Partie II - Bio Cellulaire - II.A.Les Procaryotes - 5. Synthèse Des Protéines

Partie II – La Biologie cellulaire
II. A. – Les Procaryotes

1. Introduction
2. Classification des Procaryotes
3. Types de bactéries et utilisation
4. Structure d’une bactérie
5. Synthèse des protéines chez les Procaryotes
II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 1

Laboratoire d’Enseignement de la Biologie
Partie II – La Biologie cellulaire

5. Synthèse des protéines chez les Procaryotes
1er Bachelier Faculté de Médecine
BIME1-VETE1
Prof. Laurence Ladrière – ULB

- 5. Synthèse des protéines :
objectifs spécifiques
Vous devez être capable de :
-Discuter de la structure des protéines (définition, structure d’un AA,

liaisons formées, …)
-Décrire la transformation bactérienne (recombinaison génétique I)
-Définir et décrire les étapes de la synthèse des protéines chez les
Procaryotes : distinction transcription – traduction
-Rôles des différents types d’ARNs dans cette synthèse de protéines
(traduction)
-Comparer cette synthèse des protéines à celle des Eucaryotes
5. Synthèse des Protéines chez les Procaryotes
5.1. Fonctions générales et types de protéines

5.2. Structure des protéines – rappel & compléments
5.3. Nature chimique du matériel génétique : origine et
transfert de l’information (lien entre ADN – protéine) :
transformation bactérienne et synthèse des protéines

5.1. Fonctions générales et types de protéines :
L’information génétique se trouve
dans de longues chaînes d’ADN
(composés de gènes qui codent).
Mais l’ADN a besoin d’outils pour s’exprimer …
L’HEREDITE correspond à la capacité d’une cellule
d’utiliser l’information de l’ADN pour le transcrire en
ARN (message) et pour produire/traduire cet ARN en
protéines
= outils de l’hérédité
(Rappel : bio=vie=cellule à matériel génétique→ division, hérédité)

En résumé
Fonctions générales et types de protéines :
-ENZYMES
-STRUCTURE (transmembranaires, périphériques)
-DE SECRETION
-CONTRACTILES
-DE TRANSPORT
-IMMUNOLOGIQUES
-TOXIQUES
-CHAPERONNES
-…

-A. ENZYMES : Catalyseurs des systèmes biologiques
-Caractéristiques des protéines catalyseurs :
-spécifiques
-permettant aux réactions chimiques (=métabolisme) de se réaliser dans des
conditions de température viables
-intactes à la fin de la réaction
Abaissement de l’énergie d’activation = énergie nécessaire pour

former des liaisons
-Fonctionnement des enzymes :
liaison simple enzyme - substrat

liaison simple enzyme – substrat
liaison enzyme – substrat avec changement de forme de l’enzyme
Ex : le site actif de l’enzyme lysozyme (antibactérien dans les larmes, la

salive): site actif de forme ajustée aux polysaccharides des parois de bactéries
→ contact → petit changement de conformation du lysozyme → piège plus
étroit

enzyme aidée par un composant chimique appelé cofacteur ou
coenzyme (=molécule organique non protéique) : ex : NAD+
Transfert de H+

enzyme aidé par un composant chimique appelé cofacteur ou
coenzyme (molécule organique non protéique)
Notion d’inhibition d’enzymes :
Inhibiteur compétitif :
Interférence/fixation de l’inhibiteur sur le
site actif de l’enzyme → le substrat ne
peut s’y fixer !
Inhibiteur non compétitif (allostérique):

Fixation de l’inhibiteur en dehors du site
actif de l’enzyme (site du substrat) →
changement de conformation de l’enzyme,
d’où inhibition de l’enzyme → le substrat
ne peut s’y fixer !

-B. PROTEINES DE STRUCTURE : constituant nos cellules
(membranes plasmiques, réseau interne de membranes, …)
Membrane
Kératine
Capside -
virus

-C. PROTEINES DE SECRETION : hormones
= régulateurs chimiques sécrétés dans le milieu extracellulaire,
transporté par le sang
Ex : pancréas :
insuline, glucagon

-D. PROTEINES CONTRACTILES : éléments de la contraction
Ex : actine, myosine
(voir chapitre cytosquelette
de la cellule eucaryote)

-E. PROTEINES DE TRANSPORT :
Ex : Hémoglobine : transport d’O2 et CO2

-F. PROTEINES IMMUNOLOGIQUES :
Anticorps = glycoprotéines (4 chaînes polypeptidiques + ponts
disulfure) de la famille des immunoglobulines, synthétisées en
réaction contre la présence d’antigènes
-G. PROTEINES TOXIQUES : Endo- et exotoxines (ex :

neurotoxines)
Clostridium botulinum :
sécrétion de toxine botulinique

-H. PROTEINES CHAPERONNES :
Illustration d ‘un type de chaperonnes :

voir point 5.2.b

5.1. Fonctions et types de protéines

5.2. Structure des protéines – rappel et compléments
5.2.a. Niveaux d’organisation
5.2.b. Acquisition de la conformation fonctionnelle des
protéines : les protéines chaperonnes
5.2.c. Dénaturation des protéines

5.2. Structure des protéines :
Groupement Groupement
amine carboxyle
Dipeptide =
liaison de deux
acides aminés via un
lien peptidique et
élimination d’une
molécule d’eau
Protéine = une ou plusieurs chaînes polypeptidiques, polymère d’au moins 100

acides aminés (= briques de construction des protéines)

Chez les organismes vivants, il existe 20 acides aminés (habituellement présents
dans les protéines = acides aminés protéinogènes) différant par le radical R (chaîne
latérale) : acide, basique, polaire neutre, non polaire (leucine), chargé (acide glutamique),
polaire non chargé (thréonine), aromatique (phénylalanine), à fonction spéciale (proline)…
R = Cycle
R=H
R = refermé et
formé un cycle R = contenir un S
avec l’acide aminé


5.2. Structure des protéines – rappel et compléments

-5.2.a. Niveaux d’organisation des protéines : =conformations que
peuvent adopter les
protéines !
=une seule
chaîne
polypepti
Conformations = dique
-Structure 1aire
-Structure 2aire
-Motifs ou plis ou
structure super 2aire
-Structure 3aire ou
domaine
-Domaines
-Structure 4aire
=plusieurs chaînes
polypeptidiques
Structure 1aire d’une
protéine =
Séquence linéaire
spécifique d’acides
aminés d’une protéine,
Caractérisée par la
nature et l’ordre des
acides aminés
Toute altération de cette

séquence peut avoir des
conséquences drastiques
sur la fonction de la
protéine

Structure 2aire =
Configuration adoptée
grâce aux liaisons
hydrogène entre acides
aminés voisins.
A) Liaisons H au sein d’une
même chaîne →
enroulement de la chaîne sur
elle-même (spirale) : Hélice
 → élasticité
(ex : kératine)
A) Liaisons H entre deux
segments de chaîne qui se
font face, alignés côte à côte
(structure plane): Feuillet
plissé  → inextensible
(ex : soie naturelle,
porines)

Motifs ou plis ou
Structures
supersecondaires =
Petite combinaison de
structures secondaires se
repliant, se recroquevillant.
Régions d’une structure 3aire.
A) Motif  (un pli dans la

molécule)
B) Motif tour (hélice-
boucle-hélice) : motif
utilisé par des protéines
pour se fixer à l’ADN

Structure 3aire ou domaine =
Conformation finale d’une
protéine globulaire pour
acquérir une structure 3D et une
activité spécifique
(repliements supplémentaires) :
chaînes apolaires vers le
centre de la structure;
exclusion hydrophobe de l’eau; liens au
niveau des chaînes latérales.
Disposition dans l’espace d’un
ensemble de structures secondaires, de
motifs
Types de forces/liens :
-forces ioniques; liens H
-ponts disulfure; hydrophobes
-forces faibles de van der
Waals (entre R apolaires), …
(ex : Lysozyme)

Types de
forces/liens :
Forces de Van der Waals Liaison ionique
Liaison hydrophobe
Pont disulfure
Liaison hydrogène

Types de forces/liens faibles entrant en jeu pour déterminer la
conformation d’une protéine
a. Liaison hydrogène : entre résidus d’acides aminés
b. Ponts disulfure : forts, entre chaînes latérales de cystéine
c. Liaison ionique : entre groupes de charges opposées
d. Forces de van der Waals : entre atomes avec

électrons inversement polarisés
e. Exclusions hydrophobes : de portions apolaires

Edition De boeck 2011

Domaines =
Unités fonctionnelles
d’une protéine
(ensemble de structures
tertiaires); substructure
tertiaire
Chaque domaine exerce

une fonction précise de la
protéine.
Ex : protéine enzymatique
-domaine 1 : fixation du
substrat
-domaine 2 : fixation du
cofacteur

Structure 4aire =
Positionnement/agencement
des sous-unités d’une
protéine multimérique
(=formée de deux ou
plusieurs chaînes
polypeptidiques)
Ex : hémoglobine :
deux sous-unités  et
deux sous-unités 


5.2. Structure des protéines

-5.2.b. Acquisition de la conformation fonctionnelle des protéines : les
protéines CHAPERONNES (ou chaperons) – chez Proc- et Euc-
Protéine en forme de tonneau assurant le (re)pliement correct des protéines, accélérant
ce processus, contrôlant la qualité du repliement (fonctionnalité) : protéines nouvellement
synthétisées ou dépliées suite à un choc (thermique).
-confinement de la protéine à replier dans une chambre de la protéine chaperonne
-sous l’action d’ATP, la chambre devient hydrophile → repliement correct de la protéine
et éjection de celle-ci
Illustration d ‘un type de chaperonnes
Application médicale : maladie d’Alzheimer : déficience de chaperonnes → agglutination de protéines

mal repliées dans le cerveau


-5.2.c. Dénaturation des protéines :
Modifications de température, pH, concentration ionique (sel), …


Changement de conformation (dénaturation, dépliement de la protéine) →
inactivation de la protéine (enzyme)
I. Dénaturation REVERSIBLE :
Si on se replace dans un environnement normal
→conformation normale en protéine active
(renaturation, dénaturation réversible)

Structure 1aire (= séquence d’AA) non touchée,
déterminante de la structure 3aire
II. dénaturation irréversible :

par la chaleur :
ex : cuisson de l’œuf
(=structure primaire modifiée)

transfert de l’information : lien entre ADN et protéines !?
5.3.a. Transformation bactérienne (recombinaison
génétique I)
1. Expériences de Frederick Griffith (1928) : passage de
l’information génétique d’un organisme à un autre
2. Expérience de Oswald AVERY, Colin McLEOD, Mclyn
McCARTY (1944) : ADN principe actif
3. Modèle de la transformation bactérienne

5.3. Nature chimique du matériel génétique : origine
et transfert de l’information
Ce paragraphe traite du problème de la transmission de l’information
génétique :
Protéines = information génétique ?
En 1930, on savait que les chromosomes étaient formés de

1/3 ADN et 2/3 protéines.
Quel est lien entre cet ADN-protéines et les caractères

héréditaires ???
Où sont disposés les gènes, unités d’information héréditaire ???
ADN = codage de l’info;
protéines = remplissage des fonctions codées

-5.3.a. Transformation bactérienne :
1. Expériences de Frederick Griffith (1928) : passage de l’information
génétique d’un organisme à un autre (recherche d’un vaccin contre la
grippe)
-(1) Souris infectées par souche virulente, pathogène (souche S smooth; aspect lisse; avec
enveloppe de polysaccharides) de Streptococcus pneumoniae → mort (empoisonnement
du sang; pneumonie)
-(2) Souris infectées par souche sans capsule/enveloppe (souche mutante R rough;
mutation d’une enzyme impliquée dans la formation de la capsule; aspect rugueux) →
aucun symptôme → conclusion : aspect toxique provenant de la capsule ?

Capsule toxique ?
-(3) Souris infectées par souche virulente S tuée par la chaleur (avec capsule) → aucun symptôme
-(4) Souris infectées par souche virulente S tuée par la chaleur (avec capsule) + souche R vivante non
virulente → mort !
 Analyse sanguine : On aurait dit que ~ ‘Bactéries S’ sont redevenues vivantes virulentes (avec capsule)
MAIS avec protéines de surface R  en réalité, transfert de matériel génétique de bactéries S mortes
(codant pour virulence; capsule S) vers bactéries vivantes non virulentes R = TRANSFORMATION
(bactérie non virulente R transformée, devenue virulente par dévt d’une capsule S, ce qui a permit la
synthèse de protéines de capsule virulentes dans la bactérie R vivante !)
→ Agent transformant ??
Pas de réponse avant 1944
… II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 38
2. Expériences de Oswald AVERY, Colin McLEOD, Mclyn McCARTY
(1944) : ADN principe actif
Agent, substance responsable de cette transformation ?


« Le Principe Transformant »
Le facteur de transformation est l’ADN

(qui a été capté par la bactérie R)

I. Extrait ADN + protéines (souche S virulente morte) + bactéries R → injection à des souris → mort
 transformation de certaines bactéries R non virulentes en bactéries R virulentes (par info génétique, par protéines ?)
II. Extrait ADN + protéines (souche S morte) + protéases (enzymes qui attaquent des protéines) + bactéries R → injection souris → mort
 les protéines ne sont pas impliquées dans la mort des souris; pas impliquée dans le transfert génétique
III. Extrait ADN + protéines (souche S morte) + RNAses (enzymes qui attaquent les ARN) + bactéries R → injection souris → mort
 les ARNs ne sont pas impliqués dans la mort des souris; pas impliqué dans le transfert génétique
IV. Extrait ADN + protéines (souche S morte) + DNAses (enzymes qui attaquent l’ADN) + bactéries R→ injection souris → pas d’effet sur
la souris; elles survivent ! → le facteur transformant = ADN !
ADN
+ Protéase, RNAse
+ DNAse II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 40

Bactérie R
(Non virulente)
ADN de Bactérie S
(virulente)
Résumé de la Transformation bactérienne

(exp de Griffith) :
un segment ADN nu (de bactérie S virulente) est transféré
à l’aide d’enzymes dans une bactérie R non virulente
(possédant des protéines de surface R)
→Développement de la capsule S sur la bactérie R
II.A. PROCARYOTES - 6. GÉNÉTIQUE

3. Modèle de la transformation bactérienne - application : voir chapitre
génétique des Procaryotes :
Intégration d’ADN étranger dans une cellule → héréditaire
www.musee-afrappier.qc.ca

La transformation bactérienne en image :
Transformation in Bacteria – YouTube :

https://www.youtube.com/watch?v=MRBdbKFisgI


transfert de l’information
5.3.a. Transformation bactérienne
5.3.b. Synthèse des protéines :
-la Transcription
-la Traduction


5.3.b. Synthèse des protéines – 1ère étape : la Transcription
1. « Le dogme central » : mécanisme fondamental pour la vie
2. La transcription chez les Procaryotes
3. Le blocage de la transcription

Même mécanisme de base pour la lecture et l’expression des gènes,
chez Procaryotes et Eucaryotes !
MAIS 2 particularités chez les Procaryotes :

Seulement 2 étapes; tout se déroule dans le hyaloplasme
Passage de l’information des gènes

(ADN qui code)
 Transcription
Copie sous forme d’ARNm
 Traduction
L’ARNm dirige progressivement

l’assemblage d’acides aminés
(=protéine qui exécute le programme
dicté par l’ADN)



2. La transcription chez les Procaryotes :
1) Principe de base : Production d’une copie de séquences d’ADN (gène) sous la forme d’ARNm (ARN messager),
ARNt ou ARNr en amenant progressivement des ribonucléotides
1. Fixation de l’ARN polymérase holoenzyme et ouverture de l’ADN (cassure des liens H entre les bases
par une hélicase);
2. Lecture de l’ADN par cette enzyme, l’ARN polymérase holoenzyme; dans le sens 3’-5’
3. Production de l’ARNm et autres ARN, séquence de ribonucléotides complémentaires à la
séquence de l’ADN (=gène); dans le sens 5’-3’ (monodirectionnel, simple brin)
4. Règle = Respect de l’appariement/complémentarité des bases (A-U, T-A, C-G, G-C)
Gène !
= séquence de l’ADN qui
code pour un ARN, pour
une chaîne polypeptidique
(protéine fonctionnelle)

2) Description de l’ARN polymérase holoenzyme : enzyme complexe formée de 2
parties :
-2 sous-unités  (associées à des protéines de régulation; stabilité du complexe)

-1 sous-unité ’ (pour se fixer à l’ADN; site actif de l’enzyme)
-1 sous-unité  (pour se fixer à l’ARN en cours de formation; site actif de l’enzyme)
= le tout formant la polymérase centrale (=1ère partie)
-1 facteur  (sigma; facteur d’initiation de la transcription reconnaissant le
promoteur) = 2nde partie
= le tout (parties 1 et 2) formant l’ARN polymérase HOLOENZYME (capable d’initier la
transcription) = donnant le complexe d’initiation de la transcription !
-1 facteur  (terminaison de la transcription – fixation à la fin)
Modèle de l’ARN polymérase

3) Les étapes de la transcription :
La transcription se déroule en 3 grandes étapes :
-l’initiation
-l’élongation
-la terminaison

-l’initiation de la transcription : Les deux brins d’ADN peuvent être transcrits,
mais un seul à la fois est effectivement utilisé
→1) Fixation de l’ARN polymérase au Brin codant, sens Brin modèle

brin modèle (matriciel, anti-sens) de
l’ADN, sur le site promoteur :
=Courte séquence de l’ADN non
transcrite, en amont du site de départ de
la transcription :
-Séquence -35 (35 nucléotides en amont
de l’endroit du site de départ de la
transcription) formée de 6 bases :
TTGACA
-Séquence -10 (=Pribnow box) : TATAAT;
début du désenroulement de l’ADN
(séquences hautement conservées dans
l’évolution)
-Intervention de la Sous-unité/facteur  de
l’holoenzyme : fixation/reconnaissance du
promoteur; orientation de l’ARN
polymérase
→2) Désenroulement/ouverture progressif de l’ADN : au site -10

-l’initiation
-l’élongation
-la terminaison

-l’élongation de la transcription :
-Dissociation du facteur  de la région promotrice

-Formation d’une région = bulle de transcription : formée par l’ARN polymérase holoenz +
‘bulle’ d’ADN déroulée (brin modèle) + transcrit d’ARN en croissance
-Déplacement, lecture de l’ADN dans le sens 3’-5’ → synthèse de l’ARN dans le sens 5’-3’
→Hélice hybride d’ADN-ARN (puis détachement progressif de l’ARN formé et réenroulement de
l’ADN, reprise de sa forme initiale)

Pq le terme de Brin codant ? = même séquence de nucléotides que l’ARN nouvellement
transcrit à partir de l’ADN matrice (sauf que T est remplacé par U dans l’ARN formé)
Remarques :
-Pas d’amorce nécessaire pour démarrer la transcription (pour l’ARN polymérase)
-Pas de processus de correction en cas d’erreurs
… mais système de compensation : gènes transcrits plusieurs fois → si rares copies erronées, non gênantes

-l’initiation
-l’élongation
-la terminaison

-la terminaison de la transcription : Par la formation d’une Structure en
épingle à cheveux (forme adoptée par
l’ARN formé): stoppant la transcription
Hybride ADN-ARN
Structure en épingle à cheveux
Processus :
Dissociation de
l’hybride ADN-ARN;
libération de l’ARN
polymérase et de
l’ARN; reconstitution
de l’hélice d’ADN

La Structure en épingle à cheveux de
l’ARN : pourquoi ?
stoppant la transcription Plus intervention d’une protéine P !
Courte séquence non

complémentaire
2 segments riches en GC
(complémentaires) formant une
structure bicaténaire
Série de ribonucléotides U (contenant la

base Uracile) : instabilité de l’hybride
ADN-ARN qui lâche l’enzyme
ARNpolymérase (fin de l’ARN formé)


3. Le blocage de la transcription

3. Le blocage de la transcription :
-Rifamycine :
=Antibiotique (extrait de moisissure Streptomyces bactérie GRAM+) agissant sur la
facteur  : qui occupe la place d’amorçage et donc la polymérisation par l’ARN polymérase des
Procaryotes, pas de reconnaissance du promoteur, blocage de la phase d’initiation de la
transcription !
-Actinomycine (D) :
=Antibiotique (Streptomyces) s’incrustant dans la double hélice → pas de formation
d’ARN et donc inhibition de la phase ‘élongation’
X
X

5.3. Nature chimique du matériel génétique : origine et transfert de l’information
5.3.c. Synthèse des protéines – 2ème étape : la Traduction
1. Notion de code génétique
2. Les acteurs de la traduction
3. Les ARN de transfert
4. Les ribosomes
5. La traduction en action

Traduction = Lecture de l’ARNm par groupes de 3
1. Notion de code génétique : ribonucléotides (ribose+phosphate+bases A-U-C ou G) =
TRIPLETS = CODON → attribution d’un acide aminé
Code génétique =Dictionnaire = traduction de l’ARNm en chaîne d’acides aminés.

Pas tout à fait universel : un peu différent pour les mitochondries, chloroplastes, et
Protistes Ciliés
-Codage pour 20 acides aminés (protéinogènes)
-64 combinaisons possibles de ribonucléotides : 4 bases (AUCG) – lecture par 3
ribonucléotides associés en codon : 43 combinaisons
-Code génétique spécifique mais dit dégénéré, de par :
*Codons à fonction de ‘ponctuations’ : Codons d’initiation (méthionine) codant pour
un signal de démarrage; et le codon stop (ne correspondant pas à un acide aminé) codant
pour un signal de terminaison
*Codons synonymes (codant pour le même acide aminé) → 3ème base diffère (= base
dégénérée)

5.3. Nature chimique du matériel génétique : origine et transfert de
l’information


2. Les acteurs de la traduction :
-1)ARNm : message transcrit depuis l’ADN dirigeant la formation en protéines,

qui sera lu et traduit en une chaîne d’acides aminés
-2)ARNt : amène les acides aminés dans les ribosomes et sur l’ARNm
-3)Ribosomes : se positionnent et se déplacent sur l’ARNm ; réceptionnent les
acides aminés amenés par les ARNt
ARNt
ARNm et ribosomes

l’information


Structure très conservée dans tous les organismes
3. Les ARN de transfert - ARNt : vivants :
-Structure des ARNt : structure 2aire en - 4 régions double brin d’ARN : formées d’une
‘trèfle’ – structure 3aire dans l’espace formant chaîne monocaténaire de ribonucléotides
des boucles présentant des séquences complémentaires
internes (structure 1aire repliée en trèfle puis en
3D)
- 3 boucles (avec des séquences non
complémentaires)
- Fonction 1 = site de liaison à l’acide aminé ou
site accepteur (à l’extrémité 3’ : 5’CCA3’)
- Fonction 2 = boucle de l’anticodon spécifique :
triplet de ribonucléotides complémentaires à un
codon de l’ARNm (interaction avec celui-ci)
NOMBRE d’ARNt?
- Nombre variable d’ARNt selon les espèces –
- Il existe des ARNt synonymes (‘ballottement’
ou oscillation ou ‘wobbling’) - : possibilité de
s’apparier avec des codons dont la 3ème
base n’est pas complémentaire à celle de
l’anticodon

-Fonctionnement des ARNt :
=Etape d’activation ou réaction de

chargement de l’ARNt :
-liaison via les aminoacyl-ARNt-

synthétases (enzymes d’activation)
entre l’extrémité 3’ d’une adénosine
(5’CCA3’) de l’ARNt et le groupement
COOH- de l’acide aminé recherché !
-Plus intervention d’1 ATP
→ARNt + acide aminé fixé =

Aminoacyl-ARNt ou ARNt chargé
NOMBRE d’aminoacyl-ARNt-synthétase ?
-Il existe 20 aminoacyl-ARNt-synthétase –
l’information

4. Les ribosomes
4. Les ribosomes : -Rôles :
-1)Positionnement correct des
ARNt+acide aminé sur l’ARNm
(au niveau des sites A et P)
-2)Indication quant à l’endroit de
lecture de l’ARNm
-3)Indication quant au sens de
lecture de l’ARNm (sens 5’-3’)
-4)Implication dans la formation
des liens peptidiques entre les
acides aminés (site P)
-Structure : ARNr + prot(r)

Dans grande sous-unité :
-Site A (site aminoacyle) : fixation des ARNt porteurs des acides aminés (sauf le 1er)
-Site P (site peptidyle) : liaison du 1er ARNT et formation des liaisons peptidiques entre
acides aminés (aa)
-Site E (exit, sortie) : site où les ARNt vides (après avoir largué leur aa) quittent le ribosome
Dans petite sous-unité :
-Site m : site de fixation à l’ARNm

5.3. Nature chimique du matériel génétique : origine et transfert de l’information
4. Les ribosomes
5. La traduction en action

5. La traduction en action :
La traduction se déroule en 4 étapes :

-l’initiation
-l’élongation
-la translocation
-la terminaison

-l’initiation de la traduction :
1 2
1) Formation d’un complexe d’initiation (=1er ARNt, ARNm, petite sous-unité du
ribosome):
Le 1er ARNt = ARNtfMet = ARNt initiateur (avec anticodon UAC) portant l’acide
aminé N-formyl-méthionine (le groupement formyle bloque l’amine → pas de lien
peptidique en amont) → fixation à la petite sous-unité 30S du ribosome
2) Fixation de ce complexe : en face du codon AUG (=codon initiateur, démarrage,

codon start, pour f-méthionine) de l’ARNm

3 4
3) Initiation grâce à Séquence leader ou RBS Ribosome-binding Sequence (séquence de 7 bases
en amont de AUG) : séquence d’union de la petite sous-unité 30S du ribosome à l’ARNm
4) Ajout/Fixation de la grande sous-unité 50S du ribosome (avec site P placé sur 1er ARNt)
Intervention de protéines de type facteurs d’initiation IF de la traduction :

*fixation de ARNtfMet (1er ARNt) dans le site P du ribosome !
*fixation du complexe d’initiation à AUG de l’ARNm
 Tout est ainsi mis en place pour l’initiation de la traduction !


-l’initiation
-l’élongation
-la translocation
-la terminaison

-l’élongation de la traduction :
5 6
5) Site P : ARNtfmet
6) Site A : libre au départ; arrivée d’un nouvel ARNt avec un acide aminé spécifique
au codon suivant (ex : CUG) → ex : ARNt avec anticodon=GAC
Intervention de protéines de type facteurs d’élongation EF-Tu (+GTP) aidant

à fixer cet ARNt à l’ARNm


-l’initiation
-l’élongation
-la translocation
-la terminaison

-la translocation du ribosome (élongation) :
7 8 9
7) =Progression du ribosome de 3 en 3 ribonucléotides le long de l’ARNm dans le sens 5’-3’

8) Intervention de la peptidyl transférase (dans la grosse sous-unité du ribosome; transfert de
lien) pour unir les 2 premiers acides aminés (le 1er se détache et se lie au 2ème et ainsi de
suite) dans le site P !
9) Conséquences du mouvement du ribosome (mouvement de la grande ss-unité, puis la

petite):
*ARNtfmet : passe du site P → site E → sortie du ribosome
*2ème ARNt : passe du site A → site P (formation de la chaîne d’acides aminés: fMet
transféré et relié à Leu) → chaîne fMet-Leu
*site A : de nouveau libre pour 3ème ARNt … et ainsi de suite

-l’initiation
-l’élongation
-la translocation
-la terminaison

-la terminaison de la traduction :
12
10 11
10) Poursuite de l’élongation jusqu’à la hauteur (site A) d’un codon non-sens ou

codon stop UAA, UAG, UGA : codons non traduits, reconnus par des protéines de
type Facteurs de libération RF (releasing factor)
11) Libération du polypeptide dans le hyaloplasme (cassure par ces facteurs de la
liaison covalente entre le polypeptide et l’ARNt dans le site P)
12) Dissociation du ribosome en 2 sous-unités (ainsi disponible pour nouvelle

synthèse de protéines)
→ Formylméthionine éliminée (ou conservée dans 40% des protéines bactériennes)
-les poly(ribo)somes bactériens :
Lecture simultanée d’un ARNm par les ribosomes (traduction) pendant la
‘conversion’ de l’ADN en ARNm (transcription)
Transcription et
traduction
Simultanées/couplées
(même compartiment :
tout se fait dans le hyaloplasme
bactérien)

-les inhibiteurs de la traduction chez les bactéries :
-STREPTOMYCINE : libération prématurée de ARNtfmet au début de l’élongation
-PUROMYCINE : pas de groupement COOH; possède groupement NH2 → lien

peptidique avec les acides aminés dans le site P → blocage de la polymérisation des
acides aminés
-TETRACYCLINE : inhibition de la fixation de l’ARNt au site A
-CHLORAMPHENICOL : liaison à la sous-unité 50S → inhibition de la

peptidyl-transférase


Partie II - Bio Cellulaire - II.A.Les Procaryotes - 5. Synthèse Des Protéines

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Partie II – La Biologie cellulaire

II. A. – Les Procaryotes

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 1

Partie II – La Biologie cellulaire

Prof. Laurence Ladrière – ULB

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 2

-Discuter de la structure des protéines (définition, structure d’un AA,

5.1. Fonctions générales et types de protéines

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 4

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 5

Fonctions générales et types de protéines :

-STRUCTURE (transmembranaires, périphériques)

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 6

Abaissement de l’énergie d’activation = énergie nécessaire pour

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 8

Ex : le site actif de l’enzyme lysozyme (antibactérien dans les larmes, la

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 9

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 10

Inhibiteur non compétitif (allostérique):

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 11

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 12

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 13

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 14

Ex : Hémoglobine : transport d’O2 et CO2

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 15

-G. PROTEINES TOXIQUES : Endo- et exotoxines (ex :

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 16

Illustration d ‘un type de chaperonnes :

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 17

5.1. Fonctions et types de protéines

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 18

Protéine = une ou plusieurs chaînes polypeptidiques, polymère d’au moins 100

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 19

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 20

5.1. Fonctions et types de protéines

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 21

Toute altération de cette

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 23

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 24

A) Motif  (un pli dans la

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II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 26

Forces de Van der Waals Liaison ionique

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 27

b. Ponts disulfure : forts, entre chaînes latérales de cystéine

c. Liaison ionique : entre groupes de charges opposées

d. Forces de van der Waals : entre atomes avec

e. Exclusions hydrophobes : de portions apolaires

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 28

Chaque domaine exerce

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 29

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 30

5.1. Fonctions et types de protéines

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 31

Application médicale : maladie d’Alzheimer : déficience de chaperonnes → agglutination de protéines

5.1. Fonctions et types de protéines

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 33

Modifications de température, pH, concentration ionique (sel), …

II. dénaturation irréversible :

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 34

II. BIO CEL - II.A. PROC - 5. SYNTHÈSE PROTÉINES 35

En 1930, on savait que les chromosomes étaient formés de

Quel est lien entre cet ADN-protéines et les caractères