L1

Cours de Biologie Cellulaire

Cours 1 – 2019/2020

Professeur Claire Legay

Email: claire.legay@parisdescartes.fr
Pièce H444, 4ème étage

Université Paris Descartes, UFR Biomédicale

COURS DE L1 BIOLOGIE CELLULAIRE

I. Les organites cytoplasmiques et la compar@menta@on fonc@onnelle
I.1 Les ribosomes, les polyribosomes et la traducLon de l’ARNm
I.2 Le reLculum endoplasmique rugueux
I.3 L’appareil de Golgi
I.4 Les lysosomes et les peroxysomes
I.5 Les mitochondries
I.6 Le reLculum endoplasmique lisse

II. Le cytosqueleBe
II.1 OrganisaLon générale
II.2 Les microfilaments
II.3 Les microtubules
II.4 Les filaments intermédiaires
II.5 Les cils et les flagelles
II.6 Un exemple de mouvement : la contracLon musculaire
II.7 Le centrosome

III. Le cytoplasme
IV. Le trafic intracellulaire
IV.1 Rappel sur les voies de synthèse, maturaLon et dégradaLon des protéines
IV.2 Le triage et l’adressage des protéines
IV.3 Les contrôles de qualité
IV.4 Les vésicules impliquées dans l’endocytose, l’exocytose et la dégradaLon des protéines

V. La matrice extracellulaire

VI. La communica@on cellulaire
VI.1 Les différents modes de communicaLon
VI.2 Les signaux de communicaLon
COURS DE L1 BIOLOGIE CELLULAIRE

I. Les organites cytoplasmiques et la compar@menta@on fonc@onnelle
I.1 Les ribosomes, les polyribosomes et la traducLon de l’ARNm
I.2 Le reLculum endoplasmique rugueux
I.3 L’appareil de Golgi
I.4 Les lysosomes et les peroxysomes
I.5 Les mitochondries
I.6 Le reLculum endoplasmique lisse

Rappels

LES FONCTIONS DU NOYAU:

ü RÉPLICATION DE L’ADN
ü TRANSCRIPTION DE L’ADN EN ARN
ü MATURATION DE L’ARNm
ü EXPORT DE L’ARNm

 Cellule eucaryote

Cytoplasme
Noyau

ADN

Unité de TRANSCRIPTION
transcripLon

Introns Exons
Coiffe MATURATION DE L’ARN
ARNm
TRANSPORT

ARNm
TRADUCTION
Protéine

Grandes étapes qui conduisent du gène à la protéine

LA TRADUCTION DES ARNm PAR LE RIBOSOME

LE RIBOSOME EST LE LIEU DE SYNTHÈSE DES PROTÉINES À PARTIR DE L’ARNm

LE RIBOSOME EST CONSTITUÉ D’UNE ASSOCIATION DE PROTÉINES ET D’ARNr

LES RIBOSOMES SONT FABRIQUÉS DANS LE NUCLÉOLE

LES RIBOSOMES SONT DANS LE CYTOPLASME ET ATTACHÉS AUX MEMBRANES
DU RETICULUM ENDOPLASMIQUE RUGEUX (RER)
 HétérochromaLne
à la périphérie

Enveloppe
du noyau

Nucléole

Structure générale du nucléole au sein du noyau (ME)

Le nucléole est le centre de synthèse des ARN 28S, 18S et 5,8S
 5’ ARNr précurseur de 45 S 3’
ppp OH
13.000 nucléoLdes

MODIFICATIONS CHIMIQUES

DégradaLon d’une parLe

COUPURE
de l’ARN

ARNr 18 S ARNr 5,8 S ARNr 28 S

1.900 160 4.700

nucléoLdes nucléoLdes nucléoLdes

Synthèse et maturaLon du précurseur de 45S des ARNr 18S, 5,8S et 28S

3 ARNr

§  5,8 S
§  18 S
§  28 S
 Le Svedberg: DéfiniLon Wikipedia

L e S v e d b e r g , d e s y m b o l e S , e s t u n e
unité de mesure du taux de sédimentation. Elle fut nommée ainsi en
l'honneur du chimiste et physicien suédois Theodor Svedberg (1884-1971),
lauréat du prix Nobel de chimie en 1926 pour ses travaux en chimie des
colloïdes et son invention de l'ultracentrifugeuse.
Le taux ou coefficient de sédimentation d'une particule ou
macromolécule est calculé en divisant la vitesse constante à laquelle la
particule sédimente (en m/s) par l'accélération appliquée (en m/s²). La
vitesse est constante, car l'accélération appliquée par l'ultra-centrifugeuse
(se mesurant typiquement en millions de gravités) est contrebalancée par la
résistance visqueuse du médium (normalement de l'eau) au travers duquel
la particule se déplace. Le résultat a les dimensions d'une unité de temps et
est exprimé en svedbergs. Un svedberg vaut exactement 10-13s.
Le svedberg n'est pas additif : une particule formée de deux particules de
5S n'aura pas un coefficient de sédimentation de 10 S (le
ribosome et ses deux sous-unités rassemblées en donnent un exemple
classique).
Dans le nucléole, assemblage des ARNr et des protéines

5’ ARNr précurseur de 45 S 3’
ppp OH
13.000 nucléoLdes
MODIFICATIONS CHIMIQUES

DégradaLon d’une parLe

COUPURE
de l’ARN

ARNr 18 S ARNr 5,8 S ARNr 28 S

ARNr 5 S (noyau)

IncorporaLon dans la IncorporaLon dans la

peLte sous-unité du ribosome grande sous-unité du ribosome
Assemblage des ARNr 18 S, 5,8 S et 28 S après
maturaLon du précurseur de 45 S
 80S

60S 4.200.000 Da 40S

2.800.000 Da 1.400.000 Da

ARNr 5S 28S 5,8S 18S

120 160 1.900

4.700 nucléoLdes

45 protéines 33 protéines

procaryote Ribosome eucaryote

À chaque division, la cellule doit construire 10 millions de ribosomes pour assurer la synthèse
des protéines.

Comme il y a 400 gènes codant l’ARN 45 S par génome diploïde, chaque unité de transcripLon
est transcrite 25.000 fois pour fabriquer 10 millions de ribosomes.
François Jacob André Lwoff Jacques Monod
1920-2013 1902-1994 1910-1976

Prix Nobel de Médecine ou de Physiologie en 1965

« pour leurs découvertes concernant le contrôle généLque de la synthèse
des enzymes et des virus »

Établissent le lien entre l’ADN et les protéines

Nobel lectures
Les ribosomes traduisent les ARNm de 5’ vers 3’
Extrémité 5’

Bases

Ribose

Extrémité 3’
ARNm

Le code généLque
Dégénérescence (du code généLque) : définie par l'existence possible de plusieurs triplets
spécifiant un même acide aminé (61 codons pour 20 acides aminés). La dégénérescence porte
principalement sur la 3ème base du codon.
Exemple Alanine: GCA, GCC, GCG, GCU

Codon : triplet nucléoLdique de l'ARNm qui spécifie un acide aminé donné (codon signifiant) ou
un signal de fin de traducLon (codon non-sens). Sur les 64 combinaisons possibles entre A, U, C
et G il y a 61 codons signifiant les 20 acides aminés précurseurs des protéines, ainsi que 3
codons non-sens (codon stop). Plusieurs codons peuvent spécifier un même acide aminé en
raison de la dégénérescence du code généLque.
Cadre de lecture : une des trois phases possibles de lecture de l'enchaînement des
triplets sur un brin d'ADN/ARNm. Lorsqu'il ne renferme pas de codon stop on dit qu'il
est ouvert ; dans le cas contraire il est dit fermé.
Trois cadres de lecture - trois protéines différentes
Le code généLque
Les extrémités 5’ et 3’ d’un ARNm ne sont pas traduites

5’ UTR = « 5’ Untranslated Region » ou région 5’ non traduite

3’ UTR = « 3’ Untranslated Region » ou région 3’ non traduite
INHIBITEUR EFFET SPÉCIFIQUE
Activité sur les bactéries seulement
Tétracycline Bloque la liaison de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome
Streptomycine Empêche le passage de l’amorçage à l’élongation ;
entraîne un mauvais décodage
Chloramphénicol Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
Erythromycine Bloque la translocation du ribosome
Rifamycine Se lie à l’ARN polymérase et bloque la synthèse d’ARN
Activité sur les bactéries et les cellules eucaryotes
Puromycine Entraîne l’avortement de la synthèse des protéines par
formation d’un peptidyl-puromycine
Actinomycine D Se lie à l’ADN et bloque le déplacement de l’ARN
polymérase
(bloque la synthèse d’ARN)
Activité sur les cellules eucaryotes seulement
Cycloheximide Bloque la translocation du ribosome
Anisomycine Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
α-amanitine Bloque la synthèse de l’ARNm en se liant de façon
préférentielle à l’ARN polymérase II
INHIBITEUR EFFET SPÉCIFIQUE
Activité sur les bactéries seulement
Tétracycline Bloque la liaison de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome
Streptomycine Empêche le passage de l’amorçage à l’élongation ;
entraîne un mauvais décodage
Chloramphénicol Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
Erythromycine Bloque la translocation du ribosome
Rifamycine Se lie à l’ARN polymérase et bloque la synthèse d’ARN
Activité sur les bactéries et les cellules eucaryotes
Puromycine Entraîne l’avortement de la synthèse des protéines par
formation d’un peptidyl-puromycine
Actinomycine D Se lie à l’ADN et bloque le déplacement de l’ARN
polymérase
(bloque la synthèse d’ARN)
Activité sur les cellules eucaryotes seulement
Cycloheximide Bloque la translocation du ribosome
Anisomycine Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
α-amanitine Bloque la synthèse de l’ARNm en se liant de façon
préférentielle à l’ARN polymérase II
INHIBITEUR EFFET SPÉCIFIQUE
Activité sur les bactéries seulement
Tétracycline Bloque la liaison de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome
Streptomycine Empêche le passage de l’amorçage à l’élongation ;
entraîne un mauvais décodage
Chloramphénicol Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
Erythromycine Bloque la translocation du ribosome
Rifamycine Se lie à l’ARN polymérase et bloque la synthèse d’ARN
Activité sur les bactéries et les cellules eucaryotes
Puromycine Entraîne l’avortement de la synthèse des protéines par
formation d’un peptidyl-puromycine
Actinomycine D Se lie à l’ADN et bloque le déplacement de l’ARN
polymérase
(bloque la synthèse d’ARN)
Activité sur les cellules eucaryotes seulement
Cycloheximide Bloque la translocation du ribosome
Anisomycine Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
α-amanitine Bloque la synthèse de l’ARNm en se liant de façon
préférentielle à l’ARN polymérase II
INHIBITEUR EFFET SPÉCIFIQUE
Activité sur les bactéries seulement
Tétracycline Bloque la liaison de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome
Streptomycine Empêche le passage de l’amorçage à l’élongation ;
entraîne un mauvais décodage
Chloramphénicol Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
Erythromycine Bloque la translocation du ribosome
Rifamycine Se lie à l’ARN polymérase et bloque la synthèse d’ARN
Activité sur les bactéries et les cellules eucaryotes
Puromycine Entraîne l’avortement de la synthèse des protéines par
formation d’un peptidyl-puromycine
Actinomycine D Se lie à l’ADN et bloque le déplacement de l’ARN
polymérase
(bloque la synthèse d’ARN)
Activité sur les cellules eucaryotes seulement
Cycloheximide Bloque la translocation du ribosome
Anisomycine Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
α-amanitine Bloque la synthèse de l’ARNm en se liant de façon
préférentielle à l’ARN polymérase II
INHIBITEUR EFFET SPÉCIFIQUE
Activité sur les bactéries seulement
Tétracycline Bloque la liaison de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome
Streptomycine Empêche le passage de l’amorçage à l’élongation ;
entraîne un mauvais décodage
Chloramphénicol Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
Erythromycine Bloque la translocation du ribosome
Rifamycine Se lie à l’ARN polymérase et bloque la synthèse d’ARN
Activité sur les bactéries et les cellules eucaryotes
Puromycine Entraîne l’avortement de la synthèse des protéines par
formation d’un peptidyl-puromycine
Actinomycine D Se lie à l’ADN et bloque le déplacement de l’ARN
polymérase
(bloque la synthèse d’ARN)
Activité sur les cellules eucaryotes seulement
Cycloheximide Bloque la translocation du ribosome
Anisomycine Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
α-amanitine Bloque la synthèse de l’ARNm en se liant de façon
préférentielle à l’ARN polymérase II
INHIBITEUR EFFET SPÉCIFIQUE
Activité sur les bactéries seulement
Tétracycline Bloque la liaison de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome
Streptomycine Empêche le passage de l’amorçage à l’élongation ;
entraîne un mauvais décodage
Chloramphénicol Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
Erythromycine Bloque la translocation du ribosome
Rifamycine Se lie à l’ARN polymérase et bloque la synthèse d’ARN
Activité sur les bactéries et les cellules eucaryotes
Puromycine Entraîne l’avortement de la synthèse des protéines par
formation d’un peptidyl-puromycine
Actinomycine D Se lie à l’ADN et bloque le déplacement de l’ARN
polymérase
(bloque la synthèse d’ARN)
Activité sur les cellules eucaryotes seulement
Cycloheximide Bloque la translocation du ribosome
Anisomycine Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
α-amanitine Bloque la synthèse de l’ARNm en se liant de façon
préférentielle à l’ARN polymérase II
INHIBITEUR EFFET SPÉCIFIQUE
Activité sur les bactéries seulement
Tétracycline Bloque la liaison de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome
Streptomycine Empêche le passage de l’amorçage à l’élongation ;
entraîne un mauvais décodage
Chloramphénicol Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
Erythromycine Bloque la translocation du ribosome
Rifamycine Se lie à l’ARN polymérase et bloque la synthèse d’ARN
Activité sur les bactéries et les cellules eucaryotes
Puromycine Entraîne l’avortement de la synthèse des protéines par
formation d’un peptidyl-puromycine
Actinomycine D Se lie à l’ADN et bloque le déplacement de l’ARN
polymérase
(bloque la synthèse d’ARN)
Activité sur les cellules eucaryotes seulement
Cycloheximide Bloque la translocation du ribosome
Anisomycine Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
α-amanitine Bloque la synthèse de l’ARNm en se liant de façon
préférentielle à l’ARN polymérase II
INHIBITEUR EFFET SPÉCIFIQUE
Activité sur les bactéries seulement
Tétracycline Bloque la liaison de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome
Streptomycine Empêche le passage de l’amorçage à l’élongation ;
entraîne un mauvais décodage
Chloramphénicol Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
Erythromycine Bloque la translocation du ribosome
Rifamycine Se lie à l’ARN polymérase et bloque la synthèse d’ARN
Activité sur les bactéries et les cellules eucaryotes
Puromycine Entraîne l’avortement de la synthèse des protéines par
formation d’un peptidyl-puromycine
Actinomycine D Se lie à l’ADN et bloque le déplacement de l’ARN
polymérase
(bloque la synthèse d’ARN)
Activité sur les cellules eucaryotes seulement
Cycloheximide Bloque la translocation du ribosome
Anisomycine Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
α-amanitine Bloque la synthèse de l’ARNm en se liant de façon
préférentielle à l’ARN polymérase II
INHIBITEUR EFFET SPÉCIFIQUE
Activité sur les bactéries seulement
Tétracycline Bloque la liaison de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome
Streptomycine Empêche le passage de l’amorçage à l’élongation ;
entraîne un mauvais décodage
Chloramphénicol Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
Erythromycine Bloque la translocation du ribosome
Rifamycine Se lie à l’ARN polymérase et bloque la synthèse d’ARN
Activité sur les bactéries et les cellules eucaryotes
Puromycine Entraîne l’avortement de la synthèse des protéines par
formation d’un peptidyl-puromycine
Actinomycine D Se lie à l’ADN et bloque le déplacement de l’ARN
polymérase
(bloque la synthèse d’ARN)
Activité sur les cellules eucaryotes seulement
Cycloheximide Bloque la translocation du ribosome
Anisomycine Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
α-amanitine Bloque la synthèse de l’ARNm en se liant de façon
préférentielle à l’ARN polymérase II
INHIBITEUR EFFET SPÉCIFIQUE
Activité sur les bactéries seulement
Tétracycline Bloque la liaison de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome
Streptomycine Empêche le passage de l’amorçage à l’élongation ;
entraîne un mauvais décodage
Chloramphénicol Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
Erythromycine Bloque la translocation du ribosome
Rifamycine Se lie à l’ARN polymérase et bloque la synthèse d’ARN
Activité sur les bactéries et les cellules eucaryotes
Puromycine Entraîne l’avortement de la synthèse des protéines par
formation d’un peptidyl-puromycine
Actinomycine D Se lie à l’ADN et bloque le déplacement de l’ARN
polymérase
(bloque la synthèse d’ARN)
Activité sur les cellules eucaryotes seulement
Cycloheximide Bloque la translocation du ribosome
Anisomycine Bloque l’activité peptidyl-transférase du ribosome
α-amanitine Bloque la synthèse de l’ARNm en se liant de façon
préférentielle à l’ARN polymérase II
 Plusieurs ribosomes peuvent être azachés à un ARNm
en cours de lecture (traducLon) et formés un polyribosome
 3’ ARNm
eIF-4G
Coiffe
en 5’
eIF-4E
Codon Codon de
stop départ
PABP

Chaîne
polypepLdique

100 nm 100 nm
 3’ ARNm
eIF-4G
Coiffe
en 5’
eIF-4E
Codon Codon de
stop départ
PABP

Chaîne
polypepLdique
100 nm
PeLte devineze:

1 ribosome couvre 80 nt.
Combien de ribosomes peuvent être azachés
à la fois sur un ARNm de 960 nt?
Les ribosomes peuvent être libres ou associés en polyribosomes
Ou azachés au ReLculum Endoplasmique Rugeux
I.2 LE RETICULUM ENDOPLASMIQUE RUGEUX
 Endosome Cytosol

Lysosome

Appareil de Golgi
Peroxysome
Mitochondrie

RéLculum
RéLculum endoplasmique
endoplasmique
avec des ribosomes

Polyribosomes
libres Noyau

Membrane plasmique

15 µm

Principaux comparLments à l’intérieur d’une cellule eucaryote

(RER)
(RE lisse)
 RétenLon
RIBOSOMES

CYTOSOL RETICULEUX ENDOPLASMIQUE RUGUEUX

Ribosomes azachés à des membranes
de saccules
MITOCHONDRIES PEROXYSOMES

NOYAU

Deux routes divergentes pour les protéines synthéLsées

par les ribosomes libres et par les ribosomes liés au réLculum endoplasmique
LES PROTÉINES SYNTHÉTISÉES PAR LES RIBOSOMES LIBRES:
-  PROTÉINES CYTOPLASMIQUES
-  PROTÉINES DESTINÉES AU NOYAU
-  PROTÉINES DESTINÉES AUX PEROXYSOMES
-  PROTÉINES DESTINÉES AUX MITOCHONDRIES

LES PROTÉINES SYNTHÉTISÉES PAR LES RIBOSOMES ATTACHÉS AU RER

-  PROTÉINES SOLUBLES DES COMPARTIMENTS INTRACELLULAIRES
-  PROTÉINES MEMBRANAIRES DES COMPARTIMENTS INTRACELLULAIRES
-  PROTÉINES SÉCRÉTÉES HORS DE LA CELLULE
-  PROTÉINES DE LA MEMBRANE CYTOPLASMIQUE
DEUX RETICULUM, LE LISSE ET LE RUGEUX
RER, REL
 Membrane interne
du noyau
Membrane du
Membrane externe réLculum
Noyau du noyau endoplasmique

200 nm
RéLculum endoplasmique granulaire ou rugeux (ME)
 Membrane du Lumière du réLculum
réLculum endoplasmique Cytosol endoplasmique

Ribosomes libres Ribosomes liés 0,5 µm

aux membranes du RE

Ribosomes libres et liés aux membranes du réLculum endoplasmique

dans le cytoplasme d’une cellule eucaryote

Ribosomes: granules denses aux électrons de 150 à 200 A de diamètre

 RE
granulaire

Homogé- Centri-
Microsomes
néisaLon fugaLon
lisses

RE lisse Microsomes
Microsomes
lisses et granulaires
granulaires

Gradient de
saccharose
SéparaLon selon densité

SéparaLon des RE lisse et granulaire par ultracentrifugaLon

 Microsomes

PeLtes vésicules d'environ 10 nm de diamètre produites par la dislocaLon du RE lors du

fracLonnement cellulaire.

Les microsomes granulaires peuvent être purifiés et correspondent à des vésicles sur lesquelles
sont azachées des ribosomes.

Les microsomes lisses sont consLtués d'un mélange de vésicules d’origines différentes (REL,
vésicules de sécréLon, lysosomes, peroxysomes…).
 200 nm

Microsomes granulaires après purificaLon

 LES FONCTIONS DU RER

1.  TraducLon des protéines

2.  AddiLon d’un GPI (glycophosphaLdyl inositol)

3.  AcquisiLon de la conformaLon des protéines: formaLon des ponts disulfures

entre CYST catalysée par l’enzyme isomerase disulfide

4. Rôle Chaperon: assistance dans l’acquisiLon de la conformaLon des protéines,
reconnaissance des protéines mal conformées; exemples de protéines chaperon: BiP,
Calnexine, CalreLculine

5. N-glycosylaLons sur des protéines contenant des Asparagines dans la séquence
ASN-X-THR/SER
 (1) LE RER

LIEU DE SYNTHÈSE DES PROTÉINES AU CONTACT DE LA MEMBRANE DU RER

-  PROTÉINES SÉCRÉTÉES HORS DE LA CELLULE

-  PROTÉINES INSÉRÉES DANS LES MEMBRANES (MEMBRANES DES COMPARTIMENTS

INTERNES TELS QUE RER, GOLGI, LYSOSOMES, VÉSICULES ET
MEMBRANE CYTOPLASMIQUE)

- PROTÉINES SOLUBLES DANS LA LUMIÈRE DES COMPARTIMENTS INTRACELLULAIRES
Huit modes d’azachement des protéines à la membrane
 Qu’est ce qui fait qu’une protéine va au cours de sa synthèse
rester dans le cytosol ou être dirigée vers le RER?

RétenLon
RIBOSOMES

CYTOSOL RETICULEUX ENDOPLASMIQUE RUGUEUX

Ribosomes azachés à des membranes
de saccules
MITOCHONDRIES PEROXYSOMES

NOYAU

Deux routes divergentes pour les protéines synthéLsées

par les ribosomes libres et par les ribosomes liés au réLculum endoplasmique
La réponse est dans le code postal (ou l’absence de code postal)
dans la protéine…

aa hydrophobes
 Les séquences de signalisaLon: les codes postaux

Séquence
de signalisaLon Séquence
de signalisaLon

Domaine de
signalisaLon

Segments qui contribuent

au domaine de signalisaLon

Deux façons de construire une séquence de signalisaLon

SRP : « Signal Recognition Particle »
Particule de reconnaissance du peptide de signalisation
Une protéine SRP reconnaît l’extrémité d’un pepLde en cours de synthèse et le ribosome.
Le récepteur du SRP reconnaît le complexe SRP-ribosome et le dirige vers le translocateur
Le SRP et son récepteur sont recyclés pendant que le ribosome se lie au translocateur et
la membrane du RER
Figure 12-43c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
TranslocaLon et traducLon sont simultanées
Plusieurs cas de synthèse des protéines au contact du RER
(A) Le cas des protéines solubles résidentes des comparLments
ou sécrétées
(B) Le cas des protéines à 1 domaine transmembranaire
 Peptide de
signalisation
de départ
PepLde de
signalisaLon
d’arrêt et
d’ancrage

Cytosol

Lumière du RE
Site de liaison Site de liaison
du peptide de du peptide de Peptidase du
signalisation signalisation peptide de
d’arrêt de départ signalisation
hydrophobe hydrophobe

Translocon Protéine
transmembranaire
arrivée à maturité
Protéine à un passage transmembranaire
avec le N-terminal dans la lumière du RE
(C) Le cas des protéines à deux segments transmembranaires

PepLde de
signalisaLon
d’arrêt
et d’ancrage
Peptide de
signalisation
de départ
Cytosol

Lumière du RE
Site de liaison Site de liaison
du peptide de du peptide de
signalisation signalisation
d’arrêt de départ
hydrophobe hydrophobe

Translocon Protéine
transmembranaire
arrivée à maturité
Protéine à deux passages transmembranaires avec le N- et le C-terminal
dans le cytosol grâce à un peptide de signalisation de départ interne
 (D) Le cas des protéines à plusieurs segments transmembranaires

Figure 12-49 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure Q12-5 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
 Günther Blobel
1936-

Prix Nobel de Médecine ou de Physiolologie en 1999

« pour sa découverte que les protéines possèdent des signaux intrinsèques qui gouvernent leur
transport et leur localisaLon dans la cellule. »

PepLdes signaux et la translocaLon des protéines à travers les membranes

 (2) ADDITION D’UN GPI
STRUCTURE DU GLYCOPHOSPHATIDYLINOSITOL (GPI)

STRUTURE MOLÉCULAIRE COMPLEXE ÉLABORÉE PAR L’ADDITION SÉQUENTIELLE DE:

-  RÉSIDUS GLUCIDIQUES
-  ÉTHANOLAMINE PHOSPHATE
-  PHOSPHATIDYL-INOSITOL
 Glycosylphosphatidylinositol
ou
CYTOSOL COOH GPI Peptide C-terminal
COOH coupé

H 2N
NH2
LUMIÈRE du RE Inositol

Protéine liée à
NH2 la face interne
de la membrane
par un GPI
NH2

Attachement de certaines protéines à la membrane par un GPI

FIN 1er COURS
LocalisaLon subcellulaire des protéines ancrées par un GPI