ANATOMIE DU SYSTÈME DIGESTIF

Buts
• Identifier les structures anatomiques et l’organisation du système digestif
• Décrire l’histologie de l’intestin grêle ou petit intestin.

Matériel
• Modèles anatomiques (système digestif) • Microscope
• Volume de référence • Lame intestin grêle

Étude anatomique et microscopique

1- Étude anatomique du système digestif

En vous servant du matériel à votre disposition, situez et identifiez les structures

anatomiques suivantes,

bouche, côlon descendant, dent, glande parotide,

oropharynx, appendice, foie, glande submandibulaire,
duodénum, laryngopharynx, caecum, œsophage,
rectum, iléum, pancréas, glande sublinguale,
anus, vésicules biliaire, intestin grêle, côlon transverse,
jéjunum, estomac, gros intestin, côlon ascendant,
langue, côlon sigmoïde, canal anal, glande salivaire

Parmi ces organes, souligné en rouge ceux qui font partie du tube digestif et en jaune
ceux que l’on considère comme des organes annexes.

Mettre en ordre les organes du tube digestif de l’ingestion à la défécation :

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Sur l’image suivante, identifiez les différents organes ?

http://archimede.bibl.ulaval.ca/archimede/files/f00da8c9-d497-4ba5-a674-fb30df203d7d/ch02.html

http://www.biologieenflash.net/animation.php?ref=bio-0042-4

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 http://www.buddhachannel.tv/portail/spip.php?article3353

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 2- Étude microscopique des cellules de l’intestin

L’intestin grêle, dont le principal rôle est l’absorption, y est bien adapté grâce à sa
structure particulière constituée de plis circulaires, de villosités intestinales et de mi-
crovillosités. Pour voir l’anatomie de l’intestin grêle, utilisez les sites suivants :
http://cours.cegep-st-jerome.qc.ca/101-902-m.f/bio903/Digestif/anatomiepetitintestin.htm
http://www.biologieenflash.net/animation.php?ref=bio-0019-2
http://www.ac-creteil.fr/biotechnologies/doc_biohum-absorption.htm

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 Au microscope, observez une coupe de la paroi de l’intestin afin de bien observer les
éléments importants de sa structure qui assure sa fonction :

À divers grossissement faites un dessin détaillé des plis, villosités et microvillo-

sité des cellules de l’intestin grêle.

Un peu de pratique
Voici quelques petits exercices à faire dans votre Cahier d’exercice : page 242 #2,
page 245 # 5 et page 249 #9

Évaluation
Un test théorique portant sur l’anatomie et les fonctions suivra cette séance de la-
boratoire.

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LA DIGESTION

Buts
• Visualiser une réaction enzymatique simple
• Comprendre l’importance de ce type de réaction pour l’organisme humain.

Matériel
• Cuvette • Thermomètre
• Peroxyde d'hydrogène à 3% (100ml) • Homogénat de foie de porc (10 ml)
• Micropipette réglée à 80 microlitres • Embouts de micropipette
• Bouteille à réaction (2) • Gros bouchon
• Bouchon à compte-gouttes plié • Tube flexible de caoutchouc
• Burette de 100ml • Support à burette
• Cylindre gradué de 10ml • Bouchon avec tube
• Crayon gras • Papier filtre
• Règle • Pinces
• Ciseaux • Gros bécher
• Chronomètre • Deux solutions tamponnées (pH: 5 et 9)

Théorie relative à l’enzymologie

Les enzymes sont des protéines globulaires qui catalysent les réactions biochimiques
de la cellule. Les enzymes accélèrent donc les réactions chimiques, y prennent part acti-
vement, mais en ressortent indemnes. (voir pages 47 à 49, volume référence)

La présence des enzymes est essentielle au bon fonctionnement cellulaire car ces ré-
actions seraient trop lentes par rapport aux conditions normales de pH et de températu-
re.
L’enzyme est appelé holoenzyme ou hétéroenzyme est composé de deux parties impor-
tantes :
1. L’apoenzyme qui est la protéine elle-même sur laquelle est fixée la partie active
de l’enzyme, c’est à dire la partie ayant la capacité de reconnaître le substrat.
2. Le coenzyme qui est la partie reposant sur l’apoenzyme. De nature non protéique,
ce sont souvent des vitamines (complexe B) ou des ions minéraux (cuivre, fer,
zinc).

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 L'holoenzyme doit être complet pour être efficace et le coenzyme doit être placé au
bon endroit sur cet apoenzyme.
On appelle substrat le ou les composés qui seront transformés par l’enzyme. Ce subs-
trat est spécifique et l’action enzymatique est, elle aussi, spécifique. Ainsi, l’amylase va
agir sur l’amidon, la lipase pancréatique sur les graisses, la pepsine sur les protéines, etc.

Les composés formés par la réaction chimique sont nommés les produits. La réaction
enzymatique se déroule en trois temps:
1- Le premier temps met en contact l’enzyme (E) et le substrat (S).
E (enzyme) + S (substrat)
2- Dans un deuxième temps, il y a formation d’un complexe temporaire enzyme-
substrat (E-S). L’enzyme fait donc partie intégrante de la réaction.
E-S (complexe enzyme-substrat)

3- Finalement, il y a séparation de l’enzyme (E) et des produits (P) formés lors de la

réaction.
E (enzyme) + P (produits)

À voir : http://www.ac-creteil.fr/biotechnologies/doc_biochemistry-enzymosubstrat.htm

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 On peut en général attribuer les principes suivants aux réactions enzymatiques :

1- Le pH agit sur la vitesse des réactions enzymatiques. On pense que cette in-
fluence du pH vient du fait de la formation d’ions qui favoriseraient ou nuiraient
selon le cas aux réunions de l’enzyme avec son substrat. Donc, chacun des enzy-
mes aurait son pH optimum d’action. Voici quelques enzymes digestives avec leur
pH optimum :
Pepsine de l’estomac : 1.5 (substrat = protéines)
Amylase salivaire : 6.8 (substrat = amidon)
Amylase pancréatique : 7.2 (substrat = amidon)
Trypsine du pancréas : 7.8 (substrat = peptides)

2- La température augmente la vitesse des réactions enzymatiques jusqu’à obten-

tion d’une vitesse maximale qui se situe, pour les enzymes de notre corps, à envi-
ron 40 °C. Après avoir dépassé une certaine température, la protéine enzymati-
que subit des dommages irréparables (dénaturation) et il y a inactivation irréver-
sible de l’enzyme. Souvent, on peut dire que les enzymes qui sont près de leur
température d’inactivation deviennent fragiles et se brisent ou se dénaturent
(perdent leur niveau d’organisation structurale et changent de forme) après avoir
pris part à la réaction seulement une ou quelques fois. Lorsque la température
s’abaisse, il y a diminution de la vitesse de réaction qui peut même être complè-
tement arrêtée. Cependant, cette inactivation de l’enzyme est réversible car elle
est due à un manque d’énergie cinétique des molécules en présence. La congéla-
tion d’un enzyme n’affectera pas nécessairement son efficacité tandis que sa
cuisson détruira l’enzyme à coup sûr.

Nous étudierons dans ce laboratoire le travail de la catalase sur la décomposition du

peroxyde d’hydrogène en eau et en oxygène. La réaction se résume ainsi :

Peroxyde (H2O2) + Catalase ----------> H2O + O2 + Catalase

S + E --> (E-S) --> P + E

Le dioxygène (O2) étant un gaz, on peut en mesurer la volume à l’aide d’une burette et
on peut, en observant et en mesurant l’apparition de ce produit, découvrir la vitesse de la
réaction enzymatique. Comme le dioxygène se dégage du milieu réactionnel, la réaction
inverse est impossible.

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 La catalase est un enzyme des tissus animaux et végétaux dont la coenzyme contient
du fer. C’est un des enzymes les plus actifs découverts jusqu’ici. Le foie et le sang sont
des tissus qui en contiennent le plus. Son rôle serait de décomposer le peroxyde
d’hydrogène (H2O2) formé par les cellules, car ce peroxyde est très toxique et brûle lit-
téralement les tissus. Cependant, son rôle ne serait pas indispensable à la vie car il y a
peu de peroxyde de former par les tissus de l’organisme.

Le but de ce laboratoire n’est pas d’expliquer le rôle de la catalase dans l’organisme,

mais bien d’étudier son comportement en présence de peroxyde d’hydrogène.
L’expérience met en présence l’enzyme et son substrat; vous recueillerez l’O2
s’échappant de la réaction à l’aide d’une burette et aller vérifier l’effet d’un changement
de milieu de réaction sur l’efficacité de celle-ci.

Le système digestif produit différentes enzymes qui ont des substrats différents et
des lieux de sécrétion et d’action différent de même que des conditions variables. La
figure 14.13, page 511 fait un résumé de ces notions.

À voir : http://www.paramed-prepa.com/tableauaccueil.php3?num=18

Semaine 1:
Explication, démonstration et prise de données
Formatif

Semaine 2
Analyse des résultats obtenus et interprétation. (sommatif)

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Formatif
Pour bien comprendre l’expérience, répondre au formatif suivant à l’aide de la théo-
rie, de votre volume de référence pages 46 à 49 et des sites web proposés

1- Définir un catalyseur :

2- Quel est le nom du catalyseur utilisé dans cette expérimentation?

3- Ce catalyseur fait partie de quel groupe de molécules organiques ou macromolécules ?

4- Définir substrat?

5- Quel est le substrat de la réaction enzymatique effectuée durant cette expérimen-

tation? Quels sont les produits?

6- Que va devenir la catalase après son action sur le peroxyde?

7- Qu’est-ce que la dénaturation enzymatique et nommez deux causes possibles?

8- Quel est l’effet d’une variation de pH pour une enzyme, par exemple l’amylase doit
réagir avec son substrat dans un milieu acide (pH5) ?

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9- Quel est l’effet d’une variation de température sur l’action d’une enzyme, par exem-
ple si une personne fait de la fièvre (40°C) ?

10- Pour chacune des macromolécules suivantes, mentionnez quelle (s) enzyme(s) est ou
sont responsables de leur digestion chimique dans le système digestif, à quel endroit
et quelle condition particulière (acide, basique, neutre) caractérise ce lieu ?
a) Glucides :

b) Lipides :

c) Protéines :

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Expérience
1- Avec le gros bécher, prélever du robinet de l’eau à une température d’environ 24°C,
remplir la cuvette à dissection au 3/4 avec cette eau. Noter la température réelle

2- Découper deux morceaux de papier-filtre de 2cm x 3cm et le placer dans une bou-
teille à réaction propre et sèche sur l'une des faces internes, près du goulot.

3- Mélanger la solution enzymatique et avec la pipette automatique ajuster à 80µl, pi-

peter et essuyer l’extérieur de l’embout.

4- Déposer lentement la solution enzymatique sur le papier-filtre déposé dans la bou-

teille, jusqu’à ce que toute de la solution soit absorbée, en faisant coller le papier
sur la surface interne près du goulot en appuyant avec la pointe de l'embout de la
pipette automatique.

5- Placer ensuite la bouteille debout, le papier-filtre doit rester coller près du goulot
sans que l'enzyme donne des coulisses.

6- Verser dans le fond de la bouteille, 10ml d’une des solutions de peroxyde

d’hydrogène (pH 5) en évitant tout contact avec le papier-filtre et mettre le bou-
chon en place.

7- Placer la bouteille à réaction, dans la cuvette à dissection, en prenant soin de la

mettre sur le côté de manière à ce que le papier-filtre soit en haut afin d’équilibrer
la température des 2 systèmes.

8- Remplir la burette en position inversée en aspirant l’air à l’aide du tube flexible.

9- Ajuster le niveau «air – eau» à 100ml.

10- Coucher délicatement la bouteille à réaction, le papier-filtre étant toujours en haut,

sur le coté.

11- Placer le tube de verre, de la bouteille à réaction, sous l’ouverture de la burette

graduée le tout étant dans l’eau.

12- Partir le chronomètre, retourner la bouteille à réaction d’un demi-tour, ce qui per-
met le contact de l’enzyme (papier-filtre) avec le substrat et déclenche la réaction
enzymatique.

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 13- Prendre en note, toutes les 30 secondes, le volume d’oxygène dégagé pendant 6 mi-
nutes (360 secondes). Faire la lecture des graduations sur la burette. N.B. Pour
trouver le volume d'oxygène dégagé vous faites des soustractions car les lectures
que vous notez sont décroissantes. Par exemple :

Temps Lecture sur la burette graduée Volume d’oxygène dégagé

0 (au départ) 99,0ml
30 secondes 92,0ml 99,0 ml – 92,0 ml = 7,0 ml d'02
60 secondes 87,5ml 99,0 ml – 87,5 ml = 12,5ml d'02
… … …
ON DOIT TOUJOURS, UTILISER LA LECTURE AU TEMPS ZERO (AU DEPART) CAR IL NOUS FAUT
LE VOLUME D'OXYGENE CUMULATIF.

14- Refaire l’expérience avec les solutions de peroxyde d’hydrogène de pH 9.

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Résultats
Compléter le tableau suivant au cours de l’expérimentation

Tableau: Résultats de l’effet de la variation du pH sur l’action de la catalase en fonc-

tion du temps

pH 5 pH 9
Oxygène Oxygène
Temps 100ml - hauteur H2O (ml) dégagé 100ml - hauteur H2O (ml) dégagé
(sec.) (ml) (ml)
30

60

90

120

150

180

210

240

270

300

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Pour le prochain laboratoire faire les graphiques et calculs suivants :

1- Pour chaque pH utilisé, tracer une courbe illustrant le rapport entre le volume
d'oxygène dégagé cumulatif et le temps. Les deux courbes doivent apparaître sur le
même

Graphique: Quantité d’oxygène dégagé par l’action de la catalase sur le peroxyde

d’hydrogène en fonction du temps pour les pH 5 et 9
oxygène (mL)

Temps (minutes)

2- Pour chacune des courbes de pH, déterminer la pente, c’est à dire la vitesse de ré-
action

Y 2 − Y1
Vitesse de réaction=
X2 − X1

€
Tableau : Calcul de la vitesse de réaction de la catalase sur le peroxyde
d’hydrogène en fonction du pH

Courbes Calcul Vitesse

y2 y1 x2 x1 (ml/sec)

pH 5

pH 9

Évaluation
Pour le prochain laboratoire, veuillez compléter les tableaux, calculs et faire le gra-
phique pour pouvoir faire l’analyse de l’expérience. Cette analyse des résultats sera
faite au prochain laboratoire comme évaluation sommative du laboratoire.

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