Topo sur les différentes réactions que vous devez retenir :

❖ Hydrolyse acide : coupure de toutes les liaisons peptidiques, dégradation du tryptophane

❖ Hydrolyse au bromure de cyanogène (BrCN) : coupe le côté COOH d'une méthionine. Si la
méthionine est en dernière position, elle sera transformée en homoserine (Hse)
❖ Trypsine : endopeptidase coupant l'Aa basique (Lysine ou Arginine) du côté COOH. Ne coupe
pas après une histidine!
❖ Chymotrypsine : endopeptidase coupant essentiellement les Aa aromatiques (Phe/Tyr/Trp) du
côté COOH
❖ Carboxypeptidase : Exopeptidase permettant de séparer l'Aa du côté carboxylique
❖ Aminopeptidase : exopeptidase permettant de séparer l'Aa du côté aminé
❖ Beta-mercaptoéthanol et le dithiothréitol : suppriment les ponts disulfures entre 2 cystéines (ils
ne coupent pas les liaisons peptidiques!! Source de pièges!)
❖ Méthode d'Edman(PITC) : permet de séquencer jusqu'à 50 Aa, permet de révéler les acides
aminés du côté NH2
❖ Détermination de l’acide aminé N-terminal Sanger (DNFB) ; Dansylation ;Edman (PITC)

NB
● le noyau indole indique la présence de Tryptophane
● Acide aminé à groupement guanidine: Arginine
● Acide aminé à groupement imidazole: Histidine
● Acide aminé à groupement Amine secondaire: Proline
● Acide aminé à fonction Thiol: Cysteine
● Acide aminé sans pouvoir rotatoir: Glycine
● Acide aminé précurseure de la sérotonine: Tryptophane

O.B