BIOCHIMIE - Med 1

TRAVAUX DIRIGES DE BIOCHIMIE

PROTEINES

YAYA GOITA
Boubacar Sidiki I. DRAME
Exercice 1 : Quels peptides parmi ces exemples estimez-vous
avoir la plus grande propension à former des hélices alpha ?

• Quels sont les éléments stabilisateurs et déstabilisateurs que vous pouvez

identifier ?
• a. NH3 +-ASP-GLU-ALA-ALA-LYS-GLY-HIS-ALA-ALA-PHE-LYS-COO
• b. NH3+-LYS-GLU-ALA-ALA-LYS-GLY-HIS-ALA-ALA-PHE-LYS-COO
• c. NH3 +-LYS-GLU-ALA-ALA-LYS-ALA-HIS-ALA-ALA-PHE-LYS-COO
• d. NH3 +-ASP-GLU-ALA-ALA-LYS-ALA-HIS-GLU-ALA-PHE-LYS-COO
• e. NH3+-ASP-GLU-ALA-PRO-LYS-ALA-HIS-GLU-ALA-PHE-LYS-COO
• Que pensez-vous de la structure de la plupart des peptides en solution ?
Rappel :

• Acides aminés :
• Hélice Alpha influencée par les chaînes latérales des AA constitutifs
• AA Stabilisateurs: Leu, Cys, His, Tyr, Phe, Mét, Ala, Asn, Gln, Val, Trp.
• AA Déstabilisateurs: Ser, Ile, Thr, Glu, Gly, Asp, Lys Arg.
• AA détruisant l’hélice alpha: Pro, Hydroxy-Pro.
Exercice 2 :

• On sait qu’un anticorps est spécifique d’un peptide de séquence A. Un autre

anticorps est spécifique d’un peptide de séquence B.
• A : NAKYIPEWVT
• B : NAKPQNEWVT
• Afin de synthétiser un réactif de laboratoire, proposer une séquence capable de
fixer les deux peptides à la fois.
Exercice 3 :

• Les dermaseptines (Drs) sont des peptides antimicrobiens, issu de la peau de grenouilles
d’Amérique Latine qui ont une activité lytique des membranes envers de nombreux
microorganismes. Ces peptides de 24 à 34 résidus de longs perméabilisent la membrane cellulaire
bactérienne et provoquent la mort de la cellule. Ils sont cationiques et riche en lysine. La
dermaseptine B2 est composée de 33 acides aminés dont la séquence est reportée ci-dessous.
• GLWSKIKEVG KEAAK AAAKA AGKAA LGAVSEAV-NH2
• Si on doit déterminer le poids moléculaire minimum de ce peptide doit-ont s’intéresser à quel
résidu d’acide aminé ?
• A quel pourcentage ce résidu est représenté ?
• Calculer le poids moléculaire minimum de ce peptide.
Acide aminé Code à 3 lettres Code à 1 lettre Poids (en g/mol) mutabilité relative (a)

alanine Ala A 89,1 100

arginine Arg R 174,2 65
asparagine Asn N 132,1 134
aspartate Asp D 133,1 106
cystéine Cys C 121,2 20
glutamate Glu E 147,1 102
glutamine Gln Q 146,2 93
glycine Gly G 75,1 49
histidine His H 155,2 66
isoleucine Ile I 131,2 96
leucine Leu L 131,2 40
lysine Lys K 146,2 56
méthionine Met M 149,2 94

phénylalanine Phe F 165,2 41

proline Pro P 115,1 56
sérine Ser S 105,1 120
thréonine Thr T 119,1 97
tryptophane Trp W 204,2 18
tyrosine Tyr Y 181,2 41
valine Val V 117,1 74
 RAPPEL : Poids moléculaire des protéines
• Poids moléculaire minimum Myoglobine
• Elle contient 0,335% de Fe de PM 55,8 Da
55,8 X 100
PMmin = . = 16700
0,335

• Poids moléculaire minimum d’une Protéine A

• qui contient 0,2% de Tyr de PM 181 Da

181 X 100
PMmin = . = 90500
0,2
Exercice n°4

• Le fragment protéique 24 -34 d'une hormone possède la séquence primaire

suivante:
• LEU -ARG -ARG -ASN -ILE -TYR -MET -LEU -THR -ARG -PRO
• Ces résidus amino acides sont structurés en hélice αdroite.
• 1-Ce peptide peut former combien d’hélice alpha
• 2-Représenter dans l'espace l'hélice-αformée. Les chaînes latérales des acides
aminés seront symbolisées par leur code à une lettre.
Rappel

• La structure secondaire :
• Hélice Alpha est formé de spires régulières avec: Pas de
l’hélice = 5,4 Å, formé de 3,6 résidus d’AA par tour de spire
avec 1,5 Å de distance verticale entre 2 résidus
QCM 1 : Parmi les protéines suivantes lesquelles jouent un rôle de
transport

1. Myosine
2. Albumine
3. Hémoglobine
4. Kératine
5. Actine
QCM 2. Quelles sont les propositions
exactes ?

A. Les hétéroprotéines sont des protéines qui contiennent un groupement de

nature non protéique.
B - La myoglobine est une holoprotéine et l’hémoglobine une hétéroprotéine.
C - Les hélices α et les feuillets β correspondent à des structures secondaires
protéiques.
D - Un domaine protéique correspond à une unité compacte et globulaire formée
principalement soit d’hélices α et / ou de feuillets β.
E – Autre réponse
QCM 3. Pour une séquence polypeptidique en hélice α longue
de 20 acides aminés, indiquez le nombre approximatif de tours
de spire :

• A:2
• B:4
• C:6
• D:8
• E : 10
QCM 4 : Concernant l’hémoglobine, toutes les
propositions suivantes sont justes sauf une

A. L’hémoglobine assure le transport de l’oxygène vers les tissus

B. L’hémoglobine a une structure quaternaire
C. L’hémoglobine fixe deux atomes de fer
D. L’hémoglobine comporte quatre chaines protéiques
E. Les différentes chaines de l’hémoglobine ne différent que par quelques acides
QCM 5 : Parmi les propositions suivantes concernant la
structure des protéines, la(les)quelle(s) est (sont) exacte(s) ?

A. Les structures secondaires des protéines dépendent uniquement de l'établissement des liaisons
hydrogènes.
B. Une protéine multimérique est constituée de différentes sous-unités reliées par des ponts
disulfures.
C. Les ponts disulfures peuvent s'établir entre des chaînes différentes ou au sein d'une même
chaîne d'acides aminés.
D. En milieux aqueux, les groupements hydrophobes des protéines sont, pour la plupart, orientés
vers l’intérieur de la molécule.
E. La structure quaternaire résulte de l’association de sous unités (différentes ou identiques) reliées
de manière non covalente.
QCM 6 : La structure tertiaire est définie
comme :

A. l'enchaînement ordonné des acides aminés

B. les liaisons hydrogènes entre les chaînes latérales
C. le reploiement en 3D d'une chaîne polypeptidique unique pour adopter sa
conformation fonctionnelle (native)
D. l'association de monomères peptidiques pour former des protéines
oligomériques
E. toutes ces propositions sont justes.
QCM-7 :

• On veut séparer un mélange de protéines constituée de protéine A (PM = 50 KDa), Protéine B (PM = 98 KDa)
et Protéine C (PM = 74 KDa) par chromatographie sur gel sephadex. Quel sera l’ordre d’élution de ces
protéines?

1. C, A, B
2. B, A, C
3. C, B, A
4. B, C, A
QCM-8 : selon l’écriture à une lettre des
aminoacides, la tyrosine est présente dans :

A. Le peptide SEDR
B. Le peptide VALW
C. Le peptide TAIL
D. Le peptide VETO
E. Le peptide KREP
F. Aucune réponse
QCM 9 :

• On réalise la chromatographie de filtration sur gel d’un mélange de protéines de PM différent en utilisant un
gel séphadex G180. Dans ce cas:

1. Toutes les protéines sont exclues en même temps

2. Toutes les protéines de PM>180 000 sont les premiéres à sortir

3. Toutes les protéines de PM>180 000 sont les derniéres à sortir

4. Toutes les protéines de PM<180 000 sont les derniéres à sortir

5. Toutes les protéines de PM<180 000 sont les premiéres à sortir

QCM 10

L'électrophorèse est une technique de séparation qui exploite les critères

moléculaires suivants (cocher la réponse juste)
• a) Taille et forme des molécules

• b) Taille et la charge électrique

• c) Solubilité
QCM 11

• Les protéines basiques comme les histones sont mieux séparées à pH acide
(cocher la réponse juste)
• a) Vrai

• b) Faux
QCM 12

• Les protéines acides sont mieux séparées à pH acide (cocher la

réponse juste)
• a) Vrai
• b) Faux
QCM 13

• Toutes les interactions suivantes sont considérées comme « faibles » SAUF :

a) liaisons disulfures
b) interactions électrostatiques
c) interactions ioniques
d) liaisons hydrogène
e) forces de Van der Waals.
QCM 14

• Les structures en feuillet β sont stabilisées essentiellement par ?

a) les forces de Van der Waals entre groupements SH adjacents sur les résidus Cys.
b) les liaisons hydrogène entre les chaînes latérales
c) les liaisons hydrogène entre les atomes des liaisons peptidiques des chaînes parallèles ou antiparallèles
d) les interactions hydrophobes entre les hélices α du squelette polypeptidique
e) les interactions électrostatiques entre les chaînes latérales.