Table des matières

AVANT PROPOS ....................................................................................................................................... 4

INTRODUCTION A LA BIOCHIMIE ............................................................................................................ 5
CHAPITRE 1 : RAPPEL ET GÉNÉRALITÉS ................................................................................................... 7
I. ORGANISATION DE LA MATIERE VIVANTE ...................................................................................... 7
II. COMPOSITION MOLECULAIRE DE LA MATIERE VIVANTE ................................................................ 7
III. LES CONSTITUANTS MINERAUX .................................................................................................. 8
3.1. L’eau ........................................................................................................................................ 8
3.1.1. Rôle de l’eau .................................................................................................................... 8
3.1.2. Composition en eau de l’organisme ................................................................................ 9
3.1.3. Etat de l’eau dans l’organisme ........................................................................................ 9
3.1.4. Répartition de l’eau dans l’organisme........................................................................... 10
3.1.5. Bilan d’eau ..................................................................................................................... 10
3.2. Les éléments minéraux.......................................................................................................... 11
3.2.1. Les macroéléments........................................................................................................ 12
3.2.2. Les oligoéléments .......................................................................................................... 13
3.2.3. Bilan des substances minérales ..................................................................................... 13
3.3. Les vitamines ......................................................................................................................... 14
3.4. Echanges d'eau et sels ........................................................................................................... 14
IV. LES CONSTITUANTS ORGANIQUES ............................................................................................ 14
4.1. Principaux composants de la matière organique .................................................................. 14
4.2. Composition chimique de la matière organique ................................................................... 15
4.3. Les principales fonctions organiques .................................................................................... 15
CHAPITRE II : LES GLUCIDES................................................................................................................... 17
I. Définition et Importance biomédicale .......................................................................................... 17
II. Classification des Glucides............................................................................................................. 17
2.1. Oses ou sucres simples (monosaccharides) .......................................................................... 17
2.2. Osides ou sucres complexes (polysaccharides) ..................................................................... 17
III. Oses ........................................................................................................................................... 18
3.1. Définition ............................................................................................................................... 18
3.2. Classification des Oses........................................................................................................... 19
3.3. Appartenance à la série D ou L .............................................................................................. 19
3.4. Diversité des oses, isomérie .................................................................................................. 20
3.4.1. Les stéréo-isomères....................................................................................................... 20
3.4.2. Formes d’isomérie ......................................................................................................... 20

1
 3.5. Filiation chimique des oses selon Fischer.............................................................................. 22
3.6. Structure cyclique des oses ................................................................................................... 23
3.6.1. Cyclisation des Aldoses .................................................................................................. 23
3.6.2. Cyclisation des cétoses .................................................................................................. 24
IV. Osides ........................................................................................................................................ 25
4.1. Holosides ............................................................................................................................... 25
4.1.1. La liaison glycosidique ................................................................................................... 25
4.1.2. Nomenclature et convention ........................................................................................ 25
4.1.3. Diholosides .................................................................................................................... 26
4.1.4. Polyosides ...................................................................................................................... 28
V. Sources alimentaires des glucides ................................................................................................. 31
CHAPITRE III : LES LIPIDES ...................................................................................................................... 32
I. Définition ....................................................................................................................................... 32
II. Rôles des lipides ............................................................................................................................ 32
III. Les acides gras : (AG) ................................................................................................................. 32
3.1. Les acides gras saturés .......................................................................................................... 33
3.2. Les acides gras insaturés ....................................................................................................... 33
3.3. La nomenclature.................................................................................................................... 34
3.3.1. Principaux acides gras mono-insaturés ......................................................................... 35
3.3.2. Principaux acides gras poly-insaturés............................................................................ 36
IV. Classification des lipides ............................................................................................................ 37
4.1. Lipides simples ou ternaires .................................................................................................. 37
4.2. Lipides complexes.................................................................................................................. 37
CHAPITRE IV : LES PROTEINES ............................................................................................................... 38
I. ACIDES AMINES ............................................................................................................................. 38
1.1. Définition ............................................................................................................................... 38
1.2. Classification des 20 AA naturels........................................................................................... 39
1.2.1. Selon la structure linéaire ou cyclique de R .................................................................. 39
1.2.2. Selon la polarité et la capacité de groupement de prendre une charge électrique ..... 39
1.2.3. Selon la présence ou non d’un groupement fonctionnel .............................................. 40
1.3. Stéréochimie des AA ............................................................................................................. 40
II. Les peptides ............................................................................................................................... 40
2.1. Définition ............................................................................................................................... 40
2.2. Formation d’un dipeptide ..................................................................................................... 41
2.3. La nomenclature de peptide ................................................................................................. 41
2.4. Différents types de peptides On distingue quatre types de peptides .................................. 42

2
 2.5. Exemple de quelques oligopeptides et polypeptides ........................................................... 43
III. LES PROTEINES .......................................................................................................................... 43
3.1. Définition ............................................................................................................................... 43
3.2. Rôles biologiques des protéines ............................................................................................ 44
3.3. Classification des protéines ................................................................................................... 44
3.3.1. Classification en fonction de la forme des molécules ................................................... 44
3.3.2. Classification en fonction de la composition ................................................................. 44
3.4. Différents niveaux de structure des protéines ...................................................................... 45
3.4.1. Structure primaire ......................................................................................................... 45
3.4.2. Structure secondaire ..................................................................................................... 45
3.4.3. Structure tertiaire .......................................................................................................... 46
3.4.4. Structure quaternaire .................................................................................................... 46
CHAPITRE V : STRUCTURES DES ACIDES NUCLEIQUES .................................... Erreur ! Signet non défini.
I. Définition ................................................................................................. Erreur ! Signet non défini.
II. Nucléotides .............................................................................................. Erreur ! Signet non défini.
2.1. L'ose ................................................................................................. Erreur ! Signet non défini.
2.2. Acide phosphorique ........................................................................ Erreur ! Signet non défini.
2.3. Bases azotées .................................................................................. Erreur ! Signet non défini.
III. L'ADN ................................................................................................... Erreur ! Signet non défini.
IV. L'ARN ................................................................................................... Erreur ! Signet non défini.
V. Différences entre ARN et ADN ................................................................ Erreur ! Signet non défini.
CHAPITRE VI : METABOLISME DES GLUCIDES « CAS DE LA GLYCOLYSE » ............................................. 48
I. Définition ....................................................................................................................................... 48
II. Etapes de la glycolyse .................................................................................................................... 48
III. Bilan énergétique de la glycolyse : ............................................................................................ 53
CHAPITRE VII : METABOLISME DES LIPIDES (CAS DE LA BETA OXYDATION) ......................................... 54
I. Catabolisme des Acides gras ......................................................................................................... 54
1.1. Définition : ............................................................................................................................. 54
1.2. Le mécanisme de la β oxydation : ......................................................................................... 54
1.2.1. L’activation de l’acide gras : .......................................................................................... 54
1.2.2. Le transport mitochondrial des acyl-coA :..................................................................... 55
1.2.3. La β oxydation proprement dite ou « Hélice de Lynen » : ............................................ 55
1.2.4. La β oxydation des acides gras saturés ......................................................................... 55
1.2.5. La beta oxydation des acides gras insaturés ................................................................. 58

3
AVANT PROPOS
Cet ouvrage est destiné aux étudiants de première année de biologie médicale (BM1). Il est
clairement apparu que ce module servira à introduire les notions de base sur les structures et les
fonctions des molécules biologiques et les réactions de biotransformation dont elles sont l’objet.
L’aspect pratique à savoir les analyses physico-chimiques ont été abordées dans son aspect plus
général, les fiches d’apprentissage des différentes techniques conçues pour les travaux dirigés
et pratiques complèteront le cours.

Objectif(s)
 Comprendre l’organisation de la matière vivante.
 Mettre en évidence les grandes familles de molécules organiques.
 Décrire leurs structures et les fonctions qu’elles assurent au sein de la matière vivante.

Méthodes
- Lecture dirigée
- Exposé médiatisé
- Discussion de groupe
- Travaux pratiques

Volume horaire
 30 heures Cours Théoriques
 10 heures Travaux Dirigés
 10 heures Travaux Pratiques

Evaluation
 Questions rédactionnelles
 Questions à choix multiples (QCM)
 Questions à réponses courtes et ouvertes (QROC)
 Rapport de travaux pratiques

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INTRODUCTION A LA BIOCHIMIE
La biochimie se définit comme la science qui étudie les principaux constituants de la matière
vivante et leurs réactions de transformations : C’est donc la chimie des êtres vivants.
La matière vivante est constituée de molécules dont la structure et les propriétés physico-
chimiques suivent les mêmes lois de la physique et de la chimie que les molécules du monde
inanimé. Ces molécules que l’on trouve chez les êtres vivants ont des propriétés extraordinaires
par rapport à celles de la matière inanimée et c’est bien le but de la biochimie, de comprendre
comment toutes ses molécules inanimées qui constituent un organisme interagissent les unes
avec les autres pour maintenir et perpétrer la vie. Cela implique, d’une part, l’étude des
biomolécules et, d’autre part, l’étude de cette logique moléculaire de l’état vivant c’est-à-dire
l’étude des bases moléculaires de la vie.
But de la biochimie :
C’est de comprendre clairement les réactions chimiques qui adviennent à l’intérieur de la cellule
vivante et leur relation avec la structure et la fonction cellulaire (Information génétique,
mécanisme de contrôle des réactions biochimiques, reproduction, biosynthèse des molécules
biologiques, génie génétique…)
Principales branches de la Biochimie :
L’interaction permanente entre l’aspect structurel et fonctionnel d’une entité biologique donnée
forme un ensemble cohérent ; cependant on peut établir une division de la Biochimie en :
Biochimie structurale, Biochimie métabolique et Biochimie clinique.
 Biochimie structurale :
Elle étudie la composition et l’aspect physico-chimique des constituants de la manière vivante
(étude descriptive).
C’est l’anatomie moléculaire qui décrit la localisation, la caractérisation des composés ce qui
permis d’identifier les classes biochimiques suivantes :
Les glucides, les lipides, les protides (acide aminés, peptides et protéines y compris les
enzymes), les acides nucléiques, les hormones, les vitamines et les sels minéraux, tous baignent
dans un milieu aqueux dont le solvant est l’eau.
 Biochimie métabolique :
Elle étudie l’ensemble des réactions chimiques qui s’opèrent dans une cellule vivante appelé
métabolisme qui comporte :
- L’anabolisme : qui regroupe toutes les réactions de biosynthèse qui permettent la
formation des composés complexes à partir des composés simples et qui nécessite un
apport d’énergie via des molécules à haut potentiel énergétique comme l’ATP formées
au cours du catabolisme.
- Le catabolisme : englobe l’ensemble les réactions de dégradation qui transforment les
composés complexes en composés simples avec libération d’énergie dont : une fraction
est transformée en chaleur, une autre fraction la plus importante est conservée dans des
liaisons chimiques et transformée en énergie mécanique, chimie, électrique…
5
 Biochimie clinique :
C’est l’étudie des aspects chimiques de la vie de l’homme sain ou malade et l’application des
méthodes chimiques employées au laboratoire pour le diagnostic, le traitement et la prévention
des maladies. Elle se divise en :
- Biochimie analytique : qui veille sur l’adaptation technologique des systèmes
biologiques et le contrôle de qualité des analyses (aspect technique).
- Biochimie physiopathologique : comporte l’interprétation des résultats des données
biochimiques statiques (biochimie sémiologique ou symptômes et signes) d’une part
l’interprétation des données biochimiques au cours des explorations fonctionnelles ou
dynamiques.
La Biochimie a en outre contribué au progrès de la pharmacologie, de la génétique, de
l’immunologie, de la biologie moléculaire avec le développement du génie génétique dont
l’application s’étend dans tous les domaines (santé, agriculture, environnement…).

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CHAPITRE 1 : RAPPEL ET GÉNÉRALITÉS

I. ORGANISATION DE LA MATIERE VIVANTE

La vie dépend d’unités morphologiques appelées cellules. Les capacités fonctionnelles et
l’originalité structurale des cellules reposent sur un ensemble de constituants organiques dont
l’homogénéité est certaine au travers des espèces.

Dans un concept général de relation entre les structures et les fonctions, on divise le monde
vivant en 3 types d’organisation :

 Les cellules procaryotes : Elles ont une structure relativement simple, toujours
unicellulaires et dépourvues de membrane nucléaire. Elles sont classées en deux groupes
principaux : les bactéries et les cyanobactéries. Elles utilisent des sources d’énergie
métaboliques variées : les autotrophes, les chimiolithotrophes, les photo-autotrophes et les
hétérotrophes.

 Les cellules eucaryotes : Plus volumineuses et plus complexes que les procaryotes possède
une membrane nucléaire et des organites ayant chacun une fonction spécialisée : le noyau
contient l’ADN de la cellule, le réticulum endoplasmique et l’appareil de Golgi assurent les
modifications des protéines membranaires et les protéines sécrétées, les mitochondries sont
le siège du métabolisme oxydatif, les lysosomes et peroxysomes sont des réservoirs des
enzymes de dégradations, le cytosquelette organise le cytosol et les chloroplastes sont le
siège de la photosynthèse chez les plantes. Elles sont répartis en quatre règnes : protistes,
plantes, fungi et animaux.

 Et les virus : Ces sont des entités beaucoup plus simples que les cellules et ne sont pas
classés comme organismes vivants, car ils sont dépourvus de la machinerie métabolique qui
leur permettrait de se reproduire hors de leur cellule hôte. Ce sont essentiellement des
agrégats moléculaires de grande taille.

II. COMPOSITION MOLECULAIRE DE LA MATIERE VIVANTE

Les organismes ne contiennent que quatre types de macromolécules de base : protéines, acides
nucléiques, polysaccharides et lipides. Chaque macromolécule étant constituée d’unités
monomériques. Ces macromolécules peuvent s’associer pour former des structures plus
complexes : glycoprotéines, glycolipides, lipoprotéines…

Les protéines constituent à elles seules 50 % du poids sec de la cellule.

7
L’ATP dont la synthèse est liée à plusieurs voies cataboliques et son hydrolyse rend possible
la plupart des voies anaboliques, intervient dans les différents processus de formation et de
dégradation des biomolécules.

L’ADN ou l’ARN dans certains cas est la molécule garante de l’hérédité de la cellule, contient
l’information génétique dans la séquence de ces bases qui servent de matrice à leur propre
réplication sous forme d’ARNm brin complémentaire de la séquence de l’ADN.

Les ribosomes synthétisent les protéines selon l’ordre spécifié par l’ARNm. Parmi ces
protéines synthétisées figurent les catalyseurs des réactions biochimiques :

Les enzymes dont l’importance métabolique en font des molécules de première importance
dans tout processus vital.

L’action des enzymes est stimulée par un certain nombre de molécules appelées cofacteurs :
(ions métalliques, dérivés des vitamines ou coenzymes) et des molécules régulatrices
d’hormones et autres médiateurs chimiques.

Toutes ces molécules sont en milieux aqueux dont le solvant est l’eau et sont maintenues dans
un milieu aqueux où la pression osmotique et l’équilibre des charges sont en grande partie
assurés par les constituants minéraux.

III. LES CONSTITUANTS MINERAUX

3.1. L’eau
3.1.1. Rôle de l’eau
De part sa structure simple H2O et ses interactions moléculaires, l’eau possède des propriétés
(caractère dipolaire, capacité de former des liaisons Hydrogène), propriétés qui sont d’une
grande importance biologique parmi lesquelles :

 Constituant des cellules : L’eau corporelle totale représente en moyenne 60 à 75% du poids
corporel et varie en fonction de certains paramètres individuels ou spécifiques à chaque
organe ou tissu.

 Propriété de solvant : L’eau a une constante diélectrique élevée (la constante diélectrique
d’un solvant est une mesure de sa capacité à séparer des charges de signe opposé) peut
dissocier et dissoudre facilement en ions les sels minéraux et un grand nombre de composés
polaires ayant des liaisons telles que –SH, -NH2, =C=O, -CH=O… Intervient dans le
maintien d’équilibre de solutés à l’intérieur ou à l’extérieur de la cellule. C’est le solvant
des principales bio-molécules, c'est à dire des substances ioniques ou non comme les

8
 protéines. Les ions et les protéines en solution contribuent à établir une certaine pression
osmotique (= concentration ionique et protéique dans l’eau). L’eau est différente selon les
milieux, c'est à dire quand la pression osmotique du liquide intracellulaire est différente de
celle du liquide extracellulaire.

- POi < POe = hypertonie

- POi > POe = hypotonie
 Régulateur thermique : L’eau possède des constantes physico-chimiques spécifiques (point
de fusion, chaleur de vaporisation, chaleur spécifique, tension superficielle) plus élevées
que ceux des autres liquides. Ce qui lui permet d’intervenir dans la régulation thermique.

- Ex : Refroidissement du corps à travers la transpiration. L’élimination d’une faible

quantité d’eau par la transpiration, permet d’évacuer une grande quantité de chaleur,
l’eau joue donc un rôle très important comme tampon calorifique (propriétés
homéothermes).

 Réactif chimique : L’eau participe à plusieurs réactions biochimiques de biosynthèse ou

comme produit du catabolisme.

- Ex : L’oxydation du glucose fournit de l’énergie du gaz carbonique et de l’eau.

3.1.2. Composition en eau de l’organisme

L’organisme est constitué de 60% d’eau, les 40% restants sont appelés matière sèche.

Ex : pour un homme de 70kg : teneur en H2O = 70 x 60% = 42L, et matière sèche = 70-42 =
28kg (car 1L d’H2O = 1kg).

La matière sèche est constituée de matière organique (95% des 40%) et de matière minérale
(5% des 40%).

Ex : pour un homme de 70kg : matière organique = 28 x 95% = 26,6kg et matière minérale

=28-26,6 = 1,4kg.

3.1.3. Etat de l’eau dans l’organisme

L’eau se différencie dans l’organisme en l’eau libre et l’eau liée.

 L'eau libre ou eau solvant comprenant l'eau de circulation du sang et des humeurs, eau de
transport pour les substances du métabolisme, pour les calories, l'eau lacunaire des liquides
interstitiels, des séreuses qui est une eau de soutien, de réserve et d'échange.

 L’eau liée ou l’eau de combinaison, faisant partie intégrante du protoplasme.

9
3.1.4. Répartition de l’eau dans l’organisme
L’eau organique est répartie en compartiments appelés secteurs hydriques délimités par des
barrières qui sont :

La membrane cellulaire qui délimite le secteur intracellulaire du secteur extracellulaire.

Les vaisseaux qui délimitent le secteur intra vasculaire du secteur extra vasculaire.

 L’eau intracellulaire : c’est l’eau qui baigne tous les organites cellulaires.

 L’eau extracellulaire : elle est composée de l’eau plasmatique, la lymphe, l’eau des tissus
conjonctifs et des os, l’eau interstitielle et les liquides transcellulaires.

- L’eau plasmatique : c’est l’eau intra vasculaire et forme avec les éléments figurés du
sang le volume sanguin total et est soumise à l’influence mécanique de l’appareil
circulatoire.
- L’eau interstitielle et la lymphe : forment un réseau de communication avec le plasma à
travers les capillaires, entourent et baignent les cellules. Leur composition est proche de
celle du plasma à l’exception des protéines qui sont en faible proportion 3 – 8g/L.
- L’eau transcellulaire : formée par l’ensemble des liquides de sécrétion passant à travers
certaines cellules et s’accumulant dans des espaces organiques. Ex : LCB, liquide des
séreuses (plèvre, péricarde, péritoine) larmes, salives…
Le milieu intérieur comprend les liquides extracellulaires : plasma et lymphe interstitielle.

Tableau 2 : répartition des liquides de l'organisme

Eau corporelle totale 60% Matière sèche 40%

minérale 5%
Liquide extra-
Matière

Matière
cellulaire 20% Liquide intracellulaire
organique
Liquide 40%
Plasma
4%

interstitiel 95%
16%

3.1.5. Bilan d’eau

L'apport quotidien d'une certaine quantité d'eau est indispensable à la vie. Les besoins sont
évalués en fonction de l'élimination qui varie elle-même en fonction des conditions
extérieures, ou des conditions pathologiques.

Comment maintenir l’équilibre hydrique ? Il faut que les entrées H2O = sorties H2O

10
3.1.5.1. Apports d’eau
Le besoin moyen d'eau chez l'adulte est de 2 litres/24 heures, soit 30 ml/kg environ. Des
apports d’eau sont endogènes et exogènes.
- L'apport endogène naît de réactions métaboliques de déshydratation de substrats
divers et surtout des réactions d'oxydation au cours de la respiration cellulaire. Ainsi
environ 0,3 ml d'eau sont fournis.
- L'apport exogène est obligatoire (environ 2 l/24 h) sous forme d'eau de boisson (0,5
à 1l) et sous forme d'aliments solides (0,8 à 1,2l).
3.1.5.2. Eliminations
- Elimination urinaire : 1,2 à 1,5 l/Jour
- Elimination digestive : Elle est faible 0,1 à 0,2 ml/Jour du fait de la réabsorption
intestinale.
- Elimination par transpiration cutanée et vapeur d’eau de la respiration : 0,4 à 0,8
l/Jour
- Elimination par selles : 0,1l/Jour.
BILAN D’EAU Entrées d’H2O (2L/jour) Sorties d’H2O (2L/jour)
- Urine ;
Entrées H2O - Boissons - Sueur, perspiration, air expiré (perte
= - Aliments d’eau naturelle au repos) ;
Sorties H2O - Métabolisme énergétique - Matières fécales (excréments) ;
- Annexe (larmes).
3.2. Les éléments minéraux
Quelque puisse être la complexité des structures vivantes elles ne sont construites qu’avec
28 corps simples dont 15 métaux et 13 non métaux.

- Les métaux : Sodium, Potassium, Calcium, Magnésium, Fer, Zinc, Cuivre, Nickel,
Cobalt, Manganèse, Aluminium, Plomb, Titane, Etain, Molybdène.

- Les non métaux : Carbone, Hydrogène, Oxygène, Azote, Soufre, Chlore, Phosphore,
Fluor, Brome, Iode, Arsenic, Silicium, Bore.

Les éléments minéraux sont indispensables au fonctionnement cellulaire. Leur carence peut
provoquer de graves maladies. Ils représentent environ 5 à 15% de la composition chimique
de la cellule.

Ces sels minéraux se répartissent en deux catégories :

 Les macroéléments, présents dans l’organisme en grande quantité,

 Et les oligoéléments, présents à des taux très faibles.

11
3.2.1. Les macroéléments
Il s’agit pour essentielle de calcium, de phosphore, de potassium, de sodium, de soufre, de
chlore et de magnésium. Ils sont généralement sous forme ionique dans les liquides de
l’organisme. C’est le cas des ions chlorures et des ions sodium régulent l’équilibre acido-
basique du sang. Certains font partie de la structure des tissus (os, dents), dont ils renforcent
la résistance. Ils sont alors sous forme de sels (sels de calcium).

Les sels minéraux se répartissent sous plusieurs formes des :

 Solides cristallisés et non ionisés : constitués de phosphate tricalcique de formule

générale 3(PO4)2Ca3, XCa où XCa peut être CO3Ca, Ca(OH)2, F2Ca…sous forme de
petits cristaux d’hydroxyapatite qui sont disposés le long des fibres de collagène,
protéine fibreuse du tissu osseux et dans les dents (70% des os secs).

 Substances ionisées et organo-minérales en solution :

- Anions : chlorures, bicarbonates, phosphates, sulfates (Cl-, HCO3-, PO43-, SO42-) ions
chargés négativement ;

- Cations : sodium, potassium, calcium, magnésium (Na+, K+, Ca2+, Mg2+) ions
chargés positivement ;

- Les métaux comme : Fe, Mn, Cu, Zn, Mg et Co forment des complexes ou chélates
avec les molécules organiques de même que les acides phosphoriques et sulfuriques
forment des esters (anions organophosphorés).

Aucun ion n’est en équilibre entre le milieu intra et extracellulaire. Le déséquilibre ionique
contribue à l’établissement de la pression osmotique et permet les échanges cellulaires, c'est à
dire les communications de la cellule avec son environnement.

Tableau 3 : Répartition des macroéléments dans l’organisme

Liquide extracellulaire
Liquide intracellulaire
Composé Lymphe Plasma
mmol/L meq/L mmol/L meq/L mmol/L meq/L
Sodium 10 140 140
Potassium 141 5 4.8
Calcium 0.4 2.5 2.5
Magnésium 29 1.5 0.9
Chlore 4 103 101
Hydrogénocarbonate 10 28 25
Phosphates 75 4 4

12
 Protéines (g/L) 200 4 70
Glucose (mmol/L) 1.1 5 5
Membrane cytoplasmique meq = mmol x nombre de charge
Tableau 4 : Rôles des macroéléments
Elément Symbole Fonctions particulières
Composant des os et des dents. Intervient dans de nombreux processus
Calcium Ca (Ca2+)
physiologiques (contraction musculaire, coagulation du sang).
-
Chlore Cl (Cl ) Anion le plus important dans la neutralité électrique
Mg Composant des os. Rôle dans de nombreuses réactions chimiques
Magnésium
(Mg2+) (transmission neuromusculaire par exemple)
Composant des os et des dents. Présent dans l’ATP (Adénosine Tri
Phosphore P (P3-)
Phosphate)
Principal cation intracellulaire, important dans les potentiels trans-
Potassium K (K+)
membranaires et dans la contraction des cellules musculaires.
Principal cation extracellulaire, important dans les potentiels trans-
Sodium Na (Na+)
membranaires.
3.2.2. Les oligoéléments
Ce sont des éléments présents dans l’organisme en très petite quantité, mais néanmoins
indispensables. Ils entrent dans la composition de molécules complexes. Il s’agit du cuivre,
du cobalt, du manganèse, du zinc, du fer, du fluor, du silicium, de la silice, du molybdène,
du chlore.
Le fer se trouve à 60 % dans la molécule d’hémoglobine. Ils sont aussi indispensables à
certaines réactions biochimiques. Par exemple, le zinc, le magnésium entrent dans la
composition de plusieurs enzymes.
Tableau 5 : rôles des principaux oligo-éléments

Elément Fonctions particulières

Fer Entre dans la composition de l’hémoglobine, des enzymes
Iode Intervient dans le fonctionnement de la thyroïde
Fluor Intervient dans la composition des dents
Zinc Nécessaire à la synthèse de l’hémoglobine
Cuivre Entre dans la composition des enzymes cellulaires

3.2.3. Bilan des substances minérales

3.2.3.1. Apports
En plus de l’alimentation, le sel utilisé pour la cuisson et l'assaisonnement, l'eau potable
apporte :

- des sels minéraux alcalins (NaCl, KC1) ;

- des sels alcalinoterreux (bicarbonates de Ca et Mg) ;
- de l'iode sous forme d'iodures.
13
Les végétaux, les fruits, le lait apportent aussi de nombreux anions et cations. En pratique,
l'alimentation normale apporte suffisamment de sel (9 à 15 g/24 h). Certains aliments sont
cependant pauvres en NaCl, comme le riz, et ils seront utilisés dans les régimes désodés.

3.2.3.2. Eliminations
En majeur partie des sels sont éliminés par voie urinaire, digestive et les selles. Pour certains
éléments (S, Si, Cu, Zn) elle s’effectue par la peau, les cheveux, les ongles...

Tableau 2 : Composition chimique approximative d’une cellule bactérienne et d’une cellule

de mammifère typique
% de la masse cellulaire totale
Composant
Escherichia coli (Bactérie) Cellule de mammifère
H 2O 70 70
Ions inorganiques (Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Cl-, etc.) 1 1
Petits métabolites divers 3 3
Protéines 15 18
ARN 6 1,1
ADN 1 0,25
Phospholipides 2 3
Autres lipides - 2
Polysaccharides 2 2
Volume cellulaire total 2 x 10-12 cm3 4 x 10-9 cm3
3.3. Les vitamines
Les vitamines sont des composés organiques indispensables, dont l’organisme a besoin en très
petite quantité. Elles sont apportées par une alimentation équilibrée ou sont synthétisées par
l’organisme, comme les vitamines A et D. Les vitamines sont classées en vitamines
hydrosolubles, c’est-à-dire solubles dans l’eau (vitamines du groupe B et C), et en vitamines
liposolubles, insolubles dans l’eau mais solubles dans les graisses (vitamines A, D, E et K).

3.4. Echanges d'eau et sels

L'eau fait l’objet d'échanges incessants entre les cellules et les milieux extracellulaires. L'état
des liquides de l'organisme est régi par les règles fondamentales suivantes :

- Ils sont isotoniques, c'est-à-dire que le rapport eau/électrolytes est constant ;

- Ils possèdent une neutralité électrique, c'est-à-dire autant d'anions que de cations.
Par exemple dans le plasma les cations représentent 155 mEq/1 autant que les anions 155
mEq/1.

IV. LES CONSTITUANTS ORGANIQUES

4.1. Principaux composants de la matière organique
Les glucides, les lipides, les protéines et les acides nucléiques constituent les quatre principales

14
classes de composés organiques dans les cellules.
 Les glucides : La classe des glucides rassemble les sucres et leurs dérivés.
 Les lipides : La classe des lipides rassemble les composés insolubles dans l'eau
(hydrophobes).
 Les protéines : La classe des protéines rassemble les composés tridimensionnels élaborés à
partir de 20 différents acides aminés.
 Les acides nucléiques : Il existe deux acides nucléiques
- L’acide désoxyribonucléique (ADN)
- L’acide ribonucléique (ARN)
4.2. Composition chimique de la matière organique
L’organisme est composé d’éléments organiques et d’éléments minéraux.
 Eléments de la matière organique : La matière organique est composée essentiellement de
carbone, hydrogène et oxygène. De faibles quantités de nutriments tels que l'azote, le
phosphore, le potassium, le soufre, etc., sont également constitutifs de certaines matières
organiques, comme les protéines.
 Et les éléments de la matière minérale : Ca2+ + Cl- + Mg2+ + HCO3- + Fe2+ + K+ + PO43-
+ Na+ quant à eux représentent 2%.
Les éléments atomiques de la matière organique représentent 98% de la matière chimique totale.
Tableau 6 : les éléments de la matière organique

Elément Symbole Proportion Fonctions particulières

Entre dans la composition des glucides, lipides, protides et acides
Carbone C 19,37% nucléiques
Hydrogène H 9,31% Entre dans la composition des chaînes carbonées et de l’eau
Entre dans la composition des glucides, lipides, protides, acides
Oxygène O 62,81% nucléiques, de l’eau. Gaz indispensable pour la respiration.
Azote N 5,14% Entre dans la composition des acides nucléiques et des protides
Phosphore P 0,63% Entre dans la composition des acides nucléiques
Soufre S 0,64% Entre dans la composition des acides aminés soufrés
4.3. Les principales fonctions organiques
On appelle groupement fonctionnel ou fonction chimique, l'atome ou le groupe d'atomes qui
caractérise une famille de composés organiques et qui détermine l'ensemble de ses propriétés
ainsi que sa réactivité chimique.
On appelle Radical un groupement fonctionnel n’intervenant pas dans la fonction principale.
Lorsqu'une molécule comporte deux ou plusieurs fonctions chimiques, l'une de ces fonctions
sera considérée comme fonction principale et les autres comme groupements.
Ce composé comporte trois groupes fonctionnels différents : acide carboxylique, amine et
alcool. Le groupement acide est la fonction principale et les deux autres sont considérés
comme substituants. Les fonctions chimiques sont classées selon leur valence.
Tableau 8 : les principales fonctions organiques
15
Fonction organique Schémas Remarques, définitions

Groupe
hydroxyle :
ROH

Alcool Les fonctions alcools sont des fonctions organiques pour lesquelles un groupe hydroxyle est
porté par un atome de carbone tétragonal (lui- même lié à des atomes par 4 liaisons simples)
On distingue les alcools I, II et III.
Un alcool est primaire si la fonction alcool (-OH) se trouve en fin ou en début de chaîne. Un
alcool est secondaire si la fonction alcool se trouve dans la chaîne carbonée. Un alcool est
tertiaire si sur un même carbone se trouvent une ramification et la fonction alcool.

Les fonctions aldéhydes et cétones sont des fonctions organiques pour

lesquelles le carbone fonctionnel porte un groupe carbonyle. Le carbone est
Aldéhyde et cétone
trigonal. Selon la nature des radicaux, on distinguera la fonction aldéhyde ou
la fonction cétone

Le carbone fonctionnel trigonal porte un groupe hydroxyle. Les molécules

Carboxylique
portant une fonction carboxylique présentent un caractère acide.

Amine
Une amine est un composé chimique organique considéré comme un dérivé de l'ammoniac
et résultant du remplacement d'un ou plusieurs hydrogènes de la molécule d'ammoniac par
d'autres substituants ou radicaux (alkyle ou aryle). Lorsqu'un, deux ou trois atomes
d'hydrogène sont substitués, les amines sont respectivement primaire, secondaire et tertiaire.
Un ester organique est un composé où l’ hydrogène dans le composé du
groupe carboxyle est remplacé par un hydrocarbure groupe. Esters sont
dérivés d’acides carboxyliques et (habituellement) d’alcool. Bien que l’acide
Ester carboxylique a le groupe -COOH, l’hydrogène est remplacé par un
hydrocarbure en un ester. La formule chimique d’un ester prend la forme
RCO 2 R ‘, où R est la partie hydrocarbonée de l’acide carboxylique, et R’
est l’alcool.
Un amide est un composé organique dérivé d'un acide carboxylique. Un
amide possède un atome d'azote lié à son groupe carbonyle. Les amides
Amide sont un groupe important en biochimie, parce qu'ils sont responsables de la
liaison peptidique entre les différents acides aminés qui forment les
protéines.
Les éther-oxydes, appelés aussi plus simplement éthers, sont des
composés organiques de formule générale R-O-R', où R et R' sont des
groupes alkyle. Ils sont souvent utilisés en chimie organique pour protéger
Ether-oxyde
des fonctions alcool lors de réactions de synthèse. Ils ont d'ailleurs avec ces
derniers de nombreuses propriétés communes, dues à la liaison carbone-
oxygène et aux doublets libres de l'oxygène

16
CHAPITRE II : LES GLUCIDES

I. Définition et Importance biomédicale

Les glucides communément appelés sucres sont des molécules organiques caractérisées par la
présence de la chaine charbonnée porteuses des groupements hydroxyles « OH », et de fonction
carbonyle ; aldéhyde (-CHO) ou cétonique (C=O), et parfois d’une fonction carboxyle (OH-
C=O) ou amine (-NH2). Le glucose est le glucide le plus important. Ils sont largement répandus
chez les végétaux et les animaux où ils remplissent des rôles structuraux et métaboliques
importants.

Chez les végétaux, le glucose est synthétisé à partir du dioxyde de carbone (CO2) et d’eau
(H2O) par photosynthèse ; il est stocké sous forme d’amidon ou sert à la synthèse de la cellulose
de la paroi des cellules végétales. Les animaux peuvent synthétiser quelques glucides à partir
des acides aminés, mais la majeure partie des glucides animaux provient des végétaux.

Les maladies associées au métabolisme des glucides comprennent le diabète, la galactosémie,

les maladies de stockage du glycogène et l’intolérance au lactose.

Le terme hydrate de carbone s’explique par leur formule brute générale Cn(H2O)n où n≥3.

II. Classification des Glucides

On subdivise les glucides selon leur degré de polymérisation :

2.1. Oses ou sucres simples (monosaccharides)

Les oses sont des molécules comportant à la fois plusieurs fonctions alcool et une fonction
réductrice, soit aldéhydique (-CHO), soit cétonique (C=O).

La classification des oses repose d’une part, sur le nombre d’atomes de carbone de leurs
molécules (trioses [3C], tétroses [4C], pentoses [5C], hexoses [6C], heptoses [7C], octoses [8C]
et nanoses [9C]) et, d’autre part, sur la nature de la fonction réductrice (aldoses et cétoses). La
combinaison entre le nombre de C et la nature de la fonction carbonyle ainsi est possible ; on
dit : Aldotrioses, aldotétroses…, cétotrioses, cétotétroses,…

2.2. Osides ou sucres complexes (polysaccharides)

On a défini les osides comme des substances dont l’hydrolyse libère un ou plusieurs oses.

On distingue :

17
  Les holosides dont l’hydrolyse ne libère que des oses. Selon le nombre de molécules
d’oses libérées lors de l’hydrolyse, on distingue des oligosides (association de 2 à 10
oses par des liaisons osidiques) et les polyosides (polymère formé de 10 à plusieurs
milliers d’oses). On distingue également des polyosides homogènes ou hétérogènes
selon qu’ils sont composés d’un seul type d’oses ou de plusieurs types d’oses.

 Les hétérosides dont l’hydrolyse libère, outre des oses, des substances non
glucidiques ou aglycones (protéines, lipides, acides nucléiques…).

III. Oses
3.1. Définition
Les oses sont des molécules non hydrolysables, ont la formule brute (CnH2nOn / avec n=
nombre d’atomes de carbone) qui portent le plus souvent, de 3 à 6 atomes de carbone et une
fonction carbonyle (aldéhyde ou cétone).

Les oses les plus simples ont trois atomes de carbone. Il s’agit d’un aldotriose « Le
glycéraldéhyde » et d’un cétotriose « la dihydroxyacétone » (Fig.1).

18
Fig.1 : Formules du glycéraldéhyde (aldotriose) et de la dihydroxyacétone (cétotriose).

Sur la projection de FICSHER, les atomes de carbone d’un ose sont numérotés d’une
façon que le carbone le plus oxydé (le carbone qui porte la fonction carbonyle) porte le numéro
le plus petit, à savoir : numéro 1 pour les aldoses et numéro 2 pour les cétoses. (Fig. 2). Cette
projection fait clairement apparaître les carbones asymétriques présents dans la structure des
oses.

Fig.2 : Sens de numérotation des atomes de carbone dans les oses.

3.2. Classification des Oses
Elle repose à la fois sur deux critères :

- Nombre d’atomes de carbone de l’ose (le premier élément ayant 3C)

- Nature de la fonction carbonylique ou réductrice.

La combinaison de ces deux critères permet de caractériser un ose (voir tableau ci-après).

3.3. Appartenance à la série D ou L

L’appartenance à la série D ou L pour un ose à n C est déterminé par la configuration du Cn-1

- Série D OH du Cn-1 est à droite

- Série L OH du Cn-1 est à gauche

Les glucides naturels sont de la série D

19
3.4. Diversité des oses, isomérie
3.4.1. Les stéréo-isomères
Les stéréo-isomères : sont des composés ayant la même formule brute et développée mais
diffèrent par l’arrangement spatial des groupements OH.

D’une façon générale pour n C* on a 2n stéréo-isomères :

- Pour des aldoses a n atomes de carbone on a n-2 C* et donc 2n-2 stéréo-isomères.

- Pour les cétoses on a un C* de moins que leurs aldoses isomères, donc pour des cétoses
a n atomes de carbone on a n-3 C* et donc 2n-3 stéréo-isomères.

Exp: Aldose n=6, C*=6-2=4 I= 24 =16 (8 série D+ 8 série L)

Cétose n=6, C*=6-3=3 I= 23 =8 (4 série D+ 4série L)

3.4.2. Formes d’isomérie

 Les énantiomères : deux isomères qui différant par la configuration absolue de tous
leurs carbones asymétriques et sont images l'un de l'autre dans un miroir.

 Les diastéréo-isomères : représentent le cas des isomères qui ont au moins 2 carbones
asymétriques différents.

20
 Les épimères: sont des stéréo-isomères qui diffèrent par la position de leur groupe
hydroxyle au niveau d’un seul carbone asymétrique.

 Les isomères de fonctions : deux isomères de fonction, on la même configuration,

même nombre d’atomes de C, ils différent par la fonction carbonyle.

Ex : le D-Glucose et le D-fructose ont la même formule C6H12O6 mais pas la même

formule développée (car ils diffèrent par leur fonction).

21
3.5. Filiation chimique des oses selon Fischer

 La filiation des aldoses

 La filiation des cétoses

22
3.6. Structure cyclique des oses

3.6.1. Cyclisation des Aldoses

La réactivité de la fonction aldéhyde conduit à une hémi-acétalisation intramoléculaire qui peut
avoir lieu :

- entre les carbones C1-C5 : on obtient ainsi un hétérocycle à 6 sommets (O et 5C) appelé
forme pyranique ou pyranose par analogie avec le noyau pyrane.
- entre les carbones C1-C4 : on obtient ainsi un hétérocycle à 5 sommets (O et 4C) appelé
forme furanique ou furanose par analogie avec le noyau furane.

23
3.6.2. Cyclisation des cétoses
Comme les aldoses, les cétoses peuvent, se cycliser. Dans ce cas l'hémi-acétalisation
intramoléculaire a lieu entre la fonction cétone et un groupement hydroxyle porté par un des
carbones de la chaîne. Au cours de la cyclisation le C2 est le carbone anomèrique pour les
cétoses.

- Entre les carbones C2-C6 : on obtient ainsi un hétérocycle a 6 sommets appelé forme
pyranique (pyranose)
- Entre les carbones C2-C5 : on obtient ainsi un hétérocycle a 5 sommets appelé forme
furanique (furanose)

24
IV. Osides
4.1. Holosides
4.1.1. La liaison glycosidique
Une liaison O-osidique ou O-glycosidique est formée par condensation de l'hydroxyle de la
fonction hémiacétalique porte par le carbone anomérique d'un ose (C1 pour les aldoses, C2 pour
les cétoses), d’un groupement –OH d’une autre molécule.

4.1.2. Nomenclature et convention

Pour le cas d’un diholoside, une liaison osidique, est caractérise :

- Par la nature des 2 oses qui le constituent et par leur forme cyclique (pyrane ou furane),
- Par la configuration anomérique de la liaison osidique, α ou β.
- Par les numéros des atomes de C portant les fonctions impliquées dans la liaison.
Génériquement, le nom de l’oside sera : (α ou β) X…osyl/osido (1 → n) Y…oside avec
n : numéro du C anomérique.
- …oside : signifie que la fonction hemiacetalique du dernier ose est engagé dans la
liaison osidique,
- …ose : signifie que la fonction hemiacetalique de l’ose est libre (ose engage par une
fonction alcool).

25
4.1.3. Diholosides
4.1.3.1. Les diholosides réducteurs
 Le Maltose

 Le Lactose

 Le cellobiose

4.1.3.2. Le diholoside non réducteur

 Le Saccharose (sucrose)

26
  Le tréhalose

Tréhalose : (α-D-glucopyranosyl-α-D-glucopyranoside ou alpha,alpha-tréhalose, ou α-D-

glucopyranosyl-α-D-glucopyranoside, dihydrate)

4.1.3.3. Autres oligosides

Il existe quelques oligosides d’intérêt biologique :

1)-Triholosides

Les triholosides sont dérivés du saccharose.

- Gentianose (présent dans la plante gentiane) : β-D-glucopyranosyl-(1,6)-α-D-

glucopyranosyl-(1,2)-β-D-fructofuranoside
- Raffinose (présent dans la betterave) : α-D-galactopyranosyl-(1,6)-α-D-
glucopyranosyl-(1,2)-β-D-fructofuranoside

2)- α-galactosides

Les α-galactosides sont des oligosaccharides de réserve chez les végétaux, comprenant un ou
plusieurs résidus α-D-galactopyranosyl liés en α (1-6) au résidu glucose de saccharose.

Les glucides des graines et farines des légumineuses (pois, haricot, soja) contiennent tous α-
galactosides en proportions variables, ces substances sont indigestes pour l’homme.

Ces glucides sont thermostables et ne sont pas dégradés par les enzymes digestives des animaux
supérieurs (qui n’ont pas d’α-galactosidase). Par conséquent, ces glucides ne sont pas absorbés

27
pas l’intestin grêle et lorsqu’ils arrivent au niveau du colon, ils sont fermentés par les micro-
organismes ce qui peut être à l’origine de désordre intestinaux (flatulences et diarrhées).

4.1.4. Polyosides
Ce sont des polymères de masse molaire très élevée, résultant de la condensation d'un grand
nombre de molécules d'oses. Ils remplissent dans la nature deux types de fonctions principales
:

• Ils servent de forme de réserve énergétique glucidique : Amidon dans le règne végétal
et glycogène dans le règne animal.

• Ils jouent un rôle structural dans certaines cellules (cellulose, citine...)

4.1.4.1. Homopolyosides
Les polyosides homogènes sont constitués d’un seul type d’ose ou dérivés d’oses. On peut citer
entre autres :

- L’amidon : Polyoside de réserve des végétaux

- Glycogène : Polyoside de réserve des animaux
- Cellulose : Polyoside de soutien (paroi des cellules végétales)
(i) L’amidon

 L’amylose

28
  L’amylopectine

(ii) Glycogène

(iii) La cellulose

4.1.4.2. Polyholosides hétérogènes

Les polyholosides hétérogénes (ou mixtes ou hétéroglycanes) formés à partir de plusieurs types
d’oses ou dérivés d’oses (souvent limité à 2 types) :

29
  Les gommes : partie hydrophile des sécrétions des "gommiers" comme les acacias sont
des galactoarabanes très ramifiés.

 L'agar-agar ou gélose : extrait des algues rouges et très employé en microbiologie pour
les cultures sur gel, est un polyoside complexe de D et L-galactose irrégulièrement
sulfaté. De ces algues, on extrait aussi des :

• Carraghénates : extrait d’algues utilisées comme épaississants et gélifiants en

industrie alimentaire, ce sont des polymères linéaires d'unités diosidiques de
galactose sulfaté (carrabiose) liés par une liaison (β1 —> 4).

• Alginates : polyuronides linéaires faits de deux acides uroniques, les acides β-D-
mannuronique et α-L-guluronique liés par une liaison (β1 —> 4).

4.1.4.3. Hétérosides
On regroupe sous ce nom des molécules résultant de l'association covalente de glucides avec
d'autres types de molécules, et on les désigne très souvent sous le terme de glycoconjngués:

 Lipides :

Les lipides de membranes des cellules animales ou bactériennes portent des chaînes oligo ou
polyosidiques : ce sont des glycolipides.

 Protéine :

Concernant l’association des protéines avec les glucides, on distingue :

- Les protéoglycannes: des polyosides souvent très longs (les glycosaminoglycannes ou

GAG) associés à une protéine en restant très majoritaires (> 90%).
- Les glycoprotéines : ce sont des protéines sur lesquelles sont greffées des chaînes
glucidiques courtes.
- Les peptidoglycannes : réseaux de polysides reliés par de nombreux petits peptides.
- Les protéines glyquées : produits de la fixation chimique d'une unité de glucose sur
l’hémoglobine (métalloprotéine). L'hyperglycémie du diabète insulinique favorise la
fixation de cet ose sur les protéines plasmatiques (marqueur du diabète).
 Acide Nucléïques :

Ce sont des N-hétérosides. La partie glucidique est un D-ribose ou un desoxy-D-ribose.

L'aglycone est une base du groupe de la pyrimidine ou de la purine.

30
Ils sont de grande importance en biologie [(les acides ribonucléïques (ARN) et
désoxyribonucléïques (ADN).

V. Sources alimentaires des glucides

31
CHAPITRE III : LES LIPIDES

I. Définition
Les lipides constituent la matière grasse des êtres vivants. Ils sont formés par l’union d’une
molécule d’alcool avec une ou plusieurs molécules d’acides gras dont la propriété essentielle
est l'insolubilité dans l'eau. Mais la solubilité est possible dans les solvants organiques. Les
lipides peuvent se présenter à l’état solide, comme dans les cires et les graisses, ou liquide,
comme dans les huiles.

Il existe 2 catégories de lipides :

 Simples = acides gras

 Complexes = lipides composés (glycérolipides, sphingolipides, céramides, cholestérol)

II. Rôles des lipides

 Structural car les lipides entrent dans la composition des membranes cytoplasmiques

 Energétique car 1 g de lipides = 38kJ et que les lipides sont stockés sous forme de
triglycérides.

 Fonctionnel car certaines molécules telles que le cholestérol entre dans la composition de
certaines hormones appelées stéroïdiennes (ex : hormones sexuelles).

III. Les acides gras : (AG)

Les acides gras sont des acides carboxyliques R-COOH dont le radical R est une chaîne
aliphatique de type hydrocarbure de longueur variable qui donne à la molécule son caractère
hydrophobe (gras).

La grande majorité des acides gras naturels présentent les caractères communs suivants :

 Monocarboxylique
 Chaîne linéaire avec un nombre pair de carbones
 Saturés ou en partie insaturés avec un nombre de double liaisons maximal de 6

32
3.1. Les acides gras saturés
Un acide gras ne renfermant aucune double-liaison est appelé acide gras saturé (AGs). Une
série continue d'acides gras de nombre de carbones pair (4 à plus de 30) a été isolée des lipides
de source animale, végétale et microbienne.

Pour les acides gras saturés le nom systématique s'écrit : n- [nC] an oique

- n : indique que l'acide gras est normal (chaîne non branchée)

- [nC] : nombre de carbones
- le symbole est Cn:0 (0 indique que la chaîne est saturée)
- le nom courant rappelle son origine

Formule générale des acides gras saturés : CnH2nO2

Tableau : Récapitulatif des acides gras naturels

3.2. Les acides gras insaturés

Ils représentent plus de la moitié des acides gras des plantes et des animaux, ils possèdent :

- Une double liaison : acides monoéniques ou monoinsaturés

- Ou plusieurs doubles liaisons : ils sont polyéniques ou polyinsaturés

La plupart des acides gras insaturés ont des longueurs de chaînes de 16 à 20 carbones. En règle
générale :

- La première, ou la seule, double liaison est établie entre les C9 et les C10.
- Les doubles liaisons multiples ne sont pas conjuguées mais séparées par un groupe
méthylène, ce qui les place, par exemple, en Δ9, Δ12, Δ15…
- Les doubles liaisons sont de configuration cis.
33
Tableau : Récapitulatif des acides gras insaturés

3.3. La nomenclature
Des dénominations parallèles coexistent : la nomenclature systématique s'efface souvent devant
les noms d'usage.

Deux numérotations coexistent, l'une systématique et l'autre utilisée en diététique qui permet
de regrouper les acides gras insaturés en série.

Il faut tout d'abord indiquer :

- Le nombre de carbone de l'acide gras,

- Ensuite indiquer le nombre de double liaison (Δ),

- Leurs positions

- Et leurs configurations (cis ou trans).

Pour les acides gras insaturés :

34
 - Le nom systématique s'écrit : conf-p-[nC] x énoique

- conf-p : configuration et position des doubles liaisons

- [nC] : nombre de carbones

- X : nombre de doubles liaisons (di, tri…)

- Le symbole est Cn: mΔ(p, p'..)

- Cn: nombre de carbones

- mΔ : nombre de doubles liaisons

- (p, p'…) : positions des doubles liaisons en numérotation normale

- La série est de la forme ωn où n est la position de la première double liaison notée par
rapport à la position ω, dernier carbone de la chaîne aliphatique

- Le nom courant rappelle son origine.

3.3.1. Principaux acides gras mono-insaturés

 Acide palmitoléique

- Nom systématique : acide cis-9-hexadécénoïque ;

- Notation : C16: 1Δ9 ou C16:1 ω7 ;

 Acide oléique

Le nom l’acide oléique vient de l’huile d’olive dont il constitue 55 à 80%.

- Nom systématique : acide cis-9-octadécénoïque ;

- Notation : C18:1 Δ 9 ou C18:1 ω 9

35
 3.3.2. Principaux acides gras poly-insaturés
 Acide linoléique

L’acide linoléique est acide gras essentiel, c’est également le précurseur de la famille des
oméga-6.

Le terme « précurseur » signifie que les autres acides gras de la famille peuvent être synthétisés
à partir de l’acide linoléique.

- Nom systématique : acide cis-cis-9,12-octadécadiénoïque ;

- Notation : C18:2 Δ 9,12 ou C18:2 ω 6 ;

 Acide alpha-linolénique

L’acide α-linolénique est un acide gras essentiel, c’est le principal acide gras du groupe des
oméga-3.

- Nom systématique : acide cis-cis-9,12-octadécadiénoïque ;

- Notation : C18:3 Δ 9, 12, 15 ou C18:3 ω 3

 Acide arachidonique

La structure de l’acide arachidonique mérite d’être retenue car ce composé est le précurseur des
eicosanoïdes.

- Nom systématique : tout cis-5, 8, 11, 14-éicosatétraènoïque ;

- Notation : C20:4 Δ 5, 8, 11, 14 ou C20:4 ω 6 ;

36
IV. Classification des lipides
On distingue différentes classes de lipides :

4.1. Lipides simples ou ternaires

- les glycérides : l’alcool estérifiant les acides gras est le glycérol.

- les cérides dans lesquelles l’alcool est une chaine aliphatique à nombre élevé d’atomes de
carbone.

- les stérides dans lesquelles l’alcool est un stérol.

4.2. Lipides complexes

- Les glycérophospholipides

- Les glycéroglycolipides

- Les sphingolipides

37
CHAPITRE IV : LES PROTEINES

I. ACIDES AMINES
1.1. Définition
Un acide aminé est un acide carboxylique qui possède également un groupe fonctionnel amine.
De tels composés organiques ont donc à la fois un groupe carboxyle –COOH et un groupe
amine, par exemple une amine primaire –NH2 ou une amine secondaire –NH–. Dans le monde
vivant, on connaît environ 500 acides aminés, dont environ 149 sont présents dans les
protéines.

Ils présentent, une structure générique du type H2N–HCR–COOH, où R est la chaîne

latérale identifiant l'acide α-aminé.

En biochimie, les acides α-aminés jouent un rôle crucial dans la structure, le métabolisme et
la physiologie des cellules de tous les êtres vivants connus, en tant que constituants
des peptides et des protéines. Ils constituent à ce titre l'essentiel de la masse du corps
humain après l'eau.

Toutes les protéines de tous les êtres vivants connus ne sont constituées à quelques exceptions
près que de 20 acides aminés différents, parfois légèrement modifiés, dits acides aminés
protéinogènes. Parmi ceux-ci, 19 acides aminés ne contiennent que quatre éléments chimiques :
le carbone, l'hydrogène, l'oxygène et l'azote ; deux acides aminés contiennent en plus
un atome de soufre, et un acide aminé assez rare contient un atome de sélénium.

Ces acides aminés peuvent être classés de nombreuses manières différentes. On distingue :

- Les 20 aminoacides constitutifs des protéines naturelles ou AA standards.

- Les 20 acides aminés se distinguent entre eux par la structure de la chaine latérale ou
radicale (R).
- Les 20 AA sont symbolisés soit par un code à trois lettres (en général les trois premiers
de son nom)

Exp : glycine (Gly), alanine (Ala), leucine (Leu), glutamine (Gln)……, soit par un code à une
seule lettre (tableau I).

38
1.2. Classification des 20 AA naturels
Les 20 AA naturels sont classés en plusieurs groupes, selon la nature des fonctions présentent
au niveau du radical (R).

1.2.1. Selon la structure linéaire ou cyclique de R

- AA aliphatiques (R non cyclique)

- AA aromatiques (R cyclique de type benzénique)

- AA hétérocycliques (R cyclique avec un atome autre que le carbone dans le cycle)

1.2.2. Selon la polarité et la capacité de groupement de prendre une charge électrique

Les différents groupes des 20 AA naturels sont :

 AA non polaires (hydrophobe) : Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Trp, Phe.

 AA polaires (hydrophile)

- AA neutres (non chargés) : Cys, Asn, Gln, Ser, Thr, Tyr

- AA acides (charge potentielle négative) : Glu, Asp.

- AA basiques (charge potentielle positive) : Lys, Arg et His.

Tableau 1 : Classification des 20 AA selon la polarité et la capacité de groupement de prendre

une charge électrique

39
 1.2.3. Selon la présence ou non d’un groupement fonctionnel
- AA aliphatiques (pas de groupement fonctionnel dans R) : Gly, Ala, Val, Leu et Ile.

- AA aromatiques (R est un cycle aromatique) : Trp, Phe et Tyr.

- AA acides (présence d’un groupement acide carboxylique) : Glu, Asp.

- AA amides (dérivent des précédents par amidification) : Asn, Gln.

- AA hydroxyles (présence d’un groupement alcool ou phénol) : Ser et Thr.

- AA soufres (présence d’un groupement thiol ou thiol-éther) : Met et Cys.

- AA basiques (présence d’un groupement azote, amine ou autre) : His, Arg et Lys.

- AA à fonction amine secondaire : Pro.

1.3. Stéréochimie des AA

Tous les AA à l’exception le glycocolle (Glycine) possèdent au moins un carbone possédant 4
substituants différents, appelé carbone asymétrique C* (ou chiral), qui est le carbone α.

L’acide aminé peut donc exister sous deux formes différentes, l’une est l’image de l’autre dans
le miroir.

Les deux composés stéréo-isomères sont appelés des énantiomères ou isomères optiques (l’un
de la série D et l’autre de la série L).

Selon la représentation de Fischer :

Structure des isomères optiques, exemple de l’alanine

II. Les peptides

2.1. Définition
Les peptides sont des protéines de petite taille : ils font moins de 100 AA. Le nombre et l’ordre
des résidus d’AA d’un polypeptide constituent sa structure primaire. Un petit peptide dont le
nombre d’AA est inferieur a 10 (n AA<10) est appelé un oligopeptide et sont généralement

40
issus d’une synthèse enzymatique. Alors qu’un peptide dont le nombre d’AA est compris entre
10 et 100 (10< n AA <100) est un polypeptide est généralement issus d’une traduction
d’ARNm.

2.2. Formation d’un dipeptide

 La liaison peptidique

La réaction du groupe carboxylique d’un acide aminé avec le groupement aminé d’un autre
acide aminé, permet de former un amide secondaire. Cette liaison, s’appelle liaison peptidique,
permettant la formation d’un dipeptide.

 La liaison pseudo-peptidique

Si la liaison peptidique implique un COOH ou NH2 situé dans la chaine radicale (β-COOH,
γCOOH, ε-NH2), on parle de liaison peptidoi҃ de ou liaison pseudo-peptidique (exemple le
glutathion).

2.3. La nomenclature de peptide

Le peptide possède, deux extrémités N et C terminales, il est important pour la nomenclature
de commencer par l’extrémité N terminale.

On numérote les aminoacides en écrivant l'enchaînement de gauche à droite à partir de

l'extrémité N-terminal.

41
Le nom du peptide commence par l’acide aminé N terminale affecté du suffixe « yl » puis le
suivant avec le même suffixe, jusqu'à avant dernier acide aminé, alors que l’extrémité C-
terminale garde le nom de l’AA complet.

2.4. Différents types de peptides On distingue quatre types de peptides

 Peptide formé d'une seule chaîne et semi-cyclique, peptide ayant une seul extrémité libre
et l’autre extrémité est occupé par la proline (Fig. 4).

Fig. 1 : Forme d’un peptide semi-cyclique

 Peptide formé d'une seule chaîne et cyclique : peptide ayant aucune extrémité libre, ni
l’extrémité Nt ni l’extrémité Ct (Fig. 5).

Fig. 5: Forme d’un peptide cyclique

42
  Peptide formé de plusieurs chaînes : Une liaison covalente (pont S-S) inter-chaîne est
réalisée par l'oxydation de deux fonctions thiol de deux cystéines appartenant à deux
chaînes peptidiques différentes, par contre celle intra-chaîne est réalisée par l'oxydation
de deux fonctions thiol de deux cystéines appartenant à la même chaine peptidiques
(Fig. 6).

Fig. 6: Peptide formé de deux chaînes peptidiques différentes

2.5. Exemple de quelques oligopeptides et polypeptides

 Glutathion est un tripeptide γGlu-Cys-Gly ; il contient une liaison pseudo-peptidique
(peptidoi҃ de) entre le carboxyle γ Glu et l’amine de Cys; il joue un rôle central dans la
défense cellulaire contre le dioxygène et ses dérivés actifs.

 Insuline, un hormone pancréatique polypeptide formé de deux chaînes (une de 21 et

l’autre de 30 AA), qui régule le métabolisme du glucose (hypoglycémie).

 Glucagon, un hormone pancréatique, peptide de 29 AA, qui provoque une augmentation

de la glycémie (hyperglycémie).

 Ocytocine : un nonapeptide, hormoone de l’hypothalamus qui déclenche les

contractions des muscles lisses (utérus pour l'accouchement, glande mammaire pour la
réjection du lait).

 Vasopressine : un nonapeptide, hormoone de l’hypothalamus effet antidiurétique au

niveau du rein (action hypertensive comme médicament).

III. LES PROTEINES

3.1. Définition
Une protéine est un polymère d'acides aminés c'est à dire que c'est une macromolécule
hydrolysable composée de l'association de nombreuses unités de base (acides aminés) réunis

43
entre eux par des liaisons peptidiques et permettant des structures tridimensionnelles complexe:
structure primaire, secondaire, tertiaires et quaternaire.

Lorsque le nombre (n) d'acides aminés :

- n<10, on parle d'oligopeptides

- 10<n<80, on parle de polypeptides
- n>80, on parle de protéines

3.2. Rôles biologiques des protéines

Les protéines présentent plusieurs rôles : énergétique, structural et fonctionnel.

Energétique : 1g de protides = 17kJ. Toutefois, ce rôle est secondaire. On ne fabrique pas

d'énergie à partir de protides sauf au niveau du foie qui fabrique son énergie à partir de protides.
Or en cas de jeûne important, l'organisme utilise les protides comme source d'énergie.

Structural : Les protéines interviennent dans la structure de toutes les membranes biologiques.
Elles entrent dans la constitution de tous les tissus de l'organisme d'où l'appellation de molécule
batisseurs.

Fonctionnel : Les protéines représentent l'activité biologique la plus importante

3.3. Classification des protéines

Différents types de classification ont été proposés :

3.3.1. Classification en fonction de la forme des molécules

Les protéines peuvent être divisées en 2 grandes classes selon leur forme et certaines

Caractéristiques physiques :

 Protéines globulaires

 Protéines fibreuses

3.3.2. Classification en fonction de la composition

On distingue deux grands groupes :

Une holoprotéine est une protéine dont l’hydrolyse fournit que des acides aminés.

Une hétéroprotéine est une protéine dont l’hydrolyse fournit des acides aminés et des
groupements prosthétiques, on range dans les hétéroprotéines les :

- Phosphoprotéines
- Glycoprotéines

44
 - Chromoprotéines

3.4. Différents niveaux de structure des protéines

En fonction des différentes interactions entre les acides aminés composant les protéines, on
distingue 4 niveaux de structure :

3.4.1. Structure primaire

Elle correspond à l’enchaînement linéaire des acides aminés reliés entre-deux par la liaison
peptidique (Fig. 1).

Fig.1: Structure primaire des protéines

3.4.2. Structure secondaire

Une chaine d’acides aminés possède au niveau des liaisons peptidiques de nombreux
groupements –CO- et –NH- ceux-ci peuvent établir entre eux dans l’espace des liaisons
hydrogène et former une structure secondaire. Les structures secondaires les plus fréquentes
sont l’hélice α et le feuillet β plissé.

 Hélice α

Fig.2: Structure α-hélice droite

 Feuillet β
45
La chaîne polypeptidique du feuillet β est presque totalement étirée. Le feuillet est stabilisé par
des liaisons hydrogènes entre le CO et NH de chaînes polypeptidiques différentes. Les brins
adjacents d’un feuillet plissé peuvent être de même sens, on les appelle feuillets parallèles
(Fig.3) ou de sens opposés, feuillets antiparallèles (Fig. 4).

3.4.3. Structure tertiaire

Le terme de structure tertiaire fait référence à la conformation tridimensionnelle complète d’un
polypeptide. Elle indique dans l’espace tridimensionnel, comme les éléments de structure
secondaire : hélices, feuillets, coudes, tours et boucles, s’assemblent pour former des domaines
et comment ces domaines sont reliés les uns aux autres dans l’espace.

3.4.4. Structure quaternaire

Plusieurs chaînes polypeptidiques peuvent s’associer de manière spécifique. Très souvent,
l’activité biologique n’existe qu’au niveau de l’oligomère (dimère, tétramère). Les interactions
permettant l’association de ces sous unités polypeptidiques sont celles que nous avant vues au
haut et qui interviennent donc pour l’établissement aussi bien de la structure quaternaire que
des structures secondaire et tertiaire.

Dans certains cas, la structure quaternaire résulte de l’assemblage de sous unités peptidiques
identiques, dans d’autres cas de sous unités différentes. Par exemple l’hémoglobine est formée
de 4 sous-unités, en générale 2 chaines α et 2 chaines β (Fig. 7)

46
Fig. 7: Structure quaternaire de l’hémoglobuline

47
CHAPITRE VI : METABOLISME DES GLUCIDES « CAS DE LA GLYCOLYSE »

I. Définition
La glycolyse, voie métabolique décrite par Embden et Meyerhoff, consiste en l’oxydation
progressive d’une molécule de glucose à 6C en deux molécules de pyruvate à 3C et la
phosphorylation couplée de l’ADP en ATP.

Elle a donc pour but de transférer et de produire de l’énergie.

Elle est présente dans le cytosol de toutes les cellules.

Elle n’est pas seulement la voie principale du métabolisme du glucose, mais elle est aussi la
voie du fructose et du galactose présents dans l’alimentation.

NB: Cette voie est particulière car elle peut utiliser l’oxygène s’il est disponible à travers la
chaine respiratoire de la mitochondrie (aérobiose) ou elle peut fonctionner totalement en
absence d’oxygène (anaérobiose).

II. Etapes de la glycolyse

La glycolyse est une série de 10 réactions catalysées par 10 enzymes localisées dans le cytosol.
Tous les intermédiaires de la glycolyse sont phosphorylés.

Ces groupements étant chargés négativement cela les empêche de traverser la membrane
plasmique.

 Etape 1 : Phosphorylation du glucose par l’ATP

C’est la première grande étape. Elle est consommatrice d’une molécule d’ATP (ou d’une liaison
phosphate riche en énergie). La réaction est irréversible. Comme dans toutes les
phosphorylations le Mg++ est indispensable à la réaction. La réaction catalysée est la suivante:

GLUCOSE + A GLUCOSE 6 P + ADP

 Etape 2 : Isomérisation du glucose 6P en fructose 6P

48
C’est une réaction d’isomérisation, réversible, catalysée par la phosphoglucose isomérase
(PGI). Elle est spécifique de ces deux composés au point qu’en partant de l’un on arrive toujours
au même équilibre.

GLUCOSE 6 P FRUCTOSE 6 P

 Etape 3 : Phosphorylation du fructose 6P en fructose 1,6 biP

Le Mg+ est indispensable à la réaction qui est totalement irréversible. L’UTP et l’ITP peuvent
remplacer l’ATP. La phosphofructokinase est une enzyme allostérique dont l’activité joue un
rôle important dans la régulation du taux de la glycémie.

La réaction est assurée par la phosphofructokinase 1 (PFK1) comme suit :

FRUCTOSE 6 P + ATP FRUCTOSE 1,6 biP + ADP

 Etape 4 et 5 : Scission du fructose 1,6 biP et interconversion des trioses phosphates :

- Etape 4 : Dégradation fructose 1,6 biP en dihydroacétone-phosphate et en
glycéraldéhyde-3-phosphate, la réaction réversible est catalysée par une aldolase
(fructose 1,6 biphosphate aldolase).
- Etape 5 : Isomérisation du dihydroacétone-phosphate en glycéraldéhyde-3-phosphate
catalysée par la triose phosphate isomérase.

Le 3 phosphodihydroxyacétone est l’isomère le plus stable, mais il ne peut pas entrer

directement dans la voie de la glycolyse.

Il faut d’abord qu’une triose phosphate isomérase convertisse cette molécule en glycéraldéhyde
3 phosphate en passant par un intermédiaire énediol pour que la glycolyse puisse se poursuivre.

49
Seul le glycéraldéhyde 3P est dégradé dans la suite des réactions de la glycolyse. Cette réaction
termine la première phase de la glycolyse.

Fructose 1,6 biphosphate Glycéraldéhyde 3P + dihydroacétone phosphate

Glycéraldéhyde 3P Dihydroxyacétone phosphate

A la fin de cette phase tous les hexoses présentent la réaction globale suivante :

Hexose + 2 ATP 2 glycéraldéhyde 3P + 2 ADP

La suite des réactions est caractérisée par une production d’ATP et de pyruvate.

 Etape 6 : Formation d’ATP et oxydation du glycéraldéhyde 3P

L’enzyme qui catalyse la réaction est la 3 phosphoglycéraldéhyde déshydrogénase. Elle exige

la présence du phosphate minéral. Le groupe carboxyle issu de l’oxydation de la fonction
aldéhyde est lié par une liaison riche en énergie au phosphate. Le produit obtenu est le 1,3
biphosphoglycérate. Les électrons libérés sont pris en charge par le NAD+. La réaction est
réversible.

Glycéraldéhyde 3P + NAD+ + Pi Acide 1,3 biphosphoglycérique + NADH, H+

50
 Etape 7 : Transfert du phosphate sur l’ADP et synthèse de l’ATP

Il est catalysé par la 3 phosphoglycérate kinase (phosphotransférase). La réaction est réversible.

Acide 1,3 biphosphoglycérique + ADP 3 phosphoglycérate + ATP

En résumé, par l’intermédiaire des deux enzymes (complexe multienzymatique de la

glycéraldéhyde 3 phosphate déshydrogénase), on a la réaction suivante qui conduit à la
formation d’ATP.

3 phosphoglycéraldéhyde + NAD+ + Pi + ADP 3 phosphoglycérate + NADH, H+ + ATP

 Etape 8 : Isomérisation du 3 phosphoglycérate en 2 phosphoglycérate.

Le phosphate est déplacé de la position 3 à la position 2. La réaction est catalysée par la

phosphoglycérate mutase (isomérisation par transfert intramoléculaire de radical) ; le Mg++ est
indispensable et la réaction est réversible.

3 phosphoglycérate 2 phosphoglycérate

La phosphoglycérate mutase catalyse la conversion réversible du 3 phosphoglycérate en 2

phosphoglycérate. La phosphoglycérate mutase lie le 3 phosphoglycérate et le phosphoryle
transitoirement en 2,3 biphosphoglycérate qui est rapidement converti en 2 phosphoglycérate.

La quantité requise de 2, 3 biphosphoglycérate est fournie par une dérivation de la glycolyse,

la voie de Rapoport-Lubering :

1,3 BPG 2,3 BPG (1, 3 BPG mutase)

2,3 BPG 3 PG (2, 3 BPG phosphatase)

51
 Etape 9 : Déshydratation du 2 phosphoglycérate en phosphoénolpyruvate

C’est la seconde réaction qui va donner naissance à la formation d’une liaison phosphate riche
en énergie. Elle est catalysée par une énolase. Cette déshydratation entraine un réarrangement
électronique et donc une redistribution de l’énergie à l’intérieur de la molécule. Le phosphate
en position 2 devient riche en énergie et il y a formation du phosphoénolpyruvate (c’est la
molécule la plus riche en énergie fabriquée par la cellule). L’énolase est inhibée par le fluorure.
Cette propriété est utile lorsqu’il est nécessaire d’empêcher la glycolyse avant de mesurer le
glucose sanguin. L’enzyme nécessite aussi la présence de Mg++ ou de Mn++.

2 phosphoglycérate phosphoénolpyruvate + H2O

 Etape 10 : Transfert du phosphate du phosphoénolpyruvate sur l’ADP

Le phosphate à haute énergie du phosphoénolpyruvate est transféré sur l’ADP par une pyruvate
kinase pour générer 2 molécules d’ATP par molécule de glucose oxydé. Cette réaction passe
par un intermédiaire énolique, l’énolpyruvate qui se réarrange spontanément par réaction non
enzymatique en la forme cétonique du pyruvate. C’est une réaction irréversible qui nécessite la
présence de Mg++ ou de Mn++.

On connait plusieurs variétés moléculaires de la pyruvate kinase : la forme L (hépatique), la

forme M (musculaire) et la forme A (autres tissus). La formation du pyruvate termine la
séquence des réactions de la glycolyse.

Phosphoénolpyruvate + ADP Pyruvate + ATP

52
 III. Bilan énergétique de la glycolyse :
Pour chaque glucose il y a eu :

- consommation de 2 ATP lors de la formation du G6P et du F1,6 biP.

- chaque molécule de glucose donne 2 glycéraldéhyde 3P. Au niveau de chaque triose

phosphate, il y a formation d’un NADH, H+, de 2 ATP et d’un pyruvate.

Le bilan final conduit à la formation de 4 ATP et consommation de 2 ATP. La dégradation

d’une molécule de glucose dans la glycolyse conduit donc à la synthèse de 2 ATP et à la
formation de 2 NADH,H+ et de 2 pyruvates, d’où la réaction globale :

Glucose + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ 2 pyruvates + 2 ATP + 2 NADH,H+ + 2 H2O

Dans les cellules aérobies, les hydrogènes et électrons du NADH, H+ sont transportés dans les
mitochondries par des systèmes navettes pour être oxydés par la chaine respiratoire.

Dans les cellules anaérobies, le NADH, H+ réduit le pyruvate en lactate dans le cytosol.

53
CHAPITRE VII : METABOLISME DES LIPIDES (CAS DE LA BETA OXYDATION)

I. Catabolisme des Acides gras

1.1. Définition :
Le catabolisme des AG consiste en leur dégradation totale à des fins énergétiques.

 les AG sont dégradés :

• Par oxydation.
• En aérobie.
• Selon un processus de scission successive d’unité à deux carbones.
 Cette dégradation :

• Se fait dans le sens α ω.

• Commence au niveau du carbone β par rapport au COOH et est appelée « β
oxydation ».
• A lieu au niveau de la mitochondrie.
• Est effectuée par tous les tissus à l’exception des tissus gluco-dépendants.

1.2. Le mécanisme de la β oxydation :

1.2.1. L’activation de l’acide gras :
L’AG doit être activé avant de subir la dégradation :

 Cette activation est effectuée par la combinaison d’une CoA à l’AG par une liaison
thioester riche en énergie formant un acyl-CoA.
 Elle est catalysée par une acyl-CoA synthétase.
 Utilise une molécule d’ATP.
 Elle est irréversible.
 Cette réaction a lieu dans le cytosol.
54
1.2.2. Le transport mitochondrial des acyl-coA :
La membrane interne de la mitochondrie est imperméable aux acyl-CoA, leur pénétration dans
la mitochondrie nécessite la conjugaison des groupements acyl à une molécule polaire la «
Carnitine ».

1.2.3. La β oxydation proprement dite ou « Hélice de Lynen » :

Les acides gras sont des agents énergétiques très importants sur le plan quantitatif car ils sont
oxydés dans de très nombreux tissus (tissu adipeux, foie, poumon, rein,cœur, …). Cependant
on distingue :

 La β oxydation des acides gras saturés

 La β oxydation des acides gras insaturés

1.2.4. La β oxydation des acides gras saturés

Elle se fait en 4 étapes formant un tour d’hélice :

- A la fin du tour, il se forme un acetyl-CoA et un AG raccourcis de deux carbones.

- Les tours d’hélice se poursuivent l’un après l’autre jusqu’à la dégradation totale de
l’acide gras.

55
1.2.4.1. Les différentes étapes de la Beta – oxydation (ou tour d’hélice) :
 Etape 1 : La déshydrogénation des carbones α et β de l’acyl-CoA

 Catalysée par une acyl-CoA déshydrogénase.

 Nécessite une molécule de FAD.

 Produit le trans ∆2 –enoyl-CoA.

 Etape 2 : Hydratation de la double liaison α=β du trans ∆2 –énoyl-CoA

 Catalysée par l’énoyl-CoA hydratase.

 Produit le β-hydroxy-acyl-CoA.

 Etape 3 : Déshydrogénation du carbone β du β-hydroxy-acyl-CoA

 Catalysée par β-hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase.

 Nécessite une molécule de NAD.

 Produit le β-céto-acyl-CoA.

 Etape 4 : Le clivage entre les carbones α et β du β-céto-acyl-CoA

 Catalysée par β-céto-acyl thiolase.
 Produit un acétyl-CoA et un acyl-CoA raccourcis de 2 atomes de carbones.

56
1.2.4.2. Le bilan métabolique d’un tour d’hélice
A la fin de chaque tour d’hélice :

 L’AG se trouve amputé de 2 carbones.

 Formation d’un acétyl CoA.

 Formation d’une molécule de NADH2 qui donnera par la chaine respiratoire 3

molécules d’ATP.

 Formation d’une molécule de FADH2 qui donnera par la chaine respiratoire 2 molécules
d’ATP.

1.2.4.3. Le catabolisme de l’acétyl-CoA

a) L’oxydation : dans le cycle de Krebs, une molécule d’acétyl-CoA donne 12 ATP.

57
b) La cétogénèse : formation des corps cétoniques.

1.2.5. La beta oxydation des acides gras insaturés

La β oxydation des acides gras insaturés subis d’abord la dégradation comme pour les AG
saturés jusqu’à ce qu’elle rencontre la double liaison qui implique d’autre enzymes.

Exemp1e 1 : l’acide oléique C18 : 1,

Subit 3 tours d’hélice ce qui va donner :

- le cis ∆3 – énoyl-CoA, et comme le substrat de la 2ème réaction du tour d’hélice est le

trans ∆2 – énoyl-CoA, une enzyme qui est la 3,2-énoyl-CoA isomérase vient isomériser
le ∆3 en ∆2 – énoyl-CoA qui rejoint l’hélice de lynen dans la 2ème réaction et poursuit
sa dégradation.

58