Bts1 Iacc Cours Biochimie Structurale Kouakou Christelle

République de côte d’Ivoire Ministère de l’Enseignement Supérieur et de la
Union-Discipline-Travail Recherche Scientifique
Année Académique 2019-2020
Centre Universitaire Professionnalisé
BTS & LICENCE PRO

INDUSTRIE AGRO-ALIMENTAIRE ET
CHIMIE OPTION CONTRÔLE QUALITÉ
Support de cours
Chargée du cours: Dr KOUAKOU Christelle

Ph D Nutrition and Food Sciences
NB : Tout droit de reproduction de ce document est

formellement interdit et passible de poursuites judiciaires.
Centre Universitaire Professionnalisé (CUP)
TABLE DES MATIERES

AVANT-PROPOS................................................................................................. 1
INTRODUCTION ................................................................................................. 2
CHAPITRE I : LES GLUCIDES .......................................................................... 3
I.1. Introduction ................................................................................................. 3
I.2. Importance en biologie ............................................................................... 3
I.3. Classification des glucides .......................................................................... 4
I.3.1. Les critères de classification des oses .................................................. 4
I.3.2. Les osides ............................................................................................. 5
I.3.2.1. Holosides....................................................................................... 5
I.3.2.2. Hétérosides .................................................................................... 5
I.4. Les oses ....................................................................................................... 5
I.4.1. Structure linéaire des oses.................................................................... 5
I.4.1.1. Nomenclature ................................................................................ 5
I.4.1.2. Structure du Glycéraldéhyde ......................................................... 6
I.4.1.3. Rappels sur le carbone asymétrique .............................................. 6
I.4.2. Filiation chimique des oses selon Fischer ........................................... 6
I.4.3. Série D et L des oses ............................................................................ 7
I.4.4. Principaux oses naturels selon Fischer ................................................ 9
I.4.5. Objections à la structure linéaire des oses ......................................... 10
I.4.6. Structure cyclique des oses : structure de Haworth ........................... 11
I.4.7. Intérêt de la structure cyclique ........................................................... 11
I.4.8. Structure cyclique des oses selon Haworth ....................................... 12
I.4.8.1. D Glucopyranose......................................................................... 12
I.4.8.2. D-Galactopyranose ..................................................................... 13
I.4.8.3. D-Mannopyranose....................................................................... 13
I.4.8.5. D Ribofuranose ........................................................................... 14
I.4.9. Principales propriétés des oses .......................................................... 15
I.4.10. Dérivés amines d’oses biologiques .................................................. 16
Biochimie Structurale, 1ère année BTS Cours magistral

I.4.11. Dérivés acides d’oses biologiques ................................................... 17

I.4.11.1. Acides aldoniques ..................................................................... 17
I.4.11.2. Acides uroniques ....................................................................... 17
I.4.11.3. Acide sialique = Acide N-acétylneuraminique (NANA) .......... 18
I.4.11.4. Acide ascorbique = vitamine C ................................................. 18
I.5. Les osides .................................................................................................. 19
I.5.1. Mode de liaison des oses ................................................................... 19
I.5.2. Les principaux diholosides ................................................................ 20
I.5.2.1. Le Maltose................................................................................... 20
I.5.2.2. Le Lactose ................................................................................... 21
I.5.2.3. Le Saccharose ............................................................................. 21
I.5.3. Les polyosides .................................................................................... 22
I.5.3.1. L’Amidon.................................................................................... 22
I.5.3.2. Le Glycogène .............................................................................. 23
I.5.3.3. La Cellulose ................................................................................ 23
I.5.4. Hydrolyse enzymatique des osides et polyosides .............................. 24
I.5.4.1. Hydrolyse des polyosides lors de la digestion ............................ 24
I.5.4.2. Hydrolyse des diholosides .......................................................... 24
I.5.5. Glycosaminoglycanes ........................................................................ 25
I.5.6. Les glycoprotéines ............................................................................. 26
I.5.6.1. La fraction glucidique ................................................................. 27
I.5.6.2. Liaison des fractions glucidiques et protéiques ........................... 27
I.5.6.3. Rôle biologique des fractions glucidiques .................................. 27
I.5.6.4. Les principales glycoprotéines .................................................... 28
I.6. Propriétés physico-chimiques des glucides .............................................. 28
I.6.1. Propriétés physiques : pouvoir rotatoire ............................................ 28
I.6.2. Propriétés chimiques .......................................................................... 30
I.6.2.1. Réactions affectant la fonction carbonyle ................................... 30
I.6.2.2. Réactions avec les alcools........................................................... 31

I.6.2.3. Réactions affectant toute la chaîne carbonée .............................. 31

CHAPITRE II : LES PROTIDES ....................................................................... 33
II.1. Introduction.............................................................................................. 33
II.2. Les acides aminés .................................................................................... 33
II.2.1. Formule générale .............................................................................. 33
II.2.2. Principaux acides aminés ................................................................. 34
II.2.2.1. Acides aminés aliphatiques ....................................................... 34
II.2.2.2. Acides aminés cycliques............................................................ 35
II.2.3. Propriétés .......................................................................................... 35
II.3. Les peptides ............................................................................................. 38
II.3.1. Caractéristiques d’une liaison peptidique......................................... 39
II.3.2. Séquence d’un peptide ...................................................................... 39
II.4. Les protéines ............................................................................................ 40
II.4.1. Mode de classification des protéines ................................................ 40
II.4.1.1. Selon leurs formes ..................................................................... 40
II.4.1.2. Selon leurs fonctions ................................................................. 41
II.4.1.3. Selon leur composition .............................................................. 41
II.4.1.4. Selon leur solubilité ................................................................... 42
II.4.2. Liaisons, interactions chimiques, structures et modes de repliement
des protéines ................................................................................................ 43
II.4.2.1. Liaison et interactions chimiques des protéines ........................ 43
II.4.3. Structure des protéines...................................................................... 44
II.4.3.1. Structure primaire ...................................................................... 44
II.4.3.2. Structure secondaire .................................................................. 44
II.4.3.3. Structure tertiaire ....................................................................... 44
II.4.3.4. Structure quartenaire.................................................................. 44
II.4.4. Dénaturation et valeur nutritionnelle ............................................ 44
II.4.4.1 Agents dénaturants physiques .................................................... 45
II.4.4.2. Agents chimiques dénaturants ................................................... 45

II.4.5. Hydrolyse de la liaison peptidique ................................................... 46

II.4.5.1. Hydrolyse chimique complète ................................................... 46
II.4.5.2. Hydrolyse chimique spécifique ................................................. 47
II.4.5.3. Hydrolyse enzymatique ............................................................. 47
CHAPITRE III : LES LIPIDES .......................................................................... 48
III.1. Introduction ............................................................................................ 48
III.2. Rôle biologique ...................................................................................... 48
III.3. Les acides gras........................................................................................ 48
III.3.1. Les acides gras saturés [CH3 -(CH2)n - COOH] ........................... 49
III.3.2 Les acides gras monoinsaturés ......................................................... 49

III.3.3. Les acides gras polyinsaturés .......................................................... 50
III.3.3.1. Famille linoléique (ω6) ................................................................ 50
III.3.3.1. Famille linolénique (ω3) .......................................................... 51
III.3.4. Propriétés des acides gras................................................................ 51
III.3.4.1. Propriétés physiques ................................................................. 51
III.3.4.2. Propriétés chimiques ................................................................ 51
III.3.5. Classification des lipides ................................................................. 52
III.4. Les lipides simples : glycérides et stérides ............................................ 53
III.4.1. Les glycérides .................................................................................. 53
III.4.2. Les stérides ...................................................................................... 54
III.4.3. La vitamine D3 ou Cholécalciférol................................................. 55
III.5. Glycerophospholipides ........................................................................... 55

III.5.1. L’acide phosphatidique ................................................................... 55
III.5.2. Les glycérophospholipides .............................................................. 56
III.5.3. Les Phosphatidyléthanolamines et Phosphatidylsérines ................. 57
III.5.4. Les Phosphatidylcholines ou Lécithines ......................................... 57
III.5.5. Les Phosphatidylinositols................................................................ 57
III.5.6. Propriétés des Glycérophospholipides ............................................ 58

III.5.7. Hydrolyse des phospholipides par les phospholipases ................... 59

III.6. Sphingolipides ........................................................................................ 60
III.6.1. Acylsphingosine ou Céramide ........................................................ 60
III.6.2. Les Sphingomyélines ...................................................................... 60
III.6.3. Les Glycolipides .............................................................................. 61
CHAPITRE IV : LES ACIDES NUCLEIQUES ................................................ 63
IV.1. Introduction ............................................................................................ 63
IV.2. Importance en biologie........................................................................... 63
IV.3. Composition ........................................................................................... 64
IV.3.1. Les oses ........................................................................................... 64
IV.3.1. Les bases azotées ............................................................................ 64
IV.3.2. Les nucléosides ............................................................................... 65
IV.3.3. Les nucléotides ................................................................................ 66
IV.4. Structures................................................................................................ 67
CHAPITRE V : STRUCTURES DES MEMBRANES BIOLOGIQUES .......... 73
V.1. Les constituants membranaires ............................................................... 73
V.2. Propriétés des membranes biologiques ................................................... 74
BIBLIOGRAPHIE .............................................................................................. 75

AVANT-PROPOS
La globalisation des modes de consommation requiert de plus en plus
d’attention en matière de qualité des produits offerts aux populations. La
maîtrise de la qualité est donc devenue un objectif majeur des industries. Le
technicien Contrôle qualité qui est le spécialiste du contrôle de la qualité dans
l’entreprise, réalise les contrôles physico-chimiques des matières premières et
des produits finis, les contrôles microbiologiques des produits semi-finis. Il
garantit ainsi la qualité des produits aux consommateurs et favorise leur
exportation en les conformant aux normes internationales. En outre, il participe
à l’élaboration des nouveaux procédés de fabrication et des méthodes d’analyse
dans le laboratoire de l’entreprise.
OBJECTIF DU COURS
L'objectif du cours est d'acquérir les principes fondamentaux qui sont à la
base des propriétés des principales molécules que sont : des glucides, des
protéines, des lipides et des acides nucléiques.
A la fin du cours, l’étudiant doit être capable de :
- Comprendre les éléments constitutifs de la matière vivante, en abordant
leurs structures et leurs propriétés physico-chimiques de façon à favoriser
la compréhension de leur rôle biologique.
- Comprendre la nature des interactions moléculaires et les mécanismes de
catalyse chimique qui sont à la base du fonctionnement de ces molécules.
KOUAKOU Kouadio Christelle Marina

Ph D Nutrition and Food Sciences
+225 47543239 // 01304908
christmarina@live.fr
Biochimie Structurale, 1ère année BTS IACC Cours magistral Page 1

INTRODUCTION
La biochimie est la discipline scientifique qui étudie les réactions

chimiques ayant lieu au sein des cellules. Le terme a été créé en 1903 par Carl
Neuberg d'après la racine grecque Βιοχηµeίa (biochemeia). On distingue
plusieurs grandes subdivisions de cette discipline : l'énergétique, production
d'énergie par la cellule ; l'enzymologie ou étude des catalyseurs biologiques ; le
métabolisme, divisé en anabolisme, réactions de synthèse des molécules et
catabolisme, réactions de dégradation des molécules. La biochimie, tout comme
la chimie, détaille aussi les raisons de la réactivité des molécules.
La biochimie structurale nous apprend que les êtres vivants sont

constitués de quatre grandes catégories de molécules qui sont : les glucides, les
lipides, les protéines et les acides nucléiques. Ces molécules sont constituées
principalement de carbone, d'hydrogène, d'oxygène et d'azote. Ces classes de
molécules représentent les éléments fondamentaux de l'édification et du
fonctionnement de la cellule, divisées en deux groupes, les macroéléments, et les
microéléments (aussi appelés oligoéléments), c'est-à-dire l'or, le fer, le zinc
existant à l'état de trace dans notre organisme.

CHAPITRE I : LES GLUCIDES
I.1. Introduction
Le terme « glucides » a pour origine le mot grec « glukus » qui

signifie « doux, à la saveur sucrée ». Ils sont principalement obtenus grâce à la
photosynthèse. En effet, les plantes chlorophylliennes transforment le dioxyde
de carbone de l’atmosphère en glucides en présence de la lumière. Ils constituent
l’un des trois macronutriments de notre alimentation (avec les lipides et les
protéines). Ils représentent la source d’énergie la plus importante des cellules de
notre organisme.
Les glucides sont des composés organiques comportant des fonctions

carbonylées et des fonctions alcooliques. Ce sont des molécules organiques dont
les carbones sont porteurs :
- de fonctions alcools (alcool secondaire, alcool primaire)
- d’une fonction aldéhyde ou cétonique (fonction carbonylique). il s’agit
d’aldéhyde ou de cétone poly-hydroxylées car un carbone est porteur soit
d’un aldéhyde soit d’une cétone, tous les autres étant porteurs de fonctions
alcools.
- parfois d’une fonction acide ou aminée.
I.2. Importance en biologie
 Rôle énergétique
- 40 à 50 % des calories apportées par l’alimentation humaine sont des glucides.
- Ils ont un rôle de réserve énergétique dans le foie et les muscles (glycogène).
 Rôle structural
Les glucides interviennent comme :

- Eléments de soutien (cellulose), de protection et de reconnaissance dans la

cellule.
- Eléments de réserve des végétaux et animaux (glycogène, amidon).
- Constituants de molécules fondamentales : acides nucléiques, coenzymes,
vitamines, …
- Ils représentent un fort pourcentage de la biomasse car la plus grande partie de
la matière organique sur la terre est glucidique.
 Rôle économique
- Cellulose : milliards de tonnes / an
- Amidon, saccharose : millions de tonnes / an.
 La place du glucose
- Principal carburant des tissus
- Rôle fondamental car tous les glucides alimentaires sont absorbés sons forme
de glucose ou convertis en glucose dans le foie.
- Tous les glucides sont synthétisés à partir du glucose dans l’organisme.
I.3. Classification des glucides
On distingue les oses et les osides.
I.3.1. Les critères de classification des oses
Ces critères font appel au nombre d’atomes de carbone de l’ose et à la

nature du carboxyle.
- Le nombre d’atomes de carbone : 3C (triose) ; 6C (hexose)
- La nature du carbonyle : Aldéhyde → Aldose ; Cétone → Cétose
- La combinaison de ces 2 critères caractérise l’ose :
o Aldopentose, Aldohexose, …
o Cétopentose, Cétohexose, …

I.3.2. Les osides
Ce sont des molécules dont l’hydrolyse fournit 2 ou plusieurs molécules

d’oses. Ces oses sont identiques ou différents. On en distingue 2 grands
groupes : Holosides et Hétérosides.
I.3.2.1. Holosides
- Liaison de n molécules d’oses par des liaisons glycosidiques.

- Selon le nombre d’oses constitutifs : Di-, Tri, Tétra … holosides.
- Oligosides : jusqu’à quelques dizaines d’oses.
- Polyosides : quelques centaines d’oses (cellulose, amidon).
I.3.2.2. Hétérosides
- Ils donnent par hydrolyse : oses + aglycone (partie non sucrée).

- Liaison à des protéines (glycoprotéines), à des lipides (glycolipides), à des bases.
I.4. Les oses
I.4.1. Structure linéaire des oses
I.4.1.1. Nomenclature

I.4.1.2. Structure du Glycéraldéhyde
I.4.1.3. Rappels sur le carbone asymétrique
- Il est porteur de 4 radicaux différents (exemple : C2 du glycéraldéhyde)

- Isomères optiques ou énantiomères
 Isomère dextrogyre (+)
 Isomère lévogyre (-)
 Mélange équimoléculaire des 2 isomères : Racémique (DL) inactif sur la
lumière polarisée.
- Une molécule chirale est une molécule optiquement active :
 Elle renferme au moins 1 C asymétrique
 Elle n’a pas de plan de symétrie.
- Configuration stéréochimique et pouvoir rotatoire d’un ose
En dehors du glycéraldéhyde, il n’y a aucune relation entre configuration

stéréochimique de l’ose et son pouvoir rotatoire.
I.4.2. Filiation chimique des oses selon Fischer
 Formation à partir du D-Glycéraldéhyde (par addition de C successifs)

Triose → Tétrose → Pentose → Hexose
3C 4C 5C 6C

 Un Triose → Deux Tétroses
I.4.3. Série D et L des oses
 Oses de la série D
 Ils sont rattachés au D-Glycéraldéhyde : la configuration spatiale de
l’hydroxyle porté par le C sub-terminal de l’ose (ou Carbone n-1) est
identique à celle du D-Glycéraldéhy- de.
 La plus grande majorité des oses naturels sont de la série D.
 Oses de la série L
Ils dérivent par voie chimique du L-Glycéraldéhyde.

Filiation des oses selon Fischer (série D)
Par addition successive d’un carbone, on obtient à chaque étape la formation

de 2 isomères (1 triose→ 2 tétroses → 4 pentoses → 8 hexoses).

I.4.4. Principaux oses naturels selon Fischer
Epimères :
- L’épimérisation se fait par voie chimique ou enzymatique (épimérase).
- Le Galactose est épimère en 4 du Glucose. L’absence d’épimérase
empêche la transformation du Galactose en Glucose et entraîne une des
formes de la galactosémie congénitale du nouveau-né.
- Le Mannose est épimère en 2 du Glucose (c’est un épimère chimique =
épimère vrai).

I.4.5. Objections à la structure linéaire des oses
En solution dans l’eau, les oses existent sous forme cyclique. Nous citerons
deux objections à la structure linéaire :
 Formation d’Acétal
 Un aldose ou une cétone vrais fixe deux molécules d’alcool
 Un aldose ou un cétose ne fixent qu’une seule molécule d’alcool

Aldose ou Cétose + R’OH Hémiacétal uniquement
 Mutarotation (anomères)
La valeur du pouvoir rotatoire d’un ose (mesurée au polarimètre) n’est
pas fixée immédiatement ; elle le devient au bout d’un certain temps. Ce
phénomène est lié à l’existence de 2 formes isomériques, l’anomère α ou β à
l’origine de la mutarotation. Ces 2 anomères différent par la position dans
l’espace du OH hémiacétalique.
αD Glucose +
112°
+ 52°7
βD Glucose + 18°7
Ces objections permettent de montrer qu’en solution les oses existent non
pas sous forme linéaire mais sous forme cyclique.

I.4.6. Structure cyclique des oses : structure de Haworth
Le cycle est formé par une liaison dans la molécule d’ose entre la fonction
carbonylique (aldéhyde ou cétone) et un OH alcoolique = liaison
hémiacétalique.
- La structure est convexe vers l’observateur.

- Par cette convexité, les C1 et C6 sont proches dans l’espace.
- La rotation des valences autour du C5 permet de mettre sur un même plan
les atomes participant à la cyclisation, soit : le C1, le C5 et l’Oxygène du
C5.
- Le cycle à 6 sommets qui en résulte est appelé pyranique, car il est issu du
pyrane.
I.4.7. Intérêt de la structure cyclique
La structure cyclique explique les objections à la structure linéaire des

oses et les propriétés de ceux-ci :
- La fonction aldéhyde ou cétonique de l’ose, partiellement dissimulée
(hémiacétal), est appelée pseudo-aldéhydique ou pseudo-cétonique.

- Il existe un carbone asymétrique (C1 des aldoses ; C2 des cétoses) en raison de

l’hémiacétalisation interne qui conduit à 2 anomères : α et β
- L’anomère α a un OH hémiacétalique du même côté que le OH porté par le C
sub-terminal qui détermine la série. Il a le pouvoir rotatoire le plus élevé.
- L’anomère β a les propriétés inverses.
I.4.8. Structure cyclique des oses selon Haworth
Deux structures cycliques sont possibles.

- La forme pyranique correspond à un hérérocycle à 6 sommets (5 C et 1 O).
- La forme furanique correspond à un hétérocycle à 5 sommets (4 C et 1 O).
I.4.8.1. D Glucopyranose
- Le Glucose naturel (D (+) Glucose) est très répandu dans la nature. C’est
le principal carburant de l’organisme et le carburant universel du fœtus.
- La polymérisation du Glucose conduit au Glycogène (foie, muscles).
- La glycémie est la concentration de Glucose à l’état libre dans le sang
(0,80g/L soit 4,4 mM/ L).
- Le Glucose est réducteur. La Glucose oxydase l’oxyde en acide
aldonique :
- Son pouvoir rotatoire est dextrogyre.

I.4.8.2. D-Galactopyranose
 Il intervient dans la composition de :

- Lactose = D Gal + D Glc
- Cérébrogalactosides du cerveau
- Certains glycolipides et glycoprotéines
 Son pouvoir rotatoire est dextrogyre.
I.4.8.3. D-Mannopyranose
- Il est présent surtout dans les végétaux.

- C’est un constituant des glycoprotéines chez l’homme.
- Son pouvoir rotatoire est dextrogyre.
1.4.8.4 D-Fructofuranose
- On le trouve surtout dans les fruits d’où son nom.
- Son pouvoir rotatoire est lévogyre d’où son nom de Lévulose.
- Il est présent dans le liquide spermatique chez l’homme où il participe
au mouvement des spermatozoïdes.

- Il est présent sous forme furanique dans le saccharose.

- La cyclisation se fait entre le C2 (cétone) et le C5.
I.4.8.5. D Ribofuranose
- La forme furanique est la forme habituelle des pentoses combinés dans les
acides nucléiques (ARN).
- Le βD Ribofuranose est lié aux bases puriques et pyrimidiques par une
liaison N-osidique (nu- cléosides, nucléotides).
- Il intervient dans la structure des coenzymes : NAD, NADP, ATP.
La forme biologique est la forme furanique (1 - 4)
- Dans le Désoxyribose le OH en 2 est remplacé par H (ADN).

I.4.9. Principales propriétés des oses
- Certains oses (fructose) ou osides (saccharose) ont un goût sucré.

- Les oses sont très hydrosolubles en raison de leurs nombreuses fonctions
alcooliques.
- Les aldoses sont réducteurs par leur fonction hémiacétalique (pseudo-
aldéhydique). Les cétoses sont très peu réducteurs :
- La Glucose oxydase oxyde spécifiquement le Glucose en acide

gluconique.
- Les oses se réduisent en polyols par voie chimique ou enzymatique
 La fonction aldéhydique ou cétonique est réduite en alcool

 Glucose Glucitol (ou Sorbitol)
 Galactose Galactitol (ou Dulcitol)
 Mannose Mannitol
 Ribose Ribitol
 Le Fructose donne 2 polyols car la réduction du C= O entraîne la
formation d’un *C asymétrique :
- Les oses subissent une inter-conversion et une épimérisation en milieu

alcalin.

 Inter-conversion
 Epimérisation : Epimères en C2 :
Glucose Mannose
Comme nous l’avons vu précédemment, une épimérisation en 4 peut se faire par
voie enzymatique grâce à une épimérase :
Glucose Galactose
- Les oses sont estérifiables : exemples du Glucose - 6 - Phosphate, du

Fructose 1, 6 - bis Phosphate, molécules importantes du métabolisme
énergétique.
I.4.10. Dérivés amines d’oses biologiques
- Deux osamines ont un intérêt biologique : la Glucosamine et la

Galactosamine [-OH en 2 rem- placé par -NH2]
- Le -NH2 est souvent acétylé pour donner une N-acétylglucosamine ou

une N-acétylgalactosamine
- Les osamines sont des constituants des glycolipides, des
glycosaminoglycanes et des glyco- protéines.

I.4.11. Dérivés acides d’oses biologiques
I.4.11.1. Acides aldoniques
On les obtient par oxydation de la fonction hémiacétalique des aldoses par

les halogènes (les cétoses ne réagissent pas).
I.4.11.2. Acides uroniques
- On les obtient par oxydation de la fonction alcool primaire sur le C6.

- Ce sont des constituants des Glycosaminoglycanes

- Leur rôle biologique est essentiel dans la détoxification hépatique.
I.4.11.3. Acide sialique = Acide N-acétylneuraminique (NANA)
- L’acide neuraminique est le produit de condensation de : Acide pyruvique

+ D mannosamine.
- Ce sont des constituants des glycoprotéines et glycolipides de la paroi des
cellules eucaryotes.
- L’acide sialique est l’acide N-acétylneuraminique (NANA).
I.4.11.4. Acide ascorbique = vitamine C
- Les vitamines ne sont pas synthétisées par l’organisme et sont nécessaires en

faible quantité.
- La vitamine C est indispensable, car elle n’est pas synthétisée par
l’organisme chez l’homme. Sa carence conduit au scorbut.
- C’est une vitamine hydrosoluble. Seule la forme L est active
- C’est un monoacide car elle a un seul H mobile. Sa fonction ène-diol est
caractéristique.
- Elle possède un pouvoir très réducteur. Elle est donc facilement oxydable en
acide déhydro-ascorbique qui est aussi biologiquement actif.
- Rôle biologique : c’est le coenzyme de la prolylhydroxylase qui intervient
dans la synthèse d’hydroxyproline. Elle intervient aussi dans la synthèse des
stéroïdes.
- Sa carence entraîne des anomalies de la synthèse du collagène, la fragilité
des parois vasculaires.

I.5. Les osides
Les osides sont des molécules qui donnent par hydrolyse 2 ou plusieurs
molécules d’oses. Ces oses peuvent être identiques ou différents.
I.5.1. Mode de liaison des oses
Deux oses sont unis entre eux par une liaison osidique (ou glycosidique)
pour donner un diholoside. Selon le mode de liaison des 2 oses le diholoside est
non réducteur ou réducteur.
 Diholoside non réducteur : liaison osido-oside
Il y a condensation de la fonction hémiacétalique de chaque ose par une
liaison osido-oside

 Diholoside réducteur : liaison osido-ose

Il y a condensation d’une fonction hémiacétalique d’un ose avec une
fonction alcoolique d’un second ose par une liaison osido-ose. Il reste donc dans
le diholoside un -OH hémiacétalique libre responsable du pouvoir réducteur de
la molécule.
L’association de 2 oses donne un diholoside, de 3 oses donne un triholoside, etc.
I.5.2. Les principaux diholosides
I.5.2.1. Le Maltose
- C’est un produit d’hydrolyse obtenu lors de la digestion des polyosides

(amidon et glycogène) par les amylases.
- Il est formé par l’union de 2 molécules de glucose unies en α 1-4. C’est
un oside réducteur.
- Il est hydrolysé en 2 molécules de glucose par une enzyme spécifique, la
maltase.

I.5.2.2. Le Lactose
- Il est présent dans le lait de tous les mammifères.

- C’est un diholoside réducteur constitué d’une molécule de Gal et d’une
molécule de Glc unies par une liaison β 1-4 osidique.
I.5.2.3. Le Saccharose
- C’est un diholoside non réducteur, très répandu dans les végétaux. C’est le
sucre de table.

- Le saccharose a un pouvoir rotatoire dextrogyre. Par hydrolyse il donne

naissance à un mélange lévogyre. Ceci s’explique car, dans le mélange, le
pouvoir rotatoire lévogyre du fructose (- 92°) est supérieur au pouvoir
rotatoire dextrogyre du glucose (+ 52°). Cette propriété a valu au mélange
le nom de sucre interverti.
- Le saccharose est hydrolysable par voie enzymatique avec une α
glucosidase ou une β-fructosidase.
I.5.3. Les polyosides
Les polyosides homogènes sont constitués d’un seul type d’ose. Ce sont
soit des polyosides de réserve (amidon, glycogène) soit des polyosides de
structure (cellulose).
Contrairement aux protéines et aux acides nucléiques, le poids moléculaire
des polyosides n’est pas défini car leur programme de synthèse est déterminé par
les enzymes.
I.5.3.1. L’Amidon
- C’est le polyoside végétal le plus abondant (réserve glucidique), qui a un

rôle nutritionnel important chez l’homme et l’animal.
- Il est synthétisé dans les grains d’amyloplastes des cellules végétales.
- Son poids moléculaire est variable selon l’espèce végétale et peut atteindre
plusieurs millions.
- Il est constitué d’une chaîne principale faite de glucoses unis en α1-4 et de
ramifications (ou branchements) faites de glucoses unis en α1-6.

I.5.3.2. Le Glycogène
- C’est la forme de stockage du glucose dans le foie et les muscles

- C’est un polyhoside plus ramifié que l’amidon car ses branchements sont
plus nombreux (liaisons α1-6) et plus rapprochés. C.
I.5.3.3. La Cellulose
- C’est un polyoside linéaire qui représente 50 % du carbone végétal.

- Il est formé de l’union de 2 Glucoses unis en β 1-4 (cellobiose). Il est
hydrolysé par une β glucosidase (cellulase) non présente dans le tube
digestif chez l’homme. La cellulose n’est donc pas hydrolysée lors de la
digestion chez l’homme.
Motif de structure de la Cellulose

I.5.4. Hydrolyse enzymatique des osides et polyosides
Cette hydrolyse est réalisée par des osidases qui sont spécifiques :
- de la nature de l’ose
- de la configuration anomérique α ou β de la liaison osidique
- de la dimension des unités attaquées dans le polyoside.
I.5.4.1. Hydrolyse des polyosides lors de la digestion
L’amidon représente la moitié des glucides apportés par l’alimentation chez

l’homme. Sa digestion se fait dans le tube digestif grâce à différents enzymes
spécifiques.
- Les α amylases (α 1-4 glucosidases) : Elles agissent en n’importe quel
point de la chaîne sur les liaisons α1-4 pour donner des molécules de
maltose et des dextrines limites car leur action s’arrête au voisinage des
liaisons α1-6. Il existe une amylase salivaire, peu active car elle est
inactivée par le pH acide de l’estomac et, surtout, une amylase
pancréatique très active.
- L’enzyme débranchante ou α 1-6 glucosidase : Il scinde la liaison α1-6
glucosidique, c’est-à-dire les points de branchement. Il est présent dans la
bordure en brosse de l’intestin.
- La maltase : Tous les maltoses obtenus précédemment sont hydrolysés en
2 molécules de glucose par la maltase (α1-4 glucosidase).
I.5.4.2. Hydrolyse des diholosides
- La β fructosidase (saccharase ou invertine) hydrolyse le saccharose :

Saccharose Glucose + Fructose
- La β galactosidase (lactase intestinale du nourrisson) hydrolyse le
lactose :
Lactose Glucose + Galactose

- La β glucosidase, absente chez l’homme, hydrolyse la cellulose.

- La maltase est une α1-4 glucosidase spécifique qui hydrolyse le maltose
en 2 molécules de glucose.
I.5.5. Glycosaminoglycanes
Ce sont des polyosides hétérogènes qui résultent de la polycondensation

d’osamines et d’acides glucuroniques.
 L’acide hyaluronique
- Il représente une barrière pour les substances étrangères. Il est présent
dans l’humeur vitrée et dans les articulations où il a un rôle de
lubrifiant.
- C’est le plus simple des glycosaminoglycanes. Il est constitué de
motifs disaccharidiques répétés n fois :
[Acide β D glucuronique + N-acétyl D glucosamine]n
- Les liaisons sont :
 β 1-3 dans le motif
 β 1-4 entre les motifs
- L’acide hyaluronique a un poids moléculaire très élevé et de très

nombreuses charges négatives. Il n’y a pas de sulfates.
- Il est hydrolysé par une enzyme de dépolymérisation, la
hyaluronidase qui agit entre les chaînons, sur les liaisons β 1-4. Cette
enzyme se retrouve dans les bactéries, le venin de serpent, le sperme
où elle facilite la pénétration du spermatozoïde dans l’ovule lors de la
fécondation en hydrolysant l’enveloppe de l’ovule.

 Les chondroïtines sulfates

- On les trouve dans le tissu conjonctif et le cartilage.
- Elles sont constituées de la polycondensation de motifs disaccharidiques
: [Acide β D glucuronique + N-acétyl galactosamine]n
- Les liaisons sont également β 1-3 dans les motifs et β 1-4 entre les motifs.
- Elles sont très riches en charges négatives en raison des groupements
sulfates et uronates.
- Elles fixent donc fortement les cations. Les sulfates sont fixés en C4
ou C6 de la galactosamine.
 L’héparine
- C’est un anticoagulant physiologique qui est présent dans de
nombreux tissus (foie, pou- mon, reins, cœur).
- Elle est constituée de la polycondensation de :
[Acide α D glucuronique + D Glucosamine N-Sulfate]n
- Les liaisons sont α 1-4 dans le motif et entre les motifs.
- Les sulfates sont indispensables à l’activité biologique, ils sont
fixés sur l’azote et l’alcool primaire en 6 de la glucosamine mais
certaines héparines peuvent en contenir beaucoup plus.
I.5.6. Les glycoprotéines
Ce sont des hétéroprotéines qui résultent de l’union d’une fraction

glucidique (de type oligoside) et protéique par des liaisons covalentes. Elles sont

très répandues dans la nature et ont des fonctions biologiques très variées. Elles
renferment plus de 5 % de glucides.
I.5.6.1. La fraction glucidique
On trouve 4 groupes de glucides :

- Oses : D mannose et D galactose
- 6-désoxyhexoses : L fucose (6 désoxy L galactose)
- Glucosamine et galactosamine souvent acétylées
- Acide N-acétylneuraminique (NANA) souvent terminal qui donne leur
caractère acide aux glycoprotéines.
- Enchaînement glucidique souvent ramifié, caractéristique (glycosyl-
transférases spécifiques).
I.5.6.2. Liaison des fractions glucidiques et protéiques
La liaison se fait entre le groupement réducteur terminal de la fraction

glucidique et un acide aminé de la protéine au niveau :
- d’une fonction alcool d’un acide aminé alcool (sérine, thréonine) = liaison
O-Glycosidique
- d’une fonction amide de la glutamine ou de l’asparagine : liaison N-
glycosidique
- la liaison se fait sur un motif spécifique, dans un environnement approprié
de la protéine.
I.5.6.3. Rôle biologique des fractions glucidiques
- Elles permettent la reconnaissance spécifique par d’autres protéines

comme les lectines.
- Elles interviennent dans l’interaction cellule-cellule : contact, transfert
d’information, …

- Elles influencent le repliement des protéines.

- Elles protègent les protéines contre les protéases.
- La spécificité des groupes sanguins dépend de la fraction glucidique des
glycoprotéines des globules rouges.
I.5.6.4. Les principales glycoprotéines
- Les hormones hypophysaires : LH et FSH.

- Les glycoprotéines du plasma : Orosomucoïdes, haptoglobine.
- Les glycoprotéines du blanc d’œuf : ovalbumine.
- Les glycoprotéines végétales ou lectines, sont des réactifs utilisés pour
leurs propriétés d’agglutination des globules rouges, leurs propriétés
mitogènes, etc.
I.6. Propriétés physico-chimiques des glucides
I.6.1. Propriétés physiques : pouvoir rotatoire
Lorsqu’un faisceau lumineux est envoyé sur un cristal particulier appelé

polariseur, il sort de ce cristal un rayon sur un seul plan. Cette lumière est dite
polarisée.
Si la lumière polarisée passe sur un cristal identique au précédent (analyseur),
mais faisant un angle de 90° avec lui, il ne sort de ce analyseur aucune lumière
polarisée réapparaît, alors, la solution est dite optiquement active (douée
d’activité optique).
Pour faire disparaître à nouveau la lumière polarisée, il faut tourner l’analyseur
d’un angle α, qui est l’angle de dérivation de la lumière polarisée par la solution.
Le pouvoir rotatoire d’une substance A en solution est l’angle α dont est dérivée
le plan de la lumière polarisée qui effectue, dans la solution de concentration C,
un trajet optique de longueur L.
Le pouvoir rotatoire est exprimé par la relation de Biot :

(α) = [α]D20.C.l
[α]D20 = pouvoir rotatoire spécifique
C = concentration en g/ml de la substance en solution
l = trajet optique (épaisseur de la solution) en dm
Le pouvoir rotatoire spécifique d’une substance est le pouvoir rotatoire mesuré
dans les conditions suivantes :
- Température : 20°C
- Lumière monochromatique : raie D de sodium de longueur d’onde λ =
589 nm
- C = 1 g/ml et l = 1 dm
Lorsque la lumière est déviée à la droite de l’observateur (substance destrogyre),
le pouvoir rotatoire est noté +. Lorsque la lumière est déviée à gauche de
l’observateur (substance lévrogyre), le pouvoir rotatoire est noté -.
Pouvoir rotatoire d’un mélange

Le pouvoir rotatoire d’un mélange de substance A et B en solution est égale à la
somme des pouvoirs rotatoires de A et de B.
(α(A,B)) = (αA) + (αB) = [αA]D20.CA.l + [αB]D20.CB.l
Le pouvoir rotatoire spécifique d’un mélange A et B est égal à la somme du

produit du pouvoir rotatoire spécifique par la proportion de chaque composé
dans le mélange.

[αAB]D20 = [αA]D20.PA + [αB]D20.PB.
Si dans une solution, on a 1/3 de A pour 2/3 de B,

[αAB]D20 = [αA]D20.1/3 + [αB]D20.2/3
Pouvoir rotatoire molaire
(αM) = (α).PM
I.6.2. Propriétés chimiques
I.6.2.1. Réactions affectant la fonction carbonyle
a) Oxydation
 Oxydation ménagée
L’iode ou le brome en milieu hydraté et alcalin, oxyde la fonction pseudo-
aldéhydique des oses pour donner un acide : l’acide aldonique. Le
glucose s’oxyde ainsi en donnant l’acide gluconique, encore appelé
l’acide saccharidique. L’oxydation du galactose donne l’acide mucique.
Dans ces mêmes conditions, les cétoses ne sont pas oxydés.
 Oxydation brutale
Un oxydant plus énergique, l’acide nitrique dilué à chaud oxyde à la fois
la fonction carbonyle et la fonction alcool primaire pour donner un
diacide : l’acide aldarique. Les cétoses subissent une oxydation
complexe avec rupture de la chaine carboné et formation d’acide
oxalique. L’acide nitrique concentré et à chaud sur un cycle provoque son
ouverture et l’élimination des carbones qui n’en font pas partie.
b) Réduction
Les réductions chimiques par borohydrure de Lithium (LiBH4) ou le
borohydrure de sodium (NaBH4) ou en présence du Nickel Raney ou par suite

d’une action enzymatique transforment l’aldéhyde en alcool primaire et les

cétones en alcool sécondaire pour former un dérivé-itol. Le glucose et le
fructose donne un même hexa-alcool, le sorbitol, composé naturel.
I.6.2.2. Réactions avec les alcools
La fonction pseudo-aldéhydique réagit avec un alcool en présence d’un acide

dilué pour donner un dérivé oside créant une liaison glycosidique ou liaison
osidique.
I.6.2.3. Réactions affectant toute la chaîne carbonée
Les acides concentrés à chaud (HCl) à froid (H2SO4) affectent la molécule

d’ose par déshydratation intramoléculaire donnant un dérivé furfural selon la
réaction :

Avec les pentoses, la réaction donne un dérivé furfural
Ces composés sont des intermédiaires pour le dosage des sucres. Ils se
condensent avec les dérivés phénoliques en donnant naissance à des produits
colorés dont l’intensité de la coloration est proportionnelle à la quantité de
sucres présents dans le milieu (exemple de dosage de sucres par le phénol-
sulfurique ou l’acide dinitrosalicylique).

CHAPITRE II : LES PROTIDES
II.1. Introduction
Présentes chez tous les êtres vivants, des bactéries à l’homme, les protéines
sont de très gros biopolymères formés à partir de seulement 20 monomères
différents. Ces monomères sont des a-aminoacides qui s’unissent par des
liaisons peptidiques pour former des chaînes polypeptidiques linéaires. Ces α-
aminoacides constituent un alphabet universel, apparu il y a plus de deux
milliards d’années, grâce auquel sont écrites des milliers de séquences, toutes
différentes, propres chacune à une protéine.
II.2. Les acides aminés
Les acides aminés sont de petites molécules quartenaires composés de C,

H, O, N. ils existent sous plus de 300 formes différentes dans la nature.
Seulement 20 d’entre eux rentrent dans la constitution d’unités monomériques
des peptides et des protéines de l’organisme humain. Un acide aminé est un
composé possédant une fonction acide et une fonction basique qui est aminée.
Autrement dit, ils ont un groupement acide carboxylique (-COOH) et un
groupement amine, généralement primaire (-NH2).
II.2.1. Formule générale
Le carbone portant la fonction carboxylique acide est dit "0", donc le

carbone suivant est le carbone α. Il porte la fonction amine NH2. Ce sont donc
des acides α aminés. On trouve en gros 20 acides aminés naturels
protéinogènes, combinés ou non soit entre eux, soit avec d'autres molécules.

Structure d’un acide aminé
II.2.2. Principaux acides aminés
II.2.2.1. Acides aminés aliphatiques
Le radical R est une chaîne carbonée, ramifiée ou non :
Acides aminés à chaîne hydrocarbonée:
Acides aminés hydroxylés / Acides aminés soufrés :
Acides aminés dicarboxyliques et leurs amides:
Acides aminés basiques :

II.2.2.2. Acides aminés cycliques
L'atome d'azote des acides hétérocycliques est en fait une imine : acides
iminés.
Acides aminés aromatiques:
Acides aminés hétérocycliques:
II.2.3. Propriétés
 Carbone asymétrique
A l'exception de la glycine, tous les acides aminés comportent au moins un

carbone asymétrique. Comme dans le cas des glucides, on distinguera les deux
séries, D et L, mais les acides aminés naturels sont de la série L (glucides de
la série D).
Pour les mêmes raisons, ces molécules sont dotées d'un pouvoir rotatoire.

 Dissociation
En fonction du pH du milieu, les fonctions acides ou basiques se
dissocient. Par exemple, en milieu acide, un excès de protons bloque la fonction
carboxyle, qui ne se dissocie pas, tandis que la fonction amine peut accepter un
proton supplémentaire :
Les constantes de dissociation

des deux fonctions sont elles
aussi caractéristiques del'acide
aminé :
Bien que les valeurs exactes

varient d'un composé à
l'autre, on peut considérer
que :
K1±10-4 à 10-6 et K2±10-8 à 10 10.
A pH = 7, pour des valeurs moyennes de K1 = 10-5 et K2 = 10-9, on a :
Ce qui revient à dire qu'à pH = 7, il y a une molécule non dissociée pour 100
molécules ionisées. De la même façon, on calcule :

Il y a là aussi 1% de formes non dissociées.

Lorsque la concentration en H+ est égale à K1, c'est à dire quand pK1 = pH, il
y a autant de molécules non dissociées que d'anions.
Le pK correspond au pH de demi-dissociation.
Les acides aminés sont donc des composés amphotères, les deux fonctions
sont ionisables. On définit le point isoélectrique ou pHi comme la valeur du
pH pour laquelle on obtient une forme comportant les deux fonctions ionisée et
appelée amphiion. Le pHi est une valeur caractéristique de l'acide aminé.
La présence de plusieurs groupes carboxyles ou aminés sur une même

molécule entraîne une modification du pHi par rapport à une molécule n'ayant
qu'un seul de chaque groupement. Le pHi est alors calculé sur l'ensemble des
groupements.
En fonction de l'ionisation de l'acide aminé, il se déplacera dans un champ

électrique soit vers la cathode (s'il est chargé positivement), soit vers l'anode
(charge négative).
 Solubilité
Les acides aminés sont solubles dans l'eau, pas dans les solvants
organiques (la nature du radical peut cependant modifier cette solubilité).
 Réactivité
La liaison peptidique est liée à la présence des deux groupements qui
peuvent réagir ensemble pour former une liaison peptidique :

Les atomes engagés dans la liaison peptidique sont tous placés dans le
même plan.
Grâce à cette liaison peptidique, des polymères de taille parfois très grande
peuvent être formés :
Acide aminé = 1 < oligopeptide < 4 - 5 < polypeptide < 100 < protéine
Sujet des chapitres suivants.
- Réactions liées au carboxyle :
A pH très élevé, il peut donner un sel. La décarboxylation peut être réalisée
chimiquement ou par une enzyme. Elle conduit à la formation d'une amine
simple (R-CH2-NH2), et elle intervient fréquemment dans le métabolisme (inter
conversion de composés).
- Réactions liées à l'amine : Les hydrogènes de l'amine peuvent être

substitués par d'autres radicaux, aliphatiques, aromatiques, etc. Les acides
dicarboxyliques et leurs amines sont importants pour le transfert des
groupements aminés : intervention de transaminases :
Glu + AOA αKG + Asp Glu + Pyr α KG + Ala
II.3. Les peptides
Un peptide est une molécule résultant de la condensation d’acides aminés

liés les uns aux autres par des liaisons peptidiques. Cette liaison s’effectue entre
le COOH alpha d’un aminoacide et le NH2 alpha d’un autre aminoacide. La
réaction du biuret permet le dosage des peptides en milieu alcalin : les
liaisons peptidiques forment un complexe violet en présence d'ions cuivriques.
Leurs propriétés sont intermédiaires entre celles des acides aminés et celles des

protéines. Ils sont plus ou moins solubles dans l'eau, et présentent un caractère
amphotère, lié à leur pHi.
On parle de :
- Oligopeptide, lorsqu’on a un enchainement de 4 à 10 acides aminés ;
- Polypeptide, lorsqu’on a un enchainement de moins de 100 acides
aminés ;
- Protéine, lorsqu’on a un enchainement de plus de 100 acides aminés.
II.3.1. Caractéristiques d’une liaison peptidique
- Le caractère de la liaison peptidique est légèrement acide, ce qui contribue

à créer de nouvelles propriétés, différents celles des acides aminés.
- La liaison peptidique est hydrolysable en milieu acide concentré et à
chaud.
- Un peptide possède de nombreux groupement ionisables libres (extrémités
N et C terminales, groupements ionisables des groupements latéraux R), il
va donc exister sous de nombreuses formes ioniques différentes, il
possède un pHi. Le pHi est, comme pour les AA, la demie somme des
pKa qui entourent la forme amphionique.
- Les peptides à partir de 4 AA peuvent être mis en évidence par la réaction
du biuret, qui est caractéristique de la liaison peptidique. Le peptide, en
milieu très alcalin, réagit avec le cuivre Cu2+ pour donner un complexe
rose.
II.3.2. Séquence d’un peptide
La séquence d’un peptide est l’ordre d’enchainement des AA. Par

convention un peptide s’écrit en commençant par l’extrémité N terminale,
(groupement –NH2 libre) et en terminant par l’extrémité C terminale
(groupement –COOH libre)

II.4. Les protéines
- Il existe 20 AA majeurs entrant dans la composition des protéines (plus

quelques autres, un peu originaux).
- Les conventions d'écriture placent la fonction N terminale à gauche,
et la fonction C terminale à droite.
- Les protéines jouent différents rôles dans l'organisme : structure
(maintien de la membrane plasmique) ou métabolisme (enzymes ;
protéines porteuses,…)
II.4.1. Mode de classification des protéines
II.4.1.1. Selon leurs formes
 Protéines fibreuses
Les chaînes polypeptidiques sont allongées et enroulées autour d’un axe
sous une forme hélicoïdale. Ce sont des protéines de structure. Elles peuvent être
extracellulaires et seront alors insolubles dans l’eau et auront une fonction de
protection. Dans ce groupe, on peut citer :
- La kératine  des cheveux,
- La fibroïne de la soie,
- L’élastine de la peau,
- Le collagène des tendons
Elles peuvent être également intracellulaires, citons par exemple la

myosine et la tropomyosine des cellules musculaires.
 Protéines globulaires
Les protéines globulaires sont solubles dans l’eau et sont de forme
sphérique. Elles ont une structure beaucoup plus complexe que les protéines

fibreuses mais elles présentent une bien plus grande variétés d’activités
biologiques. Elles peuvent être membranaires et auront alors des rôles comme :
- Transporteur
- Récepteurs,
- Canaux ioniques
- Protéines d’adhésion cellulaire…
Elles peuvent être solubles et donc être des protéines circulaires

plasmatiques comme l’albumine.
II.4.1.2. Selon leurs fonctions
Elles peuvent intervenir dans :

- La structure et le soutien, c’est le cas du collagène, de l’élastine, des
glycoprotéines membranaires
- La contraction : actine, myosine
- La réception de signaux tels les récepteurs membranaires de l’insuline
- L’immunité, c’est le rôle des immunoglobulines
- Les catalyses : ces protéines joueront donc également un rôle dans le
métabolisme, la réplication et la transcription de l’ADN, la contraction
musculaire, le signal cellulaire.
II.4.1.3. Selon leur composition
On distingue deux grands types de protéines :

- Holoprotéines : protéines ne contenant que des acides aminés ;
- Hétéroprotéines : protéines ne contenant une partie protéique
(l’apoprotéine) et une partie non protéique (groupement prosthétique).
Ces deux parties sont liées de différentes façons : liaison covalente,
ionique, hydrogène, hydrophobe. Ce groupement prosthétique peut être :
 Des oses : on parle de Glycoprotéines libérant du glucose

 Un atome métallique ionisé : on parle de métalloprotéines

contenant des métaux (Fe,Cu,Zn, …)
 Des lipides : on parle de lipoprotéine et de protéolipides
libérant des lipides ;
 Des pigments : on parle de chromoprotéines associés à des
pigments (chlorophylles, caroténoïdes)
 De l’orthophosphate : on parle de phosphoprotéines qui
libèrent des phosphates, comme les caséines
 Des coenzymes ou des acides nucléiques : on parle de
nucléoprotéines qui forment une architecture complexe avec
les acides nucléiques
II.4.1.4. Selon leur solubilité
 Albumines
Solubles dans l'eau distillée. Précipitent par addition de sulfate d'ammonium
entre 70 et 100% de la saturation. pHi < 7 (caractère acide).
 Globulines
Insolubles dans l'eau pure, mais solubles dans les solutions salines diluées (NaCl
5%), précipitent par addition de sulfate d'ammonium à 50% de la saturation.
Souvent des glycoprotéines ou lipoprotéines.
 Protamines et histones.
Solubles, taille petite (plutôt polypeptides que protéines) ; très basiques (lysine
et arginine), pHi élevé.
 Globines
Solubles dans l'eau

 Prolamines et glutélines
Protéines végétales insolubles dans l'eau, mais solubles dans les acides et les
bases dilués.
II.4.2. Liaisons, interactions chimiques, structures et modes de repliement

des protéines
II.4.2.1. Liaison et interactions chimiques des protéines
 Liaisons de covalence
Ces liaisons solides résultent du partage d’électrons entre deux atomes. On
distingue :
- Les liaisons peptidique –CO-NH
- La liaison carbone-carbone –CH-CO
- Les ponts disulfures
 Liaisons ioniques
Les liaisons ioniques sont des liaisons faibles résultant de l’attraction entre
deux groupes polaires de charges opposées.
 Liaisons hydrogènes
Deux atomes électronégatifs se partagent inégalement un atome
d’hydrogène. Un atome est lié par covalence à l’hydrogène, c’est l’atome
donneur. L’autre est l’atome récepteur.
 Forces de van der walls

Cette liaison se fait pour n’importe quel atome mais nécessite une distance
entre atomes faibles : moins de 5 angström.
 Interactions hydrophobes
Elles s’effectuent entre deux molécules non polaires. En présence d’eau,
celle-ci auront tendance à s’associer pour exclure l’eau.

II.4.3. Structure des protéines
II.4.3.1. Structure primaire
Elle concerne la séquence des acides aminés : les acides aminés sont liés
les uns aux autres par une liaison peptidique.
II.4.3.2. Structure secondaire
Une protéine adopte la structure secondaire lorsque des acides aminés

voisins dans la chaîne forment entre eux des liaisons hydrogènes (liaison
faibles). La chaîne s’enroule en hélice ou en feuillet.
II.4.3.3. Structure tertiaire
La structure tertiaire a trois dimensions. Elle est le résultat des interactions

des acides aminés en différents points de la structure secondaire : on parle de
structure globulaire. Ce sont alors des molécules très volumineuses.
II.4.3.4. Structure quartenaire
Ce type de structure ne concerne que facultativement les protéines

globulaires. Il s’agit de l’association de sous unités dans une même molécule
protéique. Ces sous unités sont toujours reliés par des liaisons faibles et jamais
par des liaisons covalentes.
II.4.4. Dénaturation et valeur nutritionnelle
La dénaturation est une désorganisation de toutes les structures à liaisons

faibles. Les chaînes protéiques se déroulent et puis s’organisent en réseau
environné d’eau.

II.4.4.1 Agents dénaturants physiques
Les agents dénaturants physiques sont :
 Température
La chaleur modifie la structure secondaire et tertiaire de protides. Elles
forment alors un gel solide : gel de gélatine (hydrolyse du collagène),
coagulation du blanc, gélification de protéines dans la pâte boulangère, lorsque
la température approche des 60°C, l’agitation atomique devient telle que les
liaisons se rompent, la protéine se déroule : c’est la dénaturation. Les molécules
protéiques se réassocient d’une anarchique : la coagulation. Il se forme ainsi un
réseau complexe constitué de plusieurs centaines de protéines déroulées.
 pH
Les acides et les bases interviennent sur les liaisons ioniques des protéines.
Exemple : l’attendrissement des viandes, les marinades, le carpaccio (par
dénaturation du collagène), les yaourts (l’acide lactique produit par les ferments
lactiques, dénature les caséines du lait).
 Agitation mécanique
L’agitation mécanique : irréversible, elle peut-être illustrée par les
ultrasons.
II.4.4.2. Agents chimiques dénaturants
- Les solvants organiques miscibles à l’eau (éthanol, acétone) : les protéines

sont précipités car insolubles dans ces milieux. Effectuée à température
ambiante, la dénaturation sera irréversible. Si la précipitation se fait à
moins de 0°C, la dénaturation sera réversible et la protéine retrouvera ses
propriétés biologiques après élimination du solvant.

- Les sels (sulfates d’ammonium : SO4 (NH4)2 : précipitant les protéines,

leur action sera irréversible sauf si réalisée à froid (0°C). on trouve leur
utilisation dans le fractionnement des protéines.
- Les acides forts (acide perchlorique, acide trichloracétique) : ils
dénaturent irréversiblement en les précipitant suite à la rupture des
liaisons salines.
- Détergents anioniques (Sodium-Dodecyl-Sulfate) : ils perturbent les
liaisons ioniques dans un milieu dissociant, ce qui a pour fin de séparer les
sous-unités des structures quaternaires. Leur action est réversible.
- Urée : comme le SDS, c’est un milieu dissociant à action réversible après
élimination. Elle rompt les liaisons hydrogènes.
II.4.5. Hydrolyse de la liaison peptidique
La liaison peptidique est très stable. Son hydrolyse spontanée est quasiment
nulle.
II.4.5.1. Hydrolyse chimique complète
L’action de l’acide chlorhydrique (HCl) 6M sur un peptide, à ébullition

pendant au moins 24 h, aboutit à un hydrolysat contenant les aminoacides avec
toutefois les restrictions suivantes :
- L’aminoacide acide tryptophane est entièrement détruit ;
- Les amides (Asn, Gln) sont hydrolysées en ammoniac et acides
correspondant (Asp, Glu) ;
- Certains aminoacides (Tyr, Ser, Thr) peuvent être partiellement détruit
(un temps d’hydrolyse plus faible permet de résoudre le problème).

II.4.5.2. Hydrolyse chimique spécifique
Certains réactifs hydrolysent une liaison peptique avec une spécificité sur
un des aminoacides participant à la liaison :
- Le bromure de cyanogène (BrCN) hydrolyse la liaison peptidique du côté
carboxyle de la méthionine : cette dernière devient alors un résidu C-
terminal transformé en résidu homosérine lactone.
- Le 2-nitro-5-thiocyanobenzoate (NTCB) hydrolyse la liaison peptidique
du côté amine de la cystéine.
II.4.5.3. Hydrolyse enzymatique
L’hydrolyse des liaisons peptidiques peut être réalisée par des enzymes
protéolytiques (ou protéases ou encore peptidases) qui sont des hydrolases. La
spécificité principale de ce groupe d’enzymes est l’hydrolyse des liaisons
peptidiques. Leur spécificité secondaire permet de les classer en deux groupes.
 Exopeptidase
L’enzyme n’hydrolyse que la première liaison peptidique (amino-peptide)
ou la dernière liaison peptidique (carboxypeptidase) en libérant l’aminoacide
terminal. Bien évidemment, le processus recommence sur le peptide amputé
d’un aminoacide (un temps d’hydrolyse court permet de libérer un seul
aminoacide).
 Endopeptidase
L’enzyme hydrolyse des liaisons peptidiques internes entre deux
aminoacides i, (i+1). Il peut être spécifique du résidu en position i ou (i+1).
L’hydrolyse d’un peptide par une endopeptidase donnera plusieurs fragments
peptiques : si on a m Coupures (m liaisons peptidiques hydrolysées), le peptide
sera dégradé en (m+1) fragments peptidiques.

CHAPITRE III : LES LIPIDES
III.1. Introduction
- Ce sont des molécules organiques insolubles dans l’eau (lipos) et

solubles dans les solvants organiques apolaires comme benzène,
chloroforme, éther, …
- Ils sont caractérisés par la présence dans la molécule d’au moins un acide
gras ou chaîne gras- se.
- Sont rattachés aux lipides, en raison de leur insolubilité dans l’eau, le
cholestérol, les stéroïdes, la vitamine D, qui sont des dérivés
polyisopréniques.
III.2. Rôle biologique
- Les lipides représentent environ 20 % du poids du corps.

- Ils sont une réserve énergétique mobilisable : 1g lipides → 9 Kcal
- Ils ont un rôle de précurseurs : stéroïdes, vitamines, prostaglandines.
- Deux acides gras polyinsaturés sont des facteurs nutritionnels essentiels
car ils ne sont pas synthétisés par l’organisme et doivent lui être apportés
par l’alimentation. Ce sont des acides gras indispensables : acide
linoléique et acide linolénique.
- Les membranes ont une structure lipidique.
- Les plaques d’athérome constituées de dépôt lipidique entraînent le
durcissement des artères (athérosclérose).
III.3. Les acides gras
Ils sont monoacides, linéaires, à nombre pair de carbone, soit saturés, soit
insaturés.

III.3.1. Les acides gras saturés [CH3 -(CH2)n - COOH]
4C Acide butyrique
16C Acide palmitique
18C Acide stéarique
24C Acide lignocérique
Le premier carbone est le carboxyle.
Exemple : Acide palmitique CH3 - (CH2)14 - COOH
III.3.2 Les acides gras monoinsaturés
Dans les acides gras insaturés, la position de la première double liaison

peut s’exprimer :
- soit en partant du carboxyle (1er carbone) ; le symbole est ∆
- soit en partant du méthyl (dernier carbone) ; le symbole est oméga ω. En
médecine clinique et en biologie, la désignation des acides gras insaturés
la plus courante est celle qui fait appel au symbole oméga (ω).
L’acide oléique C18 : 1 ω9

L’acide oléique possède 18C, une double liaison en oméga 9 (ω9) ce qui
s’écrit C18 :1 ω9.

C’est un acide gras très abondant dans les graisses végétales et animales.
La présence d’une double liaison dans un acide gras entraîne une isomèrie cis-
trans. Les acides gras naturels sont cis :
III.3.3. Les acides gras polyinsaturés
III.3.3.1. Famille linoléique (ω6)
 Acide linoléique C18 : 2 ω6

L’acide linoléique est un acide gras indispensable (besoins quotidiens : 3-4 g).
C’est un acide gras en C18 avec 2 doubles liaisons (ω6, 9)
Il conduit par voie enzymatique à l’acide arachidonique dans l’organisme.
 Acide arachidonique C20 : 4 ω6

Il possède 4 doubles liaisons en ω6, 9, 12, 15.
L’acide linoléique donne naissance dans l’organisme à l’acide
arachidonique à 20 C et 4 doubles liaisons. En l’absence d’acide linoléique dans
l’alimentation, l’acide arachidonique devient indispensable.

III.3.3.1. Famille linolénique (ω3)
Acide α linolénique C18 : 3 ω3

Il possède 3 doubles liaisons en ω3, 6, 9.
III.3.4. Propriétés des acides gras
III.3.4.1. Propriétés physiques
 Solubilité
- L’acide butyrique à 4C est soluble dans l’eau, puis la solubilité des
acides gras baisse progressivement et ils sont insolubles à partir de
10C.
- Ils sont solubles dans les solvants organiques apolaires : benzène,
chloroforme, …
 Le point de fusion
- augmente avec le nombre de C.
- diminue quand le nombre de doubles liaisons augmente. Ils sont
liquides à 20°C si n <10 solides si n = 10 C
III.3.4.2. Propriétés chimiques
 Oxydation des doubles liaisons

- L’oxydation par l’O2 de l’air conduit au rancissement des graisses.
- L’oxydation enzymatique intracellulaire de l’acide arachidonique par
la cyclooxygénase (cyclisation+oxydation) conduit aux
prostaglandines qui sont des médiateurs très actifs, très rapidement
dégradés.

- Action biologique des prostaglandines. Elles interviennent :

 dans la contraction des muscles lisses (intestin, utérus, vaisseaux) ;
 dans la régulation des métabolismes ;
 dans l’agrégation plaquettaire. L’inhibition de la cyclooxygénase
des plaquettes par l’aspirine est utile en thérapeutique (antiagrégant
plaquettaire).
 Formation de sels de sodium ou potassium

Ce sont des savons à propriétés moussantes, mouillantes et
émulsionnantes. Dans l’eau, les savons se dissocient en Na+ + R-COO-

L’anion a 2 pôles :
R COO-
Hydrophobe Hydrophile
Ces molécules appelées amphiphiles ou amphipathiques, sont
tensioactives. Elles abaissent la tension superficielle de l’eau, d’où leurs
propriétés.
 Formation d’ester (avec Glycérol et Cholestérol) et de thioester (avec

le Coenzyme A)
III.3.5. Classification des lipides
On distingue :
- Les lipides simples : Glycérides et Stérides
- Les lipides complexes : Glycérophospholipides et Sphingolipides

III.4. Les lipides simples : glycérides et stérides
- Ce sont des lipides simples, composés ternaires constitués de C, H, O

- Ce sont des esters d’acides gras + Alcool
- 3 types d’alcool sont estérifiés par des acides gras :
Glycérol → Glycérides
Cholestérol → Stérides
Alcool à PM élevé → Cérides (non étudiés ici).
III.4.1. Les glycérides
- Ce sont des esters d’Acides Gras et de Glycérol.
- Si les 3 AG sont identiques, le triglycéride est homogène ; s’ils sont

différents, il est hétérogène.
- Ce sont les lipides naturels les plus nombreux, présents dans le tissu
adipeux (graisses de réserve) et dans de nombreuses huiles végétales. Ils
représentent une réserve énergétique importante chez l’homme.
- Ils sont solubles dans l’acétone ce qui les différencie des phospholipides
(ils sont très apolaires).
- Hydrolyse des triglycérides.
 La lipase, enzyme du suc pancréatique, hydrolyse les
triglycérides alimentaires en monoglycéride + 2 acides gras :

 Dans le tissu adipeux, l’hydrolyse est complète car elle fait

intervenir la lipase hormono- sensible, puis une monoglycéride
lipase pour donner :
Glycérol + 3 AG
III.4.2. Les stérides
Ce sont des esters du cholestérol. Le cholestérol est une structure composée

de 3 cycles hexagonaux + un cycle pentagonal correspondant au
cyclopentanoperhydrophénanthène. Il possède une fonction alcool secondaire en
C3 et une double liaison en ∆5.
- Le stéride est formé par estérification d’un AG sur la fonction alcool en 3

du cholestérol.
- Le cholestérol est apporté dans l’alimentation et synthétisé par le foie ; il
est transporté dans le sang dans les lipoprotéines.
- C’est un constituant des membranes (rôle dans la fluidité).
- Le cholestérol sert dans l’organisme à la synthèse de 3 groupes de
molécules :
 Les hormones stéroïdes (cortisol, testostérone…)
 La vitamine D3
 Les acides biliaires

III.4.3. La vitamine D3 ou Cholécalciférol
Formule de la Vitamine D3
- Elle est synthétisée à partir d’un précurseur le 7-déhydrocholestérol,
présent dans la peau, qui se transforme en vitamine D3 (qui est une
prohormone), sous l’effet des UV.
- Elle est métabolisée dans le foie où une 25-hydroxylase la transforme en
25-OH-vitamine D3 puis cette dernière est hydroxylée dans le rein par
une 1-hydroxylase pour donner la 1,25-di-hydroxyvitamine D3 ou
calcitriol qui est une hormone. Le calcitriol est responsable de toutes les
propriétés de la vitamine D3.
- La vitamine D3 est une vitamine liposoluble qui prévient le rachitisme en
favorisant la fixation du calcium sur l’os.
III.5. Glycerophospholipides
III.5.1. L’acide phosphatidique
- C’est l’élément de base des glycérophospholipides.

Acide phosphatidique = Glycérol + 2 Acides Gras + H3PO4

- Les deux acides gras ont une chaîne longue (≥ 14C), l’acide gras en
position 2 est souvent insaturé.
- L’acidité de la molécule provient des 2 H mobiles libres de l’acide
phosphorique.
- Au pH sanguin (7,35 - 7,45), les 2 fonctions acides sont ionisées.
- L’acide phosphatidique est un second messager intracellulaire.
III.5.2. Les glycérophospholipides
Ils sont constitués d’acide phosphatidique + alcool A.
 Nature de l’alcool
 Les différentes classes de glycérophospholipides

Le lipide se forme par fixation d’un alcool sur l’acide phosphatidique.
Selon l’alcool, on obtient des classes différentes de lipides.
Phosphatidylsérines = Acides Phosphatidiques + Sérine
Phosphatidyléthanolamines = Acides Phosphatidiques + Ethanolamine
Phosphatidylcholines = Acides Phosphatidiques + Choline
Phosphatidylinositols = Acides Phosphatidiques + Inositol

III.5.3. Les Phosphatidyléthanolamines et Phosphatidylsérines
Au pH du sang (7,35 - 7,45), les molécules sont ionisées.
III.5.4. Les Phosphatidylcholines ou Lécithines
On les trouve dans le cerveau, le foie, le jaune d’œuf.
III.5.5. Les Phosphatidylinositols
 Structure de l’inositol
- L’inositol est un hexa-alcool cyclique qui a 9 isomères possibles. Le
myoinositol est le plus fréquent dans les lipides.

- C’est un mésoinositol inactif sur la lumière polarisée.
 L’inositol 1, 4, 5 triphosphate ou IP3 est un second messager
 Structure du phosphatidylinositol
III.5.6. Propriétés des Glycérophospholipides
- Ce sont des molécules amphipathiques (ou amphiphiles), car elles

présentent 2 pôles :
 l’un hydrophobe dû aux AG ;
 l’autre hydrophile dû à l’ester phosphorique.
- Elles ont donc des propriétés identiques à celles des savons
(émulsionnants, …).
- Ce sont des molécules amphotères car elles possèdent à la fois :
 une fonction acide apportée par H3PO4
 une fonction basique apportée par l’AA alcool (sérine, thréonine)
ou par la choline.

III.5.7. Hydrolyse des phospholipides par les phospholipases
 Il existe 4 phospholipases spécifiques A1, A2, C et D :
- Si hydrolyse par la phospholipase A1 : AG saturé + Lyso1 phospholipide

- Si hydrolyse par la phospholipase A2 : AG insaturé + Lyso 2
phospholipide
- Si hydrolyse du phosphatidylinositol 4, 5 diphosphate par une
phospholipase C :
- Si hydrolyse par la phospholipase D : Acide phosphatidique + alcool

(choline par exemple).
 Rôle des phospholipases

- L’hydrolyse des phospholipides alimentaires lors de la digestion est
réalisée par la phospholipase A2 pancréatique.

- L’hydrolyse des phospholipides membranaires permet la synthèse de

médiateurs lipidiques :
 une phospholipase A2 conduit aux prostaglandines,
leucotriènes, lysophospholipides
 une phospholipase C conduit aux DAG (Diacylglycérol),
IP3 (inositol 1, 4, 5 triphosphate)
 une phospholipase D conduit à l’Acide phosphatidique.
III.6. Sphingolipides
Ce sont des amides de la sphingosine qui se forment par liaison du

carboxyle de l’AG sur le -NH2 de la sphingosine :
III.6.1. Acylsphingosine ou Céramide
- Le plus simple des sphingolipides est la céramide ou acylsphingosine.
- L’acide gras est saturé et à longue chaîne.

- Le Céramide est un second messager intracellulaire.
III.6.2. Les Sphingomyélines
- Elles sont constituées de l’association

Sphingosine + AG + Phosphorylcholine

- L’acide gras le plus fréquent est l’acide lignocérique (C24:O).

- Au pH du sang, la molécule est ionisée.
- On les trouve dans le tissu nerveux (graines de myéline) et dans les
membranes.
- La déficience en sphingomyélinase entraîne leur accumulation dans le
cerveau, la rate et le foie.
III.6.3. Les Glycolipides
 Cérébrogalactosides ou Galactosylcéramides
- Ils sont constitués de : Sphingosine + AG + βD Galactose
- Le galactose est uni à l’alcool primaire de la sphingosine par une

liaison β osidique.
 Les Cérébroglucides ou Glucosylcéramides

- Ils sont constitués de :
Sphingosine + AG + βD Glucose
- La liaison est β osidique.

 Les Gangliosides ou Oligosylcéramides

- Ils sont constitués de :
Sphingosine + AG + chaîne de plusieurs oses et dérivés d’oses
(NANA) (= oligoside)
- Ils sont abondants dans les ganglions d’où leur nom.
- Ces oligosides sont présents sur la face externe de la membrane
plasmique. Ils sont spécifiques, donc reconnus par des protéines
(toxines bactériennes, lectines).
Exemple : antigènes des groupes sanguins.

CHAPITRE IV : LES ACIDES NUCLEIQUES
IV.1. Introduction
Les acides nucléiques sont des constituants universels de la matière

vivante, représentant 10 à 20 % de la masse sèche. Ils sont regroupés en 2
classes : les acides désoxyribonucléiques (ADN) et les acides ribonucléiques
(ARN). Ce sont de longs polymères linéaires de nucléotides, unis par des
liaisons phosphodiester, dont la conformation est fonction de l’ose, de la nature
et de la séquence des bases des nucléotides constituants. Deux chaînes d’ADN
ou deux segments d’une chaîne d’ARN sont susceptibles de s’associer grâce à
des appariements de leurs bases par des liaisons hydrogène de type Watson-
Crick. Il résulte une structure secondaire et une structure tertiaire adaptées aux
fonctions, et éventuellement, à la duplication des acides nucléiques.
IV.2. Importance en biologie
L’information génétique est stockée dans la séquence des bases des chaînes
polynucléotidiques qui constituent le génome. Au début de l’évolution, le ARN
a été le matériel génétique ; il l’est encore chez certains Virus (Virus à ARN).
Actuellement, l’ADN détient l’information nécessaire à la synthèse des

protéines chez de nombreux Virus (Virus à ADN) et dans toutes les cellules
procaryotes ou eucaryotes. La séquence des bases du ADN qui constitue les
gènes détermine la séquence des aminoacides des protéines qui forment le
protéome, mais elle ne le fait pas de façon directe.
Des molécules d’ARN du transcriptome servent d’intermédiaires entre le

génome et le protéome. L’information génétique contenue dans l’ADN est tout
d’abord transcrite dans des molécules d’ARN dénommées ARN messager
(ARNm), puis traduite en molécules de protéines.

D’autres molécules d’ARN, telles que celles des ARN de transfert (ARNt)
et de l’ARN ribosomique (ARNr), qui interviennent lors de la synthèse des
protéines, sont aussi partie intégrante du transcriptome. Le ﬂux de l’information
génétique, lors de l’expression des gènes dans une cellule normale, peut être
représenté schématiquement par la suite :
où la relation entre la séquence des bases du DNA et celle des aminoacides des
protéines est déﬁnie par un code génétique presque universel.
IV.3. Composition
IV.3.1. Les oses
Deux pentoses peuvent entrer dans la composition des acides nucléiques :

le ribose ou sa forme 2 désoxy ribose.
IV.3.1. Les bases azotées
Les constituants de base des acides nucléiques sont des composés portant
plusieurs fonctions amines, ce qui leur confère un caractère basique. On
distingue deux groupes : les bases puriques et les bases pyrimidiques.
 Bases puriques
Deux bases puriques principales sont trouvées dans les acides nucléiques :
la guanine et l'adénine.

Il existe d'autres bases naturelles, que l'on trouve par exemple dans certains
ARNt, ainsi que des dérivés ayant des fonctions particulières, notamment des
hormones végétales (cytokinines, impliquées dans la division cellulaire).
 Bases pyrimidiques
Elles dérivent de la pyrimidine.
- Comme dans le cas des bases puriques, il en existe d'autres, par exemple
dans l'ADN de certains bactériophages (virus infectant des bactéries).
- La cytosine et l'uracile se trouvent dans les ARN, mais la thymine
remplace l'uracile dans les ADN.
IV.3.2. Les nucléosides
La liaison d'une base et d'un pentose forme un nucléoside. On numérote les

atomes de la base de 1 à 9 (bases puriques) ou de 1 à 6 (bases pyrimidique).
Pour ne pas les confondre, les atomes du pentose sont numérotés de 1' à 5'.

IV.3.3. Les nucléotides
 Nucléotides monophosphate.
La fonction alcool primaire du carbone 5' du pentose peut être estérifiée
par un acide phosphorique. On obtient alors un nucléotide. Il peut être
monophosphate, s'il n'y a qu'un seul phosphore.
Bases Ribonucléosides Ribonucléotides

Adénine Adénosine Adénylate Adénosine monophosphate (AMP)
Guanine Guanosine Guanylate Guanosine monophosphate (GMP)
Uracile Uridine Uridylate Uridine monophosphate (UMP)
Cytosine Cytidine Cytidylate Cytosine monophosphate (CMP)
Bases Désoxyribo- Désoxyribonucléotides

nucléosides
Adénine Désoxyadénosine Désoxyadénylate Désoxyadénosine monophosphate (dAMP)
Guanine Désoxyguanosine Désoxyguany-late Désoxyguanosine monophosphate (dGMP)
Uracile Désoxyuridine Désoxyuridylate Désoxyuridine monophosphate (dUMP)
Thymine Thymidine Thymidylate Thymidine monophosphate (TMP)
 Nucléotides diphosphate et triphosphate.

Les molécules d'acide phosphorique portées par le pentose peuvent se lier à
d'autres molécules du même acide par une liaison dite phosphodiester. Ces

liaisons demandent une grande énergie pour leur formation, mais peuvent
restituer cette énergie lors de leur hydrolyse.
IV.4. Structures
 Structure primaire de l’ADN

L'alternance pentose-phosphate crée le squelette de l'acide nucléique
(ADN et ARN).
 Structure secondaire de l’ADN
C’est à dire qu'il y a autant de bases puriques que de bases pyrimidiques.

En revanche,
est très variable et spécifique Les études en Rx (après cristallisation)
montrent qu'il s'agit d'une hélice. Il existe des liaisons hydrogène.
La structure est celle d'une double hélice. Il y a appariement des bases
homologues. La molécule hélicoïdale est dextrogyre. Le pas de l'hélice est de
30Å, le diamètre de 20Å.
Il y a toujours la même quantité d'ADN dans un noyau, et une composition
fixe en bases azotées pour tous les types cellulaires d’une espèce donnée.
La complémentarité des bases st essentielle à la stabilité de la double hélice.
Les deux chaînes sont opposées, ou antiparallèles.

Watson et Crick, 1953

 Propriétés de l’ADN
L'ADN est soluble dans l'eau sous forme de sels de sodium (en donnant
une solution visqueuse). Il précipite dans l'éthanol (moyen efficace pour l'isoler
puis l'étudier).
La présence des bases provoque une absorption caractéristique dans
l'UV à 260 nm. Cette absorption est de 30% inférieure à celle d'un mélange
comportant la même quantité de bases et les mêmes proportions que l'ADN
étudié : c'est l'effet hypochrome, dû aux liaisons hydrogènes entre les bases des
deux brins.
Dénaturation thermique
A partir d'une solution d'ADN natif, lorsqu'on augmente progressivement
la température, on constate une élévation de la DO260 → courbe de fusion de
l’ADN.

Cette augmentation brusque de la DO est appelée effet hyperchrome. En

même temps, on note une diminution de la viscosité de la solution.
La courbe de fusion correspond à la séparation des deux brins qui forment

l'hélice. La rupture des liaisons hydrogène provoque une déspiralisation de la
molécule. L'ADN devient monocaténaire, il est dénaturé.
Les courbes de fusion de deux molécules d'ADN présentent des valeurs

différentes de température de demi-dissociation à cause d'une composition
différente en bases : lorsque la teneur en G+C augmente, la température
augmente aussi.
Le phénomène est réversible par simple refroidissement progressif de la

solution. L'ADN reforme la double hélice et redevient donc bicaténaire. Si le
refroidissement est brusque, les chaînes restent monocaténaires.
La reformation de la double hélice est d'autant meilleure que la

complémentarité entre les brins est plus grande. En conséquence, si on place
dans la solution deux brins bicaténaires différents, et qu'on chauffe, les deux
donnent chacun deux brins. Lors du refroidissement, les sections ayant des
bases homologues pourront s'apparier, tandis que les sections non homologues

ne le pourront pas. Il y a formation de portions bicaténaires, et de portions en

boucles non appariées. C'est l'hybridation des acides nucléiques.
 Structure secondaire des ARN

 Structure et propriétés générales
Leur masse moléculaire est plus faible que celle des ADN : ils sont plus
petits. Ce sont des chaînes monocaténaires de nucléotides : A, G, C, U. Il peut
y avoir des portions complémentaires de parties différentes de la chaîne
créant des replis : zones bicaténaires, stabilisées par des liaisons hydrogènes.
Leur solubilité et leur absorption dans l'UV sont proches de celles de

l'ADN. On n'obtient pas dans leur cas de courbe de fusion directement
comparable à celle de l'ADN, mais en revanche, on peut provoquer l'hybridation
d'un ADN et d'un ARN. IL n'y a pas d'effet hyperchrome ni d'effet hypochrome.
 Différents types d'ARN

A part dans le cas des Virus, les cellules présentent trois types différents d'ARN
au moins.
ARN messagers = ARNm :
Il s'agit de la séquence complémentaire d'une portion de l'ADN de la cellule. Il

est obtenu par transcription à partir de l'ADN.
Transcription : on garde le même langage (c'est à dire le code génétique), mais

on change d'alphabet (T -> U).
Traduction : on change de langage → du code génétique en codon, on passe

aux protéines constituées d'acides aminés. Moyen mnémotechnique : les
opérations se font dans l'ordre alphabétique inverse.

Les ARN messagers sont "linéaires". Leur masse moléculaire est très élevée, en
liaison avec la taille de la protéine qu'ils codent. Elle évolue au cours de leur
maturation (maturation post transcriptionnelle) : une partie de ce qui a été
transcrit est éliminé. En particulier, ils sont souvent précédés, à leur extrémité
3' d'une chaîne de plusieurs adénosines (30 à 200) : ARNm poly A. Cette
séquence à un rôle signal intervenant dans la reconnaissance avec les ribosomes.
Les ARNm ont une durée de vie courte (demi-vie de quelques heures pour la
plupart), sauf dans des cas particuliers, par exemple dans les formes de vie
ralentie comme les graines des végétaux.
ARN de transfert = ARNt :

Les ARNt ont généralement une configuration en feuille de trèfle. Ils présentent
des replis et des zones appariées. Une des boucles portes l'anticodon, c'est à dire
le triplet de bases complémentaires du triplet codant de l'ARN messager.
L'extrémité 3' porte l'acide aminé pour lequel code le codon.
ARN ribosomiaux = ARNr
Ils représentent 80% de l'ARN total de la cellule. Leur masse moléculaire est
très importante. On les distingue sur la base de leur coefficient de
sédimentation. Un ribosome est formé de plusieurs chaînes d'acide nucléique.
 Les acides nucléiques particuliers

- Les bactéries et les virus (procaryotes), d'une part, ainsi que les
chloroplastes et les mitochondries ont des acides nucléiques comparables
à ceux des autres cellules d'un point de vue général, mais présentant un
certain nombre de particularités à connaître.
- L'ADN n'est pas organisé en chromatine ni en chromosome ; il n'est pas
enfermé dans une enveloppe nucléaire.

- Le code génétique est légèrement différent. C'est chez ces organismes

qu'on rencontre le plus de bases rares.
- Les ribosomes ont des coefficients de sédimentation différents.
- Les rétrovirus présentent la particularité de posséder uniquement une
molécule d'ARN, mais pas d'ADN. Cet ARN doit d'abord être transcrit en
ADN par la cellule hôte. L'enzyme impliquée est la transcriptase reverse.

CHAPITRE V : STRUCTURES DES MEMBRANES

BIOLOGIQUES
V.1. Les constituants membranaires
 Les lipides
- Ils sont tous amphiphiles et organisés en bicouche lipidique.
- La partie hydrophile (polaire) de la molécule est la tête, la partie
hydrophobe (apolaire) est la queue.
- Les acides gras présents sont saturés et insaturés.
- Les lipides présents dans les différentes classes de lipides
membranaires sont faits de :
 Phospholipides (glycérophospholipides et sphingomyélines),
 Cholestérol : l’ensemble de la structure est apolaire à
l’exception du OH alcoolique qui est polaire. Il participe à la
fluidité membranaire
 Glycolipides : les cérébroglucosides, cérébrogalactosides et
gangliosides sont loca- lisés sur la face externe de la
membrane plasmique
Lipidess Partie Apolaire = Queue Partie Polaire = Tête

Glycérophospholipides 2 AG + Glycérol (DAG) Phosphoryl - Alcool
Sphingomyélines Céramide (AG + Sph.) Phosphoryl - Choline
Cérébrosides Céramide (AG + Sph.) Oses
Cholestérol Totalité molécule (Sauf OH) - OH en 3
Acides Gras : Saturés Insaturés (cis) responsables Fluidité

Membranaires
Bicouche lipidique Cholestérol : Fluidité Membrane
Phospholipides : Constituants majeurs
Sphingomyélines : Abondants

 Les protéines
Elles sont en nombre très variables (25 à 75 % de la masse membranaire) et ont
des fonctions spécifiques : protéines structurales, enzymes, protéines de
transport, récepteurs…
 Les glucides sont associés aux protéines sous forme de glycoprotéines

ou aux lipides sous forme de glycolipides.
V.2. Propriétés des membranes biologiques
Bien qu’elles aient des fonctions et des structures différentes, les

membranes biologiques ont un certain nombre de propriétés communes :
- Ce sont des structures en forme de feuillets
- Elles sont constituées surtout de lipides, protéines et glucides
- Elles sont asymétriques c’est-à-dire que la composition des faces externe
et interne sont différentes (glycérophospholipides ; sphingolipides ;
protéines)
- Les lipides membranaires sont amphiphiles (amphipathiques) avec une
partie hydrophobe (apolaire) et une partie hydrophile (polaire). Ils
forment spontanément des bicouches lipidiques, véritables barrières
s’opposant au flux des molécules polaires
- Les membranes ont une structure fluide. Cette fluidité est maintenue par
la nature des acides gras (insaturés ou non, longueur de la chaîne
hydrocarbonée) et le cholestérol.

BIBLIOGRAPHIE
Serge Weinman, Pierre Méhul. TOUTE LA BIOCHIMIE. www.biblio-

scientifique.net, 2006, 466 p.

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Union-Discipline-Travail Recherche Scientifique

Année Académique 2019-2020

Centre Universitaire Professionnalisé

BTS & LICENCE PRO

Chargée du cours: Dr KOUAKOU Christelle

NB : Tout droit de reproduction de ce document est

TABLE DES MATIERES

Biochimie Structurale, 1ère année BTS Cours magistral

I.4.11. Dérivés acides d’oses biologiques ................................................... 17

Biochimie Structurale, 1ère année BTS Cours magistral

I.6.2.3. Réactions affectant toute la chaîne carbonée .............................. 31

Biochimie Structurale, 1ère année BTS Cours magistral

II.4.5. Hydrolyse de la liaison peptidique ................................................... 46

III.3.2 Les acides gras monoinsaturés ......................................................... 49

III.5. Glycerophospholipides ........................................................................... 55

Biochimie Structurale, 1ère année BTS Cours magistral

III.5.7. Hydrolyse des phospholipides par les phospholipases ................... 59

Biochimie Structurale, 1ère année BTS Cours magistral

KOUAKOU Kouadio Christelle Marina

Biochimie Structurale, 1ère année BTS IACC Cours magistral Page 1

La biochimie est la discipline scientifique qui étudie les réactions

La biochimie structurale nous apprend que les êtres vivants sont

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CHAPITRE I : LES GLUCIDES

Le terme « glucides » a pour origine le mot grec « glukus » qui

Les glucides sont des composés organiques comportant des fonctions

I.2. Importance en biologie

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- Eléments de soutien (cellulose), de protection et de reconnaissance dans la

I.3. Classification des glucides

On distingue les oses et les osides.

I.3.1. Les critères de classification des oses

Ces critères font appel au nombre d’atomes de carbone de l’ose et à la

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I.3.2. Les osides

Ce sont des molécules dont l’hydrolyse fournit 2 ou plusieurs molécules

- Liaison de n molécules d’oses par des liaisons glycosidiques.

- Ils donnent par hydrolyse : oses + aglycone (partie non sucrée).

I.4. Les oses

I.4.1. Structure linéaire des oses

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I.4.1.2. Structure du Glycéraldéhyde

I.4.1.3. Rappels sur le carbone asymétrique

- Il est porteur de 4 radicaux différents (exemple : C2 du glycéraldéhyde)

En dehors du glycéraldéhyde, il n’y a aucune relation entre configuration

I.4.2. Filiation chimique des oses selon Fischer

 Formation à partir du D-Glycéraldéhyde (par addition de C successifs)

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 Un Triose → Deux Tétroses

I.4.3. Série D et L des oses

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Filiation des oses selon Fischer (série D)

Par addition successive d’un carbone, on obtient à chaque étape la formation

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I.4.4. Principaux oses naturels selon Fischer

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I.4.5. Objections à la structure linéaire des oses

 Un aldose ou un cétose ne fixent qu’une seule molécule d’alcool

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I.4.6. Structure cyclique des oses : structure de Haworth

- La structure est convexe vers l’observateur.

I.4.7. Intérêt de la structure cyclique

La structure cyclique explique les objections à la structure linéaire des