Hémoglobine

Hémoglobine
L'hémoglobine, couramment symbolisée Hb, parfois

Hgb, est un pigment respiratoire (de la famille moléculaire Hémoglobine
des métalloprotéines, ici contenant du fer) présent
essentiellement dans le sang des vertébrés, au sein de leurs
globules rouges, ainsi que dans les tissus de certains
invertébrés. Elle a pour fonction de transporter l'oxygène
O2 depuis l'appareil respiratoire (poumons, branchies)
vers le reste de l'organisme. La quantité d'hémoglobine est
un paramètre mesuré lors d'un hémogramme.
Représentation d'une hémoglobine A

humaine montrant les quatre hèmes en
vert, avec le cation de fer en orange
(tétramère α2β2, PDB 3HHB (http://www.ebi.
ac.uk/pdbe/entry/pdb/3HHB) 1 )
Caractéristiques générales
Gène HBA1 – Chaînes α
Homo sapiens
Locus 16p13.3 (http://omim.org/sear

ch/?index=geneMap&search=
16p13.3)
Masse
15 258 Da 2
moléculaire
Nombre de
142 acides aminés 2
résidus
Liens accessibles depuis GeneCards (https://

www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?id=
4823&id_type=hgnc&search=4823) et
HUGO (https://www.genenames.org/data/g
ene-symbol-
report/#!/hgnc_id/HGNC:4823).
Entrez 3039 (https://www.ncbi.nlm.ni

h.gov/entrez/query.fcgi?db=ge
ne&cmd=retrieve&dopt=default
&list_uids=3039&rn=1)
HUGO 4823 (https://www.genenames.
org/data/gene-symbol-report/
#!/hgnc id/HGNC:4823)
#!/hgnc_id/HGNC:4823)
OMIM 141800 (http://omim.org/entry/
141800)
UniProt P69905 (https://www.uniprot.or
Sommaire g/uniprot/P69905)
RefSeq NM_000558.4 (http://www.ncb
Rôle
(ARNm) i.nlm.nih.gov/entrez/viewer.fcg
Structure et fonctionnement i?val=NM_000558.4)
Sous-unités RefSeq NP_000549.1 (http://www.ncbi.
Hème (protéine) nlm.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?
val=NP_000549.1)
Forme tendue (T) et forme relâchée (R)
Ensembl ENSG00000206172 (http://ww
Courbe de saturation de l'hémoglobine en
w.ensembl.org/Homo_sapiens/
oxygène geneview?gene=ENSG000002
Autres ligands transportés par 06172;db=core)
l'hémoglobine
Inhibiteurs par compétition avec GENATLAS (http://genatlas.medecin
l'oxygène
e.univ-paris5.fr/gensearch.php?type=
Ligands allostériques de l'hémoglobine
0&SYMBOL=HBA1) • GeneTests (htt
Biosynthèse et dégradation ps://www.genetests.org/genes/?gene
Génétique =HBA1) • GoPubmed (http://www.gop
Évolution ubmed.org/search?t=hgnc&q=HBA1)
Mutations • HCOP (https://www.genenames.org/
Variantes humaines de l'hémoglobine cgi-bin/hcop.pl?species_pair=Human
Hémoglobines embryonnaires +and+Any+species&column=symbol
Hémoglobine fœtale &query=HBA1&Search=Search) • H-
Hémoglobinopathies InvDB (http://biodb.jp/hfs.cgi?db1=HU
Molécules analogues GO&type=GENE_SYMBOL&id=HBA
Utilisation clinique 1&db2=Locusview) • Treefam (http://
Maladies génétiques de l'hémoglobine www.treefam.org/cgi-bin/TFinfo.pl?xr
ef=HBA1&dbid=hgnc&spec=9606) •
Historique
Vega (http://vega.sanger.ac.uk/Homo
L'hémoglobine dans les arts
_sapiens/geneview?gene=HBA1)
Notes et références
Voir aussi
Gène HBA2 – Chaînes α
Bibliographie
Homo sapiens

Rôle ch/?index=geneMap&search=
16p13.3)
L'hémoglobine libère l'oxygène dans les tissus afin d'y Masse
permettre la respiration cellulaire aérobie, laquelle, à 15 258 Da 2
moléculaire
travers le métabolisme, fournit l'énergie des processus
Nombre de
biologiques essentiels à la vie. 142 acides aminés 2
résidus
Chez l'humain, l'hémoglobine est une protéine hétéro- Liens accessibles depuis GeneCards (https://
tétramérique formée de chaînes peptidiques identiques www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?id=
deux à deux. L'hémoglobine A (HbA) représente environ 4824&id_type=hgnc&search=4824) et
95 % des molécules d'hémoglobines chez l'adulte, HUGO (https://www.genenames.org/data/g
tit é d d h î t d d h î β il ene-symbol-
constituée de deux chaînes α et de deux chaînes β ; il ene-symbol-
existe également une hémoglobine A2 (HbA2) de formule report/#!/hgnc_id/HGNC:4824).
α2δ2, et une hémoglobine F (HbF, fœtale) de formule Entrez 3040 (https://www.ncbi.nlm.ni

α2γ2. Chacune des quatre chaînes est associée à un groupe h.gov/entrez/query.fcgi?db=ge
prosthétique appelé hème et constitué d'un cation de fer &list_uids=3040&rn=1)
complexé avec une porphyrine. L'hémoglobine est donc
une hémoprotéine.
Chez les mammifères, l'hémoglobine constitue près de
96 % de la masse de matière sèche des globules rouges, et
3 141850)
environ 35 % de leur contenu total en incluant l'eau .
Chaque molécule d'hémoglobine peut fixer jusqu'à quatre
g/uniprot/P69905)
molécules d'oxygène O2, et l'hémoglobine du sang peut
4 RefSeq NM_000517.4 (http://www.ncb
transporter 1,34 mL d'O2 par gramme de protéine , ce qui (ARNm) i.nlm.nih.gov/entrez/viewer.fcg
lui permet de transporter 70 fois plus d'oxygène que la i?val=NM_000517.4)
quantité d'O2 dissoute dans le sang. L'hémoglobine RefSeq NP_000508.1 (http://www.ncbi.
intervient aussi dans le transport d'autres gaz que (protéine) nlm.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?
l'oxygène. Elle assure notamment le transport d'une partie val=NP_000508.1)
du dioxyde de carbone CO2 produit par la respiration Ensembl ENSG00000188536 (http://ww
cellulaire, et transporte également du monoxyde d'azote w.ensembl.org/Homo_sapiens/
NO, qui joue un rôle significatif dans la signalisation geneview?gene=ENSG000001
cellulaire de certains processus physiologiques, et qui est 88536;db=core)
libéré en même temps que l'oxygène après avoir été
5
transporté sur un groupe thiol de l'apoprotéine . GENATLAS (http://genatlas.medecin
la majeure partie de l'hémoglobine se trouve dans les
0&SYMBOL=HBA2) • GeneTests (htt
globules rouges, eux mêmes produits par la moelle
osseuse. Cependant, toute l'hémoglobine n'est pas ps://www.genetests.org/genes/?gene
concentrée dans les globules rouges. On en trouve ainsi =HBA2) • GoPubmed (http://www.gop
par exemple dans les neurones dopaminergiques du ubmed.org/search?t=hgnc&q=HBA2)
groupe A9 de la substantia nigra, dans les macrophages, • HCOP (https://www.genenames.org/
dans les cellules alvéolaires et, au niveau des reins, dans
cgi-bin/hcop.pl?species_pair=Human
les cellules du mésangium. Dans ces tissus, l'hémoglobine
joue un rôle d'antioxydant et de régulateur du métabolisme +and+Any+species&column=symbol
6
du fer . &query=HBA2&Search=Search) • H-
InvDB (http://biodb.jp/hfs.cgi?db1=HU
L'hémoglobine et diverses molécules apparentées sont
GO&type=GENE_SYMBOL&id=HBA
également présentes chez un grand nombre d'invertébrés,
7 2&db2=Locusview) • Treefam (http://
de champignons et de plantes . Chez ces organismes,
l'hémoglobine peut avoir pour fonction de transporter www.treefam.org/cgi-bin/TFinfo.pl?xr
l'oxygène O2, mais peut également intervenir comme ef=HBA2&dbid=hgnc&spec=9606) •
transporteur et régulateur d'autres espèces chimiques telles Vega (http://vega.sanger.ac.uk/Homo
que le dioxyde de carbone CO2, le monoxyde d'azote
_sapiens/geneview?gene=HBA2)
NO, le sulfure d'hydrogène HS et l'anion sulfure S2–. Une
variante de l'hémoglobine, appelée léghémoglobine,
assure l'élimination de l'oxygène des systèmes anaérobies, Gène HBB – Chaînes β
par exemple des nodules de Rhizobium chez les fabacées, Homo sapiens
avant que celui-ci ne les inactive.
Structure et fonctionnement 11p15.4)
Masse
15 998 Da 2
lé l i
5 998 a
moléculaire
Sous-unités
L'hémoglobine possède une structure quaternaire Nombre de 147 acides aminés 2
caractéristique de nombreuses protéines à sous-unités résidus
globulaires. La plupart de ses résidus d'acides aminés sont Liens accessibles depuis GeneCards (https://
engagés dans des hélices α reliées entre elles par des www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?id=
segments non hélicoïdaux. Les sections hélicoïdales sont 4827&id_type=hgnc&search=4827) et
stabilisées par des liaisons hydrogène qui confèrent à la HUGO (https://www.genenames.org/data/g
protéine sa structure tridimensionnelle caractéristique, ene-symbol-
appelée repliement globine car on le retrouve également report/#!/hgnc_id/HGNC:4827).
dans d'autres globines à groupe prosthétique héminique Entrez 3043 (https://www.ncbi.nlm.ni
8
telles que la myoglobine . Ce repliement caractéristique h.gov/entrez/query.fcgi?db=ge
présente une cavité dans laquelle est étroitement insérée ne&cmd=retrieve&dopt=default
une molécule d'hème constituant le groupe prosthétique de &list_uids=3043&rn=1)
la protéine. L'hémoglobine contient donc une molécule HUGO 4827 (https://www.genenames.
d'hème par sous-unité. org/data/gene-symbol-report/
141900)
g/uniprot/P68871)
i?val=NM_000518.4)
RefSeq NP_000509.1 (http://www.ncbi.
(protéine) nlm.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?
val=NP_000509.1)
geneview?gene=ENSG000002
44734;db=core)
GENATLAS (http://genatlas.medecin
0&SYMBOL=HBB) • GeneTests (http
s://www.genetests.org/genes/?gene=
HBB) • GoPubmed (http://www.gopub
med.org/search?t=hgnc&q=HBB) •
HCOP (https://www.genenames.org/c
gi-bin/hcop.pl?species_pair=Human+
and+Any+species&column=symbol&
query=HBB&Search=Search) • H-
GO&type=GENE_SYMBOL&id=HBB
&db2=Locusview) • Treefam (http://w
ww.treefam.org/cgi-bin/TFinfo.pl?xref
=HBB&dbid=hgnc&spec=9606) •
_sapiens/geneview?gene=HBB)
Gène HBD – Chaînes δ
Homo sapiens

11p15.4)
Masse
16 055 Da 2
moléculaire
Nombre de
résidus

ene-symbol-

142000)
g/uniprot/P02042)
i?val=NM_000519.3)
val=NP_000510.1)
23609;db=core)
PDB 1SHR (http://www.ebi.ac.uk/pd
be/entry/pdb/1SHR), 1SI4 (htt
p://www.ebi.ac.uk/pdbe/entry/p
db/1SI4)
0&SYMBOL=HBD) • GeneTests (http
s://www.genetests.org/genes/?gene=
HBD) • GoPubmed (http://www.gopub
med.org/search?t=hgnc&q=HBD) •
HCOP (https://www.genenames.org/c
gi-bin/hcop.pl?species_pair=Human+
and+Any+species&column=symbol&
query=HBD&Search=Search) • H-
GO&type=GENE_SYMBOL&id=HBD
&db2=Locusview) • Treefam (http://w
ww.treefam.org/cgi-bin/TFinfo.pl?xref
=HBD&dbid=hgnc&spec=9606) •
_sapiens/geneview?gene=HBD)
Gène HBG1 – Chaînes γ
Homo sapiens

11p15.4)
Masse
16 140 Da 2
moléculaire
Nombre de
résidus

ene-symbol-

142200)
g/uniprot/P69891)
i?val=NM_000559.2)
val=NP_000550.2)
13934;db=core)
PDB 1I3D (http://www.ebi.ac.uk/pdb
e/entry/pdb/1I3D), 1I3E (http://
www.ebi.ac.uk/pdbe/entry/pdb/
1I3E)
0&SYMBOL=HBG1) • GeneTests (htt
ps://www.genetests.org/genes/?gene
=HBG1) • GoPubmed (http://www.gop
ubmed.org/search?t=hgnc&q=HBG1)
• HCOP (https://www.genenames.org/
+and+Any+species&column=symbol
&query=HBG1&Search=Search) • H-
GO&type=GENE_SYMBOL&id=HBG
1&db2=Locusview) • Treefam (http://
www.treefam.org/cgi-bin/TFinfo.pl?xr
ef=HBG1&dbid=hgnc&spec=9606) •
_sapiens/geneview?gene=HBG1)
Gène HBG2 – Chaînes γ
Homo sapiens

11p15.4)
Masse
16 126 Da 2
moléculaire
Nombre de
résidus

ene-symbol-

142250)
g/uniprot/P69892)
i?val=NM_000184.2)
val=NP_000175.1)
96565;db=core)
PDB 1FDH (http://www.ebi.ac.uk/pd
be/entry/pdb/1FDH), 4MQJ (ht
tp://www.ebi.ac.uk/pdbe/entry/
pdb/4MQJ), 4MQK (http://ww
w.ebi.ac.uk/pdbe/entry/pdb/4M
QK)
0&SYMBOL=HBG2) • GeneTests (htt
ps://www.genetests.org/genes/?gene
=HBG2) • GoPubmed (http://www.gop
ubmed.org/search?t=hgnc&q=HBG2)
• HCOP (https://www.genenames.org/
+and+Any+species&column=symbol
&query=HBG2&Search=Search) • H-
GO&type=GENE_SYMBOL&id=HBG
2&db2=Locusview) • Treefam (http://
www.treefam.org/cgi-bin/TFinfo.pl?xr
ef=HBG2&dbid=hgnc&spec=9606) •
_sapiens/geneview?gene=HBG2)
Représentation générique d'une molécule
d'hémoglobine, montrant les quatre sous unités,
identiques deux à deux, avec chacune une
molécule d'hème insérée dans des cavités à
l'intérieur des sous-unités.
Chez la plupart des vertébrés, la molécule d'hémoglobine est un assemblage de quatre sous-unités
globulaires selon un arrangement grossièrement tétraédrique. Ces sous-unités sont maintenues ensemble par
des liaisons hydrogène, par des liaisons ioniques et par effet hydrophobe. Chez l'Homme adulte, le type
d'hémoglobine le plus courant est l'hémoglobine A, constituée de deux sous-unités α et deux sous-unités β,
formées chacune de 141 et 146 résidus d'acides aminés respectivement. Cette structure est symbolisée par
α2β2. Ces sous-unités sont structurellement très semblables et ont sensiblement la même taille. Chacune a
9
une masse moléculaire d'environ 16 kDa, soit 64 kDa (64 458 g·mol-1) pour la protéine complète . Chez
l'enfant, l'hémoglobine principale est dite hémoglobine F (fœtale), de formule α2γ2, les chaînes γ étant
progressivement remplacée par des chaînes β au cours de la croissance.
Hème
L'hème est constitué d'un cation de fer(II) coordonné à quatre atomes d'azote d'une porphyrine, un
tétrapyrrole dont la molécule est plane. Ce cation Fe2+ est également lié par covalence au résidu d'histidine
F8 de la globine dans laquelle l'hème est inséré ; ce résidu, appelé histidine proximale, est situé sous le plan
de l'hème. Fe2+ peut également se lier de manière réversible par une liaison covalente de coordination à une
molécule d'oxygène O2 au-dessus du plan de l'hème, à l'opposé de l'histidine proximale, ce qui complète la
géométrie de coordination octaédrique à six ligands du cation de fer(II) dans l'oxyhémoglobine ; en
l'absence d'oxygène, dans la désoxyhémoglobine, ce sixième site est occupé par une molécule d'eau très
faiblement liée.
Le fer ferreux de la désoxyhémoglobine est dans un état haut spin, c'est-à-dire que ses cinq orbitales d sont
10
occupées, essentiellement par des électrons célibataires, d'où un rayon ionique de l'ordre de 92 pm , tandis
que, dans l'oxyhémoglobine, le fer ferreux est dans un état bas spin, c'est-à-dire que ses orbitales d sont
occupées par six électrons appariés qui se limitent aux trois orbitales de plus basse énergie, d'où un rayon
ionique de seulement 75 pm. Pour cette raison, l'ion Fe2+ est décalé d'environ 40 pm par rapport au plan de
l'hème dans la désoxyhémoglobine, mais de seulement 10 pm dans l'oxyhémoglobine. Cette variation est à
la base du basculement entre forme tendue et forme relâché de l'hémoglobine.
Structure de l'hème b, groupe (en) Schéma de principe de la liaison d'une molécule

prosthétique de l'hémoglobine. d'oxygène O2 sur l'hème, symbolysé ici par un trait
épais. L'ion superoxyde O2•- résultant est lié d'un côté
au cation de fer(III) par une liaison covalente de
coordination et de l'autre côté à l'histidine distale. Le
cation Fe(II) de la désoxyhémoglobine est à l'état haut
spin et décalé hors du plan de l'hème vers l'histidine
proximale, mais est ramené dans ce plan en passant à
l'état bas spin par la liaison à l'oxygène, ce qui déplace
l'histidine proximale vers l'hème et favorise le
basculement du reste de la protéine de la forme tendue
(T) vers la forme relâchée (R).
Le cation de fer peut être à l'état d'oxydation +2 ou +3 : dans ce dernier cas, on a affaire à de la
méthémoglobine, qui se lie à l'oxygène de manière moins réversible que l'hémoglobine, et avec une affinité
inférieure. En effet, lorsqu'elle se lie à l'hème ferreux, la molécule d'oxygène O2 tend à être réduite en ion
superoxyde O2•- tandis que le cation Fe2+ tend à être oxydé en Fe3+, mécanisme qui s'inverse lors de la
libération de l'oxygène ; en revanche, la liaison de l'oxygène à l'hème ferrique est essentiellement
irréversible et tend à bloquer la protéine en forme R, ce qui empêche la libération de l'oxygène et inhibe sa
fonctionnalité de transporteur d'oxygène. La cytochrome b5 réductase, ou méthémoglobine réductase, est
l'enzyme qui assure la réduction de la méthémoglobine en hémoglobine fonctionnelle par réduction du
cation Fe3+ en Fe2+, ce qui en fait une enzyme essentielle au maintien des propriétés du sang.
Forme tendue (T) et forme relâchée (R)
L'hémoglobine désoxygénée (désoxyhémoglobine) présente une conformation dite T, ou tendue, tandis que
l'hémoglobine oxygénée (oxyhémoglobine) présente une conformation dite R, ou relâchée. La forme T a
une faible affinité pour l'oxygène et tend par conséquent à le libérer, tandis que la forme R a une forte
affinité pour l'oxygène et tend à le fixer. Plusieurs facteurs favorisent l'une ou l'autre de ces conformations.
Ainsi, la forme T est favorisée par un pH faible (acide), une forte concentration en CO2 et un taux élevé en
s , a o e est avo sée pa u p a b e (ac de), u e o te co ce t at o e CO2 et u tau é evé e
2,3-bisphosphoglycérate (2,3-BPG), ce qui favorise la libération de l'oxygène lorsque le sang circule à
travers les tissus, tandis que la forme R est favorisée par un pH élevé, une faible pression partielle de CO2
et un faible taux de 2,3-BPG, ce qui favorise la fixation de l'oxygène lorsque le sang circule au niveau des
alvéoles pulmonaires.
Représentation schématique du basculement de

l'hémoglobine entre les formes T (désoxy) et R
(oxy). Les déplacements de l'hème et de l'histidine
proximale sont bien visibles dans les sous-unités
α1 et β2.
Taux de saturation en O2 de l'hémoglobine

en fonction de la pression partielle d'O2 ;
parfois appelée courbe de Barcroft, elle est
sigmoïde en raison de l'effet coopératif
accompagnant la liaison de l'oxygène à
l'hémoglobine.
Le basculement entre la forme T et la forme R de l'hémoglobine est un mécanisme dit coopératif, c'est-à-
dire allostérique, car la liaison d'une molécule d'oxygène à la forme T induit un changement
conformationnel qui se propage partiellement aux sous-unités adjacentes, dont l'affinité pour l'oxygène
augmente progressivement au fur et à mesure que d'autres molécules d'oxygène se lient à l'hémoglobine,
aug e te p og ess ve e t au u et à esu e que d aut es o écu es d o ygè e se e t à é og ob e,
jusqu'à ce que toute la protéine adopte la conformation R ; à l'inverse, la libération d'une molécule
d'oxygène par la forme R induit un changement conformationnel qui se propage partiellement aux sous-
unités adjacentes, dont l'affinité pour l'oxygène décroît graduellement au fur et à mesure que l'hémoglobine
11
libère de l'oxygène, jusqu'à ce que toute la protéine adopte la conformation T . C'est la raison pour
laquelle la courbe de liaison de l'oxygène à l'hémoglobine en fonction de la pression partielle d'oxygène
présente une forme sigmoïde, alors qu'elle serait hyperbolique en l'absence d'allostérie.
Courbe de saturation de l'hémoglobine en oxygène
On a coutume de tracer le taux de saturation de

l'hémoglobine en oxygène O2 représentée en
ordonnée en fonction de la pression partielle de
l'oxygène O2, donnée en abscisse. Dans cette
représentation, la courbe est sigmoïde et tend à
glisser vers la gauche lorsque l'affinité de
l'hémoglobine pour l'oxygène augmente, et vers
la droite lorsqu'elle diminue. La pression partielle
d'oxygène à laquelle l'hémoglobine est saturée
d'oxygène à 50 % est appelée p50 : plus sa valeur
est faible et plus l'affinité de l'hémoglobine pour
l'oxygène est élevée. À titre indicatif, la p50 de
l'hémoglobine d'un adulte sain vaut typiquement
3,5 kPa, souvent écrite 26,6 mmHg, tandis que
celle de la myoglobine vaut typiquement 130 Pa.
Plusieurs facteurs augmentent la p50 et font donc

Courbes typiques de saturation en O2 de la myoglobine
glisser cette courbe vers la droite :
(en rouge), de l'hémoglobine F (en bleu) et de
l'hémoglobine A (en vert). La courbe de la myoglobine
une baisse du pH, qui devient acide :
est hyperbolique car cette protéine monomérique ne
c'est l'effet Bohr ;
présente aucun effet coopératif. La p50 de
une augmentation du taux de dioxyde l'hémoglobine fœtale HbF est inférieure à celle de
de carbone CO2 : c'est l'effet Haldane ; l'hémoglobine adulte HbA afin de permettre
une augmentation du taux de 2,3- l'oxygénation du sang du fœtus à partir de celui de la
bisphosphoglycérate (2,3-BPG) ; mère.
une élévation de la température, avec
cependant un effet relativement faible.
Ces effets sont réversibles, et l'inversion du sens de variation de ces facteurs fait glisser la courbe vers la
gauche.
Autres ligands transportés par l'hémoglobine
Outre l'oxygène O2, qui se lie à l'hémoglobine selon un mécanisme dit coopératif, cette protéine transporte
également d'autres ligands dont certains sont des inhibiteurs compétitifs, comme le monoxyde de carbone
CO, et d'autres sont des ligands allostériques tels que le dioxyde de carbone CO2 et le monoxyde d'azote
NO. Le CO2 se lie de manière réversible à des groupes amine de l'apoprotéine pour former de la
carbaminohémoglobine, dont on pense qu'elle assure environ 10 % du transport de CO2 chez les
mammifères, le reste étant transporté essentiellement sous forme d'ions bicarbonate HCO3–. Le monoxyde
d'azote se lie de manière réversible à des groupes thiol de l'apoprotéine pour former un S-nitrosothiol. Il est
possible que le transport du monoxyde d'azote intervienne indirectement pour favoriser le transport de
l'oxygène par l'hémoglobine en agissant comme vasodilatateur dans les tissus où la pression partielle
12
d'oxygène est faible .
Inhibiteurs par compétition avec l'oxygène
La liaison de l'oxygène à l'hémoglobine est efficacement bloquée par le

monoxyde de carbone CO, provenant par exemple de la fumée de cigarettes,
de pots d'échappements ou d'une combustion incomplète par une chaudière.
Le monoxyde de carbone entre en compétition avec l'oxygène au niveau du Monoxyde de carbone.
site de liaison de ce dernier sur l'hème. L'affinité de l'hémoglobine pour le
monoxyde de carbone est environ 230 fois supérieure à celle de
13, 14, 15
l'hémoglobine pour l'oxygène , de sorte que de faibles quantités de
monoxyde de carbone suffisent pour significativement réduire l'oxygénation
de l'hémoglobine lors de l'hématose, et donc la capacité du sang à oxygéner
l'organisme. L'hypoxie qui résulte ainsi d'une exposition continue à 0,16 % de Ion cyanure.
CO dans l'air provoque vertige, nausée, céphalée et tachycardie en
20 minutes, et conduit à la mort en moins de deux heures ; un taux de 1,28 %
de CO dans l'air provoque une perte de connaissance après seulement deux à
16, 17
trois inspirations, et la mort en moins de trois minutes . Lorsqu'elle se
combine au monoxyde de carbone, l'hémoglobine est une protéine appelée
carboxyhémoglobine dont la couleur rouge très vif est susceptible de colorer Monoxyde de soufre.
en rose la peau des victimes mortes d'une intoxication au monoxyde de
carbone, qui auraient sans cela le teint pâle ou bleui.
De manière semblable, l'hémoglobine présente, sur son site de liaison à l'oxygène, une affinité compétitive
pour l'ion cyanure CN–, le monoxyde de soufre SO et l'ion sulfure S2–, comme avec le sulfure d'hydrogène
H2S. Ceux-ci se lient au cation de fer de l'hème sans modifier son état d'oxydation, mais ils inhibent
cependant la liaison de l'oxygène à l'hème, d'où leur grande toxicité.
Ligands allostériques de l'hémoglobine
Le dioxyde de carbone CO2 se lie plus facilement à la désoxyhémoglobine, ce qui facilite son élimination
de l'organisme. C'est ce qu'on appelle l'effet Haldane.
Par ailleurs, le CO2 dissous dans le sang est converti en anion bicarbonate HCO3– par l'anhydrase
carbonique, selon la réaction :
CO2 + H2O → H2CO3 → HCO3– + H+.
Il s'ensuit que le sang riche en CO2 est également plus acide, c'est-à-dire que son pH est abaissé sous l'effet
de l'acide carbonique. La liaison de protons H+ et de molécules de CO2 à l'hémoglobine induit un
changement conformationnel qui en favorise la forme T, et donc la libération de l'oxygène. Les protons se
lient sur différents sites de l'hémoglobine, tandis que le dioxyde de carbone se lie aux groupes amine α pour
former de la carbaminohémoglobine. La baisse d'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène en présence de
CO2 et de pH acide est appelée effet Bohr.
Les personnes acclimatées aux altitudes élevée présentent un taux sanguin accru de 2,3-
bisphosphoglycérate (2,3-BPG). Ce dernier est un effecteur hétéroallostérique qui a pour effet de réduire
l' ffi ité d l'hé l bi l' è t bili t l f T i ti ll d' è
l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène en stabilisant la forme T : sous une pression partielle d'oxygène
plus faible qu'au niveau de la mer, une baisse d'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène a pour effet
d'accroître l'efficacité globale du transport de l'oxygène par l'hémoglobine. On observe plus généralement
une augmentation du taux de 2,3-BPG lorsque la pression partielle en oxygène décroît dans les tissus
périphériques, par exemple en cas d'hypoxémie, de maladie respiratoire chronique, d'anémie, ou encore
d'insuffisance cardiaque. A contrario, le taux de 2,3-BPG décroît en cas de choc septique et
d'hypophosphatémie (en).
Biosynthèse et dégradation
La biosynthèse de l'hémoglobine fait intervenir un ensemble
complexe d'étapes. L'hème est issu d'une suite de réactions qui
commencent dans les mitochondries et se poursuivent dans le
cytosol d'érythrocytes immatures, tandis que l'apoprotéine est
produite au niveau de ribosomes du cytosol. La production
Bilirubine.
d'hémoglobine se produit aux premiers stades de l'érythropoïèse,
depuis le stade proérythroblaste jusqu'au stade réticulocyte dans la
moelle osseuse. C'est à ce niveau que les érythrocytes des
mammifères perdent leur noyau, tandis que ce dernier demeure
dans les érythrocytes chez les oiseaux et de nombreuses autres
espèces. La biosynthèse de l'apoprotéine se poursuit cependant
après la perte du noyau car il subsiste de l'ARN messager dans la
cellule, qui peut être traduit par les ribosomes du cytosol jusqu'à la
mise en fonction de l'érythrocyte dans l'appareil
18
cardiovasculaire .
Chez les vertébrés, les érythrocytes parvenus en fin de vie du fait

de leur sénescence ou de leur altération sont retirés du sang par Stercobiline.
phagocytose par des macrophages dans la rate et dans le foie. En
cas d'hémolyse dans la circulation sanguine, l'hémoglobine se lie à
l'haptoglobine, tandis que l'hème libre est fixé par l'hémopexine, ce qui limite l'effet oxydant.
L'hémoglobine incomplètement dégradée ou libérée en trop grande quantité à partir de globules rouges
endommagés est susceptible d'obstruer les vaisseaux sanguins, notamment les capillaires des reins, ce qui
peut provoquer des néphropathies. L'hémoglobine libérée est éliminée du sang par la protéine CD163,
exclusivement exprimée dans les monocytes et les macrophages. L'hémoglobine est dégradée dans ces
cellules et le fer de l'hème est recyclé, tandis qu'une molécule de monoxyde de carbone est libérée par
19
molécule d'hème dégradée : la dégradation de l'hème est l'un des rares processus naturels produisant du
monoxyde de carbone dans le corps humain et est responsable de la présence de CO dans le sang
d'individus respirant même l'air le plus pur. Ce processus forme de la biliverdine, puis de la bilirubine, de
couleur jaune. Insoluble, elle est libérée par les macrophages dans le plasma sanguin, où elle se lie à la
sérum albumine, qui la transporte jusqu'aux hépatocytes. Ces derniers la solubilisent par conjugaison avec
l'acide glucuronique et la sécrètent dans les intestins avec la bile. Les intestins métabolisent la bilirubine en
urobilinogène, qui est excrété dans les fèces sous forme de stercobiline ainsi que dans les urines. Lorsque la
bilirubine ne peut être excrétée, sa concentration sanguine augmente et elle est éliminée essentiellement par
les urines, qui deviennent foncées tandis que les fèces sont décolorées.
Le fer issu de la dégradation de l'hème est stocké dans les ferritines des tissus et véhiculé dans le plasma
sanguin par des β-globulines telles que les transferrines.
Génétique
Les molécules d'hémoglobine sont constituées de sous-unités de type globine dont la séquence diffère selon
les espèces. Il existe également des variantes d'hémoglobines au sein d'une même espèce, bien que l'une de
ces variantes soit généralement largement prépondérante sur les autres. Chez l'Homme, la forme
prépondérante d'hémoglobine est appelée hémoglobine A ; elle est codée par les gènes HBA1, HBA2 et
20
HBB situés sur le chromosome 16 pour les deux premiers et sur le chromosome 11 pour le dernier .
Évolution
Il est généralement admis que la divergence entre hémoglobine et myoglobine est postérieure à la séparation
21
des gnathostomes (vertébrés à mâchoire) d'avec les lamproies . La myoglobine a été orientée vers le
22
stockage de l'oxygène tandis que l'hémoglobine a été spécialisée dans le transport de l'oxygène . Les
20
sous-unités de la protéine sont codées par des gènes de type globines α et β . Les prédécesseurs de ces
gènes sont apparus lors d'une duplication survenue après l'apparition des gnathostomes, il y a environ 450 à
21
500 millions d'années . L'apparition de gènes α et β a ouvert la voie à la polymérisation de ces globines, et
donc à la formation d'une protéine plus grosse constituée de sous-unités distinctes. Le fait que
l'hémoglobine soit une protéine polymérique est à la base du mécanisme allostérique qui sous-tend
22
notamment le caractère coopératif de la liaison de l'oxygène à l'hémoglobine . Le gène α a par la suite
23
subi une seconde duplication qui conduit à la formation des gènes HBA1 et HBA2 . Ces multiples
duplications et divergences ont créé tout un ensemble de gènes apparentés aux globines α et β dont la
22
régulation conduit à les exprimer à différents stades de développement .
Alignement de séquences de chaînes α, β et δ d'hémoglobine humaine (source UniProt).
Mutations
Les mutations sur les gènes de l'hémoglobine peuvent conduire à des variantes d'hémoglobine. La plupart
de ces variantes sont fonctionnelles et sans effet sur la santé. Certaines mutations de l'hémoglobine, en
revanche, sont susceptibles de provoquer des maladies génétiques appelées hémoglobinopathies. La mieux
connue de ces affections est la drépanocytose, qui a été la première maladie humaine dont le mécanisme a
été élucidé au niveau moléculaire. Les thalassémies forment un autre groupe d'hémoglobinopathies
impliquant une altération de la régulation des gènes des globines constituant l'hémoglobine. Toutes ces
maladies ont pour conséquence une anémie.
La modification de la séquence en acides aminés de l'hémoglobine peut être adaptative. On a pu ainsi

montrer que l'hémoglobine s'adapte à la baisse de la pression partielle en oxygène observée en haute
altitude. L'hémoglobine doit alors être en mesure de se lier à l'oxygène à une pression plus faible, ce qui
peut se manifester par une modification de la séquence au niveau des acides aminés intervenant dans
l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, comme cela a été observé par exemple chez des colibris de la
cordillère des Andes : ainsi chez les espèces du genre Oreotrochilus chez le colibri de Castelneau l'inca
cordillère des Andes : ainsi, chez les espèces du genre Oreotrochilus, chez le colibri de Castelneau, l'inca
violifère ou encore le colibri géant, ces mutations réduisent l'affinité de l'hémoglobine pour l'acide phytique,
qui joue chez ces oiseaux le même rôle que le 2,3-bisphospoglycérate chez l'homme ; cette baisse d'affinité
a pour effet d'accroître l'efficacité du transport de l'oxygène lorsque la pression partielle de ce dernier est
24
réduite .
L'adaptation de l'hémoglobine aux altitudes élevées touche également les humains. On ainsi identifié un
groupe de femmes tibétaines dont le génotype code une hémoglobine dont l'affinité pour l'oxygène est
25
accrue à faible pression partielle . Ceci a pour effet de réduire la mortalité infantile dans ces conditions
extrêmes, ce qui offre un avantage sélectif favorisant les individus porteurs de ces mutations de
l'hémoglobine.
Variantes humaines de l'hémoglobine

Chez l'adulte, la principale
variante d'hémoglobine est
l'hémoglobine A, ou HbA, de
formule α2β2, qui représente
plus de 97 % de l'hémoglobine
totale d'un adulte sain. L'autre
variante d'hémoglobine adulte
est l'hémoglobine A2, ou
HbA2, de formule α2δ2, qui
représente entre 1,5 % et 3,1 %
de l'hémoglobine totale d'un
adulte sain, mais dont la
proportion augmente chez les
patients drépanocytaires. Outre
ces variantes adultes saines, il
existe une douzaine d'autres
variantes d'hémoglobine
humaine, qu'on rencontre chez
Production des différentes globines chez l'homme dans les semaines
l'embryon, le fœtus, ou les
précédant et suivant la naissance.
patients atteints d'une ou
plusieurs formes
d'hémoglobinopathies.
Hémoglobines embryonnaires
On connaît quatre types d'hémoglobine embryonnaire chez l'homme :

26
Hb Gower-1, de formule ζ2ε2, est relativement instable et se décompose facilement ;
Hb Gower-2, de formule α2ε2, plus stable que la variante Gower-1, existe en petites
quantités au cours de la vie embryonnaire et fœtale ; elle a été proposée comme
traitement par réactivation du gène chez les patients souffrant d'hémoglobinopathies telles
qu'une thalassémie β chez lesquels une réactivation de l'hémoglobine F est contre-
26
indiquée pour des raisons de toxicité ;
Hb Portland-1, de formule ζ2γ2, est présente en faibles quantités au cours de la vie
26
embryonnaire et fœtale ;
Hb Portland-2, de formule ζ2β2, est encore plus instable que la variante Gower-1 mais a
été proposée comme traitement par réactivation du gène chez les patients souffrant de
été proposée comme traitement par réactivation du gène chez les patients souffrant de
26, 27
thalassémie α .
L'hémoglobine embryonnaire est parfois symbolisée par Hbε, qui ne doit pas être confondue avec
l'hémoglobine E, notée HbE, laquelle est une variante pathologique d'HbA présentant une mutation
délétère sur les sous-unités β, notées βE (le « E » fait dans ce cas référence au résidu de glutamate modifié
par mutation).
Hémoglobine fœtale
L'hémoglobine fœtale HbF, de formule α2γ2, remplace l'hémoglobine

embryonnaire après 10 à 12 semaines de développement. Elle constitue
jusqu'à 95 % du sang du nouveau-né, et est progressivement remplacée par
l'hémoglobine adulte HbA à partir du sixième mois suivant la naissance ;
elle demeure cependant présente à l'état de traces chez l'adulte, où elle
n'excède pas 1 % de toutes les variantes d'hémoglobine détectables. Elle
demeure produite chez l'enfant lors de certaines thalassémies particulières,
parfois jusqu'à l'âge de cinq ans, et une maladie rare, dite syndrome de 2,3-Bisphosphoglycérate.
persistance héréditaire de l'hémoglobine fœtale (en) (HPFH), se traduit par
la production d'HbF au lieu d'HbA au-delà de la période normale. Par
ailleurs, la production d'HbF peut être réactivée chez l'adulte dans un cadre thérapeutique pour traiter la
28
drépanocytose .
L'hémoglobine fœtale est caractérisée par une plus grande affinité pour l'oxygène que l'hémoglobine adulte,
ce qui permet au fœtus de s'oxygéner à partir du sang de sa mère : en effet, la p50 d'HbF vaut environ
19 mmHg (2,6 kPa), contre 26,8 mmHg (3,6 kPa) pour HbA. Cette différence d'affinité pour l'oxygène
résulte d'une différence d'affinité pour l'un des effecteurs allostériques de l'hémoglobine : le 2,3-
bisphosphoglycérate (2,3-BPG), dont la liaison avec l'hémoglobine a pour effet de stabiliser la forme T de
cette protéine, laquelle correspond à la désoxyhémoglobine, ce qui réduit l'affinité de l'hémoglobine pour
l'oxygène. Dans le cas de l'hémoglobine fœtale, la sous-unité γ présente un résidu de sérine en position 143,
là où une sous-unité β d'HbA présente un résidu d'histidine : cette position se trouve au niveau du site de
liaison au 2,3-BPG, et le remplacement d'une histidine, dont la chaîne latérale porte une charge électrique
positive, par une sérine, électriquement neutre, affaiblit l'interaction du 2,3-BPG avec l'hémoglobine, car le
2,3-BPG est une petite molécule porteuse de cinq charges électriques négatives.
Hémoglobinopathies
Les thalassémies sont caractérisées par l'insuffisance de production d'un des deux types de sous-unités de
l'hémoglobine adulte. On distingue ainsi la thalassémie α, plutôt rare, dans laquelle les sous-unités α sont
insuffisamment produites, et la thalassémie β, la plus courante, dans laquelle ce sont les sous-unités β qui
sont insuffisamment produites. La première conduit à la formation de tétramères de β-globine dits
hémoglobine H, de formule β4, qui sont assez instables. Les homozygotes α0 ne survivent généralement
pas longtemps après la naissance en raison d'une altération profonde de l'hémoglobine fœtale HbF, donnant
dans ces conditions de l'hémoglobine Barts, de formule γ4.
Les principales mutations de l'hémoglobine sont :
l'hémoglobine C, de formule α2βC2, qui correspond à une substitution E6K,

remplacement du résidu de glutamate en position 6 par un résidu de lysine. Le premier
possède une chaîne latérale courte et chargée négativement, tandis que le second
possède une chaîne latérale longue chargée positivement, ce qui affecte la plasticité
générale des érythrocytes. Les hétérozygotes comptent de 28 % à 44 % d'hémoglobine C,
ce qui demeure asymptomatique, tandis que les homozygotes comptent 100 %
d'hémoglobine C, ce qui provoque une légère anémie hémolytique. Le gène de
l'hémoglobine C est surtout présent en Afrique de l'Ouest, où il peut présenter un avantage
préventif contre le paludisme à l'instar d'autres hémoglobinopathies, ainsi qu'en Europe
du Sud, en Amérique latine et dans les Caraïbes ;
l'hémoglobine E', de formule α2βE2, qui correspond à une substitution E26K,
remplacement du résidu de glutamate en position 26 par un résidu de lysine. Cette
mutation touche environ 1 million de personnes dans le monde, essentiellement en Asie
du Sud-Est. Elle affecte l'expression de la β-globine en induisant un épissage alternatif de
l'ARN messager au niveau des codons 25-27, d'où un déficit de production de β-globine
normale, ce qui conduit à une thalassémie β. De plus, les sous-unités βE interagissent
moins fortement avec les sous-unités α, ce qui rend les molécules d'hémoglobine E moins
29
stables en présence d'oxydants ;
l'hémoglobine S, de formule α2βS2, qui correspond à une substitution E6V, remplacement
du résidu de glutamate en position 6 par un résidu de valine. Cette substitution, qui place
un résidu d'acide aminé hydrophobe à la surface de la protéine, crée une zone
d'adhérence qui favorise la précipitation de l'hémoglobine S en longs filaments qui
allongent les érythrocytes en leur donnant une forme de faucille (sickle en anglais, d'où le
« S » de cette variante), d'où le nom d'anémie falciforme également donnée à cette
maladie, également appelée drépanocytose. Le gène S est présent essentiellement en
Afrique subsaharienne, au Moyen-Orient et en Inde centrale : on estimait en 2013 à
3,2 millions le nombre d'homozygotes souffrant de drépanocytose, et à 43 millions le
30
nombre d'hétérozygotes ayant le trait drépanocytaire . L'anémie de ces derniers les
protège du paludisme, d'où un avantage sélectif qui favorise la prévalence du gène
drépanocytaire dans les régions impaludées.
Molécules analogues
Il existe, chez les plantes et les animaux, une
grande diversité de protéines qui se lient à
l'oxygène pour en assurer le stockage ou le
transport. Les bactéries, les protozoaires et les
champignons possèdent tous également des
protéines apparentées à l'hémoglobine qui, par
leur fonction connue ou prédite, se lient à des
ligands gazeux de manière réversible. Outre le
transport et la détection de l'oxygène, ces Érythrocruorine de ver de terre commun, constituée de
protéines peuvent intervenir pour éliminer douze hétérododécamères, soit 144 sous-unités de
l'oxygène des milieux qui sont censés demeurer globines A, B, C et D et 36 protéines de liaison, pour
32 une masse de 3 600 kDa (PDB 2GTL (http://www.ebi.a
anaérobies , comme c'est par ailleurs le cas de 31
c.uk/pdbe/entry/pdb/2GTL) ).
la léghémoglobine.
Dans la mesure où de nombreuses protéines de

ce type sont formées de globines et d'hème, elles sont souvent appelées « hémoglobine » même si leur
structure générale est très différente de l'hémoglobine des vertébrés. En particulier, la distinction entre
myoglobine et hémoglobine est souvent impossible chez les animaux les plus simples en l'absence de
muscles chez ces derniers, tandis que le système circulatoire de la plupart des insectes n'intervient pas dans
la diffusion de l'oxygène à travers l'organisme. Un certain nombre d'arthropodes (araignées, scorpions,
certains crustacés) ont recours à l'hémocyanine, qui est une métalloprotéine dépourvue d'hème mais utilisant
des cations de cuivre directement coordonnés à des résidus d'histidine, mais cette protéine n'est pas
homologue de l'hémoglobine.
La structure des hémoglobines est très variable selon les espèces considérées. Elle est souvent mono-
globine chez les bactéries, les protozoaires, les algues et les plantes, tandis que de nombreux nématodes,
mollusques et crustacés possèdent de très grandes protéines contenant un nombre de sous-unités bien plus
élevé que chez les vertébrés. Les champignons et les annélides possèdent en particulier des hémoglobines
7
chimériques contenant à la fois des globines et d'autres types de protéines . Ainsi, le ver tubicole géant des
monts hydrothermaux contient une variété d'hémoglobine comprenant pas moins de 144 sous-unités
globine, associées chacune à un groupe héminique, dont le rôle est de capter l'oxygène O2 et le sulfure
d'hydrogène H2S nécessaires aux bactéries qui vivent en symbiose avec lui, ainsi que le dioxyde de
carbone CO2 nécessaire à l'anabolisme du ver. Ces structures sont remarquables en ce qu'elles peuvent
transporter l'oxygène en présence d'ions sulfure et transporter ces ions eux-mêmes sans être empoisonnées
33, 34
par eux comme le sont les hémoglobines des autres espèces .
Parmi les protéines autres que l'hémoglobine capables de se lier à l'oxygène, on peut retenir les molécules
suivantes :
Myoglobine — Présente dans les muscles de la plupart des vertébrés, y compris chez les
humains, elle donne à ces tissus une teinte rouge ou gris foncé. Sa structure est très
semblable aux sous-unités globine de l'hémoglobine, mais est monomérique, et ne
présente donc pas d'effet coopératif en se liant à l'oxygène. Elle intervient plutôt dans le
stockage de l'oxygène que dans son transport.
Hémocyanine — Deuxième transporteur d'oxygène le plus courant dans la nature après
l'hémoglobine, on la trouve chez de nombreux arthropodes et mollusques. Elle utilise un
groupe prosthétique constitué de cuivre et non de fer héminique, et présente une couleur
bleue lorsqu'elle est oxygénée.
Hémérythrine — Certains invertébrés marins et quelques espèces d'annélides utilisent
cette protéine à fer non héminique pour transporter l'oxygène. Elle présente une couleur
rose ou violette lorsqu'elle est oxygénée, et est claire lorsqu'elle n'est pas oxygénée.
Chlorocruorine — Présente chez de nombreux annélides, elle est très semblable à
l'érythrocruorine mais son groupe héminique présente une structure sensiblement
différente. Elle est de couleur rouge lorsqu'elle est oxygénée, et verte lorsqu'elle est
désoxygénée (d'où son nom).
Érythrocruorine — Présente chez de nombreux annélides, y compris les vers de terre, il
s'agit d'une très grosse protéine pouvant contenir plus d'une centaine de sous-unités
protéiques et d'unités héminiques, l'ensemble ayant une masse moléculaire pouvant
atteindre 3 600 kDa.
Léghémoglobine — Présente dans les gousses, telles que la luzerne cultivée et le soja,
elle a pour fonction de protéger les bactéries fixant l'azote de l'oxygène, afin de permettre
à la nitrogénase de réduire l'azote, ce qu'elle ne peut faire en présence d'oxygène.
Utilisation clinique
En médecine, plusieurs termes se rapportent à l'hémoglobine :
Le taux d'hémoglobine est exprimé en g/100 mL. Les valeurs normales du taux
d'hémoglobine dépendent du sexe et de l'âge du sujet. Un taux d'hémoglobine inférieur à
la norme définit une anémie. Les valeurs de références sont plus élevées chez les
hommes que chez les femmes. Une étude remet en question les valeurs de références de
l'hémoglobine, avançant qu'avoir des valeurs de référence différentes concernant
35
l'hémoglobine pour les hommes et les femmes n'est pas justifié .
La saturation SaO2 définie en % est calculée par la quantité d'oxyhémoglobine divisé par
l tité t t l d'hé l bi d L t ti S O t êt é d
la quantité totale d'hémoglobine du sang. La saturation SaO2 peut être mesurée sur du
sang veineux ou du sang artériel. La saturation en oxygène du sang est un des
paramètres d'un examen appelé gaz du sang. La valeur de la saturation est considérée
comme dangereuse si elle est inférieure à 90 % pour du sang artériel. La valeur normale
est d'environ 96-100 % pour des conditions atmosphériques normales. À cette valeur, on
parle de capacité en O2 du sang.
La cyanose est un signe clinique. Il s'agit de la coloration bleutée des téguments. Elle
apparaît lorsque la concentration d'hémoglobine réduite dépasse les 5 g/100 ml de sang
capillaire. Elle peut être masquée par une anémie.
Maladies génétiques de l'hémoglobine

Comme de nombreuses protéines, les chaines d'hémoglobine présentent diverses mutations qui n'ont le plus
36
souvent aucune incidence clinique. Plus de 500 hémoglobines anormales ont été répertoriées . Certaines
mutations (Hb Köln, Indianapolis, etc.) entraînent une instabilité du tétramère précipitant en corps de Heinz,
ou une méthémoglobinémie (hémoglobines M).
Parfois cette mutation entraîne une affinité anormale pour l'oxygène, soit, telle l'Hb Hope, une diminution
d'affinité avec une P50 élevée donnant une anémie bien tolérée et une cyanose au repos, l'effort et l'altitude
étant mal supportés, soit, telle l'Hb Chesapeake, Malmö, ou Olympia, une augmentation d'affinité avec une
P50 diminuée et une polyglobulie compensatrice entraînant des manifestations cliniques à partir d'un certain
âge.
D'autres peuvent être responsables d'une hémolyse chronique, HbS (par mutation de glutamine en valine ce
qui va provoquer la polymérisation d'Hb), HbC, ou aggraver à l'état hétérozygote une autre
hémoglobinopathie, HbO Arabe, HbD Punjab ou Hb Lepore, ou une β-thalassémie, HbE.
Enfin, l'atteinte génétique peut porter non sur la structure primaire de la protéine, mais sur un défaut
quantitatif de sa synthèse, ou une persistance anormalement élevée de l'hémoglobine fœtale HbF.
Les défauts de synthèse, ou l'anomalie moléculaire sont décrits sous les noms de :
Thalassémies.
Drépanocytose.
Historique
Les premières études sur l'hémoglobine ont été conduites au XIXe siècle en Allemagne. Découverte en 1840
par Hünefeld, l'hémoglobine a été cristallisée en 1851 par Otto Funke (en), et c'est Felix Hoppe-Seyler qui
37
mit en évidence la fixation réversible de l'oxygène sur cette protéine en 1866 . La nature tétramérique et la
masse moléculaire de l'hémoglobine furent établies par Gilbert Smithson Adair (en) en 1925 par mesure de
38
la pression osmotique de solutions d'hémoglobine , qui identifia également les bases de l'effet coopératif
de la liaison de l'oxygène à cette protéine par allostérie.
La structure tridimensionnelle de l'hémoglobine fut établie par Max Perutz en 1959 par cristallographie aux
39, 40 41
rayons X , ce qui lui valut de partager le prix Nobel de chimie 1962 avec John Kendrew , qui avait
conduit des travaux semblables sur la myoglobine.
L'hémoglobine dans les arts

En 2005, l’artiste Julian Voss-Andreae a réalisé la sculpture Heart of Steel (Hemoglobin), ayant pour
dèl l’é i d l d l téi L l t t f it d t d’ i C t L’ t illé d
modèle l’épine dorsale de la protéine. La sculpture est faite de verre et d’acier Corten. L’aspect rouillé de
l’œuvre est intentionnel et évoque la réaction chimique fondamentale de l’oxygène se liant au fer contenu
42, 43
dans l’hémoglobine .
L'artiste montréalais Nicolas

Baier a réalisé la sculpture
Lustre (hémoglobine), une
sculpture en acier inoxydable
poli qui montre la structure de
la molécule d'hémoglobine. La
sculpture se trouve à l'atrium du
centre de recherches du Centre
universitaire de santé McGill à
Montréal. La taille de la
sculpture est d'environ 10 Heart of Steel (Hemoglobin) (2005) de Julian Voss-Andreae. Les images
mètres par 10 mètres par 10 montrent la sculpture de 1,60 m de hauteur juste après son installation,
44, 45, 46 après 10 jours et après plusieurs mois d’exposition aux éléments.
mètres .
Notes et références
1. (en) G. Fermi, M.F. Perutz et B. Shaanan, « The crystal structure of human
deoxyhaemoglobin at 1.74 A resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 175, no 2,
15 mai 1984, p. 159-174 (PMID 6726807 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6726807),
DOI 10.1016/0022-2836(84)90472-8 (https://dx.doi.org/10.1016/0022-2836%2884%2990472
, lire en ligne (http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0022283684904728))
2. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur
protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et
peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine
fonctionnelle.
3. (en) Robert I. Weed, Claude F. Reed et George Berg, « Is Hemoglobin an Essential
Structural Component of Human Erythrocyte Membranes? », Journal of Clinical
Investigation, vol. 42, avril 1963, p. 581-588
(PMID 13999462 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13999462),
PMCID 289318 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/289318),
DOI 10.1172/JCI104747 (https://dx.doi.org/10.1172/JCI104747), lire en ligne (http://www.jci.
org/articles/view/104747/pdf))
4. (en) E. Domínguez de Villota, M. T. García Carmona, J. J. Rubio, et S. Ruiz de Andrés,
« Equality of the in vivo and in vitro oxygen-binding capacity of haemoglobin in patients with
severe respiratory disease », British Journal of Anaesthesia, vol. 53, no 12, décembre 1981,
p. 1325-1328 (PMID 7317251 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7317251),
DOI 10.1093/bja/53.12.1325 (https://dx.doi.org/10.1093/bja/53.12.1325), lire en ligne (http://b
ja.oxfordjournals.org/content/53/12/1325.full.pdf+html))
5. (en) Connie C. W. Hsia, « Respiratory Function of Hemoglobin », The New England Journal
of Medicine, vol. 338, no 4, 22 janvier 1998, p. 239-247
DOI 10.1056/NEJM199801223380407 (https://dx.doi.org/10.1056/NEJM199801223380407)
, lire en ligne (http://www.nejm.org/doi/full/10.1056/NEJM199801223380407))
6. (en) M. Biagioli, M. Pinto, D. Cesselli et al., « Unexpected expression of α- and β-globin in
mesencephalic dopaminergic neurons and glial cells », Proceedings of the National
Academy of Sciences of the United States of America, vol. 106, no 36, 8 septembre 2009,
DOI 10.1073/pnas.0813216106 (https://dx.doi.org/10.1073/pnas.0813216106), lire en ligne
(http://www.pnas.org/content/106/36/15454.full.pdf) [PDF])
7. (en) Roy E. Weber et Serge N. Vinogradov, « Nonvertebrate hemoglobins: functions and
molecular adaptations », Physiological Review, vol. 81, no 2, avril 2001, p. 569-628
(PMID 11274340 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11274340), lire en ligne (http://phys
rev.physiology.org/content/81/2/569.short))
8. (en) Ross C. Hardison, « A brief history of hemoglobins: plant, animal, protist, and
bacteria », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of
America, vol. 93, no 12, 11 juin 1996, p. 5675-5679
DOI 10.1073/pnas.93.12.5675 (https://dx.doi.org/10.1073/pnas.93.12.5675),
JSTOR 39604 (https://jstor.org/stable/39604),
Bibcode 1996PNAS...93.5675H (https://ui.adsabs.harvard.edu/abs/1996PNAS...93.5675H),
lire en ligne (http://www.pnas.org/content/93/12/5675.short))
9. (en) Mireille C. P. Van Beekvelt, Willy N. J. M. Colier, Ron A. Wevers et Baziel G. M. Van
Engelen, « Performance of near-infrared spectroscopy in measuring local O2 consumption
and blood flow in skeletal muscle », Journal of Applied Physiology, vol. 90, no 2,
février 2001, p. 511-519
(PMID 11160049 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11160049))
10. (en) R. D. Shannon, « Revised effective ionic radii and systematic studies of interatomic
distances in halides and chalcogenides », Acta Crystallographica Section A: Crystal
Physics, Diffraction, Theoretical and General Crystallography, vol. 32, no 5, septembre,
p. 1976
(DOI 10.1107/S0567739476001551 (https://dx.doi.org/10.1107/S0567739476001551),
Bibcode 1976AcCrA..32..751S (https://ui.adsabs.harvard.edu/abs/1976AcCrA..32..751S),
lire en ligne (http://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S0567739476001551))
11. (en) Wray H. Huestis et Michael A. Raftery, « Conformation and cooperativity in
hemoglobin », Biochemistry, vol. 14, no 9, 6 mai 1975, p. 1886-1892
DOI 10.1021/bi00680a013 (https://dx.doi.org/10.1021/bi00680a013), lire en ligne (http://pub
s.acs.org/doi/abs/10.1021/bi00680a013))
12. (en) Frank B. Jensen, « The dual roles of red blood cells in tissue oxygen delivery: oxygen
carriers and regulators of local blood flow », Journal of Experimental Biology, vol. 212, no Pt
21, novembre 2009, p. 3387-3393
DOI 10.1242/jeb.023697 (https://dx.doi.org/10.1242/jeb.023697), lire en ligne (http://jeb.biolo
gists.org/content/jexbio/212/21/3387.full.pdf))
13. (en) D. Nicholas Bateman, « Carbon Monoxide », Medicine, vol. 31, no 10, octobre 2003,
p. 41-42
(DOI 10.1383/medc.31.10.41.27810 (https://dx.doi.org/10.1383/medc.31.10.41.27810), lire
en ligne (http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1357303906005421))
14. (en) C. L. Townsend et R. L. Maynard, « Effects on health of prolonged exposure to low
concentrations of carbon monoxide », Occupational & Environmental Medicine, vol. 59,
no 10, octobre 2002, p. 708-711
DOI 10.1136/oem.59.10.708 (https://dx.doi.org/10.1136/oem.59.10.708),
JSTOR 27731796 (https://jstor.org/stable/27731796), lire en ligne (http://oem.bmj.com/conte
nt/59/10/708.full))
15. (en) John Haldane, « The Action of Carbonic Oxide on Man », The Journal of Physiology,
vol. 18, nos 5-6, 16 novembre 1895, p. 430-462
DOI 10.1113/jphysiol.1895.sp000578 (https://dx.doi.org/10.1113/jphysiol.1895.sp000578),
lire en ligne (http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1113/jphysiol.1895.sp000578/full))
16. (en) Mark Goldstein, « Carbon Monoxide Poisoning », Journal of Emergency Nursing,
vol. 34, no 6, décembre 2006, p. 538-542
DOI 10.1016/j.jen.2007.11.014 (https://dx.doi.org/10.1016/j.jen.2007.11.014), lire en ligne (ht
tp://www.jenonline.org/article/S0099-1767(07)00684-8/abstract))
17. (en) Tim Struttmann, Amy Scheerer, T. Scott Prince et Linda A. Goldstein, « Unintentional
carbon monoxide poisoning from an unlikely source », Journal of the American Board of
Family Medicine, vol. 11, no 6, novembre-décembre 1998, p. 481-484
DOI 10.3122/jabfm.11.6.481 (https://dx.doi.org/10.3122/jabfm.11.6.481), lire en ligne (http://
www.jabfm.org/content/11/6/481))
18. (en) Edward R. Burka, « Characteristics of RNA degradation in the erythroid cell », Journal
of Clinical Investigation, vol. 48, no 7, juillet 1969, p. 1266-1272
DOI 10.1172/JCI106092 (https://dx.doi.org/10.1172/JCI106092), lire en ligne (http://www.jci.
org/articles/view/106092))
19. (en) Goro Kikuchi, Tadashi Yoshida et Masato Noguchi, « Heme oxygenase and heme
degradation », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 338, no 1,
9 décembre 2005, p. 558-567
DOI 10.1016/j.bbrc.2005.08.020 (https://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2005.08.020), lire en ligne
(http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006291X05017110))
20. (en) Ross C. Hardison, « Evolution of Hemoglobin and Its Genes », Cold Spring Harbor
Perspectives in Medicine, vol. 2, no 12, décembre 2012, a011627
DOI 10.1101/cshperspect.a011627 (https://dx.doi.org/10.1101/cshperspect.a011627), lire en
ligne (http://perspectivesinmedicine.cshlp.org/content/2/12/a011627.full.pdf+html))
21. (en) Morris Goodman, G. William Moore et Genji Matsuda, « Darwinian evolution in the
genealogy of haemoglobin », Nature, vol. 253, no 5493, 20 février 1975, p. 603-608
DOI 10.1038/253603a0 (https://dx.doi.org/10.1038/253603a0),
Bibcode 1975Natur.253..603G (https://ui.adsabs.harvard.edu/abs/1975Natur.253..603G), lire
en ligne (http://www.nature.com/nature/journal/v253/n5493/abs/253603a0.html))
22. (en) Jay F. Storz, Juan C. Opazo et Federico G. Hoffmann, « Gene duplication, genome
duplication, and the functional diversification of vertebrate globins », Molecular
Phylogenetics and Evolution, vol. 66, no 2, février 2013, p. 469-478
DOI 10.1016/j.ympev.2012.07.013 (https://dx.doi.org/10.1016/j.ympev.2012.07.013), lire en
ligne (http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1055790312002709))
23. (en) E. A. Zimmer, S. L. Martin, S. M. Beverley, Y. W. Kan et A. C. Wilson, « Rapid
duplication and loss of genes coding for the alpha chains of hemoglobin », Proceedings of
the National Academy of Sciences of the United States, vol. 77, no 4, avril 1980, p. 2158-
2162 (PMID 6929543 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6929543),
DOI 10.1073/pnas.77.4.2158 (https://dx.doi.org/10.1073/pnas.77.4.2158), lire en ligne (http://
www.pnas.org/content/77/4/2158.full.pdf))
24. (en) Joana Projecto-Garcia, Chandrasekhar Natarajan, Hideaki Moriyama, Roy E. Weber,
Angela Fago, Zachary A. Cheviron, Robert Dudley, Jimmy A. McGuire, Christopher C. Witt
et Jay F. Storz, « Repeated elevational transitions in hemoglobin function during the
evolution of Andean hummingbirds », Proceedings of the National Academy of Sciences of
the United States of America, vol. 11à, no 51, 17 décembre 2013, p. 20669-20674
(http://www.pnas.org/content/110/51/20669.full.pdf))
25. (en) Cynthia M. Beall, Kijoung Song, Robert C. Elston et Melvyn C. Goldstein, « Higher
offspring survival among Tibetan women with high oxygen saturation genotypes residing at
4,000 m », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of
America, vol. 101, no 39, 28 septembre 2004, p. 14300–14304
(http://www.pnas.org/content/101/39/14300.full.pdf))
26. (en) Zhenning He et J. Eric Russell, « Expression, purification, and characterization of
human hemoglobins Gower-1 (ζ2ε2), Gower-2 (α2ε2), and Portland-2 (ζ2β2) assembled in
complex transgenic–knockout mice », Blood, vol. 97, no 4, 15 février 2001, p. 1099-1105
(PMID 11159543 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11159543), lire en ligne (http://ww
w.bloodjournal.org/content/bloodjournal/97/4/1099.full.pdf))
27. (en) J. Eric Russell et Stephen A. Liebhaber, « Reversal of Lethal α- and β-Thalassemias in
Mice by Expression of Human Embryonic Globins », Blood, vol. 92, no 9, novembre 1998,
p. 3057-3063 (PMID 9787139 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9787139), lire en ligne
(http://www.bloodjournal.org/content/bloodjournal/92/9/3057.full.pdf))
28. (en) Sophie Lanzkron, John J. Strouse, Renee Wilson, Mary Catherine Beach, Carlton
Haywood, HaeSong Park, Catherine Witkop, Eric B. Bass et Jodi B. Segal, « Systematic
Review: Hydroxyurea for the Treatment of Adults with Sickle Cell Disease », Annals of
Internal Medicine, vol. 148, no 12, 17 juin 2008, p. 939-955
DOI 10.7326/0003-4819-148-12-200806170-00221 (https://dx.doi.org/10.7326/0003-4819-14
, lire en ligne (http://annals.org/aim/article/668700/systematic-review-hydroxyurea-treatment-
adults-sickle-cell-disease))
29. (en) Amoz I. Chernoff, Virginia Minnich, Supa Na-Nakorn, Soodsarkorn Tuchinda,
Channivat Kashemsant et Renate R. Chernoff, « Studies on hemoglobin E – I. The clinical,
hematologic, and genetic characteristics of the hemoglobin E syndromes », Journal of
Laboratory and Clinical Medicine, vol. 47, no 3, mars 1956, p. 455-489
(PMID 13353880 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13353880), lire en ligne (http://ww
w.translationalres.com/article/0022-2143(56)90099-3/abstract))
30. (en) « Global, regional, and national incidence, prevalence, and years lived with disability
for 301 acute and chronic diseases and injuries in 188 countries, 1990-2013: a systematic
analysis for the Global Burden of Disease Study 2013 », Lancet, vol. 386, no 9995,
22 août 2015, p. 743-800
DOI 10.1016/S0140-6736(15)60692-4 (https://dx.doi.org/10.1016/S0140-6736%2815%29606
, lire en ligne (http://www.thelancet.com/journals/lancet/article/PIIS0140-6736(15)60692-4/a
bstract))
31. (en) William E. Royer Jr., Hitesh Sharma, Kristen Strand, James E. Knapp et Balaji
Bhyravbhatla, « Lumbricus Erythrocruorin at 3.5 Å Resolution: Architecture of a Megadalton
Respiratory Complex », Structure, vol. 14, no 7, juillet 2006, p. 1167-1177
DOI 10.1016/j.str.2006.05.011 (https://dx.doi.org/10.1016/j.str.2006.05.011), lire en ligne (htt
p://www.cell.com/structure/abstract/S0969-2126(06)00250-4))
32. (en) Luc Int Panis, Boudewijn Goddeeris et Rudolf Verheyen, « The hemoglobin
concentration of Chironomus cf. Plumosus l. (Diptera: Chironomidae) larvae from two lentic
habitats », Netherland Journal of Aquatic Ecology, vol. 29, no 1, avril 1995, p. 1-4
(DOI 10.1007/BF02061785 (https://dx.doi.org/10.1007/BF02061785), lire en ligne (https://lin
k.springer.com/article/10.1007/BF02061785))
33. (en) Franck Zal, François H. Lallier, Brian N. Green, Serge N. Vinogradov et André
Toulmond, « The multi-hemoglobin system of the hydrothermal vent tube worm Riftia
pachyptila. II. Complete polypeptide chain composition investigated by maximum entropy
analysis of mass spectra », Journal of Biological Chemistry, vol. 271, no 15, 12 avril 1996,
DOI 10.1074/jbc.271.15.8875 (https://dx.doi.org/10.1074/jbc.271.15.8875), lire en ligne (htt
p://www.jbc.org/content/271/15/8875.full.pdf))
34. (en) Zoran Minic et Guy Hervé, « iochemical and enzymological aspects of the symbiosis
between the deep-sea tubeworm Riftia pachyptila and its bacterial endosymbiont », The
FEBS Journal, vol. 271, no 15, août 2004, p. 3093-3102
DOI 10.1111/j.1432-1033.2004.04248.x (https://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.2004.04248.x
, lire en ligne (http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1432-1033.2004.04248.x/full))
35. « What is the evidence for gender differences in ferritin and haemoglobin? » (https://www.re
searchgate.net/publication/24360554_What_is_the_evidence_for_gender_differences_in_f
erritin_and_haemoglobin) (consulté le 2 novembre 2019)
36. l'Hématologie de Bernard Dreyfus, Médecine-Sciences- Flammarion1992
37. (de) Felix Hoppe-Seyler, « Über die oxydation in lebendem blute », Med-chem Untersuch
Lab, 1866, p. 133–140
38. (en) Gilbert S. Adair, « The Osmotic Pressure of Haemoglobin in the Absence of Salts »,
Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Containing Papers of a Biological
Character, vol. 98, no 692, octobre 1925, p. 524
(DOI 10.1098/rspa.1925.0126 (https://dx.doi.org/10.1098/rspa.1925.0126),
JSTOR 94515 (https://jstor.org/stable/94515),
Bibcode 1925RSPSB..98..524A (https://ui.adsabs.harvard.edu/abs/1925RSPSB..98..524A),
lire en ligne (http://rspa.royalsocietypublishing.org/content/royprsa/109/750/292.full.pdf))
39. (en) M. F. Perutz, M. G. Rossmann, Ann F. Cullis, Hilary MUIRHEAD, GEORG WILL & A. C.
T. NORTH, « Structure of Hæmoglobin: A Three-Dimensional Fourier Synthesis at 5.5-Å.
Resolution, Obtained by X-Ray Analysis », Nature, vol. 185, no 4711, 13 février 1960,
DOI 10.1038/185416a0 (https://dx.doi.org/10.1038/185416a0), lire en ligne (http://www.grad
adm.ifsc.usp.br/dados/20102/FFI0776-1/Perutz_1960.pdfl))
40. (en) Max F. Perutz, « Structure of hemoglobin », Brookhaven Symposia in Biology, vol. 13,
1960, p. 165-183 (PMID 13734651 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13734651))
41. (en) « The Nobel Prize in Chemistry 1962 » (http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemis
try/laureates/1962/index.html) (consulté le 6 novembre 2016) :
« The Nobel Prize in Chemistry 1962 was awarded jointly to Max Ferdinand
Perutz and John Cowdery Kendrew "for their studies of the structures of
globular proteins". »
42. (en) Constance Holden, « Blood and Steel », Science, vol. 309, no 5744,
30 septembre 2005, p. 2160
(DOI 10.1126/science.309.5744.2160d (https://dx.doi.org/10.1126/science.309.5744.2160d),
lire en ligne (http://www.sciencemag.org/cgi/reprint/309/5744/2160d.pdf) [PDF])
43. (en) Moran L, Horton RA, Scrimgeour G, Perry M, Principles of Biochemistry, Boston, MA,
Pearson, 2011, 786 p. (ISBN 978-0-321-70733-8 et 0-321-70733-8), p. 127
44. (en) Sean Henry, « Take a sneak peek at the MUHC's art collection » (http://www.cbc.ca/ne
ws/canada/montreal/take-a-sneak-peek-at-the-muhc-s-art-collection-1.2730343), sur CBC
News, 7 août 2014 (consulté le 1er février 2016)
45. « Lustre (Hémoglobine) 2014 » (http://artpublicmontreal.ca/oeuvre/lustre-hemoglobine/), sur
Art Public Montréal (consulté le 1er février 2016)
46. « Nicolas Baier » (http://cusm.ca/muhc-heritage/page/nicolas-baier), sur Centre universitaire
de santé McGill (consulté le 1er février 2016)
Voir aussi
Anémie
Hémoglobinémie
Hémoglobinurie
Bibliographie
Banerjee, R., & Sagaert, L. (1967). Dissociation de l'hémoglobine humaine en milieu
acide. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Protein Structure, 140(2), 266-273 (résumé (ht
tp://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0005279567904679)).
Blum, N., Maleknia, M., & Schapira, G. (1970). α-et β-globines libres et biosynthese de
l'hemoglobine. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Nucleic Acids and Protein Synthesis,
199(1), 236-247.
Breton-Gorius, J. (1970). Utilisation de la diaminobenzidine pour la mise en évidence au
microscope électronique de l'hémoglobine intracellulaire. Nouv. Rev. Fr. Hematologie, 10,
243-256.
Caffin, J. P., Chauvet, J. P., & Acher, R. (1969). Les hémoglobines des amphibiens:
Separation et caracterisation préliminaire des chaînes d'une hémoglobine du crapaud
Bufo bufo. FEBS letters, 5(3), 196-198 (résumé (http://www.sciencedirect.com/science/artic
l / ii/0014579369803303))
le/pii/0014579369803303)).
Bardakdjian-Michau, J., Dhondt, J. L., Ducrocq, R., Galactéros, F., Guyard, A., Huchet, F.
X., ... & Wajcman, H. (2003, July). Bonnes pratiques de l’étude de l’hémoglobine (http://he
matologie-dz.com/download/cong1_02.pdf). In Annales de Biologie Clinique (Vol. 61, No.
4, pp. 401-409).
Bernard, M., Bordas-Fonfrède, M., Grimaldi, A., Guillemin, C., Stahl, A., Leutenegger, M., &
Gillery, P. (1995). Intérêts respectifs des dosages d'hémoglobine glyquée et de
fructosamines dans la surveillance du diabète sucré. In Annales de biologie clinique (Vol.
53, No. 6, pp. 321-327). John Libbey Eurotext.
Bert, P. (1882). Sur la richesse en hemoglobine du sang des animaux vivant sur les hauts
lieux. CR Acad Sci Paris, 94, 805-807.
Bloch-Raphaël, C. (1939). Localisation, formation et destruction de l'hémoglobine chez les
Annélides polychètes (Doctoral dissertation).
Eaton, W. A., & Hofrichter, J. (1990). Sickle cell hemoglobin polymerization. Advances in
protein chemistry, 40, 263-279.
Foettinger, A. (1880). Sur l’existence de l’hémoglobine chez les échinodermes. Arch. Biol.
Paris, 1, 405-415.
Kruh, J., Dreyfus, J. C., & Schapira, G. (1964). Activation de la synthèse acellulaire de
l'hémoglobine par l'acide ribonucléique: III. Action de l'acide ribonucléique total de foie.
Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Specialized Section on Nucleic Acids and Related
Subjects, 91(3), 494-505 (résumé (http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/092665
5064900799)).
Kruh, J., Dreyfus, J. C., Rosa, J., & Schapira, G. (1962). Synthèse de l'hémoglobine par
des systèmes acellulaires de réticulocytes. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-
Specialized Section on Nucleic Acids and Related Subjects, 55(5), 690-703.
Lambert, P. P., Grégoire, F., & Royers, E. (1955). Hémodynamique glomérulaire et
excrétion de l'hémoglobine. Archives Of Physiology And Biochemistry, 63(1), 7-34
(résumé (http://informahealthcare.com/doi/pdf/10.3109/13813455509150857)).
Lena-Russo, D., North, M. L., & Girot, R. (1992). Epidémiologie des maladies génétiques
de l'hémoglobine en France métropolitaine. La Revue du praticien, 42(15), 1867-1872.
Robert, M. (1975). Affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. Hôpital cantonal, département
de médecine, clinique médicale thérapeutique.
Uriel, J. (1958). Détection des activités catalasiques et péroxydasiques de l'hémoglobine
apres électrophorèse en gélose. Bulletin de la Société de chimie biologique, 40, 277-280.
White, C. T., Murray, A. J., Smith, D. J., Greene, J. R., & Bolin, R. B. (1986). Synergistic
toxicity of endotoxin and hemoglobin. J Lab Clin Med, 108(2), 132-137.
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Hémoglobine

L'hémoglobine, couramment symbolisée Hb, parfois

Représentation d'une hémoglobine A

Gène HBA1 – Chaînes α

Locus 16p13.3 (http://omim.org/sear

Liens accessibles depuis GeneCards (https://

Entrez 3039 (https://www.ncbi.nlm.ni

Locus 16p13.3 (http://omim.org/sear

α2δ2, et une hémoglobine F (HbF, fœtale) de formule Entrez 3040 (https://www.ncbi.nlm.ni

Locus 11p15.4 (http://omim.org/sear

Liens accessibles depuis GeneCards (https://

Entrez 3045 (https://www.ncbi.nlm.ni

Gène HBG1 – Chaînes γ

Locus 11p15.4 (http://omim.org/sear

Liens accessibles depuis GeneCards (https://

Entrez 3047 (https://www.ncbi.nlm.ni

Gène HBG2 – Chaînes γ

Locus 11p15.4 (http://omim.org/sear

Liens accessibles depuis GeneCards (https://

Entrez 3048 (https://www.ncbi.nlm.ni

Structure de l'hème b, groupe (en) Schéma de principe de la liaison d'une molécule

Forme tendue (T) et forme relâchée (R)

Représentation schématique du basculement de

Taux de saturation en O2 de l'hémoglobine

Courbe de saturation de l'hémoglobine en oxygène

On a coutume de tracer le taux de saturation de

Plusieurs facteurs augmentent la p50 et font donc

Autres ligands transportés par l'hémoglobine

Inhibiteurs par compétition avec l'oxygène

La liaison de l'oxygène à l'hémoglobine est efficacement bloquée par le

Ligands allostériques de l'hémoglobine

CO2 + H2O → H2CO3 → HCO3– + H+.

Chez les vertébrés, les érythrocytes parvenus en fin de vie du fait

Alignement de séquences de chaînes α, β et δ d'hémoglobine humaine (source UniProt).

La modification de la séquence en acides aminés de l'hémoglobine peut être adaptative. On a pu ainsi

Variantes humaines de l'hémoglobine

On connaît quatre types d'hémoglobine embryonnaire chez l'homme :

L'hémoglobine fœtale HbF, de formule α2γ2, remplace l'hémoglobine

Les principales mutations de l'hémoglobine sont :

l'hémoglobine C, de formule α2βC2, qui correspond à une substitution E6K,

Dans la mesure où de nombreuses protéines de

Maladies génétiques de l'hémoglobine

L'hémoglobine dans les arts

L'artiste montréalais Nicolas

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