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Biochimie Clinique
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Mm. BOUKEFOUSSA Z
Le métabolisme glucidique et lipidique est étroitement lié, puisque l’excès du glucose pourrait
être transformé en acide gras. Ainsi en absence de glucose, les acides gras donne les corps cétoniques
dans le foie qui seront utilisés par la plus part des tissus mais plus précisément par le cerveau car c’est
un tissu glucodépendant (c’est à dire qui utilise le glucose comme seule source d’énergie)
Les protéines ne sont pas des molécules énergétiques ni de réserves c’est à dire l’excès n’est pas stocké
mais il sera dégradé.
L’ensemble est soumis à une régulation hormonale qui permet de garder l’homéostasie interne de
l’organisme pour chaque type de métabolite afin d’établir l’équilibre et avoir les valeurs normales (qui
représentent le taux normale ; de glucose, de cholestérol ….. dans le sang)
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I. Métabolisme glucidique :
Les glucides ont différents rôles au sein de l’organisme : production énergétique ou mise en
réserve, synthèse de glycoprotéines et de macromolécules (GAG, …), synthèse des nucléotides (ribose
et NADPH), épuration des produits insolubles et toxiques, interrelation métabolique.
Réaction de dégradation :
Glycolyse
Glycogénolyse.
Réaction de synthèse :
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1. Transport de glucose :
2.1. La glycolyse :
Elle permet d’obtenir deux molécules de pyruvate et deux molécules d’ATP à partir d’une
molécule de glucose. On distingue deux principales phases avec 10 réactions :
Réaction 01 :
Réaction 02 :
Réaction 03 :
Réaction 04 :
Réaction 05 :
Transformation de DHAP en GAP. Cette isomérisation est catalysée par triosephosphate-isomérase.
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Réaction 06 :
Réaction de phosphorylation du glycéraldéhyde-3-phosphate en 1,3-biphosphoglycérate catalysée
par la glycéraldéhyde-3-phosphate-déshydrogénase.
Réaction 07 :
L’enzyme phosphoglycérate-kinase(PGK) catalyse une réaction qui utilise comme substrat le 1,3 BPG
pour réaliser la phosphorylation de l’ADP en ATP.
Réaction 08 :
Réaction de mutation du 3-phosphoglycérate en 2-phosphoglycérate catalysée par la
phosphoglycéromutase.
Réaction 09 :
Réaction de déshydrogénation du 2-phosphoglycérate en phosphoénolpyruvate catalysée par une
phosphoénolpyruvate- hydratase ou énolase.
Réaction 10 :
Dans la dernière étape de la chaîne, catalysée par la pyruvate-kinase, se forme du pyruvate et de
l’ATP.
Le bilan global de la glycolyse :
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En cas de carence en glucose, notre organisme est capable de fabriquer ce composé. Ce sont avant
tout l’alanine et le lactate qui servent de précurseurs. Durant les phases de jeûne se rajoute le glycérol
issu du catabolisme des graisses. Les besoins en glucose sont normalement couverts par l’alimentation
ou les réserves hépatiques en glycogène
La néoglucogenèse est l’inverse de la glycolyse, en effet elle permet la production de glucide et ceci
à partir de précurseurs non glucidiques. Elle est réalisée au niveau du cytosol, majoritairement au
niveau du foie mais également au niveau du rein (principalement à partir d’acides aminés).
L’Oxaloacétate formé est réduit en malate par la malate déshydrogenase mitochondriale. Le malate
est ensuite transporté de la mitochondrie dans le cytosol.
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Enzyme : la phosphogluco-isomérase
Bilan :
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4. Métabolisme de Glycogène :
4.1. Glycogénolyse :
4.2. Glycogénogénèse :
C’est la synthèse de glycogène à partir de glucose. Elle se déroule essentiellement dans le foie et dans
le muscle. L’enzyme principale est la glycogène synthase. Le précurseur est le glucose 6-P.
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L'homéostasie glucidique est réalisée par 3 principaux effecteurs : le foie, le muscle et le tissu adipeux.
Régulation de la glycémie en phase post prandiale par la sécrétion d’insuline qui a pour but de
diminuer la glycémie par la stimulation de différentes voies métaboliques afin de transformer le
glucose sanguin en glycogène stockés dans les tissus (foie et muscle)
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Régulation de métabolisme glucidique en phase de jeûne par la sécrétion de glucagon qui a pour
but d’augmenter le taux de glucose dans le sang tout en activant les voies métaboliques mises en
jeu
Résumé :
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Les TG représentent la principale famille de lipides naturels et l’oxydation des AG qu’ils contiennent
permet la production d’une grande quantité d’ATP. De plus, ils représentent la forme de stockage des
acides gras principalement dans le tissu adipeux.
Les TG représentent plus de 90 % des graisses alimentaires ; Outre leur apport énergétique important
ils sont le véhicule des vitamines liposoluble (A, D,E et K) et source d’AG polyinsaturés essentiels.
Les triglycérides TG ou triacylglycérols TAG (TG endogènes + la plus grande partie des TG alimentaires)
sont constitués par des AG à chaînes longues (C16-C20) estérifiés à une molécule de glycérol
Les trois acides gras les plus abondants dans la structure des triglycérides sont :
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2. Fonctions des TG :
Energétique : Les TG sont beaucoup plus énergétiques que le glycogène (9 Kcal /g Vs 4,1 Kcal/g)
Protecteur : isolation thermique de la peau
Thermogénèse (production de la chaleur)
Structurale (rentrent dans la structures de nombreuses molécules d’intérêt biologique)
Transporteurs : transport des vitamines liposolubles A, E, K et D.
Consiste à estérifier trois acides gras avec le glycérol (trialcool), ainsi elle utilise deux
précurseurs : le glycérol 3 phosphate qui représente le glycérol activé et l’Acyl CoA qui représente
l’acide gras activé.
Les étapes :
En postprandial, le glycérol provient majoritairement de l’hydrolyse des TG dans les lipoprotéines par
la lipoprotéine lipase (LPL).
La formation de l’acide phosphatidique se fait par transfert de deux molécules d’AG de leurs acyls CoA
aux deux fonctions hydroxyles libres (-OH) du glycérol-3-phosphate. Ces réactions sont catalysées par
la glycérol 3-phosphate acyltransférase et la 1-acylglycérol-3-phosphate acyltransférase
respectivement.
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Ensuite ; Transfert de la 3ème molécule d’AG de son acyl CoA à la 3ème fonction -OH libre par la
diacylglycérol acyltransférase pour donner le TAG
La lipolyse se déroule dans différents tissus : intestin, sang et tissu adipeux dont chaque zone
possède ses propres enzymes de dégradation appelées : les lipases.
Intestin :
Les Tg alimentaires (issus de l’alimentation) sont émulsifiés avec les sels biliaires pour augmenter leur
surface de contact avec la lipase pancréatique responsable de leur dégradation en acides gras et
glycérol dans l’entérocytes.
Sang :
Pour pouvoir circuler dans le sang les lipides doivent être incorporés dans des lipoprotéines
permettant leur transport vers leur destination par exemple les adipocytes. À ce niveau-là vient la
lipoprotéine lipase qui a pour rôle de découper les différents constituants des TG inclus dans les
lipoprotéines.
Tissu adipeux :
La dégradation des TG est assurée par la lipase hormonosensible qui donne acide gras et glycérol
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6. Régulation Hormonale :
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Métabolisme de Cholestérol
1. Généralités :
Le cholestérol c’est une molécule qui possède un grand intérêt dans l’organisme humain, ainsi il a
plusieurs rôles :
Structurale : il rentre dans la formation de la bicouche lipidique des membranes ainsi il intervient dans
la fluidité de celle-ci.
Vitamine D
Hormones stéroïdiennes
Sels biliaires
Dans l’organisme on trouve le cholestérol soit sous forme libre ou bien estérifiée.
2. Sources de cholestérol :
Exogène (1/3) : il provient de l’alimentation (d’origine animale) qui sera absorbé par les
entérocytes et transporté dans les chylomicrons vers les autres tissu via le sang
Endogène (2/3) : Synthétisé presque dans tous les tissus (foie, intestin, peau, glandes
surrénales ….)
3. Structure :
Il est caractérisé par un noyau stérol formé de 03 cycles pyraniques (C6) et un cycle furane (C5).
Ce noyau possède la particularité de rester intacte lors d’une réaction de dégradation
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Remarque :
Chez les végétaux, le Cholestérol est quasi absent. On trouve cependant des stérols végétaux =
Phytostéroles (ex : Béta -Sitostérol, Ergostérol, Stigmastérol, Campestérol, Fucostérol des algues…)
4. Biosynthèse de Cholestérol :
Elle débute dans le cytoplasme et poursuit dans le réticulum endoplasmique, elle se déroule en 04
principales étapes :
Formation du mévalonate.
Formation de l’isoprène activé
Condensation en squalene
Condensation en cholestérol
a. Formation du mévalonate :
Synthèse du mévalonate en C6 à partir de 3 acetyl COA sous l’action de l’HMG COA synthétase et HMG
COA réductase.
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c. Condensation en squalene :
Condensation d’unités isopentenylpp et son isomère dimethylallylpp en élément à 10c pour former
le squalene
d. Condensation en cholestérol :
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5. Dégradation du cholestérol :
Le cholestérol n’est pas dégradé complètement en H2O et CO2 il est majoritairement converti en
Acides Biliaires dans le Foie, sécrété dans la bile puis excrété dans le Tube Digestif
Le cholestérol éliminé au niveau de l’intestin est en partie réabsorbé par le cycle entero-hépatique
et en partie transformé sous l’action des bactéries intestinales en coprostanol éliminé dans les selles.
6. Régulation Hormonale :
Le glucagon : elle inhibe HMGCoA Réductase enzyme clé de la première étape dans la
formation de cholestérol, donc cette hormone diminue la synthèse
L’insuline : possède un effet inverse du glucagon, donc elle stimule la synthèse du cholestérol
Thyroxine (hormone thyroïdienne T4) : augmente aussi l’activité de la HMG COA donc la
synthèse de cholestérol.
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1. Généralités :
Les protéines sont des macromolécules constituées d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons
peptidiques, ainsi sont caractérisée par 04 structures :
Les protéines sont renouvelées en permanence par des processus biochimiques consommant de
l’énergie et associant synthèse et catabolisme protéique. Le renouvellement protéique est modulé par
de multiples facteurs nutritionnels et hormonaux et au cours de diverses situations pathologiques.
Les besoins en protéines doivent être assurés par un apport suffisant à la fois en azote et en acides
aminés essentiels, par l’ingestion de protéines d’origine animale et/ou végétale.
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Chez un adulte sain ; les protéines tissulaires représente un 1/7 du poids corporel (70 kg).
Cependant ; la protéolyse journalière normale ne dépasse pas les 4% soit 400 g de protéines. Ces
molécules ne sont pas stockés dont les acides aminés issus de cette dégradation vont être réutilisés
pour la synthèse de nouvelles protéines (Turnover protéique), qui a pour but :
D’éliminer les protéines anormales
Régulation de métabolisme cellulaire
Une toute petite partie d’acide aminé issu de cette dégradation est complètement catabolisée
(environ 100g). Ainsi le produit final de la dégradation des protéines c’est l’Urée qui rejoint le cycle
d’urée pour être éliminé dans les urines.
La digestion des protéines commence exactement dans l’estomac dont on note la présence des
enzymes spécifique tel que la pepsine ( qui agit à pH acide ) , ensuite poursuit dans le duodénum sous
l’action des enzymes pancréatique : trypsine ; chymotrypsine et les carboxypeptidases (enzymes qui
dégradent au niveau de l’extrémité COOH) . Dans l’intestin grêle ; les protéines poursuivent leur
chemin de dégradation, sous l’action de l’aminopeptidases (enzymes qui dégradent au niveau de
l’extrémité NH2)
Une fois arriver aux entérocytes, les protéines partiellement dégradées en tripeptides et dipeptides
sont absorbés grâce à des transporteurs spécifiques.
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A l’intérieur des entérocytes , les dipeptides et les tripeptides sont hydrolysés par le di peptidases
et tri peptidases en acides aminés qui passent dans le sang où les ¾ sont captés par le foie et le
reste est distribué aux autres tissus.
La dégression des protéines tissulaires est en fonction de leur durée de vie, ainsi il existe un
ensemble de système responsable de cette dégradation :
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Régulation Nutritionnelle
Régulation Hormonale.
L’apport énergétique est très essentiel car la synthèse protéique est une voie métabolique très
consommatrice d’énergie. Donc un apport énergétique riche en glucides et en lipides stimule la
formation des protéines.
Une alimentation riche en acides aminés stimule automatiquement la synthèse protéique. Un effet
anabolique maximal est obtenu en combinant les acides aminés et insuline, ce qui correspond à la
situation post- prandiale.
Remarque :
La vitesse de digestion des protéines n’est pas la même pour cela on distingue des protéines lentes
et des protéines rapides.
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Hormone Effet
Insuline Elle stimule la captation intracellulaire des acides
aminés, donc elle stimule la synthèse protéique
et inhibe la protéolyse
Hormone de croissance (GH) Augmente la synthèse et inhibe la protéolyse
Hormones sexuelles Stimule la synthèse protéique
Catécholamines (adrénaline et noradrénaline) Stimule la synthèse protéique
Hormones thyroïdiennes Stimule la synthèse protéique
Glucagon Augmente la protéolyse
Glucocorticoïdes Inhibent la synthèse protéique et augmentent la
protéolyse
Cytokines Elles sont catabolisantes dans le tissu musculaire
(favorise la dégradation) et stimulent au
contraire la synthèse des protéines
inflammatoires par le foie.