Cours de Biologie Générale Pour Étudiant Version Finale 1

Cours de Biologie générale I (2022-2023) LO SB UCC 1
Cours de Biologie générale I
Intitulé du cours : Biologie générale 1

Titulaire : Professeur Mbimbi Mayi Munene José Justin
Université de Kinshasa (Unikin)
Faculté des Sciences et Technologie
Mention Sciences de la vie
Email: jjmbimbishambuyi@gmail.com
La Biologie joue un rôle très important dans notre société actuelle. En

effet, la recherche en Biologie cellulaire et moléculaire a permis de
découvrir le fonctionnement de nombreuses maladies. Comme Science du
vivant, la Biologie regroupe les sciences naturelles et l'histoire naturelle
des êtres vivants, c'est-à-dire tout ce qui concerne les bactéries, les
archaebactéries, protistes, végétaux, les champignons et les animaux.
La Biologie étant un sujet très vaste, les grands chapitres suivants sont
abordés dans le cadre du présent cours : Introduction générale (chapitre 1),
Constituants chimiques du vivant ou chimie de la cellule (chapitre 2),
Organisation cellulaire et structures infracellulaires (chapitre 3), Virus,
viroïdes et prions (chapitre 4).
Contenu du cours
Cours théorique :
Chapitre 1 : Introduction générale
Définition de la biologie ; êtres vivants ; caractéristiques communes de la
vie ou à tous les organismes : [ (1) organisation structurelle ou Niveaux
d’organisation biologique, (2) fonctions vitales d’être vivant ou
caractéristiques des systèmes vivants] ; besoin vitaux des êtres vivants et
disciplines biologiques.
Prof. José Justin Mbimbi Mayi Munene

Université de Kinshasa, Faculté des Sciences et Technologie
Chapitre 2. Constituants chimiques du vivant ou chimie de la cellule

Introduction : nécessité d’étudier la chimie dans le cadre d’un cours de
biologie
Composition chimique : éléments chimiques de la vie ; modes de
réactions chimiques dans la cellule ; composés inorganiques (eau et sels
minéraux) et organiques des êtres vivants (glucides, lipides, protéines et
acides nucléiques).
Chapitre 3. Organisation cellulaire et structures infracellulaires
Introduction; principaux éléments de la théorie cellulaire (historique de la
notion de cellule et théorie cellulaire) ; méthodes d’étude de la cellule ;
plans d’organisation cellulaire : (1).cellules procaryotes : structure et
ultrastructure ; (2) cellules eucaryotes : types des cellules ; constituants
cellulaires.
Chapitre 4.Virus, viroïdes et prions
Introduction, structure, classification, caractéristiques générales de la
réplication virale et le cycle d’infection.
Objectifs
Ce cours constitue une introduction aux sciences de la vie, qui prépare

l'étudiant aux matières fondamentales développées ultérieurement
(histologie, biochimie, bactériologie, virologie, mycologie médicale
parasitologie, entomologie, helminthologie, physiologie, génétique
moléculaire immunologie, microbiologie….)
Le but principal du cours de biologie générale 1 consiste à donner les
notions de base sur le vivant aux étudiants de première année des études
universitaires. Notions essentielles qui leur faciliteront de :
- comprendre et assimiler des matières plus complexes au cours de
leur formation universitaire,
- comprendre les bases biologiques du vivant;
- décrire l'organisation, la complexité et le fonctionnement du monde
vivant à partir des progrès réalisés dans les différentes disciplines
biologiques.

L’objectif spécifique consiste à fournir le plus d’information et d’outils qui

permettent aux étudiants de mieux assimiler les matières développées dans
ces notes de cours.
A l’issue de ce cours, l’étudiant devra être capable (pour la médecine) de :
Savoir :
- expliquer et donner des commentaires quant à l’unicité fondamentale
du vivant, aux caractéristiques communes à tous les êtres vivants et à
leur diversité ;
- comprendre les phénomènes, les manifestations et les propriétés
fondamentales des êtres vivants;
- étendre les notions acquises sur des structures biologiques simples à
des organismes plus complexes ;
- dégager et maîtriser les notions essentielles de biologie générale qui
lui seront utiles pour aborder des cours plus spécialisés (histologie,
biochimie, bactériologie, virologie, mycologie médicale
parasitologie, entomologie, helminthologie, physiologie, génétique
moléculaire immunologie, microbiologie, virologie…);
Savoir-faire :
-expliquer les relations entre structures et fonctions physiologiques au
niveau cellulaire ou au sein d’un être vivant (protiste, bactérie, végétal,
champignon et animal) ;
- affiner l'esprit d'observation et le sens de la manipulation à partir des
travaux pratiques pour faire le pont entre les idées et les faits ;
- comprendre dans un futur proche, les mécanismes des maladies
auxquelles il sera confronté et leur traitement, à partir notamment des
connaissances de base acquises en biologie.
Savoir – être :
- diffuser dans son environnement l’esprit scientifique en procédant
par l'analyse objective des faits et des phénomènes de la vie ;
- adopter des attitudes responsables, devant toute forme de vie dans
n'importe quelle circonstance de sa vie publique, privée, sociale,
spirituelle et fonctionnelle.
Ces objectifs visent à développer les qualités d'observation, de
raisonnement, de synthèse et de rigueur scientifique.

Préalables (prérequis)
Avoir bien suivi le cours de Biologie aux humanités est un avantage,
dans la mesure où le cours Biologie à l’université en est un prolongement
logique. Dans le cas contraire, un effort personnel serait demandé à
l'étudiant
Organisation
Le cours théorique se donne en 9 séances soit deux séances par semaine :
soit le lundi et le mercredi de 8h 30 à 12 h30 dans la salle A x sauf
imprévu.
Méthodes d‘ enseignement
Le cours est basé sur des présentations Powerpoint dont le contenu est
inspiré d'ouvrages classiques de biologie (voir bibliographie)
C'est au cours théorique que l'enseignant expose les notions et les
raisonnements qui doivent impérativement être maîtrisés.
L'assistance au cours est donc vivement recommandée car les notes
polycopiées ne remplacent pas le professeur. Afin d'alléger la prise de
notes, un support écrit est fourni.
NB. La présence aux cours théoriques et aux travaux pratiques est
obligatoire. L'absence aux travaux pratiques doit être justifiée par un
certificat médical.
Evaluation
La cote de l'examen théorique et pratique est basée sur le rapport écrit
ainsi que sur l'assiduité et l'intérêt montré par l'étudiant lors des séances
d’enseignement aussi théorique que pratique.
Evaluations formatives
Présence : 5
Travaux pratiques: 5
Travaux dirigés: 5
Travail personnel de l’étudiant: 5
Interrogations: 30
Soit 50 %
Evaluations sommatives
Examens théorique et pratique interviennent pour 50% de la cote finale.

CHAPITRE 1. Introduction générale

1. 1.Définition
Le mot biologie dérive de deux racines grecques bios signifiant vie

et logos étude de. Il a été utilisé par OKEN en 1802 pour désigner la
science qui a pour objet l'étude de la vie. La biologie est l’étude
scientifique de la vie.
Le but principal de la biologie est l’approfondissement des

connaissances sur les êtres vivants, en passant par les bactéries
microscopiques, aux arbres géants, jusqu’aux êtres humains.
1.2. Etres vivants, objets de la biologie
Dès 1801, Lamarck propose de séparer nettement les productions de

la nature jusqu’ici plus ou confondues, en : 1. Corps organisés, vivants ; 2.
Corps bruts et sans vie.
Tous les êtres vivants sont constitués d’une ou de plusieurs cellules.
Si la biologie est si vaste, c'est en raison de l'extrême diversité du vivant
qui se présente sous tellement de formes que l'on peut avoir du mal à
discerner des points communs.
Tous les êtres vivants sont classés en trois domaines :
 les bactéries avec le seul règne d’eubactéries;

 les archées avec le règne d’Archaebactéries;
 les eucaryotes qui contiennent quatre règnes dont : Protistes,
Végétaux, Champignons et Animaux.
Bien qu’étant différents, les êtres vivants partagent de nombreux caractères
communs qui témoignent d’une origine évolutive commune.
Ces caractères partagés définissent aussi ce que l’on appelle l’unité du
vivant.

1.3. Caractéristiques communes à tous les organismes vivants
1.3.1. Organisation structurelle ou Niveaux d’organisation structurale
L’organisation biologique repose sur une hiérarchie des niveaux

structuraux. Chaque niveau résulte de la restructuration des niveaux
inférieurs. Cette organisation va de l’atome à la biosphère comme le
montre le diagramme 1.1.
La vie repose sur l’intégrité de tous ces niveaux.
Diagramme 1.1. Évolution des niveaux d’organisation des unités

biologiques
Dans cette échelle hiérarchique les éléments d’un niveau d’un niveau
d’organisation constituent les unités élémentaires qui vont entrer dans la
constitution du niveau d’organisation supérieure.
Le vivant pluricellulaire présente une structure ordonnée résultant des

divers niveaux d’organisation qui le constitue (de l’atome à l’organisme en
passant par les cellules, les tissus et les organes).
Tout au bas de cette organisation hiérarchique, on trouve le niveau

chimique (que nous allons étudier au chapitre 2), qui constitue le vaste
domaine de la biochimie.
A ce niveau, de minuscules particules de matière, les atomes (monde

inanimé), se combinent pour former des molécules dont les propriétés
diffèrent de celles des atomes (cfr chapitre 2).
Ces molécules s’organisent à leur tour en organites ayant un rôle

défini.

Ces derniers font partie intégrante de la cellule qui est l’unité

fondamentale du vivant car il s’agit du plus petit ensemble capable
d’exercer les fonctions vitales et de mener, au moins dans certaines
conditions une vie autonome.
La biologie cellulaire est la discipline qui l’étudie (cfr chapitre 3).
Certains êtres vivants sont constitués d’une seule cellule (unicellulaire

comme les bactéries, les amibes et les plasmodiums). Ils sont étudiés par
les microbiologistes (microbiologie) et parasitologues (parasitologie), alors
que les autres sont formés de milliards de cellules.
Chez les organismes complexes comme les êtres humains, le niveau

tissulaire représente l’échelon suivant. Dans ce dernier cas, les cellules
s’organisent en tissus (domaine de l’histologie).
Le tissu est un groupe de cellules semblables qui assurent ou remplissent

la même fonction spécialisée. Chaque type tissu joue dans l’organisme un
rôle particulier
L'histologie est la science qui analyse la composition et le rôle spécifique

des tissus. Chez l’homme, il existe 4 grands groupes de tissus qui jouent
chacun un rôle particulier : - tissu épithélial, tissu conjonctif, tissu
musculaire et tissu nerveux.
L’organe est un regroupement de plusieurs tissus différents

accomplissant une tâche ou fonction précise dans l’organisme.
L’organe est une structure distincte composée d’au moins deux
types de tissus, mais on y rencontre très souvent les quatre grands types.
Le niveau d’organisation suivante est le niveau des systèmes.
Chaque système étant constitué d’organes qui travaillent de concert pour
accomplir une même fonction.
Par exemple, le cœur et les vaisseaux sanguins du système
cardiovasculaire acheminent continuellement le sang oxygéné contenant
des nutriments à toutes les cellules de l’organisme.

Outre le système cardiovasculaire, l'organisme comporte les

systèmes tégumentaire, squelettique, musculaire, nerveux, endocrinien,
respiratoire, digestif, lymphatique, urinaire et génital.
Plusieurs organes donnent un système.
L'anatomie est la science qui s'intéresse à la constitution interne des
êtres vivants et recherche les similitudes entre les différents clades.
Le regroupement de plusieurs systèmes engendre un organisme ou l’être
vivant.
Le niveau de l’organisme constitue l’ensemble de tous ces niveaux de
complexité travaillant de concert pour assurer le maintien de la vie.
La physiologie se consacre à l'étude des fonctions organiques telles que les
mouvements, la croissance, le développement, les fonctions sensorielles,
nerveuses... tant au niveau de l'individu qu'au niveau de la cellule et du
métabolique.
Les niveaux d'organisation ne s'arrêtent toutefois pas à l'organisme.
En effet, les organismes se regroupent. Plusieurs individus d'une même
espèce dans un lieu donné forment une population et des populations de
plusieurs espèces d'une zone forment une communauté (cfr chapitre relatif
à l’écologie).
Ces organismes sont très nombreux et certains ne sont plus que sous la
trace de fossiles. Leurs caractéristiques font l’objet des études des
zoologistes, botanistes et paléontologues.
Si l’on prend en compte le milieu dans lequel vivent les organismes, on

accède alors à des ensembles de plus en plus complexes appelés
écosystèmes.
La communauté, le milieu abiotique (non vivant) et leurs interactions

forment un écosystème. Nous entrons dans le domaine d’écologie.
L'écologie s'intéresse aux rapports qu’établissent d'une part les organismes

vivants entre eux et d'autre part les organismes vivants et leur milieu.
Elle étudie la manière dont sont constitués, organisés et fonctionnent les
systèmes naturels.

Le concept écosystème est une notion abstraite : l’association d’un

milieu physico-chimique (le biotope) et d’une communauté d’êtres vivants
(la biocénose), crée un réseau d’interactions entre leurs éléments
constitutifs.
Un groupe d'écosystèmes variés couvrant une vaste région
géographique forme un biome. Finalement, la biosphère englobe tous les
milieux où l'on trouve des vivants.
La biologie étudie la nature, la composition, l'organisation et le
fonctionnement de ces différents niveaux et leur émergence ou les
propriétés nouvelles qui apparaissent au niveau supérieur mais
inexistantes au niveau inférieur.
1.3.2. Fonctions vitales d’être vivant ou caractéristiques des systèmes

vivants
Les êtres vivants doivent se maintenir dans leurs limites, bouger,

réagir aux changements de leur environnement, ingérer et digérer des
aliments, avoir une activité métabolique, éliminer des déchets, se
reproduire, croître, évoluer et mourir.
1. Maintien des limites
Tout organisme vivant doit maintenir des limites entre son

environnent et son milieu interneToutes les cellules des organismes
vivants : végétaux, animaux, champignons, protistes et bactéries sont
délimitées par une membrane à perméabilité sélective (Chapitre 3).
2.Nutrition
Les organismes vivants absorbent ou fabriquent les aliments dont ils

ont besoin pour croître et entretenir les réactions vitales.
Les aliments sont assimilés et deviennent la structure même de l'organisme

qui s'alimente. La nutrition permet à l'organisme de se maintenir en vie =
autoconservation.
Cette fonction comporte notamment l’alimentation, la digestion, la

respiration, la circulation et l’excrétion.
3. Digestion
La digestion est le processus de dégradation des aliments en

molécules simples capables d’être absorbées par la cellule.
Dans un organisme unicellulaire comme l’amibe, c’est la cellule

elle-même qui constitue l’ « usine de digestion », mais dans l’organisme
pluricellulaire comme le corps humain, le système digestif remplit cette
fonction pour l’ensemble de l’organisme.
4. Métabolisme
Le terme métabolisme (« changement d’état) englobe toutes les

réactions chimiques qui se déroulent à l’intérieur des cellules.
Le métabolisme comprend la dégradation de certaines substances en

leurs unités constitutives (processus appelé plus précisément catabolisme),
la synthèse de structures cellulaires plus complexes à partir de matériaux
simple (anabolisme) ainsi que la production, à partir des nutriments et de
l’oxygène (par la respiration cellulaire aérobie), des molécules d’ATP qui
fournissent l’énergie nécessaire aux activités cellulaires.
La respiration cellulaire peut se faire en présence d'oxygène (aérobie) ou

en absence d'oxygène (anaérobie, fermentation).
5. Excrétion
L’excrétion est l’élimination des excréta, ou déchets de l’organisme.
Pour fonctionner correctement, le corps doit se débarrasser des substances

inutile comme les résidus de la digestion, ou même potentiellement
toxiques, comme les sous –produits du métabolisme.
Chez les humains, plusieurs systèmes participent à la fonction d’excrétion.

Par exemple, les résidus de nourriture non digérés sont rejetés par le
système digestif sous forme de selles ; quant au système urinaire, il élimine
dans l’urine les déchets métabolique azotés tels que l’urée. Le CO2, un
sous –produit de la respiration cellulaire, est transporté par le sang
jusqu’aux poumons et expulsé avec l’air expiré.
6. Reproduction
La reproduction s’effectue au niveau cellulaire et au niveau de

l’organisme. La Reproduction est la capacité de tout organisme de donner
des copies exactes de lui- même (autoreproduction).
Cette faculté a engendré une théorie - la biogenèse – selon laquelle un
être vivant ne peut provenir que d’un autre être vivant.
La reproduction de la cellule se fait par division cellulaire (mitose),
une cellule originale produisant deux cellules filles identiques pour assurer
la croissance ou la guérison d’une lésion.
De nombreux organismes unicellulaires, telles les bactéries, se reproduisent

par division de la cellule-mère en deux copies génétiquement identiques.
Les tournesols se reproduisent quand leurs fleurs génèrent des graines

capables de germer pour devenir de nouveaux plants. Les humains se
reproduisent en engendrant des enfants qui grandissent et deviennent des
adultes leur ressemblant.
7. Croissance
La croissance est l’augmentation de volume d’une partie du corps ou

de l’organisme entier habituellement par la multiplication des cellules.
Pour qu’une véritable croissance se produise, il faut que le rythme des

activités anabolique dépasse celui des activités cataboliques.
8. Évolution et adaptation
Les êtres vivants s’adaptent à leur environnement par le processus

que l’on appelle évolution. A travers l’évolution, les cellules peuvent
changer leurs caractéristiques et les transmettre à leur descendance.Pendant
le processus de développement, organisme se modifie sur une brève période
de temps en développant de l’œuf au papillon adulte.
L’évolution des espèces est une « descendance avec modifications » c’est-à-

dire une succession d’ancêtres ayant subi des transformations progressives
au fil des générations. Le mécanisme de l’évolution de Charles Darwin est la
sélection naturelle.
9. Mort
Elle se caractérise par l'arrêt ou la cessation de toutes les activités vitales

de l’individu.
1.4 Besoin vitaux
Tous les systèmes de l’organisme travaillent d’une façon ou d’une

autre pour le maintien de la vie. Cependant, la vie est extraordinairement
fragile et plusieurs facteurs lui sont nécessaire, c’est ce qu’on appelle les
besoin vitaux, soit les nutriments, l’oxygène, l’eau ainsi qu’une température
adéquates.
1. Nutriments
Les nutriments proviennent de l’alimentation et contiennent les

substances chimiques nécessaires à la production de l’énergie ou à la
construction des cellules.
La plupart des aliments d’origine végétale sont riches en glucides, en

vitamines et en minéraux, alors que la plupart des aliments d’origine animale
sont riches en protéines et en lipides.
2. Oxygène ou les molécules d’oxygène
Tous les nutriments du monde seraient inutiles sans oxygène. En

effet, les cellules ne peuvent survivre que quelques minutes sans oxygène,
car en son absence, les réactions oxydatives ne peuvent se produire et tirer
assez d’énergie des nutriments. Mais pour certaines espèces, l’oxygène
même en petite quantité constitue un poison. Chez les humains, l’oxygène
représente 20 % de l’air que nous respirons.
Il pénètre dans le sang et atteint les cellules grâce au travail conjoint du

système respiratoire et du système cardiovasculaire.

3. Eau
L’eau compte pour 60 à 80 % de la masse corporelle chez les

humains; c’est la substance chimique la plus abondante des organismes. Elle
constitue à la fois le milieu liquide nécessaire aux réactions chimiques et la
substance de base des sécrétions et des excrétions.
Les organismes vivants tirent l’eau des aliments et des liquides ingérés et ils
la perdent par l’évaporation (au niveau des poumons et de la peau pour les
animaux), ainsi que par les excrétions. L’équilibre entre les entrées et les
sorties d’eau es primordial pour les organismes vivants
4. Température normale (du corps ou de l’organisme)
Les réactions chimiques ne peuvent se produire à un rythme suffisant

pour maintenir l’organisme en vie que si la température corporelle est
normale. Tout abaissement de la température au-dessus de 37 °C entraine un
ralentissement progressif des réactions métaboliques puis, finalement leur
arrêt.
Si la température est excessive, les réactions chimiques s’enchaînent à un

rythme effréné : les protéines de l’organisme perdent leur forme
caractéristique et cessent d’être fonctionnelles. Les températures extrêmes,
qu’elles soient trop basse ou trop élevées sont mortelles.
Pour assurer la survie, non seulement les facteurs décrits

précédemment doivent –ils exister, mais ils doivent être présents en quantité
appropriée; les excès peuvent tout aussi néfastes que les insuffisances.
Exemple, nous devons consommer des aliments de bonne qualité et

en quantité adéquate afin d’éviter les troubles nutritionnels, l’obésité ou
l’inanition.

Figure 1.1 : Limites de tolérance d’une espèce en fonction de l’intensité du

facteur écologique étudié.
1.5. Disciplines biologiques
Dans la nature, il existe une diversité des formes vivantes. On

utilise pour cela le terme de biodiversité.
Celle-ci va des plus petits organismes invisibles à l’œil nus tels que
les bactéries, à des organismes plus complexes et qui nous sont très
familiers comme les végétaux et les animaux y compris leur cadre de vie.
Néanmoins, outre les caractéristiques communes, chaque groupe
d'organismes - voire individus - possède des propriétés propres.
La diversité d'êtres vivants d'une part et leurs propriétés d'autre part
ont engendré une multitude des disciplines biologiques spécialisées
couvrant les différents niveaux d'organisation biologique (figure1.2).

Figure 1.2. Représentation de quelques disciplines biologiques.

Le mot biologie englobe, à la manière d’un arbre et ses composants,
une diversité de domaines dont le nombre ne cesse de croître avec la
maitrise de nouvelles techniques d’étude.
A titre indicatif, nous donnerons ci-dessous, quelques-unes de ces

disciplines.
L'anatomie : s'intéresse à la constitution interne des êtres vivants et recherche
les similitudes entre les différents clades.
L'histologie : analyse la composition et le rôle spécifique des tissus.
L'embryologie : décrit le développement de l'organisme depuis la
fécondation de l'ovule jusqu'à la formation complète de l'individu.
La cytologie étudie la structure et les fonctions de la cellule.
La systématique procède à la classification des espèces d'après leurs
caractères communs, dans l'ordre naturel pour montrer l'histoire évolutive
des espèces.
La taxinomie procède à l’identification et à la classification des êtres vivants.
La morphologie : s'occupe de la forme et de la structure des êtres vivants.
La paléontologie : étudie la constitution et la position systématique des
formes disparues et recherche le moment de leur apparition sur la terre.
La physiologie : se consacre à l'étude des fonctions organiques telles que les

mouvements, la croissance, le développement, les fonctions sensorielles,
nerveuses... tant au niveau de l'individu qu'au niveau de la cellule et du
métabolique.
La biochimie : étudie la composition et le rôle des substances chimiques qui
entrent dans la constitution des organismes et qui sont impliquées dans le
métabolisme.
La génétique : analyse la transmission, de génération en génération, des
caractères, communs et particuliers; elle étudie aussi les particules (gènes)
qui assurent cette transmission.
L'éthologie ou l'étude du comportement : analyse les formes et les lois du
comportement animal.
C'est-à-dire, la manière dont l'animal résout les problèmes que lui pose son
environnement.
La biogéographie : s'efforce à établir la répartition passée et actuelle des
êtres vivants à la surface du globe. Elle inclut la phytogéographie pour les
plantes et la zoogéographie pour les animaux.
La statistique biologique étudie la probabilité d’apparition ou d’arrangement
d’un certain nombre des caractères, des gènes, des séquences d’ADN, on
parle de la bioinformatique.
Un des but des bio-informatiques est de développer des modèles prédictifs
pour : (1) prédire la structure tridimensionnelle d’une protéine à partir de sa
séquence primaire, (2) déterminer la fonction des protéines inconnues à
partir de leur séquence et de leur structure. (3) trouver par criblage in silico,
de nouveaux inhibiteurs d’une protéine, (4) construire des cellules virtuelles
produisant le comportement de leur équivalentes vivantes et permettant de
prédire leur réponse aux pathogènes, aux toxines, aux nutriments et aux
médicaments.
Les différentes disciplines décrites ci-dessus, loin d'être des

ensembles disjoints, forment de nombreuses connexions les unes les autres.
Cela signifie, qu'à de degrés divers, la maîtrise d'une discipline nécessite
des connaissances approfondies d'autres disciplines qui lui sont liées.
A titre indicatif, la systématique actuelle repose totalement sur les données
de la biologie moléculaire.

Auto-évaluation
1. Quel niveau d’organisation structurale constitue le domaine d’étude

d’un cytologiste ?
2. Placez en ordre croissant de complexité les niveaux suivants
d’organisation des êtres vivants et soulignez d’un trait le premier
niveau où la vie se manifeste : a. tissu ,b. organisme, c. organe, d.
système, e. atome, f. population. G. Communauté, h. cellule, 1.
molécule.
3. Pour chaque niveau biologique de la question (1), rédigez une phrase
qui comporte le niveau « inférieur » immédiat. Exemple : « Une
communauté biologique comprend des populations de diverses
espèces vivant dans une même région. »
4. Classez dans l’ordre, de la plus simple à la complexe, les structures
suivantes : tissu, organisme, organe, cellule.
5. Quel niveau d’organisation structurale constitue le domaine de base
d’étude en science biomédicale ?
6. Démontrez que ces disciplines ont un intérêt direct ou indirect dans la
filière de votre formation.
a) Biogéographie;
b) Écologie ;
c) Botanique ;
d) Ornithologie ;
e) Herpétologie ;
f) Entomologie ;
g) Mycologie.

CHAPITRE 2. Constituants chimiques du vivant ou Chimie de la cellule
2.1. Introduction
La présence des êtres vivants sur la terre est limitée à une zone
étroite autour de la surface de la terre nommée Biosphère. Outre ces
organismes, cette biosphère englobe une grande partie de l’hydrosphère, de
la lithosphère et de l’atmosphère (couche de matières gazeuses autour de la
terre à l’exclusion.
Tous les êtres vivants sont composés de matière. La composition
chimique varie peu, elle est formée de substances minérales et de
substances organiques.
On peut découvrir successivement trois types de matières lorsqu’un
échantillon vivant est exposé à la chaleur:
 de la vapeur d’eau se dégage en premier révélant la présence de
l’eau. Sa teneur dépasse en général les 60 %.
 l’échantillon devient noir à cause de la combustion d’une matière
riche en carbone: la matière organique.
 à la fin de la combustion, il persiste de cendres composées
d’éléments minéraux.
2.2. Composition chimique

2.2.1.Éléments chimiques de la vie
Toute la matière vivante ou non, est constituée d'unités de base, les

éléments chimiques.
Toute matière est composé de substances fondamentales appelées
éléments. L’oxygène, le carbone, l’argent, le cuivre et le fer sont des
éléments bien connus.
La composition élémentaire de la matière vivante est très différente
de celle de la lithosphère et de l’atmosphère. Ainsi, moins des 94 éléments
chimiques trouvés sur la planète Terre sont retrouvés chez les organismes
vivants.

Ainsi quand on analyse la constitution chimique du vivant et du

non vivant (tab.2.1), on constate :
- Primo, qualitativement le vivant et le non vivant sont constitués de
mêmes éléments de base de la matière. Il s’agit des éléments chimiques du
tableau de Mendeleïev. A ce niveau, il est malaisé de distinguer le vivant
du non vivant. On dit qu’il n’y a que de la matière.
- Secundo, quantitativement la composition chimique du vivant diffère du
non vivant par la nature et l’abondance relative de leurs éléments.
Dans l’ensemble, environ 25 éléments chimiques sont nécessaires à
la vie. Trois groupes d’atomes, respectivement abondants, peu abondant ou
moyenne et rares « traces ou oligoéléments », peuvent être distingués chez
les êtres vivants (tableau 2.1).
Une dizaine d’autres éléments qui s’y trouvent à l’état de traces et
sont des oligoéléments. Chacun de ceux-ci est toutefois indispensable au
bon fonctionnement de l’être vivant.
Plusieurs minéraux ont pour fonction de renforcer certaines structures.
La plupart des minéraux se trouvent sous forme ionique dans les
liquides de l’organisme ou liés à des composés organiques, entrant ainsi
dans la composition de molécules telles que les phospholipides, les
hormones et diverses protéines fonctionnelles.
Par exemple, le fer est essentiel au fonctionnement de l’hème -
partie de l’hémoglobine qui fixe l’oxygène du sang. La quantité d’un
certain minéral dans l’organisme ne reflète pas l’importance du rôle qu’il
joue. Par exemple, quelques milligrammes d’iode (nécessaire à la synthèse
d’une hormone thyroïdienne) peuvent faite toute la différence entre une
personne en bonne santé et une autre malade.
Certains oligo-éléments ont une fonction unique (exemple : l’iode
est impliqué dans le fonctionnement de la glande thyroïde, sécrétion des
hormones thyroïdiennes, sa carence entraine une déformation appelée
goitre), d’autres ont de multiples fonctions (exemple : le cuivre).

Tableau 2.1. Composition pondérale élémentaire comparée entre la

biosphère et deux types d’organismes : animal (corps humain) et végétal
(pied de Luzenne)
Biosphère Cellules animales Cellules végétales

Element % Element % Element %
O 50 O 62,8 O 77,9
Si 25,8 C 19,4 C 11,3
Al 7,3 H 9,3 H 8,7
Fe 4,2 N 5,1 N 0,8
Ca 3,2 96,6 98,7
Na 2,3 Ca 1,38 P 0,70
K 2,3 S 0,64 Ca 0,58
Mg 2,1 P 0,63 K 0,22
H 0,9 Na 0,26 S 0,10
98,1 K 0,22 Mg 0,08
Ti 0,43 Cl 0,18 Cl 0,07
Cl 0,20 Mg 0,04 Na 0,03
C 0,18 3,35 1,78
P 0,11 F 0,009 Si 0,0093
S 0,11 Fe 0,005 Fe 0,0027
F 0,10 Si 0,004 Al 0,0025
Ba 0,08 Zn 0,002 B 0,0007
Mn 0,08 Al 0,001 Mn 0,0003
N 0,03 Cu 0,0004 Zn 0,0003
Se 0,02 Se 0,0002 Cu 0,0002
Br 0,0001 Ti 0,0001
Divers 0,47 Mn 0,0001
I 0,0001 Divers 0,0001
Divers 0,0002

Les rôles des oligoéléments sont très nombreux et varient selon

l’oligo-élément considéré.
L’instar des vitamines, les minéraux ne servent pas de source
d’énergie mais, en association avec d’autres nutriments, ils assurent le bon
fonctionnement de l’organisme.
Tableau 2.2. Rôles des principaux éléments chimiques de la vie
Elément Symbole % de la Fonctions

chimique
Eléments majeurs (96,1%
Oxygène O 65 Composant des molécules organique
(qui contiennent du carbone) et
inorganiques (qui ne contiennent pas
de carbone) ; à l’état gazeux, il est
essentiel à la production de l’énergie
cellulaire (ATP)
Carbone C 18 ,5 Composant de toutes les molécules
organique, notamment des glucides,
des lipides (graisses et huiles), des
protéines et des acides nucléiques
(matériel génétique
Hydrogène H 9.4 Présent dans toutes les molécules
organiques ; sous formes d’ion
(proton), sa concentration détermine
le pH des liquides de l’organisme.
Azote N 3.2 Présent dans les protéines et les
acides nucléiques
Eléments mineurs
Calcium Ca 1.5 Présent sous forme de sel dans les os
et les dents ; sous d’ions (Ca2+)
Calcium (suite) Il est nécessaire aux contractions
musculaires, à la transmission du
potentiel d’action et à la coagulation
du sang

Phosphore P 1.0 Constituant du phosphate de

calcium, sel présent dans les os et
les dents ; également présent dans
les acides nucléiques et l’ATP
Potassium K 0 ,4 L’ion potassium (K+) est l’ion
positif (cation) le plus abondant
dans les cellules ; nécessaire à la
propagation du potentiel d’action et
à la contraction musculaire.
Soufre S 0 ,3 Présent dans les protéines,
notamment dans les protéines
musculaires
Sodium Na 0,2 L’ion sodium (Na+) est le principal
ion positif des liquide extracellulaire
( à l’extérieur des cellules) ;
important pour l’équilibre hydrique,
la conduction du potentiel d’action
et la contraction musculaire.
Chlore Cl 0,2 L’ion chlore (Cl-) est l’ion négatif
(anion) le plus abondant dans les
liquides extracellulaires
Magnésium Mg 0,1 Présent dans les os, l’ion
magnésium est un cofacteur
important de nombreuses réactions
métaboliques.
Iode I 0,1 Sous forme ionique (iodure, I-),
essentiel à la production des
hormones thyroïdiennes
Fer Fe 0,1 Sous forme ionique, constituant de
l’hémoglobine (qui assure le
transport des molécules d’oxygène
(O2) dans les érythrocytes (globules
rouges du sang) et certaines
enzymes.
Oligoéléments (moins de 0,01%)
Chrome (Cr), Cobalt (Co) ; cuivre (Cu) ; fluor (F); Manganèse (Mn); molybdène
( Mo) ; sélénium (Se) ; silicium (Si) ; étain (Sn) ; vanadium (V) ; zinc (Zn)

Ces éléments sont appelés oligo-éléments parce qu’ils sont nécessaires en

très petite quantité ; sous leur forme ionique, plusieurs entrent dans la
composition d’enzymes ou sont indispensables à leur activation.
Tableau 2.3. Rôles des principaux oligo-éléments

Elément Fonctions particulières
Fer Entre dans la composition de l’hémoglobine (qui fixe le sang),

des enzymes
Iode Intervient dans le fonctionnement de la thyroïde
Fluor Intervient dans la composition des dents
Zinc Nécessaire dans la composition de l’hémoglobine
Cuivre Entre dans la composition des enzymes cellulaires
Les matières grasses et les glucides sont pratiquement dépourvus de

minéraux, et les céréales très raffinés en contiennent peu. Les aliments les
plus riches en minéraux sont les légumineuses, les légumes, le lait et
certaines viandes.
Les éléments chimiques naturels réagissent les uns avec les autres,
s’associent et se combinent pour former des molécules plus ou moins
complexes.
L’étude des combinaisons des éléments du non vivant fait l’objet de
certaines disciplines scientifiques dont la chimie. Tandis que l’étude des
combinaisons des éléments constitutifs du vivant concerne aussi la
biologie.
2.2.2. Composés inorganiques et organiques des êtres vivants
La biochimie est l’unité de la composition chimique de la matière

vivante et des réactions qui se produisent chez les êtres vivants. On
distingue deux classes de composés chimiques dans les organismes
vivants : les composés organiques et les composés inorganiques.

1. Modes de réactions chimiques dans la cellule
L’ensemble des échanges entre l’être vivant et son environnement est

appelé métabolisme. Ce dernier comprend les réactions de synthèse
(anabolisme) et de décomposition (catabolisme) ou échange (conversion).
1.1. Anabolisme ou Réaction de synthèse
L’anabolisme est un processus de synthèse ou encore polymérisation

permettant l’élaboration des molécules complexes (polysaccharides,
protéines et acides nucléiques) à partir de molécules le plus simples
ingérées. La synthèse des formes complexes spécifiques nécessite la
présence d’énergie, laquelle provient des réactions ou des voies
cataboliques.
Elle consomme de l’énergie et on la dit endergonique (+ΔG)
- 6CO2 +6 H2O + E → Glucose + 6H2O
- Glucose + Fructose + E→ Saccharose + H2O

1.2. Catabolisme ou Réaction de dégradation
Est l’ensemble des réactions des processus de dégradation des

structures complexes en substances simples. Une réaction de dégradation
se produit quand une molécule est brisée en molécules plus petites ou en
chacun des atomes qui la constituaient.
Le catabolisme est le processus par lequel, les cellules dégradent

les molécules organiques complexes : glucides, lipides, protéines ,
glycogènes en éléments organiques plus simples, et même le plus en
composants minéraux (CO2, H2O et NH3) afin de produire de l'énergie
métabolique sous forme par exemple d'ATP et du pouvoir réducteur sous
forme par exemple de NADH et de FADH2 .
De par leurs caractéristiques, les réactions de dégradation sont l’inverse

des réactions de synthèse, puisque des liens sont rompus, et constituent la
base de processus cataboliques qui se produisent dans les cellules de
l’organisme.
Exemple, la rupture des liaisons des molécules de glycogène libère des

molécules de glucose, qui sont plus simples.
L’hydrolyse des aliments dans le tube digestif est une forme de

catabolisme. C’est également le cas de la respiration cellulaire.
Sur le plan énergétique, il existe un lien entre le catabolisme et
l’anabolisme.
En effet, l’énergie libérée lors du catabolisme entretient les réactions
anaboliques. Cette interaction entre les deux processus métaboliques porte
le nom de couplage énergétique.
1. 3. Echange ou substitution
Les réactions d’échange ou de substitution comportent à la fois une

synthèse et une dégradation. Elles sont caractérisées par la création et la
rupture simultanées de liaisons.
Dans une réaction d’échange, certaines des molécules réactives

changent en quelque sorte de partenaire et forment ainsi des molécules
différentes.
C’est une réaction d’échange qui a lieu lorsque l’ATP réagit avec le
glucose et lui cède son groupement phosphate terminal (représenté par P),
produisant ainsi du glucose phosphate.
On distingue deux classes de composés chimiques dans les organismes

vivants : les composés inorganiques et les composés organiques.
L’eau, les sels minéraux et les constituants organiques carbonés classés en

quatre groupes, glucides, lipides, protéines ou protides et acides nucléiques
ou nucléotides sont les pièces maitresses de la constitution chimique du
vivant.
2. Composés inorganiques
Les composés inorganiques comprennent l’eau, des sels ainsi que de

nombreux acides et bases.

2.1. Eau
L’essentiel de la vie terrestre se trouve dans les océans, les mers, les
lacs, les fleuves et les rivières. L'eau est un composé chimique essentiel de
la vie. L’eau c’est la vie
L’eau est le composé inorganique le plus abondant et le plus

important dans la matière vivante. Elle représente de 60 à 80 % (du
volume de la plupart des cellules vivantes. Les organismes vivants sont
constitués de 60 à 80 % d’eau, les % restants sont constitués de la matière
sèche. Cette dernière est constituée de matière organique (95% des %
restants après avoir enlevé le pourcentage de l’eau) et de matière minérale
(5% restants après avoir enlevé le pourcentage de l’eau).
1.1. Poids hydrique de l’organisme
L’eau constitue de 45 à 75 % de la masse corporelle, selon l’âge, le

sexe et la quantité de tissu adipeux.
L’eau totale représente les 2/3 (± 70 %) de la masse du corps humain.

Son volume varie avec l’âge, le sexe et avec la quantité relative de tissu adipeux.
Chez un adulte en bonne santé, avec un poids de 70 kg, le volume hydrique total
est de 40 litres.
A titre indicatif, pour un jeune homme en bonne santé, son corps contient
60 % d’eau et 50 % pour une jeune fille ; chez une personne âgée, l’eau
environne 45 % de la masse corporelle.
Le poids hydrique varie d’une personne à l’autre, et l’eau corporelle

totale est fonction non seulement de la masse corporelle et de l’âge, mais
aussi du sexe et de la quantité relative de tissu adipeux.
Parce que les nourrissons ont peu de tissu adipeux et que la masse
de leurs os est faible, leur organisme est composé à 73 % ou plus d’eau.

2. Compartiments hydriques de l’organisme
Dans l’organisme, l’eau se répartit essentiellement en deux

compartiments hydriques : compartiment intracellulaire et le compartiment
extracellulaire et dans le liquide interstitiel.
Tableau 2.4. Répartition des liquides et de matière sèche de l’organisme

d’un jeune homme en bonne santé
Eau corporelle totale 60 % Matière sèche 40 %
Liquide extracellulaire 20 Matière

minérale
Liquide interstitiel 16% Plasma 4 % Matière organique
5%
95%
3. Rôles de l’eau
La structure des molécules d’eau, dont la nature électrique polaire

permet la formation de liaisons hydrogène avec les autres molécules, dote
l’eau de plusieurs propriétés importantes pour la vie. L’eau est le composé
le plus abondant de notre organisme.
Ce liquide est vital en raison de ses propriétés. En voici quelques-
unes : elle absorbe et libère la chaleur lentement, se comporte comme un
solvant universel, intervient dans les réactions chimiques et protège les
organes contre les lésions.
4. Equilibre hydrique
Dans des conditions normales, les entrées et les pertes d'eau sont
égales de sorte que le volume du corps soit constant.
Lorsque les entrées sont supérieures aux pertes, la balance est
positive. Inversement lorsque les pertes sont supérieures aux entrées, la
balance est négative.
Pour conserver l’hydratation de l’organisme, l’apport d’eau doit être
égal à la déperdition de l’eau.
Les quantités d'eau consommées et d'urine formées, sont les deux

mécanismes majeurs de régulation du contenu en eau du corps.
Les sorties d’H2O: sueur, urine, liquide annexe (larmes), matières
fécales (excréments) et air expiré
Les entrées d’eau : boissons, aliments, métabolisme énergétique.
Tableau 2.5. Apport et perte hydrique quotidiens chez l’homme.

L’organisme est bien hydraté quand l’apport s’équilibre avec la perte.
Chiffres tirés de Marieb et Hoehn 2010.
N0 Apport Perte
Sources Quantité % Sources Quantité %
(ml) (ml)
1 Métabolisme 250 10 Matières 100 4
fécales
2 Aliments 750 30 Sueur 200 8
3 - - Peau et 700 28
poumons
4 Boissons 1500 60 Urine 1500 60
Total 2500 2500
L’appauvrissement en eau évolue en quatre étapes :

(1) à 2 % de pertes d’eau, le besoin de boire se fait sentir ;
(2) de 5 à 6 % de pertes d’eau, la bouche sèche ;
(3) à 10 % de pertes d’eau, la peau se rétracte, des hallucinations
apparaissent ;
(4) à 15 % de pertes d’eau, la mort est proche.
En repos, quand la température ambiante ne dépasse pas 31 ou 32 °C, les

glandes sudoripares éliminent chaque jour 0,5 L de sueur imperceptible
appelée perspiration cutanée.
Chaque gramme d’eau qui s’évapore à la surface du corps consomme
2,43 kJ de chaleur. Lors de la transpiration abondante quand il fait chaud,
on parle de perspiration sensible.

L’être humain peut résister jusqu’à 5 jours sans eau et à cinq semaines
sans nourriture.
2.2. Sels minéraux

Les sels sont des composés ioniques qui se dissolvent. Les sels
minéraux sont les constituants qui restent (sous forme de cendres) après
calcination des tissus organiques. Ils se présentent sous deux formes dans
la matière vivante peu ou pas soluble et soluble ou ionique). Ils se
retrouvent d’une part dans la constitution de structures peu ou pas solubles,
mais d’autre part en solutions, dissociés en ions.
Les sels minéraux, en solution dans la cellule, généralement

dissociés en ions chargés soit positivement, cations (Na+, K+, Ca++, Mg++
ou négativement, anions (Cl-, SO4--, PO4---) qui assurent la balance ionique
indispensable au maintien de la vie cellulaire.
Ils se combinent à des molécules organiques dont ils modifient les

propriétés et les rôles. Ils jouent à la fois les rôles plastique et dynamique.
Dans le premier cas, quand ils font partie des structures rigides à qui ils
confèrent leur dureté ; ils sont alors sous forme peu soluble. Les sels
comme NaCl, le Ca2CO3 et KCl sont communs dans l’organisme.
Cependant, les sels les plus abondants sont le Ca3(PO4)2, qui confère leur
dureté aux os, aux dents aux coquilles et aux carapaces.
Dans le deuxième cas lors de la contraction musculaire (Ca) ; en

réglant la pression osmotique et les propriétés électriques des membranes ;
ou en participant comme pigments (Fe, Cu, Mg) dans l’hémoglobine, le
cytochrome et la chlorophylle ils sont alors sous forme ionique. Les ions
zinc et cuivre sont indispensables à l’activité de certaines enzymes
(Tableau 2.1 résume quelques-unes des fonctions importantes des éléments
présents dans les sels de notre organisme).
Les sels dissous peuvent aussi servir de réserves en minéraux pour

l’organisme.

3. Molécules ou biomolécules organiques
Les molécules organiques ou biologiques sont formées à partir de

squelettes carbonés dans lesquels les atomes de carbone sont liés entre eux
ou avec des atomes d’oxygène, d’hydrogène, d’azote, de phosphore ou de
soufre.
En tenant compte de la structure et des propriétés de ces molécules

organiques, les chimistes les classe en quatre familles principales qui sont
les glucides, les lipides ou les graisses, les protéines, et les acides
nucléiques.
Toutes ces molécules d’origine biologique contiennent du Carbone (C), de
l’hydrogène (H) et de l’oxygène. Les protéines et les acides nucléiques
contiennent aussi de l’azote (N) et le Phosphore (P).
Certains glucides, les protéines et les acides nucléiques sont des
polymères, c’est-à-dire des molécules constituées d’un nombre d’unités
structurales identiques ou semblables, les monomères, unis par des liaisons
covalentes.
Bien que les classes de polymères différent par la nature de leurs

monomères, les mécanismes chimiques par lesquels les cellules
synthétisent ou dégradent les macromolécules sont identiques.
Ces composés organiques qu’on trouve dans les organismes vivants sont
tous produits par synthèse et dégradés principalement par l’hydrolyse.
Il s’agit respectivement d’une réaction de condensation, ou d’une réaction

d’hydrolyse. Ces processus se produisent à l’aide d’enzyme.
3.1. Glucides (sucres)
Les glucides fournissent à l’organisme une source d’énergie

facilement utilisable.
Les glucides ou saccharides (du grec sacharon, sucres), synthétisés

par les végétaux, sont fournis aux animaux par l’alimentation. Ils
représentent de 1 à 2 % de la masse cellulaire.

Ce sont des molécules organiques composées de carbone (C),

d’hydrogène (H) et d’oxygène (O) avec un ratio Hydrogène /Oxygène de
deux pour un. (2 :1).
Ils répondent à la formule générale C m (H2O) n avec m ≥ n. Ils sont

largement répandus chez les végétaux et les animaux où ils remplissent
plusieurs des rôles : énergétique, métabolique, structural et fonctionnel.
1. Classification
Le nombre d’atome de carbone qu’ils contiennent, leur structure

spatiale (et la solubilité) des molécules permettent de distinguer 2 classes
dont l’élément commun est la présence d’oses : les oses ou
monosaccharides et les Osides (les disaccharides ou dioses, les
oligosaccharides ou oligosides et les polysaccharides ou polyhosides).
Les monosaccharides sont les unités de base de tous les autres
glucides. En règle générale, plus la molécule de glucide est grosse, moins
elle est soluble dans l’eau.
1.1. Oses ou monosaccharide
Ils sont classés selon le nombre d’atomes de C et la nature de la

fonction réductrice (aldéhyde ou cétone) : aldotriose ou cétotriose …,
aldohéxose ou cétohexose.
Oses, monosaccharides ou sucres simples, sont formés d’une seule chaîne
ou d’une seule structure cyclique contenant de trois à sept atomes de
carbone.
Ce sont des sucres simples non ramifiés, très solubles dans l’eau et dont
tous les carbones portent une fonction alcool (-OH), sauf un qui porte une
fonction réductrice (aldéhyde ou cétone), divisant les oses en aldoses ou
cétoses.

Habituellement, les atomes de carbone, d’hydrogène et d’oxygène

sont présents dans les proportions de 1 :2 :1 de sorte que la formule
générale des monosaccharides est Cn (H2O) n.
Ils sont classés selon le nombre d’atomes de carbone qu’ils
contiennent : trioses, tétroses, pentoses et hexoses (tableau 2.6).
Tableau 2.6. Quelques sucres simples ou monosaccharide
Nom Formule Exemple

3 Trioses C3H6O3 Dihydroxyacétone, glycéraldéhyde
4 Tétroses C4H8O4 Erythrose, thréose
5 Pentose C5H10O5 Xylose, arabinose, ribose, et ribulose
6 Hexoses C6H12O6 Fructose, galactose et glucose
On classe aussi parmi les sucres simples leurs dérivés ci-après:

sucres acides, osamines, oses phosphorylés, sucres alcools et
désoxysucres.
1. Trioses
Les monosaccharides les plus simples sont les trioses (n =3) :

glycéraldéhyde et dihydroxyacétone qui sont des isomères de fonction
(Fig. 2.3).
Le carbone central ou C-2 de glycéraldéhyde, est un carbone asymétrique,
car il est lié à quatre 4
groupes différents : -CHO, -
H, -OH et –CH2OH.
Figure 2.3. Représentation

structurale de deux sucres à
trois atomes de carbones.
En général pour n atomes de

carbone asymétriques dans un sucre, on aura 2n isomères optiques. On
distingue les deux isomères par les lettres D et L.

Quand le groupement OH du carbone asymétrique le plus éloigné de

la fonction aldéhyde ou cétone en projection de Fischer se situe à droite,
c’est la forme D ; à gauche, l’isomère L.
Les sucres biologiquement actifs dérivent principalement de la série

dextrogyre. C’est là une des propriétés du vivant.
2. Tétroses et pentoses (fig.2.4)
Figure 2.4.Représentation structures des sucres simples de quatre et cinq
Les pentoses (ou sucre à cinq atomes de carbone) se présentent sous forme
de petites molécules cycliques : les riboses.
3. Hexoses : sucres à 6 atomes de carbones (fig. 2.5)
Figure 2.5. Formes linéaires de quatre

sucres comportant chacun six atomes de
carbone
Le glucose est le sucre présent dans le

sang. Deux autres hexoses, le galactose
et le fructose, sont des isomères du
glucose.

Cyclisation des oses
Structure cyclique des sucres simples

En solution, les sucres à plus de quatre atomes de carbones ont en principe
une structure cyclique et non linéaire.
Le cycle se forme quand un atome d’hydrogène du groupe hydroxyle (-
OH) de l’atome de carbone C5 se lie sur l’oxygène de la fonction aldéhyde
ou cétone. Il en résulte un cycle pyranose ou furanose. On parle de la
forme cyclique de FISHER.
L’atome de carbone de la fonction carbonyle devient alors

asymétrique et est appelé carbone anomérique.
La cyclisation entraîne donc l’établissement de deux formes

possibles, les anomères distingués par les lettres α et β. La forme est α si
la fonction alcool (-OH) et le groupement –CH2OH terminal se trouvent de
part et d’autre du cycle. La forme β si ces deux groupements sont du
même côté du cycle (Figure 2.6 et 2.7).
L’aldéhyde en C-1 du glucose réagit avec le groupement hydroxyle
en C-5 (3 atomes de carbone les séparent) pour former un sucre ayant un
cycle à six sommets appelé pyranose (en raison de sa similitude avec le
pyrane).
Dans le cas de pentose, la réaction a lieu entre le C-1 et C-4.
Le groupement carbonyle en C-2 du fructose réagit avec le groupement
hydroxyle en C-5 (2 atomes de carbone les séparent) pour former le noyau
furanose ayant cinq sommets (en raison de sa similitude avec le furane).
La forme cyclique d’un aldose (comme le glucose) est aussi appelée formé
hémiacétal, celle d’un cétose comme fructose est appelée forme hémikétal.
Pentoses : sucres à 5 atomes de carbones (fig. 2.6)

Figure. 2.6. Structure linéaire et

cyclique du ribose.
A noter que les carbones des

pentoses sont, par convention,
numéroter de 1’ à 5’ à partir de
l’extrémité la plus proche de la
fonction aldéhyde ou cétone.
Hexoses : sucres à 6 atomes de

carbones (fig.2.7)
Figure 2.7. Les deux formes α et

β du groupement OH sur le
carbone n° 1 dans le cas du
glucose cyclique.
Cette réaction de cyclisation a

transformé le C1 en carbone
asymétrique, produisant ainsi
les stéréo-isomères (anomère α et β).
Le glucose est l’un des principaux combustibles de l’organisme et il
Retenons deux propriétés importantes du glucose :
-oxydation : la molécule s’unit à de l’oxygène pour donner du gaz
carbonique et de l’eau en dégageant de l’énergie.
C’est elle qui produit une partie importante de l’énergie cellulaire.
-fermentation : elle se produit en l’absence d’oxygène, par exemple
dans la cuve du vigneron en présence de microorganismes.
4. Dérivés d’oses simples
Il existe des dérivés des oses simples, tels que le glucose, le

galactose, le mannose et le ribose, dans lesquels des groupements
hydroxyle des composés initiaux ont été remplacés par une autre fonction
(oses amines, oses phosphorylés, désoxysucres) ou bien dans lequel un
atome carbone est oxydé en acide carboxylique (sucres acides).

1) Sucres acides
Les sucres acides dérivent des différents aldoses par la formation

d’une fonction acide carboxylique par oxydation (par voie chimique ou
enzymatique) de la fonction aldéhyde du C1 en fonction carboxylique
(acides aldoniques : l’acide gluconique) ou de la fonction alcool du
carbone terminal (acides alduroniques ou uronique, glucuronique).
Les différents sucres acides entrent dans la composition de
nombreux oligosaccharides et polysaccharides. L’acide galacturonique est
le composent principal des pectines.
2) Osamines
Les oses aminés se caractérisent par la substitution d’un hydroxyle

par un groupement NH2 acétylé. La Glucosamine et la Galactosamine sont
des constituants de nombreux polysaccharides biologiquement importants.
Le groupement NH2 de la glucosamine peut être condensé avec une
molécule d’acide acétique pour former la N-acétylglucosamine, élément
de base de la chitine des arthropodes et certains mycètes (fig.2.8).
Les osamines sont des constituants des glycolipides, des
glycosaminoglycanes et des glycoprotéines.
3) Oses phosphoryles
La condensation de l’acide phosphorique à l’un des groupements

hydroxyle d’un sucre forme un ester phosphate (glucose -6 phosphate).
La phosphorylation active les sucres pour leur transformation
ultérieure (glycolyse au chap.3).

Figure 2.8. Dérivés des hexoses
Les oses phosphorylés (phosphoénol pyruvate, glycéraldéhyde

phosphate, ribulose 1,5 biphosphate…) sont des oses impliqués dans les
voies énergétiques.
4) Sucres alcools
Les aldoses et les cétoses peuvent être réduits dans les conditions
douces, ce qui donne des polyalcools acycliques. Le glycérol, molécule
fondamentale des glycérides, est un sucre alcool provenant de la réduction
de la fonction aldéhyde du D-glycéraldéhyde en fonction alcool primaire.

5) Désoxysucres
Les désoxysucres sont des oses simples qui ont un de leurs

groupements hydroxyle substitué par un hydrogène.
Le préfixe « désoxy » indique que cet ose est dépourvu d’un atome
d’oxygène qui est présent en
C2 dans le ribose. Le carbone
6 du fucose (désoxyhexose)
est un groupe méthyle au lieu
du groupe –CH2OH présent
dans les autres sucres.
Exemple de β –D-2
désoxyribose, le sucre du
squelette sucre-phosphate de
l’ADN (fig.2.8).
Figure 2.9. Le désoxyribose
1.2. Osides: des dimères aux polymères d’oses

On distingue les holosides (polymères d’oses) et les hétérosides
(constitués de l’association entre une fraction osidique et une fraction soit
lipidique, soit protidique, soit minérale). Certains sucres sont mis en
réserve sous forme de de diholoside ou disaccharide.
Selon le nombre d’oses constituant la chaîne, on parlera de : diholosides (2
oses : n = 2) ;oligoholosides (n ≤ 10) et polyholosides (n > 10)
1.2.1. Disaccharides
Les disaccharides, diholosides ou sucre double se forment quand
deux monosaccharides s’unissent de façon covalente par liaison O-
glycosidique avec l’élimination d’une molécule d’eau (figure 2.10),
comme l’illustre la synthèse du sucrose ou saccharose :
C6H12O6 + C6H12O6 C12H22O5 +H2O
glucose fructose Sucrose eau

Comme ils sont trop gros pour traverser les membranes cellulaires,
les disaccharides doivent être dégradés en sucres simples au cours de la
digestion avant de pouvoir passer du tube digestif au sang.
Ce processus de dégradation, appelé hydrolyse, est essentiellement

l’inverse de la réaction de synthèse. La liaison entre les sucres simples est
rompue par l’addition d’une molécule d’eau.
La liaison glycosidique est formée, par voie enzymatique, entre

l’hydroxyle porté en général par le C6 ou C4 d’un sucre et le carbone
anomérique (α et β) d’un autre ose.
La liaison s'appellera α ouβ 1,1 ; α ouβ 1 α2 ; α ouβ1-4 ouβ 1,6 selon que
les oses α ouβ sont reliés entre eux par une liaison entre le C1 du premier
ose et le C1, 2, 3 ,4 ou 6 du second. Cette liaison peut être rompue sous
l’action d’enzymes spécifiques par une réaction d’hydrolyse.
Quand un carbone anomérique (α et β des hexoses) est impliqué

dans une liaison O-glycosidique, il ne peut plus être oxydé par l’ion
cuprique ou ferrique, le diholoside ainsi formé n’est donc pas réducteur.
En principe, la liaison entre deux sucres peut aboutir à une grande

variété de liaisons glucosidiques. Le galactose peut ainsi réagir avec le
glucose pour former les liaisons suivantes : α(1→1), α(1 →2), α(1 → 3),
α(1→ 4), α(1 → 6), β(1 → 1), β(1 → 2), β(1 → 3), β(1→ 4 ) ou α et β
caractérise la configuration autour du carbone 1 du galactose et les
différents chiffres suivant la flèche précisent le carbone du glucose auquel
est lié le galactose.

Quelques exemples :
Figure 2.10.
Structure des
liaisons
glycosidique de
deux disaccharides,
le lactose et le
saccharose
Les disaccharides importants dans l’alimentation sont :
 Le lactose (sucre du lait) est un glucide d’origine animale synthétisée

par les glandes mammaires. Il est constitué par une molécule de
galactose unie par une liaison β (1-4) à une molécule de glucose.
Le lactose est donc un β – D galactopyranosyl (1-4)- α-D- glucopyranose.

Chez l’homme, il est hydrolysé par la lactase et par la β-galactosidae chez
les bactéries.
Les individus dits à lactase non persistante sont incapables de digérer

(hydrolyser) le lactose du lait, le gène de cette enzyme n’étant plus
transcrit à l’âge adulte.
Le saccharose ou sucrose est produit à partir de la canne à sucre (ou sucre

de table) et de betterave n’est synthétisé que par les plantes, c’est un des
composants essentiels de la sève élaborée et nous le connaissons comme
sucre de table. Le saccharose est le α –D glucopyranosyl-(1-2) β – D
fructofuranose (figure 2.8). Ce sucre est naturellement hydrolysé par des
saccharases ou invertases.
La liaison du lactose est β (1→4), celle du saccharose α (1→2).
Le maltose (sucre du malt : substance utilisée pour la fabrication de la

bière) provient de l’hydrolyse de l’amidon et de glycogène par l’amylase.
Le maltose ou sucre de malt est donc α – D glucopyranosyl (1-4) + α – D
glucopyranose.
La cellobiose provient de l’hydrolyse de la cellulose. Il est constitué de
deux molécules de glucose liées entre elles par une liaison β (1-4). La
cellobiose est un β-D glucopyranosyl-(1-4) β-D glucopyranose.
Le saccharose n’est pas un sucre réducteur car lors de sa formation, le

carbone hémiacétalique du glucose est pris dans la liaison α (1→2). Par
contre, le lactose est un sucre réducteur car le carbone hémiacétalique est
libre.
Comme ils sont trop gros pour traverser les membranes cellulaires,
les disaccharides doivent être hydrolysés en monosaccharides au cours de
la digestion. Une molécule d’eau est ajoutée à chaque liaison rompue, ce
qui libère des monosaccharides qui peuvent ensuite passer du tube digestif
au sang.
1.2.2. Oligosaccharides
Les chaînes d’hydrate de carbone contenant trois à dix

monosaccharides sont désignées comme oligosaccharides. Les chaînes
oligosaccharidiques se rencontrent du côté extracellulaire sur les protéines
et les lipides membranaires. Elles constituent les glycocalyx ou cell coat .
La plupart ne sont pas digérés par les enzymes humaines. Ils sont alors
d’une signification particulière pour la reconnaissance cellulaire, qui joue
un grand rôle en immunologie.
1. 2.3. Polyholosides ou Polysaccharides
Ce sont des grosses molécules, macromolécules ou polymères formés

par la réunion, polymérisation ou condensation en chaînes, ramifiées ou
non, d’un grand nombre d’ose et de dérivés d’oses unis par des liaisons
glycosidiques.
Du fait de leur grande taille, ils n’ont pas le goût sucré des
monosaccharides et des disaccharides.
On distingue les homopolysaccharides et les hétéropolysaccharides ou

hétérosides selon qu’ils présentent un ou plusieurs types de
monosaccharides.
1. Polyholosides homogènes (homopolysaccharides,
homopolyosides ou hologlycanes).
Ils sont constitués par un seul type d’ose, et très largement
distribués dans la nature.
Ce sont des grosses molécules ou macromolécules comportant quelques
centaines à quelques milliers de monosaccharides.
Ils résultent des liaisons D–glucosidiques des monosaccharides avec perte
d’une molécule d’eau. Ils sont insolubles dans l’eau.
Les polysaccharides remplissent des fonctions structurales et de stockage.
C’est le cas de la cellulose, le glycogène et l’amidon qui sont des

polymères du glucose se différenciant essentiellement par la nature des
liaisons qui relient les unités constitutives. La chitine est un polymère de
la N-acétylglucosamine.
On les classe aussi selon leur rôle biologique : polysaccharides de réserve

et polysaccharides de structure.
1.1. Polysaccharides de réserve
Les polysaccharides de réserve : le glycogène et l’amidon qui sont,

respectivement dans les cellules animales et végétales, des formes de
stockage du glucose.
Ces deux polysaccharides seulement sont indispensables à notre
organisme (amidon et glycogène). Ce sont des polymères du glucose qui ne
diffère que par leur degré de ramification.

1. Glycogène
Le glycogène est le glucide mis en réserve dans les tissus animaux,

en particulier dans les muscles squelettiques et les cellules du foie. A
l’instar de l’amidon, il s’agit d’une molécule très grosse et très ramifiée.
Figure. 2.11. Structure du

glycogène
Les muscles squelettiques utilisent directement le glycogène qu’ils avaient

mis en réserve, tandis que les cellules du foie utilisent le glycogène stocké
pour maintenir le taux de sucre sanguin et, ce faisant, permettre aux
cellules de l’organisme d’obtenir le carburant nécessaire à leur
fonctionnement.
2. Amidon
Le glucose produit par la photosynthèse est stocké dans les organes

de réserve des plantes sous forme d’un homopolymère de glucose,
l’amidon. Ce dernier est la forme sous laquelle les végétaux constituent des
réserves des glucides.
De grandes quantités d’amidon sont ainsi mises en réserves par les
organismes végétaux. Le nombre d’unités de glucose présentes dans une
molécule d’amidon est
élevé (il peut atteindre
plusieurs milliers) et
variable.
Figure 2.12.Structure de
l’amidon
Il est constitué d’une chaîne

principale faite de glucoses
unis en α1-4 et de
ramifications (ou branchements) faites de glucoses unis en α1-6.

Les débouchés industriels sont essentiellement l'agroalimentaire à

travers l'industrie des boissons, confiseries, boulangeries, l'industrie
chimique qui l'utilise dans les procédés de fermentation pour la production
de bioéthanol, les traitements de surface, la formulation de colles,
l'encapsulation de produits pharmaceutiques, les cosmétiques, la
papeterie et les matières plastiques biodégradables.
La plupart des molécules d’amidons sont formés d’un mélange de
deux constituants: l’amylose (figure 2.13) dont la structure est linéaire, et
l’amylopectine (figure 2.14), dont la structure est ramifiée.
La portion de ces deux molécules est caractéristique des espèces. Ainsi,
les amidons du blé et de la pomme de terre renferment 15 à 30 %
d’amylose, tandis que les amidons de certaines variétés de maïs et de riz
sont presque entièrement constitués d’amylopectines.
Amylose
L'amylose (figure 2.13) est un polymère non-ramifié, plus précisément
un polyoside de glucose formé d’une longue chaîne D-glucose (environ 200 à
300) reliées par des liaisons α (1-4).
Figure 2.13.Structure
de l’amylose
L'amylose est
abondant dans le
monde végétal. Il est présent de 20 à 28 % dans le blé et la pomme de terre
et, dans le riz, le sorgho et le seigle, 6 %. L'amylose a une anomérie alpha.
Pour cette raison, contrairement à la cellulose il est assimilable par

l'homme. L'amylose est dégradé par l'alpha-amylase en maltose.
Amylopectine
L'amylopectine (figure 2.14) est un polymère d'oses ramifié
(polyoside) que l'on trouve dans les plantes. Il est constitué d'α-D-
glucopyranose.

Les glucoses sont liés de manière linéaire par des liaisons α (1→4). Des
ramifications apparaissent avec une liaison α (1→6) tous les 24 à 30
monosaccharides.
L’hydrolyse enzymatique (α-

amylases salivaire et
pancréatique) fournit d’abord des
dextrines, puis surtout un
diholoside, le maltose. Ce
dernier est hydrolysé en glucose
par la maltase.
Figure 2.14.Structure
d’Amylopectine
Lorsque nous consommons des aliments riches en amidon, comme les

céréales ou pommes de terre, notre système digestif doit le dégrader en
unités de glucose pour en permettre l’absorption.
1.2. Polysaccharides de structure
Exemple de la cellulose et de la chitine.
Cellulose
La cellulose formée dans la cellule végétale est une molécule
linéaire constituée de glucose et elle intervient dans la constitution de la
paroi cellulaire. C’est une substance de soutien (squelette) chez les plantes
; elle est la plus abondante dans la nature (20 à 30 % dans un arbre) et
constitue la matière première pour le papier et les tissus. Elle résulte de la
polymérisation des glucoses par des liaisons β (1 - 4), la rendant de ce fait
inattaquable aux enzymes qui dégradent les polysaccharides de réserve. .
Bien qu’elle ne soit pas digestible, cette substance revêt une
certaine importance parce qu’elle constitue un apport de fibre donnant aux
selles le volume qui permet leur déplacement dans le côlon.

s.
Figure 2.15. La structure de la cellulose
La cellulose non digérée a contribué à la formation des combustibles

fossile
Chitine
La chitine est un polyholoside des exosquelettes des arachnides, des
crustacés (25% de chitine et 75 % de carbonate de calcium dans la
carapace d’un crabe) et des insectes.
On la trouve aussi chez certains mycètes et chez les œufs de
nématodes. La structure de la chitine rappelle celle de la cellulose ; elle
consiste en de longues chaînes de résidus de N-acétylglucosamine reliés
entre eux par des liaisons liaison β (1→4).
La liaison β (1→4) permet l’acquisition d’une structure rectiligne,
stabilisée par des liaisons hydrogène intrachaînes, et la liaison des
différentes chaînes linéaires entre elles par des liaisons hydrogène
interchaînes. La chitine est une substance inerte, difficilement
hydrolysable. Les animaux insectivores produisent la chitinase qui
hydrolyse la chitine.
Figure 2.16.
Structure de la
chitine
La chitine est un polymère de la N-acétylglucosamine. Ses facultés

protectrices se manifestent dans les exosquelettes des crustacés et des
insectes (chitines), les parois et les capsules de certaines bactéries et enfin
les gommes et exsudats qui oblitèrent les blessures de nombreuses plantes.
Les facteurs responsables de la spécificité des groupes sanguins, certains

facteurs antigéniques et les agents anticoagulants (héparine) des tissus
animaux sont également des polyholosides.
2. Hétérosides
Chez les mammifères, les glucides extracellulaires n’existent pas en

tant que substances pures ; ils forment des complexes avec des protéines et
des lipides.
Les polyholosides hétérogènes (hétéropolysaccharides,

hétéropolyosides, hétéroglycanes ou hétéropolyhosides) se forment quand
la fonction hémi-acétalique d’un ose réagit avec une molécule qui n’est pas
un glucide. Cette partie non glucidique non glucidique est appelée
aglycone.
Les nucléotides et les nucléotides sont des hétérosides où la liaison

entre ose et l’aglycone se fait par l’intermédiaire du groupe NH2 de la base
azotée, ils sont qualifiés de de N-hétérosides.
Les chaînes oligosaccharides se rencontrent du côté extracellulaire

sur les protéines et les lipides membranaires. Des glycolipides comme des
glycoprotéines constituent, dans l’espèce humaine, les antigènes des
groupes sanguins responsables du déclenchement des réactions
immunitaires comme antigènes du système ABO (voir la membrane
cellulaire).
Figure 2.17. Structure des antigènes des groupes sanguins humains

1.3. Rôles des glucides ou Utilisation par l’organisme
Les glucides jouent plusieurs rôles importants : énergétique, métabolique

structural et fonctionnel.
1. Rôle énergétique
Ils sont une source d’énergie métabolique importante pour les

êtres vivants, l’énergie provenant de l’oxydation du glucose stocké sous
forme de polymères tels que le glycogène chez les animaux ou l’amidon
chez les plantes.
1g de glucose représente 17kJ.

A l’état de petite molécule (monomères), les glucides constituent une
source d’énergie facilement disponible, qui peut être transporté par le sang
et prélevée par toutes les cellules de l’organisme
Leur dégradation en présence d’oxygène est un élément important du

métabolisme (voir ch. Certains glucides peuvent être incorporés dans les
molécules un peu plus complexes comme les nucléotides.
L’organisme surveille et régule la glycémie avec précision, car même une

brève diminution du taux de glucose sanguin risque de perturber gravement
le fonctionnement de l’encéphale et de provoquer la mort des neurones.
2. Structural et fonctionnel
Les protéines, conjuguées aux glucides leur donnent un rôle

fonctionnel en entrant, par exemple dans la composition des membranes
cytoplasmiques. Les glycoprotéines entrent également dans la composition
d'hormones ou des marqueurs cytogénétiques responsables des groupes
sanguins.
De petites quantités de glucides servent à des fonctions structurales.

C’est le cas de certains sucres présents dans nos gènes, comme désoxyribose
qui entre dans la constitution de l’ADN.

A l’état de grosses molécules, ils forment une partie des réserves d’énergie
ou encore participent à la construction de certaines structures, comme c’est le
cas pour la chitine qui imprègne et rigidifie le tégument des arthropodes. Sauf
à l’état de hauts polymères comme le glycogène ou l’amidon, les glucides
sont en général très hydrophile ou soluble dans l’eau.
1.4. Sources alimentaires
A l’exception du sucre du lait (lactose) et des quantités négligeables

de glycogènes présentes dans les viandes, tous les glucides que nous
ingérons sont d’origine végétale. Les sucres (monosaccharides et
disaccharides) proviennent fruits, de la canne à sucre, de la betterave à
sucre, du miel et du lait ; l’amidon, un sucre polysaccharide, se trouve
dans les céréales, les tubercules et légumineuses.
Tableau 2.7. Source alimentaire du sucre
Sources alimentaires Sucres rapides Sucres lents

Sucre (blanc) Saccharose
Confiture Saccharose + fructose
Miel Fructose +glucose
Fruit Fructose +glucose Pectine
Légume (feuilles) Glucose Cellulose
Légume (racines) Saccharose + fructose + glucose
Légumes secs Amidon+
cellulose
Lait Lactose
Farine Amidon
Pain Amidon
Pâtes/riz Amidon
Pomme de terre Amidon+
cellulose
Viande Glycogène

Deux types de polysaccharides contiennent des fibres. La cellulose, un

autre polysaccharide très abondant dans de nombreux végétaux, n’est pas
digérée par les humains, mais elle fournit les fibres insolubles, tel le son de
blé, qui font augmenter le volume des sels et facilitent la défécation. Les
fibres solubles comme l’avoine ou la pectine des pommes de terre et des
agrumes, réduisent le taux de cholestérol dans le sang, ce qui est
souhaitable pour la plupart d’entre nous.
3. 2. Lipides
Ce sont des esters d'alcool et d'acide gras dont la propriété essentielle

est l'insolubilité dans l'eau. Mais ils sont très solubles dans les solvants
organiques tels que l'acétone, l'alcool, le chloroforme, l'éther.
Les lipides forment un groupe hétérogène de composé comprenant

les graisses, les huiles, les stéroïdes, les cires et certaines substances qui
leur sont apparentées.
A l’instar des glucides, tous les lipides contiennent du carbone, de

l’hydrogène et de l’oxygène ; toutefois, la proportion d’oxygène est
beaucoup plus faible. En outre, on trouve du phosphore et de l’azote dans
certains des lipides les plus complexes.
1. Classification des lipides
En raison de la diversité structurale des molécules extraites par les

différents solvants organiques, il est difficile d’établir une classification
des lipides fondée sur une réelle ressemblance moléculaire.
On peut classer les lipides selon la nature et l’agencement de leurs

acide(s) gras et alcool(s) constitutifs.
1.1. Acides gras (AG)
Les acides gras (AG) sont des acides carboxyliques aliphatiques.

Les acides gras (AG) sont des acides carboxyliques (monoacides) à longue
chaîne aliphatique, linéaires, à nombre pair de carbone.

Le nombre total n d'élément C de la molécule donnera le nom de la

molécule ( n ≥4 et n est toujours pair ).
AG comporte : un groupement COOH et un groupement R de nature
aliphatique.
La formule générale est R-COOH : CH3-(CH2)n-COOH).
Ils sont très hydrophobes, car formés en majorité de groupement –CH2

apolaires. Seul le groupement carboxylique (-COOH) est hydrophile.
L’ensemble de la molécule d’acide gras est amphipathique.
La classification des AG repose sur deux critères principaux :
- le nombre d’atome de carbone,
- la présence ou l’absence des doubles liaisons.
Les acides gras trouvés dans les graisses naturelles contiennent
habituellement un nombre pair d’atome de carbone.
Le nombre d’atomes de carbone (n compris entre 4 et 36),

numérotés à partir de l’atome de carbone carboxylique ; n est presque
toujours pair, car les acides gras sont synthétisés par condensation d’unités
dicarbonées.
Le plus petit acide gras est un C4 : l’acide butyrique. Le plus grand

est un C32 : l’acide laccéroïque.
La chaîne linéaire de ces atomes peut être saturée ou insaturée.
1) Acide gras saturé
Un acide gras ne renfermant aucune double-liaison est appelé acide

gras saturé (AGs).
Ils répondent à la formule générale : CH3 -(CH2)n – COOH ou CnH2nO2.

Le premier carbone est le carboxyle.
Exemple : Acide palmitique (n=16)
Formule semi-développée CH3 - (CH2)14 – COOH ; formule brute:
C16H32O2

2) Acides gras insaturés
Un acide gras comportant une ou plusieurs double liaison est appelé

acide gras insaturé (une double-liaison : AG mono-insaturé (AGmi), deux
double liaisons et plus : AG poly-insaturé (AGpi).
Les AG poly-insaturés font essentiellement partie du domaine végétal.
Acide oléique (AG mi): CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH
Acide linolénique (AG pi): CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-

COOH
En médecine clinique et en biologie, la désignation des acides gras

insaturés la plus courante est celle qui fait appel au symbole oméga (ω).
ω9 indique une double liaison sur le neuvième carbone ω.
Chez l’homme certains acides gras sont dits essentiels. Il s’agit de l’acide
linoléique (C18 : 2 ω6 ) et l’acide linolénique (C18 : 3 ω3).
Plus l’acide gras possède de doubles liaisons et plus il est court, plus le
lipide correspondant est fluide. Plus l’acide gras est long et saturé, plus le
lipide correspondant est de consistance solide.

Tableau 2.8. Structure de quelques acides gras typiques présents dans la

cellule
Structure Nom commun
Acides gras saturés
CH3(CH2) 10 COOH Laurique
CH3(CH2) 12 COOH Myristique
CH3(CH2) 14 COOH Palmitique
CH3(CH2) 16 COOH Stéarique
CH3(CH2) 18 COOH Arachidique
CH3(CH2) 22 COOH Arachidonique
Acides gras insaturés
CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH Palmitoléique
CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH Oléique
CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH Linoléique
CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH Linolénique
CH3(CH2)4(CH=CHCH2)3CH=CH(CH2)3COOH Arachidonique
Ils sont rarement à l’état libre. Une exception de taille : les acides gras
libres plasmatiques, transportés par l’albumine dans ses poches
hydrophobes.
Le plus souvent, ils sont estérifiés à des alcools (glycérol, sphingosine,

cholestérol, etc.) pour former d’autres lipides.
1.2.1. Diversité des lipides
Les lipides biologiques comprennent deux familles principales : les

lipides simples, les lipides complexes ou phosphoglycerolipides ou
phospholipides et quelques familles associées.
Le tableau 2.9 indique l’emplacement et la fonction de certains

lipides dans l’organisme.

1. Lipides simples
Ce sont des esters d’acides gras et de divers alcools. Nous ne verrons

ici que deux types de lipides simples : les glycérides et les dérivés du
cholestérol.
1.1. Glycérides, triglycérides, glycérolipides ou graisses neutres
Ce sont des esters de glycérol et d'acides gras. Les triglycérides, aussi

appelés graisses neutres ou triaglycéroles portent habituellement le nom de
graisse lorsqu’ils sont solides et d’huiles lorsqu’ils sont liquides.
Ils sont composés de deux types d’éléments constitutifs, les acides gras
(saturés ou insaturés) et le glycérol dans un rapport entre les acides gras et
le glycérol de 3 à1.
Lors de la synthèse, trois chaînes d’acides se lient à une molécule de

glycérol pour former une molécule en forme de E. L’axe de glycérol est le
même pour tous les triglycérides, mais les chaînes d’acides gras varient, ce
qui explique l’existence de différents types de graisses et d’huiles.
La liaison se fait entre une fonction COOH et une fonction alcool en
libérant une molécule d’eau (Fig. 2.18).
Figure 2.18. Mode de formation d’une graisse. Ici, R1, R2 et R3 sont des
On parle de lipogenèse ou la synthèse des triglycérides.

Les huiles et les graisses sont le plus souvent formées de triglycérides en

mélange. Dans les huiles, les acides gras insaturés sont en général plus
abondants que dans les graisses.
Les triglycérides se trouvent surtout sous la peau (hypoderme), où ils

protègent le corps contre les lésions d’origine mécanique et isolent du
froid les tissus plus profonds. Ils constituent une réserve d’énergie pour
l’organisme humain.
Les triglycérides sont hydrolysés par des lipases.
La lipase, enzyme du suc pancréatique, hydrolyse les triglycérides

alimentaires en monoglycéride + 2 acides gras :
Figure 2.19. Hydrolyse enzymatique d’un triglycéride
Dans le tissu adipeux, l’hydrolyse est complète car elle fait intervenir la
lipase hormonosensible, puis une monoglycéride lipase pour donner :
Glycérol + 3 AG.
1.2. Stérides (stéroïdes)
Les stéroïdes ont une structure très différente des graisses. Ce sont
essentiellement des molécules aplaties et formées par la juxtaposition de
quatre anneaux hydrocarbonés. L’instar des triglycérides toutefois, ils sont
liposolubles et contiennent peu d’oxygène.
Dans les espèces animales, les stérides sont des esters du

cholestérol. Les appartiennent à une famille de lipides à la fois homogène
et diversifiée.

Le stéroïde le plus important pour l’être humain est le cholestérol.

Le tableau 2.9 présente quelques stéroïdes ainsi que leurs fonctions.
Le cholestérol est apporté par l’alimentation des produits d’origine

animale ou synthétisé par le foie est un constituant normal et abondant des
membranes biologiques (cellulaires animales), mais également précurseur
des hormones stéroïdes telles que : la testostérone et d’œstradiol, de
certaines vitamines comme la vitamine D3 et des acides biliaires.
(1). Eicosanoïdes
Les eicosanoïdes sont des lipides principalement dérivés de l’acide

arachidonique, un acide gras à 20 carbones présent dans la membrane
cellulaire. Les molécules les plus importantes de ce groupe sont les
prostaglandines et les substances apparentées qui participent dans
l’organisme à diverses fonctions (tableau 2.5), dont la
coagulation sanguine, la
réaction inflammatoire et
les contractions utérines
lors de l’accouchement.
Figure 2.20. Quelques

stéroïdes
Malgré de rôle important,

le cholestérol peut se
déposer dans l’organisme et provoquer
la formation de calculs biliaires ou causer des troubles cardio-vasculaires.
Certains stéroïdes sont utilisés comme médicament en médicine humaine,
c’est le case des corticoïdes pour réduire les inflammations et ou contrôler
les allergies.

1.2.2. Lipides complexes
Les lipides complexes donnent par l’hydrolyse, en plus d’un alcool

et d’un acide gras, d’autres molécules (oses, phosphate, alcools aminés).
L’acide phosphorique est le plus fréquent.
1.2.2.1. Glycérophospholipides ou Phosphoglycérolipides,
phospholipides
Ce sont des lipides complexes constitués d’une molécule de

glycérol liée à deux acides gras, ainsi qu’à un groupement phosphoryle .Ils
contiennent outre C, H et O, du phosphore et éventuellement de l’azote.
Ils sont essentiellement représentés par les phospholipides qui

forment la classe la plus nombreuse.
Les phospholipides sont des triglycérides modifiés.
Figure 2.21. Structure développée d’un phosphoglycerolipide (a) et sa

partie symbolique (b), x est un substrat par exemple un alcool.
La synthèse des phosphoglycérolipides se fait comme les graisses

mais ils ne possèdent plus que deux acides gras au lieu de trois ; le
troisième atome de carbone du glycérol se lie à un groupement phosphate
(fig. 2.21).
C’est le groupement phosphate qui confère aux phospholipides leurs
propriétés chimiques caractéristiques.
Les phosphoglycerolipides entrent dans la constitution des membranes

cellulaires.
Ils se caractérisent par la présence de deux pôles dont l’un hydrophile et
l’autre hydrophobe.
Les molécules qui possèdent à la fois des régions polaires et des régions
non polaires sont appelées amphipathiques.
Cette propriété va leur permettre de s’orienter dans l’eau, qui est

comme nous l’avons vu, une des molécules essentielle à la vie. Les
cellules mettent à profit cette caractéristique propre aux phospholipides
pour construire leurs membranes.
L’une des fonctions acides de l’acide phosphorique , qui est demeurée libre
dans le groupement phosphate, peut être estérifiée à son tour (Fig.2.21) :
- soit par un alcool aminé (sérine, éthanolamine ou choline) conduisant
respectivement à des phoshatidylsérine (est impliqué dans l’apoptose
ou la mort cellulaire programmée), phosphatidyléthanolamine (ou
cephaline (appelé ainsi en raison de l’abondance de ce phopholipide
dans le tissu nerveux) ou phosphatidylcholine (trouvée en abondance
dans le jaune d’œuf, est la plus connue et porte le nom de lécithine) ;
- soit par un dérivé d’oses (l’inositol), conduisant à des
phosphatidylinositol, phosphatidylinositol monophosphate ou
diphosphate.
Figure 2.22.Formule de quelques glycérophospholipides

1.2.2.2. Lipides complexes construits sur un alcool aminé à longue

chaîne : sphingolipides
Ce sont des amides de la sphingosine qui se forment par liaison du

carboxyle de l’AG sur le -NH2. Les sphingolipides, qui constituent la
deuxième grande catégorie de lipides membranaires, possèdent aussi une
tête polaire et 2 queues non polaires, mais à l’inverse des
glycérophospholipides, l’alcool n’est pas le glycérol, mais une molécule
d’alcool aminé à 18 carbones monoinsaturée, la sphingosine ou l’un de ses
dérivés.
Quand un acide gras est attaché par une liaison amide au-NH2, le
composé obtenu est une céramide. La céramide est l’unité commune à tous
les sphingolipides, c’est le précurseur de la synthèse de tous les
sphingolipides. Il existe 3 sous-catégories de sphingolipides qui dérivent de
la céramide et en diffèrent par leur groupement polaire :
- les sphingomyélimes ; les sphingolipides neutres ; les gangliosides.
Les sphingolipides portent les déterminants des groupes sanguins A, B, O.
La sphingomyéline, qui contient de la choline, est un représentant typique

de cette catégorie ; on la trouve en abondance dans le système nerveux.
Figure 2.23. Formules de la

shingosine, de la céramide et
d’un sphingophospholipides.
Si x est constitué de choline,
on obtient la sphingomyéline.
A la température normale, on
qualifie un lipide de :
- graisse lorsque les acides

gras saturés (liaisons
simples) dominent.
- huile lorsque les acides gras non saturés (double liaisons) forment la
majorité.

Là où se forme la liaison double, l’acide gras adopte une configuration

angulaire.
Quelques Exemples :
- acide acétique éthanoïque (CH3-CO2H): acide du vinaigre

- acide butyrique [CH3 – (CH2)2 –CO2H] : graisse du beurre et celle
produite par les glandes sébacées de la peau qui dégage une odeur
corporelle chez l’homme. C’est cette odeur que les chiens policiers
flairent au cours d’une recherche.
- acide palmitique [CH3 – (CH2)14 – COOH] : graisse animale et
végétale.
- acide stéarique (C18H36O2) : graisse animale et végétale ; servant
aussi à la fabrication des bougies.
- acide oléique , réduit la production du cholestérol ; il existe dans
l’huile d’olive.
2. Transport des lipides dans le milieu intérieur
Dans le plasma sanguin, les phospholipides composent, avec des

protéines, l’enveloppe des lipoprotéines qui assure le transport des lipides
hydrophobes (triglycérides, cholestérol estérifié ou libre).
En fonction de leur densité, on distingue plusieurs types de
lipoprotéines :
(1) les HDL ou high density lipoprotein qui conduisent le cholestérol
excédentaire des tissus vers le foie où il est métabolisé, c’est bon
cholestérol du langage courant. Ils protègent contre l’artériosclérose ;
(2) les LDL ou low density lipoprotein qui transportent le cholestérol du
foie vers les cellules.
C’est le mauvais cholestérol, si les LDL sont trop abondantes, elles se
déposent sur les parois des artères et sont à l’origine d’athérome diminuant
le diamètre des artères, ce qui favorise l’hypertension et les accidents
vasculaires ;
(3) les VLDL (very low density lipoprotein) transportent les triglycérides
et choléstérol synthétisés dans le foie vers les tissus adipeux où ils sont
stockés (circuit hépatofuge) ;

(4) les chylomicrons, les liprotéines les moins denses, sont fabriqués dans
les entérocytes. Ils transportent des triglycérides issus de la digestion des
lipides. Ils sont sécrétés dans la lymphe puis regagnent la circulation
sanguine. Les chylomicrons sont modifiés dans la circulation sanguine, les
plus riches en cholestérol gagnent le foie alors que les autres sont prélevés
essentiellement par les cellules adipeuses et les cellules musculaires.
Tableau 2.9. Quelques lipides présents dans l’organisme
TYPE DE LIPIDE Emplacement et fonction
Graisses neutres Dans le tissu adipeux (sous-cutané et entourant certains

(triglycérides) organes) ; protection et isolation des organes ;
principales forme de réserve d’énergie dans l’organisme
Phospholipides (phosphatidycholine)
Principaux constituants des membranes cellulaires ;

peuvent participer au transport des lipides dans le sang ;
abondants dans le tissu nerveux
Stéroïdes
Cholestérol Constituant de base pour la formation de tous les

stéroïdes de l’organisme. Présent dans les membranes
cellulaires
Sels biliaires Produits de la dégradation du cholestérol ; sécrétés par le

foie et libérés dans le tube digestif, où ils contribuent à
la digestion et l’absorption des graisses.
Vitamine D Vitamine liposoluble produite dans la peau sous l’effet

de l’exposition aux rayons UV ; nécessaire à la
croissance et au fonctionnement normal des os

Hormones sexuelles Œstrogène et progestérone (hormones femelles) et

testostérone (hormone mâle), sécrétées par les gonades
et essentielles à la fonction de reproduction
Autres substances lipoïdes
Vitamines
liposolubles
A Présente dans les fruits et les légumes orange ; dans la

rétine, transformée en rétinal, un constituant du pigment
photorécepteur intervenant dans la vision.
E Présente dans les produits végétaux les légumes verts à

feuilles ; contribution à la régénération tissulaire et à la
cicatrisation des plaies ; rôle possible dans la neutralisation
des particules très réactives appelées radicaux libres, qui
interviennent dans le déclenchement de certains cancer.
K Produite chez l’humain surtout par l’action bactérienne

intestinales ; également présente dans un grand nombre
d’aliments ; nécessaire à la coagulation du sang.
Eicosanoïdes Groupe de molécules dérivées des acides gras

polyinsaturés et présentes dans toutes les membranes
(prostaglandines, cellulaires ; prostaglandines : divers effets très marqués
leucotriènes) dont la stimulation des contractions utérines, la régulation
de la pression artérielle, la régulation de l’action mécanique
et sécrétrice du tube digestif.
Prostaglandines et leucotriènes : rôle dans la réaction

inflammatoire.
Lipoprotéines Substances formées de lipides et de protéines, transport des

acides gras et du cholestérol dans le sang ; principaux
types : lipoprotéines de haute densité (HDL) et
lipoprotéines de bases densité (LDL).

3. Fonctions des lipides ou Utilisation par l’organisme
On leur connaît plusieurs rôles dans l’organisme : structural

constituants membranaires ; source d’énergie ; précurseur ou fonctionnel,
nutritionnel, mécanique et thermique.
NB. Les lipides jouent des rôles essentiels dans la nutrition et la bonne
santé, une connaissance de la biochimie des lipides est nécessaire pour la
compréhension de plusieurs domaines biomédicaux essentiels, tels ceux
concernant l’obésité, le diabète sucré et l’athérosclérose.
4. Sources alimentaires
Les lipides les plus abondants dans notre alimentation sont les
triglycérides, aussi appelés graisses neutres ou triacylglycérols. On trouve
des lipides saturés dans les produits animaux, comme viande et les produits
laitiers, ainsi que dans quelques produits provenant des plantes tropicales,
telles que la noix de coco et les huiles hydrogénées, dont la margarine.
Les lipides insaturés proviennent des graines, des noix, de l’huile d’olive et
de la plupart des huiles végétales. Au cours de la digestion, les lipides sont
transformés en monoglycérides ou en acides gras, puis convertis en
triglycérides qui sont transportés dans la lymphe.
Quant au cholestérol alimentaire, il provient principalement des jaunes

d’œuf, de la viande et des abats, des fruits de mer et des produits laitiers.
On estime, que le foie produit environ 85 % du cholestérol sanguin, peu
importe l’apport quotidien.
Même s’il transforme facilement un acide gras en un autre, le foie est

incapable de synthétiser deux acides gras polyinsaturés, l’acide
linoléinique (omega -3) et l’acide linoléique (oméga-6). Or, ces deux
acides gras sont des précurseurs pour la formation d’autres acides gras dont
l’organisme a besoin. Ce sont donc des acides gras essentiels et ils doivent
être présents dans notre alimentation.

3.3. Protéines
Les protéines représentent de 10 à 30% de la masse des cellules et

sont des constituants (structural) les plus importants qualitativement et
quantitativement (jusqu’à 80 % du poids sec) des organismes.
Cependant, toutes les protéines ne sont pas seulement des

constituants de structure, nombre d’entre elles jouant un rôle essentiel
dans le fonctionnement cellulaire.
Toutes les protéines contiennent du carbone, de l’oxygène, de l’hydrogène

et de l’azote, et beaucoup renferment également du soufre.
Les protides ou protéines sont des polymères constitués à partir de vingt
molécules, les acides aminés, qui vont être reliés entre eux par la liaison
appelée liaison peptidiques.
1. Classification
Les unités de base des protéines sont de petites molécules appelées acides
aminés ; il existe 20 acides aminés communs.
1.1. Acides aminés et liaisons peptidiques
Les acides aminés ou aminoacides sont les monomères des protéines.

Ils possèdent un résidu (R) et deux fonction caractéristiques : une fonction
acide carboxylique (-COOH) et une fonction amine primaire (-NH2).
En fait, tous les acides aminés sont

identiques à l’exception d’un seul
groupement d’atomes appelé groupement R,
ou radical. La formule générale est donc :
Figure 2.24. Formule de structure des acides aminés. R= radical

Tous les acides aminés portent au moins un Cα* sauf la glycine (Gly).

Il en résulte deux isomères optiques : la forme D et la forme L. Notre

organisme peut utiliser seulement les acides aminés de la série L, car les
acides aminés de la série D ne sont reconnus par nos enzymes.
Un acide aminé peut donc agir soit comme une base, soit comme un
acide .
On connait 20 acides aminés qui se comportent comme des acides en
milieu basique et comme des bases en milieu acide.
Les 20 acides aminés constitutifs des protéines biologiques ou acides
aminés standards: ils sont codés par l’ADN et incorporés dans la chaîne
polypeptidique des protéines lors de la traduction de l’ARNm (voir la
synthèse des protéines).
Alanine (Ala) ; Arginine (Arg) ; Acide asparagine (Anp) ; Aspartique

(Asp) ; Cystéine (Cys) ; Glutamine (Gln) ; Acide glutamique (Glu) ;
Glycine (Gly) ; Histidine (His) ; Isoleucine (Ile) ; Leucine (Leu) ; Lysine
(Lys) ; Méthionine (Met) ; Phénylalanine (Phe) ; Proline (Pro) ; Sérine
(Ser) ; Tryptophane (Try), Tyrosine (Tyr) ; et Valine (Val).
Et les autres… que l’on trouve soit à l’état libre, soit dans de petits
peptides synthétisés par des μ-organismes ou des végétaux.
Afin d’écrire de façon universelle la formule, chaque acide aminé
est d’ailleurs désigné, soit par un code à trois lettres (cfr synthèse des
protéines).

Figure 2.25. Structure des 20 acides aminés du vivant regroupés en

fonction des propriétés de leur chaîne latérale, le radical.
Nous nous procurons nos acides aminés soit en les synthétisant à partir
d’autres molécules, soit en dégradant les protéines que nous mangeons.
La moitié de ces 20 acides aminés peut être synthétisée par les vertébrés.
L’autre moitié ou acides aminés essentiels provient des aliments.
Parmi ces 20 acides aminés, certains sont appelés acides aminés
indispensables (cf cours d'alimentation).

Ce sont : la thréonine, la méthionine, la lysine, la valine, l’isoleucine, la

leucine, l’arginine, l’histidine, la phénylalanine et le tryptophane. Ils sont
indispensables à la croissance.
L’être humain, ainsi que les animaux supérieurs sont incapables de les
synthétiser en quantité suffisante pour permettre la croissance juvénile et
pour maintenir l’adulte en bonne santé. Si une nourriture d’origine
animale les fournit tous, aucun aliment végétal ne contient les huit
ensemble.
Dans un régime à base végétale, il faut associer judicieusement les plantes
afin qu’elles complètent leurs apports.
Figure 2.26. Les acides aminés

essentiels
Exemple : maïs et haricots ; blé et

pois ; riz et soja (céréale et une
légumineuse).
1.2. Peptides
Ce sont des condensats plus ou

moins longs d’acides aminés unis par
des liaisons peptidiques (liaison
covalente forte en milieu aqueux) qui
se forment entre le groupe carboxyle
(COOH) d’un aminé et le groupe
amine (NH2) de l’acide aminé suivant
(Fig.2.27).Un lien se forme avec perte
d’une molécule d’eau (par déshydratation) (Fig.2.27).
La liaison qui en résulte est constituée par un arrangement caractéristique
d’atomes appelé liaison peptidique.
Un dipeptide est formé de 2 acides aminés ainsi reliés, un tripeptide, de 3,
oligopeptide, entre 4 et 9, et un polypeptide, de 10 ou plus.

Les protéines sont de longues chaînes d’acides aminés ; les liaisons entre
ces derniers sont formées par une réaction de synthèse, le groupement
acide de chaque acide aminé étant rattaché au groupement amine de l’acide
suivant. La liaison qui en résulte est constituée par un arrangement
caractéristique d’atome appelé liaison peptidique.
Cette réaction produit une liaison covalente dite liaison peptidique. Une
chaîne polypeptidique possède une polarité : N-terminale et C-terminale.
Figure 2.27. Formation d’un polypeptide et mode d’établissement

de différentes liaisons.
Lorsque le nombre (n) d'acides aminés :
- n<10, on parle d'oligopeptides ou peptides

- 10≤ n ≥80, on parle de polypeptides
- n>80, on parle de protéines.
Un peptide ne comporte que quelques acides aminés (di, tri, tetrapeptide,

etc.), un polypeptide est constitué de 10 ou plus.
1.3. Protéines
Une protéine est un polymère d'acides aminés c'est à dire que c'est
une macromolécule composée de l'association de nombreuses unités de
base (= acide aminé) réunis entre eux par des liaisons peptidiques.

Les protéines sont de grosses molécules (macromolécules) formées

par l’enchaînement d’un grand nombre d’acides aminés réunis entre eux
par des liaisons peptidiques.
Chaque chaîne polypeptidique spécifique possède une séquence

unique d’acides aminés.
La longueur de la chaîne polypeptidique, et par conséquent le

nombre total d’acides aminés, varie selon les protéines.
Le cytochrome C humain en possède 104, les chaînes α et β de

l’hémoglobine humaine 146 et 151. La plus grande chaîne polypeptidique
actuellement connue est celle de la titine musculaire qui possède 26926
acides aminés.
Ce qui différentie une protéine d’une autre c’est la nature, le

nombre, l’ordre et la fréquence dans lesquels les acides aminés se
succèdent. Chacun des acides aminés à des caractéristiques qui lui sont
propres ; selon l’ordre dans lequel ils sont assemblés, ils peuvent donc
former des protéines aux structures et aux fonctions variées.
Ainsi, si l’on dispose des lettres G.I.L.M. qui correspondent aux

acides aminés : acide Glutamique, isoleucine, leucine et méthionine, on
pourra obtenir des mots aussi différents que M.I.L.G, I.L. G .M. selon
l’ordre (séquence) des acides aminés.
Si on change une seule des lettres du mot M. I.L.G, on obtiendra

avec Cystéine © en première position : C.I.L.G ou avec phénylalanine (P)
en première position : P.I.L.G.
On comprend bien que la nature et l’ordre de rangement des acides

aminés permettent de spécifier des molécules très différentes et que tout
changement qui les affecte influe sur la nature du peptide ou de la protéine
formés. M. I.L.G, I.L. G .M, M. I.L.G, P.I.L.G forment la séquence de la
protéine qui détermine sa structure primaire.

Toute perturbation dans cette séquence peut avoir des conséquences

sur la fonction de cette protéine en provoquant des modifications de sa
structure tridimensionnelle.
Le nombre minimum des protéines différentes pouvant permettre

une cellule de survivre est estimé à 750.
1.3.1. Radicaux des acides aminés et Niveaux d’organisation

structurale des protéines
La forme d’une protéine ou sa structure est imposée par les

interactions entre les atomes qui la constituent. On peut décrire les
protéines selon quatre niveaux d’organisation structurale : primaire,
secondaire, tertiaire et quaternaire.
1. Structure primaire
La structure primaire (forme linéaire) correspond à
l’enchainement des acides aminés en une chaîne polypeptidique linéaire.
La chaîne polypeptidique, formée d’une séquence linéaire d’acides
aminés, constitue la structure primaire.
L'information qui permet de conduire à la structure primaire de la
protéine est contenue dans la molécule d'ADN (cfr synthèse des protéines).
Exemple : Met-Leu-Ser-Leu-Asp-Val-Phe,…
Ainsi, un polypeptide de 100 acides aminés peut se présenter sous
20100 formes possibles.
2. Structure secondaire
Dans certaines parties de la protéine, des liaisons hydrogènes se

forment entre les groupements NH et CO de la liaison peptidique donnant
naissance à la structure secondaire.
En fonction de la nature et de la position des acides aminés et grâce
à la formation de liaison hydrogène entre certains types d’acides aminés, la
chaîne polypeptidique peut se spiraliser (hélice alpha (α) ou se replier en
accordéons (feuillet β). La structure secondaire la plus courante est l’hélice
alpha (α).

Elle est formée par l’enroulement de la molécule sur elle-même ;

elle est stabilisée par des liaisons hydrogène
entre les groupements NH et Co des acides
aminés de la chaîne primaire situés à un
intervalle de quatre acides aminés environ. Les
liaisons hydrogènes des hélices α unissent
toujours différentes parties de la même chaîne.
Figure 2.28. Structure secondaire d’une
protéine format hélice α.
Dans le cas de feuillet plissé bêta (β), au lieu

de s’enrouler, les chaînes polypeptidiques primaires sont maintenues côte à
côte par des liaisons hydrogène et forment une sorte de ruban plié. Dans ce
type de structure secondaire, les liaisons hydrogène peuvent unir
différentes chaînes polypeptidiques.
Figure 2.29. Structure
secondaire d’une protéine du
type feuillet plissé β.
Ainsi la membrane
plasmique contient des
protéines de type α
(perméase, etc.) et de type β
(récepteurs, etc.).
3. Structure tertiaire
Mais chaque acide aminé présente une partie variable, le radical, qui
lui confère des propriétés chimiques spécifiques. Ces radicaux
interagissent les uns avec les autres. Ainsi un acide aminé comme la
cystéine, qui contient un groupement SH, va pouvoir réagir avec le même
groupement d’une autre cystéine pour former ce que l’on appelle les ponts
disulfures S-S tandis que d’autres radicaux présentant des caractères
hydrophiles ou hydrophobes s’attirent ou se repoussent.

Ces ensembles d’interactions organisent dans l’espace les replis

formés par les structures secondaires. On parle alors de structure tertiaire
de la protéine qui peut être globulaire ou fibreuse.
La structure tertiaire est due au repliement de la structure
secondaire à cause de liaisons de diverses natures : les liaisons hydrogènes,
les liaisons ioniques, le pont disulfure (entre deux résidus cystéines) et
l’effet hydrophobe peuvent s’établir entre
les chaînes latérales des acides aminés
d’un polypeptide ; la protéine subit
ainsi des nombreuses contorsions (figure
2.30).
Figure 2.30. Structure tertiaire d’une
protéine (globulaire
4. Structure quaternaire
Certaines protéines, pour être

fonctionnelles, ont besoin de s’assembler entre elles pour former des
complexes macromoléculaires. Ces interactions qui se produisent entre les
différentes protéines du complexe donnent à l’ensemble une nouvelle
structure tridimensionnelle : c’est la structure quaternaire.
Une protéine peut comporter deux ou plusieurs chaînes
polypeptidiques appelées sous unités. L’interaction entre les sous unités
confère à la protéine la structure
quaternaire (fig. 2.31).
Figure 2.31. Structure de
l’hémoglobine (élément des
globules rouges) constitué de
deux chaînes polypeptidiques α et
β. Notez que chaque chaîne
comprend deux sous-unités
C’est la structure secondaire,
tertiaire ou quaternaire,
caractéristique de chaque type de
protéine, qui confère à la molécule son activité biologique.
1.3.2. Différents types de protéines
On distingue deux grands groupes de protéines à savoir :les holoprotéines

et les hétéroprotéines.
Holoprotéines
Les holoprotéines sont des protéines exclusivement constituées d'acides
aminés.
2. Hétéroprotéines
Les hétéroprotéines sont des protéines constituées d'une fraction

protéique associée à un groupement non peptidiques : minéral ou à une
autre molécule organique.
1.3.3. Protéines fibreuses et protéines globulaires
C’est la structure générale d’une protéine qui détermine sa fonction

biologique. On classe habituellement les protéines selon leur forme en
deux catégories, soit les protéines fibreuses et les protéines globulaires.
1. Protéines fibreuses
Les protéines fibreuses sont longues et filiformes. La plupart d’entre

elles n’ont qu’une structure secondaire, mais certaines ont également une
structure quaternaire. Les protéines fibreuses sont insolubles dans l’eau et
très stables. Outre le collagène, qui est la protéine la plus abondante de
l’organisme, les protéines fibreuses comprennent la kératine, l’élastine et
certaines protéines contractiles des muscles (tableau 2.8). Comme les
protéines fibreuses constituent le principal matériau de construction du
corps humain, on les appelle aussi protéines structurales.
2. Protéines globulaires
Les protéines globulaires sont compactes et sphériques, elles ont au

moins une structure tertiaire et certaines d’entre elles ont également une
structure quaternaire.

Ce sont des molécules solubles dans l’eau, mobiles et chimiquement

actives ; elles jouent un rôle essentiel dans la quasi-totalité des processus
biologiques. Par conséquent, on les qualifie parfois de protéines
fonctionnelles. Certaines de ces protéines (anticorps) jouent un rôle dans
l’immunité, d’autres (hormones peptidiques) assurent la régulation de la
croissance et le développement et d’autres encore (enzyme) sont des
catalyseurs essentiels à presque toutes les réactions chimique de
l’organisme. Le tableau 2.10 résume le rôle de ces protéines et de quelques
autres.
1.3.4. Dénaturation des protéines
Les protéines fibreuses sont très stables, mais les protéines

globulaires le sont moins. L’activité d’une protéine est fonction de sa
structure tridimensionnelle, qui elle-même maintenue par les liaisons
intramoléculaires. Parmi celles-ci, les liaisons hydrogène et les liaisons
dues aux charges électriques sur les groupements R des acides aminés
jouent un rôle déterminant.
Les protéines peuvent se dénaturer sous l’effet d’un pH inadéquat, de la

chaleur ou d’une mauvaise concentration en sels.
Bien que les protéines n’aient pas la même sensibilité aux conditions du
milieu, les deux types de liaisons mentionnés ci-dessus commencent à se
rompre quand le pH diminue ou quand la température dépasse les valeurs
normales (physiologiques).
Une protéine dénaturée devient biologiquement inactive car elle ne

présente de site actif.
Heureusement, ce phénomène est réversible dans la plupart des cas, et la

protéine dépliée ou dénaturée, mais non coagulée, peut reprend sa forme
initiale ou originale lorsque les conditions redeviennent normales ou
lorsqu’on la place dans son environnement normal.

Toutefois, il arrive que les variations de pH ou de température soient si

extrêmes qu’elles infligent des dommages irréparables à la structure de la
protéine ; on parle alors de dénaturation irréversible.
Par exemple : le blanc d’œuf se solidifie pendant la cuisson et devient

opaque.
C’est la séquence d’acides aminés qui détermine la façon dont une

protéine se replie et par conséquent, sa forme.
Si un changement survient dans cette séquence (structure primaire),
le repliement est modifié et par conséquent la conformation native aussi.
Lorsque le changement de forme altère le site actif, la protéine
devient généralement non fonctionnelle. Plus rarement elle peut être plus
efficace ou acquérir une nouvelle fonction.
Exemple de la maladie génétique : anémie falciforme
L’hémoglobine (Hb) est formée de 4 chaînes polypeptidiques : 2

alpha et 2 bêta.
Il arrive que le sixième acide aminé de la chaîne bêta, la glutamine,

soit remplacé par la valine. Ce changement modifié la conformation native
de la chaîne bêta. L’hémoglobine a tendance alors à cristalliser ce qui
déforme les globules « faucille ». La capacité de transport de l’oxygène est
réduite et les globules déformés bouchent les petits vaisseaux en causant la
mort.
1.3.5. Enzymes et activité enzymatique
Les enzymes sont des polymères biologiques qui catalysent des

réactions chimiques nécessaires à la vie telle que nous la connaissons.
Chaque réaction du métabolisme est catalysée par une enzyme particulière.
Les enzymes, en majeure partie les protéines, sont des catalyseurs
biologiques qui changent la vitesse d’une réaction tout en demeurant
intact.

Une réaction catalysée se déroule de 100000 fois à 1 milliard de fois

plus vite qu’une réaction non catalysée.
1.3.5.1. Mécanisme de l’activité enzymatique
Pour qu’une réaction se produise, les réactifs doivent absorber

suffisamment d’énergie, ou énergie d’activation pour rompre les liaisons
chimiques existantes.
L’énergie d’activation correspond à la quantité d’énergie nécessaire
pour briser les liaisons qui unissent les réactifs et pour que ces derniers
puissent se réorganiser et former le (ou les) produit (s). Cette énergie est
nécessaire, que la réaction globale consomme de l’énergie ou en dégage.
Cette énergie libre d’activation (ΔG) fait atteindre aux réactifs l’état de
transition instable nécessaire pour que la réaction se produise.
Les enzymes diminuent l’énergie d’activation qui est nécessaire, ce qui

permet aux réactions de se produire à la température corporelle normale
(figure 2.32)
Le rôle des enzymes

consiste à abaisser l’énergie
d’activation, ce qui permet
aux liaisons de se rompre aux
températures corporelles
modérées caractéristiques de
la plupart des organismes (fig.
2.32).
Figure 2.32. En positionnant

correctement les réactifs, les
enzymes diminuent l’énergie
d’activation, permettant aux
réactions d’avoir lieu, sans
dépendre essentiellement de la chaleur ou de la vitesse des molécules.

Des milliers d’enzymes différentes permettent aux cellules de fonctionner.

En fait, chaque enzyme met en présence l’une de l’autre des molécules
bien définies (le substrat est une molécule de réactif sur laquelle une
enzyme agit).
Elle les dispose, un bref instant, dans la position idéale qui permet de
diminuer l’énergie d’activation nécessaire pour que la réaction entre ces
deux molécules s’accomplisse.
L’énregie requise pour déclencher une réaction, c’est-à-dire pour déformer

les molécules de réactifs de façon que les liaisons changents, s’appelle
énergie libre d’activation.
Seule une petite partie de la molécule enzymatique joue le rôle de

catalyseur. On lui donne le nom de site actif.
Ce site actif de conformation unique qui lui permet de se combiner
spécifiquement avec un substrat particulier. Un substrat est une molécule
de réactif sur laquelle une enzyme agit.
Pour abaisser l’énergie d’activation, le site actif d’une enzyme procède de
différentes manières.
Par exemple :
- fournir un gabarit (= motif) qui incite le substrat à se positionner de
façon propice ;
- créer le micro environnement propice (acidité par exemple) ;
- se lier au substrat de façon à en fragiliser les liaisons importantes.
1.3.5.2. Caractéristiques des enzymes
Certaines enzymes ne sont constituées que de protéines. Dans

d’autres cas, l’enzyme fonctionnelle comporte deux parties, une
apoenzyme (partie protéinique) et un cofacteur qui, ensemble, forment une
holoenzyme.
Selon l’enzyme, le cofacteur peut-être une molécule organique ou un ion

d’un élément métallique.

Les cofacteurs métalliques peuvent être, quant à eux, des ions

comme le cuivre, le fer ou le zinc
La plupart des cofacteurs organiques dérivent des vitamines (notamment
des vitamines du complexe B) ; ce type de cofacteur est appelé coenzyme.
Parmi ce dernier, on peut citer :
- CoA = coenzyme A ou CoA-S-H (Vit B3) : transporteur des
radicaux ;
- NAD = nicotinamide – adénine – dinucléotide, dérivée de la Vit B ;
- NADP = nicotinamide – adénine – dinucléotide - phosphate (partie
de la Vit B, transporteur d’hydrogène et d’électrons). Il fonctionne
comme le NAD ;
- FAD = flavine – adénine – dinucléotide ;
- FMN = flavine– mono nucléotide (partie de la Vitamine B2).
Transporteur d’hydrogène.
Chaque enzyme est activée à des conditions optimales spécifiques

de température, de pH, de concentration, de sel, de concentration du
catalyseur et celle du substrat.
Les cofacteurs peuvent se lier fortement au site actif de façon

permanente, ou se lier faiblement et de façon réversible en même temps
que le substrat.
On appelle inhibiteur enzymatique, une substance chimique qui inhibe de
façon sélective l’action d’enzymes spécifiques.
L’inhibition est irréversible quand l’inhibiteur se lie à l’enzyme par des
liaisons covalentes ; réversible dans le cas des liaisons faibles
(hydrogènes).
On qualifie l’inhibiteur de :
- compétitif, lorsque celui – ci ressemble au substrat sur le plan de
structure et peut se lier au site actif à sa place (fig.2.33a) ;
- non compétitif lorsqu’il se lie à un site de l’enzyme autre que le site
actif perturbant ainsi la conformation et la fonction du site actif
(fig. 2.33b).

Figure 2.33 a et b. Mode action des inhibiteurs

enzymatiques
Les inhibiteurs enzymatiques peuvent agir comme des poisons
métaboliques (pesticides, antibiotiques..).
La pénicilline par exemple bloque le site actif d’une enzyme que de
nombreuses bactéries utilisent pour fabriquer leur paroi cellulaire.
Beaucoup d’enzymes possèdent un ou plusieurs sites de liaisons
(fig. 2.34) pour des molécules appelées régulateur de la fonction
enzymatique.
Un régulateur agit de deux manières : activateur quand il stimule

l’activité enzymatique ; inhibiteur lorsqu’il diminuer l’activité
enzymatique.
Figure 2.34. Mode d’action d’un

régulateur : forme (a) et inactive
(b) d’une enzyme, forme active
stabilisée (c) et forme inactive
stabilisée (d) ; 1= site actif et 2=
site allostérique.
Ici l’enzyme possède quatre

sous-unités. Les régulateurs se lient à un site spécifique situé dans une
partie de la molécule d’enzyme éloignée du site actif ; ce site porte le nom
de site allostérique.
Les enzymes allostériques se comportent comme des valves qui règlent la
vitesse des réactions dans les voies métaboliques.

1.3.5.3. Classification
Les noms communément utilisés pour désigner la plupart des

enzymes, décrivent le type de réaction catalysée, et se termine par le
suffixe –ase.
Les hydrolases ajoutent une molécule d’eau pendant l’hydrolyse, les

oxydases ajoutent l’oxygène, les protéases hydrolysent les protéines et les
isomérases catalysent le changement de configuration, et ainsi de suite.
Dans bien de cas, les enzymes sont intégrées aux membranes

cellulaires de façon à former des chaînes de réactions qui se déroulent en
cascade.
Les enzymes sont divisés en six classes :
Les oxydoréductases, qui catalysent les oxydations et les réductions.

Exemples les déshydrogénases, transporteurs d’hydrogène (coenzymes
NAD+, NADP+, FAD), ou les cytochrome-oxydases (transporteur
d’électrons).
Les transférases, qui catalysent le transfert de groupements par exemple :
méthyle ou phosphate.
Exemple les kinases transfèrent un phosphate terminal de l’ATP sur un
substrat comme le glucose pour obtenir le glucose 6 phosphate (voir
chapitre 4)
Les hydrolases, qui catalysent la coupure hydrolytique de liaison C-C, C-
O, C-N et d’autres liaisons covalentes. Exemple les protéases, les lipases,
les glycosidases, etc.
On y trouve les glycosidases, les peptidases, les estérases, les nucléases

Exemple AB + H2O = A-H + B-OH
Les lyases, qui catalysent la coupure de liaisons C-C, C-O, C-N et d’autres
liaisons covalentes, par départ d’atomes avec formation de doubles
liaisons.
Les isomérases, qui catalysent des changements de géométrie et de
structure dans une molécule.

Exemple : la glucose-6-phosphate isomérase transforme le glucose -6-

phosphate en fructose – 6- phosphate.
Les ligases, qui catalysent la formation d’une liaison entre deux molécules,
couplée à l’hydrolyse d’ATP.
Exemple: aa + ATP+ ARNt → aa ~ ARNt + AMP + 2Pi (activation des
acides aminés).
1.3.6. Quelques propriétés
Les protéines sont des polyélectrolytiques amphotères. Dans un

milieu basique la protéine se comporte comme un anion, elle est chargée
négativement et se déplace, dans un champ électrique, vers l’anode.
Cette propriété permet de trier les protéines par l’électrophorèse.
Les protéines sont des antigènes. Elles provoquent la formation des
anticorps au cours des réactions immunologiques. Cette propriété explique
les mécanismes de l’immunité naturelle, l’action de la vaccination, de la
sérothérapie, et du rejet de greffe.
1.3.7. Taille des protéines
On exprime la taille d’une protéine ou d’un polypeptide par sa

masse en Dalton (Da) ou par son poids moléculaire (PM). Un Dalton est
l’unité de masse atomique. Ce dernier est un nombre sans dimension.
Exemple : une protéine dont le PM est de 10.000 a une masse de 10.000
Da ou encore de 10 kilodalton (kD).
Des techniques spécifiques (centrifugation, électrophorèse,

chromatographie…) permettent de mesurer la taille et les paramètres
physiques des protéines.
On estime à 115 le poids moléculaire moyen des résidus d’acides

aminés dans une protéine de composition moyenne. Cette valeur permet de
calculer le nombre de résidus moyen d’une protéine quand on connaît son
poids moléculaire et vice versa.
Exemple : une protéine de PM 50000 possède environ 434 aa.

1.3.8. Fonctions des protéines
Les protéines sont responsables de la structure des cellules et

accomplissent la plupart des tâches cellulaires. Les structures complexes
et variées des protéines leur permettent de remplir de nombreuses
fonctions.
Les protéines jouent un rôle dans le métabolisme cellulaire en agissant

comme catalyseur des réaction biochimiques, mais interviennent également
dans la structure des tissus , le stockage et le transport de petite molécules
et d’ions, les communications cellulaires, le mouvement par contraction
des muscles, et les défenses de l’organisme contre des éléments étrangers
ou des cellules cancéreuses (Tableau 2.10).
Les protéines interviennent aussi dans la production de énergétique : 1g de

protides = 17kJ. Toutefois, ce rôle est secondaire. On ne fabrique pas
d'énergie à partir de protides sauf au niveau du foie qui fabrique son
énergie à partir de protides. Or en cas de jeûne important, l'organisme
utilise les protides comme source d'énergie.
1.3.8. Perspective biomédicale
1. Insuline et glucagon
Le glucose est l’élément principal du métabolisme énergétique chez
l’Homme. La glycémie représente le taux plasmatique de glucose.
Les deux hormones produites sont l’insuline, lors de détection d’une

hyperglycémie et le glucagon, lors de détection d’une hypoglycémie.
2. Les diabètes sucrés
Le dérèglement des récepteurs d’insuline est une des causes du diabète,

une maladie due à un affaiblissement de l’effet de l’insuline, qui entraîne
une hyperglycémie.

Tableau 2.10. Quelques protéines du corps humain et leur fonction
Structure Fonction Exemple dans l’organisme

générale générale
Fibreuses
Matériau de Le collagène, présent dans tous les tissus
construction, conjonctifs. Confère aux os, aux tendons et
support aux ligaments leur résistance
mécanique La kératine est la protéine structurale des
poils, des cheveux et des ongles ;
imperméabilise la peau
Mouvement L’actine et la myosine sont des protéines
contractiles présentes en grande quantité
dans les cellules musculaires, dont elles
permettent le raccourcissement
(contraction) ; elles interviennent également
dans la division de tous les types de
cellules. L’actine joue un rôle important
dans le transport intracellulaire, en
particulier dans la cellule nerveuse
Globulaire
Catalyse -Amylase salivaire (dans la salive) catalyse la
dégradation de l’amidon en glucose ;
- ADN polymérase I répare la molécule
d’ADN ;
- Transaminase transfert le groupement amine
d’un acide aminé à un autre
Transport -Hémoglobine, présente dans le sang,
transporte l’oxygène ;
-lipoprotéines transportent les lipides et le
cholestérol. Certaines protéines globulaires
situées dans la membrane plasmique jouent un
rôle de transport (canaux, transporteurs)
Globulaire (suite)

Régulation du De nombreuses protéines du plasma,

pH notamment l’albumine, agissent de façon
réversible comme des acides ou des bases ;
elles jouent donc le rôle de tampon et
empêchent des variations excessive du pH
sanguin.
Régulation du Les hormones peptidiques et les hormones
métabolisme protéiques contribuent à la régulation de
l’activité métabolique, de la croissance et du
développement. Par exemple, l’hormone de
croissance est une hormone anabolique
nécessaire à une croissance optimale ;
-insuline et glucagon interviennent dans la
régulation du taux de glucose sanguin
Défense de Les anticorps (immunoglobulines) sont des
l’organisme protéines spécialisées qui reconnaissent et
neutralisent les substances étrangères
(bactéries, virus et toxines) ; elles sont
produites par les cellules du système
immunitaire
Toxines Neurotoxine. Exemple du venin de cobra,
inhibiteur de la fonction nerveuse
1.3.9. Sources alimentaires
Ce sont les produits d’origine animale qui contiennent les protéines

de meilleures qualité, c’est-à-dire celles qui sont présentes en plus grande
quantité et où l’on rencontre les plus forts pourcentages d’acides aminés
essentiels les protéines des œufs, du lait, des poissons et de la plupart des
viandes sont des protéines complètes qui apportent à l’organisme tous les
acides aminés dont il a besoin pour l’entretien et la croissance de ses tissus.
Les légumineuses (haricot et pois), les noix et les céréales sont très
riches en protéines, mais ces protéines sont incomplètes du point de vue
nutritionnel parce qu’elles contiennent un ou plusieurs acides aminés
essentiels en quantité insuffisante. Les fèves de soja font exception ; ce
sont des protéines complètes d’origine végétale.

Les végétariens stricts doivent compléter leur régime alimentaire

avec soin afin d’obtenir tous les acides aminés essentiels et éviter des
carences en protéines. Lorsqu’elles sont consommées ensemble, les
céréales et les légumineuses fournissent tous les acides aminés essentiels ;
toutes les cultures combinent ces aliments d’une façon ou d’une autre dans
une cuisine (par exemple, presque tous les plats congolais combinent du riz
et des haricots).
Par ailleurs, pour les non végétariens, les céréales et les

légumineuses peuvent servir de substituts partiels aux protéines d’origine
animale, qui sont plus couteuses.
3. 4. Acides nucléiques
Les acides nucléiques sont des molécules complexes formées de

l’enchaînement d’un grand nombre de monomères : les nucléotides.
Le qualificatif « nucléiques » souligne le fait que c’est dans le

noyau des cellules que ces acides sont situés ou synthétisés, et également
ils sont présents dans le hyaloplasme et dans certains organites. Ce sont
des molécules d’origine naturelle fondamentales dans la vie et la
reproduction des cellules animales, végétales, mycéliennes et
microbiennes.
Les acides nucléiques, qui sont composés de carbone, d’oxygène,

d’hydrogène, d’azote et de phosphore, sont des molécules les plus
volumineuses de l’organisme.
Les acides nucléiques sont des polymères de nucléotides
1. Nature
Les acides nucléiques comprennent deux grandes catégories de

molécules : l’acide désoxyribonucléique (ADN) et l’acide ribonucléique
(ARN). L’ADN a été isolé pour la première fois par le biologiste suisse
Friedrich Miescher en 1869 dans les noyaux cellulaires.

Ils jouent un rôle majeur dans les transformations d’énergie et dans

les transferts de groupements phosphate qui jouent un rôle clé dans la
signalisation cellulaire.
Les acides nucléiques jouent un rôle dans le stockage du

programme d’informations des êtres vivants et dans le transfert de ces
informations vers les niveaux d’exécutions.
La synthèse de ces acides nucléiques fait intervenir :
- l’acide phosphorique : H3PO4 ;

- le sucre est :
 soit le ribose : C5H10O5 (pour l’ARN),

 soit le désoxyribose : C5H10O4 ; ici on utilise la
numérotation « prime » pour les atomes des carbones des
sucres afin de les différencier des carbones appartenant
aux bases ;
- cinq bases hétérocycliques azotées (fig. 2.35) :
 trois bases pyrimidines dont l’Uracile (U), le Thymine

(T) et la cytosine (C)
 et deux bases purines qui sont l’Adénine (A) et le
guanine
(G).
Figure 2.35. Structure des

bases purines et pyrimidines
qui entrent dans la
constitution des acides
nucléiques.
2. Formation des acides
nucléiques
Les acides nucléiques sont

formés par l’union d’unités de base appelées nucléotides.
1. Nucléosides et nucléotides
1.1. Nucléosides
La synthèse d’un nucléotide s’effectue en deux étapes. Elle comprend

d’abord la liaison d’une base azotée au pentose pour former un nucléoside
dont le nom est déterminé par la base azotée qu’il contient.
Un pentose et une base azotée peuvent se lier pour former un nucléoside.
Figure 2.36. Processus de formation d’un nucléoside
Pour former un nucléoside, les deux molécules sont unies par une
liaison N-glycosidique (Fig.2.36), qui se forme par l’élimination d’une
molécule d’eau entre une fonction alcool en C1’ du sucre (R-OH) et un
groupement amine (-NH) de la base : N9 pour une purine et N1 pour une
pyrimidine.
En fonction de la nature du pentose, on parlera de ribonucléoside ou de

désoxynucléoside.
Pour les pyrimidines, le suffixe-idine est ajouté tandis que pour les purines
c’est le suffixe -osine.
Les nucléosides sont :
- soit des désoxyribonucléosides : désoxyadénosines,

désoxyguanosine, désoxythymidine ou désoxycytidine ;
- soit des ribonucléosides : adénosine, guanosine, uridine ou cytidine

1.2. Nucléotides
Le nucléotide est créé quand un groupe phosphate est ajouté au

sucre du nucléotide. Les nucléotides sont formés par l’addition d’un
nucléoside et d’une, deux ou trois molécules d’acide phosphorique
(nucléotide mono (AMP), di (ADP)-ou triphosphate (ATP qui est riche en
énergie) (Fig.2.37).
Son hydrolyse, par introduction d’une molécule d’eau, libère le

troisième acide phosphorique.
La présence de groupe(s) phosphate confère aux nucléotides un
caractère acide. Dans un cas comme dans l’autre, le groupement phosphate
se lie à l’atome 5’ du sucre.
Figure 2.37. Schémas montrant le

processus de formation d’un nucléotide
Dans un cas comme dans l’autre, le groupement phosphate se lie à

l’atome 5’ du sucre.
A chaque liaison, il y a production
d’une molécule d’eau (non
représenté sur la figure). Pour un
nucléotide, il y a production de 2
H2O.
Ex : adénosine + H3PO4
donne adénosine mono phosphate.
Figure 2.38. Représentation schématique d’AMP, ADP et ATP

L’ATP est nucléotide d’adénine auquel deux groupent phosphate

supplémentaires ont été ajoutés lors de la dégradation des aliments, qui
constituent des sources d’énergie
Les nucléosides 5’-monophosphate sont nommés : dAMP

(désoxyadénosine 5’-monophosphate), dGMP, dTMP, dCMP ou AMP
(adénosine 5’monophosphate), GMP, UMP, CMP en fonction du pentose
impliqué.
Les nucléosides 5’-diphosphates, qui contiennent un groupe

pyrophosphates s’écrivent dADP, dGDP ou ADP, GDP. Les nucléosides
5’-triphosphate sont symbolisés par dATP, dGTP, dTTP, dCTP, ou ATP,
GTP, UTP, CTP.
Certaines molécules impliquées dans le transfert d’électrons sont

des dinucléotides particuliers, ils jouent alors le rôle de coenzyme dans les
réactions d’oxydoréduction.
Par exemple, on citera le NAD+ (Nicotinamide Adénine Dinucléotide),

FAD (Flavine Adénine Dinucléotide) et NADP (Nicotinamide Adénine
Dinucléotide Phosphate), trois transporteurs d’électrons impliqués dans la
respiration cellulaire ou la photosynthèse.
1.3. Polymérisation
Les acides nucléiques sont des polymères de nucléotides.
Les acides nucléiques sont formés par la polymérisation de nucléotides

triphosphate : ribonucléotides dans le cas des ARN et
désoxyribonucléotides dans le cas de l’ADN.
Cette polymérisation se fait par réaction entre le groupement

hydroxyle (-OH) porté par le carbone 3’ du pentose du nucléotide 1 avec le
premier groupement phosphate du nucléotide 2. Cette réaction
d’estérification aboutit à la formation d’une liaison phosphidiéster entre les
nucléotides 1 et 2.

En effet, le groupement phosphate du nucléotide 2 est impliqué dans deux

liaisons ester : une avec le pentose de son nucléotide et l’autre avec le
pentose du nucléotide 2.
Au final, le carbone 5’ du nucléotide 1 porte un groupement

phosphate libre, on nommera cette extrémité « 5’ ». A l’autre extrémité,
c’est le groupement –OH porté par le carbone 3’ du nucléotide 2 qui est
libre, extrémité « 3’ » .Par convention, les acides nucléiques seront
toujours orientés et lus dans le sens 5’-3’.
Pour la molécule d’ADN, la polymérisation linéaire des nucléotides

s’effectue en deux étapes (figure 2.39).
La première étape concerne la liaison entre les sucres de deux

nucléotides différents par l’intermédiaire de l’acide phosphorique
(H3PO4) ; c’est une liaison covalente appelée liaison phosphodiester.
La deuxième étape se fait lors des liaisons entre les bases de deux
nucléotides différents. On parle d’hybridation. Celle-ci est soumise à une
complémentarité stricte : l’adénine
est toujours reliée à la thymine et la
guanine à la cytosine (dans l’ADN
de chaque espèce, il y a autant
d’adénine que de thymine (A=T) et
autant de guanine que de cytosine
(G=C).
C’est ce qu’on appelle règle

d’Erwin Chargaff. Le couple C – G
possède trois liaisons hydrogènes
donc plus stable (-63 kJ) tandis que
le couple A – T en a deux (-21 kJ).
Figure 2.39. Mode d’appariement

des nucléotides et des bases azotées
dans la molécule d’ADN

Le nombre de séquences différentes d’une chaîne d’ADN à n nucléotides

est égal à 4n. Une cellule animale typique contient 3. 109 nucléotides dans
son ADN. Seuls quelques-uns codent pour les protéines essentielles.
Les fonctions des autres restent méconnues.

Le génome humain comprend 6.109 paires des bases reparties en 23 paires
de chromosomes.
L’unité de longueur de l’ADN est le centimorgan (cM) qui
équivaut à environ 1000 kilobases (kb). Ici, 1 kb = 1000 paires de bases
(pdb ou pb). C’est la distance nécessaire pour qu’entre deux gènes, la
probabilité de subir un crossing- over est de 1 % par méiose
L’égalité des proportions en adénine et thymine d’une part et en guanine et

cytosine d’autre part, ainsi que la constance du rapport (A+T)/G+C) pour
une même espèce animale impliquent que le rapport purines/pyrimidines
soit toujours égal à 1.
1.4. Structures des acides nucléiques
Les acides nucléiques jouent un rôle essentiel dans l’organisation et

la vie de la cellule.
Ainsi, l’information génétique est stockée dans un acide nucléique

particulier (l’ADN), puis est transcrite en autre type d’acide nucléique
(l’ARN messager) et enfin cette information est utilisée par d’autre ARN
(ARN de transfert et ARN ribosomiques) pour être traduite en protéines
(Cfr point relatif à la synthèse des protéines).Les acides nucléiques sont
des polymères de nucléotides.
1. Nature
Comme ci- haut indiqué, il existe deux types d’acides nucléiques :

l’acide désoxyribonucléique (ADN), polymères de désoxyribonucléotides
et l’acide ribonucléique (ARN), polymères de ribonucléotides.
Bien que l’ADN et l’ARN soient tous formés de nucléotides, il

existe de nombreuses différences entre eux (tableau 2.11).
1.2 .Rôles de l’ADN et de l’ARN
Comme on voit dans le tableau 2.2.9, l’ADN et l’ARN ont des rôles
différents dans la cellule.
Typiquement, l’ADN se trouve dans le noyau (centre de contrôle),

où il constitue matériel génétique qu’on appelle gènes ou génome.
L’ADN a deux rôles fondamentaux : il se réplique avant la division

cellulaire pour que l’information génétique contenue dans les cellules filles
soit identique, et il fournit les instructions de base pour construire chaque
protéine du corps.
Les typages génétiques aident à résoudre des mystères

médicolégaux (par exemple, vérifier la présence d’une personne sur une
scène de crime), identifier les corps gravement brûlés ou mutilés après une
catastrophe, et établir ou réfuter la paternité d’un individu. Pour ce faire,
on analyse de minuscules échantillons d’ADN prélevés dans le sang, le
sperme ou d’autres tissus corporels ; les résultats se présentent sous forme
d’un « code-barres génétiques» qui distingue chacun de nous de tous les
autres.
Tableau 2.11. Comparaison de l’ADN et de l’ARN chez les eucaryote

Caractéristique ADN ARN
Emplacement Noyau, chloroplastes, Cytoplasme
mitochondrie
Principales fonctions Matériel génétique ; Effectue la synthèse
régit la synthèse des des protéines en suivant
protéines ; se réplique les instructions
avant la division génétiques
cellulaire
Sucre Désoxyribose Ribose
Bases azotées A,G,C et T A,G,C et U
Structure Double chaîne enroulée Chaîne simple droite ou
en double hélice repliée

1.3. Structure de l’ADN et de l’ARN
Les unités structurales des acides nucléiques, soit les nucléotides, sont
relativement complexes. Chaque nucléotide a trois composants (figure 2.2) :
- Une base azotée ;

- Un sucre pentose ;
- Un groupement phosphate.
La synthèse d’un nucléotide suppose le rattachement d’une base et d’un

groupent phosphate au sucre pentose.
Cinq principaux types de bases azotées peuvent entrer dans la structure

d’un nucléotide : l’adénine (qu’on abrège par A), la guanine (G), la
cytosine (C), la thymine (T) et l’uracile (U).
L’adénine et la guanine (des substances de la famille des purines) sont de

grosses molécules formées de deux structures cycliques ; quant à la
cytosine, à la thymine et à l’uracile (de la famille des pyrimidines), ce sont
des molécules plus petites ne comportant qu’une seule structure cyclique.
1. Structure de l’ADN
Les mononucléotides, monomères de l’ADN, sont des

désoxyribonucléotides. Ils sont formés par la combinaison, en quantité
équimoléculaire, du phosphate, d’un pentose (le 2-désoxy-D-ribose) et
d’une base azotée à noyau cyclique purique (adénine, guanine) ou
pyrimidique (cytosine, thymine) désignée par une des lettres, A, G, C, T.
WATSON et CRICK (1953) ont démontré que l’ADN se présente

comme une échelle formée de deux chaînes de molécules (Fig. 2.34).
L’ADN est un long polymère bicaténaire
Les deux chaînes de nucléotides sont retenues par les liaisons hydrogène
reliant les bases, et le tout peut être représenté schématiquement sous la
forme d’une échelle.
Le schéma de la moléculaire d’ADN proposé par WATSON et

CRICK constitue l’un des plus grands événements scientifiques du XXe
siècle.
Les « montants » de l’échelle sont constitués par l’alternance des

unités de sucre et des unités de phosphates de chacune des chaînes ; ils
forment le squelette de la molécule d’ADN. Le groupement phosphate
d’un nucléotide relie l’atome de carbone 5’ du désoxyribose à l’atome de
carbone 3’ du désoxyribose suivant.
Un brin d’ADN possède une polarité déterminée : polarité 5’ → 3’ pour le

brin de gauche et polarité 3’ → 5’ pour le brin de droite. Les deux brins
sont donc antiparallèles. En outre, l’extrémité 3’ se termine par le
groupement OH et l’extrémité 5’ par le groupement phosphate. La
lecture d’une chaîne d’ADN se fait donc et toujours dans le sens 5’ vers
3’. Les « barreaux » sont des bases azotées reliés entre elles. L’ensemble
de la molécule s’enroule sur elle-même en formant une sorte d’escalier en
spirale ; on appelle cette structure double hélice.
Les liaisons entre les bases azotées se forment de façon très spécifique : A
est toujours associé à T, et G à C. On dit que A et T sont des bases
complémentaires, tout comme C et G. Par conséquent, la séquence ATGA
d’une chaîne nucléotidique sera complémentaire TACT sur l’autre brin.
Lorsqu’une base purine s’associe à une base purine, la largeur de la chaîne

dépasse 2 nm ; par contre quand une base pyrimidine se lie à une autre
pyrimidine, la largeur de la chaîne est inférieure à 2 nm ; l’association
d’une purine à une pyrimidine donne une molécule dont la largeur
correspond à celle connue pour la molécule d’ADN. Elle avoisine 2 nm
(fig. 2.40).La molécule d’ADN est formée de deux brins hélicoïdaux
antiparallèles, enroulées autour d’un axe commun : c’est une double hélice.
Le pas de cette double hélice, d’une longueur de 3,4 nm, contient dix
paires de désoxyribonucléotides distantes de 0,34 nm et qu’on compte 10
paires de base par tour d’hélice. Son diamètre extérieur est de 2 nm. Sa
longueur est fonction de la nature de la cellule à laquelle elle appartient.

Figure 2.40. Diverses représentations de la structure de la molécule
L’ordre de succession des paires des

bases ; leur nombre et leur fréquence,varient
suivant les individus.
Figure 2.41. Structure de l’ADN avec ses

principales caractéristiques. Notez que les
paires des bases sont distantes de 0,34 nm et
qu’on compte dix paires de base par tour
d’hélice.
Chez les eucaryotes, les molécules d’ADN

constituant les chromosomes sont linéaires et se
terminent par des séquences particulières, les
télomères. L’ADN du chromosome bactérien
et des plasmides, l’ADN mitochondrial, l’ADN chloroplastique et celui de
certains virus (mono-ou bicaténaire) sont circulaires.
L’ADN se trouve dans le noyau des cellules eucaryotes, et dans
certains organites cellulaires comme la mitochondrie et le chloroplaste.
Chez les bactéries, l’ADN baigne dans le cytosol.

Comme on voit dans le tableau 2.9, l’ADN et l’ARN ont des rôles
différents dans la cellule.
L’ADN est une macromolécule parfois très longue, un polymère de
nucléotides, constituée de chaînes hélicoïdales antiparallèles, indispensable
à la vie cellulaire, puisqu’elle contient les informations nécessaires à la
synthèse des protéines structurales et enzymatiques.
Typiquement, l’ADN), où il constitue matériel génétique qu’on
appelle gènes ou génome.
L’ADN nucléaire (se trouvant dans le noyau : contient le patrimoine

génétique ou matériel génétique, que l’on appelle maintenant génome.
Il a deux fonctions principales ou deux rôles fondamentaux : il se réplique

avant la division cellulaire, de sorte que l’information génétique présente
dans les cellules filles reste rigoureusement la même au fil des générations,
et il fournit les instructions pour la production de toutes les protéines de
l’organisme.
En donnant ou fournissant l’information nécessaire à la synthèse des

protéines, l’ADN détermine l’identité même de l’être vivant (bactérie,
grenouille, humain, plantes, champignon, chien, bactérie….) ; il dirige sa
croissance, son développement, définit son caractère propre et est à
l’origine de leur unicité.
Les typages génétiques aident à résoudre des mystères médicolégaux.
C’est le cas notamment, de la technique des empreintes génétiques,

qui aide à résoudre des problèmes de médecine légale. Cette technique
analyse d’infimes échantillons d’ADN provenant du sang, du sperme ou
d’autres tissus de l’organisme et présente les résultats sous forme d’un
« code à barres» génétique qui permet de distinguer les êtres humains les
uns des autres.
2. Structure de L’ARN
Les acides ribonucléiques sont formés par l’enchaînement d’un

grand nombre de ribonucléotides
On trouve les mêmes bases que dans les ADN, à cette différence près
que l’uracile remplace la thymine.
L’ARN est constitué d’une seule chaîne de polynucléotide
(monocaténaire) qui parfois est replié en spirale sur elle- même sur de
courtes distances, en raison de l’établissement de liaison hydrogène entre
bases complémentaires.
Contrairement à l’ADN bicaténaire, la molécule d’ARN est généralement
monocaténaire.
2.1. Diversités fonctionnelles des ARN
Les ARN sont issus de la transcription de gènes spécifiques se

trouvant dans l’ADN. Bien que synthétisé dans le noyau, l’ARN exerce
ses fonctions à l’extérieur de cet organite. On peut le considérer comme la
« molécule esclave » de l’ADN, puisqu’il assure la synthèse des protéines
en suivant les directives données par l’ADN. Certains virus chez lesquels
le matériel génétique est constitué d’ARN et non (cfr chapitre 4). Ils
constituent une copie parfaite de la séquence en bases azotées des gènes,
dans laquelle les thymines sont remplacées par des uraciles. La séquence
des bases le long des molécules d’ARN est spécifique et va notamment
permettre la synthèse de protéines précises.
Il existe trois grands types d’ARN (ARN messager, l’ARN
ribosomique et l’ARN de transfert) qui se distinguent par leur taille t leur
forme relatives. Chacun de ces ARN a un rôle spécifique à jouer dans
l’exécution des instructions de l’ADN pour la synthèse des protéines. En
plus de ces trois ARN, il existe plusieurs types de petites molécules
d’ARN, y compris les microARN.
Les molécules d’ARN peuvent être classées en deux grandes catégories :

-ARN codants : ce sont les ARN messagers (ARNm), qui seront traduits en
protéines par les ribosomes (chapitre 4) ;
-ARN non-codants : ce sont tous les autres ARN, autrement dit les ARN
qui ne seront pas traduits en protéines.

Parmi leur énorme diversité, on peut citer :
1. ARN ribosomiques (ARNr)
ARNr ou ARN ribosomien, localisé dans les ribosomes, il joue un rôle

structural là où s’effectue la synthèse des protéines.
2. ARN de transfert (ARNt).
Les ARNt ou ARN de transfert se trouvent dans le cytoplasme et sont

constitués d’environ quatre-vingts nucléotides environ Leur nom provient
de leurs rôles de transport, sur les ribosomes, des acides aminés activés. .
La structure primaire de plusieurs de ces molécules a été déterminée.
En deux dimensions, elle est représentée par une feuille de trèfle, alors que
qu’en trois dimensions, elle ressemble plus à un L (Fig. 2.42).
L’ARNt est stabilisé par des liaisons hydrogène entre les bases azotées
complémentaires. L’ARNt possède une boucle dont les 3 bases azotées
constituent l’anticodon et une extrémité 3’ qui fixe un acide aminé
spécifique de l’anticodon.
Figure 2.42. Structure de l’ARNt.

Cette molécule est constituée d’une
seule chaine de 70 à 80
nucléotides organisés de manière à
former trois boucles. La boucle du
milieu comporte un anticodon
spécifique pour chaque acide
amine. L’extrémité 3’ se termine
par la séquence CCA sur laquelle
vient se fixer l’acide amine
recherche. Source : Raven at. al
2007.
3. Petits ARN nucléolaires

(ARNsn) : uniquement chez les eucaryotes, les ARNsno permettent
l’épissage des pré-ARNm dans le noyau (chapitre 4), en s’associant avec
des protéines.

Depuis quelques années, l’univers des ARN s’est enrichi de niveau ARN
ayant des caractéristiques bien spécifiques et ouvrant des perspectives
fantastiques pour lever le paradoxe du faible nombre de gènes codant les
protéines chez l’homme.
Les micro ARN (miARN) découverts en 1993 par Victor Ambros chez le
ver Caenorhabditis elegans.
Ils possèdent une structure simple brin et sont longs de 19 à 25 nucléotides.

Ils jouent un rôle dans le métabolisme cellulaire en empêchant la
traduction de certains ARNm en peptides. En se liant à des ARN
messagers dont ils sont partiellement complémentaires, les micro ARN
entraînent le blocage de la traduction de l'ARNm par les ribosomes.
Les silencing RNA (siRNA) sont des petits ARN de 21-22 nucléotides
double brin, complémentaires à leurs ARNm cibles. Ils sont apportés par
un éventuel envahisseur tel que les virus.
Leur action consiste à dégrader les ARNm en collaboration avec des

protéines appelées RISC (RNA Induced Silencing Complex). Ces dernières
se fixent sur le brin antisens du siARN, le brin sens est abandonné, et le
complexe (RISC + ARN simple brin antisens) ainsi formé peut reconnaître
le fragment d'ARNm correspondant et le détruire. Les siARN sont plus
spécifiques que les miARN : ils ne reconnaissent qu’un seul gène.
On s’en sert en biologie moléculaire pour éteindre un à un les gènes dont

on souhaite déterminer le rôle métabolique. Ils constituent aussi une voie
très étudiée dans la lutte contre le cancer et les maladies virales.
Les small nuclear RNA (snRNA), les small nucleolus RNA ou petit ARN
nucléolaire (snoRNA), les small cajal bodies RNA (scaRNA) sont de
courtes chaînes de ribonucléotides qui se retrouvent exclusivement dans le
noyau, précisément dans le nucléole pour les snoRNA et dans les corps de
Cajal pour les scaRNA.

Ces ARN non codants s'associent à des protéines pour former des
complexes nommés petites ribonucléoprotéines nucléaires (RNPpn)
("small nuclear ribonucleoproteins" RNPsn), essentiels lors du processus
d'épissage des transcrits primaires (ARN prémessagers) et lors du
processus de maturation des ARNr et ARNtm.
ATP.
Bien que le glucose soit le principal combustible cellulaire, l’énergie

chimique contenue dans les liaisons de cette molécule n’est pas
directement utilisable pour les fonctions cellulaires.
Pour rendre cette énergie disponible, la dégradation du glucose doit

être couplée à la synthèse de l’adénosine triphosphate (ATP). Du point de
vue de sa structure, l’ATP est un nucléotide d’ARN contenant de
l’adénine, auquel deux groupements phosphates supplémentaires ont été
rattachés.
L’adénosine – triphosphate ou ATP (fig.3.7) est le principal

transporteur d’énergie dans la cellule. L’hydrolyse d’une de ses liaisons
faibles phosphates donne de l’ADP, du phosphore inorganique et de
l’énergie :
ATP + H2O ADP + Pi + Δ G (= - 30,5 KJ/mole).
Dans la cellule, ΔG varie entre – 42 KJ et –50 KJ environ ; en

outre, un groupement phosphate est transféré à une autre molécule
appelée intermédiaire phosphoryle qui est plus réactif que la molécule
originaire.
La rupture de la liaison phosphate terminale de l’ATP produit une

molécule dotée de deux groupement phosphate : l’adénosine diphosphate
(ADP) et un groupement phosphate inorganique représenté par P; le tout
accompagné d’un transfert d’énergie.

L’ATP active les réactions endergoniques dans la cellule grâce au

transfert d’un groupement phosphate à des réactions spécifiques. Les
intermédiaires ainsi phosphorylés sont plus réactifs que les molécules
originales. Cela permet à la cellule de produire du travail comme le
mouvement (contraction musculaire), le transport membranaire et
l’anabolisme. Trois exemples de travail cellulaire utilisant l’énergie de
l’ATP : travail de transport, travail chimique et travail mécanique.
Les organismes vivants sont donc constitués d’une grande variété de

molécules organiques complexes exerçant des fonctions essentielles dans
le maintien de la vie.

Vérifiez vos acquis en biologie

7. Expliquez pourquoi les biologistes s’intéressent aux liaisons chimiques
des molécules.
8. Quel est le résultat d’une réaction d’hydrolyse ?
9. Lorsque vous venez de manger de la viande, quelles réactions doivent
se produire pour convertir les acides aminés dans les protéines de la
viande en protéines de votre organisme ?
10. Un homme de 120 Kg meurt après avoir perdu 46 % d’eau. Quelle
quantité d’eau avait-il dans son organisme avant sa mort ?
11. Parmi les constituants chimiques inorganiques du vivant (eau, sels et

minéraux) lequel est plus important que les autres chez l’homme ?
12. Calculez le volume d’eau total d’un adulte en bonne santé avec un
poids de 84 Kg.
13. Quel est le poids :
-a. de l’eau ;
-b. de la matière sèche ;
-c. de la matière organique ;
-d. de la matière inorganique d’un jeune homme en bonne santé et qui pèse
70 kg.
13. L’eau représente de 60 à 80 % de la matière vivante. Quelle propriété,
en particulier, en fait un bon solvant ?
14. Comment appelle-t-on les monères qui composent les glucides ? Quel
monomère constitue le sucre présent dans le sang ?
15. Quel glucide est mis en réserve dans les tissus d’un patient hospitalisé
à l’hôpital Saint Joseph de Kinshasa ?
16. Pour quelle raison l’homme ne digère pas de cellulose ?
17. Qu’est-ce qui différencient les triglycérides et les phospholipides en ce

qui a trait à leur localisation dans l’organisme ?
18. Après un tremblement de terre dans un pays asiatique, les secouristes

recherchent les survivants à l’aide des chiens dressés. Quelle substance
émise par l’homme peut être détectée par les chiens renifleurs ?

19. En quoi les bases azotées et les sucres dans l’ADN et l’ARN différent-ils
20. Nommez deux rôles importants exercés par l’ADN.
21. Selon vous, quelle paire de bases (AT ou G-C) est moins susceptible de
se dissocier?
22. Si le contenu en AT d’une molécule d’ADN est de 34%, quels sont les
pourcentages des quatre bases ? A, T, C et G de cette molécule ?
23. .Parmi les molécules organiques suivantes : 1. Cellulose 2.Maltose
3.Glucose 4. Acide butyrique 5.fructose 6. Dihydroxyacetone
7.Glycogène 8.Protéine 9.Ribose 10.Cellobiose 11.Galactose
12.Chitine 13. Glycéraldéhyde
Lesquelles sont :………………………………………………….
a. Polymères ?................................................................................
b. Isomères ?..................................................................................
c. Disaccharides ?........................................................................
d. Monomères ?..............................................................................

CHAPITRE 3. Organisation cellulaire et structures infracellulaires
1. Introduction
Une des grandes conquêtes du 19e siècle fut de découvrir que les tissus
vivants sont construits d’éléments unitaires, appelés cellules. Certains
organismes pluricellulaires tels que les êtres humains contiennent des
milliards voire des milliers de cellules organisées en structures complexes ;
d’autres existent sous forme monocellulaire ou unicellulaire. Même ces
organismes simples présentent toutes les caractéristiques de la matière
vivante, ce qui indique que la cellule est l’unité fondamentale de la vie.
La cellule est l’unité structurale et fonctionnelle de tout être vivant.

Depuis la fin du XIX e siècle, la recherche sur les cellules a été
extrêmement fructueuse et a permis d’élaborer les quatre principes qui
constituent la théorie cellulaire.
La cellule est la plus petite unité capable de manifester les propriétés du
vivant. Limitée par une membrane plasmique, la cellule renferme un
certain nombre d’organites.
Les cellules sont constituées des complexes moléculaires que nous venons
d’étudier (chapitre 2), présentent toutes un certain nombre de
caractéristiques communes.
2. Principaux éléments de la théorie cellulaire
2.1. Historique de la notion de cellule
Certaines cellules ne peuvent pas être observées à l’œil nu en raison

de leur très petite taille. Ainsi, l’histoire de la biologie cellulaire est donc
étroitement liée au perfectionnement d’un appareil optique agrandissant: le
microscope.
Le microscope composé, constitué de deux lentilles, a été mis au
point à la fin du XVIe ; son grossissement atteignait alors 150 à 200 fois.

C’est le physicien anglais Robert Hooke (1665) qui a été le

premier à observer des cellules végétales à l’aide d’un microscope d’un
microscope ordinaire (du latin cellula = petite chambre) (figure 3.1).
Figure 3.1. Dessin de ‘’cellules’’ observées dans l’écorce d’arbre par

Robert Hooke en 1965.
2.1. Théorie cellulaire
En 1824, le botaniste français Dutrochet affirma le premier que les

cellules sont des véritables unités constitutives des êtres vivants.
En 1833, Brown décrit le noyau de cellules vivantes (dans des
cellules d’orchidées) et l’interprète comme une structure cellulaire
constante.
Mathias Schlenden (1838), un botaniste, suggère que tous les tissus
végétaux sont faits de cellules.
Un an plus tard, Théodore Schwan (1839) en arrive à la même hypothèse
au sujet des animaux.
D’où la théorie cellulaire selon laquelle tout être vivant est
constitué de cellules, toutes bâties sur le même principe structurel et
fonctionnel.
En 1855, le pathologiste allemand Rudolf Virchow démontre, par

des observations vitales, que toute cellule provient d’une cellule
préexistante (ommis cellula e cellula): c’est la théorie de la biogenèse.
L’hypothèse de Virchow était révolutionnaire parce qu’elle remettait en

question ouvertement la théorie de la génération spontanée, largement
acceptée, selon laquelle des organismes vivants se formaient à partir des
déchets ou de diverses matières inanimées.
Louis pasteur a par la suite réfuté l’idée de la génération spontanée.

Depuis la fin du XIX e siècle, la recherche sur les cellules a été
extrêmement fructueuse et a permis d’élaborer les quatre principes qui
constituent la théorie cellulaire actuelle admet que :
- la cellule, petite entité vitale, constitue l’unité structurale et
fonctionnelle commune à l’organisation des êtres vivants (lorsqu’on
définit les propriétés d’une cellule, on définit aussi les propriétés de
la matière vivante.
- L’activité d’un organisme dépend de celles de ses cellule, à la fois à
l’échelle individuelle et à échelle collective.
- Tous les organismes vivants sont composés d’une ou de plusieurs
cellules dans lesquelles se déroulent les processus métaboliques et
héréditaires.
- La continuité de la vie, d’une génération à l’autre repose sur la
cellule.
2.2. Taille d’une cellule
La limite de visibilité de l’œil nu est de 0.1 mm soit 100 μ (10-4 m) ; avec

le microscope optique on atteint 0,1 μm soit 100nm (10-7m) et le
microscope électronique va jusqu’à 0,1nm soit 1 A° (10-10 m).
La taille d’une cellule avoisine généralement 0,01mm soit 10 μ. Les
cellules végétales peuvent atteindre 100 µ ou plus de longueur.
L’ovule des oiseaux peut avoir 3 cm. Le neurofibre ou fibre nerveuse (=
tout axone long ) du corps humain et qui vous permettent de remuer
volontairement les orteils ou les doigts
, mesure jusqu’à plus d’un mètre de long. Les plus petites cellules connues
appartiennent au règne des Bactéries du genre Mycoplasma. La figure 3.2
explique pourquoi les cellules sont de petite taille.

Figure 3.2. Pourquoi la plupart des cellules sont-elles microscopiques ?

Les sont ici représentées par des cubes. (a) de façon arbitraire, disons que
le côté de cette petite cellule mesure 1 unité de longueur. On peut calculer
la surface (en unités carrées), le volume (en unités cubes) et le rapport
suface-volume de la cellule. (b) cette cellule dont le côté mesure 5 unités
de longueur a un rapport surface volume moindre que celui de la petite
cellule. Le nombre
d’échanges
chimique qui
pourrainet
s’éffectuer entre le
milieu
extracellulaire et une
cellule de cette taille
ne suffirait pas à
subvenir aux besoins
de la cellule ; en
effet, la majeure
partie du cytoplasme
se trouve relativement loin de la membrane plasmique (l’enveloppe de la
cellule). (c) Si l’on divise la grande cellule en plusieurs petites cellules, on
donne à chaque compartiment un rapport surface-volume qui permet à
chacune des cellules d’obtenir ses nutriments et d’expluser ses déchets.
Cette relation entre la surface et le volume explique pourquoi la plupart des
cellules sont microscopique, et pourquoi les cellules des grands
organismes ne sont pas plus grandes que celles des petits organismes , mais
simplement plus nombreuses. Source : Campbell 1995 Les cellules quelles
qu’elles soient, sont composé surtout de carbone, d’hydrogène, d’azote,
d’oxygène et de plusieurs autres éléments, dont une dizaine sont présents à
l’état de traces seulement.

2.2. Méthodes d’étude de la cellule (cfr TP)
Le perfectionnement des moyens d’observation et des techniques

expérimentales de plus en plus raffinées et dont les descriptions dépassent
le cadre de cet enseignement, ont contribué à mieux connaître la
composition et la structure des organites cellulaires ainsi que leurs
fonctions.
Nous nous limiterons, dans cette section, aux grandes lignes sur les outils
(= microscopie) et les techniques de laboratoire.
Etude de l’organisation cellulaire : techniques morphologiques.

Les microscopes : photonique et électronique
Etude de la constitution physicochimique des cellules : techniques
analytiques.
 Méthodes d’extraction : méthodes biochimiques
-ultracentrifugation
-chromatographie
-électrophorèse
-hybridation moléculaire.
2.2.1. La microscopie
Les structures observées dans une cellule dépendent des moyens

d’observation que l’on utilise. L’outil d’observation des cellules et
des tissus est la microscopie. Celle-ci possède plusieurs variantes en
fonction de ce que l’on veut étudier.
On y trouve le microscope photonique (à lumière) ou microscope

optique, (MO), utilise les lumières et possède plusieurs variantes dont : le
microscope à lumière directe, le microscope à contraste de phase, le
microscope à fluorescence.
Il atteint un grossissement de l’ordre de 1000 fois mais n’excède pas

1400 pour conserver les images nettes. Elle permet l’étude des cellules
vivantes, des molécules fluorescentes, les mouvements intracellulaires
avec la vidéo et les molécules radioactives.
Pour observer des structures cellulaires non visibles à ces

grossissements, il faut utiliser un microscope électronique (la cellule est
alors traversée par un faisceau d’électrons) qui permet des grossissements
qui peuvent aller jusqu’à 800 000 fois.
Le microscope électronique à transmission (MET), donne les images

à 2 dimensions et la microscopie électronique à balayage (MEB), fournit
les images à 3 dimensions. Ces outils opèrent avec des faisceaux
d’électrons et ont un pouvoir séparateur de 0,2 nm (environ 1 000 fois
supérieur au MO). Elles permettent l’observation des organites cellulaires,
des protéines, des acides nucléiques etc.
Le microscope à transmission (photonique ou électronique) permet

d’observer sur une coupe très fine les détails infiniment petits d’un objet :
des cellules et des tissus) (animal, plante).
Il existe plusieurs variantes des microscopes en fonction de ce que
l’on veut étudier.
Tableau 3.1. Principes de fonctionnement des microscopes
Microscope Microscope
photonique électronique
Source d’énergie Photons Electrons
Couleur Couleur (Lugol, Noir et blanc
rouge neutre)
Etat des cellules Vivantes ou Cellules mortes car
mortes fixées
Grossissement 25 à 1000 2000 à 1000000
Pouvoir séparateur 0.2 μm 4 A°
Lentilles En verre Magnétique
Image reçue Par l’oeil Sur écran fluorescent
Préparation coupées Au microtome A l’utramicrotome

La limite de visibilité de l’œil nu est de 0.1 mm soit 100 μ (10-4 m).

La limite de visibilité au microscope optique est de 0,1 μm soit 100nm
(10-7m).
La limite de visibilité au microscope électronique va jusqu’à 0,1nm soit 1
A° (10-10 m).
La taille d’une cellule avoisine généralement 0,01mm soit 10 μ. Les
cellules végétales peuvent atteindre 100 µ ou plus de longueur.
L’ovule des oiseaux peut avoir 3 cm. Les plus petites cellules connues
appartiennent au règne des Bactéries et font partie du genre Mycoplasma.
Pourquoi la plupart des cellules sont-elles microscopiques ou de petite
taille?
2.2.2. Les techniques de laboratoire
Les techniques de laboratoire sont très variées et spécialisées.

Elles vont de la coloration des cellules aux techniques de la manipulation
génétique (en passant par les cultures, la purification (chromatographie et
électrophorèse), le marquage cellulaires, etc. Elles sont développées dans
les disciplines spécialisées (biologie cellulaire, biochimie, physiologie
cellulaire, bactériologie, histologie, virologie, mycologie, etc.). Il existe
une littérature assez importante à ce sujet.
3. Plans d’organisation cellulaire
L’univers de la biologie se compose de deux types de cellules : les cellules

procaryotes et les cellules eucaryotes.
Comparaison de la cellule procaryote avec d'autres cellules (type
eucaryote).

Figure 3.3 .Bactérie (cellule procaryote)

Chez les eucaryotes, la cellule végétale se
distingue par la présence simultanée de paroi,
de vacuole et de plastes.
Figure 3.4. Schéma général d'une

cellule végétale.
Chez le champignon, on note la présence d’une paroi cellulaire et d’une

vacuole comme chez les végétaux mais pas de plastes

Figure 3.5 . Cellule de champignon
Chez les animaux, la Cellule n’a pas

de paroi, ni de vacuole et de plastes,
mais possède un centrosome ou
centriole.
Figure 3.6. Cellule animale

3.1. Cellule Procaryote
1. Introduction
Etymologiquement, procaryote (ou procaryote) signifie « à noyau

primitif. En fait, leur ADN a forme d’une boucle fermé et n’est jamais
séparé du cytoplasme par une membrane.
Les procaryotes sont des microorganismes généralement unicellulaires,

sauf pour une majorité de Cyanobactéries (organismes pluricellulaires)
peuvent être unicellulaire ou former des chaînes filamenteuses de cellules.
Ils sont subdivisés en deux domaines : les eubactéries (Eubacteria) et

archaebactéries (archaea).
Ces derniers diffèrent des Eubactéries par certaines caractéristiques (voir

chapitre relatif à la diversité du monde vivant). Les deux domaines ont la
particularité de se reproduire par scissiparité (absence des mitoses et
méioses).
1.Structure et ultrastructure
De taille et de formes variées, les bactéries présentent un certain

nombre de caractéristiques qui leur sont propres.
1. Au microscope photonique
Les procaryotes présentent des différentes formes : cylindrique,

pédonculée, spiralée, filamenteuse, sphérique (ou cocci) ou bâtonnet (ou
bacille).
2. Au Microscope électronique à transmission (MET)
Ils présentent des éléments essentiels et des éléments facultatifs

(Fig.3.7). Mais, ils sont caractérisés par l’absence de l’enveloppe nucléaire,
du système.

2.1. Eléments essentiels ou permanents
Les éléments essentiels sont des éléments communs à toutes les

cellules procaryotes: la paroi bactérienne, la membrane plasmique,
l'appareil nucléaire ribosomes et polyribosomes.
2.1.1. Paroi bactérienne
C'est une structure externe, rigide et résistante qui détermine la

forme et assure la protection de la cellule bactérienne. Chez les eubactéries
elle est en générale constituée de polymères de sucres (essentiellement
l'acide N-acéthyl muranique et le N-acéthyl glucosamine) reliés entre eux
par des ponts peptidiques: les peptidoglycanes (PG). La technique de
coloration de Gram, basée sur la composition chimique de la paroi a
permis de mettre en évidence l'existence de 2 types de bactéries : les
bactéries Gram positif (+) et les bactéries Gram négatif (-) (détails voir
chapitre relatif à la diversité du monde vivant).
2.1.2. Membrane plasmique

Elles sont entourées d’une membrane plasmique ou cytoplasmique
(très riche en protéines diverses (parmi lesquelles, on peut mettre en
évidence des perméases) séparant le milieu intracellulaire du milieu
extracellulaire.
C’est à travers la membrane plasmique que les nutriments et autres
composés nécessaires à son fonctionnement pénètrent dans la cellule, et les
déchets et les autres produits cellulaires vont en sortir.
Cette membrane va permettre, faciliter ou contrôler l’entrée et la

sortie des molécules importantes pour leur fonctionnement
Au Microscope électronique à transmission (MET) la membrane

plasmique des procaryotes est analogue à celle des cellules eucaryotes ;
elle est trilamellaire, asymétrique, d'épaisseur de 7,5nm et présente une
architecture moléculaire en mosaïque fluide. Toutefois sa composition
chimique est différente, elle renferme 70% de protéines, 30% de lipides
(sans cholestérol) et des glucides rares.

La membrane plasmique assure plusieurs fonctions dont certaines

lui sont spécifiques et d'autres communes à celles des cellules eucaryotes.
Tous les procaryotes sont formés de cellules de ce type.

A l’heure actuelle, les procaryotes comprennent les eubactéries ou
bactéries et les archaebactéries unicellulaires généralement sous forme
sphérique ou en bâtonnet.
Il en existe dans tous les milieux du globe terrestre où l’eau se maintient à
l’état liquide.
2.1.3. Cytoplasme
A l’intérieur de la cellule se trouve le cytoplasme, un mélange

complexe de substances. Les éléments intracellulaires, contenus ou dissous
dans l’eau, sont responsables du fonctionnement de la cellule.
Les principaux composés dissous dans le cytoplasme comprennent
des macromolécules (avec en particulier deux classes très importante : les
protéines et les acides nucléiques), de petites molécules organiques
(principalement les précurseurs des macromolécules) et divers ions
inorganiques. Les ribosomes responsables de la synthèse protéique sont des
particules en suspension dans le cytoplasme, composés d’acide
ribonucléique (ARN) et de diverses protéines.
C'est le lieu de toutes les activités métaboliques mais aussi le lieu
de la transcription et de la traduction qui se déroulent en même temps,
caractéristique des procaryotes
2.1.3. Nucléoïde ou Appareil nucléaire
À la place du noyau des eucaryotes, les procaryotes possèdent une région

nucléaire diffuse appelée nucléoïde. L’organisation des génomes des
cellules procaryotes et eucaryotes est différente. Le génome de la majorité
des procaryotes est constitué d’une molécule d’ADN circulaire double brin
dans le cytoplasme de la cellulaire.

Les gènes des procaryotes sont dépourvus d'introns (à l'exception de

certains gènes d'archaebactéries), contrairement aux gènes des cellules
eucaryotes.
2.2. Eléments facultatifs
Les éléments facultatifs sont des éléments propres à certaines

espèces de procaryotes et absents chez d'autres : le plasmide, la capsule, le
flagelle, le pilus, le chromatophore et la vacuole à gaz.
1.2.1. Plasmide
C'est une très petite molécule d'ADN extranucléaire, double

brin, circulaire, localisée dans le cytoplasme. Leur nombre est variable
selon les espèces (1 à plusieurs).
Les plasmides portent des gènes utiles mais non essentiels à la croissance
normale et à la division des cellules procaryotes. Ils se dupliquent
indépendamment du Nucléoïde ; certains d'entre eux ont la capacité
de se transférer d'une bactérie à l'autre, ils sont alors appelés plasmides de
fertilité (F) s'ils portent les gènes de fertilité ou de résistance (R) s'ils
portent des gènes de résistance aux antibiotiques.
Ces plasmides encodent des gènes supplémentaires, comme des

gènes de résistance aux antibiotiques et sont utilisés en biologie
moléculaire pour introduire dans divers types cellulaires des séquences
d’ADN étranger.
1.2.2. Capsule
C'est la structure la plus externe. Elle assure la protection et/ou

l’adhésion des procaryotes à des surfaces.
2.2.3. Flagelle
Appendice qui s'étend à l'extérieur de 1a membrane plasmique et de

la paroi, de structure rigide, cylindrique et de longueur variable pouvant
aller jusqu'à 20μ m. Leur nombre et leur position sont variables, il
permet le déplacement rapide des bactéries mobiles (figure 3.7).
Figure 3.7. Organisation

schématisé
L’étude détaillée des Procaryotes interviendra au chapitre 5.
2.2.4. Pilus
Pili au pluriel, ce sont des extensions de la membrane plasmique

(figure 5). Il existe deux types : les pili somatiques et les pili sexuels.
2.2.5. Les chromatophores
Ce sont des systèmes membranaires ou thylacoïdes diffus dans

le cytoplasme, riches en pigments spécifiques. Ils sont présents uniquement
chez les eubactéries photosynthétiques. Elles permettent à ces dernières de
se déplacer verticalement et de flotter.
2.2.6. Vacuoles à gaz
Ce sont de petites vacuoles ne contenant que de l'air, elles sont présentes

dans le cytoplasme des bactéries photosynthétiques vivant en milieu
aquatiques.
3.2. La cellule eucaryote
Dans les cellules eucaryotes, l’ADN est séparé du cytoplasme par

une enveloppe qui délimité le noyau. Les cellules eucaryotes, au contraire
des cellules procaryotes, possèdent un noyau entouré d’une membrane
ainsi que de nombreuses membranes internes délimitant d’autres
compartiments, les organites.
La région de la cellule comprise entre la membrane plasmique et le

noyau s’appelle le cytoplasme ; elle contient à la fois le cytosol (la phase
aqueuse) et les organites. Les eucaryotes englobent : animaux,
champignons, végétaux et protistes (protozoaires).

Une amibe, un protozoaire unicellulaire peut être long de plus de

0,5mm. Un œuf de l’Autriche, qui est à l’origine une cellule unique, est
encore plus gros.
3.2.1. Types des cellules
1. Végétaux
Il y a peu de cellules différentiées chez les végétaux. Les
principaux types de cellules végétales sont décrits ci-dessous.
1.1. Cellules des parenchymes
Moins différentiées et peu spécialisées, les cellules

parenchymateuses ne possèdent généralement pas de paroi secondaire. On
les considère comme les cellules de remplissage. Elles : assurent les
fonctions métaboliques des plantes ; synthétisent et emmagasinent diverses
substances organiques ; ont la capacité de se diviser et de se différentier en
d’autres types de cellules. En mangeant un fruit, on consomme surtout les
cellules parenchymateuses.
1.2. Cellules du collenchyme
Ce sont des cellules cylindriques ou fibreuses qui soutiennent les

jeunes parties de la pousse sans restreindre sa croissance. L’absence de
paroi cellulaire secondaire leur permet de s’allonger à mesure que les tiges
et les feuilles croissent. Elles sont vivantes, remplie d’eau et assurent a la
plante un soutien flexible.
1.3. Cellules du sclérenchyme
Ces cellules ont une paroi secondaire épaisse lignifiée et avec un

protoplasme réduit. Ce sont des cellules mortes à maturité et qui apportent
un soutien rigide à la plante. Elles se présentent sous forme de fibres ou de
sclérites. Les fibres ont des cellules allongées et assurent la flexibilité et la
résistance ; tandis que les sclérites, de formes variées, participent à la
constitution des de la coquille de noix et des grains durs de certains fruits.

1.4. Cellules du xylème
Le xylème se compose de deux sortes de cellules : les trachéides et

les vaisseaux allongés, toutes mortes à maturité. Les trachéides sont des
cellules longues, minces, portant latéralement des ponctuations et ont des
extrémités fuselées. Elles assurent le soutien de la plante et la circulation
latérale de la sève brute. Les cellules des vaisseaux sont plus courtes et
plus larges avec des parois minces ; leurs extrémités sont perforées. Elles
acheminent la sève brute vers l’extrémité des pousses.
1.5. Cellules des tubes cribles

Les tubes criblés ont des cellules vivantes dépourvues des noyaux et
des ribosomes. Leurs parois cellulaires portent des perforations ou cribles
aux extrémités. Chaque cellule criblée est reliée à une ou plusieurs cellules
compagnes par des plamodesmes. Elles assurent le transport de la sève
élaborée.
1.6. Cellules reproductrices
Qui interviennent dans la reproduction.
2. Animaux
2.1. Diversité cellulaire
Chez les Animaux les plus complexes, on recense jusqu’à 250 types
cellulaires distincts, reconnaissables par les seuls traits structuraux.
Les animaux possèdent plus des cellules différenciées que les

végétaux. Le nombre des cellules différenciées augmente dans les clades
successifs. Chez l’homme par exemple, on compte jusqu’à 1014 cellules
dont 10% sont réellement humaines. Les 9. 1013 cellules restantes sont des
bactéries, des champignons et autres microorganismes de la flore normale
du corps humain.
Les cellules réellement humaines contiennent plus de 200 types

différents de cellules aux formes, tailles et fonctions diverses regroupés
en cellules souches, cellule germinales et cellules du corps ou somatiques.

Les cellules souches d’origine embryonnaire (SE) qui se divisent

indéfiniment et possèdent la capacité de se différencier en cellules
possédant des fonctions spécialisées.
On y distingue les cellules totipotentes; les cellules pluripotentes;

les cellules multipotentes et les cellules unipotentes. On a fabriqué aussi en
laboratoire, les cellules souches pluripotentes induites (SPI) à partir des
cellules humaines adultes dans lesquelles les gènes régulateurs ont été
insérés.
Les cellules germinales : différentiées selon le sexe, elles garantissent la

pérennité de l’espèce. Les cellules du corps ou somatiques. Elles sont très
variées et organisées en tissus tels que le tissu épithélial, connectif
nerveux, musculaire, glandulaire, sensoriel, osseux.
On peut citer parmi les cellules somatiques : les cellules musculaires; les
cellules sensorielles; les cellules nerveuse ou neurones ; les cellules des
tissus connectifs et les cellules du sang.
2.2. Caractéristiques des cellules du sang
Le sang ou le sang total chez les vertébrés, particulièrement chez les

humains, est le seul tissu liquide de l’organisme avec une composition
cellulaire complexe. Chez l’adulte sain, son volume moyen est entre 5 à
6 litres chez l’homme et de 4 à 5 litres chez la femme.
Le sang est un tissu conjonctif spécialisé où les cellules vivantes,
appelées éléments figurés, sont en suspension dans une matrice
extracellulaire inerte appelée plasma.
Par centrifugation, on repartit les constituants du sang en deux

catégories : le plasma et les éléments figurés (cellules sanguines).
Le plasma (55 %) contient 90 % d’eau et d’une centaine de soluté,
dont les nutriments, des gaz, des hormones, divers produits et déchets de
l’activité cellulaire au tableau 4.1.

Tableau 3.1. Les éléments du plasma sanguin et leurs principales fonctions
Constituants du plasma Principales fonctions

Eau Solvant pour le transport d’autres
substances
+ + + +
Electrolytes (Na , K , Ca , Mg , Equilibre osmotique, effet tampon sur le
Cl-, H+) pH…
Protéines plasmatiques
Albumine Equilibre osmotique, effet tampon sur le
Fibrogène pH
Immunoglobulines Coagulation
Lipoprotéines Défense (anticorps)
Transport des lipides
Autres substances : glucides, Diverses fonctions
acides gras, vitamines,
hormones, gaz respiratoire (CO2
et O2)
Les cellules sanguines (éléments figurés) contiennent :

+ les leucocytes ou globules blancs comprennent les monocytes, les
granulocytes neutrophiles, les granulocytes basophiles, les granulocytes
éosinophiles et les lymphocytes) qui assurent la défense du corps contre
les agents pathogènes grâce aux lymphocytes qui se chargent de
l’immunité de l’organisme, en synthétisant les anticorps ;
+les érythrocytes ou hématies ou encore globules rouges n’ont ni noyau ni

mitochondries mais servent à la respiration cellulaire et à la détermination
des groupes sanguins du système ABO.
Les érythrocytes sont fabriqués dans la moelle osseuse rouge par les
hemocytoblastes ; ils ont une durée de vie de trois à quatre mois avant
d’être détruits par les phagocytes. Un volume d’un échantillon de sang
contient environ 45 % d’érythrocytes appelées hématocrite.

La valeur d’hématocrite varie suivant les sexes : 47% ± 5% chez l’homme

et 42% ± 5% chez la femme. Les troubles érythrocytaires se caractérisent
par diverses anémies ou la réduction de la capacité du sang à transporter
l’oxygène
+ les plaquettes sanguines n’ont pas de noyaux et survivent environ 10

jours. Elles servent à la coagulation du sang.
Figure 3.8. Formation des cellules sanguines.
3.2.2. Constituants cellulaires et leurs fonctions
Au microscope optique, toutes les cellules comportent trois parties

une membrane cytoplasmique, du cytoplasme et un noyau. Les cellules
végétales possèdent en plus une paroi squelettique, une vacuole et en
général des chloroplastes.

L’examen des éléments structuraux des cellules végétales, mycéliennes et

ceux de la cellule animale révèle qu’il existe des ressemblances et des
différences entre ces trois types de cellules. Les ressemblances concernent
la majorité des structures.
Les différences portent sur quelques éléments. Dans cette étude,
nous aborderons d’abord les structures communes, ensuite les différences
en particulier celles des végétaux.
La figure 3.9 a et b montre les principaux constituants de deux cellules :,
végétale et animale.
Figure 3.9a. Organisation générale d’une cellule végétale

Figure 3.9b. Organisation générale d’une cellule animale
1. Les Membranes plasmiques ou biologiques
1.1. Définition
La structure qui enserre ou délimite l’ensemble de la cellule s’appelle la

membrane plasmique. La membrane plasmique est une couche de faible
épaisseur (7 à 10 nm) qui limite et individualise la cellule du milieu
extérieur.
On l’appelle souvent membrane cellulaire, mais étant donné que presque

tous les organites ont aussi une membrane, nous utiliserons dans le cadre
de ce cours le terme membrane plasmique pour désigner la membrane
externe de la cellule.
La membranes cellulaire est une membrane qui limite la partie vivante

de la cellule et la sépare du milieu externe.

1.2. Structure des membranes cellulaires
Sa structure a été décrite respectivement par Davson et Danielli (

1935) et par Singer et Nicholson (1972 )(fig.4.5).
En microscopie électronique à transmission elles (membranes)
apparaissent sous la forme d’un feuillet clair de 3 mm d’épaisseur entouré
de deux feuillets sombres d’environs 2 nm chacun.
Selon le modèle de la mosaïque fluide proposé par Singer et
Nicholson (1972, la membrane plasmique est une structure extrêmement
fine (de 7à 10 nanomètres [nm]), constituée d’une double couche, ou
bicouche, de molécules lipidiques parmi lesquelles sont disséminées ou
« greffées « des molécules de protéines.
Cette structure trilaminaire s’observe aussi dans les membranes
internes (de la mitochondrie, des plastes, du réticulum endoplasmique….) :
on parle de l’unité membranaire.
Toutes les membranes de la cellule possèdent la même structure de
base, formée d’une bicouche lipidique dans laquelle sont intégrées des
protéines globulaires.
Le cytoplasme contient de nombreux organites aux fonctions
spécialisés et qui, pour la plupart d’entre eux, sont également bordés par
une membrane.

Figure 3.10. Evolution des modèles de la membrane. (a).Modèle de

Davson et Danielli, 1935 montrant un double couche de
phosphoglycérolipides prises en sandwich entre deux couches des
protéines. (b). Modèle de la mosaïque fluide de Singer et Nicholson, 1972
selon lequel les protéines se trouvent dispersées et immergées dans la
double couches fluide de phosphoglycerolipides. Source Campbell, 1995
.La constitution de la membrane plasmique d’une cellule animale est
décrite à la figure 3.11 représentant le modèle de la mosaïque fluide. Ce
modèle est conforme à toutes les propriétés connues des membranes
cellulaires.
Figure 3.11. Structure détaillée de la membrane plasmique d’une

cellule animale

1.3. Caractéristiques
La membrane plasmique présente les caractéristiques suivantes :
- elle possède une bicouche des lipides dont les têtes sont
orientées vers l’extérieur et l’intérieur de la cellule;
- les macromolécules de nature protéique et ou glycoprotéique
flottent dans la bicouche ;
- elle est organisée de manière asymétrique : la partie externe de
la membrane plasmique est recouverte d’un revêtement
appelé glycocalyx ;
- tandis que la partie interne n’est presque pas glycolysée ;
- la composition chimique de la membrane plasmique varie d’un
type de cellule à un autre et aussi entre une cellule normale et
une cellule cancéreuse qui en dérive ;
- elle est en continuité avec le réticulum endoplasmique,
l’appareil de golgi, etc.
1.4. Composition biochimique
Elles sont essentiellement constituées d’un double couche

(bicouche) de lipidique (40%, surtout des phospholipides), dans lesquelles
sont incluses diverses classes de protéines (60% de protéines et
glycoprotéines) intramembranaires et extramembranaires (internes ou
externes).
1. Lipides membranaires
Par leur organisation et leur nombre, les lipides constituent l’élément

architectural de base des membranes biologiques. Ces membranes
biologiques sont organisées en une bicouche de lipides dont les faces
réactives dites polaires ou hydrophiles, sont tournées vers l’extérieur et les
parties hydrophobes (peu réactives) sont cachées à l’intérieur.
On distingue trois catégories principales de lipides membranaires :

phospholipides, cholestérol et glycolipides.

Par leur organisation, les lipides confèrent aux membranes

cellulaires certaines propriétés fondamentales : les membranes sont
imperméables à la plupart des molécules biologiques (acides aminés,
sucres, protéines, acides nucléiques, ions…) qui sont solubles dans l’eau et
insolubles dans les solvants organiques.
2. Protéines membranaires
Les protéines sont les principales molécules fonctionnelles des

membranes. Elles sont en nombre très variables (25 à 75 % de la masse
membranaire) et ont des fonctions spécifiques : protéines structurales,
enzymes, pompes, protéines de transport, récepteurs [pour diverses
molécules et d’accrochage aux cellules voisines ou la matrice
extracellulaire, reconnaissance ou antigène (exemple d’histocompatibilité)]
et d’adhérence entre cellules.
On définit diverses catégories de protéines en fonction de leurs
relations plus ou moins étroites avec la bicouche lipidique : les protéines
intramembranaires, intrinsèques ou intégrales et les protéines périphériques
ou extrinsèques.
3. Glucides Membranaires et Revêtement fibreux glucidique ou

Glycocalyx
La surface extracellulaire (mais pas la surface intracellulaire) de la

membrane porte des glucides courts et ramifiés, lesquels sont attachés à la
plupart des protéines membranaires et à certains des lipides membranaires
exposés sur la surface externe.
On qualifie de glycolipides et de glycoprotéines ces lipides et ces
protéines auxquels sont fixés des glucides.
Ils forment le revêtement fibreux ou le cell –coat , glycocalyx ou
slime (figure 3.12).
Comme il est composé de glucides différents, le glycocalyx de
chaque type cellulaire constitue un ensemble extrêmement spécifique de
marqueurs biologiques permettant aux cellules qui se touchent ou cellules
contiguës de se reconnaître mutuellement.

Figure 3.12. Schéma du glycocalyx -le manteau cellulaire formé par les
chaînes oligosaccharides des glycolipides et glycoprotéines intrinsèques et
des glycoprotéines périphériques. Tous les oligosaccharides sont à la face
extracellulaire de la membrane plasmique
Ses principales fonctions consistent à : renforcer la surface

cellulaire ; favoriser l’adhérence entre les cellules ; identifier la cellule par
certains de ses constituants ; permettre la reconnaissance intercellulaire ;
servir de récepteur membranaire.
Glycocalyx et cancer
Lorsqu’une cellule devient cancéreuse, son glycocalyx subit des
changements radicaux. Il arrive même que sa composition change presque
continuellement, si bien que la cellule échappe aux mécanismes de
reconnaissance du système immunitaire et évite la destruction.

1.5.1. Principaux rôles physiologique de la membrane plasmique
Par sa position stratégique à la périphérie de la cellule, la membrane

plasmique joue les rôles ci-après:
- compartimentation ou barrière physique ;
- protection (barrière) de la vie cellulaire en permettant la sélection des
échanges ;
- régulation des échanges (perméables) de manière sélective des
matières (aliment, matériaux, radicaux libres, déchets) d’énergie et
d’informations entre la cellule et le milieu extérieur. Pour ces
raisons, on l’appelle la membrane physiologique ;
- assure la reconnaissance des molécules informationnelles et la
transmission des messages à l’intérieur des cellules cibles, affiche
l’individualité biologique des organismes vivants
- l’adhésion des cellules entre elles et la matrice extracellulaire par la
mise en jeu des molécules spécifiques (CAM = Cell Adhesion
Molecule et SAM = Substrat Adhesion Molecule) de la membrane
plasmique.
Les anomalies des gènes codant pour les molécules d’adhésion ont des
conséquences pathologiques au cours du développement embryonnaire et
chez l ‘homme adulte.
Le cancer s’accompagne de modifications de l’expression des molécules
d’adhésion en quantité ou en qualité ; cela facilite la mobilité des cellules
cancéreuses et conduit à la phase de métastase.
Les agents pathogènes (virus, bactéries…) utilisent aussi les molécules
d’adhésion (CAM et SAM) pour se fixer sur la membrane plasmique ; ce
qui facilite leur entrée dans la cellule
Les échanges entre la cellule et son environnement se font :
- soit par perméation à travers la membrane pour les petites
molécules : perméabilités membranaires ou transports
transmembranaires,
- soit par voie vésiculaires (transcytose) pour les grosses molécules :
endocytose et exocytose.

1.6. Transports transmembranaires
Ce transport implique la participation des lipides et celle des

protéines. Les mouvements des substances à travers la membrane
plasmique peut se produire de deux manières, c’est-à-dire activement ou
passivement (fig.3.13).
Dans le mécanisme passif, les molécules traversent la membrane sans que

la cellule fournisse d’énergie. Dans le mécanisme actif, la cellule dépense
une énergie métabolique (habituellement de l’ATP) pour transporter ou
faire passer les substances à travers la membrane.
Tableau 3.2. Transport passif et transport actif
Transport passif Transport actif

Aucun apport d’énergie nécessaire Exige un apport d’énergie (par
exemple, l’ATP
Les substances se déplacent d’un Les substances se déplacent d’un
endroit de forte concentration vers un endroit de faible concentration vers un
endroit de faible concentration (en endroit de forte concentration (contre
suivant le gradient de concentration le gradient de concentration
Figure 3.13. Mode de transport au travers de la membrane plasmique

1.6.1. Transport ou échange passif
Le transport membranaire passif est la diffusion des molécules

selon leur gradient de concentration.
Les trois principaux types de mécanismes de transport passif à travers la
membrane plasmique sont la diffusion, la diffusion facilitée et l’osmose,
qui sont en fait trois types de diffusion.
Le principal mécanisme de transport passif de la cellule est la
diffusion qui joue un rôle majeur dans toutes les cellules de l’organisme.
La diffusion est le déplacement des molécules et des ions d’un
endroit où leur concentration est forte vers un endroit où leur concentration
est plus faible, on dit qu’elles diffusent selon ou suivant leur gradient de
concentration.
Trois facteurs influent sur la vitesse de la diffusion : la concentration, la
taille moléculaire et la température.
Pour une substance donnée, la capacité à traverser la membrane plasmique
dépend de deux propriétés qui jouent un rôle clé : la liposolubilité et la
taille.
Plus une substance est soluble dans les lipides de la membrane, plus elle
diffuse facilement.Plus la molécule est petite, plus elle traverse facilement
la membrane.
Par ailleurs, les molécules qui ne sont pas suffisamment petites ou
liposolubles, peuvent quand même diffuser à travers la membrane à
condition d’être aidées par une molécule porteuse comme un canal ionique
ou une protéine de transport.
La diffusion non assistée de particules liposolubles ou de très petite
taille s’appelle diffusion simple. La diffusion assistée par une molécule
porteuse s’appelle la diffusion facilitée.
Dans le cas particulier de la diffusion d’un solvant (habituellement
l’eau) à travers une membrane, on parle d’osmose.

Dans le cas des transports passifs, les protéines membranaires servant

d’intermédiaires interviennent selon deux modalités possibles :
- -soit en formant des canaux protéiques qui permettent à l’eau et aux
solutés, dont la taille et la charge s’y prêtent, de traverser rapidement
la membrane par simple diffusion selon la loi de l’équilibre des
concentrations.
- soit en jouant le rôle de transporteur en se liant à la molécule à
transporter (protéine porteuse ou perméase) pour lui faire franchir la
barrière diffusion facilitée, mécanisme obéissant également à la loi
de l’équilibre des concentrations.
Dans le cas particulier de la diffusion d’un solvant (habituellement l’eau),

on parle d’osmose.
1) Diffusion simple
La diffusion est le processus spontané au cours duquel une

substance se déplace d’une région où sa concentration est élevée vers une
région de faible concentration c’est-à-dire selon la loi de l’osmose.
On appelle diffusion simple ou libre, à travers la bicouche

lipidique, le flux passif d’un soluté de l’endroit de sa concentration la plus
forte vers la plus faible par agitation thermique aléatoire.
Dans la diffusion simple, les substances non polaires et liposolubles
diffusent directement à travers la bicouche.
Ces substances comprennent l’oxygène, le dioxyde de carbone, les
vitamines liposolubles, certaines hormones et l’alcool.
2) Diffusion facilitée
Le transport passif assisté par les protéines porteuses est une

diffusion facilitée. La diffusion facilitée est le transport passif d’un soluté
par un transporteur protéique (carrier en anglais), de l’endroit ou de la
région de sa concentration la plus forte vers la plus faible.

Certaines molécules, notamment le glucose, et d’autres sucres, les

acides aminés et les ions, traversent la membrane plasmique même si elles
refoulées par la bicouche lipidique. Elles y parviennent grâce au
mécanisme de transport passif appelé diffusion facilitée :
- soit qu’elles se combinent à des transporteurs protéiques présents

dans la membrane qui les relâchent ensuite dans le cytoplasme
- soit qu’elles empruntent des canaux protéiques.
L’O2, l’eau, le glucose et certains ions sont nécessaires à l’homéostasie de

la cellule. Par conséquent, leur transport passif par diffusion (simple ou
facilité) représente une énorme économie d’énergie cellulaire. Si toutes ces
substances devraient être transportées de façon active, on constaterait un
accroissement prodigieux de la dépendance cellulaire d’ATP.
Toutes les protéines de canal et certaines protéines porteuses sont
des uniports. D’autres protéines porteuses fonctionnent comme des
systèmes de cotransport. Les deux types solutés (différents) peuvent être
transportés, dans la même direction (symport) ou dans des directions
différentes (antiport).
Figure 3.14.Transfert des solutés par protéines porteuses

3. Osmose
Transport ou Transit de l’eau ou notion d’Osmose (du grec

osmos, qui signifie « pousser »
Le terme osmose désigne la pression osmotique (la poussée de
l’eau).
On appelle osmose la diffusion de l’eau libre à travers une membrane
(artificielle ou cellulaire) à la perméabilité sélective.
L’osmose est un phénomène qu’il est essentiel de connaitre si l’on veut
comprendre comment l’eau se répartit dans les divers compartiments
contenant les liquides corporels (cellules, sang etc).
En pratique clinique, on voit des patients qui présentent un gonflement dû
à l’accumulation anormale de liquide dans leurs tissus.
Pour comprendre les causes et les traitements de cette pathologie, il faut
comprendre l’osmose.
L’eau se déplace aussi, librement et dans les deux sens, à travers des
canaux spécifiques appelés aquaporines (AQP).
La diffusion de l’eau à travers les membranes cellulaires ainsi que

l’équilibre hydrique entre la cellule et son milieu sont essentiels aux
organismes. On rencontre l'osmose aussi bien pour la cellule vivante que
pour la cellule morte.
L’osmose est un phénomène passif qui se produit lorsque des solutions
sont séparées par une membrane semi-perméable.
Tout comme dans le cas de la diffusion simple ou diffusion facilitée, il y a
osmose quand la concentration en soluté n’est pas la même des deux côtés
d’une membrane.
Si la concentration de soluté augmente d’un côté de la membrane à
perméabilité sélective, l’eau se déplace de l’endroit où la concentration en
soluté est la plus faible vers celui où la concentration est la plus élevée.
S’il y a seulement de l’eau distillée des deux côtés d’une membrane à
perméabilité sélective ou encore la même concentration d’un même soluté,
il n’y a aucun mouvement osmotique net, bien que les molécules d’eau
traversent la membrane dans les deux sens.

De nombreuses molécules, notamment les protéines intracellulaires et

certains ions, ne peuvent pas diffuser à travers la membrane plasmique.
Par conséquent, tout changement de leur concentration modifie la
concentration d’eau des deux côtés de la membrane et entraine un gain ou
une perte d’eau par la cellule.
La capacité d’une solution de modifier le tonus ou la forme des cellules en
agissant sur les volumes d’eau interne est appelée tonicité.
Les solutions isotoniques sont les solutions dont la concentration de soluté
non diffusible est égale à celle que l’on trouve dans la cellule.
Par exemple, une solution isotonique à la cellule aurait une
concentration de 0,9 % de NaCl.
Les cellules placées dans ces solutions gardent leur formes normale, et on
n’observe dans leur cas aucune perte ni aucun gain d’eau.
Les liquides extracellulaires du corps et la plupart des solutions
intraveineuses sont isotoniques.
Les solutions hypertoniques sont les solutions dont la concentration
de soluté non diffusible est supérieure à celle des vivantes (par exemple,
une solution saline très concentrée telle que 3,0% de NaCl).
Quand elles sont placées dans des solutions hypertoniques, les cellules
perdent de l’eau par osmose et diminuent de volume, elles deviennent
crénelées, c’est la plasmolyse.
Si elle est plongée dans une solution hypertonique, plus concentrée
que son cytosol, elle perd rapidement de l’eau et se ratatine, c’est la
plasmolyse.
Les solutions hypotoniques sont les solutions plus diluées, c’est-à-
dire dont la concentration de soluté non diffusible est plus faible qu’à
l’intérieur des cellules.
Les cellules placées dans une solution hypotonique, 0,45% de NaCl
par exemple, se gonflent ou absorbent rapidement d’eau.
L’eau distillée représente l’exemple le plus extrême d’hypotonicité ;
comme elle ne contient aucun soluté, elle continue d’entrer dans la cellule
jusqu’à ce que celle-ci éclate, ou se lyse.

L’osmose joue un rôle primordial dans la répartition de l’eau dans les

divers compartiments remplis de liquide de l’organisme (dans les cellules,
le sang, etc).
C’est pour éviter ces phénomènes (plasmolyse et turgescence) que

les perfusions sont effectuées chez les patients avec des liquides
isotoniques, soit chez l’homme contenant 9 grammes de chlorure de
sodium par litre. Pour cette raison, on appelle aussi ce liquide sérum
physiologique car il est à la même osmolarité que nos fluides corporels.
Figure 3.15. Principes du déplacement des molécules d’eau lors de

l’osmose
1.6.2. Transport ou échange actif
Les mécanismes de transport membranaire actif utilisent de l’ATP

directement ou indirectement. Un mécanisme de transport membranaire
actif est à l’œuvre chaque fois que la cellule consomme l’énergie des
liaisons de l’ATP pour faire passer des substances à travers la membrane
plasmique.
Il se peut que les molécules soient trop grosses pour s’engager dans les
canaux, qu’elles ne puissent pas diffuser à travers la bicouche lipidique ou
que leurs déplacements doivent se faire contre le gradient de concentration.
Les deux principaux mécanismes de transport membranaire actif sont le
transport actif et le transport vésiculaire.

1. Transport actif
Le transport actif est un transport transmembranaire qui s’effectue

contre le gradient de concentration. Pour ce faire, les cellules doivent
consommer de l’énergie. Il dépend d’une perméase (il y a mise en jeu d’un
transporteur protéique qui se combine de façon spécifique et réversible
avec les substances à transporter (figure 3.15).
Il consomme de l’énergie fournie par l’hydrolyse de l’ATP par

l’ATPase : il peut aussi être couplé à un transport passif comme le cas des
cotransports.
On distingue les mécanismes de transport selon leur source d’énergie.
 Dans le transport actif primaire, l’énergie qui produit le travail
provient directement de l’hydrolyse de l’ATP effectuée par des
protéines de transport appelées pompes.
 Dans le transport actif secondaire ou cotransport, le transport est
activé par l’énergie stockée dans les gradients de concentration
des ions créés par les pompes du transport actif primaire. Les
systèmes de transport actif secondaire déplacent plus d’une
substance à la fois ; ils utilisent une protéine de cotransport.
2. Transport par voie vésiculaire
Dans le transport vésiculaire, des liquides contenant de grosses

particules et des macromolécules traversent la membrane cellulaire
enfermés dans un sac membraneux appelé vésicule.
À l’instar du transport actif, le transport vésiculaire fait passer

certaines substances à l’intérieur de la cellule et en fait sortir d’autres.
Le trafic vésiculaire consiste à déplacer des substances d’un point

de la cellule (ou organite membraneux) à un autre.

1) Endocytose
C’est un processus par lequel la cellule ingère des liquides, des

macromolécules, des particules et parfois même d’autres cellules dans une
vésicule membranaire qui se détache de la membrane plasmique.
Les vésicules constituent la voie principale pour introduire en vrac
les substances solides, essentiellement des macromolécules, et liquides
dans une cellule (ou leur faire traverser une cellule par transcytose).
Selon la nature et la quantité des matières absorbées et le
mécanisme par lequel ces matières pénètrent dans la cellule, on distingue
deux principaux types d’endocytose : ce sont la phagocytose et la
pinocytose.
Dans la phagocytose (« action de manger d’une cellule »), la cellule
englobe un objet relativement gros ou solide, tel qu’un amas de bactéries,
de débris cellulaires ou de matières inanimées.
Dans l’organisme humain, la phagocytose est accomplie par les
macrophagocytes et certains leucocytes (globules blancs). Ces
« professionnels » de la phagocytose, souvent appelés phagocytes,
contribuent à la défense et au nettoyage de l’organisme par l’ingestion et
l’élimination de bactéries, d’autres substances étrangères et de cellules
mortes.
Lors de pinocytose aussi appelée endocytose liquide, un petit repli

de membrane englobe une gouttelette de liquide interstitiel contenant des
molécules dissoutes.
2) Exocytose
L’exocytose est un mécanisme qui permet à des vésicules de

fusionner avec la membrane et de libérer leur contenu vers l’extérieur. Ce
mécanisme important puisqu’il permet la libération par exemple des
neurotransmetteurs ou des hormones.

L’exocytose intervient dans :

- libération dans le milieu extracellulaire des produits synthétisés dans
la cellule, ou des substrats en transit,
- l’élimination des déchets cellulaires.
Figure 3.16. Résumé des quelques modes de transport des substances

au travers des membranes biologiques
1.7. Membrane plasmique, station de récepteur des messages

1. Molécules informationnelles et cellules cibles
La vie des organismes pluricellulaire dépend de la capacité des

cellules à communiquer entre elles.
Les cellules communiquent :
- Soit directement, par l’intermédiaire des jonctions de
communication ;
- Soit indirectement grâce à des signaux chimiques.
De nombreuses protéines membranaires jouent le rôle de récepteurs, aux
hormones ou aux médiateurs chimiques, c’est-à-dire qu’elles comportent
un site capable de reconnaître de façon spécifique et de lier transitoirement,
parfois pour de seconde.
2. Support de l’individualité biologique des organismes

Chaque être vivant à une identité bien définie, une individualité

biologique dépendant de son patrimoine génétique.
Il existe, par exemple dans l’espèce humaine plus d’une quinzaine
de groupes sanguins différents (système ABO, système Rhésus (Rh) etc.).
Dans certains cas, ces marqueurs sont dotés d’un pouvoir antigénique,
comme dans le cas du système ABO ou du système Rh.
2. Cytoplasme
2.1. Structure
Le cytoplasme représente ou regroupe l’ensemble des substances

qui se trouvent entre la membrane plasmique et le noyau. Le microscope
électronique a permis de constater qu’il est constitué de trois principaux
éléments : le cytosol ou hyaloplasme = partie liquide du cytoplasme, les
organites et les inclusions comme le glycogène, les gouttelettes de lipides,
les granules de pigment (mélanine)
2.2. Composition chimique du cytosol
Le hyaloplasme peut être solide (sous forme de gel) ou fluide

(forme de « sol »). Le cytosol est riche en eau, glycogène, lipide, protéines
solubles, sucres, acide aminé, sel, acide gras, nucléoside, nucléotide, ARN,
divers types de cristaux ; des particules qui proviennent de
l’environnement et que des leucocytes ont phagocytées.
2.3. Rôle ou Activités métaboliques du hyaloplasme ou cytosol
Grace aux milliers d’enzymes et de substrats qu’il contient, le

cytosol est le siège des nombreux phénomènes métaboliques tels que la
glycolyse, la voie des pentoses phosphates, l’activation des acides aminés,
la fermentation etc.
1) Glycolyse
La glycolyse ou la voie d’Embden Meyerhof est une suite de

réactions au cours desquelles le glucose se transforme en acide pyruvique.

C6H12O6+2NAD++2ADP +2Pi→ 2 CH3COCOOH+2NADH, H+ + 2ATP
Equation 3.1.
Ce glucose peut -être celui stocké sous forme de glycogène ou celui

qui est libre dans le hyaloplasme. Cette série de réactions se fait à
l’intervention des enzymes spécifiques (figure 3. 17). Elle se déroule en 10
étapes réparties en trois phases (fig. 3.17). La glycolyse a lieu dans le
cytoplasme.
La phase 1 concerne la phosphorylation du glucose qui se

transforme en fructose-6-phospte. Ce dernier est à son tour phosphorylé
pour former le fructose-1,6-phosphate. Cette étape consomme 2 ATP.
Au cours de la phase 2, le fructose-1,6-phosphate est scindé en

deux molécules de triglycérides : le glycéraldéhide-3-phosphate et le
dihydroxyacétone phosphate. La phase 3 se déroule en 6 étapes non
représentées ici ; l’oxydation du glycraldéhyde-3- phosphate produit
l’acide pyruvique et des ATP.
Comme l'ATP est formé directement durant ces réactions et non par
une chaîne de transporteurs d'électrons, on nomme ce phénomène
phosphorylation au niveau du substrat.

Figure 3.17. Les trois étapes de la dégradation du glucose par voie

anaérobique
Cette réaction est commune à tous les organismes anaérobies et

aérobies. Chez les premiers, la dégradation se poursuit par une opération
appelée fermentation qui se déroule dans le hyaloplasme. Chez les
seconds, la dégradation de l’acide pyruvique concerne la respiration qui a
lieu dans la mitochondrie.
Du point de vue énergétique, la glycolyse consomme 2 ATP et en

produit 4 par molécule de glucose. Il y a donc gain de 2 ATP.

2) Fermentation
La fermentation est un prolongement de la glycolyse ; elle permet à

certaines cellules de produire de l’ATP en l’absence de dioxygène. Il existe
plusieurs types de fermentation, notamment la fermentation alcoolique et la
fermentation lactique. Ils se distinguent par les sous-produits formés à
partir du pyruvate ou acide pyruvique.
a. Fermentation alcoolique
Elle concerne la transformation de l’acide pyruvique à un alcool

(équation4.2). D’abord l’acide pyruvique est décarboxylé (1) puis réduit
par le NADH2 (2). Cette réaction est l’œuvre des levures du groupe
saccharomyces.
Equations 3.2: (1) CH 3 – CO – COOH → CH3 – CHO + CO2
(Acide pyruvique) (Acétaldéhyde)
(2) CH3 - CHO + NADH2 → CH3 - CH2OH + NAD (Ethanol)
b. Fermentation lactique
Plus simple que la précédente, elle aboutit à la synthèse de l’acide

lactique sous l’action des bactéries comme les lactobacillus comme
résumé par l’équation 3.3
Equation 3.3: 2 CH3COCOOH + 4 H → 2 CH3 – CHOH – COOH

(Acide pyruvique) (Acide lactique)
Les sous-produits : alcool éthylique et acide lactique peuvent être

exportés de la cellule.
Cela a conduit à leur production systématique dans les industries de

la fermentation. C’est la première révolution biologique due à Louis
Pasteur.

3) Voie des pentoses – phosphates
Elle constitue une autre voie de dégradation du glucose. Elle

consiste à l’oxydation directe du glucose. Elle se fait en deux temps :
- le glucose – 6 – phosphate, après deux oxydations et une
décarboxylation, se transforme en ribose –5 – phosphate ;
- six de ces ribose – 5 – phosphates réagissent entre eux de façon
complexe pour former 5 hexose – phosphates (équation 3.4).
6 glucose-P+12NADP+→6ribose-5-P + 6CO2 +12 NADPH+12 H+
Equation 3.4.
Ce cycle procure entre autre à la cellule des pentoses nécessaires à la

synthèse des acides nucléiques. Les coenzymes NADPH sont nécessaires
également dans la synthèse des acides gras.
4) Synthèse de glycogène
Dans le cytosol, le glucose 6– phosphate isomérisé en glucose 1 –

phosphate se polymérise par une
suite de réactions enzymatiques
en glycogène sous la forme de
particules. Ainsi, les voies de
dégradation et de synthèse des
glucides possèdent un carrefour
commun et obligatoire : le
glucose 6 – phosphate (fig.
3.18).
Figure 3.18. Les trois voies

métaboliques du glucose-6-
phosphate. Elles existent dans
tous les types cellulaires, mais prépondérant dans les tissus marqués en
gras.

5) Activation des acides amines
Selon la longueur d’une chaîne peptidique, l’énergie d’une liaison

peptique est de 2000 à 4000 Kcal par mole.
Les acides aminés doivent donc être activés avant de pouvoir être
liés les uns aux autres. Lors de l’activation, l’acide aminé réagit d’abord
avec l’ATP pour former un aminoacyl – AMP. Ce dernier se lie ensuite à
une molécule d’ARNt dissoute dans l’hyaloplasme. La liaison se fait entre
le groupement acide de l’acide aminé (COOH) et le OH sur la position 3’
d’un ribose terminal de l’ARNt.
Chaque acide aminé est activé par une enzyme spécifique et lié sur
un ARNt spécifique. Cette enzyme possède des centres de reconnaissance
(= matrice) pour les trois molécules : ATP, acide aminé et ARNt.
Acide aminé +ARNt+ ATP→ Amino-acyl-ARNt+ P-P-OH

Equation 3.5
En dehors de certaines phases du métabolisme, le cytoplasme intervient

surtout dans l’exécution des mouvements divers de molécules ou
d’organites à l’intérieur de la cellule.
2.4. Inclusions
Ce sont des substances chimiques qui peuvent être présentes ou

non, selon le type de cellule. On pourrait citer par exemple les nutriments
emmagasinés comme : les granules de glycogène ; les gouttelettes de
lipides; les granules de pigments (mélanine) divers types de cristaux, et des
particules provenant de l’environnement et que les globules blancs ont
phagocytés.

2.5. Organes cytoplasmiques
Ces organites constituent l’appareil métabolique de la cellule.

Chaque type d’organite est structuré de façon à exercer une fonction
précise pour la cellule.
2.5.1. Structure et fonctions des Organites cellulaires (cytoplasmiques)
Les organites (petits organes, parfois appelés organelles) du

cytoplasme sont des éléments intracellulaires spécialisés qui assurent une
fonction précise servant à maintenir la cellule en vie.
La plupart des organites sont délimités par une membrane de

composition semblable à celle de la membrane plasmique, de sorte que leur
milieu interne peut être différent du cytosol qui les entoure. En plus
d’isoler les organites, ces membranes les relient entre eux en formant un
réseau intracellulaire interactif appelé système endomembranaire.
1. Mitochondrie
1.1. Ultrastructure de la mitochondrie et composition chimique

La mitochondrie a été décrite pour la première fois par Kolliker en
1857 dans une cellule musculaire. C’est un organite en forme de bâtonnet
(1 à 10 μm de longueur, 0,5 à 1 μm de diamètre).
La mitochondrie est un organite cellulaire présent dans toutes les
cellules eucaryotes. Elle joue un rôle central et indispensable dans la
respiration et est en conséquence la source principale d’énergie cellulaire.
Les mitochondries se distinguent des autres organites cytoplasmiques par

le fait que leur physiologique est essentiellement orientée vers une
fonction, la production d’ATP, réservoir d’énergie dans lequel la cellule
puise pour entretenir ses activités.
Leur nombre varie en fonction des cellules. Elles sont toujours

abondantes dans les cellules qui consomment beaucoup d’énergie ou les
régions cellulaires qui sont le siège d’activité intense.
Au microscope électronique, l’étude ultrastructurale révèle l’existence

de deux membranes qui délimitent un espace intermembranaire et une
matrice.
Chaque mitochondrie est entourée de deux membranes (externe et
interne) qui ont chacune la même structure générale que la membrane
plasmique ; entre ces deux membranes se trouve un espace mince appelé
espace intermembranaire.
Figure 3.19. Structure schématisée de la mitochondrie
1. Membrane externe
La membrane externe est lisse et a une structure trilamellaire : elle

est constituée par 60 % de protéine (de transport) et 40 % de lipides. Elle
est perméable (permet l’entrée et la sortie libre de la plupart des petites
molécules) et sans caractère morphologique particulier.
Cette membrane peut être considérée comme une cloison qui ceint et
protège « l’usine énergétique ».
2. Membrane interne
La membrane interne divise la mitochondrie en deux

compartiments : l’espace intermembranaire, situé entre les deux
membranes, et une matrice mitochondriale, située dans l’espace délimité
par la membrane interne.
La membrane interne se replie vers l’intérieur pour former des

crêtes ressemblant à des étagères qui augmentent sa surface.
Grâce à leur surface plissée, les crêtes augmentent jusqu’à cinq l’aire
de la membrane interne, soit l’aire consacrée à la respiration cellulaire.
Elle contient 80 % de protéine (transport) et 20 % de lipides
(phospholipides).Une soixantaine de protéines constitue la membrane
interne. Ces protéines sont en majorité hydrophobes. Ce sont : des
cotransporteurs ; les antiports ; les enzymes de la ß-oxydation ; les
antiports et l’ATP synthase.
Les produits intermédiaires du traitement des aliments sources d’énergie

(glucose et autres) sont dégradés en eau et en CO2 par des groupes
d’enzymes, dont certaines sont dissoutes dans la matrice mitochondriale et
d’autres font partie de la membrane interne qui forme les crêtes.
C’est sur la membrane interne que sera formée la molécule d’ATP qui
servira de substrat énergétique au reste de la cellule.
L’ATP synthase qui produit l’ATP par phosphorylation de l’ADP (ADP+

Pi ↔ ATP).
3.Espace intermembranaire
L’espace intermembranaire contient plusieurs enzymes qui utilisent

l’ATP exporté de la matrice pour phosphoryler d’autres nucléotides.
L’espace intermembranaire contient plusieurs enzymes qui utilisent l’ATP
exporté de la matrice pour phosphoryler d’autres nucléotides.
La matrice mitochondrie
La chambre interne (matrice mitochondriale), légèrement dense

renferme un mélange de centaines d’enzymes différentes, englobant :
celles qui métabolisent le pyruvate et les acides gras (la ß-oxydation)
d’origine cytosolique en acétyl coenzyme A (acétyl-Co-A) ; celles qui
oxydent l’acétyl-Co-A dans le cycle de l’acide citrique (cycle de Krebs).

La mitochondrie est un organite semi-autonome qui se multiplie de

manière indépendante par rapport à la cellule. Lorsque les besoins de la
cellule en ATP augmentent, les mitochondries se multiplient en se divisant
tout simplement en deux (un mécanisme appelé scission), puis grossissent
jusqu’à atteindre leur taille initiale.
Les produits intermédiaires du traitement des aliments sources
d’énergie (glucose et autres) sont dégradés en eau et en dioxyde de carbone
par des groupes d’enzymes, dont certaines sont dissoutes dans la matrice
mitochondriale et d’autres font partie de la membrane interne qui forme les
crêtes.
3.1. Le génome mitochondrial
Elle contient entre autres l’ADN, les enzymes, les lipides, les acides
aminés capables de synthétiser les protéines (fig.3.19) ; se multiplie de
manière indépendante par rapport à la cellule.
L’ADN des mitochondries humaines est circulaire, clos avec 16569
pdb et contient deux brins ; code des ARNr, ARNt, et ARNm
mitochondriaux ; un des deux brins possède davantage des gènes ; ne
contient pas d’introns ; deux des gènes sont chevauchants avec un cadre de
lecture différent. Le code génétique mitochondrial est légèrement différent
de celui du noyau.
L’hérédité de l’ADNmt est cytoplasmique. Un embryon hérite
l’ADNmt du cytoplasme de l’ovule.
Les enzymes de l’ovule digèrent l’ADN des mitochondries (pièce

intermédiaire) du spermatozoïde dans les minutes qui suivent la
fécondation. Une mutation affectant la mitochondrie peut ne pas
s’exprimer. Cela est dû à l’existence de deux populations des
mitochondries, mutées et normales, chez un même organisme. Cette
configuration est appelée hétéroplasmie.

1.2. Rôle de la mitochondrie
Le rôle principal de la mitochondrie est la respiration cellulaire

aérobie . C’est un convertisseur d’énergie au niveau cellulaire (via la
respiration, un processus métabolique) en détruisant les glucides, les
lipides et autres substances. Pour ce faire, la cellule procède par quatre
étapes principales :
-la glycolyse se déroule dans le cytosol, en présence ou pas de

l’oxygène ; elle aboutit à la formation de l’acide pyruvique et de l’ATP ;
- la décarboxylation oxydative ou la décomposition de l’acide

pyruvique et la libération du CO2 (équation 3.5) ;
Equation 3.5
- le cycle de Krebs se déroule dans la matrice de la mitochondrie. Il

commence quand l’acétyle–CoA réagit avec l’oxaloacétate pour former le
citrate avec la libération du CoA. L’acide citrique parcourt un cycle, le
cycle de Krebs (fig.3.20), en huit étapes au cours desquelles il y a
libération de deux molécules de CO2 ; la formation de 3NADH, un
FADH2, et un ATP ; la consommation de 2H2O ; la libération d’une
molécule d’eau et la réformation de l’oxaloacétate.
Oxaloacétate + Acétyl-CoA + 3H2O +ADP+Pi+3NAD++FAD →
Oxaloacétate + 2 CO2+CoA+ATP+3NADH+3H++FADH2

Figure 3.20. Les huit étapes du cycle de Krebs ou cycle de l’acide citrique.
Source : Campbell, 1995
- la chaîne de transport des électrons ou la phosphorylation

oxydative (fig. 3.21). On parle de phosphorylation quand un groupement
phosphate s’additionne à une molécule. Ici, la phosphorylation concerne le
transport des hydrogènes et des électrons par la chaîne respiratoire.
Dans la chaîne de transport des électrons, les atomes d’hydrogène enlevés

au cours de l’oxydation des combustibles sont combinés à l’oxygène
moléculaire pour former de l’eau.
Le gradient de H+ transporté jusqu’à l’ATP synthétase libère de

l’énergie qui sert à lier des groupements Pi à l’ADP, produisant ainsi de
l’ATP. Ce type de phosphorylation est appelé phosphorylation oxydative.

La presque totalité de l’eau qui provient de l’oxydation du glucose

est produite par la phosphorylation oxydative.
Ce transport des électrons se déroule suivant le processus

d’oxydoréduction au travers un complexe des coenzymes (FMN, NADH,
FAD) et des cytochromes. Cette suite des réactions aboutit en présence de
l’oxygène, à la formation de l’eau et de l’ATP.
Dans la chaîne de transport des électrons, les atomes d’hydrogène

enlevés au cours de l’oxydation des combustibles sont combinés à
l’oxygène moléculaire pour former de l’eau.
Le gradient de H+ transporté jusqu’à l’ATP synthétase libère de

l’énergie qui sert à lier des groupements Pi à l’ADP, produisant ainsi de
l’ATP. Ce type de phosphorylation est appelé phosphorylation oxydative.
Figure 3.21. La synthèse des réactions de la phosphorylation

oxydativeUn tel phénomène permet obtention, à partir d’une molécule de
glucose, de 38 molécules d’ATP contre deux pour la fermentation.
En résumé, une molécule de glucose produit 6CO2, 4ATP, 10 NADH et

2FADH2. Les coenzymes réduits peuvent être reoxydés ; l’énergie libérée
et récupérée durant la phosphorylation oxydative sert à former des ATP.
Ainsi la production de l’énergie est la première fonction de la dégradation
du glucose. La production de l’énergie s’effectue dans le cytosol lors de la
glycolyse anaérobie et dans la mitochondrie lors de la phosphorylation
oxydative.

1.3. Rendement
1. Rendement théorique (fig. 3.22)
Le modèle chimiosmotique suggère qu’il y a production d’un ATP chaque

fois que la chaîne de transport des électrons active une pompe à proton. Le
rendement du cycle tricarboxylique est important.
Par exemple, une molécule de glucose permet l’obtention de 36 molécules

d’ATP, alors que la glycolyse en anaérobie n’en fournit que 2.
Comme les électrons issus

d’un NADH activent trois
pompes et ceux d’un
FADH2 en active deux, on
peut s’attendre à la
production de 3 ATP par
molécule de NADH et de 2
ATP par molécule de
FADH2.
Figure 3.22. Les deux

mécanismes de production
d’énergie chimique dans
les cellules animales
eucaryotes.
Par exemple, une molécule de glucose permet l’obtention de 36 molécules

d’ATP, alors que la glycolyse en anaérobie n’en fournit que 2.
Comme les électrons issus d’un NADH activent trois pompes et ceux d’un
FADH2 en active deux, on peut s’attendre à la production de 3 ATP par
molécule de NADH et de 2 ATP par molécule de FADH2.

Cependant, la traversée de la membrane mitochondriale par le NADH

produit lors de la glycolyse nécessite de l’énergie et entraîne la
consommation de 2 ATP.
Figure 3.23. Rendement

théorique par mole de glucose
Chez la plupart des cellules

eucaryotes, le NADH + H+
produit lors de la glycolyse ne
traverse pas la membrane de la
mitochondrie.
Le FAD assure la navette pour

le transport des électrons du
NADH + H+ à l’intérieur de la
mitochondrie.
Ce qui réduit le potentiel

énergétique du NADH + H+ issu de la glycolyse. Ainsi la production nette
en ATP par la respiration aérobique est théoriquement de 36 moles d’ATP
par mole de glucose.
2. Rendement réel
Le rendement réel en ATP chez les aérobies est inférieur à 36

ATP, parce que :
-la membrane interne de la mitochondrie est assez perméable aux
protons ; ainsi tous les
protons ne passent pas nécessairement par la voie qui régénère les ATP.
-la mitochondrie utilise souvent les protons pour des réactions

métaboliques autres que celles qui synthétisent les ATP. Pour ces deux
raisons, la production nette avoisine 2.5 ATP pour chaque NADH et 1.5
ATP pour chaque FADH2. Ce qui fait dans l’ensemble 32 ATP (Tab. 4.2)
Chaque NADH + H+ et FADH2 provenant du cycle de Krebs servent à
former 2,5 ATP et 1,5 ATP respectivement.
Tableau 3 .3. Rendement réel par mole de glucose .

Explications : voir le texte
La figure 3.22 résume les principales étapes de

dégradation du glucose dans la cellule des
eucaryotes. La cellule se procure l’oxygène du
milieu extérieur par diffusion. Le CO2 s’élimine
également par diffusion. Chez les plantes et
beaucoup d’animaux inférieurs, la diffusion
directe des gaz constitue le seul mécanisme.
2. Ribosome
2.1. Structure
Dans chaque cellule, on peut observer en microcopie électronique

des millions de petits granules d’un diamètre compris entre 150 et 200 Å.
Ce sont les ribosomes, ils sont constitués surtout d’un type d’ARN appelé
ARN ribosomique ainsi que de protéines.
Chaque ribosome est composé de deux sous-unités inégales et

formes différentes en fonction de leur coefficient de sédimentation : la
petite sous-unité et la grosse sous-unité et qui s’emboitent l’une dans
l’autre (Figure 3.25).
Chez E. coli par exemple, la grande sous-unité est constituée de 34

protéines et de 2 molécules d’ARN, la petite sous-unité contient 21
protéines et une molécule d’ARN.
On désigne les sous-unités et leurs molécules d’ARN par les unités

Svedberg (par exemple, 23S pour le grand ARNr des Procaryotes). L’unité
Svedberg indique la vitesse (= coefficient) de sédimentation des particules
(= sous-unités ou le ribosome) centrifugées dans des conditions convenues.
La petite sous-unité du ribosome présente trois sites de liaison aux
ARNt (fig. 3.14) : le site A ; le site P et le site E (fig. 3.14).

Figure 3.25. Structure d’un ribosome

fonctionnel
Les deux sous unités ne se

réunissent pour former un ribosome
actif qu’au moment où elles
s’attachent à l’ARNm.
Les ribosomes sont le siège de la synthèse des protéines.
Il y a deux populations de ribosomes qui se partagent les tâches de

la synthèse des protéines : les ribosomes libres ou réunis en chapelets sous
forme de polysomes et les ribosomes liés.
Les ribosomes peuvent alterner entre ces deux fonctions, s’attachant aux
membranes du réticulum endoplasmique ou s’en détachant selon le type de
protéines qu’ils produisent à un moment donné.
Les ribosomes des Procaryotes sont plus petits que ceux des Eucaryotes
et n’ont pas tout à fait la même composition moléculaire.
Ces différences se répercutent aussi dans le domaine clinique :
certains médicaments paralysent les ribosomes des procaryotes et non ceux
des eucaryotes.
On se sert de ces médicaments comme antibiotiques pour soigner les
infections bactériennes.
Exemples : la streptomycine bloque l’initiation de la synthèse des

protéines ; la tétracycline se fixe sur une des sous unités ribosomiques et
empêche les acides aminés de se fixer ; le chloramphénicol empêche les
acides aminés de former des liaisons entre eux, ainsi la synthèse de la
protéine utile ne s’effectue pas.
Tous les ribosomes d’un même organisme sont identiques aux
points de vue de structure et fonction et ne diffèrent les uns des autres que
par les protéines qu’ils synthétisent à un moment donné.

2.2. Rôle
Le ribosome est le siège de la synthèse des protéines en permettant
l’assemblage dans le bon ordre des acides aminés qui les constituent.
Après avoir joué ce rôle, le ribosome se détache de l’ARNm et ses sous-
unités se séparent l’une de l’autre, mais pourront être réutilisées.
LWOFF, MONOD et JACOB (prix Nobel de médecine en 1965) ont

montré que c’est l’ADN du noyau qui détermine l’ordre de succession des
acides aminés lors de la synthèse d’une protéine quelconque.
NIRENBERG, OCHOA et KHORANA (1966) ont défini le code
génétique.
On sait que l’ADN est constitué de 4 bases, un code, enfermées dans le

noyau et qu’il existe 20 acides aminés différents, un autre code, contenus
dans le cytoplasme. Comment l’ADN opère-t-il pour synthétiser une
protéine ?
En d’autres termes, comment les 4 bases du noyau s’organisent – elles

pour utiliser les 20 acides aminés du cytoplasme dans un ordre spécifique ?
On admet que les quatre bases de l’ADN se présentent par groupe de trois
appelé triplet ou codon (43) ; soit au total 64 codons (Tableau 3.4) ; chaque
codon code un acide aminé ; un acide aminé peut être codé par plusieurs
codons différents nommés codons synonymes. Cela s’appelle la
dégénérescence ou la redondance du code génétique.
Alanine (Ala) ; Arginine (Arg) ; Acide asparagine (Anp) ; Aspartique

(Asp) ; Cystéine (Cys) ; Glutamine (Gln) ; Acide glutamique (Glu) ;
Glycine (Gly) ; Histidine (His) ; Isoleucine (Ile) ; Leucine (Leu) ; Lysine
(Lys) ; Méthionine (Met) ; Phénylalanine (Phe) ; Proline (Pro) ; Sérine
(Ser) ; Tryptophane (Try), Tyrosine (Tyr) ; et Valine (Val).
Parmi les 64 codons, le codon AUG marque le début du

polypeptide ; il code aussi pour l’acide aminé méthionine situé dans le
polypeptide. Les codons UAG, UAA et UGA ne correspondent à aucun
acide aminé ; ils marquent chacun la fin de la synthèse.

Tableau 3.4 : Le code génétique.Légende : les noms de bases, voir

&2.5.2.4 ; ceux de aa voir &2.5.2.3.
La synthèse des polypeptides se fait en deux grandes étapes : (1) la

transcription et (2) la traduction.
1. La transcription et la maturation des ARN messagers
(1). Transcription
Dans les cellules, la transcription est le transfert d’information d’une

séquence de bases contenue dans une molécule d’ADN à une séquence
complémentaire formée sur une molécule d’ARNm.
Le processus commence lorsque l’ARN polymérase, c’est-à-dire
l’enzyme qui dirige la synthèse de l’ARNm, se lie au promoteur, qui est un
site particulier de l’ADN adjacent à la séquence départ.
Après s’être liée à l’hélice d’ADN, la polymérase l’ouvre et
déroule le segment d’ADN codant pour la protéine en question.

L’une des deux chaînes nucléotidiques d’ADN, appelée le brin

sens ou encore brin négatif, sert alors de matrice pour la synthèse d’une
molécule d’ARNm qui lui est complémentaire appelé transcrit primaire ou
ARN pré-messager.
Ce dernier contient des zones codantes ou exons et des zones non codantes
ou introns.
ADN: TAC ACC GCA AAA CCC ATC

Transcription
ARNm AUG UGG CGU UUU GGG UAG Codon
Figure 3.26. Etape de la transcription
Chez les procaryotes, la transcription permet de former directement un

ARN messager immédiatement utilisable pour l’étape suivante
(traduction).
Par contre, chez les eucaryotes, la transcription forme un ARN dit

prémessager, ou transcrit primaire. En effet, l’ADN de mammifère (y
compris le nôtre) comporte des régions codantes (exons) alternant avec des
régions non codantes (introns).
Pour qu’il puisse servir de messager, le nouvel doit subir certaines

modifications ou corrections avant de quitter le noyau. Plus précisément, il
faut éliminer les introns.
Figure 3.27. Maturation de

l’ARNm ou épissage de
l’ARNm
Cette étape que l’appelle

maturation transforme le
transcrit primaire en ARN
messager. L’ARN messager
migre alors vers le cytoplasme, au travers des pores nucléaires, et est pris
en charge par le ribosome. La traduction peut alors commencer.
2. La traduction
La traduction est la synthèse de chaînes peptidiques dans les

cellules, elle s’effectue grâce à l’ARNm et aux ribosomes. Elle convertit
l’information génétique stockée dans l’ADN, sous la forme de gènes, en
une séquence correspondante d’acides aminés, le polypeptide.
La traduction de ce message (figure 3.28) fait intervenir l’ARNt qui a pour

fonction de transporter les acides aminés. Un ARNt qui a un acide aminé
devient un aminoacyl – ARNt. Ce dernier possède un groupe de trois bases
ou anticodon qui est complément exact du codon correspondant à l’acide
aminé qu’il prend en charge. Lors de la traduction le ribosome se déplace
le long de l’ARNm dans le sens 5’ vers 3’.
La traduction, ou synthèse d’un polypeptide, comprend trois étapes

principales : il s’agit de l’initiation, de l’élongation et de la terminaison.
Certains aspects de l’initiation et de l’élongation de la chaîne nécessitent

également un apport énergétique fourni par l’hydrolyse de la guanosine
triphosphate (GTP), une molécule étroitement apparenté à l’ATP.
Phase l’initiation de la synthèse protéique
C’est le codon AUG qui sert de signal d’initiation sur l’ARN

messager. Ce codon correspond à la méthionine. Ce dernier forme un
complexe initiation avec ARNt initiateur (ARNti), le N- formylméthionine.
Une protéine spécifique appelée facteur d’initiation fixe le N-

formylméthionine au ribosome sur le site P (pour peptidyl). A cet instant,
deux autres sites se forment : le site A (pour aminoacyl) sur lequel vont se
fixer les aminoacyls successifs et le site E (pour exit ou sortie) par lequel
les ARNt libérés des aa quittent le ribosome.

Phase d’Elongation de la synthèse protéique
Elle concerne : la fixation de l’aminoacyl – ARNt sur le site A du

ribosome ; la formation des liaisons peptidiques entre les acides aminés
successifs et la translocation de l’ARNt ou peptidyl- ARNt du site A vers
le site P et du site P vers le site E.
Terminaison
Elle marque la fin de la traduction lorsque se présente un des trois

codons stop sur le site A du ribosome ; un facteur de terminaison (protéine
spécifique) marque la fin de la synthèse. La protéine synthétisée se détache
du peptidyl – ARNt et les deux sous unités du ribosome se séparent
(fig.4.17 d). Environ 15 aa sont fixés par seconde.
Un seul ARNm peut être lu par plusieurs ribosomes et produire jusqu'à

dix molécules de la même protéine par minute. Sa durée de vie peut être de
plusieurs heures.
Le segment d’ADN comprenant les bases d’initiation, de

l’élongation et de terminaison porte le nom de cadre de lecture ouvert ou
open reading frame ORF en anglais.
ADN: TAC ACC GCA AAA CCC ATC

Transcription
ARNm AUG UGG CGU UUU GGG UAG Codon
Tranduction
ARNt UAC ACC GCA AAA CCC Anticodon
Acides
aminés Met Trp Arg Phe Gly Stop Polypeptide
Figure 2.28. Résumé de la synthèse des protéines

Universalité du code génétique
Le code génétique est le même pour tous les êtres vivants (animaux,
champignons, végétaux et bactéries). Cette universalité est en faveur d'une
origine commune à toutes les espèces.
Il ressort que le code génétique utilisé par l’ADN mitochondriale fait
exception à cette règle.
En effet et dans son ensemble, le code génétique utilisé par les
mitochondries est identique à celui utilisé par l’ADN nucléaire. Le tableau
3.5 reprend les différences essentielles entre les deux codes.
Tableau. 3.5. Eléments et signification des codes génétiques
Codon ADN Mitochondrie

UGA Stop Tryptophane
AUA Isoleucine Méthionine
2.4. Destinée des protéines
Une protéine synthétisée peut soit restée dans le cytosol, soit

s’intégrer à la membrane plasmique ou à un autre organite, soit encore être
excrétée hors de la cellule.
Les protéines destinées à rester dans le cytosol sont synthétisées par des
ribosomes libres, c’est-à-dire non liés à une membrane cellulaire. Les
protéines à exporter et les protéines membranaires sont synthétisées par les
ribosomes liés à la membrane plasmique chez les procaryotes ou à la
membrane externe du réticulum endoplasmique chez les eucaryotes.
Ces protéines possèdent à leur extrémité NH2, une courte séquence d’une
vingtaine d’acides aminés à dominante hydrophobes et qu’on appelle
leader ou séquence signal.

3. Réticulum endoplasmique
3. 1. Structure
Le réticulum endoplasmique (RE) est un système des cavités remplis de

liquide communicantes, aplaties ou non, formant un réseau qui s’étend à
tout le
cytoplasme,
dans beaucoup
de cellules
eucaryotes.
Figure 3.28.
Structure d’un
réticulum
endoplasmique
Il comporte
deux faces : la
face
hyaloplasmique tournée vers le cytosol et la face luminale tournée vers la
lumière des citernes. Le terme endoplasmique signifie « à l’intérieur » du
cytoplasme et le terme réticulum vient d’un mot latin qui « réseau ».
On distingue en microscopie électronique deux types de réticulum

endoplasmique : réticulum endoplasmique Lisse (R.E.L) et Réticulum
Endoplasmique Rugueux RER ou granulaire (R.E.G).
3.1. Fonctions
Le réticulum endoplasmique existe dans toutes les cellules eucaryotes sauf

dans les cellules spermatiques. La membrane de RE contient les enzymes
nécessaires à la synthèse des protéines, au métabolisme des lipides, aux
phénomènes de détoxication. Le réticulum endoplasmique lisse participe
aux divers processus métaboliques tels que la synthèse des lipides, le
métabolisme des glucides dans les cellules hépatiques en particulier, la
détoxication des drogues et des poisons et des médicaments.

4. Appareil de Golgi ou Complexe golgien
4.1. Structure
L’appareil de Golgi a été décrit par Golgi (1898) après coloration

des cellules avec le nitrate d’argent. Situé généralement près du noyau,
l’appareil de Golgi résulte d’un ensemble empilé de 4 à 8 saccules (sacs)
membranaires, circulaires de 1 à 3 μm de diamètre appelé : dictyosomes
dont le nombre varie en fonction du type cellulaire. (Fig. 3.16). Le
dictyosome est en général constitué de 4 à 10 petits sacs discoïdes de 1 à 3
μm de diamètres. Leurs bords découpés peuvent émettre des vésicules.
L’appareil de Golgi constitue la plaque tournante du métabolisme
cellulaire et du trafic membranaire. Ces derniers ont des relations avec le
réticulum endoplasmique.
L’appareil de Golgi est présent dans toutes les cellules eucaryotes.
Figure 3.29. Représentation en

3D de l’appareil de Golgi.
Source : Darnell at. Al, 1993
4.2. Rôle physiologique de

l’appareil de golgi
L’appareil de golgi sert à

l’emballage des produits de
sécrétion comme les polyosides
lors de la formation des glycoprotéines et les produits du métabolisme
cellulaire. Ces diverses secrétions sont emballées dans des vésicules et
grains de sécrétions avant d’être exportées dans le milieu extracellulaire.
L’appareil de Golgi produit la membrane pour la surface cellulaire. Il s’agit
de la membrane de réparation lors de l’exocytose.
Chez les végétaux, il élabore les matériaux de la paroi (pectine).
5. Lysosomes
5.1. Structure
De taille de 25 à 250 nm voire 500 nm, les lysosomes sont des

organes cellulaires qui contiennent un mélange d’hydrolases acides : que
leur membrane simple et lisse empêche de digérer la cellule elle-même.
Comme on pourrait s’y attendre, les lysosomes sont gros et abondants dans
les phagocytes. Les enzymes qu’elles contiennent peuvent digérer presque
toutes les sortes de molécules d’origine biologique. En fonction de leur
cycle d’activité, les lysosomes ont été classés en deux catégories ; les
lysosomes primaires et les lysosomes secondaires.
Les lysosomes primaires
Les lysosomes primaires sont des granules de stockage des

hydrolases acides qui ne contiennent apparemment pas de substrats à
digérer ou de résidus de la digestion.
Les lysosomes contiennent plus de 50 enzymes différentes dont la
spécificité est plus ou grande: Protéases, sulfatases, nucléases,
glycosidases, lipases, phosphatases... Ce sont des hydrolases, capables de
dégrader la plupart des composés organiques connus, leur efficacité
requiert généralement la participation conjointe ou séquentielle de
plusieurs hydrolases.
Les lysosomes secondaires
Ils résultent de la fusion entre le lysosome primaire et une vésicule

formée par endocytose.
5.2. Fonction
Les lysosomes assurent plusieurs fonctions chez divers organismes.

Ils permettent la digestion par la cellule des substrats d’origine exogène et
endogène, lors de processus métaboliques comme la défense et la nutrition
des organismes, la régulation de la sécrétion ou l’involution de certains
tissus et organes au cours du développement.
Ils fonctionnent aussi dans le sens de nettoyage et de l’autophagie

dans la cellule végétale adulte puis sénescente.
Chez les champignons, les nutriments utilisables au niveau du

mycélium sont attaqués par les hydrolases lysosomiales libérées à
l’extérieur de la membrane plasmique par une exocytase permettant de les
rendre efficace à l’extérieur du champignon. Les lysosomes contribuent
aussi dans l'installation des pores des cribles et à l’effacement des disques
des calloses lors de la maturation des tissus conducteurs.
5.3. Interventions dans les activités pathogènes
Il existe une cinquantaine d’affections handicapantes, regroupées

sous l’appellation de « maladies lysosomales ». Elles touchent environ un
enfant sur 7500 naissances.
Chez l’homme, les maladies de surcharge constituent un groupe de

troubles héréditaires qui perturbent le métabolisme lysosomial. Ces
maladies se caractérisent par l’absence d’une enzyme hydrolytique active
normalement présente dans les lysosomes. Chez la personne atteinte d’une
maladie de surcharge, les lysosomes s’engorgent des substrats non
utilisables, ce qui nuit aux autres fonctions
Exemples : La glycogenèse se caractérise par l’absence d’une

enzyme lysosomiale nécessaire à la décomposition du glycogène et
entraîne une accumulation de ce polysaccharide dans le foie.
La maladie de Tay – Sachs (Warren Tay & Bernard Sachs), une

lipase (hexosaminidase-A) est absente ou inactive ; l’accumulation de
lipides dans les cellules entraîne le mauvais fonctionnement du cerveau, la
cécité et la mort dans la petite enfance ; cette anomalie est récessive et liée
au chromosome15.

6. Les Peroxysomes
6.1. Structure
Les peroxysomes (corps de peroxyde) sont des compartiments ou

sacs métaboliques (vésicules) spécialisés délimités par une membrane
simple.
Ils contiennent une variété d’enzymes, différentes selon les types
cellulaires et dont les plus importantes sont les oxydases et les catalases. Ils
sont dispersés dans le hyaloplasme et parfois associés à d’autres organites
(chloroplastes, mitochondries) ou aux inclusions cytoplasmiques
Les peroxysomes sont particulièrement nombreux dans les cellules du foie

et des reins, où ils contribuent très activement à la détoxication.
6.2.. Fonctions des peroxysomes
1. Chez les animaux
Chez les animaux et en particulier chez les mammifères, ils se

trouvent en abondance dans le rein et dans le foie où ils participent à la
détoxication des cellules en transformant les radicaux libres et certaines
toxiques en peroxysome d’hydrogène puis en en eau (protégeant ainsi les
cellules de leurs effets destructeurs. tels que l’alcool éthylique ou certains
médicaments.
Certaines maladies très graves sont liées à un dysfonctionnement

des peroxysomes, ce qui témoigne de leur importance. Les peroxysomes
renferment 2 grandes familles d’enzymes : les oxydases et les catalases.
7. Protéasome
Ce sont des structures cellulaires riches en protéases (enzymes qui
découpent les protéines en morceau). Ils servent à la destruction
permanente des protéines, normales mais excédentaires, ou des protéines
mal enroulées.

3. Noyau
3.1. Structure
Le noyau d’une cellule vivante est un organite de grande taille (de

5 à 20 μm, son volume représente environ 15% de celui de la cellule),
réfringent , facile à colorer et le plus souvent de forme d’une vésicule
sphérique, ovoïde, elliptique, lenticulaire ou lobée (en fonction de celle de
la cellule), cubiques ou polyédriques, allongé, discoïde, lobulés.
La plupart des cellules ne possèdent qu’un seul noyau, mais certaines

d’entre elles, notamment les cellules myocytes striés musculaires, les
ostéoclastes (qui assurent la résorption osseuse) et certaines hépatiques
sont multinuclées.
A l’exception des érythrocytes, qui éjectent leurs noyaux avant de pénétrer

dans la circulation sanguine, toutes les cellules de notre organisme ont un
noyau. Le noyau comporte trois régions : l’enveloppe (membrane)
nucléaire, les nucléoles et la chromatine
Il est entouré d’une enveloppe nucléaire constituée de deux

membranes : externe et interne, séparées l’une de l’autre par un espace
périnucléaire ou intermembranaire de 20 nm à 50 nm d’épaisseur.
La membrane externe prolonge le réticulum endoplasmique et est

riche en ribosome. La membrane interne est tapissée par un réseau des
lamines : protéines en forme de bâtonnet dont la réunion forme les
filaments intermédiaires et maintient la forme du noyau.
Par endroit, l’enveloppe nucléaire est interrompue par des passages

ou trous appelés pores nucléaires (structure complexe comprenant environ
500 protéines), petites ouvertures (ou canal) d’un diamètre de 5 à 800 Å
qui assurent la continuité entre le cytoplasme et nucléoplasme et qui
permettent le passage de molécules diverses.

Une substance aqueuse ou le nucléoplasme rempli l’intérieur du

noyau et dans lequel baignent un ou deux nucléoles parfois plus. Le
nucléole est un corps sphérique dense, non entouré par une membrane et
constitué d’ARN ribosomique et de protéines, siège de la synthèse des sous
unités du ribosome.
On trouve dans le noyau les protéines (80%), les

phospholipides (5%), l’ADN (10%), l’ARN (3.7%) et les éléments
minéraux (1.3 %). Mais les constituants principaux du noyau sont les
chromosomes : corps filiformes chromatophiles, porteurs de l’information
génétique. Un chromosome est une molécule unique d’ADN,
génétiquement spécifique, à laquelle sont attachés de nombreuses protéines
impliquées dans la structure du chromosome ou dans le processus de
régulation de l’expression génétique. On ne les observe que dans une
cellule en division ou métaphasique.
Dans une cellule en interphase, les chromosomes sont dissous dans la

chromatine : matériel granulaire filamenteux composé d’ADN et d’histone
; ses constituants sont les nucléosomes. Un nucléosome est formé d’un brin
d’ADN enroulé autour d’une masse sphérique de huit histones.
Un chromosome (figure 3.30) comporte un centromère (région qui

contient le kinétochore, centre d'organisation des microtubules responsable
de la fixation des chromosomes au fuseau mitotique lors de la mitose),
deux chromatides unis dans leur zone hétérochromatique de chaque côté du
centromère. Un chromatide possède 2 bras : le bras court ou bras p, placé
en haut sur un caryotype et le bras long ou bras q placé en dessous du
centromère. Chaque bras se termine par un télomère (séquence ADN
répétitive hautement conservée qui empêche les fusions avec d'autres
chromosomes). Chaque bras est arbitrairement divisé en régions, notées
de 1 jusqu'à 4 (pour certains chromosomes) en partant du centromère.
Chaque région est divisée en bandes (entité visibles -pâles ou foncées-
après usage d'une technique de la localisation dénaturation). Chaque bande
peut, si nécessaire, être divisée en sous-bandes.

Figure 3.30. Morphologie d’un

chromosome
Suivant la position du centromère

(figure 3.31), on parle de
chromosome métacentrique (a) si
les deux bras du chromatide sont
égaux ; de chromosome
submétacentrique (b) quand un
des bras du chromosome est légèrement plus long que l’autre ; de
chromosome acrocentrique (c) quand le centromère se trouve proche de
l’extrémité et de chromosome télocentrique (d) lorsque le centromère se
trouve à l’une des extrémités des chromatides.
Figure 3.31. Types des chromosomes

selon l’emplacement du centromère.
Chaque espèce se caractérise

par le nombre et la forme de ses
chromosomes. On parle de caryotype.
Etablir le caryotype d’un être vivant

consiste à définir le nombre diploïde
de chromosomes (2n) caractéristique de l’espèce. Le caryotype correspond
à l’équipement chromosomique d’une cellule somatique défini en
métaphase de mitose.
Exemple : l’homme possède 46 chromosomes (fig.21) ; le chien en a 78 ;

la canne à sucre : 80 ; l’Ascaris megalocephala : 2 ; le maïs : 20 ; la
Drosophila melanogaster :8 ; la Poule : 78 ; le Moustique : 6.

Figure 3.32. Représentation

schématique du caryotype humain.
3.2. Divisions cellulaires
On distingue deux types de

division cellulaire. La mitose, ou
division équationnelle, concerne les
cellules du corps ou du soma et
produit des cellules filles qui auront
le même nombre de chromosomes
que la cellule mère. La méiose ou la
division réductionnelle, se déroule
dans les cellules du germen et aboutit à la formation des gamètes ; ceux –
ci auront la moitié du nombre des chromosomes de la cellule mère.
3. 2.1.Différences essentielles (Figure 3.33)
Mitose : une seule réplication du chromosome est suivie par une

division cellulaire, le nombre de chromosomes dans la cellule - fille est
égal à celui de la cellule – mère.
Méiose : une réplication des chromosomes est suivie par deux divisions
cellulaires ; il se forme quatre cellules filles dont chacune possède la moitié
du nombre de chromosomes de la cellule mère. Les cellules-filles sont
génétiquement différentes à la cellule mère et entre elles.

Figure 3.33. Comparaison de

la méiose avec la mitose (in
RAVEN, 2002). Au départ,
chaque cellule contient deux
chromosomes homologues
parentaux. Le résultat final
indique clairement la
différence entre ces deux
types de division cellulaire.
I. Particularité de la cellule animale
4 .Centrosomes et centrioles
Le centrosome ou centre cellulaire est formé d’une matrice

granuleuse contenant une paire
d’organites : les centrioles. Les deux
centrioles ont une forme cylindrique et
disposés perpendiculairement l’un et
l’autre (fig. 3.34). Chaque centriole
contient neuf triplets de microtubules.
Figure 3.34. Structure d’un centrosome.

Source : Marieb et Hoehn 2010, modifié.
Le centrosome intervient dans la

production des microtubules et dans la mise en place du fuseau mitotique
lors de la division cellulaire. Les centrioles participent aussi à la mise en
place des cils et des flagelles.

II. Particularités de la cellule végétale
4. Cellule végétale
Au microscope optique, toutes les cellules comportent une
membrane cytoplasmique, du cytoplasme et un noyau. Les cellules
végétales possèdent en plus une paroi squelettique, une vacuole et en
général des chloroplastes (fig.3.35).
4.1. Paroi cellulaire, membrane squelettique ou pectocellulosique
4.1.1. Origine et constitution chimique
La membrane squelettique ou pectocellulosique ou encore paroi

cellulaire se forme lors de la mitose (télophase) à partir d’une cloison
phragmoplaste situé dans la région équatoriale de la cellule en division ; à
partir des élaborations de la surface du cytoplasme cellulaire ; à partir des
fuseaux nucléaires qui élaborent un système de cloison.
La constitution chimique de la membrane squelettique varie chez les
organismes vivants.

Figure 3.35 : Cellule végétale eucaryote
On trouve les membranes constituées de cellulose, composés pectiques

(pectose et pectine) et des protéines (glycoprotéines et enzymes) chez les
végétaux supérieurs et certaines algues; de chitine chez d’autres algues et
la plupart des champignons ; de callose dans certaines membranes des
végétaux supérieurs où elle forme la cal.
4.1.2. Structure ((figure 3.36)
Les parois cellulaires végétales sont une épaisseur très variable qui
dépend d’une part du rôle joué par les cellules dans la structure de la plante
et, d’autre part de leur âge.La paroi pectocellulosique est formée de
plusieurs couches qui sont de l’extérieur vers l’intérieur.

Lamelle moyenne
La membrane squelettique qui se forme lors de la mitose par

exemple, constitue la membrane primitive qui deviendra dans les cellules
âgées la lamelle moyenne (substance intracellulaire).
C’est la partie externe, composée par des substances de nature pectique
(ciment intracellulaire) qui assure la cohésion entre les cellules. Elle réunit
les cellules contiguës.
Paroi primaire
Après la mise en place de la membrane primitive, les cytoplasmes

de deux cellules contiguës sécrètent, de part et d’autre, une couche de
cellulose et des composés pectiques qui vont constituer la membrane
primaire. Elle est composée de cellulose, hémicellulose, substances
pectiques, protéinés (glycoprotéines et enzymes). Elle peut aussi contenir
de la lignine, de la subérine ou de la cutine.
D’habitude, la paroi cellulaire primaire n’a pas une épaisseur
constante partout, mais il existe des zones minces appelées ponctuations
primaires. On note aussi la présence des filaments cytoplasmiques, ou
plasmodesmes, qui connectent les protoplastes des cellules vivantes et qui
sont généralement groupés dans les ponctuations primaires.
Paroi secondaire
Chez certaines cellules, la membrane squelettique garde la structure

primaire. Mais souvent, dans les cellules plus âgées, on peut observer
contre la membrane primaire, un certain nombre des couches dont
l’ensemble forme la membrane secondaire.
Généralement, la formation de la membrane squelettique s’achève avec

une couche tertiaire.Ainsi, l’ordre des constituants de la paroi cellulaire
en allant de la membrane plasmique vers l’extérieur est : membrane
tertiaire, membrane secondaire, membrane primaire et lamelle moyenne.

Figure 3.36. Schéma montrant la membrane plasmique et la membrane

cellulosique des cellules végétales
4.1.3. Communications inter cellulaires
La membrane cellulosique est percée d’orifices divers à travers

lesquels les protoplasmes de deux cellules contiguës peuvent se rencontrer.
Il s’agit entre autre :
- des plamodesmes ou de fins cordons inclus dans une mince perforation

de la paroi. Ils existent dans les cloisons primaires et secondaires.
- des ponctuations vraies se rencontrent dans les cloisons secondaires
et dans les parois épaisses lignifiées ou elles forment des canalicules.
4.1.4. Fonctions
La membrane squelettique assure entre autre : rôle mécanique, rôle

de protection, rôle physiologique et rôle physiologique.

4.2. Vacuoles
4.2.1 Structure
C’est un organite délimité par une membrane appelé le tonoplaste,

remplis d’eau et contenant diverses molécules inorganiques et organiques.
Comme toutes les membranes cellulaires, la membrane vacuolaire

(tonoplaste) transporte les ions de manière sélective, ce qui explique que la
composition de la solution contenue dans la vacuole diffère de celle du
cytosol.
Dans les cellules âgées, la vacuole occupe toute la cellule et

repousse tout le noyau contre la paroi. Elle est remplie par un liquide très
peu visqueux riche en sels minéraux, acides organiques, glucides etc.
La vacuole des végétaux peut occuper même 90% de l’espace

cellulaire. Elle effectue de nombreux échanges avec le cytoplasme.
4.2.2. Rôles des petites vacuoles digestives

- emmagasiner les composés organiques, les ions inorganiques, les
pigments rouge et bleu et les enzymes hydrolytiques ;
- isoler les sous-produits nocifs à la plante ;
- contribuer à la croissance de la plante en absorbant de l’eau, elle
provoque l’allongement de la cellul ;
- former les grains d’aleurone ou matière protéique de réserve.
4.3. Plastes
Les plastes sont des organites cellulaires présents dans le

cytoplasme des cellules végétales eucaryotes et ils contiennent de l’ADN.
Les plastes ont une structure qui rappelle celle de la mitochondrie :

deux membranes dont une interne et l’autre externe. La membrane interne
présente de nombreux replis appelés thylacoïdes, et un stroma.

On classe d’habitude les plastes différenciés en fonction des pigments

qu’ils contiennent : les proplastes, les chloroplastes, les chromoplastes, les
leucoplastes, les amyloplastes.
Les principaux types de plastes sont les chloroplastes, les

chromoplastes et les leucoplastes.
1. Proplastes
Ce sont des plastes non différenciés que l’on considère comme des
organites à partir desquelles se forment les autres plastes.
2. Chloroplastes
2.1. Structure
Vu au microscope optique, les chloroplastes (figure 3.37) ont la

forme d’un disque ou d’une sphère de 5 à 10 µ de diamètre et de 1 à 3 µ
d’épaisseur. Une cellule peut en contenir jusqu’à 150. Grâce au microscope
électronique, la structure de ces organites a pu être précisée.
Un chloroplaste possède deux membranes, interne et externe, entre

lesquelles se trouve un espace inter - membranaire. L’intérieur du
chloroplaste, appelé stroma, contient les thylacoïdes ou sacs membranaires
aplatis et clos.
Figure 3.37. Structure du

chloroplaste. 1. Membrane
externe ; 2. Espace
intermembranaire ; 3.
externe ; 4. Stroma ; 5.
Lumen du thylakoïde ; 6.
Membrane du thylacoïde ; 7.
Granum ; 8..thylacoïde inter-
granaire (lamelle) ; 9. Grain
d’amidon ; 10. Ribosome ;
11.ADN
Les membranes de thylacoïdes renferment ; 12 .goutelette
la chlorophylle ou le de
pigment
vert des plantes et les caroténoïdes. lipide

La chlorophylle des bactéries photosynthétiques se trouve intégrée à la

membrane plasmique ou aux membranes d’autres organites cellulaires et
non dans les
chloroplastes.
Figure 3.38.
Représentation des
structures de deux
pigments : la
chlorophylle A et B.
La chlorophylle
comporte un noyau
tétra pyrrolique avec
un atome de Mg au
centre et une longue
chaîne de phytol (figure 3.37).
Le noyau tétra pyrrolique constitue la partie hydrophile du

chloroplaste et la chaîne phytol la partie lipophile.
Il existe divers types de chlorophylle : a et b pour la majorité des plantes ; c

(Diatomées) et Phéophytes), d (certains rhodophycées), e (quelques
chlorophytes).
2.2. Fonction
Les chloroplastes sont des organites dans lesquels se déroule la

photosynthèse ou la conversion de l’énergie lumineuse en énergie
chimique ou encore assimilation biologique de CO2. La photosynthèse se
résume par la formule 3.6.
La chlorophylle des bactéries photosynthétiques se trouve intégrée à la

membrane plasmique ou aux membranes d’autres organites cellulaires et
non dans les chloroplastes.

Les chloroplastes sont des organites dans lesquels se déroule la

photosynthèse ou la conversion de l’énergie lumineuse en énergie
chimique ou encore assimilation biologique de CO2. La photosynthèse
consiste à rassembler le dioxyde de carbone avec de l’eau cellulaire pour
former le glucose et libérer l’oxygène.
Elle se résume par la formule 3.6 :
Formule 3.6. Equation globale de la photosynthèse
Cette réaction consomme 674 calories par molécule de glucose

synthétisé. Les plastes utilisent pour cela l’énergie lumineuse grâce à leurs
capteurs d’énergie: la chlorophylle et les caroténoïdes.
En réalité, la réaction est complexe et couve plusieurs réactions

qu’on répartit en deux groupes : les réactions de la phase lumineuse ou
photochimiques et les réactions de la phase obscure ou cycle de Calvin.
a) Phase lumineuse
Au cours de cette phase, il y a oxydation de l’eau et réduction du

NADP+. Les éléments qui interviennent sont : l’énergie lumineuse, l’eau,
les transporteurs d’électrons et les enzymes. Les deux derniers se trouvent
dans la membrane de thylacoïdes.
La photolyse de l’eau libère l’oxygène, l’hydrogène et les électrons. Ces
deniers sont transportés vers le NADP par une succession des réactions
d’oxydoréduction.
La phase lumineuse se résume donc en la formation des ATP et NADPH.
b) Phase obscure
La phase obscure concerne la réduction du CO2. Elle est

indépendante de la présence de la lumière mais sa réalisation dépend des
réactifs de la phase lumineuse. Elle se déroule dans le stroma. Le tableau
3.4 reprend les principales réactions de la photosynthèse.
Tableau 3.6. Résumé des principales réactions de la photosynthèse
2.3. Photosynthèse et respiration (figure 3.39).

Les principaux faits se rapportant à la photosynthèse et à la
respiration peuvent se résumer comme au tableau 3.7
Tableau 3.7. Comparaison entre la photosynthèse et la respiration sur le

plan métabolique
N° PHOTOSYNTHESE RESPIRATION
1 Se déroule dans les cellules des Se produit dans toue cellule
végétaux verts vivante et active
2 Nécessite la présence de la lumière Sa réalise pendant toute la vie de
pour sa réalisation la cellule le jour et la nuit
3 Les réactifs de base sont : l’eau et le Les réactifs de base : aliments et
CO2 O2
4 Produit principal : O2 Produits principaux : H2O et CO2
5 Convertit l’énergie solaire en énergie Convertit l’énergie chimique en
chimique chaleur et en énergie utilisable
par l’organisme
PHOTOSYNTHESE (suite) RESPIRATION
6 Il en résulte un gain en poids Il en résulte une perte de poids
7 Il y a production des aliments Il y a dégradation des aliments

Figure 3.39. Comparaison entre le chloroplaste et la mitochondrie. La

comparaison concerne les échanges des molécules produites et
consommées par chacun des organites cellulaires. Source : Cain at. al, 20
2.4. Facteurs externes qui influencent la photosynthèse
La concentration molaire volumique du CO2 atmosphérique ne limite pla

photosynthèse ; in vitro, le taux photo synthétique augmente avec la teneur
du gaz. La disponibilité de l’eau peut restreindre ou accroître la
photosynthèse.
La lumière influe de diverses manières :
- quand l’intensité de l’éclairement augmente, l’intensité de la
photosynthèse augmente aussi ; ainsi les végétaux peuvent réduire de 15
à 25% la concentration atmosphérique diurne de CO2 ;
- la durée de l’éclairement influe sur la photosynthèse. En deçà de la durée
minimale dont les plantes ont besoin, les végétaux vivent de leurs
réserves et certaines plantes entrent en dormance ;
- in vitro, un éclairement ininterrompu de plusieurs jours engendre une
accumulation des produits synthétisés dans les chloroplastes et ralentit la
photosynthèse ;
- la longueur d’onde de la lumière influe sur les plantes in vitro et non en
milieu naturel.
Il existe un lien étroit entre la lumière et la température. Plus cette dernière
augmente, plus elle favorise la photosynthèse.

2.5. Sort des produits de la photosynthèse
Les glucides formés dans les chloroplastes fournissent à la plante

entière les éléments nécessaires à la synthèse des principales molécules
organiques de la cellule. Environ 50% de la matière organique issue de la
photosynthèse servent de combustible à la respiration cellulaire dans les
mitochondries. Les cellules vertes étant les seules autotrophes, le reste de
la plante se nourrit des molécules organiques qui lui parviennent des
feuilles par les nervures.
Chez la plupart des plantes, les glucides quittent les feuilles sous la
forme de saccharose. Ce dernier, par diverses voies métaboliques, se
transforme en d’autres glucides comme l’amidon, la cellulose etc.
En 24 heures, la plupart des plantes fabriquent plus de matières

organiques qu’elles n’en ont besoin pour la respiration et la photosynthèse.
Le surplus est stocké sous forme d’amidon, de lipides et des protéines
emmagasinés dans les différentes parties de la plante.
2.6. Conclusions
Les végétaux photosynthétiques et les procaryotes
chimiosynthétiques sont les seuls organismes capables de fixer l’énergie
solaire et de fabriquer les molécules organiques simples qui sont les
matériaux de base du vivant. On les qualifie d’autotrophes ou de
convertisseur d’énergie. Tous les autres organismes dont l’homme
dépendent des autotrophes. On les qualifie d’hétérotrophes.
Ceci montre que le maintien de la vie sur la terre dans les conditions
naturelles est tributaire de la présence des végétaux.
3. Chromoplastes
Ce sont des plastes qui synthétisent et accumulent les pigments

caroténoïdes (pas de chlorophylle) dont le carotène est le type.

Ils (caroténoïdes) confèrent aux fleurs, fruits, des feuilles et racines

une coloration particulière. Celle – ci varie du jaune au rouge (en passant
par orange).
Les chromoplastes n’accomplissent pas des fonctions métaboliques.
4. Leucoplastes
Ce sont des plastes sans pigments, ce qui suggère une localisation

dans les racines et les tissus non photosynthétiques. Ils peuvent se
spécialiser pour stocker des réserves d’amidon, de lipides ou de protéines,
ils sont respectivement appelés amyloplastes, oléoplastes ou
protéinoplastes.
Ils ne possèdent ni pigments ni système élaboré de membranes

internes. Certains leucoplastes, appelés amyloplastes, synthétisent
l’amidon, alors que d’autres sont probablement capables de produits
diverses substances, comme des huiles et des protéines.
5. CANCER
Le cancer dérive de la transformation d’une cellule normale en

cellule cancéreuse (figure 3.40). Les causes sont nombreuses (voir ci-
dessous). Celles-ci échappent aux mécanismes normaux de régulation du
cycle cellulaire.
Deux propriétés caractérisent les cellules cancéreuses. Premièrement, elles
se reproduisent à l’encontre des contraintes normales ; cela signifie
qu’elles sont insensibles à l’inhibition de contact et que le point de
restriction de la phase G1 ne signifie rien pour les cellules tumorales.
Deuxièmement, elles envahissent et colonisent les territoires normalement
réservés à d’autres cellules. La combinaison de ces deux caractères rend le
cancer dangereux.
Normalement, le système de défense de l’organisme détruit la cellule
rebelle au début de sa transformation pour l’état prolifération.

Mais si la cellule rebelle échappe au système immunitaire, elle prolifère au

point de former une tumeur ou néoplasme (= une masse anormale de
cellules logée à l’intérieur d’un tissu).
On qualifie un cancer de néoplasme bénin lorsque les cellules
néoplasmiques restent groupées en une masse unique et de néoplasme
malin quand les cellules tumorales se propagent et envahissent d’autres
parties de l’organisme où elles vont former des tumeurs secondaires
appelées métastases. Plus les métastases se répandent, plus il est difficile
d’éradiquer un cancer.
On classe aussi les cancers selon le tissu et le type cellulaire dont ils
proviennent. Les carcinomes sont des cancers issus des cellules
épithéliales. Les sarcomes proviennent de tissu conjonctif ou de cellules
musculaires. Les leucémies forment un groupe de cancers qui n’entrent
dans aucune de ces deux grandes catégories ; ils dérivent des cellules
hématopoïétiques et de cellules du système nerveux.
Les causes sont multiples. Une modification dans la séquence de
l’ADN. L’accumulation des mutations de 6 à 10. L’apoptose. Les produits
chimiques carcinogènes dont les aflatoxines B1 utilisés comme additifs
alimentaires provoquent le cancer du côlon ; le benzopyrène provient de la
viande grillée et de la cigarette et est à la base du cancer de l’estomac et
des leucémies ; le méthylcolanthère qui se forme lorsque la viande est cuite
à des températures élevées ; en grande quantité, il développe le cancer ; en
petite quantité, il renforce l’action d’autres substances cancérigènes. Le sel
transforme les nitrates des aliments en nitrites ; ces derniers, en présence
des amines et de l’urée, forment les nitrosurés qui provoquent le cancer de
l’estomac. Les nitrates et les nitrites de soude empêchent la putréfaction
due aux Clostridium ; ils donnent à la viande la couleur rosée ou rouge ;
combinés aux amines dans l’intestin, ils forment les nitrosamines qui sont
des produits cancérigènes. Le diethylestilbestrol est un dérivé des
œstrogènes ; on l’utilise pour produire des poulets à croissance rapide ; il a
une action cancérigène chez les femmes.

Figure 4.38. Schémas montrant le

début et l’évolution du cancer du
sein dans le corps humain. Le
gène responsable de 5 % de
cancer de sein forme héréditaire se
situe sur le chromosome 17.
Source :
Les produits fumés. Les virus à
ADN comme celui de l’hépatite
B, provoque le cancer de foie. Les
papillomavirus engendrent les
cancers cutanés et génitaux. Le
virus à ARN comme les Human T
lymphocytotropic viruses ou
HTLV sont associés au
développement de leucémie et de
lymphomes. La modification dans
le fonctionnement des proto-oncogènes. Les déséquilibres hormonaux
peuvent provoquer le cancer de sein. Les radiations émises par le soleil
peuvent provoquer le cancer de la peau. Les radiations radioactives
provoquent le cancer de sang. Le tabac est à la base du cancer des
poumons. Les mutations du gène de la prédisposition au cancer (cancers
familiaux : colon, sein). L’apparition précoce de la menstruation et
ménopause tardive. L’absence de grossesse ou première grossesse à un âge
avancé. L’absence de période d’allaitement ou de courte durée. Les
antécédents personnels et familiaux constituent les facteurs de risque du
cancer de sein.

Tableau 3.8. Probabilité de cancer des individus aux Etats–Unis selon Klug
at. al 2006 (modifié).
Localisation Sexe 0 à 39ans 40 à 59 60 à 79 De la

du cancer ans ans naissance
à la mort
Sein Femme 1 sur 235 1 sur 25 1 sur 15 1 sur 8
Prostate Homme 1 sur 1 sur 53 1 sur 7 1 sur 6
10000
Poumons et Homme 1 sur 3300 1 sur 92 1 sur 17 1 sur 13
bronches Femme 1 sur 3180 1 sur 120 1 sur 25 1 sur 17
Colon et Homme 1 sur 1500 1 sur 124 1 sur 29 1 sur 18
rectum Femme 1 sur 1900 1 sur 149 1 sur 33 1 sur 18
Tout site Homme 1 sur 62 1 sur 12 1 sur 3 1 sur 2
confondu Femme 1 sur 52 1 sur 11 1 sur 4 1 sur 3
Les cancers les plus meurtriers par ordre décroissant sont le

cancer du poumon, du sein, de la prostate et du colon. Le tableau 4.4 donne
les probabilités de quelques types de cancer. Il existe des tests génétiques
pour diagnostiquer les différents cancers. Un test génétique négatif
n’exclue pas le risque de développer un cancer. Une femme dont le résultat
du test génétique est négatif a toujours un risque de 12 % de développer ce
cancer.

Question de révision
25. Expliquez pourquoi la plupart des cellules ont des dimensions

microscopiques.
26. Toutes les cellules microbiennes ont des structures communes, telles
que la membrane cytoplasmique, les ribosomes et (généralement la paroi
cellulaire. Deux types de structures cellulaires son reconnus : les
procaryotes et les eucaryotes. Les virus ne sont pas des cellules, mais
dépendent des cellules pour leur réplication.
 En observant l’intérieur d’une cellule, comment pourriez-vous
définir s’il s’agit d’une cellule eucaryote ou procaryote ?
 Quelle fonction importante les ribosomes remplissent-ils dans une
cellule
27. Expliquez pourquoi les personnes alcooliques sont susceptibles d’avoir

beaucoup plus de RE lisse que les abstèmes (qui ne boivent pas d’alcool).
28. L’eau est une ressource précieuse et on dit que l’approvisionnement en

eau diminue. Le dessalement de l’eau de mer (élimination des sels de
l’eau) est envisagé comme solution au problème. Pourquoi ne doit-on pas
boire d’eau salée ?
29. Une petite molécule d’ARN présente la structure suivante :
AGGCGCCGACUCUACU.
1. Quelle séquence d’ADN donnerait naissance à cette molécule
d’ADN après sa transcription?
2. Si la molécule était un fragment d’ARNt contenant l’anticodon CGA,
quel serait le codon correspondant?
3. Si la molécule était une partie interne d’un message, quelle séquence
en acides aminés résulterait de sa traduction ?

CHAPITRE 4.Virus, viroïdes et prions
1. Introduction
La cellule, telle qu’elle a été décrite (chap.3), constitue la plus
petite entité biologique du vivant. Dans la Biosphère, on trouve différents
organismes qui de structure ou de fonction ressemblent à la cellule et ou lui
sont tout à fait différents .Les ressemblances reposent sur la structure, les
fonctions et ou les deux à la fois. Tandis que les différences portent sur la
perte ou l’enrichissement de certaines caractéristiques cellulaires. Ce qui
entraîne l’apparition de nouvelles propriétés. Qu’on se réfère à
l’émergence des niveaux d’organisation biologique. Il en résulte
l’existence des organismes très variés.
Ce chapitre est consacré aux structures qui dans leur majorité, ne
possèdent pas beaucoup de caractéristiques cellulaires et que les
biologistes ne considèrent pas comme des organismes vivants. Les virus,
les viroïdes et les prions font partie de ces structures.
Outre le fait que certaines de ces particules provoquent des maladies
chez l’homme, les animaux, les végétaux et chez les autres organismes
vivants, leur étude se révèle importante par leur structure. Ils contribuent
donc à la compréhension des mécanismes de l’évolution des systèmes
vivants. Leur étude est du domaine de la biologie cellulaire et occupe une
place importante en génie génétique.
2. Virus
2.1. Historique
En 1892, le biologiste russe Dmitri Ivanovsky a montré que l’agent
responsable de la maladie de la mosaïque du tabac était filtrable.
Pour Mayer (1883), ce sont les bactéries de dimensions réduites et
invisibles au microscope qui causaient la maladie.
Plus tard en 1898, le microbiologiste hollandais Martinus Beijerinck
postula l’existence d’une particule bien plus petite et plus simple que la
bactérie et doué de la capacité de se multiplier.
En 1935, Wendel STANLEY parvint à cristalliser la particule
responsable de la mosaïque du tabac qu’on appelle aujourd’hui virus ou
virion.
On connaît actuellement divers types de virus, et la discipline

biologique qui s’en occupe porte le nom de virologie. Les virus ne sont pas
des cellules, mais constituent une classe majeure de micro-organismes. Ils
sont dépourvus de nombreuses caractéristiques propres aux cellules, et en
particulier ne sont pas des systèmes dynamiques, à l’opposé des cellules
qui peuvent absorber des nutriments et rejeter des déchets. Au contraire,
les particules virales sont des structures stables et statiques incapables de
modifier ou de remplacer leurs constituants. Les virus sont bien plus petits
que les cellules, et leur diamètre est de l’ordre de 100 nanomètres (nm).
L’unité commune de mesure pour les virus est le nanomètre, qui est le
millième d’un micromètre. Un des plus grands virus (Smallpox) mesure
200 nm de diamètre ; à l’oppose, un des plus petits virus (Poliovirus) n’a
que 10 nm de diamètre (0.010 μm).
C’est en 1953 que LWOFF a énoncé les trois caractères
fondamentaux faisant des virus des entités originales :
- les virus ne contiennent qu’un seul type d’acide nucléique (ADN ou
ARN) qui constitue le génome viral ;
- les virus se reproduisent à partir de leur matériel génétique et par
réplication ;
- les virus sont doués de parasitisme intracellulaire absolu.
Les virus sont des entités de petite taille qui ne peuvent pas se
reproduire seuls. Ils sont dépendants de cellules vivantes pour leur
multiplication et sont donc des parasites intracellulaires obligatoires.
C’est seulement au cours de l’infection que le virus acquiert la
propriété clé d’un être vivant : la reproduction.
A la différence des cellules, les virus n’ont pas de capacités métaboliques
intrinsèques. Bien qu’ils possèdent leur propre génome (ADN ou ARN),
ils n’ont pas de ribosomes et, de ce fait, ils dépendent totalement du
mécanisme cellulaire de synthèse protéique de leur hôte.
Les virus peuvent exister sous une forme extracellulaire ou
intracellulaire. Dans la forme extracellulaire, un virus est une particule qui
contient de l’acide nucléique entouré de protéine et dans certains cas,
d’autres macromolécules.

La particule virale aussi appelée virion, est métaboliquement inerte

et n’accomplit pas de fonctions respiratoire ou biosynthétiques. Le virion
est la structure par laquelle le génome viral passe d’une cellule, dans
laquelle il a été produit, à l’autre, où l’acide nucléique viral peut être
introduit. Une fois dans la nouvelle cellule, l’état intracellulaire est initié.
Les virus infectent tous les types cellulaires, y compris les cellules
microbiennes. De nombreux virus provoquent des maladies chez les
organismes qu’ils infectent.
Les virus sont les parasites les plus élaborés. Les maladies
provoquées par des virus chez les humains sont nombreuses et nous sont
bien trop familières : la varicelle, la grippe, certains types de pneumonies,
la polio, la rougeole, la rage, l’hépatite, la variole, le rhume banal, la fièvre
hémorragique d’Ebola et bien d’autres encore.
Puisque les virus ne peuvent ni se développer ni se reproduire sans

aide, ils ne sont pas considérer comme des organismes vivants. Pour
survivre, un virus doit infecte une cellule hôte et détourner la machinerie
interne de celle-ci afin de faire synthétiser ses propres protéines et dans
certains cas, répliquer son matériel génétique. Lorsque les virus qui
viennent d’être fabriquer sont libérés, le cycle viral recommence.
En définitive, à l’aide de quelques gènes, les virus peuvent altérer et
modifier les programmes de fonctions intracellulaires à leur profit, avec
pour objectif final de transformer l’organisme infecté en agent
contaminant, capable de propager l’infection et d’assurer la survie du virus.
Dans la cellule, ils détournent à leur profit la machinerie cellulaire

ce qui explique qu’ils sont souvent pathogènes. En dehors des cellules, ce
sont des structures acellulaires constituées par un matériel génétique :
ADN ou ARN (mais pas jamais les deux) et par une coque protéique ou
capside virale.
Les virus se caractérisent par l’absence des structures cellulaires

essentielles comme la membrane plasmique, l’hyaloplasme ou les
ribosomes.

La nécessité de la « machinerie cellulaire » d’une cellule hôte pour

se reproduire. Hors des cellules hôtes c’est un simple assemblage de
macromolécules.
Les virus hors de la cellule sont appelés virions. Il comporte une
nucléocapside protéique, parfois doublée d’une membrane.
2.2. Structure
Un virus type est constitué d’une enveloppe protéique (coque ou

capside) délimitant une partie centrale qui contient le matériel génétique.
L’enveloppe protège le virus de son environnement et lui permet de
s’accoler ou même de pénétrer dans des cellules hôtes spécifiques.
Organisme non cellulaire de la taille inférieure à 1000 Ǻ, un virion

a la forme d’une particule comprenant une boîte ou capside entourant une
molécule unique d’acide nucléique (figure 4.1).
Figure 4.1. Structure du phage T
Les virus peuvent exister sous forme

extracellulaire ou intracellulaire.
En état extracellulaire(en dehors de l’hôte), la
particule virale comporte un acide nucléique
entouré des protéines, est métaboliquement inerte
et n’accomplit pas de fonctions respiratoire ou
biosynthétique.
L’état intracellulaire commence quand
l’acide nucléique du virus pénètre dans une cellule hôte.
La capside (coque) se présente sous différentes formes : bâtonnet
(virus de la mosaïque du tabac) ; polyédrique (adénovirus) ; hélicoïdale
(virus de la grippe) ; complexe (phage T4).
L’acide nucléique peut être un ADN ou un ARN. Dans le dernier
cas, une enzyme spécifique, la transcriptase inverse, permet la
transcription rétrograde de l’ARN du virus en ADN. Par la suite, l’ARN
polymérase de l’hôte transcrit l’ADN viral en molécule d’ARNm et ARN
du rétrovirus.

2.3. Virus nu et virus enveloppé
Figure 4.2.
Comparaison d’un
virus nu et d’un
virus enveloppé. De
nombreux virus
sont enveloppés,
car ils recouverts par la membrane cytoplasmique de l’hôte lorsqu’ils sont

libérés.
Les structures des virus sont assez diverses, variant en taille, en
morphologie et en composition chimique. L’acide nucléique du virion est
entouré par une structure protéique appelée capside. Par comparaison, les
cellules bactériennes ont généralement un diamètre supérieur à 1000nm
(1nm= 10-9 mètres).
Celle-ci est constituée souvent de plusieurs sous-unités ou capsomères.

Le complexe capsomère et acide nucléique forme une nucléocapside
virale. Certains virus ne sont constitués que de nucléocapsides. Ils sont
qualifiés des virus nus.
D’autres par contre, ont une nucléocapside entourée d’une ou de deux
couches lipidiques, riches en protéines. Ces virus sont dits enveloppés.
Ainsi l’enveloppe virale consiste en une double couche des lipides ancrés
des protéines (les glycoprotéines). Les lipides proviennent des membranes
de l’hôte mais des protéines sont codées par les virus.
2.4. Caractéristiques générales de la réplication virale
Pour qu’un virus puisse se répliquer, il doit conduire un hôte

cellulaire vivant à synthétiser les composants essentiels nécessaire à la
reproduction d’autres virions.

Ces composants doivent alors être assemblés en de nouveaux

virions qui vont sortir de la cellule pour en infecter d’autres.
Les différentes phases de ce processus de réplication peuvent être classées
en cinq étapes.
1. L’attachement (absorption) du virion à une cellule hôte sensible.
2. La pénétration (injection) du virion ou de son acide nucléique dans la
cellule.
3. La synthèse de l’acide nucléique et des protéines par le métabolisme
cellulaire rédigé par le virus précocement lors de l’infection. Plus
tardivement dans l’infection, les protéines structurales, qui sont des
sous –unités de la capside virale, sont synthétisées.
4. L’assemblage des capsomères (et des composants membranaires
pour les virus enveloppés) et le remplissage des nouveaux virions par
l’acide nucléique.
5. Libération des virions matures de la cellule.
Reconnaissance et pénétration dans la cellule
Le virion étant une structure inerte, la rencontre avec la cellule qu’il
infecte est aléatoire. Mais chaque virus reconnait de manière spécifique
certaines catégories de cellules.
Chez les animaux, les virions peuvent entrer en contact avec leurs cellules
cibles par les voies respiratoires, sanguines, urinaires, digestives ou
reproductives. Une fois fixé sur la cellule hôte, le virion injecte son ADN
ou ARN ou pénètre par endocytose comme le virus de la grippe ou le VIH.
2.4.1. Forme virulente ou infections lytiques (Figure 4.3)
Quand un virion (a) s’attaque à un hôte (b) : une bactérie ou une

cellule quelconque) :
- il injecte la molécule de l’acide nucléique seul dans la cellule hôte ; la
capside reste à l’extérieur de la cellule (c) ;
- l’acide nucléique injecté inhibe la synthèse de l’acide nucléique de la
cellule hôte et
- détourne à son profit le métabolisme cellulaire (d), se multiplie et
réforme des virions identiques aux premiers (e) ;

- la cellule hôte se lyse. On parle de la forme virulente du virus ou virus

lytique.
Figure 4.3. Cycle de vie d’un bactériophage
Le nouveau virion ainsi libéré s’attaque à d’autres cellules hôtes et

le cycle recommence.
2.4.2. Lysogénation ou Infection latentes (Figure 4.4)
Ici l’acide nucléique du virus s’incorpore à celui de la cellule hôte et

se multiplie à chaque fois que la cellule hôte se divise. Il ne provoque pas
la mort de l’hôte. On parle de la lysogénation. C’est la forme tempérée ou
phage tempérée.
Figure 4.4. Reproduction du virus par lysogénation. Ici on montre les

événements au niveau des acides nucléique.1 : après injection de l’ADN
viral, la cellule hôte contient son propre ADN (à gauche et celui du virus (à
droite). 2 : L’ADN viral se soude à l’ADN de la cellule hôte.3 : la première
division mitotique de la cellule hôte donne deux cellules filles identiques à
la cellule mère. Le même mécanisme se reproduit à la deuxième (4) et
troisième (5) mitose ; etc.

2.5. QUELQUES VIRUS PARASITES DES ANIMAUX (Figure 4.5)
2.5.1. VIRUS A ADN.
.2.5.1.1 Papovaviridae
Les Papillomavirus humain (HPV) sont des virus à ADN nu
Infection : verrues et condylomes génitaux ; Les HPV 16 et 18 induisent le
cancer du col de l’utérus.
2.5.1.2. Adenoviridae
La famille des Adenoviridae constitue un groupe d’importants
virus icosaédrique à ADN bicaténaire linéaire. Les Adénovirus sont
responsables d’affections bénignes ou latentes au niveau de l’arbre
respiratoire.
Infection : conjonctivite, bronchite, diarrhée, pneumopathie.
2.5.1.3. Hepadnaviridae
Le virus de l’hépatite B (HBV) est enveloppé avec une

nucléocapside icosaédrique. Son génome d’ADN est double brin.
Réservoir : homme ; transmission par contact du liquide corporelle de la
personne infectée.

Figure 4.5. Diversité des virus animaux. Formes et tailles relatives des
virus de vertébrés des principaux groupes taxinomiques ; (a) = virus a
ADN et (b) = virus a ARN. Source : Madigan et Martinko, 2007.
2.5.1.4. Herpesviridae (HHV1 à HHV8)
La famille des Herpesviridae est composée de virus enveloppé à

ADN bicaténaire qui sont responsables de nombreuses maladies animales
et humaines comme les boutons de bouton de fièvre (herpès labial), herpès
génital, varicelle et zona. L’une des caractéristiques des Herpesviridae est
la capacité à rester latent dans l’organisme pendant des périodes de temps
parfois très longues puis redevenir actifs à la faveur de conditions de stress
2.5.1.5.Poxviridae
La famille de Poxviridae est composée de virus qui sont parmi les

plus grands et les plus complexes au plan structural. La taille de la
particule virale mesurée est de 400nm (0,4μm). Ils sont également
remarquables dans la mesure où ces virus à ADN se répliquent dans le
cytoplasme cellulaire.

Une cellule infectée par ce type de virus montrera donc une activité
de réplication hors noyau, chose qui, par ailleurs, n’existe normalement
que dans certaines organelles de la cellule eucaryote.
L’othopoxvirus cause la variole.
2.5.2. Virus animaux à ARN monocaténaire positif
Plusieurs virus animaux à ARN positif sont responsables de maladies chez

l’homme et d’autres animaux, comme les poliovirus, ou rhinovirus, les
agents du rhume, ou encore les coronavirus qui sont la cause de syndromes
respiratoires comme le SRAS, Covid 19, ainsi que le virus de l’hépatite A
2.5.2.1.Picornaviridae
Le poliovirus est un virus icosaédrique dont la capside est formée

par l’assemblage de 60 capsomères, chacun étant constitué de quatre
protéines virales distinctes. Le génome viral est une molécule d’ARN
monocaténaire linéaire de7440 nucléotides.
Les virus de cette famille provoquent la conjonctivite, la
poliomyélite (Poliovirus), encéphalites, hépatite A, rhume banal.
2.5.2.2. Coronaviridae
A l’instar du poliovirus, les coronavirus sont des virus à ARN

monocaténaire de polarité positive qui se répliquent dans le cytoplasme des
cellules infectées.
Cependant, ces virus sont plus grands et ils présentent quelques
différences dans leur stratégie de réplication. Chez les humains, plusieurs
coronavirus sont responsables de différentes affections respiratoires dont
les manifestations vont du simple rhume à des maladies graves comme le
SRAS (syndrome respiratoire aigu sévère) qui occasionne une forme de
pneumonie mortelle. Covid-19 ?

2.5.2.3. Retroviridae
Les virus de cette famille possèdent un génome diploïde constitué de

deux copies d’un ARN monocaténaire (simple et linéaire) de polarité
positive. La particule virale contient en plus un certain nombre d’enzyme,
dont une transcriptase inverse, une endonucléase et une intégrase
Ces virus ont une enveloppe à nucléocapside cubique. Chaque
nucléocapside contient deux copies du génome d’ARN linéaire, simple
brin, de polarité positive. Ils ont la capacité de faire revenir (rétro) leur
génome d’ARN à un pro virus à ADN double brins qui devient partie
intégrante du génome de la cellule hôte.
En réalité, une des deux copies du génome est convertie en ADN par
la transcriptase inverse du virus puis intégrée au génome de l’hôte. Cet
ADN de nature bicaténaire et linéaire est synthétisé dans le cytoplasme de
la cellule au niveau du nucléoïde viral.
Ceci est dû aux produits des gènes de la région pol, notamment une
transcriptase inverse, une endonucléase et une intégrase. Ces virus
provoquent entre autre le SIDA.
VIH et SIDA
Le plus néfaste des déficits immunitaires acquis est le syndrome
d’immunodéficience acquise (SIDA). Cette maladie affaiblit le système
immunitaire en détruisant les lymphocytes T auxiliaires.
Biologie du VIH
Le virus du SIDA, appelé virus de l’immunodéficience humaine
(VIH), est transmis par le sang et les sécrétions de l’organisme notamment
le sperme et les sécrétions vaginales. Il pénètre dans l’organisme par
l’intermédiaire de transfusion sanguine ou aiguilles souillés par le sang
contaminé, ainsi qu’au cours des rapports sexuels non protégés. Il se
transmet aussi par le placenta d’une mère infectée à son bébé.

2.5.3.Virus animaux à ARN monocaténaire négatif : la rage, la grippe

et autres virus apparenté
Un certain nombre de virus animaux possèdent un génome
constitué d’ARN monocaténaire de polarité négative.
2.5.3.1.Rhabdoviridae
L’un des agents pathogènes les plus redoutables parmi les virus à
ARN monocaténaire négatif est sans doute le virus de la rage qui infecte
les animaux et l’homme. Chaque année, on ne dénombre pas moins de
30000 cas de rage humaine (la plupart mortels) à travers le monde
auxquels il faut ajouter un nombre incalculable de cas chez les animaux
domestiques et sauvages.
2.5.3.2. Orthomyoviridae
Les Orthomyoviridae constituent une autre famille de virus à ARN

monocaténaire négatif, dont l’un des représentants pathogène pour
l’homme est le virus influenza (virus de la grippe).
2.5.3.3.Filoviridae
Ce sont des virus enveloppés et forment des structures en bâtonnet,

voir des filaments ramifiés pouvant atteindre 14 nm de long et 80 nm de
diamètre. Transmission animale, inter humaine (salive, expectoration,
sang). Fièvre hémorragique de Marburg (1967) et d’Ebola (Yambuku,
1976, Kikwit (1995), Beni (2018-2021), Nzara / Soudan (1976 et 1979).
Réservoir inconnu.
Le virus d’Ebola appartient au genre Ebolavirus et comprend actuellement
cinq types : Ebolavirus Zaïre, Ebolavirus Soudan, Ebolavirus Reston
(USA), Ebolavirus Forêt de Taï (Coote d’Ivoire), Ebolavirus Bundibugyo
(Ouganda). Ces virus sont apparentés au virus de Marbourg (Allamagne).

La figure (4.6) montre les relations phylogénétiques de ces virus et leur

histoire. Ebola virus Zaïre est le plus virulent de tous ; tandis
qu’Ebolavirus Reston serait le moins virulent.
Figure 4.6. Relations phylogenétiques entre les vrirus à fièvre

hémorragique chez l’homme.
Les Paramyoviridae constituent une autre famille de virus à ARN

monocaténaire négatif, dont certains membres sont d’importants
pathogènes humains comme le virus de la rougeole ou le virus des
oreillons.
3. Proto- oncogènes et virus oncogènes

A l’état normal, les organismes eucaryotes possèdent des gènes
appelés proto-oncogènes (du grec proto = premier et onkos = masse).
Ces gènes codent des protéines qui ne sont pas encore toutes connues mais
qui joueraient un rôle physiologique très important au niveau de la
croissance cellulaire et de la différentiation.
Un proto-oncogène peut se transformer à un virus oncogène par un
mécanisme que l’on ne connaît pas encore bien.
Les virus oncogènes peuvent causer le cancer chez les animaux. On
y trouve des Rétrovirus, des Papovavirus, des Adénovirus et des Herpès
virus.
Les virus oncogènes transforment la cellule en intégrant leur
génome à l’ADN de l’hôte.
On a identifié un certain nombre de gènes viraux directement

impliqués dans le déclenchement des phénomènes cancéreux dans la
cellule. Ces gènes appelés oncogènes ou gènes qui provoquent le cancer,
n’appartiennent pas uniquement aux virus oncogènes ou aux cellules
tumorales. Ils existent aussi dans des cellules normales chez de
nombreuses espèces.
On pense que les oncogènes ou proto-oncogènes (lorsque la cellule
se trouve dans un état non cancéreux) sont des gènes clés de la régulation
de la croissance de la différentiation cellulaire. Quand les proto-oncogènes
échappent aux mécanismes régulateurs normaux, ils provoquent la
formation des tumeurs.
4. Viroïdes
Plus petits que les virus, les viroïdes sont des minuscules molécules
d’ARN simple brin, circulaire et longues de quelques centaines de
nucléotides. Cet ARN est sans extrémité libre, est en forme de bâtonnet
dont les 2/3 de nucléotides sont appariés (figure 4.7) et ne code aucune
protéine. Il est donc dépendant de l’hôte. La forme extracellulaire du
viroïde est un ARN nu.
Figure 4.7. Structure d’un viroïde montrant un ARN circulaire simple brin
sous la forme d’une structure double brin au niveau des bases
complémentaires (traits verticaux).
Ils causent des maladies chez les végétaux. Le viroide entre dans la plante
par une blessure d’un insecte ou mécanique. Il se réplique dans le noyau
cellulaire de l’hôte par une ARN polymérase de la plante.
On ignore encore les mécanismes par lesquels les viroïdes induisent des
maladies chez les plantes.
5. Prions
Les prions (Small Proteinaceus Infectious particles) sont des
protéines auto – réplicatives qui ne possèdent pas des structures
cellulaires.

La protéine du prion (PrP) est une version anormale d’une protéine

normale qui est synthétisée dans les neurones et qui est présente dans les
cerveaux des animaux adultes. La protéine normale, non infectieuse,
comporte les hélices α tandis que la protéine anormale contient les feuillets
plissés β. Quand une protéine PrP normale, entre en contact avec une
protéine anormale, elle prend la conformation normale et peut à son tour
transmettre cette conformation à d’autres protéines normales. Ce mode de
changement et de transformation sont répétitifs comme dans une réaction
en chaîne. Le gène de la protéine PrP humaine est localisé sur le
chromosome 20.
Agents transmissibles non conventionnels, les prions causent
diverses maladies notamment les encéphalopathies spongiformes
transmissibles (EST). On les qualifie de spongiformes parce qu’après la
mort du sujet, le cerveau semble souvent criblé de trous qui lui donnent un
aspect spongieux. Ces maladies sont transmissibles telles que le kuru, la
maladie de Creutzfeldt – Jacob chez l’homme et la maladie dite « de la
vache folle » chez les bovins d’élevage. La durée de l’incubation chez la
vache est de 5 à 6 ans ; chez l’homme elle va de 10 à 35 ans.
Ils se transmettent par injection de tissu infecté dans le cerveau d’un
receveur (traitement par hormone de croissance extraite de l’hypophyse de
cadavre humain); par transformation des tissus, en particulier la
nourriture ; par greffes de cornées provenant des cadavres ; par instruments
de neurochirurgie contaminés (électrodes dans le cerveau) ; par mutation
du gène de la protéine prion endogène dont la mutation 200 (Glu → Lys) ;
la mutation 178 (Asp → ASN) ; la mutation 102 (Pro → Leu) et la
mutation 117 (Ala → Val). Elles sont autosomales dominantes, mais
toutes n’induisent pas toujours un état pathogène.
Il n’existe pas de traitement pour ces maladies. Leurs domaines d’études
sont la microbiologie, la virologie et la biochimie.

Auto-évaluation
30. Complétez ce tableau
N° Virus Pathologie humaine

1 Cancer du col de l’utérus
2 Condylomes génitaux
3 Hépatite B
4 Varicelle
5 Othopoxvirus
6 Poliomyélite
7 Ebola virus Zaïre
8 Rage
9 VIH
a) Comparez les modes de transmission du Virus d’Ebola et celui de VIH.

b) Par quels mécanismes ces modes de transmission fonctionnent-ils ?

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Cours de Biologie Générale Pour Étudiant Version Finale 1

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Cours de Biologie générale I (2022-2023) LO SB UCC 1

Cours de Biologie générale I

Intitulé du cours : Biologie générale 1

La Biologie joue un rôle très important dans notre société actuelle. En

Prof. José Justin Mbimbi Mayi Munene

Chapitre 2. Constituants chimiques du vivant ou chimie de la cellule

Ce cours constitue une introduction aux sciences de la vie, qui prépare

Prof. José Justin Mbimbi Mayi Munene

L’objectif spécifique consiste à fournir le plus d’information et d’outils qui

Prof. José Justin Mbimbi Mayi Munene

Prof. José Justin Mbimbi Mayi Munene

CHAPITRE 1. Introduction générale

Le mot biologie dérive de deux racines grecques bios signifiant vie

Le but principal de la biologie est l’approfondissement des

1.2. Etres vivants, objets de la biologie

Dès 1801, Lamarck propose de séparer nettement les productions de

Tous les êtres vivants sont classés en trois domaines :

 les bactéries avec le seul règne d’eubactéries;

Prof. José Justin Mbimbi Mayi Munene

1.3. Caractéristiques communes à tous les organismes vivants

1.3.1. Organisation structurelle ou Niveaux d’organisation structurale

L’organisation biologique repose sur une hiérarchie des niveaux

Diagramme 1.1. Évolution des niveaux d’organisation des unités

Le vivant pluricellulaire présente une structure ordonnée résultant des

Tout au bas de cette organisation hiérarchique, on trouve le niveau

A ce niveau, de minuscules particules de matière, les atomes (monde

Ces molécules s’organisent à leur tour en organites ayant un rôle

Prof. José Justin Mbimbi Mayi Munene

Ces derniers font partie intégrante de la cellule qui est l’unité

La biologie cellulaire est la discipline qui l’étudie (cfr chapitre 3).

Certains êtres vivants sont constitués d’une seule cellule (unicellulaire

Chez les organismes complexes comme les êtres humains, le niveau

Le tissu est un groupe de cellules semblables qui assurent ou remplissent

L'histologie est la science qui analyse la composition et le rôle spécifique

L’organe est un regroupement de plusieurs tissus différents

Prof. José Justin Mbimbi Mayi Munene

Outre le système cardiovasculaire, l'organisme comporte les

Si l’on prend en compte le milieu dans lequel vivent les organismes, on

La communauté, le milieu abiotique (non vivant) et leurs interactions

L'écologie s'intéresse aux rapports qu’établissent d'une part les organismes

Prof. José Justin Mbimbi Mayi Munene

Le concept écosystème est une notion abstraite : l’association d’un

1.3.2. Fonctions vitales d’être vivant ou caractéristiques des systèmes

Les êtres vivants doivent se maintenir dans leurs limites, bouger,

1. Maintien des limites

Tout organisme vivant doit maintenir des limites entre son

Les organismes vivants absorbent ou fabriquent les aliments dont ils

Les aliments sont assimilés et deviennent la structure même de l'organisme

Cette fonction comporte notamment l’alimentation, la digestion, la

La digestion est le processus de dégradation des aliments en

Dans un organisme unicellulaire comme l’amibe, c’est la cellule

Le terme métabolisme (« changement d’état) englobe toutes les

Le métabolisme comprend la dégradation de certaines substances en

La respiration cellulaire peut se faire en présence d'oxygène (aérobie) ou

L’excrétion est l’élimination des excréta, ou déchets de l’organisme.

Pour fonctionner correctement, le corps doit se débarrasser des substances

Chez les humains, plusieurs systèmes participent à la fonction d’excrétion.

La reproduction s’effectue au niveau cellulaire et au niveau de

De nombreux organismes unicellulaires, telles les bactéries, se reproduisent

Les tournesols se reproduisent quand leurs fleurs génèrent des graines

La croissance est l’augmentation de volume d’une partie du corps ou

Pour qu’une véritable croissance se produise, il faut que le rythme des

Les êtres vivants s’adaptent à leur environnement par le processus