Les protéines

Se sont des polymères d’acides amines (Aa) qui sont d’abord synthétiser sous forme de chaines
linéaires et qui peuvent subir des transformations spatiales pour aboutir à leur forme définitive
assurant leurs fonctions biologiques

1+ Acides amines
A) introduction
-Il existe 300 acides aminés dans la nature mais seul 20 d’entre eux intègrent la structure des
protéines et Les animaux supérieurs sont incapables de synthétiser la totalité de ces 20 aminoacides.
En effet, 8 d’entre eux doivent être apportés par l’alimentation qui sont (Leucine, Isoleucine, Lysine
Méthionine, Phénylalanine, Thréonine, Tryptophane, Valine). Ces 8 acides aminés sont dits
essentielles

Remarque : chez le nouveau nés l’arginine et l’histidine ne sont pas synthétiser

B) structures des acides amines

a) forme générale

b) les acides amine a chaine latérale aliphatique (R)

+ Glycine = Gly

Acide aminé sans carbone asymétrique donc optiquement inactifs. Est un Constituant du collagène,
de l’élastine, un détoxifiant (en éliminant les dérives d’acides benzoïque sous forme de complexe
dans les urines) et se lie aux acides biliaires pour donner les sels biliaires　
Remarque : les structures qu’on doit connaitre a 100% sont c’elle de la glycine et de L’alanine

c) les acides aminés à chaine latérale aromatique

+ la phénylalanine = Phè (acide amine essentiel)

-Phè est catabolisé en Tyrosine par la Phénylalanine hydroxylase Le déficit en cette enzyme
détermine la phénylcétonurie qui apparait dès l’enfance par un retard mental

Remarque : phénylalanine = alanine + radicale phényle

+la tyrosine = Tyr

Est le substrat de synthèse des hormones thyroïdienne

Remarque Tyr = Phè + OH

+le tryptophane = TRP (acide amine essentiel)

Il donne la sérotonine qui joue un rôle important dans le maintien de l’humeur

d) acides amine alcool

+ Serine=Ser

+la thréonine=Thr (acide amine essentiel)

-remarque : la Ser et la Thr constitue le point de phosphorylation des protéines par estérification de
leurs fonction alcools

e) les acides amine dicarboxyliques et leurs amides

+Acide Aspartique = Asp

+Acide Glutamique = Glu

+Glutamine = Gln (forme amide du glutamate)

f) acides amines dibasiques

+Lysine = Lys (acide aminé essentiel)

+Arginine = Arg

+Histidine = His

g) acides aminés soufres

+ la cystéine=Cys

+Méthionine = Met (acide aminé essentiel)

-intervient avec la B12 et les folates dans le transfert de méthyle

h) aminoacide

+proline=Pro

-est hydroxyle en hydroxyproline élément constitutif du collagène

C) propriétés physiques des acides amines
a) activité optique

-Tous les Aa sont optiquement actifs à l’exception de la glycine

b) absorbation de la lumière

Certain Aa comme la tyrosine, le tryptophane et la phénylalanine absorbent dans l’UV grâce à leur
système de doubles liaisons conjuguées. Cette propriété peut être utilisée pour le dosage des
peptides et des protides.

c) solubilité

-Sont solubles dans l’eau, cette solubilité augmente avec la présence de groupements polaires
supplémentaire et diminue avec la longueur de la chaine

-la solubilité dans les solvants organiques est faible

D) propriétés chimiques des Aa

a) propriétés ioniques (pas de structure)

-Cette propreté introduit la notion importante de Ph isométrique (Phi) qui est la moyenne de PKa qui
entoure la forme neutre (A+-) de la solution (Phi=(PKa1+PKa2) /2)

-Si le Ph<Phi la charge de l’Aa est positive

-Si le Ph>Phi la charge de l’Aa est négative

-Si le Ph=Phi la charge de l’Aa est neutre

b) réaction avec la ninhydrine

Aa + ninhydrine donne une coloration violette sauf pour la proline qui donne une coloration jaune
donc cette réaction permet de mettre en évidence les Aa.
c) arylation (apprendre la structure) :

- cette réaction permet l’identification de l’Aa n terminal d’un peptide

1/réaction avec le phenylisothiocyanate (pas de structure)

- phenylisothiocyanate + Aa = phenylthiocarbonyl acide amine

Se composé absorbe dans l’UV et cette propreté permet l’identification de l’Aa N terminal d’un
peptide

2/réaction avec le chlorure de dansyle

-chlorure de dansyle + Aa = dansyle Aa qui est fluorescent

-cette réaction permet l’identification de l’Aa n terminal d’un peptide

3/ détoxification de glycine

-acide benzoïque + glycine = acide hippurique qui est éliminer dans l’urine

d) décarboxylation

Exemples :

- La décarboxylation de l’Histidine donne l’histamine (médiateur des allergies).

- La décarboxylation de la Sérine donne l’éthanolamine (précurseur de la choline).

- La décarboxylation du Glutamate donne le Gamma aminobutyrique (neurotransmetteur).

e) la carboxylation

-c’est la fixation d’un COH

Exemple :

Cette réaction est VIT K dépendante et permet la synthèse et l’activation des facteurs de la
coagulation
f) Phosphorylation

+la phosphorylation intéresse les Aa hydroxylée et permet la régulation de l’activité enzymatique

dans par exemple la glycogène phosphorylase qui libère le glucose du glycogène, et la glycogène
synthétase

+Exemples de phosphorylation :

-la serine qui donne la phosphoserine (app structure)

-La thréonine donne la phosphothréonine

-la tyrosine qui donne la phosphotyrosine

g) la désamination

+les Aa perdent leurs fonction amine qui peut être soit éliminer sous forme de NH4 au niveau des
urine soit formée l’urée dans le foie et qui va être éliminer dans les urines comme il peut être
transféré sur un acide alpha-cétonique ou sur oxaloacétate pour donner l’aspartate, c’est le
processus de transamination

+la désamination aboutie aussi à des intermédiaires métaboliques générateur d’énergies

comme l’acide pyruvique l’alpha-cétoglutarate et l’oxaloacétate (P80 poly)

h) hydroxylation

La proline est hydroxyler en hydroxyproline et la lysine est hydroxyler en hydroxylysine qui sont des
constituant majoritaire du collagène

E) dérives d’acides amines

a) créatine

+elle dérive de la glycine, l’arginine et de l’adénostyle méthionine et se trouve sous forme

phosphoryle qui est une réserve énergétique du muscle striée squelettique

b) créatinine

Elle résulte de la déshydrations de la créatine et elle est éliminée au niveau du rein par filtration
glomérulaire (sa concentration dans le sang reflète la l’état de la fonction du rein et son
augmentation indique une attente rénale)
c) catécholamine

-tyrosine donne par hydroxylation la dopa qui donne par décarboxylation la dopamine
(neurotransmetteur du système nerveux central) qui a son tour subit un hydroxylation pour donner
la noradrénaline cette dernière donnera par méthylation l’adrénaline.

-la tyrosine donna par décarboxylation la tyramine

-tryptophane donne la sérotonine qui est impliqué dans le contrôle de l’agressivité

d) S-Adénosyl méthionine (app structure)

Est un élément clés dans le transfert de méthyle, cette Trans-méthylation implique la Vitamine B12
les folates et la S-Adénosyl méthionine

2+ les peptides
A) introduction
-Sont constitué de 2 ou plusieurs acides aminées lie par une liaison peptidique entre le COOH du 1ere
Aa et le NH2 du 2eme Aa. Dans cette chaine les radicaux R sont d’alterner de part et d’autre de l’axe
de la molécule

- la numérotation d’un peptide se fait à partir de l’acide amine N-terminal (NH2 principale libre) vers
l’acide amine C terminale (COOH principale libre).

B) les peptides d’intérêts biologique

a) glutathion
-son nom scientifique est glutamyl cysteinyl glycine et il est note G-SH. il réagit par son radicale
sulfate-iodure (SH) et joue le rôle d’antioxydant permettant de réduire les peroxydes toxique en de
simple alcool non toxique et ceci grâce à la libération de 2 hydrogène par 2 molécules de glutathion
(c’est le plus puissant des antioxydants) a la fin on obtient aussi la forme oxyde lu glutathion G-S-S-G
et pour éviter son épuisement la forme réduite G-SH doit être régénère , cette régénération est
assure par la glutathion réductase dont le coenzyme est le NADPHH+.

b) autres peptides

-L’ocytocine hormone hypothalamique : déclenche les contractions des muscles lisses utérin lors de
l’accouchement et des glandes mammaires pour la lactation.

- Vasopressine hormone hypothalamique : exerce un effet antidiurétique au niveau rénale (ADH).

C’est une hormone hypertensive

- Insuline : Elle assure la régulation du métabolisme du glucose, c’est une hormone

hypoglycémiante.

- Glucagon : il participe à la régulation du métabolisme du glucose. C’est une hormone

hyperglycémiante.

- Enképhalines : participent au contrôle central de la douleur

C) structure des peptides

Elle est déterminée par la réaction de Edman c’est la réaction au phenylisothiocyanate : ce réactif
permet d’enlever à chaque fois les acides amines N terminaux d’un peptide

3+ structure des protéines

A) structure primaire
Aussi appeler état post-traductionnelle, toutes les protéines passent par ce stade où elles sont
linéaires. Si elles sont déjà actives elles ne subissent pas de transformation mais si elles ne le sont pas
elles passent directement soit à une structure secondaire tertiaire ou quaternaire

B) structure secondaire
Résulte de l’organisation spatiale de la chaine polypeptidique grâce à l’établissement de liaisons
hydrogènes entre des acides aminés loin les uns des autres dans la structure primaire. Ces liaisons
hydrogènes s’établissent entre NH d’un Aa et CO d’un autre plus loin : elle peut se présenter sous
forme : -d’hélice alpha : Le polypeptide initial va s’enrouler alors de façon régulière générant une
structure en hélice tournant dans la majorité des cas dans le sens des aiguilles d’une montre

-feuillet beta : Les liaisons hydrogènes s’établissent entre des segments différents du peptide et ces
segments peuvent appartenir à la même chaine ou à des chaines différentes. L’association de deux
brins repliés donne un feuillet plissé beta
C) structure tertiaire
-résulte de l’enroulement de la chaine polypeptidique sur elle-même par suite d’interactions entre le
Aa loin les uns des autres. C’est liaison peuvent être des Liaison covalent, des Liaison ionique, des
Liaison électrostatique ou des Interactions hydrophobes (force de Van der Waals)

-exemple : les immunoglobines : protéines qui assurent la fonction d’anticorps.

D) structure quaternaire
-Correspond à l’association de plusieurs sous unités, chaque un sou control d’un gène. Les sous
unités réagissent entre elles par interactions hydrophobes, liaisons hydrogènes, liaisons ioniques

-exemple : +les enzymes allostériques

L’hémoglobine

E) les lipoprotéines
Transferts les lipides dans le plasma il sont constitue d’une zone centrale formé de cholestérol
estérifie et de triglycérides qui sont complètement hydrophobe. Et une zone périphérique forme
d’éléments hydrophile ou qui tolère l’eau (phospholipides, protéines, cholestérols libre)