LES OSES 

: PROPRIÉTÉS ET DÉRIVÉS
Propriétés des oses  fonctions :
– Fonctions à hydroxyle : oxydation, estérification par phosphorylation, méthylation  Liaison
osidique
– Fonction aldéhyde : Réduite, oxydée, interconversion aldose-cétose

I. Fonctions à hydroxyle : oxydation, estérification, méthylation

A. Oxydation
Retrait d’un e-
(hydroxyle OH, carbonyle ROR puis carboxyle COOH) : base de la consommation d’énergie des cellules.
Toutes les oxydations permettent d’éliminer des composés toxiques en rendant la molécule hydrophile et
plus facilement les transporter dans le sang pour les éliminer.

B. Estérification : phosphorylation
Réaction entre un alcool et un acide :
 Avec un acide carboxylique (-COOH).
 Avec un groupement phosphate (phosphorylation) : ATP = source de groupement
phosphate, 2 liaisons riches en énergie.
Exemple de phosphorylation des fonctions hydroxyle dans la 1ère étape de la
glycolyse : C’est une réaction fondamentale car elle permet de phosphoryler du
glucose : le glucose rentre dans la cellule, puis est transformé en glucose-6-
phosphate. Il entre dans la voie métabolique qu’est la glycolyse !
 Le glucose 6 phosphate est une molécule polaire

glucose + ATP
→ glucose-6-phosphate + ADP

A. Méthylation
Transfert d’un groupement CH3. Sur l’hydroxyle anomérique. CH3OH = méthanol

 Intérêt : blocage de la réaction d’anomérisation ; possibilité de

doser les anomères α et β en %. Le CH3 est trop grand.
 Liaison osidique : liaison résultant de l’élimination d’une molécule
d’eau entre deux hydroxyles, dont l’un au moins est anomérique.
 Propriété importante : rupture de la liaison osidique en milieu acide
et chaud. Cette rupture permet de digérer les polymères d’oses.

Liaison osidique TOUJOURS entre un –OH anomérique et un autre.

Une glycosidase peut couper une liaison osidique ; à ne pas confondre avec
les liaisons éther qui ne se rompent pas chez les espèces animales  pour
la liaison osidique on a tout un arsenal d’enzymes pour les rompre, c’est +
simple de les couper que l’éther. (pour éther : C à la place du O en haut à
gauche)

I. Fonction aldéhyde/cétone : Réduite, oxydée, conversion aldose-cétose

A. Réduction : passer de l’aldéhyde à l’alcool

 Pathologie : diabète
- Excès de glucose sanguin et extracellulaire
- Production de sorbitol (ce n’est plus un ose)
- Dépôt dans le cristallin
- Opacification du cristallin  baisse de la vue
 Cataracte du diabétique

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 A. Oxydation : oxydation de l’aldéhyde sur C1 : formation d’un
acide aldonique (carboxylique), dérivé d’ose.

Elle se réalise sur l’aldose linéaire.

Enzyme glucose oxydase  n’existe pas chez les humains mais les
levures et certaines bactéries. Ces organismes font cette réaction pour
lutter contre les infections bactériennes.
Se passe aussi dans la vigne.

 Notion d’ose réducteur : si la fonction aldéhyde (= pont hémiacétal) est libre, l’ose est réducteur. Si
cette fonction est bloquée, l’ose ne sera plus réducteur. Chaque unité ose est réducteur sans
exception ! Rien à voir avec les anomères ! Ose réducteur = ose qui peut être oxydé
 Méthode de dosage : par le tartrate cuivrique (liqueur de Fehling) : apparition
d’un précipité rouge à la chaleur.

 Oxydation C1 : cyclisation : (liaison ester =o) entraîne la libération

d’une molécule d’eau (se réouvre en présence d’eau)

D-gluconolactone :
– Réaction pas toujours spontanée
– Ester cyclique de l’acide D-gluconique
– D-gluconolactone : se trouve dans l’alimentation (miel, jus de fruits, vins)
– Donne un goût acide
– Facilement métabolisé sous forme de glucose (hydrolyse de la liaison esther, réduction de l’acide
carboxylique en aldéhyde).

A. Interconversion aldose-cétose : isomérisation

Ces deux ≠ sont minimes au niveau réactionnel donc on peut passer facilement de
l’un à l’autre.

Mécanisme de la réaction : Tautomérie

D-mannose est l’épimère du glucose en 2 (rappel : le fructose est un

hexose)
D-glucose-6P  D-fructose-6P

Isomérase : glycolyse (étape ultérieure = transformation du glucose en fructose), synthèse de glucose.

Action principalement localisée dans le foie. On synthétise le glucose à jeun.

I. Les dérivés d’oses : diholosides et polyholosides

A. Les diholosides

Définitions :
̶ Molécule formée de deux unités d’ose (deux mono) liées par une liaison osidique (= glycosidique).
̶ Liaison entre OH anomérique et OH (anomérique ou pas) d’un autre ose : liaison O-glycosidique.

Exemples :
– Le maltose (résulte de l’hydrolyse partielle de l’amidon)
– Le saccharose ou sucre de cuisine
– Le lactose ou sucre dans le lait
1. Le maltose
a. Règles de nomenclature :

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̶ Anomérie (nom de l’ose non-réducteur) –yl
̶ Liaison : flèche de l’ose non-réducteur vers l’ose réducteur, numéro de position des carbones impliqués
(ici 1 4)
̶ Anomérie (nom de l’ose réducteur) –ose (si le 2e ose n’est pas réducteur non plus : -ide)
α-D-glucopyaronosyl (1  4) α-D-glucopyranose

̶ Produit de l’hydrolyse partielle de l’amidon au cours de la digestion.

̶ Liaison glycosidique hydrolysable :
 En milieu acide
 Par une enzyme spécifique (hydrolase) : maltase de l’intestin = enzyme de digestion.
̶ Mutarotation possible sur un des deux glucoses : il existe deux sortes de maltose (α-D et β-D).

a. Hydrolases des liaisons osidiques :

̶ Osidases ou glycosidases : enzymes qui hydrolysent les liaisons osidiques. Spécifiques des deux
oses !
̶ Spécifiques de l’ose et de l’anomérie de la liaison osidique : α- ou β- glycosidase (ex : maltase)
̶ Exo (extrémité de la chaîne) ou endoglycosidases (au milieu de la chaîne) en fonction de l’endroit où
elles agissent
̶ Enzymes importantes : leur déficit entraîne des maladies. Exemple : déficit en maltase acide ( 1  4
glucosidase) : glycogénose de type II (maladie de Pompe) ; maladie génétique récessive rare ; son
expression clinique ressemble à une myopathie (les muscles perdent leurs forces = « fatigué de faire
des pompes »).
̶ Traitement : injection de l’enzyme α glucosidase dans les muscles et supplée au déficit de la maltase.

1. Le saccharose (sucre de cuisine, sucrose en anglais) :

– Diholoside non réducteur car l’hydroxyle lié à la liaison glycosidique
participe au pont hémiacétal
– La liaison osidique bloque les hydroxyles anomériques : pas
d’oxydation par la réaction de Fehling, pas de possibilité d’isomère
optique, pas de mutarotation.
– Très soluble dans l’eau : 200g de saccharose peuvent se dissoudre
dans 100g d’eau.
– Très utilisé dans les plantations de canne à sucre
– Enzyme de dégradation : saccharase

Le saccharose :
α-D-glucopyranosyl-(12)-β-D-fructofuranoside
β-D-fructofuranosyl-(21)-α-D-glucopyranoside
β-D-fructofuranosyl-(2↔1)-α-D-glucopyranoside

1. Le lactose (sucre du lait) :

Galactose : Épimère en 4 du glucose

Ou plus exactement représenté dans la solution :
– Apporté par le lait.
– Hydrolysé par la lactase (β-galactosidase).
– Pathologie : intolérance au lait : déficit congénital en lactase ; maladie
génétique récessive grave et rare. Cette intolérance est une forme
ancestrale : puis mutation positive (C en T)

 Pathologie : Intolérance au lactose chez l’adulte

Déficit en lactose chez l’adulte (moins grave que l’intolérance congénitale) : la fréquence dépend du groupe
ethnique :
– En Afrique et en Asie : très fréquent chez les adultes (lactose non absorbé  diarrhée).

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– En Europe du Nord : activité conservée chez l’adulte : apparition de mutation sur le gène « inactivant »
l’intolérance.
Situation ancestrale : séquence C en -13 910 sur le promoteur du gène de la lactase (CC)  intolérance
adulte au lactose : état initial. Tous les humains étaient intolérants au lactose.
Mutation T en -13 910 (TT)  persistance de l’activité lactase à l’âge adulte.
La protéine qui répressait l’expression de la lactase peut plus le faire ! La lactase persiste au nord de
l’Europe, elle s’exprime comme si l’adulte était toujours un bébé !

On observe que plusieurs éléments mutationnels (≠ mutations) ont permis la persistance de la lactase.

A. Les polysaccharides = polyholosides = polyosides

– Structures : Chaînes plus au moins longues, ramifiées ou non.

Unités osidiques identiques : homopolysaccharides ; différentes : hétéropolysaccharides.

– Rôles :
 Stockage d’oses : amidon (plantes) ; glycogène (animaux).
 Éléments de structure (parois) : la muréine (inhibiteur de protéine de synthèse de ces
parois (bactéries)) ; cellulose (végétaux) ; chitine (insectes).

1. Homopolysaccharides :
Glycogène, amylose, isoamylose (dépend nb unités et ramifications), cellulose (≠ liaison). L’hydrolyse ne
produit qu’un seul type d’ose :

a. Le glycogène :
Polymère α(14), plusieurs hydroxyles sont libres donc il y a
plusieurs possibilités. Des enzymes sont nécessaires pour
faire une coupure. (14)

On peut avoir plusieurs niveaux de ramification. La structure 3D du

glycogène est en spirale ( mise en réserve, rend très compact le
glycogène). Les ramifications sont des liaisons 16

 Noyau protéique : glycogénine.

 Début de la synthèse : fixation du carbone 1 du glucose (ajout de sucre) sur un

résidu de tyrosine de la glycogénine (fixée sur extrémité réductrice). La
glycogénine possède une activité glucosyltransférase qui fixe les oses sur la
glycogénine.
Dans le glycogène il n’y a pas de glucose réducteur. Il y en aura un une fois la
synthèse terminée. Molécule de stockage du glucose dans le foie et les muscles
squelettiques. Régulation par l’insuline (diminution) et le glucagon (augmentation)

 Synthèse : glycogénogenèse
 Dégradation : glycogénolyse

a. La cellulose :
Importance majeure pour le monde végétal ; alimente des animaux
herbivores.
Par rapport au glycogène, on a une liaison β(14) (chaîne linéaire).
PAS de ramifications.

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La cellulose forme des plaques reliées par des liaisons hydrogènes entre les chaînes.
Rôle structural chez les végétaux (parois).
L’un des composés organiques les plus abondants.
Les mammifères ne possèdent pas de cellulase =
β(14)glucosidase ; ils ne peuvent pas digérer la cellulose.
Les herbivores utilisent tous des bactéries, qui, grace à leur actvité
enzymatique (ex : La vache ne peut pas le digérer mais elle a une
réserve de bactéries qui peuvent) hydrolysent la cellulose.

1. Hétéropolysaccharides :
a. Glycoprotéines :
Composées d’une partie protéique (plus importante en quantité) et d’un glycane (partie
oligosaccharidique).

 Rôles des glycanes : conformation (3D), ++ solubilité (hydrophile) et reconnaissance de la protéine

(Ac).

 Composition : série D : D-glucose, D-mannose, D-glucosamine / série L : L-fucose mais rare/ Dérivés
oses : acides sialiques NANA- (oses oxydés et abondants aux extrémités ; donnent une acidité à
certaines glycoprotéines). Ces molécules s’associent par des liaisons.

 Deux types de liaison :

– N-glycosidique : sur une fonction amide d’une asparagine (polaire neutre) : C-N-C (N-glycanes)
– O-glycosidique : sur une fonction alcool d’une Serine ou Thréonine : C-O-C (O-glycanes)
 Fabrication différentes, rôles différents, lieux différents (ex : Golgi).
 Parfois, sur la même protéine, on trouve les deux  combinaison infinie
 Les parties glycanes sont de natures différentes si il y a N ou O glycosylation

a. Protéoglycanes : protéine + GAG ; partie glucidique importante (90%).

Rôle : MEC (décorine, perlécan, molécules typiques de ces lames de cellules

sur membranes).

GAG = mucopolysaccharides acides (ancien terme) : chaîne linéaire de 2 SU

répétées :
Un ose chargé négativement, dérivé d’un acide uronique (oxydé un alcool en C6)
Un ose aminé

Propriétés :
Ce sont des polyanions  piège à cations
Très hydrophiles : forte hydratation (lubrifiants dans les articulations)

Exemples :
S’ils comportent un dérivé de glucosamine : la N-acétyl D glucosamine
Hyaluronane (liquide synovial) : dimères d’oses chargé négativement (ex :
acide D-glucuronique)
Héparine (anti-coagulant) pour éviter la thrombose (agglutination/bouchon
dans capillaire)
S’ils comportent de la N-acétylgalactosamine cela sera de la chondroïtine sulfate (cartilages)