, dans la représentation de Haworth, c'est la position par
rapport au plan de la feuille de la fonction alcool primaire (CH2OH) qui déterminera la
série : série D pour CH2OH au-dessus du plan du cycle, série L pour CH2OH au-dessous
du plan. Par analogie, il en sera de même pour les autres oses, aldoses et cétoses.
En ce qui concerne les oses de la série L, on peut facilement les retrouver en projetant la
formule de l'ose dans un miroir
Les formes a et b sont interconvertibles. Pour changer la configuration du C1, la seule
solution est de revenir à la chaîne linéaire.
e A pH = 7, les formes cycliques représentent 99,9% du glucose (1/3 de forme a - 2/3 de
forme b). Le 0,1% de forme linéaire présent suffit cependant pour permettre
l’interconversion des formes a et b (mutarotation) et atteindre l'équilibre.
e A pH basique, les proportions sont inversées : on a 99% de glucose sous forme

linéaire.
Par conséquent, lorsqu'on a une solution de glucose entre les mains on a, non pas un
composé unique, mais plutôt 3 formes (1 linéaire et 2 cycliques) dont les proportions
peuvent varier en fonction du pH ou en raison d'autres perturbations.
Dans le cas des aldopentoses et des cétohexoses, la cyclisation va
conduire à la formation d'un hétérocycle à 5 atomes (4 C, 1 O) : cycle
furanose.
3 - Oses d’intérêt biologique

Diapositive 23.
Hormis de rares exceptions, les oses naturels et leurs dérivés sont tous de la série D.
Pentoses
- Le D-ribose et son dérivé de réduction le D-2-désoxyribose (disparition de la
fonction alcool en C2) sont les constituants des acides nucléiques (acides ribonucléiques,
ARN et acides désoxyribonucléiques, ADN, respectivement).
Hexoses
- Le D-glucose, l’ose le plus répandu, est l’un des 16 stéréo-isomères possibles des
aldohexoses (voir diapo 20). C’est le sucre physiologique chez les animaux. C'est lui qui est
transporté dans le sang et dont l'oxydation fournit une part importante de l'énergie
cellulaire.
Le glucose est abondant à l'état libre dans le miel, les fruits. Sous forme polymérisée à
partir de l'a-D-glucopyranose, il constitue les réserves énergétiques (amidon végétal,
glycogène animal) de la plupart des organismes supérieurs. Le polymère formé à partir de
l'anomère b donne un polyoside (la cellulose) aux propriétés physiques et biologiques
radicalement différentes des polymères obtenus à partir de l'anomère a.
- Le D-galactose est l’ose le plus répandu après le glucose. Il est retrouvé sous
forme combinée au glucose dans le lactose du lait des mammifères. Il joue donc un rôle
important dans l'alimentation du premier âge. On le trouve aussi combiné dans certains
oligosides, hétérosides et glycoprotéines.
- Le D-mannose abondant sous forme combinée chez les végétaux. Peu abondant à
l'état libre si ce n'est dans l'écorce d'orange, il entre dans la constitution de polymères tels
les mannanes, ou encore de la partie glucidique des glycoprotéines.
- Le D-fructose est l'un des rares sucres cétoniques naturels. On le trouve à l'état
naturel dans les fruits, d'où son nom (du latin fructus, fruit) et le miel auquel il donne sa
consistance à cause de sa cristallisation difficile. Il entre, avec le D-glucose, dans la
composition du saccharose.
II - OLIGOSACCHARIDES ET POLYSACCHARIDES
1 - La liaison osidique
Les oses simples peuvent se mettre bout à bout pour former des disaccharides (2 oses),
des oligosaccharides (3 à 10 oses) et des polysaccharides (10 à plusieurs milliers d'oses).
L'accrochage de 2 oses passe par la formation d'une liaison osidique (= liaison semi-
acétalique). Elle résulte de la condensation du groupement OH anomérique d'un ose (C1
pour les aldoses, C2 pour les cétoses) et un autre groupement OH (anomérique ou non)
d'un autre ose.
On peut donc obtenir, et c'est ce que l'on observe dans la nature, une très grande variété
de polyosides qui seront caractérisés, non seulement par la longueur (nombre d’oses),
mais aussi par la nature des oses (glucose, fructose, mannose…) et par le type de liaison
reliant les différents oses constitutifs (conformation a ou b, carbones impliqués dans la
liaison).
2 - Les disaccharides
a - Le maltose
Diapositive 24.
Le maltose est un produit intermédiaire de l'hydrolyse de polysaccharides tels que
l'amidon. Il est formé de l'association de 2 molécules de glucose reliées par les C1 et 4. La
molécule de glucose engageant son groupement pseudo-aldéhydique (C1) dans la liaison
osidique est sous la configuration a.
Tous les oses possèdent une fonction réductrice (aldéhyde ou cétone) qui leur confère
un caractère réducteur à condition que celle-ci ne soit pas bloquée (engagée dans une
liaison), c'est-à-dire que l’ose puisse exister sous forme linéaire. Dans le maltose, le
caractère réducteur du premier ose (celui glucose engageant son C1) a disparu. Il constitue
l'extrémité non réductrice. Son anomérie est fixée (ici : a). L'autre molécule de glucose
garde son groupement OH réducteur (C1) libre, ce qui lui confère un caractère réducteur.
Il représente l'extrémité réductrice du disaccharide. De plus, son anomérie reste ouverte.
La fonction aldéhyde du second glucose peut être soit sous forme libre (forme linéaire),
soit sous forme de pseudo-aldéhyde (forme cyclique) et donc exister sous les 2
configurations a (maltose a) et b (maltose b), ces 3 formes étant en équilibre.
Nomenclature et convention
Quelle que soit sa longueur, et qu'il comporte ou non des branchements, un
polysaccharide est orienté. Une séquence polysaccharidique se lit de gauche à droite (de
l'extrémité non réductrice vers l'extrémité réductrice) en précisant la nature des oses et les
carbones par lesquels ils sont reliés, mais aussi l'anomérie des oses dont la fonction
réductrice est bloquée.
Lorsque la fonction réductrice d’un ose est engagée dans la liaison osidique son nom
terminera par "osido" (ou "osyl"), autrement il finira par "ose".
Exemple: maltose = D-glucopyranosido (a1®4) D-glucopyranose
ë_______________ûë______ûë______________û
1ère molécule de a-D-glucose liaison 2ème molécule de Glc
sous forme pyranose osidique sous forme pyranose
En partant du principe que la presque totalité des sucres sont des énantiomères D et
que la forme pyranose prédomine (sauf furanose pour le fructose), on utilise souvent les
abréviations des principaux monosaccharides et de leurs dérivés pour raccourcir la
description des polysaccharides complexes.
Abréviations conventionnelles des principaux oses et de leurs dérivés

Écriture condensée Nom Écriture condensée Nom
Glc glucose NeuAc acide N-acétylneuraminique
Gal galactose GlcN glucosamine
Man mannose GalN galactosamine
Fru fructose GlcNAc N-acétylglucosamine
Fuc fucose GalNAc N-acétylgalactosamine
Rha rhamnose GlcUA acide glucuronique
Exemple: le maltose sera donc symbolisé par : Glc (a1®4) Glc

b - Le lactose
Le lactose est le principal sucre du lait des mammifères. Sa concentration dans le lait
chez la femme est de ~ 75 g/l. Le lactose résulte de l'association d'une molécule de
galactose et d'une molécule de glucose. Son nom est le D-galactopyranosido (b1®4)

D-glucopyranose et peut donc être abrégé en Gal (b1®4) Glc.
Le lactose conserve, tout comme le maltose, une fonction pseudo-aldéhydique libre
(celle du glucose) et sera donc réducteur. Le résidu glucose (et donc le lactose lui-même)
existera donc là aussi sous les 3 formes (a, b et linéaire).
c - Le saccharose
Le saccharose est le principal produit intermédiaire de la photosynthèse. C'est le sucre
le plus abondant dans beaucoup de fruits et de végétaux, en particulier la betterave et la
canne à sucre. Le saccharose est donc le sucre de table. Le saccharose est formé de l'union
d'une molécule de D-glucose et d'une molécule de D-fructose : c'est le D-glucopyranosido
(a1«b2) D-fructofuranoside. Ses oses constitutifs se combinent en mettant leurs atomes
de carbones anomériques «nez à nez» et ont donc tous deux leur fonction réductrice
engagée dans la liaison osidique. Par conséquent, le saccharose n'est pas réducteur. Il n'a
donc pas de polarité et peut s'écrire indifféremment Glc (a1«b2) Fru ou Fru (b2«a1) Glc.
Il est à noter que le nom systématique du fructose ne finit pas par "ose" comme pour le
lactose ou le maltose, mais par "oside" ce qui indique que les 2 sucres sont unis par leurs
carbones anomériques..
2 - Les polysaccharides
Les polysaccharides sont formés par la condensation d'un grand nombre de molécules
d'oses, soit toutes identiques (homopolysaccharides), soit de différents types
(hétéropolysaccharides). De plus, ils peuvent être soit linéaires, soit branchés.
hétéropolysaccharide linéaire homopolysaccharide branché
a - L'amidon
L'amidon est la principale forme de réserve de glucides chez les végétaux. C'est un
polysaccharide familier, puisqu'il constitue la majeure partie de la farine. Il s'accumule en
effet dans les graines des céréales (blé, mais, riz) ou les tubercules (pomme de terre) où il
constitue le réservoir d'énergie pour le temps de la germination.
L'amidon est en fait un mélange de 2 glucanes différents, l'a-amylose (5 à 30%) et
l'amylopectine (70 à 95%).
e L'a-amylose n'est autre qu'une chaîne de 1 000 à 4 000 glucoses réunis par des
liaisons (a1®4), sans ramification.
e L'amylopectine est constituée de chaînes de résidus D-glucose unis par des
liaisons (a1®4) comme l'a-amylose, mais présentant en plus des liaisons (a1®6) qui
forment donc des ramifications. Les points de branchement se répètent environ tous les
20-30 restes de glucose.
b - Le glycogène
Diapositive 25.
Polyoside de réserve, le glycogène est aux animaux ce que l'amidon est aux végétaux. Il
est la réserve essentielle de glucose (glucose = énergie chez les animaux). On le trouve
principalement dans le foie (7% du poids) où il constitue une réserve générale pour
l'organisme (le foie régule la glycémie) et dans le muscle où il constitue une réserve locale
(contraction musculaire).
Le glycogène est un glucane comportant des liaisons (a1®4) et (a1®6). Il s'apparente,
de ce fait, à l'amylopectine mais avec une fréquence de branchement plus grande (tous les
8-12 résidus, et même 3 à 5 au centre de la molécule). La longueur moyenne des chaînes
ramifiées est également plus courte. La structure du glycogène est donc plus compacte et
plus "buissonnante" que celle de l'amylopectine. Les molécules de glycogène peuvent
contenir jusqu'à 90 000 résidus de glucose.
c - La cellulose
La cellulose est le principal constituant des parois végétales. Elle donne aux cellules
végétales leur protection mécanique. Le bois lui-même est constitué de cellulose, mélangée
à d'autres polysaccharides et à des polyphénols donnant la lignine. Le coton et le papier
sont presque uniquement constitués de cellulose.
La cellulose est un homopolysaccharide constitué de longues chaînes linéaires de 10 à
15 000 résidus de glucose. Elle ressemble donc à l'amylose et à la chaîne principale du
glycogène. Mais il y a une différence fondamentale : dans la cellulose les résidus de
glucose ont la configuration b (alors que le glucose est sous la configuration a dans
l'amylose et le glycogène). La liaison (b1®4) entre les résidus de glucose confère à la
cellulose une structure tridimensionnelle et des propriétés physiques très différentes de
celles de l'amylose. En raison de la géométrie de la liaison (b1®4), les chaînes de cellulose
sont rectilignes. Différentes chaînes de cellulose se placent côte à côte et restent
étroitement associées les unes aux autres par de nombreuses liaisons hydrogènes pour
former des structures fibreuses compactes (microfibrilles).
Le glycogène et l'amidon ingérés dans les aliments sont facilement hydrolysés par des
enzymes (a-amylases) présentes dans la salive et le suc intestinal qui clivent les liaisons
(a1®4). Au contraire, la cellulose n'est pas utilisée par la plupart des animaux parce que
les a-amylases ne clivent pas les liaisons (b1®4).
La dégradation de la cellulose est un processus très lent en raison des fortes interactions
entre chaînes qui gênent l'accès des cellulases. De plus, les chaînes restent associées même
lorsqu'elles sont partiellement hydrolysées. La digestion de l'herbe par un herbivore
demande beaucoup plus de temps que la digestion de la viande par un carnivore. C'est
également pour cette raison que la dégradation des plantes par les champignons ou du
bois par les termites prend souvent plusieurs années.
III - GLYCOCONJUGUES
Diapositive 26.
La fonction semi-acétalique d'un ose peut réagir avec un composé qui n'est pas de
nature glucidique : on obtient un hétéroside. Deux classes d'hétérosides sont courants, les
glycolipides et les glycoprotéines qui forment la famille des glycoconjugués.
1 - Les glycolipides
Les glycolipides sont des composés résultant de la condensation d'une séquence
glucidique avec une fraction lipidique. Nous les verrons un peu plus en détail dans le
Chapitre 5 - Les Lipides.
Les glycéroglycolipides contiennent du glycérol, 2 acides gras et une partie osidique.
Très rares dans le monde animal, ils constituent par contre la moitié des lipides des
thylacoïdes, sacs fermés aplatis, formés à partir de la membrane interne des chloroplastes
de végétaux verts, au point qu'on les trouve souvent sous la dénomination des lipides du
chloroplaste.
Les sphingoglycolipides contiennent de la sphingosine, un acide gras et une partie
osidique neutre (glycolipides neutres) ou chargée (gangliosides).
2 - Les glycoprotéines
La presque totalité des protéines membranaires et des protéines sécrétées (anticorps,
hormones, etc.) sont liées de façon covalente à des chaînes polysaccharidiques. Ces
protéines contenant une partie glucidique sont appelées glycoprotéines. La partie
glucidique, plus ou moins importante, est représentée par une ou plusieurs chaînes
polysaccharides
Les glycoprotéines peuvent être divisées en 2 grands groupes selon le type de la liaison
du polysaccharide avec la protéine.
e Les N-glycoprotéines : la liaison du polysaccharide a lieu avec la fonction amide
d'un résidu d'asparagine de la chaîne peptidique. Il s'agit donc d'une liaison N-
glycosidique. Tous les résidus d'asparagine ne sont pas glycosylés. Ce résidu doit être
inclus dans une séquence consensus de type Asn-X-Ser/Thr, où X représente un résidu
quelconque.
O CO NH
ose 1 NH O résidu
r ésidu
O C H2 CH de sé rine
N H CO CH 2 CH c ha îne poly pe ptidique chaîne polypeptidique
d'a spa ragine ose 1 CO
CO
NH
NH
liais onN-glycosidique lia ison O-glyc osidique
e Les O-glycoprotéines : la liaison se fait avec la fonction alcool d'un résidu de sérine
ou de thréonine : liaison O-glycosidique. Dans ce cas non plus tous les résidus ne sont pas
glycosylés. On ne connait pas de séquence consensus pour la O-glycosylation.
Rôle biologique de la fraction glycanique
L'avantage biologique apporté par l'addition d'oligosaccharides à des protéines ou à
des lipides n'est pas encore bien appréhendé. Dans la plupart des cas il n’est pas connu.
Les oligosaccharides membranaires sont localisés exclusivement à la surface externe des
membranes plasmiques. En tant que chaînes latérales de glycoprotéines intrinsèques et
portions saccharidiques d'un glycolipide, ces groupes polaires extra-membranaires jouent
un rôle important dans la reconnaissance cellule-cellule ou cellule-matrice extracellulaire.
La présence des oligosaccharides à la surface cellulaire les prédispose à agir comme des
signaux de reconnaissance. Ils sont par exemple très immunogènes et suscitent donc la
formation d'anticorps. Ainsi, dans le système des groupes sanguins ABO, les
déterminants antigéniques sont glucidiques.
Les antigènes de surface du système de groupe sanguin MN (Rhésus) sont eux aussi
dus à des variations d'une glycoprotéine de surface, la glycophorine A. Mais dans ce cas,
c'est la partie peptidique qui est responsable de la variabilité. La portion
oligosaccharidique, elle, ne change pas, mais participe à la structure de l'antigène.
La raison principale de notre ignorance du rôle joué par la partie glucidique des
glycoprotéines est la difficulté d'analyse de la structure de ces oligosaccharides. La
présence de plusieurs types de monosaccharides liés par des liaisons variées (1®2, 1®3,
1®4, 1®6, 2®3, 2®6) et la possibilité des 2 conformations a et b rend la structure des
oligosaccharides beaucoup plus difficile à déterminer qu'une séquence linéaire comme
dans les protéines ou les acides nucléiques. Par conséquent, on ne connait la structure des
oligosaccharides que d'un très petit nombre de glycoprotéines. Il semble cependant clair
qu'une protéine donnée peut porter différents types d'oligosaccharides liés à différentes
positions de la chaîne peptidique et que différentes glycoprotéines ont différents
oligosaccharides. Les cellules utilisent apparemment des oligosaccharides complexes pour
coder l'information concernant comment une protéine se repliera, à quel endroit de la
cellule elle sera localisée (surface, lysosomes, etc.) et si elle sera ou non reconnue par
d'autres protéines.
CHAPITRE 3 : LES PROTEINES
Diapositive 27. : Chapitre 3 : Les Protéines

Le mot «protéine» vient du grec protis signifiant "de première importance" ou "qui tient
la première place". Ce terme est particulièrement approprié puisque les protéines
occupent en effet une place spécialement importante dans le monde vivant, aussi bien
d'un point de vue quantitatif (elles représentent plus de la moitié du poids sec des
cellules), que d'un point de vue qualitatif. Elles sont essentielles à l'activité biologique:
elles interviennent en tant que régulateurs, catalyseurs (enzymes), transporteurs, éléments
de structure, éléments contractiles, récepteurs de messages (hormones, sens), groupes
servant à la reconnaissance cellulaire (anticorps), etc. Les protéines présentent une très
grande variété : plusieurs milliers de types différents sont présents dans une seule cellule.
Les protéines sont des macromolécules formées par l'enchainement d'un grand nombre
d'unités (de 2 à plusieurs milliers ou dizaines de milliers pour certaines), les acides a-
aminés. L'enchainement des acides aminés (séquence) de toutes les protéines d'un
organisme est stocké sous forme codée dans les acides nucléiques et représente donc son
patrimoine génétique (génotype). En un sens, les protéines sont les instruments
moléculaires à travers lesquels l'information génétique est exprimée. Elles constituent
donc notre phénotype. Leur nature conditionne la structure des différents tissus d'un
organisme et celle des différentes cellules d'un tissu.
1 - LES ACIDES AMINES

Diapositive 28.
Qu'elles proviennent de la plus ancienne lignée de bactéries ou des formes de vie les
plus complexes, toutes les protéines sont construites à partir des mêmes 20 acides aminés.
Tous les acides aminés naturels ont les 2 fonctions, acide (-COOH) et amine (-NH2), portées
par le même carbone, ce sont des acides a-aminés.
C'est donc le groupement –R, appelé chaîne latérale, qui différencie les acides aminés.
La chaîne latérale est très variée, elle peut être aliphatique, cyclique, polaire ou chargée.
Les chaînes latérales R donnent leurs propriétés aux acides aminés dans les conditions de
pH physiologiques : degré d'hydrophobicité, de polarité, caractère acide ou basique, etc.
1 - Classification
Les acides aminés peuvent être classés selon plusieurs critères, en particulier selon la
nature de leur chaîne latérale.
Chaîne latérale électriquement chargée

Arginine (Arg, R) : groupement d-guanidyle
Histidine (His, H) : groupement imidazole
Lysine (Lys, K) : groupement e-aminé
Acide aspartique (Asp, D) : groupement b-carboxyle
Acide glutamique (Glu, E) : groupement g-carboxyle
Chaîne latérale polaire non chargée

Sérine (Ser, S) : alcool primaire
Thréonine (Thr, T) : alcool secondaire

Asparagine (Asp, N) : amide de l'acide aspartique
Glutamine (Gln, Q) : amide de l'acide glutamique
Cystéine (Cys, C) : groupement thiol
Chaîne latérale aromatique

Phénylalanine (Phe, F) : R est un groupement phényle
Tyrosine (Tyr, Y) : R est un groupe phénol
Tryptophane (Trp, W) : R est un noyau indole (phényl + pyrrole)
Chaîne latérale aliphatique hydrophobe

Glycine (ou glycocolle) (Gly, G) : R = H
Alanine (Ala, A) : R est un groupement méthyle
Valine (Val, V) : R est un groupement isopropyle
Isoleucine (Ile, I) : R est un groupement butyle secondaire
Leucine (Leu, L) : R est un groupement isobutyle
Méthionine (Met, M) : groupement thioéther
Proline (Pro, P) :
2 - Propriétés physico-chimiques
a - Chiralité
Diapositive 29.
Le carbone a des acides aminés est lié à 4 groupements différents (-H, -COOH, -NH2 et
-R). Il est par conséquent asymétrique et sera un centre de chiralité. Pour chacun des
acides aminés, il va exister 2 configurations possibles au niveau de ce carbone a et donc
deux énantiomères (isomères optiques à pouvoir rotatoire spécifique opposé). La seule
exception à cette règle est le glycocolle (glycine) qui n'a pas de carbone asymétrique
puisque le groupement -R est un H.
Les deux énantiomères sont définis de la même manière que pour les oses en prenant le
glycéraldéhyde comme référence. On applique aux acides aminés la représentation
conventionnelle de Fischer (voir chapitre "Glucides"), le groupement -NH2 des acides
aminés jouant le rôle du groupement -OH des oses :
Selon que la structure spatiale de l'acide aminé sera identique à celle du L- ou du
D-glycéraldéhyde, on aura un isomère L ou un isomère D. Les acides aminés constitutifs
des protéines appartiennent tous de la série L (S dans nomenclature absolue).
b - Spectre d'absorption
Les acides aminés n'absorbent pas la lumière visible, leurs solutions sont incolores.
Cependant, les 3 acides aminés aromatiques (Trp, Tyr et Phe) ont la propriété d'absorber
la lumière ultraviolette avec un maximum d'absorption au voisinage de 280 nm. En
quantité équimolaire, Trp a la plus forte absorption (environ quatre fois plus que la Tyr),
tandis que Phe n'absorbe que peu.
C'est la présence de ces trois acides aminés qui est responsable de l'absorbance des
protéines à cette longueur d’onde. En effet, ces 3 acides aminés étant très fréquents,
pratiquement toutes les protéines vont absorber à 280 nm. Cette propriété des protéines
est très largement exploitée pour leur détection et leur caractérisation.
c - Ionisation
Étant donné leur formule générale, lorsqu’ils sont libres les acides aminés ont au moins
deux groupements ionisables sur le carbone a (-COOH et -NH2) et, pour certains, un
troisième sur la chaîne latérale.
En allant d'un pH très acide à un pH très alcalin on peut, dans la représentation de
Brönstedt-Lowry, schématiser l'évolution des charges de la manière suivante :
Les acides aminés en solution aqueuse vont donc se comporter, tantôt comme des
acides, tantôt comme des bases. De telles substances sont appelées des amphotères ou
ampholytes (contraction de "amphoteric electrolytes").
La connaissance des propriétés acide-base des acides aminés revêt une grande
importance pour la compréhension des propriétés physiques et biologiques des protéines.
Le pH isoélectrique (pHi ou pI) (on dit aussi pH isoionique) correspond à la valeur du
pH de la solution dans laquelle la charge totale nette moyenne de la molécule est nulle.
A ce pH, la solubilité de l'acide aminé est minimale et il ne migre pas si on le place dans
un champ électrique.
Les valeurs des constantes de dissociation K1 et K2 varient d'un acide aminé à l'autre.
Chaque acide aminé se caractérisera donc par deux constantes de dissociation et donc par
deux pK. Les pK des groupes -COOH et -NH2 sont très différents, celui correspondant à
l'acide étant beaucoup plus faible.
II - LES PROTEINES
Diapositive 30.
L’incroyable diversité des activités cellulaires n’est rendue possible que par l’extrême
variété des protéines, chacune spécifiquement façonnée pour son rôle biologique. En effet,
pratiquement tout événement qui a lieu dans la cellule implique une ou plusieurs
protéines.
Les protéines sont des enchainements linéaires d'acides aminés. Ce qui est remarquable
est le fait que les cellules puissent produire des protéines ayant des propriétés et des
activités fondamentalement différentes en mettant bout à bout les mêmes 20 acides aminés
dans des combinaisons différentes. A partir de ces 20 unités de base, différents organismes
peuvent fabriquer des produits aussi divers que les enzymes, hormones, anticorps,
protéines du cristallin, plumes, toile d'araignée, corne du rhinocéros, protéines du lait,
antibiotiques, poisons des champignons et toute une myriade d'autres substances ayant
des activités biologiques distinctes.
La place centrale des protéines dans la cellule est reflétée par le fait que l'information
génétique s'exprime en fin de compte en protéine. Pour chaque protéine, il y a un
fragment d'ADN (un gène) qui code pour l'information spécifiant sa séquence en acides
aminés et par conséquent, comme on le verra par la suite, sa fonction. Dans une cellule
type, il y a des milliers de sortes différentes de protéines, chacune codée par un gène et
chacune accomplissant une fonction spécifique.
1 - Classification et diversité des fonctions biologiques des protéines

Selon le nombre d’acides aminés
Les protéines sont des chaînes peptidiques résultant de la polymérisation d’acides
aminés. Les chaînes peptidiques diffèrent par le nombre, la nature et l'ordre dans lequel se
succèdent les acides aminés. On peut donc les classer selon le nombre de résidus d’acides
aminés.
e Lorsque le nombre d’acides aminés est réduit, on parle d’« oligopeptide »
(moins d’une dizaine de résidus) en précisant éventuellement le nombre de résidus
(dipeptide, tripeptide, tétrapeptide, etc.) ou de « peptide » (inférieur à une cinquantaine
de résidus).
e Lorsque le nombre d'acides aminés est élevé (au-delà d’une cinquantaine), on
parle de polypeptide.
e Les polypeptides de poids moléculaire élevé (>5 000) sont appelés protéines.
Évidemment, les limites de chaque catégorie ne sont pas strictes.
Remarque : Au sens large, le terme protéine s’applique à une molécule de nature protéique
possédant une fonction biologique. Elle peut être composée d’une ou de plusieurs chaînes
polypeptidiques. Lorsqu’il est question d’une seule chaîne polypeptidique, on utilise
parfois indifféremment le terme polypeptide ou celui de protéine.
Selon leur composition
On distingue, selon leur composition, 2 groupes principaux de protéines :
e Holoprotéines
Les holoprotéines ne sont constituées que d'acides aminés.
e Hétéroprotéines
Les hétéroprotéines contiennent (en plus des acides aminés) un groupe prosthétique
minéral, métallique ou organique. Le groupe organique peut être plus ou moins complexe,
comme par exemple une partie glucidique liée de manière covalente (glycoprotéines) ou
encore une partie lipidique liée de manière covalente (lipoprotéines).
Selon leur forme globale
On distingue, selon leur forme, 2 groupes principaux de protéines :
e Protéines globulaires
Ce sont les protéines de loin les plus nombreuses. Elles ont un rapport
longueur/largeur < 10 (souvent compris entre 3 et 4). Il s’agit des protéines solubles ou
transmembranaires qui sont caractérisées par le repliement de la chaîne polypeptidique,
conduisant à une structure compacte. C’est le cas, par exemple, de l’hémoglobine, des
enzymes, de anticorps, etc.
e Protéines fibreuses
Elles ont des rapports axiaux > 10, ce sont des molécules très allongées. Elles sont
caractérisées par des chaînes polypeptidiques enroulées en hélice ou en spirale. Exemple :
les kératines du cheveu, le collagène, etc.
Selon leur fonction
Diapositive 31.
Les protéines peuvent aussi être classées suivant leur rôle biologique. Cependant, il faut
garder à l'esprit que toute classification (surtout selon ces critères-là) comporte omissions
et répétitions. C'est surtout vrai pour les protéines qui, bien souvent, cumulent plusieurs
fonctions. Voici une liste, évidemment non exhaustive, des fonctions des protéines.
e Enzymes
Les protéines les plus nombreuses, les plus variées et les plus hautement spécialisées
sont celles possédant une activité catalytique, les enzymes. Virtuellement, toutes les
réactions impliquant les biomolécules dans la cellule sont catalysées par des enzymes.
Plusieurs milliers d'enzymes différentes, chacune capable de catalyser un type différent de
réaction chimique avec une très grande spécificité, ont été découvertes dans différents
organismes.
e Protéines transporteuses
Dans le sang, des protéines transporteuses véhiculent différentes molécules ou ions
d'un organe à un autre. L'hémoglobine des globules rouges fixe l'oxygène lorsque le sang
traverse les poumons et le transporte jusqu'aux tissus périphériques où il est libéré. Le
CO2, véhiculé également par l’hémoglobine, suit, lui, le chemin inverse. Le plasma sanguin
contient aussi des lipoprotéines qui transportent les lipides du foie vers les autres
organes. D'autres sortes de protéines transporteuses sont présentes au niveau de la
membrane plasmique et des membranes des organites intracellulaires. Elles forment des
canaux traversant la membrane de part en part. Elles ont pour rôle de fixer le glucose, les
acides aminés, les ions ou d'autres substances et de leur permettre de traverser la
membrane.
!"!#$%&"
'(%)!*+,"
e Protéines de réserve et nutritives

Beaucoup de plantes stockent, au niveau de leurs graines, des protéines nutritives
nécessaires à la croissance du jeune plant en cours de germination. L'ovalbumine
(protéine majoritaire du blanc d'œuf) et la caséine (protéine majoritaire du lait) sont
d'autres exemples de protéines nutritives dans le règne animal. Toutes 2 servent à couvrir
les besoins, essentiellement en azote, du très jeune animal. La ferritine, présente chez
certaines bactéries et dans les plantes et les tissus animaux, sert au stockage du fer. Une
molécule de ferritine lie jusqu’à 4 500 atomes de fer, soit 35% de son poids.
e Protéines contractiles
Certaines protéines dotent les cellules ou les organismes de la capacité de se contracter,
de changer de forme ou de se mouvoir. La division cellulaire, la contraction musculaire et
la motilité cellulaire sont des exemples de mouvements effectués par les cellules. Les
protéines contractiles qui sous-tendent ces mouvements ont une propriété commune : ce
sont des protéines filamenteuses qui s’assemblent en des structures multimériques pour
former des filaments. L'actine et la myosine fonctionnent dans le système contractile du
muscle squelettique et de beaucoup de cellules non musculaires. La tubuline est la
protéine constitutive des microtubules. Les microtubules agissent de concert avec la
protéine dynéine, dans les flagelles et les cils, pour propulser les protozoaires par
exemple.
e Protéines de structure
Une des fonctions des protéines, très importante bien que passive, est de servir de
support, sous forme de filaments, de câbles ou de feuillets afin de fournir résistance ou
protection aux structures biologiques. Le composant majeur des cartilages, des tendons et
de la peau est le collagène (protéine fibreuse) qui a une très grande résistance élastique (le
cuir est du collagène presque pur). Le collagène est très abondant, puisqu’un tiers de
toutes les protéines des vertébrés est du collagène. Les ligaments contiennent de l'élastine,
une protéine structurale capable de s'étirer dans deux dimensions.
Les cheveux, les ongles et les plumes consistent en une protéine insoluble, la kératine.
Le composant majeur de la soie et des toiles d'araignée est la fibroïne.
e Protéines de défense et d’agression
Beaucoup de protéines sont chargées de la défense des organismes contre l'invasion par
d'autres espèces ou de les protéger des lésions. Les immunoglobulines (anticorps)

reconnaissent et précipitent ou neutralisent les bactéries ou les virus, mais aussi les
protéines étrangères dès leur entrée dans l'organisme (système d’histocompatibilité
HLA). Le fibrinogène et la thrombine sont des protéines de coagulation qui empêchent la
perte de sang quand le système vasculaire est lésé. Les protéines de venins de serpent ou
de scorpion, les toxines bactériennes ou encore les toxines de plantes (comme la ricine)
ont aussi un rôle défensif. Certaines de ces protéines de défense (thrombine, certaines
toxines de venin) sont aussi des enzymes.
e Protéines régulatrices
Certaines protéines participent à la régulation des activités cellulaires ou
physiologiques. Parmi elles, on trouve les hormones. L'insuline et le glucagon régulent le
métabolisme glucidique. La réponse
hormonale est médiée par un récepteur situé
au niveau de la membrane plasmique. Le
message porté par l'hormone est ainsi
transféré à l'intérieur de la cellule via des
protéines G qui lient le GTP. Certains
récepteurs membranaires ont, par ailleurs
une activité enzymatique (kinase,
phosphatase…).
Les neurotransmetteurs comme encéphalines ou endorphines (agoniste naturel du
réseau de la morphine) participent au transfert de l’information nerveuse entre certains
neurones.
D'autres protéines régulatrices (histones, facteurs de transcription) se fixent sur l'ADN
et régulent l'expression des gènes et donc la biosynthèse d’autres protéines, comme par
exemple des enzymes ou d'autres protéines impliquées dans la division cellulaire.
e Autres protéines
Il existe de nombreuses autres protéines dont les fonctions sont plus exotiques et non
facilement classifiables. Par exemple, la monelline, une protéine d'une plante africaine, a
un goût sucré très intense et pourrait servir d'édulcorant à faible apport calorique. Le
plasma de certains poissons arctiques contient des protéines antigel qui empêchent le
sang de geler malgré des températures inférieures à zéro.
2 - La liaison peptidique
Diapositive 32.
Les protéines sont des polymères linéaires d’acides aminés unis par la formation de
liaisons peptidiques. La liaison peptidique résulte de la combinaison entre le carboxyle
d'un acide aminé et l'amine d'un autre acide aminé avec perte d'une molécule d'eau.
Remarquons que lors de la formation d’une chaîne polypeptidique, le premier acide
aminé engage sa fonction carboxylique dans la liaison peptidique et conserve libre sa
fonction amine. Le dernier acide aminé engage, quant à lui, sa fonction amine dans la
liaison peptidique et conserve libre sa fonction carboxylique. Tous les autres acides aminés
engagent à la fois leur fonction carboxylique et leur fonction amine dans la liaison
peptidique, et ce quelle que soit la longueur de la chaîne peptidique.
Un polypeptide aura donc un acide aminé possédant une fonction amine (a-NH2) libre
à une extrémité (extrémité N-terminale) et un acide aminé possédant une fonction
carboxylique (a-COOH) libre à l’autre extrémité (extrémité C-terminale).
Les chaînes peptidiques peuvent être linéaires ou cyclisées par l’oxydation des
fonctions thiol (–SH) de 2 cystéines. On aura ainsi formation d’une liaison covalente, pont
disulfure (–S–S–) intrachaîne, entre 2 Cys de la chaîne polypeptidique. Si les 2 cystéines
appartiennent à 2 chaînes peptidiques différentes, on aura, dans ce cas, un pont disulfure

interchaîne.
3 - Propriétés physico-chimiques des protéines

a - Taille et organisation
Diapositive 33.
La taille des protéines est très variable. Le TABLEAU 5.1 montre un échantillon de
protéines de taille et de composition diverses (partie basse : représentation à l’échelle). On
peut constater que certaines protéines sont formées d'une seule chaîne polypeptidique
(cytochrome c, ribonucléase A), ce sont des protéines monomériques. D’autres sont
composées de plus d’une chaîne polypeptidique : 12 chaînes pour la glutamine synthétase
et 16 pour la ribulose bisphosphate carboxylase, ce sont des protéines oligomériques (ou
multimériques).
Les chaînes polypeptidiques individuelles (appelées aussi sous-unités) d'une protéine
multimérique peuvent être identiques (on parle d’homo-oligomère) ou différentes (on
parle d’hétéro-oligomère). S’il faut préciser la composition des oligomères, on utilise
souvent des lettres grecques pour les différentes chaînes polypeptidiques avec un chiffre
en indice pour préciser le nombre de chaînes de chaque type.
Ex: - L’hexokinase est formée de 4 sous-unités identiques (= homotétramère; a4).
- L'insuline contient 2 chaînes peptidiques différentes, c’est un hétérodimère (ab).
- L'hémoglobine est formée de quatre sous-unités de 2 types différents, c’est un
hétérotétramère (a2b2).
La longueur des chaînes polypeptidiques est aussi très variable. Le cytochrome équin a
104 résidus d'acide aminé, la chaîne lourde de la myosine de lapin 1800. La limite
supérieure en taille est vraisemblablement presque atteinte dans le cas de la titine, une
protéine humaine de 26 926 résidus dans une seule chaîne polypeptidique. Mais la plupart
des polypeptides existants contiennent moins de 2 000 résidus d'acide aminé.
La masse moléculaire (ou poids molaire) des protéines, qui peut être déterminée par
différentes techniques (tamisage moléculaire, électrophorèse), s'échelonne de guère plus
de 10 000 daltons (1 Da équivaut à 1 g/mol) pour les petites protéines comme le
cytochrome c à plus de 106 Da pour les protéines à très longue chaîne polypeptidique
(2 993 497 Da pour la titine) ou formées de plusieurs sous-unités. La MM d’une protéine
peut aussi être facilement calculée en faisant la somme des MM des acides aminés qui la
composent. La MM moyenne d’un acide aminé étant de 110 Da, une protéine qui possède
200 acides aminés aura une MM estimée à environ 22 000 Da (22 kDa).
b - Composition et séquence en acides aminés

Diapositive 34.
L'hydrolyse des protéines, c'est-à-dire le clivage des liaisons peptidiques, produit un
mélange d'acides a-aminés libres. Lorsqu'il est complètement hydrolysé, chaque type de
protéine fournit une proportion caractéristique des différents acides aminés constitutifs.
Il n'existe aucun ordre particulier dans l'enchainement des acides aminés des protéines
en général, mais pour une protéine donnée, l'ordre des acides aminés (la séquence) sera
toujours le même. La séquence de la(des) chaîne(s) polypeptidique(s) est une
caractéristique spécifique à chaque protéine, c’est cette séquence qui est codée par la
séquence nucléotidique de l’ADN. Par convention, la séquence en acides aminés d’un
polypeptide est écrite et lue dans le sens où il est synthétisé par la machinerie cellulaire,
c'est-à-dire de son extrémité N-terminale vers son extrémité C-terminale.
Si pour une protéine donnée, la séquence peptidique est toujours la même, toutes les
combinaisons sont théoriquement possibles, ce qui donnera autant de protéines
différentes. Pour une protéine de taille moyenne (400 acides aminés), il existe 20400
(2,6 . 10520) combinaisons différentes, chiffre véritablement astronomique. Si on considère
le volume moyen d'une telle protéine (environ 2,7 . 10-26 m3) et celle, très approximative,
de l'univers (environ 1081 m3), on voit que l'univers est loin de pouvoir contenir ne fût-ce
qu'un seul exemplaire de chaque combinaison des protéines de 400, sans compter la
possibilité de faire varier la taille de la protéine. Les protéines ont donc une variété
potentielle quasiment infinie.
c - Propriétés ioniques
Dans la chaîne polypeptidique, presque tous les acides aminés ont leurs 2 fonctions en
a (amine et carboxylique) bloquées dans les liaisons peptidiques. Reste les acides aminés
N- et C-terminaux, ainsi que certaines chaînes latérales qui exposent des groupes acides ou
basiques qui seront chargés. Selon sa composition en acides aminés et le pH de
l'environnement, la protéine sera chargée positivement ou négativement.
Comme dans le cas des acides aminés, chaque protéine va se trouver sous un état
électriquement neutre à un pH bien particulier, propre à chaque protéine, appelé point
isoélectrique ou pHi. Pour une protéine donnée, le nombre de charges positives sera égal
au nombre de charges négatives à son point isoélectrique.
Donc, - à pH = pHi : charge nette nulle
- à un pH > pHi : charge nette négative
- à un pH < pHi : charge nette positive
Il sera donc possible, en choisissant bien le pH, d’isoler et purifier les protéines par
chromatographie par échange d’ions ou par électrophorèse, techniques faisant intervenir
les propriétés ioniques.
d - Spectrophotométrie d’absorption des protéines

Rappels sur la spectrophotométrie d'absorption:
Lorsque l'on fait passer de la lumière à travers une solution colorée, celle-ci
absorbe la couleur complémentaire. Si l'on utilise un rayon lumineux
monochromatique correspondant à la couleur absorbée, on a la relation
suivante établie par BEER et LAMBERT: (Densité Optique = DO = ) A = e . l . c
où: A = log I0 / I (I0 = intensité lumière entrante ; I = intensité lumière sortante)
e (coefficient d'extinction) = constante liée à la nature de la substance absorbante et
qui dépend de la longueur d'onde.
c = concentration de la substance en solution.
l = distance parcourue par la lumière dans la solution, fixée classiquement à 1cm.
Puisque e dépend de la longueur d'onde du rayon lumineux, A dépendra elle aussi de
cette longueur d'onde. Il faut donc toujours préciser la longueur d'onde (ex.: absorbance à
550 nm = A550).
La proportionnalité entre l'absorbance et la concentration d'une solution est
couramment utilisée pour doser le composé absorbant.
Les acides aminés aromatiques (Trp, Tyr et Phe) ont la propriété d'absorber la lumière
ultraviolette avec un maximum d'absorption au voisinage de 280 nm. La présence de ces
acides aminés va donc entrainer une absorption, par les protéines, de la lumière à cette
longueur d’onde. Cette propriété est mise à profit pour détecter la présence de protéines
dans une solution, mais la mesure de l'absorbance à 280 nm est aussi utilisée pour calculer
la concentration en protéines.
En effet, en raison de la proportionnalité entre absorbance et concentration, si l’on

connait son coefficient d'extinction (e280), il est possible de déterminer la concentration de
la protéine à partir de l’absorbance mesurée à 280 nm (A280).
e - Modifications post-traductionnelles
Les protéines peuvent subir des modifications au niveau de certains de leurs acides
aminés après leur incorporation dans la chaîne peptidique : méthylation, acétylation,
phosphorylation, sulfatation ou g-carboxylation. Ces modifications post-traductionnelles
sont généralement indispensables à l'exécution de la fonction de la protéine. Certaines
sont réversibles, ce qui permet une régulation de la fonction de la protéine. C'est le cas de
la phosphorylation.
déphosphorylation
P
protéine protéine— P
(inactive) (active)
P
phosphorylation
La phosphorylation d'une protéine peut, selon le cas, activer sa fonction ou l'inactiver.

S’il s’agit d’une enzyme, la phosphorylation va, par exemple, entrainer une augmentation
de la vitesse de la réaction catalysée. Une phosphatase (enzyme enlevant le groupe
phosphate) peut par la suite déphosphoryler l’enzyme et permettre donc son retour à
l’état inactif et donc la diminution de la vitesse de la réaction.
Protéines conjuguées
Beaucoup de protéines, tel le chymotrypsinogène, ne contiennent que des acides
aminés: protéines simples. Cependant, certaines protéines, appelées protéines
conjuguées, contiennent d'autres composants chimiques en plus des acides aminés. La
partie non-acide aminé est appelée groupement prosthétique de la protéine. Les protéines
conjuguées sont classées sur la base de la nature chimique de leur groupement
prosthétique. Certaines protéines peuvent posséder plus d'un groupement prosthétique.
Ce(s) groupement(s) joue(nt) la plupart du temps un rôle important dans la fonction
biologique de la protéine.
Protéines conjuguées
Classe Groupe prothétique Exemple
Lipoprotéines Lipide b1-lipoprotéine du sang
Glycoprotéines Saccharide Immunoglobuline G
Phosphoprotéines Groupe phosphate Caséine du lait
Hémoprotéines Hème (ferroporphyrine) Hémoglobine
Flavoprotéines Nucléotide flavinique Succinate déshydrogénase
Métalloprotéines Fer Ferritine
Zinc Alcool déshydrogénase
Calcium Calmoduline
Molybdène Dénitrogénase
Cuivre Plastocyanine
4 - Structure des protéines

Diapositive 35.
La fonction d'une protéine est conditionnée par sa structure tridimensionnelle. La
structure d'une protéine est définie en quatre niveaux, structures primaire, secondaire,
tertiaire et quaternaire.
a - Structure primaire
Correspond à la composition et à la séquence en acides aminés, c'est-à-dire l'ordre dans
lequel se succèdent les acides aminés le long de la chaîne polypeptidique.
Pour une protéine donnée, la séquence peptidique est constante puisqu’elle est
contrôlée génétiquement par le biais de la séquence nucléotidique du gène correspondant.
Tout changement dans la séquence nucléotidique du gène (mutation) se traduira par des
changements dans la séquence peptidique de la protéine et pourra avoir des répercussions
importantes sur la fonction de la protéine (maladies génétiques comme la mucoviscidose,
la thalassémie,…).
b - Structure secondaire
La structure secondaire d'une protéine est la conformation de son squelette peptidique
qui est imposée par la structure primaire elle-même. Elle correspond à l'arrangement
tridimensionnel de la structure que constitue l'enchainement des liaisons peptidiques. Elle
résulte des angles de torsion autour des liaisons peptidiques, ainsi que d'interactions entre
groupes par des liaisons faibles.
Il existe deux types principaux de structures secondaires : hélice a et feuillet plissé b.
Structure hélicoïdale: hélice a
Un polypeptide adopte une conformation hélicoïdale du moment qu'un même degré de
torsion est créé autour de chacun de ses Ca. Les plans des liaisons peptidiques sont
parallèles à l'axe de l'hélice et forment le squelette de l'hélice.
Dans une hélice a, le squelette peptidique est étroitement enroulé le long de l'axe de
l'hélice, et les groupes R des acides aminés pointent vers l'extérieur, créant le minimum
d'interférences stériques avec le squelette polypeptidique. Chaque tour d'hélice est
maintenu lié aux deux tours adjacents par plusieurs liaisons hydrogène, ce qui en fin de
compte conduit à l'obtention d'une structure très stable.
Une hélice a peut être obtenue avec des acides a-aminés qu'ils soient de la série D ou L,
mais tous doivent être de la même série. Par exemple, un acide aminé D intercalé dans une
hélice formée d'acides aminés L perturbera la disposition régulière des acides aminés. Les
acides aminés L naturels peuvent former des hélices a soit droites, soit gauches, mais à de
rares exceptions près, on trouve uniquement des hélices a droites dans les protéines (dans
un enroulement à gauche, les chaînes latérales recouvrent trop le squelette de l'hélice).
La formation de l'hélice a dépend de la séquence en acides aminés du polypeptide.
Certains acides aminés, ou combinaison d'acides aminés ont des effets déstabilisateurs.
Par exemple, un polypeptide qui a plusieurs Glu dans la chaîne ne pourra pas former
d'hélice a en raison de la forte répulsion des groupes carboxyliques (chargés négativement
à pH 7) qui vont surmonter l'effet stabilisateur des liaisons hydrogènes. Cela est également
vrai pour les groupes positifs de Lys ou Arg. De même, l'encombrement stérique de
plusieurs gros radicaux R adjacents va faire subir des contraintes à l'hélice a.
L'hélice a est extensible, ce qui confère aux protéines fibreuses leurs propriétés de
déformation et de contractilité (protéines du muscle, de la peau, élastine du tissu
conjonctif…). Dans les protéines globulaires, la longueur des hélices a peut varier
considérablement, de 4 ou 5 résidus à plus d’une quarantaine (moyenne de 10, soit 3
tours).
Certaines protéines sont formées en grande partie d’hélice a. C’est le cas des protéines
fibreuses comme la kératine des cheveux ou de la laine, le collagène… Mais on retrouve
aussi des hélices a dans les protéines globulaires.
Dans la représentation schématique d’une protéine globulaire, on donne aux hélices a
la forme d’un ruban enroulé en spirale autour d’un cylindre imaginaire.
Brins b et feuillets plissés b
Dans le feuillet plissé b, le squelette polypeptidique adopte une structure en zigzag
plutôt qu'hélicoidale. Le feuillet est stabilisé par des liaisons hydrogènes formées entre les
groupes peptidiques. Les groupes R des acides aminés adjacents se projettent dans des
directions opposées par rapport au zigzag.
Dans la représentation schématique d’une protéine globulaire, les brins b ont la forme
d’un ruban portant une tête de flèche qui indique la direction de l’extrémité C-terminale.
La structure plissée b est fréquente. La fibroïne de la soie, par exemple, est
essentiellement sous forme de feuillets plissés b. Cette protéine est très riche en Ala et Gly
qui alternent le long de la séquence. Le faible encombrement des chaînes latérales de ces
acides aminés permet aux chaînes de s'emboiter très étroitement ce qui explique la solidité
des fibres de soie, de ver à soie ou d’araignée (plus solide que l'acier à épaisseur égale).
Des feuillets plissés b se rencontrent aussi très souvent dans les protéines globulaires où
ils constituent le noyau central de leur structure tertiaire.
Dans le cas de certaines protéines, comme la kératine a de la laine, on peut passer d'une
structure en hélice a à une structure en feuillets plissés b et inversement. Cela a pour
conséquence un changement de la longueur de la molécule, puisque la longueur occupée
par un nombre donné d'acides aminés est plus élevée dans le cas du feuillet b que dans le
cas de l'hélice a. Par exemple, à l'état naturel, la laine est formée de kératine sous forme
d'hélice a. Pour être travaillée, elle doit subir un traitement particulier qui consiste à la
soumettre à la vapeur et à étirer les fibres. On obtient ainsi une chaîne polypeptidique
étendue ayant la conformation b. Quand on lave un pull ou des chaussettes de laine dans
l'eau chaude, on ne fait que produire le processus inverse, c'est-à-dire que sous l'effet de la
chaleur, la forme étendue (conformation b) revient à sa forme d'hélice a initiale, d'où une
contraction de la molécule. La laine rétrécit donc et les chaussettes passent de la taille 45 à
la taille 39.
Les feuillets plissés b de la soie, avec leurs petites chaînes latérales très imbriquées (Ala
et Gly essentiellement), sont beaucoup plus stables que celles de la laine. Par conséquent,
la soie ne rétrécit pas au lavage.
c - Structure tertiaire
Diapositive 36.
Quelques protéines présentent une structure où prédomine essentiellement l'hélice a:
kératines a des cheveux, collagène du tissu conjonctif. Dans d'autres, c'est le feuillet plissé
b qui est majoritaire: fibroïne de la soie (kératine b). Mais la plupart des protéines, et
surtout les protéines globulaires (enzymes, anticorps, hormones, transporteurs…),
contiennent les deux structures à la fois dans la même molécule, avec en plus des
segments repliés de façon ordonnée ou de façon aléatoire (pelote statistique).
La structure tertiaire d'une protéine est son organisation tridimensionnelle par
repliement des structures secondaires (hélices a, feuillets b…) et l'organisation spatiale des
chaînes latérales des acides aminés. La structure tertiaire correspond donc à
l'arrangement tridimensionnel de tous les atomes de la protéine.
En se repliant sur elle-même, une chaîne polypeptidique met en contact des acides
aminés très éloignés dans la séquence et se trouvant dans des types différents de
structures secondaires. On aura donc des interactions qui s'établissent entre différentes
régions de la molécule et formation de nombreuses liaisons faibles. Au fur et à mesure que
la protéine se replie, chaque liaison nouvellement formée fait baisser le niveau d'énergie
libre et contribue à stabiliser la structure. La protéine aura donc spontanément tendance à
former en son sein ou avec le solvant le plus grand nombre de liaisons possibles afin de
tendre vers un état d'énergie libre minimale, et donc de plus grande stabilité.
Les chaînes latérales chargées s'orientent de façon à être en contact entre elles ou avec
le solvant. Elles se situent invariablement à la surface de la protéine. Au contraire, les
chaînes latérales hydrophobes vont fuir le milieu aqueux et s'orientent vers l'intérieur de
la molécule en formant des liaisons hydrophobes entre elles. Les groupes polaires non
chargés se situent soit à la surface, soit à l'intérieur de la molécule où ils forment des
liaisons hydrogènes entre eux ou avec l’eau.
En plus des liaisons faibles, la structure tertiaire est souvent stabilisée par des liaisons
covalentes comme les ponts disulfures qui se forment entre des cystéines parfois éloignées
dans la séquence.
La structure tertiaire d'une protéine est donc maintenue par des interactions qui
peuvent être de nature différente :
- liaisons covalentes (pont disulfure),
- liaisons ioniques entre groupements chargés de signe opposé (pont salin),
- interactions électrostatiques entre dipôles permanents et groupements ionisés ou
encore entre deux dipôles (les plus répandues sont les liaisons hydrogène),
- attractions hydrophobes (force de Van der Waals entre groupes apolaires subissant
des forces de répulsion par l'eau, ce qui favorise leur rapprochement),
- interactions des chaînes latérales des résidus avec le solvant : dans l'eau, les chaînes
latérales polaires pourront être exposées au solvant, alors que les chaînes latérales
apolaires auront tendance à "s'enfouir" dans des poches hydrophobes de la protéine.
Tandis que la structure secondaire d'une chaîne polypeptidique est déterminée par
des relations structurales à courte distance entre acides aminés, la structure tertiaire est
conférée par des interactions à longue distance.
d - Structure quaternaire
Les protéines d'un poids moléculaire supérieur à 100 kDa sont pratiquement toujours
constituées de sous-unités, c'est-à-dire qu'elles contiennent deux ou plusieurs chaînes
polypeptidiques identiques ou différentes. L'arrangement des sous-unités dans les
complexes tridimensionnels constitue la structure quaternaire. Les interactions entre sous-
unités sont guidées et stabilisées par les mêmes forces qui stabilisent la structure tertiaire:
des interactions non covalentes multiples et, dans certains cas, des ponts disulfure.
Un exemple de protéine multimérique est l'hémoglobine, la protéine permettant le
transport d'oxygène par les globules rouges. L'hémoglobine possède deux sous-unités a et
deux sous-unités b (a2b2).
e - Dénaturation des protéines

Diapositive 37.
La structure spatiale d'une protéine est le paramètre fondamental dont dépend
l'expression de ses fonctions biologiques, qu'elles soient structurales (protéines des
membranes ou du cytosquelette,…) ou dynamiques (récepteurs, enzymes…).
L’importance de la structure sur la fonction d’une protéine est bien illustrée par les
prions. Ce sont les agents « infectieux » de maladies transmissibles comme la maladie de
Creutzfeldt-Jakob chez l’homme (aussi : kuru, syndrome de Gerstmann-Sträussler-
Scheinker et insomnie fatale familiale) ou l’encéphalopathie spongiforme bovine
(maladie de la vache folle) ou encore la tremblante du mouton.
La protéine prion est codée par un gène que l’on trouve chez tous les vertébrés. Elle
peut exister sous 2 formes, la protéine cellulaire normale, PrPc (« c » pour cellulaire), dont
on ignore encore la fonction précise et la forme anormale, (PrPsc) (« sc » pour scrapie
=tremblante du mouton en anglais), qui est résistante à la dégradation et qui s’accumule
sous forme de plaques amyloïdes qui provoquent l'éclatement des vacuoles dans le tissu
nerveux. Les 2 formes ont une séquence peptidique identique et ne diffèrent que par
leur conformation spatiale : prédominance d’hélices a dans PrPc et à la fois hélices a et

feuillets plissés b dans PrPsc. On voit bien ici que le changement dans la structure spatiale
d’une protéine bouleverse complètement son comportement et sa fonction au point
d’aboutir à une issue fatale pour l’organisme.
La conformation d’une protéine n'est qu'assez peu stable et peut être bouleversée sans
que soit rompue la moindre liaison peptidique. C’est d’ailleurs ces changements
conformationnels qui font tout l’intérêt des protéines et leur permettent d’accomplir leurs
diverses fonctions.
Une façon de montrer l'importance de la structure spatiale d'une protéine pour son
activité biologique est d'altérer cette structure, puis de déterminer l'effet sur la fonction. La
conformation native de la protéine est la structure qui correspond à celle qui exprime sa
fonction biologique dans les conditions physiologiques. La conformation native est très
dépendante des interactions que nous venons de décrire (liaisons faibles, ponts
disulfures). Ces interactions subissent l'influence du milieu dans lequel elles se trouvent
(solvant, température, pH, force ionique, agents détruisant ces interactions, etc). Un
traitement détruisant cette structure et qui a pour conséquence de supprimer la fonction
de la protéine est appelé dénaturation.
La dénaturation correspond donc à la destruction des liaisons qui maintiennent les
niveaux de structure secondaire, tertiaire et, éventuellement, quaternaire (quand la
protéine en a). Elle aboutit à un état plus désorganisé de la molécule.
protéine native (active) ¾® protéine dénaturée (inactive)
La dénaturation est ce que l'on fait régulièrement lorsque l'on fait cuire un oeuf. Le
blanc d'oeuf est une solution contenant principalement de l'ovalbumine qui coagule en un
solide blanc après chauffage. Celui-ci ne se redissout pas lorsque l'on le refroidit. Par
conséquent, l'ovalbumine a été changée par chauffage de manière irréversible : elle a été
dénaturée.
Cet effet dénaturant de la chaleur intervient avec virtuellement toutes les protéines
globulaires quelle que soit leur taille. Le changement dans la structure, induit par la
dénaturation, est presque invariablement associé à la perte de fonction de la protéine. Ceci
est une conséquence attendue du principe que la structure tridimensionnelle spécifique
d'une protéine est critique pour sa fonction. Par exemple, le fait de chauffer une enzyme
aura pour conséquence une perte de l’activité enzymatique.
Les protéines peuvent être dénaturées, non seulement par la chaleur, mais aussi par des
pH extrêmes, par certains solvants organiques miscibles (éthanol, acétone) ou par certains
composés (urée, détergents). Chacun de ces agents dénaturants représente un traitement
relativement doux, en ce sens qu'aucune liaison covalente n'est cassée. Seules sont
rompues les liaisons faibles. Il n'est même pas nécessaire de rompre toutes les interactions
faibles pour réduire la stabilité thermodynamique à un niveau qui est insuffisant pour
garder intacte la conformation de la protéine.
La dénaturation des protéines n'est pas forcément irréversible comme dans le cas de la
cuisson de l'œuf. Dans certains cas, elle peut être réversible. Certaines protéines
globulaires dénaturées peuvent retrouver leur structure native et leur activité biologique
(un processus appelé renaturation), si on les replace dans des conditions dans lesquelles la
conformation native est stable.
Des expériences de dénaturation/renaturation, en particulier avec la ribonucléase,
montrent que la séquence en acides aminés de la chaîne polypeptidique des protéines
contient toute l'information nécessaire pour replier la chaîne dans sa structure
tridimensionnelle native. La conformation d’une protéine est donc déterminée par sa
séquence en acides aminés.
CHAPITRE 4 : LES ACIDES NUCLEIQUES
Diapositive 38. : Chapitre 4 : Les Acides Nucléiques

Les acides nucléiques sont des molécules très importantes dans la vie de la cellule,
puisqu'elles contiennent l'information génétique et par conséquent qu'elles déterminent
toutes les caractéristiques de l'organisme. Elles sont donc indispensables à l'existence
même de la vie, du moins telle que nous la connaissons sur Terre actuellement. Le
transfert des caractères héréditaires de tout organisme à la génération suivante repose sur
les acides nucléiques qui sont de 2 types:
- Les acides désoxyribonucléiques: ADN
- Les acides ribonucléiques: ARN
I - LES CONSTITUANTS DES ACIDES NUCLEIQUES

Diapositive 39.
Les acides nucléiques sont des enchaînements linéaires composés de seulement 4 unités
différentes: les nucléotides (= Base + Sucre + Acide phosphorique).
1 - Les bases
Il s'agit de composés azotés basiques, d'où leur nom. Il en existe 2 classes: les bases
pyrimidiques et les bases puriques.
Bases pyrimidiques
Les bases pyrimidiques dérivent d'un noyau hétérocyclique azoté à 6 côtés, la
pyrimidine. Il y a 3 bases pyrimidiques principales, cytosine (C), thymine (T) et uracile
(U). Remarquez, dans ces 3 formules, une partie commune: un O entre deux N.
Bases puriques
Les bases puriques dérivent de la purine qui est formée de 2 cycles accolés dont l'un est
la pyrimidine. On trouve 2 bases puriques dans les acides nucléiques, adénine (A) et
guanine (G).
2 - Les nucléosides (= Base + Ose)

Diapositive 40.
Toutes ces bases, qu'elles soient puriques ou pyrimidiques, s'associent à un sucre par
une liaison b-osidique pour former un nucléoside (= Base + Sucre).
Ce sucre peut être, soit le ribose, soit le désoxyribose. On aura une série de nucléosides
formés par association d'une des bases et le ribose (ribonucléosides) et une autre série de
nucléosides formés par association d'une des bases et le désoxyribose
(désoxyribonucléosides). On numérote les atomes de carbone du sucre avec des «primes»
pour éviter toute confusion avec ceux des bases. L'union base-ose se fait par le carbone 1'
de l'ose et l'azote 1 des bases pyrimidiques ou l'azote 9 des bases puriques.
3 - Les nucléotides (= Base + Ose + Acide phosphorique)

Diapositive 41.
Pour faire un nucléotide, il ne manque plus qu'à estérifier les nucléosides par l'acide
phosphorique sur l'alcool 5' de l'ose. On obtient ainsi, par exemple, l'acide guanylique ou
guanosine monophosphate (GMP) en estérifiant la fonction alcool du C5'.
II - L'ADN
1 - Localisation de l'ADN
Diapositive 42.
Chez les procaryotes, l'ADN est sous forme circulaire et constitue l'unique
chromosome.
Il existe aussi des ADN extra-chromosomiques appelés plasmides qui portent souvent
des gènes de résistance à des antibiotiques par exemple. Les plasmides fonctionnent de
manière indépendante de l'ADN chromosomique. Ils sont très utilisés en Biologie
Moléculaire pour l'amplification des séquences nucléotidiques.
Chez les eucaryotes, l'ADN est presque entièrement (95%) localisé dans le noyau et
donc séparé du cytoplasme par la membrane nucléaire. Il est associé à des protéines pour
former ce que l'on appelle la chromatine. L'ADN nucléaire peut-être réparti dans
plusieurs structures de chromatine condensée que sont les chromosomes. Chaque
chromosome ne contient qu'une seule molécule d'ADN.
Chez les eucaryotes, on trouve aussi de petites quantités d'ADN dans les mitochondries
et dans les chloroplastes dans le cas des cellules végétales. Cet ADN est indépendant et a
un fonctionnement différent de l'ADN nucléaire, en particulier au niveau de la traduction
du contenu informationnel qu'il renferme. Cette différence est due au fait que les
mitochondries et les chloroplastes ont vraisemblablement une origine endosymbiotique.
2 - Fonction
Si aujourd'hui, à part quelques originaux, tout le monde admet que l'ADN porte
l'information génétique, il a fallu attendre le début des années 1950 (c'est-à-dire 81 ans
après son isolement par Johann Friedich MIESCHER) pour que cette idée soit acceptée
d'une manière générale.
Selon MIESCHER, et ce fut le cas pour tous les biologistes jusque vers le milieu du XXème
siècle, seules les protéines possédaient une structure suffisamment complexe pour porter
l'information héréditaire. En effet, chaque protéine possède une structure
tridimentionnelle très complexe qui découle directement de sa séquence peptidique et qui
influence sa fonction. La séquence peptidique pouvant être très variée, la structure des
protéines peut, elle aussi, être d’une extrême variabilité, ce qui conduit à des activités
biologiques très diverses.
La difficulté des généticiens à admettre que l'ADN était le constituant des gènes est
compréhensible au regard de la simplicité de ses propriétés chimiques et de sa
composition. Une molécule d'ADN est en effet un long enchaînement linéaire de
seulement 4 unités différentes: les nucléotides. De plus, on pensait jusque dans les années
1950 que cet enchaînement était monotone, c'est-à-dire une répétition à l'identique des 4
nucléotides, ce qui suggérait en toute logique un rôle passif pour l'ADN.
La fonction de l'ADN est donc le stockage de l'information génétique chez les
eucaryotes, les procaryotes et la majorité des virus. Seuls quelques virus font exception et
ont leur génome composé d'ARN. L'information génétique entreposée dans la séquence
nucléotidique de l'ADN sert à 2 fins. Elle est d'une part la source d'information pour la
synthèse de toutes les molécules protéiques de la cellule et donc de l'organisme et elle
fournit d'autre part l'information héréditaire à transmettre d'une génération à la suivante.
Ces 2 fonctions exigent que la molécule d'ADN serve de moule, dans le 1er cas pour la
transcription de l'information en ARN suivie de la traduction en protéine et, dans le
second cas, pour la réplication de l'information dans les molécules-filles d'ADN.
3 - Structure primaire
Diapositive 43.
L'ADN est un polymère linéaire de désoxyribonucléotides dont les 4 types de bases
sont A, T, G et C et dont le sucre est le désoxyribose. Les nucléotides sont liés entre eux
par une liaison phosphodiester entre le C3' d'un nucléotide et le C5' du nucléotide suivant.
L'acide phosphorique est un tri-acide. Deux de ses fonctions acides sont engagées dans
les liaisons phosphodiester. La 3ème fonction reste libre et confère donc des propriétés
acides aux acides nucléiques.
Il faut bien comprendre que le squelette désoxyribose-phosphate est le même tout au
long d'une molécule d'ADN et aussi d'une molécule à l'autre. Il n'en est pas de même pour
les bases dont la «séquence», c'est-à-dire l'ordre dans lequel elles se succèdent, est
caractéristique de chaque molécule d'ADN. Ce sont ces séquences qui vont jouer un rôle
biologique capital: des séquences en bases différentes donneront des messages différents.
Par conséquent, pour simplifier on représente une chaîne d'acide nucléique en écrivant
seulement les bases. Dans notre exemple: C G A A T.
L'ossature de la molécule est formée d'une succession de désoxyriboses et de
phosphates liés entre eux par des liaisons phosphodiester asymétriques 5'®3'. Par
conséquent, la molécule d'ADN est dite polarisée. La direction des liaisons
phosphodiester détermine la polarité de la molécule. Notre séquence nucléotidique
5'- C - G - A - A - T - 3' est donc différente de la séquence 3'- C - G - A - A - T - 5' et ne
contiendra donc pas le même message biologique.
Par convention, les séquences d'ADN sont écrites dans le sens où elles sont
synthétisées in vivo, c'est-à-dire de l'extrémité 5' à l'extrémité 3'. On peut, cependant,
écrire les séquences nucléotidiques de 3'®5' à condition de bien préciser la polarité (il est
d’ailleurs conseillé de toujours préciser la polarité des séquences).
4 - Structure secondaire
Diapositive 44.
Vers la fin des années 40, l'analyse des quantités relatives des 4 bases, ont conduit
Erwin CHARGAFF et ses collaborateurs aux 4 conclusions suivantes:
1 - La composition en bases de l'ADN varie d'une espèce à l'autre.
2 - Les ADN isolés des différents tissus d'une même espèce ont tous la même
composition en bases.
3 - La composition en bases dans une espèce donnée ne varie ni avec l'âge, ni avec la
nutrition, ni avec les modifications de son environnement.
4 - Quelle que soit l'espèce, le nombre de résidus d'Adénine dans tous les ADN est
toujours égal au nombre de résidus de Thymine (donc [A] = [T]). De même, le nombre de
résidus de Guanine est toujours égal au nombre de résidus de Cytosine ([G] = [C]). Ce qui
signifie qu'il y a autant de bases puriques que de bases pyrimidiques, c'est-à-dire [A] + [G]
= [T] + [C].
Par ailleurs, les études de diffraction de rayons X de WILKINS, réalisées sur des sels de
lithium de l'ADN, ont permis d'établir l'existence d'une répétition tous les 3,4 nm avec des
réflexions maxima tous les 0,34 nm.
Les études de diffraction de rayons X de WILKINS et les données chimiques de
CHARGAFF ont amené Jim WATSON et Francis CRICK, en 1953, à proposer le modèle de la
double hélice d'ADN.
Selon ce modèle, l'hélice proprement dite est formée par la succession des
désoxyriboses et des phosphoryles qui constituent l'ossature de la molécule. Les bases
sont perpendiculaires à la chaîne et se trouvent à l'intérieur de la double hélice. Nous
avons vu que les séquences d'ADN sont polarisées. Les 2 brins de la double hélice sont en
fait antiparallèles, c'est-à-dire que les brins sont parallèles, mais dans de direction
opposée.
En face de chaque base d'une hélice, se trouve une autre base sur l'autre hélice. Les
bases des brins opposés, échangent des liaisons hydrogènes ce qui maintient ensemble les
deux chaînes. La géométrie de la double hélice exige qu'une purine soit toujours appariée
à une pyrimidine. D'autre part, des contraintes stériques font que l'Adénine ne peut
s'apparier qu'avec la Thymine et la Guanine qu'avec la Cytosine. On dit que A est
complémentaire de T et G est complémentaire de C.
Par conséquent, si on connaît les bases de l'un des brins, celles du second brin seront
obligatoirement connues grâce à la règle de complémentarité.
A forme 2 liaisons hydrogènes avec T, tandis que G en forme 3 avec C :
Le modèle en double hélice avec complémentarité des bases permet donc de joliment
expliquer que tous les ADN possèdent autant de A que de T et autant de G que de C.
Dans la forme la plus courante de l'ADN qui est appelée forme B,
l'hélice est droite et possède un diamètre de 2 nm. Les plans des
bases sont perpendiculaires à l'axe de l'hélice. Chaque tour de la
double hélice mesure 3,4 nm et comprend 10 paires de bases. La
structure présente 2 gorges inégales entre les 2 hélices: une gorge
large et une gorge étroite appelées grand et petit sillon. C'est au
niveau de ces gorges qu'ont lieu les interactions spécifiques entre
l'ADN et différents composés tels que enzymes, histones et protéines
régulatrices.
Certaines régions locales, de séquence particulière, forment de
préférence une hélice droite différente connue sous le nom d'ADN
de forme A. L'hélice est plus courte et plus large que dans la forme
B. L'hélice de forme A est biologiquement importante. Elle se
retrouve dans les hélices mixtes ADN:ARN.
On connaît également une forme particulière d'ADN qui produit une double hélice
gauche dans laquelle l'ossature phosphodiester zigzague le long de la molécule, d'où le
nom d'ADN Z. Cette structure est plus tassée (12 paires de bases par tour d'hélice) et se
forme avec des séquences où alternent les désoxyribonucléotides C et G. On ne connaît
pas la fonction de l'ADN Z, mais on a suggéré qu'il puisse avoir un rôle régulateur sur
l'activité de certains gènes.
5 - Taille et forme des molécules d'ADN

L'ADN peut se présenter soit sous forme circulaire (procaryotes, la plupart des virus),
soit linéaire (chromosomes eucaryotes, certains virus).
Nous avons vu qu'en plus de l'ADN B, l'ADN existe aussi sous forme d'hélice A ou
d'hélice gauche (ADN Z). Mais il ne faut pas croire que tous les ADN naturels soient à
double brin. Les génomes de certains petits virus sont des ADN monocaténaires se
présentant, soit sous la forme d'anneaux fermés (bactériophages Fx174 et M13), soit sous
forme linéaire (parvovirus).
Généralement, la taille de l'ADN est exprimée en pb. Les molécules d'ADN étant la
plupart du temps de très grande taille, la kpb (ou kb, 1 000 pb) est donc l'unité courante.
Etant donné les caractéristiques de la double hélice, 1 kpb d'ADN B a une longueur de
340 nm et une masse moléculaire moyenne de 6,6 x 105 Da.
Source MM Longueur nb pb Structure
SV40 3,5 x 106 1,1 µm 5,2 x 103 circulaire d.b.
Bactériophage Fx174 1,6 x 106 1,6 µm 5x 103 circulaire s.b.
Bactériophage T2 1,2 x 108 50 µm 2x 105 linéaire d.b.
E. coli 2,6 x 109 1,4 mm 4x 106 circulaire d.b.
Drosophile Chr 1 4x 1010 15 mm 6,0 x 107 linéaire d.b.
Chr 2 4,2 x 1010 16 mm 6,3 x 107 linéaire d.b.
Chr 3 4 x 109 1,5 mm 6 x 106 linéaire d.b.
d.b. : double brin ; s.b.: simple brin
La forme et la taille des génomes sont donc très variées. La nature semble avoir utilisé
toutes les possibilités à sa disposition.
III - L'ARN
1 - Localisation de l'ARN
Diapositive 45.
Les ARN sont 5 à 10 fois plus abondants que l'ADN et représentent donc la majorité des
acides nucléiques de la cellule. Chez les eucaryotes, les ARN sont essentiellement localisés
dans le cytoplasme (86% du total), soit sous forme soluble, soit associés à des protéines
pour former les ribosomes auxquels ils ont donné leur nom et d’autres particules
ribonucléoprotéiques.
2 - Organisation structurale
L'ARN a une structure générale très voisine de celle de l'ADN, puisqu'il s'agit, là aussi,
d'un polymère linéaire de nucléotides puriques et pyrimidiques reliés par des ponts 3'-5'-
phosphodiester. Comme l'ADN, la molécule d'ARN est polarisée. On peut la représenter
de matière schématique toujours de 5' en 3'.
Malgré sa ressemblance avec l'ADN, il existe cependant 3 différences essentielles entre
ces 2 types d'acides nucléiques:
1 - Comme son nom l'indique, dans l'ARN, l'ose des nucléotides est le ribose.
2 - Sauf cas exceptionnel, la Thymine est absente des ARN. Elle est remplacée par
l'Uracile en tant que base. Les ARN contiennent donc des nucléotides à Adénine, Guanine,
Cytosine et Uracile.
3 - L'ARN se présente sous forme d'une molécule monocaténaire, c'est-à-dire à un
brin et non pas sous forme hélicoïdale à double brin. On trouve cependant, dans certains
ARN, des zones hélicoïdales formées de bases complémentaires unies par des liaisons
hydrogènes. Mais ces zones appartiennent à différentes parties d'une même molécule qui
se replie donc sur elle-même pour former une «épingle à cheveux». Ces épingles à
cheveux forment une hélice de forme A, c'est-à-dire une hélice droite, plus trapue et plus
courte que celle de forme B de l'ADN.
L'appariement des bases est similaire à celui de l'ADN. C s'apparie avec G, A avec U.
Une conséquence de la structure monocaténaire de la molécule d'ARN est que son
contenu en Guanine n'égale pas nécessairement son contenu en Cytosine, de même que
son contenu en Adénine n'égale pas nécessairement son contenu en Uracile.
3 - Les différents types d’ARN

Diapositive 46.
Outre les ARN génomiques qui constituent le patrimoine génétique de certains virus, il
existe 3 classes principales de molécules d'ARN que l’on trouve dans tous les organismes
procaryotes et eucaryotes: les ARN messagers (ARNm), les ARN de transfert (ARNt) et
les ARN ribosomaux (ARNr).
Type d'ARN nb de types ≠ Longueur % ARN totaux

par cellule en nucléotides
ARNr 3 (procaryotes) 120-5000 80%
ou 4 (eucaryotes)
ARNt 80-100 75-90 15%
ARNm des milliers variable <5%
Quelle que soit leur classe, tous les ARN sont impliqués, chacun à un niveau différent,
dans le processus de traduction, c'est-à-dire dans le transfert de l'information génétique
depuis l'ADN jusqu'à la protéine.
ARN génomiques
Le génome de certains virus n'est pas constitué d'ADN, mais d'ARN. Comme dans le
cas des génomes à ADN, la molécule d'ARN génomique peut prendre diverses formes :
- Le poliovirus, responsable de la poliomyélite, contient 1 molécule d'ARN
monocaténaire.
- Les rétrovirus, responsables de nombreux cancers et porteurs des oncogènes,
contiennent 2 copies identiques d'ARN monocaténaire.
- Le virus de la grippe contient 8 molécules différentes d'ARN monocaténaire.
- Les réovirus contiennent 10 molécules différentes d'ARN bicaténaire.
Les ARN messagers (ARNm)
Les ARNm sont des copies monocaténaires d'une portion de la chaîne d'ADN qui a
servi de matrice. Une seule cellule eucaryote peut contenir plus de 10 000 types différents
de molécules d'ARNm, chacun d'entre eux codant pour 1 ou plusieurs chaînes
polypeptidiques différentes. Si l'ARNm transporte l'information pour une seule protéine,
on dit qu'il est monogénique ou monocistronique. S'il code pour plusieurs protéines, on
dit qu'il est polygénique ou polycistronique.
On a démontré que la séquence de la molécule d'ARNm était lue en série par groupes
de 3 nucléotides lors de la traduction. Chaque triplet de nucléotides, appelé codon,
détermine un acide aminé.
Les ARN de transfert (ARNt)
Les codons d'une molécule d'ARNm ne reconnaissent pas directement les acides
aminés qu'ils déterminent. La traduction de l'ARNm en protéine dépend de molécules
adaptatrices qui reconnaissent à la fois un acide aminé et le codon correspondant. Ces
adaptateurs sont constitués d'un groupe de petites molécules d'ARN, appelées ARN de
transfert (ARNt), chacune ayant une longueur de 75 à 90 nucléotides. Il existe 80-100
espèces différentes d'ARNt/cellule. Chaque ARNt est conçu pour ne porter qu'un seul
des 20 acides aminés utilisés pour la synthèse protéique.
Les molécules d'ARNt possèdent une conformation tridimensionnelle caractéristique
dont la cohésion est assurée par des interactions d'appariement des bases
complémentaires se formant entre les résidus nucléotidiques de la même chaîne. Ceci
provoque le repliement de la molécule d'ARNt d'une manière unique qui joue un rôle
important dans la fonction d'adaptateur. Quatre courts segments de la molécule forment
une structure en double hélice, produisant une molécule qui, lorsqu'on la représente en 2
dimensions, ressemble à une «feuille de trèfle».
Des analyses cristallographiques montrent que cette feuille de trèfle est à son tour
tassée en une conformation très repliée, en forme de lettre «L» renversée, qui est
maintenue par des liaisons hydrogènes plus complexes.
Deux séries de résidus nucléotidiques à chaque extrémité du «L» sont particulièrement
importantes pour la fonction de la molécule d'ARNt dans la synthèse protéique. L'une, la
séquence CCA, est retrouvée à l'extrémité 3' de tous les ARNt et est liée de façon
covalente à l'acide aminé spécifique de l'ARNt2. La seconde est situé vers le milieu de la
séquence et forme l'anticodon qui s'apparie avec le codon complémentaire de manière
antiparallèle.
Les ARN ribosomaux (ARNr)
Les ribosomes sont des organites cytoplasmiques où s'effectue la synthèse des
protéines. Ils sont composés de 2 sous-unités, une grande et une petite, qui sont en fait des
complexes de très grande taille composés de plusieurs dizaines de protéines et de
molécules d'ARN (ARNr). Plus de la moitié de la masse d'un ribosome est constituée par
les molécules d'ARNr qui sont:
e au nombre de 3 chez les procaryotes (ribosome = 70 Svedberg3):
grande sous-unité (50 S): ARNr 5 S (120 nucléotides)
ARNr 23 S (2 900 nucléotides)
petite sous-unité (30 S): ARNr 16 S (1 540 nucléotides)
e et au nombre de 4 chez les eucaryotes (ribosome = 80 S):
grande sous-unité (60 S): ARNr 5 S (120 nucléotides)
ARNr 5,8 S (160 nucléotides)
ARNr 28 S (4 700 nucléotides)
petite sous-unité (40 S): ARNr 18 S (1 900 nucléotides)
Les ARNr ont une structure secondaire complexe et très conservée au cours de
l'évolution, avec de nombreuses tiges appariées formant des épingles à cheveux.
III - PROPRIETES ET METHODES D'ÉTUDE DES ACIDES NUCLEIQUES

1 - Electrophorèse
Diapositive 47.
Les acides nucléiques étant chargés (1 charge négative pas groupe phosphate, donc par
nucléotide), il est possible de les séparer par des techniques électrophorétiques. Dans les
gels de polyacrylamide ou d'agarose, les acides nucléiques vont migrer vers le pôle positif
avec une mobilité inversement proportionnelle au logarithme de leur taille. Ainsi, en
utilisant quelques fragments de taille connue comme marqueurs, on peut déterminer la
taille d'un fragment quelconque d'ADN.
2: L’acide aminé est lié au C3' du dernier nucléotide par sa fonction -COOH.
3: Unité de mesure de la vitesse de sédimentation. Les coefficients de sédimentation (S), en secondes, sont
donnés par l'équation dx /dt , où x est la distance à partir de l'axe de rotation en cm, dx/dt la vitesse de
w2x
sédimentation en cm/s, et w la vitesse angulaire du rotor en radians/s. Ces coefficients étant très petits,
ils sont normalement exprimés en unités Svedverg (S), où 1 S = 10-13s.
€
2 - Dénaturation
L'ADN présente une absorption dans l'ultraviolet avec un maximum à 260 nm. Cette
absorption est due à la présence des bases, en particulier de l'adénine, qui absorbent la
lumière UV.
Si on chauffe une molécule d'ADN, on rompt les liaisons hydrogènes. La double hélice
se déroule et les deux brins se séparent complètement. En raison de la rupture des liaisons
hydrogènes, l'ADN dénaturé absorbe davantage que l'ADN natif à 260 nm. A une certaine
température (~ 80-85°C), dite Température de fusion (Tf ou Tm), il y a rupture des
liaisons hydrogènes et disparition de la structure régulière de l'ADN, ce qui provoque une
augmentation brusque de l'absorption. On obtient un ADN dénaturé, par analogie avec
une protéine dénaturée dont les liaisons faibles ont été rompues.
Puisque les bases complémentaires C et G sont unies par 3 liaisons hydrogènes et les
bases A et T par 2 seulement, il faudra plus d'énergie et donc chauffer d'avantage, pour
rompre les liaisons hydrogènes d'un ADN riche en G + C que pour un ADN riche en
A + T. En fait, la Tm augmente linéairement à partir de 70°C en fonction de la proportion
de G + C.
3 - Hybridation
La dénaturation de l'ADN est réversible. A condition de baisser la température
progressivement, les 2 brins d'ADN peuvent se réassocier spontanément.
On peut de cette façon former des molécules d'ADN hybride comprenant 2 chaînes
d'origine différente, à condition bien sûr que les 2 chaînes présentent suffisamment
d'analogies pour pouvoir s'apparier.
4 - Les enzymes de restriction

Diapositive 48.
Les enzymes de restriction clivent l'ADN au niveau de séquences spécifiques de 4 à 8
nucléotides (sites de restriction), produisant des fragments d'ADN, les fragments de
restriction. Par exemple, le site de reconnaissance de EcoRI (Escherichia coli RY13) est
5'- G A A T T C - 3'.
Les sites reconnus sont des séquences dites palindromiques qu'il est bien sûr inutile
d'apprendre. En littérature, un «palindrome» est un mot que l'on peut lire aussi bien de
gauche à droite que droite à gauche. Par exemple, les mots LAVAL et RADAR sont des
palindromes (ou encore "ESOPE RESTE ICI ET SE REPOSE").
Ces enzymes ne reconnaissent que les séquences double-brin et clivent les 2 chaînes
de l'ADN. Chaque fois que EcoRI rencontre la séquence G A A T T C, elle va donc cliver
l'ADN au niveau de ses 2 brins. Par conséquent, EcoRI va fragmenter 1 molécule donnée
d'ADN suivant un profil aussi caractéristique qu'une empreinte digitale. Ces enzymes
sont donc d’une grande utilité pour la cartographie d’une molécule d'ADN, appelée carte
de restriction. Si la carte de restriction est suffisamment détaillée, elle identifie sans
équivoque une région d'un génome.
Les enzymes de restriction permettent donc de comparer 2 molécules d’ADN. En se
focalisant sur certaines région du génome (marqueurs) on peut donc savoir avec une très
grande certitude si 2 ADN proviennent du même individu. Elles sont donc très utiles en
médecine légale : recherche de paternité, criminologie.
Ces enzymes de restriction sont également très utiles et très utilisées en Biologie
Moléculaire car le clivage, souvent en chicane, engendre des extrémités cohésives.
Selon les conditions de salinité et température, ces extrémités complémentaires peuvent
se dissocier ou s'associer rapidement. Une conséquence importante de ce mode de clivage
est que les fragments obtenus à la suite de la digestion par EcoRI d'une paire quelconque
de molécules d'ADN (par exemple ADN de souris et ADN de levure) peuvent être
associés par leurs bouts collants identiques. La composition différente des régions double-
brin adjacentes n'affecte en rien l'association. Cette particularité permet donc d'effectuer ce
que l'on appelle des recombinaisons, c'est-à-dire une association entre deux fragments
d'ADN d'origine différente.
CHAPITRE 5 : LES LIPIDES
Diapositive 49. : Chapitre 5 : Les Lipides

Les lipides sont les seuls composants, que nous verrons qui ne s'organisent pas en
hauts polymères (macromolécules). Cependant, certaines catégories de lipides peuvent se
juxtaposer sur de grandes surfaces et créer ainsi des structures particulières, comme les
membranes biologiques.
Les lipides ont des fonctions biologiques hétéroclites. Outre leur rôle de
compartimentation grâce aux membranes biologiques, ils jouent aussi un rôle biologique
important comme réserve énergétique à long terme. Également rôle hormonal
(éicosanoïdes, stéroïdes) et de déterminants antigéniques (groupes sanguins).
Le terme de «lipide» (grec lipos, graisse) regroupe des composés de nature à première
vue très diverse. Ils semblent n'avoir été réunis qu'en raison d'un caractère physique
commun : leur insolubilité dans l'eau et de leur solubilité dans les solvants organiques
(éther, acétone, chloroforme). Purs, les lipides sont des substances graisseuses ou
huileuses.
Un lipide est une molécule soit complètement apolaire (lipide neutre), soit bipolaire,
c'est-à-dire une molécule amphiphile (ou amphipathique) avec une tête polaire liée à une
chaîne fortement apolaire (queue).
Nous ne verrons ici que les lipides vrais résultant de la condensation d’acides gras avec
des alcools ou des amines.
I - LES ACIDES GRAS

Diapositive 50.
Un acide gras comporte un groupement –COOH responsable de son caractère acide et
une chaîne carbonée aliphatique (type hydrocarbure) –R de longueur variable, qui donne
à la molécule son caractère hydrophobe et son aspect « gras ». La formule générale d'un
acide gras sera donc R-COOH.
Les acides gras sont monocarboxyliques (un seul groupe –COOH) et possèdent, à
quelques rares exceptions près, un nombre pair d'atomes de carbone, ce qui s'explique
par leur biosynthèse à partir de l'acétate. Les caractéristiques du radical R servent de base
à la classification des acides gras : la chaîne carbonée peut être saturée ou insaturée
(présence de 1 à 6 doubles liaisons).
Numérotation des carbones
Deux numérotations coexistent, l'une systématique et l'autre utilisée en diététique (mais
pas uniquement !). La numérotation systématique des atomes de carbone commence par
le groupement –COOH.
Un autre usage est d'attribuer aux carbones adjacents à C1 les lettres de l'alphabet grec
(C2 = a, C3 = b, etc.). La dernière lettre de l’alphabet grec, w, désigne toujours le dernier
carbone de la chaîne aliphatique quel qu’en soit le nombre. La numérotation w (en vert)
consiste donc à numéroter les C en partant de l'extrémité opposée (groupement méthyl).
Symbole
Chaque acide gras porte, en plus du commun (ex. acide linoléique) et du nom
systématique (acide 9,12-octadécadiènoïque), un symbole permettant de retrouver
rapidement et facilement la formule développée de l'acide gras.
1 - Les acides gras saturés

Ils ont une chaîne aliphatique intacte. Formule brute et formule générale :
CnH2nO2 CH3-(CH2)n-2-COOH
Nombre d'atomes de C : entre 4 et 36, avec une nette prédominance de ceux à 16 ou 18
carbones. Suivant la longueur de la chaîne carbonée, on les regroupe en 3 familles.
- Les acides gras dont le nombre de carbones est inférieur à 12 sont trouvés dans le lait
des mammifères et bien sûr dans le beurre.
- Les acides gras dont le nombre de carbones est 12 à 18 sont trouvés dans les huiles
végétales et les graisses animales.
- Les acides gras dont le nombre de carbones est supérieur à 24 sont essentiellement des
composants des cires protectrices fabriquées par des plantes, des bactéries et des insectes.
Les acides gras les plus répandus dans la nature sont l'acide palmitique (symbole :
C16 : 0) et l'acide stéarique (symbole : C18 : 0).
2 - Les acides gras insaturés

Diapositive 51.
Les acides gras peuvent être insaturés, c'est-à-dire posséder 1 (acides gras
monoinsaturés) ou plusieurs (acides gras polyinsaturés) doubles liaisons dans la chaîne
aliphatique.
Séries w
Le nombre et la localisation des doubles liaisons sont source d'une nouvelle diversité.
Cette diversité n'est pas quelconque, mais se prête au contraire à une classification, car elle
reflète des règles qui jouent au moment de la synthèse. On utilise pour cela la
numérotation w des atomes de carbone. Quelle que soit leur longueur et le nombre
d’insaturations, les acides gras insaturés dont la 1ère double liaison se situe au niveau de
l'atome 3 dans la numérotation w feront partie de la série w3, ceux dont la 1ère double
liaison se situe au niveau de l'atome 6 dans la numérotation w appartiendront à la série w6,
etc.
L'intérêt de cette numérotation w, inversée par rapport à la numérotation systématique,
est de permettre la classification des acides gras insaturés dans 4 séries principales
seulement (w3, w6, w7 et w9) et ce, quel que soit le nombre total de carbones et le nombre
de doubles liaisons. Cette numérotation w se justifie également par le fait qu'elle permet
de regrouper des molécules liées entre elles sur le plan métabolique.
Les acides gras les plus fréquents
Les acides gras insaturés les plus fréquemment rencontrés dans la nature sont :
e Acide oléique ; C18 : 1(9); série w9.
Très répandu dans toutes les huiles et les graisses animales (40% des acides gras dans la
graisse de porc et de bœuf, 80% dans l'huile d'olive).
e Acide linoléique ; C18 : 2(9,12); série w6.
Comme son nom le suggère, il est très abondant dans l'huile de lin.
e Acide linolénique ; C18 : 3(9,12,15); série w3.
Également abondant dans l'huile de lin.
e Acide arachidonique ; C20 : 4(5,8,11,14) ; série w6.
Précurseur de nombreux composés biologiques importants (leucotriènes).
3 - Propriétés des acides gras

Les liaisons C-C de la chaîne aliphatique forment un angle de 111° et vont donc décrire
des zigzags. Les molécules d'acide gras sont donc rectilignes, mais non rigides.
Point de fusion des acides gras
Les propriétés physiques des acides gras et des composés qui en contiennent sont
largement déterminées par la longueur et le degré d'insaturation de la chaîne
hydrocarbonée. C’est le cas du point de fusion.
Le point de fusion des acides gras est d'autant plus élevé que le nombre de carbones est
grand, c'est-à-dire la chaîne aliphatique longue. Ceci est dû au fait que les chaînes
aliphatiques se regroupent étroitement pour former une structure presque cristalline où
les interactions de van der Waals sont d'autant plus nombreuses que les chaînes sont
longues.
D'autre part, les doubles liaisons ont en règle générale une configuration en cis dans les
acides gras insaturés. Chaque double liaison introduit donc une brusque inflexion de ~30°.
Diapositive 52.
La présence de doubles liaisons dans la chaîne carbonée de l'acide gras introduit donc
des coudures qui ont tendance à réduire les interactions entre les molécules. Si bien que
pour un nombre de carbones fixe, le point de fusion décroît quand le nombre de doubles
liaisons augmente.
Les membranes biologiques ont un rôle de compartimentation et pour cela doivent
avoir un degré de fluidité adéquat. Elles doivent être suffisamment rigides pour permettre
une bonne séparation intérieur/extérieur, mais pas trop fluides pour permettre les
échanges. Les organismes vivants tirent profit de ces différences de température de fusion
entre acides saturés et insaturés pour garder une fluidité constante de leur membrane en
régulant sa composition en lipides. Les bactéries synthétisent par exemple plus d'acides
gras saturés et moins d'insaturés quand on les cultive à température élevée. Cet
ajustement dans la composition lipidique permet aux membranes des bactéries d'avoir
sensiblement le même degré de fluidité quelle que soit la température de culture.
Comportement vis-à-vis de l’eau
Les acides gras sont formés de 2 parties : une partie (« tête ») polaire (groupement
-COOH) et une partie (« queue ») apolaire (chaîne aliphatique).
En raison de la présence de la chaîne aliphatique, les acides gras de plus de 10 C sont
totalement insolubles dans l'eau. Lorsque l'on met un acide gras au contact de l'eau, il se
forme en surface un film monomoléculaire avec les carboxyles au contact du liquide.
Saponification
Diapositive 53.
On peut rendre les acides gras solubles dans l'eau par saponification à l’aide de cations
alcalins monovalents.
Les sels d'acide gras = savons. C'est exactement ainsi que l'on prépare le savon de la
salle de bain, à partir d'huile ou à partir de graisses animales. Les savons domestiques sont
généralement des acylates de K.
Les savons sont des molécules amphiphiles. La partie polaire des savons (–COONa) est
très fortement ionisée en solution. On aura une hydratation des savons très supérieure à
celle des acides gras. Les molécules de savon vont donc pénétrer la phase aqueuse, mais
ne vont pas former une solution vraie avec dispersion moléculaire à cause de leur chaîne
aliphatique. Les molécules de savon vont former des agrégats de forme sphérique, les
micelles (FIGURE 4.7) dans lesquelles les molécules de savon exposent leur partie polaire à
la surface en contact avec l'eau.
Les micelles délimitent donc une zone apolaire au centre, d'où l'eau est exclue et qui
pourra abriter les corps insolubles dans l'eau, d'où le pouvoir émulsifiant des savons. Les
savons peuvent donc stabiliser une émulsion en «enrobant» les substances insolubles.
Le caractère amphiphile des savons leur confère aussi des propriétés tensioactives : les
savons abaissent la tension superficielle. Il en résulte la formation de mousse. Dans une
bulle de savon, 2 couches monomoléculaires de savon prennent en sandwich une pellicule
d'eau, en exposant à l'air leur queue aliphatique.
II - LES LIPIDES SIMPLES

Diapositive 54.
Ce sont des dérivés ternaires d'acides gras ne contenant que du C, H et O. Il s'agit
d'acides gras estérifiés par des alcools que l'on classe en fonction de l'alcool :
- Les glycérides (ou acylglycérols) sont des esters du glycérol
- Les cérides sont des esters d'alcools à longue chaîne (alcools gras)
- Les stérides sont des esters de stérols (alcools polycycliques)
1 - Les glycérides (= acylglycérols)

Les glycérides sont les lipides les plus simples construits à partir des acides gras. Ce
sont des esters du glycérol (trialcool à 3 atomes de C) et d'acides gras (jusqu’à 3).
Les 3 fonctions alcool du glycérol pourront être estérifiées par des acides gras. Lorsque
le glycérol est estérifié par:
1 acide gras: ® monoglycéride (monoacylglycérol)
2 acides gras: ® diglycéride (diacylglycérol)
3 acides gras: ® triglycéride (triacylglycérol)
Les carbones 1 et 3 sont équivalents. Pour un acide gras donné, on aura donc 2 types de
monoglycérides (1- et 2- ou a- et b-monoglycérides), 2 types de diglycérides (1,2- et 1,3- ou
ab- et aa-diglycérides) et bien sûr, un seul type de triglycérides.
Les glycérides diffèrent par le nombre et la position des estérifications, mais aussi par la
nature des acides gras. Un glycéride est dit homogène lorsque les acides gras estérifiant le
glycérol sont d'un type unique: tripalmitylglycérol (= tripalmitine) du tissu adipeux,
trioléylglycérol (= trioléine) de l'huile d'olive. Il est dit mixte lorsque les acides gras sont
différents (1-palmitoyl, 2-oléylglycérol).
Point de fusion
Diapositive 55.
Le point de fusion, et donc la consistance, des glycérides est le reflet de leur contenu
(leur composition) en acides gras. A température ordinaire, le lard est solide : les acides
gras saturés (acide palmitique) y prédominent. Les huiles végétales sont liquides : les
acides gras insaturés (acides oléique et linoléique) y sont les plus nombreux.
De même, la fabrication de margarine (solide) à partir d'huile végétale (liquide)
comporte une étape de réduction des acides gras, d'où le passage à l'état solide.
Certains animaux ont poussé l'adaptation thermique jusqu'à modifier la composition en
acides gras aux changements de saison. Par exemple, la graisse de porc est d'autant plus
riche en acides gras insaturés que la température d'élevage est plus basse.
Comportement vis-à-vis de l’eau
La caractéristique principale des triglycérides est leur totale insolubilité dans l’eau. En
effet, puisque les groupements polaires hydroxyliques du glycérol et carboxyliques des
acides gras sont liés par des liaisons esters, les glycérides (et en particulier les
triglycérides), sont des molécules non polaires et insolubles dans l'eau. Ils seront, en
revanche, solubles dans des solvants moins polaires comme l’acétone.
Cela explique la présence de 2 phases dans les mélanges huile-eau (sauce vinaigrette
par exemple). Si on agite un mélange huile-eau, on obtient une émulsion très instable qui
rapidement redonnera 2 phases. Les agents tensioactifs (jaune d’œuf par ex.) stabilisent
ces émulsions en dispersant et en maintenant les triglycérides en suspension sous forme
de micelles (voir ci-dessus l’exemple des savons).
Stockage à long terme de l'énergie
Le rôle principal des triglycérides est le stockage à long terme de l'énergie. Les
triglycérides sont en effet des composés très énergétiques : leur dégradation par le
métabolisme intermédiaire permet la libération d’une grande quantité d’énergie.
Ces lipides neutres sont stockés et grande quantité dans des inclusions huileuses du
cytosol dans les graines des plantes oléagineuses. Leur rôle est de fournir l'énergie
nécessaire lors de la germination. C’est la source de nombreuses huiles utilisées en
alimentation humaine (olive, colza, tournesol…).
Les animaux se constituent eux aussi, sous forme de triglycérides, des réserves
énergétiques dans le tissu adipeux. Les cellules spécialisées dans le stockage des
triglycérides sont les adipocytes dont le cytoplasme est presque entièrement rempli de
grosses gouttelettes de graisse.
Avant leur vol non-stop, les oiseaux migrateurs font le plein en triglycérides, véritable
«kérosène» biologique.
Isolant thermique
De même, quand il faut affronter la saison froide, les animaux hibernants (marmottes,
ours) ou polaires (pingouins, phoques, ours blanc) s'entourent d'un épais manteau
adipeux. Non seulement les triglycérides servent de «fuel domestique», mais assurent
également l'isolation thermique.
Chez les animaux hibernants, le tissu adipeux est de couleur brune à cause de sa
richesse en mitochondries (centrale énergétique de la cellule). Il permettre par un
mécanisme bien particulier de dégrader les triglycérides sur place par les mitochondries
afin de produire de grandes quantités de chaleur.
2 - Les cérides
Diapositive 56.
Les cérides sont des constituants des cires animales (cire d’abeille, blanc de baleine),
végétales (cuticule des feuilles) et bactériennes (bacille de Koch). Ce sont des esters formés
par des acides gras et des alcools aliphatiques à longue chaîne carbonée, les alcools gras
(jusqu'à 30-40 atomes de C).
Propriétés
La structure à deux longues chaînes carbonées saturées fait des cérides des composés à
point de fusion élevé (60-100°C) et solides à température ordinaire. Toujours en raison de
leurs 2 longues chaînes aliphatiques, les cérides sont aussi très apolaires (donc très
hydrophobes). Ils sont seulement solubles à chaud dans les solvants organiques.
Ils sont chimiquement inertes. Ils résistent aux acides et à la plupart des réactifs et sont
difficilement saponifiables.
Rôles biologiques
Les cérides peuvent quelquefois constituer des réserves énergétiques comme dans le
cas du plancton marin. Les animaux supérieurs et l'homme ne métabolisent pas les cires,
seuls les insectes en sont capables.
Les propriétés des cérides en font des substances protectrices dont le rôle est de servir
de revêtement de protection des organismes vivants, en particulier contre l'eau (pellicule
imperméable).
➫ Les vertébrés (en particulier les animaux marins et les oiseaux aquatiques) s'en
recouvrent poils ou plumes pour les rendre répulsifs à l'eau.
➫ Les feuilles brillantes du houx, du rhododendron et de nombreuses plantes tropicales
sont recouvertes de cire qui les protège des parasites et évite une trop grande évaporation.
➫ La pellicule de cire qui recouvre certains fruits a un rôle de prévention contre
l'évaporation, le développement de moisissures et l'infection par des parasites.
➫ Protection des cellules bactériennes (paroi résistante de bacilles).
➫ De la cire d'abeille à l'huile de Jojoba, ces cérides sont utilisés comme bases des
lotions, onguents, pommades, crèmes, fards et aussi dans les enduits et encaustiques.
3 - Les stérides
Les stérides sont des esters d'acides gras et d'alcools particuliers, les stérols. Les stérols
sont des dérivés isopréniques possédant 4 cycles avec un hydroxyle (fonction alcool
secondaire) toujours à la même position. Le plus représentatif et le plus médiatisé est le
cholestérol.
Le cholestérol est très rare chez les végétaux ou les bactéries (hormis les mycoplasmes).
Chez les animaux, on le trouve en tant que constituant membranaire et comme précurseur
de molécules biologiques importantes (acides biliaires, hormones stéroïdes, vitamine D).
Les esters de stérols
Les tissus d'animaux contiennent peu d'acylcholestérols, contrairement au plasma qui
contient une forme estérifiée par des acides gras à 16 ou 18C représentant les 3/4 du
cholestérol total. Le cholestérol et ses formes estérifiées sont des molécules très
hydrophobes. Elles sont transportées avec les autres lipides sous la forme d'associations
non covalentes : les lipoprotéines.
La lanoline, graisse qui gaine les fibres de kératine de la laine, est un mélange complexe
de triterpènes, de cérides, de stérols et de leurs esters (stérides principaux : oléate de
cholestérol, palmitate de cholestérol et stéarate de cholestérol). 36 acides gras et 33 alcools
gras ont été identifiés. Sa capacité exceptionnelle à fixer l'eau (le tiers de sa masse) est
utilisée en dermatologie et dans les produits cosmétiques.
III - LES LIPIDES COMPLEXES

Diapositive 57.
Ils sont composés des mêmes éléments que les lipides simples (C, H, O), mais ils
contiennent en plus de l'azote, du phosphore, du soufre ou des oses (un ou plusieurs de
ces éléments à la fois). Ces hétérolipides sont classés par rapport à la molécule qui fixe les
acides gras :
➫ Glycérol. Ces composés se distinguent des acylglycérols par l'hétérogroupe lié au C3
du glycérol.
- glycérophospholipides
- glycéroglycolipides
➫ Sphingosine (dialcool aminé) qui définit les sphingolipides
- sphingophospholipides
- sphingoglycolipides
1 - Les glycérophospholipides (= phosphoglycérides)

Ce sont les lipides complexes les plus nombreux et les plus représentés. Comme leur
nom le sous-entend, les glycérophospholipides sont des esters d'acides gras et de glycérol
(glycérides) qui contiennent un groupement phosphate additionnel. Une des fonctions
acides du phosphate est estérifiée par une fonction alcool.
Les glycérophospholipides sont présents chez les animaux, les plantes et
microorganismes. Leur abondance est par ordre décroissant : les lécithines, les céphalines,
et les inositides.
2 - Les sphingolipides
a - Les sphingophospholipides
Les sphingophospholipides ont une allure générale semblable à celle des
glycérophospholipides, mais ne contiennent pas de glycérol. La sphingosine
(4-sphingénine) remplace d'un bloc le montage glycérol + acide gras uni au C1. Les C1, C2
et C3 de la sphingosine portent les groupements –OH, –NH2 et –OH qui sont
structuralement homologues aux groupements hydroxyles du glycérol.
Les sphingophospholipides (sphingomyélines) sont calqués sur le modèle des
glycérophospholipides et forment avec eux le groupe des phospholipides. Le groupement
X est là aussi la choline (choline sphingomyélines), plus rarement l'éthanolamine
(éthanolamine sphingomyélines).
La gaine de myéline qui entoure et isole certains neurones est riche en sphingomyélines
et leur a donné son nom.
b - Les sphingoglycolipides
Les sphingoglycolipides sont formés d'un céramide lié à une partie osidique qui
apporte sa diversité. Ils ne contiennent pas de phosphate. Bien sûr, la nature de l'acide
gras donne quelque variabilité aux sphingoglycolipides, mais c'est surtout de la partie
oligosaccharidique (qui ne dépasse pas en général une dizaine de résidus) qu'ils tirent
l'essentiel de leur individualité chimique et biologique.
On distingue 2 catégories de sphingoglycolipides suivant la nature du substituant
osidique.
➬ Les glycolipides neutres (qui comprennent les cérébrosides, lipides du
cerveau) contiennent de 1 à 6 (parfois plus) unités osidiques (D-Glc, D-Gal, D-GalNac…).
➬ Les gangliosides (nom dû au fait qu'ils furent identifiés dans les membranes
des cellules ganglionnaires du système nerveux), les sphingoglycolipides les plus
complexes. Ils contiennent un ou plusieurs restes d'acide sialique (= acide N-
acétylneuraminique, NeuAc). L'acide sialique étant porteur d'une charge négative à pH
neutre, les gangliosides seront chargés négativement et auront des parties très polaires.
Rôle biologique des sphingoglycolipides
Lors de leur découverte au siècle dernier, le rôle biologique des sphingolipides semblait
aussi énigmatique que le Sphinx, ce qui leur a valu leur nom. Outre leur participation à de
nombreuses membranes de cellules (cerveau, rate), on sait aujourd'hui que les
sphingolipides sont impliqués dans de nombreux phénomènes de reconnaissance à la
surface de la cellule.
Les sphingoglycolipides du globule rouge sont par exemple responsables de la
spécificité des groupes sanguins ABO. Plusieurs gangliosides sont des sites de fixation
pour des virus ou des toxines bactériennes. Le ganglioside GM1 est ainsi le point
d'attachement de la toxine cholérique. Enfin, il est à noter que plusieurs maladies
génétiques (maladies de Niemann-Pick, de Tay-Sachs, de Gaucher, etc.) sont liées à des
perturbations du métabolisme des cérébrosides et des gangliosides.
3 - Les phospholipides - formation des membranes biologiques

Diapositive 58.
Les glycérophospholipides forment, avec les sphingophospholipides, la classe des
phospholipides. En raison de leur forte ressemblance structurale, les
sphingophospholipides et les glycérophospholipides ont des propriétés communes,
notamment leur comportement vis-à-vis de l’eau. Ces propriétés font des phospholipides
les constituants majeurs des membranes biologiques.
Dans les phospholipides, le caractère hydrophobe des 2 chaînes hydrocarbonées des
acides gras est contrebalancé par le caractère hydrophile de la partie polaire et ionisée de
la molécule, en particulier par le groupement phosphate et le groupement X. Les
phospholipides ont donc une affinité, à la fois pour les milieux hydrophiles et pour les
milieux hydrophobes : ils sont amphiphiles.
En milieu aqueux, ils forment spontanément des bicouches. On peut, dans certaines
conditions (sonication), obtenir des vésicules sphériques creuses appelées liposomes.
Dans ces structures, les phospholipides se disposent en 2 feuillets monocouche
coalescents, de manière à exposer leurs têtes polaires vers la périphérie (eau) et à enfouir
leurs queues apolaires dans l'épaisseur membranaire. Les phospholipides forment donc
une barrière hermétique entre le contenu et le milieu extérieur.
Cette organisation joue un rôle fondamental dans la constitution des membranes
biologiques, d’où l'importance considérable des phospholipides en biologie. En effet, les
membranes biologiques sont formées de 2 feuillets lipidiques composés principalement de
phospholipides. La composition des membranes en phospholipides varie selon le type
cellulaire considéré. La majeure partie est représentée par les phosphoglycérides, mais on
trouve aussi des sphingomyélines, des glycolipides et du cholestérol. Les liposomes sont
donc en fait des modèles réduits et simplifiés des membranes biologiques.
Les membranes biologiques sont des structures omniprésentes délimitant les cellules et
les organites intracellulaires (noyau, mitochondries, chloroplastes, lysosomes…). Le rôle
premier de ces membranes est de permettre des compartimentations: la présence d'une
structure close continue empêche le libre passage des molécules et des ions d'un
compartiment à l'autre. C'est ainsi que la membrane cytoplasmique, qui sépare les milieux
extracellulaire et intracellulaire, permet le maintien de compositions différentes entre le
cytosol et le milieu externe. De même, les membranes d'organites intracellulaires
permettent le maintien de compositions différentes entre le cytosol et la lumière des
organites.
Si une compartimentation est la condition sine qua non de l'existence d'une cellule ou
d'un organite, il n'en demeure pas moins que ceux-ci ne sont pas des entités autonomes.
Leur survie et leur fonctionnement nécessite des échanges continuels de matière, d'énergie
et d'information à travers la membrane qui les délimite. Ce rôle d'échange entre les
milieux de part et d'autre de la membrane est principalement dévolu à des protéines qui
«flottent» dans les feuillets lipidiques. Elles peuvent ou non traverser la membrane de part
en part (protéines intrinsèques) ou simplement rester juxtaposées (protéines extrinsèques).
Ces protéines membranaires ont toute sorte de fonctions. Elles permettent les échanges
entre le milieu intérieur et le milieu extérieur, que ce soit au niveau des nutriments
(transporteur du glucose, transporteurs des acides aminés), des ions (canaux ioniques,
pompe à protons), des signaux hormonaux (récepteurs hormonaux), des contacts cellule-
cellule (protéines d'adhésion)…
Comme il n'y pas de bons voisins sans palissade, il ne peut y avoir de cellule ni
d'organelle sans membrane. Par conséquent, on pense que la membrane a
vraisemblablement été l'une des premières, si ce n'est la toute première, des structures
cellulaires à apparaître lors de la naissance de la vie.

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BIOCHIMIE STRUCTURALE

Mineure PASS SV-STAPS

CHAPITRE 1 : LA LOGIQUE DU VIVANT .................................................................................. 1

II - OLIGOSACCHARIDES ET POLYSACCHARIDES ................................................................. 14

III - GLYCOCONJUGUES .......................................................................................................... 17

II - LES PROTEINES .................................................................................................................. 21

Diapositive 1. : Biochimie Structurale – Mineure PASS SV-STAPS

CHAPITRE 1 : LA LOGIQUE DU VIVANT

Diapositive 2. : Chapitre 1 : La Logique du Vivant

2 - Groupes chimiques fonctionnels

confèrent leurs propriétés physiques et réactionnelles. Avant d'envisager l'étude des

3 - Les liaisons faibles

Liaisons ioniques (ou salines)

4 - Les différentes classes de biomolécules

a - Les glucides (= sucres)

b - Les protéines (ou protides)

c - Les acides nucléiques (ADN, ARN)

d - Les lipides (= corps gras)

II - L’EAU, UN SOLVANT A PART

transport des nutriments, les réactions enzymatiques du métabolisme, le transfert

1 - L'eau en tant que solvant

e Les molécules polaires ou hydrophiles (« qui aiment l’eau ») sont essentiellement

2 - Ionisation de l'eau – équilibre acido-basique

b - Notion d'acide et de base

3 - Les systèmes tampons

c - Les tampons biologiques

Les valeurs respectives des pK sont :

Nous avons donc 2 équilibres successifs caractérisés par 2 constantes d’équilibre :

4 - L'Eau en tant que réactant

CHAPITRE 2 : LES GLUCIDES

Diapositive 17. : Chapitre 2 : Les Glucides

I - LES OSES (OU MONOSACCHARIDES)

b - Représentation de Fischer - Isomérie des oses

La présence d'un carbone asymétrique dans une molécule entraine l'existence de 2

Si l'on a respecté ces règles, on peut abandonner la représentation spatiale et se

sont par définition des oses de la « série D ».

2 - Structure cyclique des oses

e A pH basique, les proportions sont inversées : on a 99% de glucose sous forme

3 - Oses d’intérêt biologique

Abréviations conventionnelles des principaux oses et de leurs dérivés

Exemple: le maltose sera donc symbolisé par : Glc (a1®4) Glc

galactose et d'une molécule de glucose. Son nom est le D-galactopyranosido (b1®4)

hétéropolysaccharide linéaire homopolysaccharide branché

CHAPITRE 3 : LES PROTEINES

Diapositive 27. : Chapitre 3 : Les Protéines

1 - LES ACIDES AMINES

Chaîne latérale électriquement chargée

Chaîne latérale polaire non chargée

Thréonine (Thr, T) : alcool secondaire

Chaîne latérale aromatique

Chaîne latérale aliphatique hydrophobe

1 - Classification et diversité des fonctions biologiques des protéines

e Protéines de réserve et nutritives

d'autres espèces ou de les protéger des lésions. Les immunoglobulines (anticorps)

appartiennent à 2 chaînes peptidiques différentes, on aura, dans ce cas, un pont disulfure

3 - Propriétés physico-chimiques des protéines

b - Composition et séquence en acides aminés

d - Spectrophotométrie d’absorption des protéines

En effet, en raison de la proportionnalité entre absorbance et concentration, si l’on

La phosphorylation d'une protéine peut, selon le cas, activer sa fonction ou l'inactiver.

4 - Structure des protéines

e - Dénaturation des protéines

leur conformation spatiale : prédominance d’hélices a dans PrPc et à la fois hélices a et

CHAPITRE 4 : LES ACIDES NUCLEIQUES