23/09/2022

Synthèse et trafic des protéines

A-Généralités
B- ∑ des prot. dans le cytosol
C- ∑ des prot. ds le RER
D- Modif. ds prot. après leur ∑ ds le RER (Golgi)
E-Trafic vésiculaire centrifuge (dont exocytose)
F- Trafic vésiculaire centripète (dont endocytose)
G- Adressage des prot

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A-Généralités
Les prot. sont ∑ à partir des ARNm par les ribosomes : traduction.
La ∑ des prot. débute tjrs dans le cytosol.

2 catégories de prot:

1: Finissent d’être ∑ ds le cytosol: restent dans

le cytosol ou destinées à certaines organites
(mitoch, peroxysome)

cytosol Ou importées
2: Celles qui finissent d’être ∑ ds le RER dans un organite

(=1/3 des prot totales)

- Destinées à être sécrétées ou
- Prot. Transmb de la mb P ou d’autres compart.
du syst endomb

-→Grâce a un signal de tri: peptide signal noyau Lysosomes

mitochondrie

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B- Synthèse des protéines dans le cytosol:

1-Pliage

- ∑ par les ribosomes libres du cytosol

- Une fois ∑, prises en charge /des prot = chaperons qui les aident a se replier correctement

-Deux types:
-petites prot (type HSP pour Heat Shock Proteins)
- de gros complexes : les chaperonines (à chambre)

Protéine
incorrectement pliée Protéine
correctement pliée

Chaperonnine

Chaperonine

https://www.youtube.com/watch?v=nEHe3Aie9Ek, Max Plank Institute

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Protéines pliées: bretzel ou tresse?

https://www.youtube.com/watch?v=ORdYLvVUs0M Max Plank Institute

C- Synthèse des protéines ds le RER

-1- le Réticulum Endoplasmique (RE) Rugueux

-1-1-Définition

Système de cavités + / - dilatées + canalicules communicant entre eux,

portant des ribosomes attachés à leur face externe (ou cytosolique)

= 20 à 60% de la surface des membranes (dépend du type ¢: + abondant ds

les ¢ qui sécrètent beaucoup de protéines (ex: osteoblasts)

- Il est en continuité avec

- la membrane externe de l'enveloppe nucléaire et
- avec le RE lisse.

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1-2-Morphologie
REL

Pores nucléaires

membrane ext nucléaire

Lumière du
RER

RER

ribosomes

Immunohistochimie: révèle une protéine du RER

Anticorps qui reconnait de façon très spécifique une « portion » d’une
protéine du RER, relié à une molécule fluorescente (émet une lumière d’1
longueur d’onde l1 si elle est excitée par une lumière d’1 longueur d’onde l2

noyau

µ electronique a transmission ribosomes

protéine A du RER Prot. B du Golgi

DAPI
Noyau DAPI

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Günter Blobel
-1-3-Synthèse de protéines dans le RER NOBEL 99

•  et translocation ds prot. Mb ou destinée a être sécrétées

ayant des signaux de tri
-1-3-1: Peptide signal (PS)
• = Séquence courte d' AA présente au sein de la séquence de la protéine
• Peut être localisée à plusieurs endroits possibles:

➔Protéines solubles:
Proche de l'extrémité N terminale, 1 fois la Protéine synthétisée, son PS est clivé
puis détruit

➔ Protéines avec un ou plusieurs domaines transmb:

Une ou plusieurs séquences internes hydrophobes qui correspondent aux
domaines transmembranaires
o

-1-3-2 -Les molécules de la translocation

-1-3-2-1-SRP (Signal Recognition Peptide= Peptide reconnaissant le signal)

=Particule de reconnaissance du PS = ribonucléo-protéines, 6 chaînes
polypeptidiques+ ARN 7S de 300 nucléotides).

➔ “Hameçonne” la protéine en cours la traduction puis arrime du ribosome à la face

cytosolique du RER/liaison à son récepteur qui est ancré dans la membrane du RE.
• Il a une activité

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1-3-2-2-Translocon (ou canal de translocation) ®=récepteur

= complexe multiprotéique avec X domaines transmb = canal aqueux dans lequel la prot native
hydrophile va passer. ➔ 20 Angstrom de ø
-1-3-3- Translocation co-traductionnelle d'une prot soluble
• 1-La liaison entre SRP (chargé en GTP) et son ® place le ribosome en cours de traduction à
l'extrémité cytosolique du canal. Pendant l’arrimage l’élongation de la protéine est stoppé ou
ralenti.
• ➔ le canal s'ouvre et la protéine native est alors traduite à travers le canal

• 2- La protéine en cours d’élongat° forme une boucle ds le canal, le PS est reconnu par les
protéines du translocon,

• 3- Le SRP hydrolyse le GTP en GDP+P , Il sera réutilisé ds le cytosol pour une nouveau
cycle d’arrimage
• 4-La traduction continue et « pousser » la protéine dans le canal ➔ fin de la synhtèse.

• 5- La signal peptidase = enzyme localisée ds la mb du RE = excise le peptide signal de la

protéine, qui sera détruit par la suite

Détachement des
SRP
P 2 sous-unités des
GTP P ribosomes
GTP
GDP
Face GDP
cytosolique Site d’hydrolyse
du RER de la signal
peptidase

GTP
Nouvelle extrémité N
GTP terminale de la protéine

Hydrolyse du
peptide signal

du RER Mb du RER

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-Polyribosomes: D’autres ribosomes, commencent la traduction du

même ARNm et s’attachent à la membrane du RE

Protéines
natives

ARN

-Pour 1 seul ARNm x dizaines de mol de protéiques. sont traduites

https://www.youtube.com/watch?v=hphegA3kBBE

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-1-3-4- Translocation co-traductionnelle d'une protéine transmbembranaire

A
-Pour les prot. intrinsèques ( leur destination finale : membrane plasmique ou,
membranes des organites du système endo-membranaire…;etc ).

• -Les étapes -1- et –2- du chap. précédent se déroulent à l’identique)

• -Le SRP reconnait des séquences hydrophobes internes (= domaines

transmembranaires de la protéine)

• -Le mouvement de translocation s’arrête qd 1 des segments hydrophobes est

reconnu / le translocon ➔ segment déplacé latéralement du canal ➔la mb.

• -= se produit autant de fois qu’il y a de domaines transmb dans la prot.

CYTOSOL

Lumière RER

Vue d’avion du translocon

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X modalités possibles pour orienter la protéine dans la membrane.:

1- Domaine N terminal intracytosolique

N N
N

2-Domaine N terminal luminal

N N
N

-1-3-5- Translocation post-traductionnelle d'une protéine transmbembranaire

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