Bio 110

Domaine : SCIENCES ET TECHNOLOGIE
Etablissement : Faculté des Sciences

Parcours : Licences fondamentales BPA, BPV, GSC
____________________________________________________________________
SYLLABUS DE COURS
Intitulé du parcours : Licences Fondamentales en BPA, BPV GSC
Semestre d’évolution : Harmattan 1
Code et intitulé de l’enseignement : BIO110 Biologie Cellulaire
Nombre de crédits : 4
Enseignant responsable de l’UE : GASSOU Epse TETE-BENISSAN Amivi Kafui,

Professeur Titulaire, Biologie cellulaire/Biochimie/Immunologie. Tél. 90 03 84 02
E-mail : colette.gassou@gmail.com / ateteben@univ-lome.tg /
Public cible : Cette UE cours s’adresse aux étudiants du tronc commun des parcours de
Sciences de la Vie et de la Terre (BPV, BPA, Géosciences), des Licences de Recherche et
Professionnelle.
Prérequis : Pour suivre cet enseignement, vous devez

- avoir suivi le Programme de SVT, Terminale D.
Objectif général : Cette UE vise à

Faire comprendre à l’apprenant les bases essentielles sur la structure et l’ultrastructure de la
cellule unité de base fonctionnelle et reproductive des organismes vivants.
Objectifs spécifiques : A la fin de l’UE, les étudiants seront capables de

- de décrire le processus de formation et l'évolution des cellules procaryotes et eucaryotes ;
- de montrer l'utilité des différentes méthodes d'étude de la cellule ;
- de décrire les différents plans d'organisation et types cellulaires (cellules : bactérienne,
animale et végétale)
- d'identifier les composants biochimiques de la cellule ;
- de décrire la structure et les rôles des constituants/organites des différents types cellulaires.
Langue d’enseignement : Français

Bref descriptif de l’enseignement :
Cet enseignement porte sur les théories, les processus de l’apparition de la vie sur la terre et explique
comment les 1ères cellules ont évolué jusqu’à nos jours (logique moléculaire du vivant). Il explique
la théorie cellulaire et les différents plans d’organisation des cellules procaryotes et eucaryotes
permettant de comprendre l’organisation de base des cellules bactérienne, végétale et animales. Les
méthodes d’étude de la cellule sont abordées. Un accent particulier est accordé à l’étude des
composants biochimiques de la cellule. Ce qui permet à l’apprenant de mieux comprendre la
structure et les rôles des membranes biologiques et des organites des différents types cellulaires. Les
systèmes de conversion de l’énergie sont abordés par l’étude des organites semi autonomes :
mitochondries et des chloroplastes. Enfin, l’étude du noyau interphasique est abordée en mettant
l’accent sur la nature, l’expression de l’information génétique et la régulation du cycle cellulaire
Organisation de l’enseignement
Intervention pédagogique : un support de cours assez complet bien illustré régulièrement

mis à jour permet à l’étudiant d’une part de lire et de préparer les cours à l’avance et d’autre
part de suivre en présentiel dans un contexte d’échange enseignant-étudiant.
Séance Activités Formules et Matériel/

Objectifs N° d’enseignement/apprentissage techniques Support
pédagogiques pédagogiqu
e
Présentation -Présentation et discussion sur le Exposé Syllabus
et discussion Présentiel syllabus avec les étudiants ; interactif Support de
1 - Explication du dispositif aux /Discussion cours
sur le étudiants ;
syllabus avec (4 heures) Plate forme
-Explication des consignes de travail
-Explication des modalités et des Moodle
les étudiants
consignes d’échanges entre les Ordinateur
étudiants et l’enseignant Vidéo-
projecteur
- Définir la notion du vivant et monter Support de
Etudier la les caractéristiques identifiant le cours
logique Distanciel monde vivant ; Groupe de Chapitre 1
- Établir l'origine de la vie ;
moléculaire discussion
- Décrire la hiérarchie de l'organisation
du vivant 2 des êtres vivants : de la molécule à la
cellule et de la cellule à l'organisme
Décrire -Définir la notion de cellule et les bases Groupe de Support de

l’organisation de la Théorie cellulaire. discussion cours
-Décrire l'organisation des procaryotes
générale de la Distanciel et eucaryotes ; Chapitre : 2
cellule -Identifier l'organisation et
3 l'ultrastructure des cellules bactérienne,
animale et végétale.
Connaitre - Décrire les méthodes d'études Groupe de Support du

les méthodes Distanciel morphologiques (microscopies discussion cours :
d’étude de la 4 photonique et électronique) Chapitre 3
cellule - Décrire les méthodes d'analyses des
constituants
- Décrire les méthodes d'analyse du
fonctionnement
-Décrire les méthodes d'étude physique
Etudier les Distanciel -Identifier les composés inorganiques Support du

composants (l'eau et les sels minéraux) et cours :
5 comprendre leurs rôles Groupe de Chapitre : 4
biochimiques
-Monter l'importance de l'eau dans la discussion
de la cellule matière vivante ;
Les composés organiques : les

glucides, les lipides, les acides aminés
les protides, les acides nucléiques
-Décrire la structure, les propriétés
physiques et chimiques des composés
organiques ;
-Montrer les rôles biologiques des
composés organiques.
Etudier les Distanciel - Identifier les constituants Support du

membranes biochimiques de biomembranes ; cours :
6 - Décrire l'organisation moléculaire et Groupe de Chapitre : 5
biologiques ; les fonctions des membranes
La membrane discussion
biologiques ;
plasmique - Identifier la composition chimique et
décrire les propriétés structurales de la
membrane plasmique ;
- Décrire les rôles et activités
physiologiques de la membrane
plasmique.
Bilan à mi- Présentiel Bilan Exposé Epreuve de
parcours 7 Evaluation à mi-parcours interactif devoir
/Discussion
Devoir surveillé
(DST)
Etudier la Distanciel Décrire les rôles et activités Groupe de Support du
membrane 8 physiologiques de la membrane discussion cours :
plasmique plasmique Chapitre : 5
Etudier le Distanciel -Donner la composition chimique, la Groupe de Support du

cytosol et le 9 structure du Cytosol et du discussion cours :
Cytosquelette Chapitre :6
cytosquelette -Montrer le rôle et les activités
Etudier le et 7
physiologiques du Cytosol et du
système Cytosquelette
endomembra - Décrire les organites du système endo
membranaire
naire - Décrire l'ultrastructure, les rôles
physiologiques du Réticulum
endoplasmique, de l'Appareil de Golgi
et des autres systèmes vésiculaires
(Endosomes, Lysosomes,
Peroxysomes).
Etudier les Distanciel -Décrire l'ultrastructure des Groupe de Support du
organites 10 mitochondries et des chloroplastes ; discussion cours :
-Monter les activités physiologiques et Chapitres :8
semi métabolique des mitochondries (cycle
autonomes : et 9
de Krebs et chaîne ; respiratoire,
mitochondrie synthèse protéique) :
s -Décrier les fonctions du chloroplaste :
la photosynthèse (cycle de Calvin,
chloroplastes synthèse des protéines) ;
-Rappeler la Biogenèse des deux
organites semi autonomes.
Etudier Distanciel -Décrire la Structure et l'ultrastructure Groupe de Support du
Le noyau 11 du noyau interphasique ; discussion cours :
-Distinguer les Fonctions de Chapitres :
interphasique réplication et de transcription ;
et le Cycle 10 et 11
-Établir la Nature et l'expression de
cellulaire l'information génétique et la notion de
gène ;
-Décrire l'ultrastructure les rôles et les
activités physiologiques des
ribosomes ;
-Décrire les caractéristiques du cycle
cellulaire ;
-Identifier les événements des
divisions cellulaires ;
-Décrire la régulation du Cycle
cellulaire.
Récapitulatif Présentiel Bilan Exposés Sujet
12 Evaluation de finale interactif/ d’examen
Discussion
Examen
NB : Un objectif peut se donner sur plusieurs séances. Il faut donc fusionner les cellules de l’objectif en question.
Évaluation
- Évaluation en cours d’apprentissage : DST, comptant pour 40% dans la validation de l’UE :
- Examen final : Examen écrit, comptant pour 60% dans la validation de l’UE :
Bibliographie : (à utiliser/consulter pour maîtriser les objectifs de cette UE)

- A. BERKALOFF, J. BOURGUET; P. FAVARD ; M. GUINEBAULT. Biologie et Physiologie cellulaire, Collection Méthodes,
Edition Hermann Tomes I, II, III, IV
- CALLEN J.C., Biologie cellulaire : des molécules aux organismes ; Edition Dunod
- DURAND M., FAVARD P., La cellule; Collection Méthodes, Edition Hermann
- GALLIEN C-L. Biologie cellulaire; Collection Biomed, Presses Universitaires de France
- MAILLET M., Abrégés de Biologie cellulaire ; Edition Masson
-LODISH H., BERK A. MATSUDAIRA P, KAISER CA, KRIEGER M, SCOOT M P, ZIPURSKY L, DARNELL J. Biologie moléculaire
de la cellule. trad Camille François -3ème éd. –Bruxelles : De Boeck Université, 2005
-ALBERTS, JOHNSON, LEWIS, RAFF, ROBERTS, WALTER – Biologie moléculaire de la cellule, 4ème édition. Médecine-
Sciences FLAMMARION, 2004
-KIERSZENBAUM – Histologie et biologie cellulaire. DE BOECK, 2006
CAU P., SEÏTE R. – Cours de biologie cellulaire, 4ème édition. ellipses, 2007
http://uel.unisciel.fr/ https://www.ebiologie.fr/cours/par-niveau/1/licence-1-l1
http://umc.edu.dz/index.php/fr/2015-07-02-11-01-01/2013-01-21-15-33-40/cours-en-videos/video/40-biologie-
cellulaire-la-cellule-vegetale-et-la-cellule-animale
FACULTE DES SCIENCES
UNITE D’ENSEIGNEMENT DE BIOLOGIE CELLULAIRE

A L’USAGE DES ETUDIANTS EN SCIENCES DE LA VIE ET DE LA TERRE
A. K. TETE-BENISSAN /FDS /UL

CHAPITRE I
LA LOGIQUE MOLECULAIRE DU VIVANT
INTRODUCTION
La matière vivante est considérée comme un domaine particulier du monde physique. Les mécanismes
cellulaires sont à la base des processus biologiques et la diversité qui caractérise la vie est fonction de
multiples variations d’un système où l’énergie est utilisée pour le maintien et le développement d’une
structure complexe.
I. LA NOTION D’ETRE VIVANT

Il existe une différence entre un être vivant et un objet minéral. Cependant la définition d’un être vivant
et du phénomène appelé «vie» est difficile à établir. L’animal se déplace, la graine germe alors que la
roche gît, sans réaction. Les analyses ont montré que la matière vivante est le produit de la
transformation de matériaux inertes, mais elle n’apparaît pas comme un ensemble d’éléments inanimés.
Les organismes vivants obéissent aux mêmes lois de la physique et de la chimie qui régissent le
comportement de toute matière dans l’univers. Cependant, c’est au niveau de leurs organisations
macroscopique et microscopique que l’on trouve les critères indiscutables d’une distinction
fondamentale entre le monde vivant et le monde minéral. Les organismes vivants maintiennent à tous
les niveaux un haut degré d’organisation. Ainsi, l’ordre apparaît d’une manière remarquable dans les
structures, la forme et l’arrangement des molécules, constituées d’atomes et assemblés d’une manière
bien précise.
Un être n’est pas vivant parce qu’il est complexe et constitué d’un grand nombre de molécules. Un
organisme n’est vivant que s’il possède des propriétés dynamiques appelées physiologie. Ainsi, la
matière vivante est caractérisée par les fonctions vitales :
- le maintien des limites (membrane, peau) permettant l’équilibre entre le milieu interne et externe de
même que la protection ;
- le mouvement dû aux systèmes musculaire, osseux, ciliaire flagellaire et cytosquelette
- la capacité de réaction et l’excitabilité détectables depuis la molécule jusqu’à l’organisme ;
- la digestion :processus de dégradation des aliments permettant l’apport des nutriments à l’organisme
- l’excrétion assure l’élimination des déchets de l’organisme (selles, urées, CO2, etc)
- l’accroissement et le renouvellement permanent de sa substance liée au métabolisme (anabolisme et
catabolisme). La production de la chaleur associée à une augmentation de l’ordre distingue le
métabolisme cellulaire du gaspillage énergétique de la combustion d’un carburant.
- la reproduction conforme avec possibilité pour le matériel génétique de changement et d’évolution.
2
TETE-BENISSAN A. K. UNITE D’ENSEIGNEMENT BIO 110 BIOLOGIE CELLULAIRE
Ainsi, l’ensemble de ces processus réunis chez tous les êtres vivants, et associés aux critères de
structures précités fondent le «phénomène de vie». L’extrême complexité des molécules, des
structures, des mécanismes mis en œuvre et des réseaux d’interactions existant chez les êtres vivants
reste l’objet de nombreuses questions sans réponses, auxquelles sont confrontés les biologistes.
Figure 1.1 : Fonctions vitales des organismes vivants
II. CARACTERISTIQUES IDENTIFIANT LE MONDE VIVANT

La composition atomique de la matière vivante actuelle comparée à celle des éléments de la biosphère
montre les caractères originaux de la constitution chimique du monde vivant. Les organismes vivants
sont constitués des mêmes atomes retrouvés dans la croûte terrestre. Ce qui semble logique dans la
mesure où la vie a pris naissance à la surface de la terre. Cependant, la composition chimique des
êtres vivants est différente, en proportions de celle du milieu minéral dans lequel ils vivent et d’où ils
proviennent.
L’analyse élémentaire de la matière vivante montre qu’elle est constituée d’éléments ou atomes : 16
éléments sont souvent retrouvés dans toutes les formes vivantes : H, C, N, O, Na, Mg, Al, Si, P, S, Cl,
K, Ca, F, Mn, Fe et 10 autres moins souvent. Parmi les 16 éléments, 11 sont essentiels (~99 %) : C, O,
H, N, S, P, Na, Mg, Cl, K, Ca: ce sont les macroéléments ou éléments plastiques. Quatre sont les
plus abondants (C, O, H, N) et 7 sont moyennement abondants (S, P, Na, Mg, Cl, K, Ca).
Les oligoéléments : F, Cu, Zn, I, Fe, Mn, Al, Se, Br, Si, B se retrouvent à l’état de trace dans la matière
vivante et sont le plus souvent associés aux enzymes. Cependant, ils sont nécessaires au
fonctionnement de la cellule.
*La matière vivante sélectionne plus certains éléments du milieu : N (170 fois), C (100 fois), H (10 fois),
S et P (6 fois). Ainsi, l’H, O, C, N seraient le produit d’une évolution sélective et possèderaient une
grande adaptation moléculaire dans les processus biologiques.
3
Cellules animales Cellules végétales Biosphère
(%) (%) (%)
O 63 O 77,9 O 50
C 19,4 C 11,3 C 0,18
H 9,3 H 8,7 H 0,9
N 5,14 N 0,8 N 0,03
Ca 1,38 Ca 0,58 Ca 3,2
S 0,64 S 0,10 S 0,11
P 0,63 P 0,70 P 0,11
Na 0,26 Na 0,03 Na 2,36
Cl 0,18 Cl 0,07 Cl 0,20
Mg 0,04 Mg 0,03 Mg 2,1
Si 0,004 Si 0,0093 Si 25,8
Tableau 1.1 : Composition élémentaire comparée entre la biosphère et deux types d’organismes animal et végétal
*L’oxygène est le plus représenté dans les deux mondes à cause de son implication dans la
composition de H2O
*Le monde vivant est caractérisé par le carbone (cf molécules organiques) et le monde minéral par le
silicium (cf silicates).
Avec H, O, N, C, les êtres vivants élaborent les biomolécules (glucides, lipides, protides et les acides
nucléiques). Par ailleurs, le carbone peut se combiner avec O ou N ou H. Il peut aussi se lier à lui-
même pour donner des chaînes linéaires ou ramifiées, des cycles ou des structures tridimensionnelles.
L’unique forme minérale de C directement accessible aux êtres vivants est le CO2 gazeux de
l’atmosphère ou dissous dans l’eau, que seuls les végétaux verts et les bactéries photosynthétiques
peuvent extraire de la biosphère. Le S et le P aussi entrent dans la constitution des protéines, acides
nucléiques. Certains éléments existent sous forme ionique dans les liquides intra- ou inter-cellulaires où
ils ont des fonctions capitales (cations : Na+, K+, Ca2+ ; anions Cl-, NO3-, PO43- etc.), sous forme de sels
insolubles ou de complexes avec les macromolécules.
Les organismes vivants prélèvent la matière organique ou minérale dans le milieu, la décomposent, la
réorganisent en consommant de l’énergie avant d’en faire leur propre matière. C’est la croissance «par
l’intérieur». Par contre dans le monde minéral, la croissance se fait «par l’extérieur» : accroissement en
surface à partir d’une solution saturée.
Seuls les êtres vivants ont la capacité d’utiliser les radiations lumineuses, les molécules minérales ou
organiques et de les transformer pour synthétiser leurs propres structures. L’énergie produite sera
transformée en travail mécanique, osmotique ou en chaleur. Ainsi, on appelle métabolisme, l’activité
chimique qui implique les échanges de matière et d’énergie entre l’environnement et la matière vivante.
Le métabolisme a trois fonctions : i) extraction et stockage de l’énergie, ii) transformation des molécules
exogènes en précurseurs, grâce à cette énergie et iii) assemblage des précurseurs en macromolécules.
4
On distingue ainsi le métabolisme énergétique, le métabolisme intermédiaire et le métabolisme
relatif aux macromolécules.
Le métabolisme peut être aussi subdivisé en catabolisme et en anabolisme.
Catabolisme = dégradation des nutriments en molécules plus petites avec libération d’énergie qui est
stockée sous forme d’ATP. Anabolisme= synthèse à partir de molécules issues du catabolisme
permettant à la cellule de se régénérer, de croître et de se multiplier.
III. DES MOLECULES AUX ORGANISMES

Les biomolécules et leur hiérarchie
L’analyse de la constitution de la matière vivante au niveau moléculaire montre que l’eau représente
environ 75% de la masse totale et les sels minéraux malgré leurs rôles très divers sont peu abondants.
Les biomolécules peuvent être classées en grandes catégories en fonction de : la taille (molécules
minérales, petites molécules organiques et macromolécules), le nombre, le rôle, la participation à la
construction d’édifice + ou – complexes faisant passer de l’échelle moléculaire (monomères, polymères)
à l’échelle cellulaire. De plus les macromolécules biologiques peuvent former par auto assemblage des
édifices de grande taille qui sont à la base de toutes les structures biologiques internes ou externes. Par
exemple, les membranes dont le rôle est fondamental dans toute cellule, résultent aussi de
l’autoassemblage de phospholipides s’associant en outre à des protéines spécifiques.
Figure 1.2 : Hiérarchie de l’organisation des biomolécules au sein de la matière vivante
5
IV. TRANSFORMATIONS DE MATIERE ET D’ENERGIE DANS LE MONDE VIVANT
Le métabolisme est la base de toutes les activités cellulaires consommant de l’énergie : activités
chimiques, mécaniques ou osmotiques. Tous les êtres vivants sont caractérisés par une activité
chimique leur permettant de croître et de renouveler en permanence leurs constituants. En plus de
l’eau, leurs besoins communs concernent : i) une source de carbone (minéral ou organique) ; ii) une
source d’énergie (physique ou chimique) ; iii) une source de pouvoir réducteur (minéral ou organique) ;
iv) diverses sources d’éléments minéraux (N, P, S…). On appelle type trophique, un ensemble d’êtres
vivants utilisant les mêmes procédés pour prélever et transformer leurs aliments afin d’en fabriquer leur
propre matière. Selon les catégories ou types trophiques, les êtres vivants peuvent être classés en :
- deux groupes selon la forme chimique de carbone qu’ils prélèvent dans le milieu : les autotrophes
(CO2 atmosphérique ou dissous dans l’eau) et les hétérotrophes (carbone sous forme organique et
fabriqué par les autotrophes).
- selon la nature de la source d’énergie primaire : phototrophe (énergie lumineuse) et chimiotrophe
(énergie chimique des réactions d’oxydo-réduction). On distinguera les chimio-organotrophes
(molécules organiques) et les chimiolithotrophes (molécules minérales).
- selon le type d’accepteur d’électrons utilisé, molécule indispensable à toute oxydation. On distingue
les aérobies (oxygène) et les anaérobies (molécules minérales ou organiques) stricts et facultatifs.
Dans la biosphère, les êtres vivants, s’organisent en chaînes trophiques permettant aux divers éléments
qui les constituent de participer à des grands cycles: cycle du carbone, de l’azote, du souffre.
Le courant d’énergie solaire qui traverse la biosphère est très importante et met en jeu plus d’énergie
que celle dont l’homme est responsable à travers ses activités et au moyen des machines. Ainsi, des
milliards de tonnes de carbone circulent dans le cycle du carbone à la surface de la terre sous l’effet de
la photosynthèse et de la respiration. Les réservoirs impliqués dans ces échanges sont le CO 2
atmosphérique (en équilibre avec les roches calcaires via les bicarbonates dissous) et les constituants
organiques de matière vivante (avec les réserves fossiles de charbon et de pétrole..). Les roches
calcaires et les réserves fossiles sont les réserves de carbone les plus importantes.
On peut donc parler de flux unidirectionnel d’énergie à travers le monde vivant dont le point de départ
est le soleil. Car seule l’énergie solaire est renouvelée en permanence.
Par ailleurs, l’azote qui entre la composition de nombreuses molécules organiques fait aussi l’objet d’un
cycle de grande ampleur au sein de la biosphère. La forme N2 est la plus abondante dans l’atmosphère,
mais elle inutilisable par la plupart des organismes qui préfèrent les nitrates, nitrites, ammoniaque et
acides aminés.
6
Figure 1.3 : Schéma du cycle du carbone et de l’azote sur la terre.
V. DE LA MOLECULE A LA CELLULE (ORIGINE DE LA VIE)

La planète Terre serait formée il y a environ 4,6 milliards d’années. Comment la vie est-elle née?
On estime que l’histoire de la vie commence sur la Terre primitive, sous la forme de cellules
procaryotiques lorsque que les conditions physico-chimiques étaient devenues propices à son
émergence il y a environ 3,6 MM d’années. Pendant la période prébiotique, se sont accumulées à la
surface de la Terre des molécules organiques simples qui seraient issues soit : i) de l’espace
interstellaire, sous la forme de météorites riches en matière carbonée (panspermie) ; ii) soit de
mécanismes chimiques spontanés utilisant les gaz de l’atmosphère primitive et les sources d’énergie
disponibles : c’est l’évolution chimique (Oparine en 1924 et Haldane en 1929). Ainsi, la vie serait
apparue par «génération spontanée» dans des conditions différentes de celles que nous connaissons
actuellement et qui régnait sur la terre il y a environ 4 MM d’années. (Louis Pasteur, en 1861, démontre
que la vie ne peut pas naître spontanément de la matière inerte dans les conditions actuelles du milieu).
Par ailleurs, les travaux de Miller (1953) ont montré que des molécules organiques (acides aminés,
glucides, acides gras, adénine etc…) peuvent être synthétisées en même temps en une seule
expérience dans une atmosphère sans O2 à partir d’un mélange gazeux constitué de CH4, NH3, H2 et
H2O en présence de décharges électriques.

Cependant, plusieurs étapes ont été nécessaires avant l’apparition de la première cellule sur la Terre. Il
faut d'abord, la synthèse des monomères (acides aminés, sucres et bases organiques). Puis,
l’assemblage de ces monomères pour former des polymères comme les protéines et les acides
nucléiques. Ensuite, ces molécules vont former des agrégats (proténoïdes) qui ont été isolés du reste
du milieu par la formation de membranes. Ainsi sont apparus les protobiontes, coacervats et
7
microsphères. Finalement, le couplage des peptides aux acides nucléiques amena la reproduction
des molécules et des organismes entiers : c’est l’évolution biologique.
Il y a 4,6 x 109 ans

Formation du système solaire
Molécules biogéniques :
Eau, ammoniac, formaldéhyde,
Cyanure d’hydrogène, acétonitrile etc
Evolution Décharge électrique
lumière UV, chaleur, pression
Chimique Acides aminés, glucides,
Bases des acides nucléiques

Protéines
Polysaccharides  Acides nucléiques
Proténoïdes
 Code génétique
Evolution Premier procaryote il ya entre 3,6 et 3 x 109 ans
Biologique 
Premier eucaryote il y a 1,4 x 109 ans
Tableau 1.2 : Etapes évolutionnaires dans l’origine des cellules
Ce phénomène serait apparu tôt durant l'évolution et c'est ce qui expliquerait le fait que tous les
organismes vivants ont un code génétique constitué des mêmes molécules de base (nucléotides). Mais,
les premiers gènes n'étaient pas faits d'ADN mais plutôt d'ARN courts pouvant se répliquer à l'aide d'un
catalyseur comme le zinc. De plus, depuis les années 1980, on sait que l'ARN peut lui-même servir de
catalyseur. Les 1ères cellules apparues étaient des procaryotes (chimiohétérotrophes et anaérobies
[A]). La pénurie d’ATP → organismes «glycolyse+» et de matière organique →organismes autotrophes
(H2S puis H2O avec dégagement de O2 [B]). La [O2] du milieu → chimiohétérotrophes aérobies [C].
Ces différentes cellules procaryotes auraient précédé les photoautotrophes (les cyanophycées : Iers
organismes photosynthétiques) apparus il
y a 3,3 MM d’années. L’O2 produit par la
photosynthèse a permis l’apparition
d’autres cellules procaryotes aérobies.
Les premiers Eucaryotes seraient nés
(vers –1,4 MM) de symbioses entre les
Procaryotes. Les phénomènes
d’endosymbiose seraient à l’origine des
mitochondries et des plastes
(chloroplastes). Figure 1.4. : Évolution des Procaryotes
8
Ces organites auraient été au préalable de petits organismes procaryotes (endosymbiontes) vivant
dans de plus grandes cellules (cellules-hôtes). Des événements d’endosymbiose IIaire, impliquant
deux cellules eucaryotiques, dont l’une pourvue de chloroplastes, permettent d’expliquer l’apparition de
plusieurs groupes d’algues. Quant au noyau, il serait, lui aussi, apparu suite à l'endosymbiose ou
encore par invaginations de la membrane plasmique.
L’arbre universel du vivant construit à partir de données moléculaires, démontre l’existence de trois
groupes fondamentaux d’êtres vivants : les Archébactéries; les Eubactéries et les Eucaryotes. Il illustre
les relations phylogéniques existant entre les Procaryotes et les Eucaryotes actuels.
Figure 1.5 : Origine et évolution des cellules

eucaryotes. L’invagination de la membrane
plasmique serait à l’origine des membranes
nucléaires et des autres systèmes
endomembranaires. La théorie endosymbiotique
suggère que mitochondries, plastes etc.. dérivent
des procaryotes. Une bactérie hétérotrophe
deviendrait une mitochondrie et une
cyanobactérie deviendrait un chloroplaste.
VI. PLACE DE LA BIOLOGIE CELLULAIRE DANS L’ENSEMBLE DE LA BIOLOGIE

La biologie cellulaire, science relativement jeune date d’environ 150 ans. Elle s’est affirmée comme
discipline à part entière après l’énoncé de la théorie cellulaire en 1838. Son objectif initial était de
décrire avec un maximum de précision toutes les structures caractéristiques des cellules animales,
végétales ou des êtres unicellulaires, leurs fonctionnements, la diversité de celles-ci au sein des
organismes ou cours du développement embryonnaire.
La biologie cellulaire s’est rapidement trouvée au cœur de la biologie, à la fois point de convergence et
fondement de toutes les approches : seule l’étude des propriétés des cellules individuelles permettait de
comprendre le fonctionnement et la construction des édifices pluricellulaires. Elle constitue ainsi la base
de toute connaissance des phénomènes à l’échelle des organismes. Descriptive, à ses débuts, la
biologie cellulaire a bénéficié des apports très importants de la biochimie et de la physiologie cellulaire.
Le fractionnement cellulaire et l’utilisation de précurseurs radiomarqués, permet d’analyser directement
les activités biologiques à l’échelle des organites.
9
Dès les années 1940, les apports de la microscopie électronique ont permis l’étude des ultrastructures
et ont totalement renouvelé l’approche descriptive.
La biologie moléculaire, née il environ 35 ans de l’étude des microorganismes procaryotes est
actuellement à l’origine de retombées considérables, constituant une nouvelle révolution. L’analyse est
passée au niveau moléculaire (exemple : localisation et études structurale et fonctionnelle des protéines
dans une cellule. La connaissance directe de gènes ouvre la voie à des manipulations diverses.
Ainsi la biologie cellulaire est devenue expérimentale et son objet essentiel est désormais la
compréhension des structures et des mécanismes au niveau moléculaire.
Les grandes étapes de la biologie cellulaire
*Description des structures, développement de la microscopie photonique (1665-1900)

1665-1820 : observations sur l’organisation cellulaire, tissulaire (végétaux, et protistes).
1824-1839 : formulation de la théorie cellulaire (Dutrochet, Schleiden, Schwann).
1855 : formulation de la continuité cellulaire/division (Virchow).
1830-1900 : description des principales structures composant la cellule. Mise au point des techniques de
cytologie histologie. La biologie cellulaire se fonde comme discipline.
*Premières approches biochimiques et fonctionnelles in vitro ou in situ (1897-1955)

1897 : préparation des 1ers extraits acellulaires de levure (fermentation) par Büchner.
1920 : 1ers développements des techniques cytochimiques et cytoenzymologiques.
1924 : détection de l’ADN par la réaction de Feulgen, invention de l’autoradiographie par Lacassagne.
1935-1940 : développement des méthodes utilisant les isotopes pour l’analyse du métabolisme.
1936-1939 : invention de la cytophotométrie en UV (cf AN). Mise au point du test de Brachet (ARN,ADN).
1938-1950 : techniques de fractionnement cellulaire et purification d’organites (Claude, Brachet).
1950-1955 : préparation d’extraits acellulaires spécifiques assurant des fonctions physiologiques.
*Révolution du microscope électronique et description des ultrastructures (1931-1966)

1931-1940 : mise au point du MET (Ruska), 1ère image de la cellule en 1945 (Porter).
1938-1944 : invention MEB (1938), mise au point de la technique de l’ombrage métallique (1944).
1948-1956 : mise au point et développement des techniques de : ultramicrotomie, fixation, inclusion en
résine
1955-1966 : invention et développement de la coloration négative (1955-1959), de cryofracture-
cryodécapage.
*Approche moléculaire et renouveau des analyses structurales: le lien ultime entre structure et
fonction (1941-1987)
1941 : mise au point des techniques d’immunofluorescence (développement des sondes protéiques).
1959 : utilisation des Ac couplés à la ferritine pour immunocytochimie en ME
1969 : mise au point l’hybridation in situ : développement des sondes nucléiques (Gall et Pardue).
1975 : invention des hybridomes et production des Ac monoclonaux (Köhler et Milstein).
1981 : mise au point de la vidéo amplification d’images avec traitement électronique (voir fonctionnement in
vivo).
1987 : redécouverte et développement du microscope confocal inventé en 1961 par Minsk.
10

LOME, 2020
CHAPITRE II
ORGANISATION GENERALE DE LA CELLULE
INTRODUCTION
La notion moderne de cellule date d’environ 150 ans. Le concept de cellule qui unifie le monde vivant
est plus complexe, car actuellement deux plans d’organisation cellulaire existent. Sur le plan structural,
on distingue les Procaryotes (noyau primitif) et les Eucaryotes (noyau vrai) qui constituent les
pluricellulaires (animaux, végétaux, champignons et les protistes supérieurs).
I. HISTORIQUE DE LA NOTION DE CELLULE

1.1. Premières observations (découverte de la cellule)
L’existence de la cellule a été ignorée jusqu’au 17ème siècle, à cause du pouvoir séparateur de l’oeil
humain (0,2 mm), car les cellules mesurent en moyenne 100 m (1/100e mm). La découverte des
cellules est étroitement à la mise au point des lentilles optiques et à leur disposition dans un
microscope. Galilée (en 1610, astronome à l’Université de Padoue) avec un microscope rudimentaire
avait pu observer des spores de fougères et de nombreux organismes microscopiques.
Le terme de cellule (du latin cellula) fut utilisé pour la 1ère fois en 1665 par Robert Hooke (1635-1703)
décrivant les alvéoles du liège (cellules mortes) à l’aide d’un microscope constitué de deux lentilles (X
150 à 200). Des structures identiques ont été observées dans d’autres tissus végétaux et animaux par
N. Grew (1641-1712) et M. Malpighi (1628-1694) entre 1670 et 1680. Plus tard (1674) Anthony
Leeuwenhoeck (1632-1723) au moyen un microscope simple qui évitait l’aberration chromatique, décrit
des microorganismes vivants (bactéries, protistes...), c’est l’acte de naissance de la bactériologie. Au
début du 19ème siècle l’idée d’une organisation en tissus des végétaux, se précisa et Dutrochet en
1820 réintroduit la notion de cellule qui avait disparu depuis 150 ans.
1.2. La théorie cellulaire

Elle a pris naissance à la suite des observations de nombreux auteurs dès le début du 19 e siècle
(Mirbel, 1802 ; Oken, 1805 ; Lamarck, 1809 ; Dutrochet, 1824 ; Turpin, 1826). Un progrès technologique
important survient en 1822, lorsque Amici apporte des corrections à la construction des microscopes
composés. C’est ainsi qu’en 1833 Brown décrit le noyau des cellules vivantes comme étant une
structure constante. Toutes ces observations débouchent en 1838-1839 sur la formulation définitive de
la théorie cellulaire élaborée par le botaniste M.J. Schleiden (1804-1881) et le zoologiste T. Schwann
(1810-1882) selon laquelle «tout être vivant complexe est constitué de cellules, qui représentent
l’unité de base structurale et fonctionnelle de la vie».
2
La cellule peut être conçue comme la plus petite portion du vivant capable de vivre isolée de manière
indépendante et de se reproduire.
Le concept de protoplasme, substance fondamentale vivante est dégagé par F. Dujardin (1801-1860)
chez les protistes en 1835. En 1855, R. Virchow (1821-1902) démontre que toute nouvelle cellule est
issue d’une cellule préexistante.«Omne cellula e cellula ». La cellule est alors envisagée sous son
aspect actuel.
On peut en déduire que la cytologie est un terrain commun où convergent l’embryologie, la génétique,
la médecine, la physiologie, la biochimie etc.., et elle intéresse tous les biologistes, botanistes,
physiologistes, agronomes, médecins, zoologistes..
Figures 2.1 : Les 1ers microscopes et observations de tissus végétaux
II- ORGANISATION DE BASE DE LA CELLULE

Les cellules sont les unités de constitution de tous les êtres vivants. On les trouve à l’état libre, en
colonie ou intégrées dans un tissu. Elles présentent des différences importantes selon qu’elles
appartiennent aux organismes primitifs ou aux organismes évolués.
2.1. NOMBRE, FORME ET DIMENSIONS

2.1.1. Nombre de cellules dans un organisme : chez les êtres unicellulaires, l’organisme et la cellule
sont confondus en une seule et même entité (amibe, levure etc.). Chez les pluricellulaires on distingue
plusieurs niveaux d’organisation :- i) des colonies comme chez les algues vertes du genre Gonium qui
rassemblent 4 à 32 cellules. - ii) groupe des multicellulaires. Ex: Volvox  50.000 cellules fonctionnant
en coopération. Certaines d’entre elles manifestent un degré de spécialisation. - iii) Autres cas: des
milliers de cellules organisées en tissus chez l’homme 1013 à 1014 cellules.
2.1.2. Formes cellulaires : les cellules différencient des formes et des structures correspondant à leurs
fonctions et à leur environnement. On distingue : des cellules isolées et de forme spécifique [globules
rouges / blancs, spermatozoïdes, cellules nerveuses, bactéries, levures etc.], des cellules adaptées à
une fonction: cellules nerveuses, cellules musculaires, cellules hépatiques etc..
3
2.1.3. La taille des cellules varie selon le type de cellule : bactéries: 10 nm à 100 nm ; Cellules
végétales: 20 à 50 µm ; Œuf de batracien: 1 à 2 mm ; Œuf de poule (jaune) 3 à 5 cm ; Œuf d’autruche:
7 cm. La plupart des cellules animales mesurent entre 7 et 20 µm. Mais pour l’ovule, le O varie 100 à
140 µm, cellule nerveuse avec axone plusieurs dizaines de cm….
2.2. STRUCTURES CELLULAIRES

La vie d’une cellule se déroule suivant un cycle dont les deux étapes sont l’interphase et la mitose. Les
cellules qui présentent à l’interphase un noyau bien limité par une
enveloppe qui l’isole du cytoplasme sont dites eucaryotes. Celles qui ne
possèdent pas de «noyau» et présente un degré d’organisation
structurale inférieure sont les procaryotes. Les cellules des organismes
vivants sont classées en deux grands groupes selon les différents plans
d’organisation: les cellules procaryotes et les cellules eucaryotes. Ainsi le
monde vivant est divisé en 3 domaines : les Eubactéries, les
Archéobactéries et les Eucaryotes qui regroupent: les protistes, les
champignons, les animaux et les plantes
2.2.1- Les Procaryotes

Les organismes procaryotes sont en général des unicellulaires. Les cellules sont de petite taille (1-10
µm). Ce sont des µorganismes présentant des métabolismes d’une extrême diversité, ce qui leur
permet d’occuper des niches écologiques très variées ; leur rôle dans les grands cycles des éléments
est fondamental. On distingue :
-Les Eubactéries : bactéries à Gram (+), à Gram (-) et les cyanobactéries ou cyanophycées.
* Bactéries à Gram (+) : Bacillus, Clostridies, Staphylococcus, Streptococcus, listeria, ….
*Bactéries à Gram (-) : Entérobactéries, Mycobactéries, Neisseria, Rhizobium..
*Cyanobactéries ou cyanophycées : Nostoc,
- Les Archébactéries : Bactéries méthanogènes, Halobactéries, Thermophiles extrêmes.
*Bactéries méthanogènes : anaérobies strictes et produisant le CH4. Elles sont retrouvées dans
les eaux stagnantes et dans le tractus de nombreux animaux. Elles constituent la principale source de
CH4 atmosphérique.
*Halobactéries, halophiles extrêmes, exigeant des concentrations salines très élevées (30%
Nacl). On les retrouve dans les lacs salés ou les saumures alimentaires. Certaines effectuent une
photosynthèse particulière.
4
*Thermophiles extrêmes, aérobies ou anaérobies qui vivent dans des conditions écologiques
particulières : milieux très acides (pH=1), température dépassant 100°C. On les trouve dans les
sources chaudes sulfureuses volcaniques ou au niveau des zones sous- marines.
En plus de la membrane plasmique, ces organismes procaryotes peuvent être entourés par une
enveloppe externe plus ou moins rigide : la capsule. Ils n’ont qu’un seul compartiment, pas d’organite
dans le cytoplasme (sauf les ribosomes). La membrane plasmique peut former des digitations dans le
cytoplasme pour constituer le mésosome. Une structure filamenteuse : le nucléoïde correspond au
chromosome bactérien et constitue le matériel génétique de la cellule procaryote. Il a donc la valeur du
noyau. Par ailleurs, malgré son organisation simplifiée, la cellule procaryote présente les activités
fondamentales du vivant.
Figure 2.2 : Cellules procaryotes : Bactérie non photosynthétique
Figure 2.3 : Cellules procaryotes: bactéries photosynthétiques (Cyanobactérie)
2.2.2- Les Eucaryotes

Les Eucaryotes sont des êtres vivants unicellulaires ou pluricellulaires. Les cellules de taille plus grande
(10-100µm) ont une organisation complexe et possèdent plusieurs compartiments : noyau, réseau
membranaire (R.E, AP.G, Env. Nucl.), mitochondries, lysosomes, peroxysomes, endosomes etc..
plastes et vacuoles pour les cellules végétales.
La richesse de leur matériel génétique a permis la formation des organismes pluricellulaires, dont le
degré de différenciation des types cellulaires associés peut être considérable. On distingue : les
5
animaux, les végétaux, les champignons (+ paroi et vacuole,- plaste) et les protistes eucaryotes
unicellulaires : protozoaires et protophytes (algues).
Figure 2.4 : Cellules protistes eucaryotes
Figure 2.5 : Cellules eucaryotes animale et végétale
CELLULES PROCARYOTES CELLULES EUCARYOTES

Pas de noyau, absence d'enveloppe nucléaire Noyau, présence d'enveloppe nucléaire, 1 ou ++ nucléoles,
Pas de nucléole, absence d'histone, gènes sans protéines histones associées à l’ADN, présence des introns
introns uniquement des exons (gènes regroupés en dans les gènes, ADN: +++ chromosomes. Présence de
opérons) ribosomes.
ADN: un seul chromosome, présence de ribisomes
membrane plasmique (pas de cholestérol mbranaire) membrane plasmique (présence de cholestérol membranaires)
Absence de système membranaire interne pas Présence de systèmes membranaires interne: Organites:
d’organite. Absence de mitochondrie nombreux et diversifiés (RE, AG, lysosomes, vacuoles,
ribosomes…). Présences de mitochondries, plastes
Présence d'une paroi faite de peptidoglycane (sauf Certaines cellules présentent une paroi faite de cellulose ou de
chez les Archéobactéries) chitine
Absence de cytosquelette Présence d'un cytosquelette : microfilaments, microtubules
2.2.3. Les structures cellulaires atypiques : coenocyte, syncytium, plasmode, apocyte:

6
- Coenocytes : éléments plurinuclés observés chez les champignons et les algues.
- les syncytiums : structures avec plusieurs noyaux issues de la fusion de plusieurs cellules ayant perdu
leur individualité.
Plasmode = cellule ayant subi plusieurs divisions sans division du cytoplasme.
- Apocyte: structure cloisonnée dont la paroi ne délimite pas de véritable cellule. Dans chaque
compartiment on a plusieurs noyaux.
III. ORGANISATION ET UTRASTRUCTURE DES CELLULES BACTERIENNES

Les bactéries présentent des formes variées. On distingue :
Les Cocci ou coques (rondes), les Bacilles (allongées en bâtonnet), les Coccobacilles (formes
intermédiaires) et les Spirilles (spiralées).
Certaines structures bactériennes sont permanentes, d'autres
inconstantes.
3.1. LA PAROI
Elle est présente chez toutes les espèces bactériennes à
l'exception des mycoplasmes. Elle entoure la bactérie et
constitue la structure constante la plus externe. On rencontre
deux types de paroi :
3.1.1. Les parois épaisses et denses : (Gram +) elles sont constituées presque uniquement de
peptidoglycane ou muréine ou mucopeptide (chaînes glucidiques reliées entre elles par des peptides)
associés à des molécules d’acides téchoïques (polymères d’alcool-phosphate).
3.1.2. Les parois fines et lâches (Gram -): elles ont une structure plus complexe constituée d'une fine
couche de mucopeptide plus lâche, recouverte à l'extérieur d'une membrane externe ou pariétale.
Cette paroi est séparée de la membrane cytoplasmique par un espace appelé espace périplasmique.
La membrane externe est constituée de lipides (phospholipides et lipopolysaccharides) organisés en
deux couches séparées par une couche hydrophobe. Des protéines (porines) enchâssées dans
l'épaisseur de cette membrane permettent le passage de petites molécules telles que les antibiotiques.
Les lipopolysaccharides les plus externes portent les antigènes O et constituent l'endotoxine des
bactéries.
7
Remarque La paroi des bactéries détermine leur forme, les protège (une bactérie sans paroi meurt) et
est un passage obligé pour les échanges avec le milieu extérieur, elle est antigénique (antigène O). Elle
est aussi la cible d'antibiotiques tels que les bêtalactamines qui bloquent sa synthèse.
Figure 2.6: Organisation de la paroi et des membranes limitantes des

Bactéries à Gram positif (à gauche et en foncé) et à Gram négatif (à droite et en clair)
La coloration de Gram permet de séparer les bactéries à paroi épaisse et à paroi fine.
Après fixation des bactéries sur une lame microscopique, on traite la préparation par un premier
colorant : le "violet de gentiane" puis on mordance par une solution de lugol. A ce stade, toutes les
bactéries apparaissent violet. On lave la préparation avec de l'alcool qui décolore les seules bactéries à
paroi fine qui ne sont donc plus visibles. On surcolore par de la fuchsine (colorant rouge) qui recolore
les bactéries décolorées. Après coloration de Gram, les bactéries à paroi épaisses sont colorées en
violet : elles sont dites "à Gram positif", les bactéries à paroi fine sont colorées en rouge : ce sont les
bactéries "à Gram négatif".
3.2. LA MEMBRANE CYTOPLASMIQUE

La membrane cytoplasmique est constituée de lipides (sauf le
cholestérol) et de protéines comme toutes membranes
cellulaires. Les molécules sont mobiles et "flottent" dans son
épaisseur. Ce qui lui donne une grande plasticité. On retrouve
des protéines de structure et de transport permettant le
passage de molécules ou d’ions (Na, K, Cl, sucres,
aminoacides ou oligopeptides). Elle contrôle donc les
échanges de la cellule Figure 2.7 : Structure de la membrane bactérienne
bactérienne. Chez les bactéries la membrane plasmique contient de nombreuses enzymes qui assurent
les synthèses et fournissent l'énergie nécessaire au métabolisme. Elle assure les fonctions des
mitochondries, qui n'existent pas chez les bactéries.
Remarque : Certaines bactéries produisent des substances toxiques : les bactériocines qui peuvent
perturbent le fonctionnement de la membrane cytoplasmique qui est aussi la cible des antibiotiques
polypeptidiques.
8
3.3. LE CYTOPLASME
Il contient essentiellement les ribosomes qui assurent les
synthèses protéiques en traduisant le m-RNA. Ils sont en
étroit contact avec le matériel nucléaire. Les ribosomes des
bactéries sont différents des ribosomes des eucaryotes.
Ils sont la cible de nombreux antibiotiques. Figure 2 8 : Aspect du cytoplasme bactérien
3.4. LE MATERIEL NUCLEAIRE

Le matériel nucléaire des cellules procaryotes (sans
noyau) est sous forme d'un chromo-some unique,
circulaire, de ~ 1mm de long et constitué d'un filament
hélicoïdal d'ADN bicaténaire qui transmet les informations
aux ribosomes pour les synthèses.
Figure 2.9: matériel nucléaire bactérien
3.5. LA CAPSULE
La capsule est une structure extérieure non constante qui
entoure la bactérie. Elle est souvent constituée polysac-
charides, parfois de protéines. Elle est mise évidence au
microscope, dans une suspension des bactéries dans de
l'encre de chine. On l’observe sous forme d'un halo clair et
réfringent.
La capsule est un facteur de virulence Figure 2.10 : Mise en évidence de la capsule à l’encre de Chine
car elle protège la bactérie de la phagocytose.

Elle est antigénique et les Antigènes capsulaires sont dénommés antigène K.
3.6. LES FLAGELLES

Les flagelles ou cils sont des structures rigides,
ondulées qui naissent de la membrane cytoplasmique.
Ils permettent la mobilité des bactéries et seules les
espèces qui en sont pourvues sont mobiles. Ils sont
constitués d'une protéine appelée flagelline.
Plusieurs dispositions sont possibles : ciliature
monotriche (un seul flagelle polaire) ; ciliature
lophotriche (une touffe de flagelles polaires) ; ciliature
9
amphitriche (un flagelle à chaque pôle) ; ciliature préritriche (flagelles entourant la bactérie). Les
spirochètes ont un flagelle interne appelé filament axial.
Les antigènes des flagelles sont appelés Antigène H.
3.7. LA SPORE
La spore contient, sous forme condensée, le génome et une partie du cytoplasme déshydraté autour
d'une enveloppe très résistante. Elles constituent une forme de résistance des bactéries et sont la
cause de certaines contaminations d'origine tellurique (tétanos, charbon).
Lorsqu’on place les bactéries dans des conditions défavorables de survie, certaines d'entre elles
(bacilles Gram + : Bacillus et Clostridium) forment des spores; c'est la sporulation. Lorsque les spores
sont placées dans des conditions favorables, elles retournent à l'état de bactéries végétatives ; c'est la
germination. On peut observer au microscope les spores en voie de formation dans les corps
bactériens. La situation de la spore est caractéristique de l'espèce.
Figure2.11 : Formation de spores bactériennes
3.8. LES PILI

Les pili (poils) sont des formations qu'on ne peut observer qu'au microscope électronique. Certains
d'entre eux, dénommés pili communs ou fimbriae (frange) sont courts et cassants. Ils sont utiles pour
l'adhésion des bactéries aux interfaces et particulièrement aux muqueuses et sont donc des facteurs de
virulence. Ils ont une structure protéique : la piline
Les pili sexuels, plus longs, relient deux bactéries et sont des voies d'échanges de matériel génétique
entre les bactéries. Les bactéries capables de produire des pili sexuels sont dénommées bactéries
"mâles" à l'opposé des autres qui sont dites "femelles".
3.9. LES PLASMIDES

Les plasmides sont de petits éléments circulaires constituant du matériel génétique extra-
chromosomique. Ils sont faits d'ADN et portent, comme le chromosome, des informations génétiques.
Ils sont autonomes et capables de se répliquer indépendamment du chromosome. Ils codent pour la
10
synthèse de différentes protéines enzymatiques conférant ainsi à la bactérie qui les possède des
caractères particuliers tels que possibilité d'utiliser tel ou tel substrat ou résistance aux antibiotiques..
Ces plasmides sont transmissibles à d'autres bactéries.
3.10. LES VIRUS

Plus petits que les bactéries, ce sont des entités biologiques ne présentant aucun aspect structural de
type cellulaire mais possédant un acide nucléique (ADN ou ARN). Ils peuvent provoquer des maladies
chez les bactéries, les végétaux, animaux et les humains. Ils sont des parasites obligatoires. En
dehors des cellules hôtes, la particule virale est métaboliquement inerte car dépourvue de système
autonome d’enzyme. Cependant associé au cytoplasme étranger, le matériel génétique viral peut
fonctionner. Les virus se rapprochent du monde vivant car ils sont constitués des molécules qui en sont
caractéristiques. Ils possèdent le matériel génétique qui leur permet de se reproduire et d’évoluer.
Cependant, l’absence de structure cellulaire, de métabolisme et de croissance fait qu’on ne peut
pas les considérer comme des êtres vivants. Ils représentent un état dit acaryote
IV. EVOLUTION DES STRUCTURES CELLULAIRES : LA DIFFERENCIATION ET LA SPECIALISATION

CELLULAIRES.
Au cours de leur évolution, les organismes unicellulaires vont acquérir des structures spéciales servant
à la locomotion, la contraction, la circulation des fluides, la digestion etc. On assiste ensuite à une
diversification explosive des eucaryotes, dont les pluricellulairees sont apparus il y a ~600 MM
d’années ; les Iers vertébrés sont apparus il y a ~500 MM d’années. Progressivement, on assiste aussi
à l’apparition des organismes terrestres (les 1ers étaient aquatiques).
Par ailleurs, l’embryologie montre que tout être vivant passe au cours de son évolution d’un stade
unicellulaire au stade pluricellulaire. Ce fait confirme donc que les unicellulaires ont précédé les
pluricellulaires. Le stade unicellulaire apparaît comme le témoin des anciens unicellulaires.
11
Le passage à l’état pluricellulaire va permettre aux organismes de se différencier mais surtout de
grandir. Ex: une cellule mère→ deux cellules filles qui → des morphologies différentes suivant un
schéma bien défini == Spécialisation.
Au cours de l’évolution, la spécialisation va aboutir à la formation des tissus (++ cellules), des organes
(++tissus), puis des systèmes. C’est ainsi que l’étape pluricellulaire et la spécialisation des cellules vont
permettre à la matière vivante des variations architecturales et un pouvoir d’expansion illimité qui était
irréalisable à l’état unicellulaire. Ceci a été le point de départ de l’évolution du règne animal et du règne
végétal. La conquête de l’espace jusque-là inaccessible aux unicellulaires est désormais possible pour
les organismes pluricellulaires. Ex : les stations de recherche dans l’espace, maintenant pour les
touristes aussi.
. V.LES FONCTIONS CELLULAIRES

Elles sont caractérisées par le mouvement (déplacement), les échanges (eau, substances,
informations) et le métabolisme (anabolisme et catabolisme).
12

LOME, 2020
CHAPITRE III
LES METHODES D’ETUDE DE LA CELLULE
I. METHODES D’ETUDE MORPHOLOGIQUE

Instruments et techniques d’observation
Le cytologiste a besoin d’obtenir une image agrandie de bonne qualité et les microscopes à
transmission photoniques ou électroniques fournissent des images d’objets transparents à la lumière
ou aux faisceaux d’électrons. Donc pour être observées la plupart des cellules ou tissus doivent subir
un traitement approprié et avoir une faible épaisseur.
1.1. Microscope photonique

*Principe de fonctionnement
Une source lumineuse (S) envoie des radiations lumineuses sur la lentille
du condensateur (L1) qui les oriente et concentre sur l’objet O. Puis la
lentille L2 de l’objectif donne une image agrandie I1 (virtuelle) de O. La
lentille (L3) de l’oculaire reprend une fraction de I1, l’agrandit et donne une
image I2 réelle perçue par l’observateur. Sa netteté dépend du pouvoir
séparateur (P.S)
Figure 3.1 : Microscope photonique ordinaire
de l’appareil et de la source lumineuse. P.S. = d = 0,6 / n sin , est fonction de la lumière utilisée,  =
la longueur d’onde de la lumière (0,4 à 0,8µm pour la lumière blanche), n = indice de
réfraction du milieu situé entre O et L2.  = 1/2 angle d’ouverture de l’objectif. n sin
 = ouverture numérique de la lentille (air: n=1 ; huile à immersion : n=1,52).
Limite du P.S. d’un µscope photonique  0,4 µm à 0,8µm. On peut descendre
jusqu’à 0,2 µm avec la lumière U.V et quelque fois jusqu’à 0,1 µm avec les optiques
à lentilles de quartz. Le grossissement des appareils courants est x 1000, les plus
perfectionnés : x 2000 à x 2500.
On distingue aussi différents types de microscopes photoniques : microscope à fond
clair ou M.O - microscope à fond noir ou ultra microscope - microscope à contraste
de phase - microscope à fluorescence, Microscope à lumière polarisée - Microscope
interférentiel - Microscope confocale à balayage etc..
Figure 3.2 : Microscope électronique à transmission
comparé au microscope photonique
2
1.2. Microscope électronique :
Il comprend : une source d’électrons (filament métallique porté à incandescence
sous vide : la cathode) accélérés sous une tension de 10 à 100 Kvolts ; - une
enceinte tubulaire où est assurée un vide poussé de 10 -5 à 10-6 mm Hg grâce à
de puissantes pompes ; - une optique électronique constituée d’une série de
lentilles (bobines) électromagnétiques et diaphragmes permettant de dévier et de
contrôler la trajectoire des électrons.
Pour le principe de fonctionnement (cf µscope photonique). Mais les photons
sont remplacés par des électrons. La  associée à un faisceau d’électrons est
d’autant plus courte que la vitesse est plus élevée. Ex :  = 0,005 nm pour une
accélération sous vide sous une tension de 50.000 volts. Le flux d’e- est
concentré sur l’objet (O) par la lentille, L1 jouant le rôle de condensateur. Les
électrons traversent (O). La lentille L2 joue le rôle d’objectif et donne de (O) une
image agrandie (I1). Une fraction de I1 est reprise par la lentille L3 (le projecteur)
et est agrandie une nouvelle fois. L’image I2 (définitive) est projetée sur un écran
rendu fluorescent par le bombardement électronique. Figure 3.3 : Limites de résolution des microscopes
Elle peut être étudiée directement ou être photographiée. Pour des raisons techniques, le PS obtenu
atteint  0,2 nm (1000 fois > µscope photonique). Grossissement 200.000 à 600.000 ou plus.
1.3. Préparation du matériel :il est possible d’observer des cellules vivantes ou tuées.
1.3.1. Observations vitales (µscope photonique) : il s’agit d’observer un matériel vivant.
Les cellules isolées sont facilement analysées. Les coupes minces de tissus doivent avoir
une faible épaisseur. Les échantillons sont maintenus dans des milieux appropriés pour
leur survie. L’utilisation des colorants vitaux (rouge neutre, bleu de méthylène, vert janus
etc.) facilite l’observation des échantillons incolores. Figure 3.4 : Observation de cellules vivantes
1.3.2. Observation de cellules tuées ou fixées (µscopes

photonique et électronique)
Les échantillons sont des cellules isolées ou des coupes minces de
tissu. La fixation consiste à tuer la cellule tout en conservant sa
structure avec le minimum d’artéfacts. Le fixateur choisi en fonction de
l’analyse envisagée, doit maintenir le plus que possible l’intégrité de la
composition chimique de la cellule.
Figure 3.5 : Préparation de cellules fixées pour la microscopie
3
- Au µscope photonique, après l’élimination du fixateur et
déshydratation, le matériel inclus dans la paraffine est coupé en
lamelles minces (1 à 7 µm) au microtome. Les coupes déparaffinées
et réhydratées sont colorées et protégées avant d’être observées.
Fixateurs chimiques: CH5OH, CH3COOH, acide picrique, formol,
formaldéhyde, glutaraldéhyde, lugol, etc ; fixateurs physiques: la
chaleur, le froid.
Figure 3.6 : Obtention de coupes de tissu pour la microscopie photonique
- Au microscope électronique :
Les atomes majeurs de la matière vivante (C, H, N, O) sont transparents aux électrons, d’où la
nécessité de contraster les structures au moyen d’atomes lourds opaques aux électrons qui se fixent à
leur niveau. Domaine explorable : ultrastructure et molécules, l’échantillon non vivant et déshydraté.
-Fixateurs: OsO4, KMnO4, bichromate de K, glutaraldéhyde, formaldéhyde, azote liquide -196°C,
Hélium -269°C, glace carbonique -60°C etc..
- Inclusion dans une résine : épon, araldite, vestopal.
- Coupe à l’ultramicrotome ; on obtient des lamelles de 0,03µm à 0,05µm d’épaisseur ➔ faible pouvoir
pénétrant des électrons.
Figure 3.7 : Echantillons fixés observés aux microscopes photonique (gauche) et électroniques MET (milieu) et MEB (droite)
1.4. Techniques particulières au MET: permettent l’observation des formes et des surfaces
1.4.1. Pour de très petits échantillons : virus, bactéries macromolécules, particules cellulaires ou
membranaires,
protéiques, ribosomes etc..
4
- Coloration négative
Principe : les échantillons sont mis en suspension dans une solution
opaque aux électrons, ne formant pas de cristaux au séchage et
restant stable au bombardement électronique. Ils restent incolores,
mais le contraste obtenu permet de les observer facilement.
Figure .3.8 : Principe de la coloration négative
Technique : l’échantillon fixé et déshydraté est mis en suspension dans

une solution d’acide phosphotungstique ou d’acétate d’uranyle dont
une goutte est déposée sur une grille porte-objet. Après séchage, l’acide se
dépose autour de l’objet qui apparaît en clair sur un fond noir. Cette
technique permet d’observer au MET des détails très fins que les coupes ne
permettent pas de visualiser.
Figure 3.9: échantillons clairs sur un fond noir
- Ombrage métallique
Principe ; les échantillons sont recouverts d’une très fine couche de métal
qui se dépose tout autour et fait obstacle aux électrons. On observe une
ombre portée des objets, qui accentue leurs reliefs. Technique :
L’échantillon, fixé et déshydraté, est mis sur une grille porte-objet placée
dans une enceinte où le vide est réalisé. *On vaporise du métal (carbone, platine) obliquement par
rapport à l’objet. . Figure 2.11. : Principe de l’ombrage métallique
*Le métal se dépose en avant des reliefs de l’objet en couche + ou - épaisse

selon les endroits et l’angle d’incidence de sa vaporisation. Au MET on observe
la forme de l’objet avec un effet d’ombre qui fait apparaître une image
tridimensionnelle, très contrastée, dont les détails fins sont empâtés. On peut
ainsi observer des composants dont le contraste est faible (ADN, ARN,
surfaces de cryofracture). Figure 3.10 : Fibres de la paroi cellulosique
1.4.2 Pour les échantillons épais :

- Cryofracture et cryodécapage : le principe est de réaliser une réplique métallique très fine de la
surface d’un échantillon congelé. Seule la réplique est conservée et observée au MET. Elle permet
l’observation de tissus massifs, dont elle donne une vue interne qui est le résultat d’une fracture et non
d’une coupe.
- L’échantillon est congelé rapidement dans l’azote liquide (-196°C).
5
Sous vide le bloc congelé est soumis à un choc mécanique qui produit une fracture qui se réalise selon
les plans de moindre résistance (ex : milieu d’une bicouche lipidique membranaire). On réalise ensuite
un léger décapage de la surface (plan de fracture) de l’échantillon (sous vide) à 190°C (cryodécapage).
Ce qui a pour effet d’augmenter les reliefs des structures. Puis on procède à l’élaboration de la
réplique en recouvrant la surface d’une fine couche de platine (cf ombrage métallique), puis de carbone
pour consolider la couche de métal. Le moulage précis de la surface ou réplique est observé au MET
après avoir éliminé le reste de l’échantillon par dissolution acide (minéral). On obtient une image avec
un relief en creux et en bosses. Cette technique a révolutionné l’étude des membranes biologiques et a
permis de comprendre leur architecture moléculaire et leur mode de fonctionnement.
Figure 3.11 : Technique de la cryofracture-cryodécapage Figure 3.12 : Cellule observée après cryofracture et cryodécapage
1.5. Préparation et observation au microscope électronique à balayage (MEB)

Les échantillons sont préparés comme pour le MET jusqu’à la déshydratation qui est souvent poussée
jusqu’à la lyophilisation. L’échantillon est ensuite collé sur un portoir de cuivre. Puis sous vide, sa
surface est recouverte d’une fine couche de métal conducteur (Au, platine, palladium) par pulvérisation
verticale. On obtient ainsi l’émission d’électrons IIaires plus importants qui sont captés et convertis en
images sur un écran. On peut ainsi observer des préparations de grande taille, avec d’importants
reliefs. On obtient des images tridimensionnelles avec des grossissements de 20 à 400.000.
1.6. Microscope électronique à haut voltage

MET dans lequel les e- sont accélérés sous une d d p de 1 à 3 millions de volts (colonne = 10 m). Les
électrons peuvent traverser une certaine épaisseur de matière (1 à 5 µm) et permettent l’observation de
coupes épaisses ex : cell-coat, des cellules vivantes (temps bref).
6
2. METHODES D’ANALYSE DES CONSTITUANTS CELLULAIRES
L’étude des constituants cellulaires permet : *d’identifier et de localiser les molécules constitutives des
structures, *d’étudier leurs modifications chimiques ou leurs déplacements dans les organites ou les
cellules. Elles permettent de caractériser les molécules, de repérer dans une fraction ou de localiser
dans une structure une espèce moléculaire déjà identifiée.
2.1. Fractionnement chimique

Il consiste à séparer brutalement (traitement acide, par la chaleur, par le froid, par des solvants etc), les
petites molécules des macromolécules. Il permet de distinguer les grandes familles de molécules
organiques ou minérales (protéines, polysaccharides et acides nucléiques etc..).
2.2. Méthodes d’analyse biochimique : analyse des constituants moléculaires de la cellule

Chromatographie, électrophorèse, et leurs variantes constituent des techniques conduisant à
l’isolement et à la purification des biomolécules. L’ultracentrifugation permet de séparer des
macromolécules ou des édifices supramoléculaires de grande taille (ribosomes, virus..)
Chromatographie et électrophorèse permettent de séparer facilement les molécules et de les récupérer
individuellement. Elles sont basées sur les propriétés de solubilité différentielle des composés dans des
solvants (phase mobile), ou encore sur les différences de charge électrique. Des supports (phase
stationnaire) sont nécessaires pour leur mise en œuvre.
2.2.1. Chromatographie : support poreux permet le déplacement des molécules.

- Papier filtre, silice ou de cellulose en couche mince pour les petites molécules (oses, acides aminés,
acides organiques, acides gras). (Cf chromatographie de partage mono ou bidimensionnelle
- Masse pulvérulente dans une colonne : résine échangeuse d’ions ou d’affinité pour les grosses
molécules (protéines, acides nucléiques). (Cf chromatographie sur colonne).
7
3.14 : Chromatographie sur couche mince 3.15 : Résultat après développement et révélation
1-Mélange de deux molécules déposées sur une

colonne remplie d'un gel.
2-Les petites molécules pénètrent dans les billes du gel
mais pas les grosses molécules qui sont donc exclues
du gel (chromatographie d'exclusion).
3-Les grosses arrivent rapidement en bas de la
colonne; elles sont les 1ères éluées.
4-Les petites molécules sont éluées ensuite.
3.16 : Chromatographie sur colonne
2.2.2. Electrophorèse : elle permet de séparer en présence d’un champ électrique.

- Support poreux lâche pour les molécules natives: acétate de cellulose, gel d’amidon.
- Support poreux serré pour les molécules dénaturées par des détergents ou des réducteurs : gel
d’agarose, de polyacrylamide (séparation selon la taille). On distingue l’électrophorèse mono ou
bidimensionnelle.
3.17 : Electrophorèse : montage révélation et électrophorégramme
8
2.2.3. Ultracentrifugation
Elle permet la séparation de petites macromolécules (protéines) ou
d’édifices supramoléculaires (ribosomes, virus..). Les échantillons sont
séparés selon leur taille et leur forme, ou selon leur densité par
ultracentrifugation différentielle ou ultracentrifugation en gradient
(saccharose ou CsCl).
Figure 3.18 : Principe de l’ultracentrifugation sur gradient
2.3. Méthodes cytologiques d’identification des molécules in situ

Elles sont basées sur l’utilisation des colorants qui s’adsorbent sur les
structures cellulaires. Des liaisons ioniques et hydrogène sont
responsables de l’affinité entre le colorant et la structure cible. On distingue ainsi des colorants
basophiles ou acidophiles. Les mécanismes de réactions des colorants sur les structures cellulaires
(macromolécules) sont très complexes. Les méthodes de localisation des macromolécules sont
actuellement remplacées par la cytochimie qui permet de localiser des espèces moléculaires uniques
et qui est relayée par l’immuno cytochimie et l’hybridation (sondes nucléiques).
La cytochimie :
C’est l’utilisation de réactions chimiques pour mettre en évidence
des grandes classes de macromolécules (acides nucléiques,
polysaccharides, lipides… ou des groupes fonctionnels (alcool,
aldéhyde (réactif de Schiff), cétone, amine...). Ce qui permet
l’établissement de la topographie de la cellule. On distingue
les méthodes non spécifiques et les méthodes spécifiques.
Les méthodes non spécifiques permettent de détecter un
ensemble de molécules ayant certaines propriétés
chimiques communes ex : ADN, sucres, protéines, lipides.
Exemple : la réaction de Feulgen avec le réactif de Schiff
permet de mettre en évidence les groupements aldéhydes des
acides nucléiques, de certains glucides et lipides ; la réaction
de Milton permet de détecter des radicaux phénoliques de la tyrosine,
Les méthodes spécifiques permettent de détecter une molécule particulière. On distingue 3
exemples de méthodes : immunocytochimie, cytoenzymologie, hybridation in situ.
9
*L’imunocytochimie permet la localisation précise des macromolécules
(structure ou ultrastructure) et utilise comme outils, les anticorps. La
spécificité de la reconnaissance est basée sur la réaction
antigène/anticorps (Ag-Ac).
*Cytoenzymologie: c’est l’ensemble des techniques permettant de
localiser in situ des réactions enzymatiques spécifiques.
-Détection des enzymes Incubation des échantillons en présence de
substrat des enzymes (phosphatases, estérases, oxydases,
déshydrogénases etc.) et révélation ensuite.
*L’hybridation in situ permet de repérer des séquences particulières
d’acides nucléiques. Elle est basée sur la propriété que présentent ces
molécules de reconstituer des hybrides doubles brins stables après
avoir subi une dénaturation préalable.
2.4- Fractionnement cellulaire

Il combine les avantages de l’analyse biochimique et les exigences de la
biologie cellulaire soucieuse des structures. Il permet de séparer les
organites un à un et à les obtenir purs, après désorganisation de la
cellule par traitements doux mécaniques ou chimiques. Le tri se fait par
centrifugation différentielle ou en gradient. L’étude des constituants peut
se faire sur le plan morphologique (cf coloration négative, ombrage
métallique), biochimique et physiologique.
Figure 3.19 : Fractionnement cellulaire par centrifugation différentielle
2.5- Cytométrie de flux

Cette méthode permet de séparer différentes catégories de cellules selon qu’elles contiennent ou non
une molécule particulière. Les cellules sont soit : *incubées avec une sonde fluorescente qui reconnaît
10
la molécule ciblée ou une propriété physico-chimique; *bombardée par un ou plusieurs faisceaux
lasers afin de donner une charge négative aux cellules fluorescentes séparées des cellules
non-fluorescentes dans un champ électrique.
3- METHODES D’ANALYSE DU FONCTIONNEMENT CELLULAIRE

3.1- Culture de cellules. Ces cellules présentent l’avantage
de constituer des populations génétiquement et
physiologiquement stables. La culture de cellules permet
d’étudier in vitro (milieu stérile, facteurs de croissance, T° idéale.)
ou in vivo, le comportement dans des conditions expérimentales
d’un fragment de tissu vivant (explant), de cellules dissociées
(cellules embryonnaires, lignées cellulaires) ou de cellules
isolées (microrganismes procaryotiques : bactéries,
cyanophycées ; ou eucaryotiques unicellaires : protistes, algues,
champignons). Exemple de lignée : cellules Hela. Figure 3.20 : principe de la culture cellulaire
L’obtention de lignées mutantes et la possibilité de mettre en œuvre des démarches de la génétique

classique et moléculaire permettent de «décortiquer» un grand nombre de fonctions capitales dans la
vie des cellules : cycle cellulaire, synthèse et sécrétion des protéines.
3.2- Expériences de marquage radioactif

Dans la nature il existe des isotopes rares stables (13C, 2H, 15N,18O..), et des radio-isotopes (14C,
3H,16N,32P,35S, 22Na,42K,49Ca, 27Mg,125I..) qui émettent de la radioactivité due à l’émission d’électrons
négatifs (particules ). Ainsi, chaque radio isotope est caractérisé par le type d’émission, la période ou
demi-vie et l’énergie moyenne de l’émission.
Les précurseurs radioactifs permettent de détecter des molécules marquées dans les extraits
biologiques et dans les structures cellulaires (autoradiographie). Leur utilisation permet d’effectuer dans
un organisme ou dans une cellule l’analyse d’activités métaboliques: Les expériences de pulse-chase
permettent de suivre le devenir des macromolécules marquées pendant un temps très bref.
L’autoradiographie : elle permet de localiser avec précision une molécule radioactive dans un
échantillon plan. Son principe est le suivant : les composés radioactifs impressionnent les émulsions
photographiques vierges. Les particules  émises par les isotopes réduisent les grains de bromure
d’argent (sels d’AgBr) contenus dans l’émulsion en argent métallique sous forme de grains noirs visibles
après révélation et fixation de l’émulsion.
11
Figure 3.21 : Principe de l’autoradiographie
Les isotopes : tritium 3H, le souffre 35 (35S) et le phosphore 32 (32P) sont les plus utilisés comme
marqueurs des précurseurs radioactifs (oses, acides aminés, H3PO4, thymidine, uridine) des
macromolécules (polysaccharides, protéines, acides nucléiques etc..). Le précurseur radioactif est
incorporé par les cellules et utilisé dans leurs synthèses comme le précurseur non radioactif.
Application : en biologie cellulaire, sur des coupes histologiques ou à des cellules ; en biochimie ou en
biologie moléculaire sur des plaques de chromatographie ou d’électrophorèse.
3.3- Utilisation de sondes fluorescentes d’activités métaboliques

Ce sont des composés permettant de visualiser des activités enzymatiques ou des processus
physiologiques particuliers, in situ dans les cellules vivantes. Ils sont à l’origine de phénomènes de
luminescence ou de fluorescence qui sont détectables au microscope à fluorescence. On distingue : 1)
substrat fluorogénique : le composé artificiel subit une modification chimique qui entraîne l’apparition de
la fluorescence. 2) le composé entre dans un organite et devient fluorescent en fonction des conditions
physicochimiques. 3) le composé fixe une molécule ou un ion; seul le complexe devient fluorescent et
est détecté. Exemple : le diacétate de fluorescéine, la rhodamine 123.
4. AUTRES METHODES D’ETUDE DE LA CELLULE

4.1. Microspectrophotométrie
Principe : La cellule est éclairée en lumière de 
déterminée correspondant à l’absorption de la substance
étudiée. Les différentes structures absorbent plus ou
moins cette lumière. L’intensité de l’absorption est
mesurée par un photomètre qui donne des indications
Figure :3.22 : Principe de la spectrophotométrie
12
qualitatives et quantitatives sur les différents composants cellulaires. E = Eo − E1.
Application : Caractérisation et dosage des substances cellulaires en fonction de leurs propriétés
d’absorption de la lumière. Chaque substance absorbe de manière caractéristique une  donnée de la
lumière depuis l’IR⎯→ U.V.
On peut ainsi caractériser les protéines et les acides nucléiques qui absorbent dans l’UV. Acides
nucléiques: ADN, ARN, nucléotides (260 nm), protéines (280nm).
4.2. Diffraction aux rayons X

Ce type d’examen complète les informations obtenues en M.E. Elle est employée en biologie
moléculaire pour étudier la structure des protéines et des acides nucléiques pour déterminer leur
structure tridimensionnelle.
->L’échantillon est exposé à un fin faisceau de RX. Ces derniers sont diffractés lorsqu’ils rencontrent un
obstacle. Selon l’espacement et la disposition des atomes, les rayons X seront déviés de manière
différente. Les rayons diffractés impressionnent un film (plaque) photographique placé derrière
l’échantillon dont l’analyse permet de mesurer la distance qui sépare les atomes d’une même molécule
ou la distance séparant les molécules semblables disposées en structure périodique. (cf travaux de
Watson pour déterminer la structure spatiale de l’ADN.
4.3. Microinsinération Les coupes sont calcinées puis les cendres obtenues sont étudiées. C’est le
spodogramme./
13
14

LOME, OCTOBRE 2020

CHAPITRE IV
LES COMPOSANTS BIOCHIMIQUES DE LA CELLULE
RAPPELS SUR LES BIOMOLECULES
INTRODUCTION
Les organismes vivants sont constitués de composés inorganiques (eau, sels minéraux, acides et
bases) et de composés organiques qui sont tous essentiels à la vie. Les composés organiques sont
des molécules contenant du carbone. On retrouve plusieurs atomes chez les organismes vivants dont
les principaux sont le C, H, O et N qui constituent la base des molécules organiques (glucides, lipides,
protéines et acides nucléiques). On trouve également en grande quantité du S (dans les protéines),
du Ca (dans les os), du P (dans l'ATP), du Fe (dans l'hémoglobine) et du Na (dans le sang).
I. COMPOSES INORGANIQUES
1.1. L'EAU
1.1.1. L'eau est l'élément primordial de la vie.
C’est le solvant des ions minéraux et de nombreux composés organiques. Elle constitue un milieu de
dispersion des macromolécules, et celui dans lequel se produisent la plupart des réactions chimiques
du métabolisme.
L'eau est le constituant le plus abondant des êtres vivants (entre 60 et 80 % du volume de la plupart
des cellules vivantes). Son taux varie en fonction : des organismes (Homme, 63% ; champignons,
83%;), des tissus (poumons, 70% ; muscles, 83%), du développement (embryon de trois mois 94%,
nouveau-né 69%). Une déshydratation de 10% est rapidement fatale à un mammifère. Les organismes
les plus déshydratés (spores, graines, kystes) ont une perte en eau de 10 à 20%. Ils sont à l’état de vie
ralentie. Certaines des caractéristiques de l'eau (dont sa nature dipolaire) font d'elle une molécule
remarquable, aux particularités qui ont permis le développement de la vie sur Terre.
1.1.2. Les états de l’eau dans l’organisme

- L’eau de constitution : elle entre dans la composition des molécules et en fait partie intégrante. Elle
est étroitement liée aux macromolécules, en particulier aux protéines par des liaisons H. En la retirant,
la structure de la molécule est profondément altérée.
- L’eau liée ou d’imbibition (4 à 5%) : elle est faiblement liée aux molécules hydrophiles. Le cytosol
imbibé d’eau se gonfle en donnant des structures colloïdales. L’eau liée permet les échanges
osmotiques.
- L’eau libre ou de dilution  95% : c’est l’eau en excès dans la cellule qui sert de solvant des
composés organiques et s’accumule dans les vacuoles. Elle peut circuler d’une cellule à l’autre en
en transportant les substances nutritives mais aussi les déchets du métabolisme.
2
1.1.3. Importance de l’eau dans la matière vivante
Elle s’explique par ses propriétés physico-chimiques et biologiques. C’est un solvant polaire.
- Polarité : les atomes H et O sont légèrement chargés. La charge nette de la molécule est neutre, mais
les électrons sont distribués de façon asymétrique C'est cette propriété qui permet l'ionisation des
composés dissouts dans l'eau, et également la formation de liaisons H (ponts hydrogène), importantes
pour la cohésion de nombreuses molécules organiques.
- Liaison hydrogène: l'eau a une force de cohésion élevée grâce aux liaisons hydrogène entre les
molécules. Ce qui la rend difficile à évaporer (T° d'ébullition élevée) et permet à une importante phase
liquide d'exister aux températures connues sur Terre. Cette phase liquide est indispensable aux
organismes vivants.
Figure 4.1 : Les propriétés chimiques de la molécule d’eau
- L'eau a une grande capacité thermique qui lui permet d'absorber et de libérer une importante
quantité de chaleur, sans que sa propre température change beaucoup. Cette propriété permet aux
organismes vivants de maintenir plus facilement leur température corporelle.
- L'eau a aussi besoin d'une grande quantité d'énergie (grande chaleur de vaporisation) pour briser
les liaisons hydrogène et s'évaporer (passer de l'état liquide à l'état gazeux). Ceci permet d'évacuer une
bonne quantité de chaleur lorsqu'un organisme transpire et contribue au maintien de la T° corporelle.
- L’eau est le solvant universel : grâce à ses propriétés de solvant "doux", l’eau rend possible un très
3
grand nombre de réactions biochimiques. Elle est un excellent solvant pour les solutés polaires ou
ioniques. Elle est capable d'entourer et de séparer les particules chargées en formant des sphères de
solvatation.
- Réactivité : l'eau est très souvent soit un réactif, soit un produit lors d'une réaction biochimique
(exemple : l'hydrolyse ou coupure par l'eau).
L'eau peut former des liaisons hydrogène avec certains atomes composant les biomolécules
(exemple : la liaison H avec l'acide carboxylique des lipides explique la tête hydrophile des lipides,
les liaisons H ont une influence sur la structure spatiale des protéines).
L'eau permet aussi le transport des gaz, nutriments et déchets chez les organismes pluricellulaires
L'importance de l'eau pour la vie en général se traduit de plusieurs manières:
Le fait que la densité de l'eau soit plus grande à l'état liquide que solide (comme le Bismuth), a une
conséquence remarquable : la glace flotte sur l'eau ! (généralement, la densité à l'état liquide est plus
faible qu'à l'état solide pour les autres corps).
De plus, comme la densité de l'eau est maximale à 4°C, la température au fond d'un lac ne peut pas
descendre en dessous de 4°C (sauf cas extrêmes). Lorsque l’eau atteint cette température, sa densité
est maximale et elle " tombe " au fond. L'eau en surface peut avoir une T° > ou < selon la T°
extérieure. Ainsi, lorsque l'eau de surface atteint 4oC,
sa densité augmente et elle se dirige vers le fond. Elle
permet le brassage et apporte de la matière
organique et de l'oxygène au fond. Ce qui assure la
survie de la vie aquatique en périodes glacées, car
l'eau reste liquide sous son manteau de glace
isolante. Les eaux de surface et de fond sont ainsi
séparées par un gradient de température nommé
thermocline.
Lorsque l'eau atteint une température de 0oC, elle forme un réseau cristallin qui diminue la masse
volumique ce qui fait que la glace flotte sur l'eau liquide (isolation des cours d'eau). Cette couche de
4
(isolation des cours d'eau). Cette couche de glace protège la surface des cours d'eau qui autrement
seraient gelés jusqu'au fond, ce qui empêcherait d'avoir la biodiversité que nous connaissons.
Par ailleurs, sa tension superficielle très élevée favorise le phénomène de capillarité, qui permet, entre
autres, aux plantes de pousser et à de nombreux êtres vivants de se déplacer sur la surface de l'eau.
Dans les conditions physiologiques, l’eau est souvent sous forme de dimère faiblement ionisé en ion
oxonium (ou hydronium) H3O+ et ion hydroxyde OH-. Dans un milieu biologique, la concentration des
ions H3O+ [H+] est essentielle au maintien de la structure et au fonctionnement cellulaire. C’est la notion
de pH. Plus la concentration d'ion H+ est élevée, plus la solution est acide. Plus elle sera basse, plus
elle sera alcaline. L'échelle du pH est logarithmique et varie entre 0 et 14. Le pH d'une solution est
donné par la formule suivante : . Une solution neutre aura un pH de 7. Le

nombre d'ions OH- est alors égal au nombre d'ions H+. Les cellules sont très sensibles aux moindres
variations du pH intracellulaire. Le pH de l'eau varie en fonction du rapport entre ces deux ions, cette
propriété a une très grande influence sur des molécules telles que les enzymes. Certaines enzymes
digestives agissent dans l'estomac (pH acide ≈ 2) et sont inactivées dans l'intestin (pH basique ≈ 8)
[exemple : le Coca a un pH de 4 et le citron de 3].
L'eau, en entourant les organes, permet d'absorber l'énergie cinétique lors de coups
(amortissement). L'encéphale et la moelle épinière " flottent " dans du liquide cérébrospinal qui protège
généralement notre cerveau des commotions cérébrales.
1. 2. LES SELS MINERAUX

Les sels minéraux sont abondants chez les êtres vivants. Lorsqu'ils se dissolvent dans l'eau, ils se
dissocient en ions, ce qui permet de conduire l'électricité. C'est pourquoi on les appelle " électrolytes ".
Dans la cellule, les sels minéraux existent sous deux formes : les sels en solution dissociés en ions et
les sels mobilisés sous forme de structures peu ou pas solubles (sels organiques): ce sont les
sécrétions (de Ca, Mg), squelettes, coquilles et carapaces.
- Les sels ionisés sont des particules chargées électriquement : cations Na +, Mg2+, K+, Ca2+, anions: Cl-,
SO42-, CO3-, NO3-, PO43-.
L’équilibre de la balance ionique du milieu est essentiel au maintien de la vie cellulaire. Il conditionne de
nombreux phénomènes physiologiques : perméabilité, irritabilité, contractilité, division cellulaire.
- Les sels mobilisés sont retrouvés dans les dérivés de silicium : test de diatomées et radiolaires,
spicules des éponges siliceuses etc.
Les sels de Ca et de Mg sont retrouvés dans les algues calcaires, test d’oursins, coquilles de
mollusques, os de vertébrés. Il s’agit de sécrétions entraînant la formation de carbonates sous forme
cristalline ou de phosphates tricalciques (os de vertébrés), oxalates, tartrates, urates chez les végétaux.
5
Le Ca3(PO4)2 est le sel le plus abondant dans le corps humain. Il contribue à la dureté des dents et des
os. Les principaux électrolytes chez l'humain sont le NaCl, le CaCO3 et le KCl. Les ions sodium et
potassium permettent le fonctionnement normal des neurones et des muscles.
II. LES COMPOSES ORGANIQUES

Ce sont des composés carbonés pouvant appartenir aux groupes des glucides, des lipides, des
protéines et des acides nucléiques.
2.1- LES GLUCIDES

2.1.1. Généralités
Les glucides (ou saccharides) sont les biomolécules les plus abondantes dans la matière vivante. Ils
représentent environ 70 % du poids sec des végétaux et environ 5 % du poids sec des animaux.
Ce sont des composés polyfonctionnels de formule brute générale (C H2O)n où n ≥ 3. Ils ont des rôles:
structuraux (cellulose des plantes, chitine des animaux), métaboliques (sucre, amidon glycogène), se
comportent comme constituants des acides nucléiques, de coenzymes et interviennent comme signaux
de reconnaissance moléculaire par association aux protéines et aux lipides. La plupart des glucides
sont des composés ternaires (constitués de C, H et O), mais certains peuvent contenir de l’azote, du
phosphore ou du soufre. Ce sont des polyalcools qui comportent une fonction aldéhyde ou cétone.
Classification : ils se répartissent en deux groupes selon leur comportement
en milieu acide et à chaud :
- les sucres simples ou oses ou monosaccharides (non hydrolysables).
- les sucres complexes ou osides comprenant les holosides et les
hétérosides (hydrolysables)°
*Holosides : constitués uniquement d'oses simples (amidon, glycogène,
saccharose).
*Hétérosides : constitués d'une partie glucidique ± importante et d'un aglycone = partie non glucidique.
Le représentant majeur des glucides est le glucose de par : son importance quantitative, son rôle
biologique, son intervention dans la structure de nombreux glucides.
6
2.1.2. Les oses (monosaccharides)
Un ose est un glucide non hydrolysable comportant une chaîne hydrocarbonée, possédant 2 types
de fonctions : une fonction réductrice [C=O] et des fonctions alcools. [-OH]
*Si la fonction [C=O] est en bout de chaîne, c’est un aldéhyde ; les oses sont des aldoses (ex : le
glucose).*Si la fonction[C=O] est dans la chaîne, c’est une cétone ; les oses sont des cétoses. (ex :
fructose). Ils sont classés selon le nombre de carbone (3 à 8 carbones).ou selon la nature de la
fonction réductrice (aldéhyde ou cétone). La combinaison de ces 2 critères permet de caractériser
un ose.
2.1.2.1. Propriétés physiques des oses

Les propriétés physiques des oses sont liées à leur pouvoir rotatoire, à leur solubilité dans l’eau (due
à la présence des fonctions alcool) et au niveau de leur thermodégrabilité (la caramélisation qui
s’opère en milieu acide et à chaud, consiste en l’hydrolyse du saccharose en glucose plus le fructose.
Ces 2 sucres se dégradent et se complexent pour aboutir au caramel).
**Notions d’isomérie et pouvoir rotatoire
Les oses dérivent soit du glycéraldéhyde quand la fonction réductrice du sucre est un aldéhyde ou de la
dihydroxyacétone quand la fonction réductrice est une cétone. Ces derniers sont des molécules à 3
atomes de carbone ou triose.
La présence d’un carbone asymétrique (carbone lié à 4 substituants différents) conduit à 2
configurations différentes qui diffèrent par la position spatiale de l’hydroxyle (stério-isomères) : la
configuration D désigne la structure où le OH du carbone asymétrique est à droite de l’axe de la chaîne
carbonée alors que la configuration L représente la structure où le OH du carbone
asymétrique est à gauche de cet axe. A partir de ces trioses et par addition de
groupement HCOH, on obtient des oses à 4C (tétroses), 5C (pentoses), 6C
(hexoses) et 7C (Héptoses).
Dans le cas des oses ayant plus d’un atome asymétrique, les symboles D
et L réfèrent à la configuration du carbone le plus distant de la fonction
réductrice et s’aligne sur la situation du glycéraldéhyde. Une molécule
comportant n carbones asymétriques possède 2n stéréo-isomères. On
désigne par énantiomères, 2 molécules qui sont images l’une de
l’autre dans un miroir. Ex : D et L-glucose. L’addition d’un groupement
HCOH au triose engendre 4 aldotétroses (n=2 ; 22=4) avec 2
configurations D et 2 configurations L qui représentent des énantiomères
Les configurations stéréochimiques sont moins abondantes au niveau de
l’affiliation des cétoses car le dihydroxyacétone est optiquement inactive.
7
Fig. 4.2: Filiation de la série D du aldotriose aux aldohéxoses, et cétotriose aux cétohexoses
N.B. Les oses biologiquement importants sont de la forme D.

**Par définition
Les stéréo-isomères sont des composés ayant la même formule brute et développée mais diffèrent par
l’arrangement spatial des atomes. Leurs propriétés optiques, physiques ou chimiques peuvent être
différentes.
- Les énantiomères (inverses optiques), sont 2 composés stéréo-isomères qui sont image l’un de
l’autre dans un miroir. Ils ont les mêmes propriétés physiques et chimiques, un même pouvoir rotatoire
mais de signe différent (déviation de la lumière polarisée d’un même angle mais dans un sens opposé).
Les diastéréo-isomères représentent le cas des composés qui ont au moins 2 carbones asymétriques
et qui ne sont pas énantiomères.
- Les épimères représentent les diastéréo-isomères qui ne diffèrent que par la configuration spatiale
d’un seul carbone asymétrique. le D-glucose et le D-mannose sont des épimères pour leur C2.
- Les conformères sont des composés qui ne diffèrent que par une rotation de l’un des carbones par
rapport à l’autre autour de la liaison C-C prise comme axe.
- Si les substituants des carbones sont rencontrés dans un même sens, le diastéréo-isomère est dit
érythro. Si les substituants des carbones sont rencontrés dans un sens inverse, le diastéréo-isomère
est dit thréo. La configuration érythro optiquement inactive est dite méso.
- Un mélange racémique est un mélange dont l’activité optique globale est nulle.
**Le pouvoir rotatoire
Les molécules comportant des C asymétriques ne possèdent ni axe, ni centre de symétrie, ce qui
procure à la substance une activité optique : elles ont un pouvoir rotatoire (elles font tourner le plan de
la lumière polarisée plane). Ainsi, les isomères optiques ont : les mêmes propriétés chimiques et
physiques sauf leur pouvoir rotatoire qui sont égaux en valeur absolue mais de signes contraires. Si la
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lumière polarisée est déviée vers la droite : la substance est dite dextrogyre et notée (+) ; vers la
gauche : la substance est dite lévogyre et notée (-). Ex: D-glycéraldéhyde dextrogyre= D-
glycéraldéhyde (+), L-glycéraldéhyde est lévogyre= L-glycéraldéhyde (-),
D-fructose lévogyre= D-fructose (-) L-fructose dextrogyre = L-fructose (+).
Remarque: ne pas confondre forme D avec dextrogyre et la forme L avec lévogyre
**Cyclisation des oses
Elle concerne les oses ayant plus de 4 C et la plupart de leurs propriétés sont celles que leur confèrent
les groupements OH porté par C1 du cycle.
Mise en évidence : Le pouvoir rotatoire d'une solution de glucose évolue au cours du temps
(mutarotation), Par ailleurs, certaines réactions caractéristiques des aldéhydes ne se font pas
complètement (le glucose ne recolore pas le réactif
de Schiff, ). Ces observations et d'autres ont conduit
à postuler l'existence d'un carbone asymétrique
supplémentaire par rapport à la forme linéaire. Selon
Tollens en 1883 ; cette situation est possible par
l'apparition d'un cycle formé par l'élimination d'une
molécule d'eau entre la fonction aldéhydique et
l'hydroxyle porté par le carbone 4 ou le carbone 5.
La cyclisation a lieu chez le glucose entre la fonction
aldéhydique et le carbone C5 pour donner une
structure qui rappelle le noyau pyranne (cycle à 6
atomes).
Dans le cas du pont oxydique 1-5, on a un cycle
hexagonal comportant 5 carbones
et 1 oxygène : c'est un noyau pyranose (cas du glucose). Dans le cas du pont 1-4, on a un cycle
pentagonal à 4 carbones et 1 oxygène : c'est un noyau furanose (cas du fructose). Ex : D-ribose, D-
désoxyribose (forme furanique) et D-glucopyranose) forme pyranique plus fréquente et plus stable
L'éloignement des carbones 1 et 4/5 et faible lorsqu'on prend en considération non la représentation
linéaire, mais la représentation spatiale des molécules. La fermeture du cycle rend le C1 asymétrique et
donne les configurations  et  en fonction de la position de OH sur C1.
Formes chaise et bateau : le cycle hexagonal pyranose  ou  peut prendre 2 configurations, la
configuration bateau ou la configuration chaise (explique des problèmes de stabilité). Ceci est dû à des
problèmes liés aux contraintes créées par les liaisons et leurs angles, et par l'encombrement stérique
9
des atomes. Ces formes sont des états d'équilibre. On
admet que la configuration en chaise est la plus stable, et
que c'est de cette façon que sont les oses en solution.
Nomenclature : lorsque le groupement hydroxyle porté par le
carbone 1 est en dessous du plan du cycle, c'est un -
pyranose, tandis que si elle est au-dessus, c'est un ß-
pyranose (ou furanose).
N.B. La distinction entre les formes  et  est très importante
dans la constitution des polymères.
2.1.2.2. Propriétés chimiques des oses

**Solubilité : Les oses sont de petites molécules, très
polarisables : ils sont donc très solubles dans l'eau (jusqu'à 3
M, c'est à dire 540 g.l-1 !).
**Estérification : alcool + acide → ester + eau. La fonction alcool 1aire (-CH2OH) des glucides peut
être estérifiée, notamment par de l'acide phosphorique (H3PO4). Les oses impliqués dans le
métabolisme cellulaire sont le plus souvent sous cette forme : glucose1-P, glucose-6-P, fructose 1 ou 6
ou 1,6 P, etc., ce qui correspond à une énergisation de ces composés. Des réactions enzymatiques
permettent aux oses de former des esters phosphoriques,
**Oxydation des oses
L’oxydation douce des oses conduit à la transformation de la fonction réductrice en fonction acide alors
que l’oxydation forte aboutit à la transformation de la fonction réductrice et la fonction alcool primaire en
acides ou à la dégradation récurrente de l’ose.
- L’iode ou le brome (oxydant doux) oxyde la fonction aldéhyde pour donne un acide aldonique (ex :
glucose → acide gluconique qui se cyclise en gluconolactone (ester interne). Cette réaction est aussi
catalysée par la GOD (Glucose OxyDase) et est utilisée pour un dosage enzymatique du glucose
sérique Glucose + O2 →Gluconolactone + H2O2
- L’acide nitrique (oxydant fort), oxyde à la fois de la fonction réductrice et la fonction (–CH2OH) en
acide aldarique : diacides (glucose → acide glucarique).
CHO – (CHOH)4 – CH2OH → COOH - (CHOH)4 – COOH
- L’acide périodique (HIO4) permet une coupure oxydative des diols. Il coupe entre 2 alcools adjacents,
un alcool et un aldéhyde ou un alcool et une amine primaire. C’est le cas des oses où l’aldéhyde est
éliminé sous forme d’acide formique et où l’alcool primaire est éliminé sous forme de formaldéhyde.
Pour un ose cyclique, l’HIO4 produit une ouverture du cycle (cf réaction nucléale de Feulgen) au niveau
de la fonction semi-acétalique libre et une dégradation récurrente.

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- Les oses sont donc des composés réducteurs : glucide réducteur + 2 Cu2+ → glucide oxydé + 2 Cu+.
On obtient la réduction à chaud des sels de métaux lourds en solution alcaline (Cu++--> Cu+, Ag+→ Ag,
Bi+→ Bi). L’ose est oxydé en un mélange d’acides. Ex : la liqueur de Fehling, solution de Cu(OH)2; à
chaud, le Cu(OH)2 est réduit en oxyde cuivreux Cu2O ➔précipité rouge brique.
Cu²+ →Cu+ (2Cu+ +OH- --→ 2CuOH --→ Cu2O + H2O
C5H11O5-COH + 2Cu(OH)2 -----------→ 2H2O + C5H11O5-COO- + Cu2O
glucose acide gluconique Pté rouge
Avec les sels de Bismuth on obtient le noir de bismuth et avec les sels d’Ag on observe un miroir d’Ag.
**Les réactions furfuraliques (action des acides concentrés)
Sous l'action d'un acide concentré à chaud, les aldoses et les cétoses donnent naissance au furfural ou
à des dérivés de furfural. Celui-ci peut ensuite réagir avec divers phénols et donner des colorations
caractéristiques et quantitatives. C’est un des principes de la réaction de Maillard (coloration de la
croûte du pain, caramélisation, etc.).
Remarque : la réaction ne peut se faire si les oses possèdent au moins 5 C (pentoses et les hexoses).
**La réduction de la fonction CHO en alcool 1aire (-CH2OH) ou CO en alcool 2aire (-CHOH) donne un
polyalcool ; ex : glucose et fructose → sorbitol ; fructose → mannitol.
**Les oses peuvent former la liaison N-glycosidique par condensation avec des composés aminés. Par
condensation avec des fonctions alcool ils forment la liaison O-glycosidique (liaison osidique dans la
formation des polysaccharides).
**Réaction de synthèse de Kiliani-Fischer
Cette une réaction d’addition qui permet en présence d’acide cyanhydrique, d’allonger la chaîne
carbonée des oses.
2.1.2.3. Quelques oses d’importance biologique

**Les aldopentoses:
- Le D-Ribose (-) : très rare a l’état libre ou en association avec d’autres oses. Il est présent dans toutes
les cellules à l’état combiné avec H3PO4 et des bases azotées pour former les nucléotides. Il est alors
sous la forme -D-Ribofuranose dans l’ARN. -D-Ribofuranose dans la vitamine B12, -D-
Désoxyribofuranose dans les désoxynucléotides de l’ADN (le Desoxyribofuranose est un dérivé d’ose).
Il améliore l’endurance de l’organisme par son implication dans la synthèse de l’ATP.
- Les D et L-Arabinoses : l’arabinose est un sucre essentiellement végétal (gommes, fruits), peu
métabolisé dans l’organisme humain mais excrété dans l’urine. C’est un épimère du ribose.
- Le xylose est abondant dans les produits d’hydrolyse du bois d’où son autre dénomination sucre du
bois. Il entre dans la constitution de nombreux osides végétaux. Il n’est pas métabolisé dans
l’organisme humain.
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**Les cétopentoses : Ils sont au nombre de 4 : le D et L-xylulose et le D et L-ribulose.
- Le D-ribulose (cétose correspondant au D-ribose), est un ose très important bien qu’il ne soit jamais
présent en quantité importante. Son ester 1-5 diphosphorique, le ribulose 1-5 diphosphate est un
intermédiaire important de la voie des pentoses phosphates et de la photosynthèse.
**Les aldohexoses
Ils sont 16 : 8 de la série D et 8 de la série L dû à la présence de 4 C*. Les 3 plus importants,
métabolisés par l’organisme humain sont :
- D-Glucose : présent dans toutes les cellules à l’état libre et condensé et dans de nombreux liquides
biologiques. Il est directement assimilable et sa dégradation fournit de l’énergie à l’organisme. Le taux
du glucose dans le sang est normalement stable et sa valeur est comprise entre 0,74 et 1,16 g/l.
Le glucose est une molécule suffisamment petite pour pouvoir passer à travers les membranes des
cellules (par l'intermédiaire de protéines de transport).
- D-Mannose : épimère en 2 du D-Glucose, peu abondant à l’état libre mais fréquent dans les osides
végétaux (mannanes, galactomannane) et les lipides complexes. La mannosamine liée à l’acide
pyruvique forme l’acide neuraminique présent chez les animaux. Cet ose est caractérisé par sa forte
solubilité qui atteint les 250g/100 ml d’eau.
- D- et L-Galactose : épimère en 4 du D-Glucose. Peu répandu à l’état libre, c’est l’ose le plus abondant
après le glucose dans les combinaisons glucidiques et lipidiques. Il est présent dans le lait des
mammifères (sous forme de lactose =glucose + galactose).
Le pouvoir sucrant du glucose est plus faible (75) que celui du saccharose (100), mais est supérieur à
celui du sorbitol (50) et inférieur à celui du mannitol (90). Le pouvoir sucrant de l'aspartame (un
dipeptide) est quant à lui d'environ 20.000 soit 200 fois celui du saccharose. L'aspartame est un
édulcorant artificiel découvert en 1965 : dipeptide composé de deux acides aminés naturels, l'acide L-
aspartique et la L-phénylalanine (sous forme d'ester méthylique). Il est utilisé pour édulcorer les
boissons et aliments à faible apport calorique ainsi que les médicaments.
**Les cétohexoses
Chez les cétohexoses les liaisons hémiacétaliques existent également conduisant à des formes
pyranique et furaniques présentant des anoméries  et 
N.B. Les liaisons 1-5 (pyranes) et 1-4 (furanes) deviennent des liaisons 2-6 et 2-5. Les formes
furaniques, participent aux équilibres en solution et à de nombreuses combinaisons naturelles. Le
cétohexose le plus important : D-Fructose ou levulose : lévogyre, cristallise essentiellement sous forme
pyranique  (70%), mais est toujours combiné sous forme furanique. Il présente une saveur très
sucrée, surtout la forme , alors que certains oses sont amers. Il est abondant à l’état libre dans les
fruits et le miel, très répandu dans l’ensemble des végétaux à l’état combiné. Chez l’homme il est
métabolisé facilement.
12
Le fructose est retrouvé dans les fruits et le miel. Il a la même formule brute que le glucose (C6H12O6). Il
a un pouvoir sucrant supérieur au saccharose, qui est le sucre de référence ce qui explique que son
utilisation soit préconisée dans certains régimes. Il est assimilé plus lentement que le glucose ou
le saccharose, ne surcharge pas le pancréas (qui produit l'insuline). Il apporte autant de calories que le
glucose, mais n'induit pas aussi rapidement la satiété, ce qui aboutit en une consommation plus
importante.
**Les heptoses : seul le sédoheptulose, un cétose, intervient dans les réactions d’interconversion de la
voie des pentoses phosphates.
2.1.2. 4. Dérivés des oses

**Désoxysucres :ex : désoxyribose. Les didéoxysucres sont des éléments de base des déterminants
antigéniques des membranes (cf groupes sanguins)
**Les osamines (sucres aminés): les plus importantes sont - et -D-Glucosamine, -D-
Galactosamine (déterminants antigéniques des membranes).
D-glucosamine acétylé → N-acétylglucosamine, constituant de la muréine (peptidoglycane) des parois
bactériennes, ou de la chitine des insectes et crustacés. La présence de la fonction amine acétylée la
rend plus résistante à l’hydrolyse.
*Les acides muramiques : acide N-acétyl muramique abondants dans la paroi des bactéries. Avec la
N-acétyl-glucosamine, il entre pour une part importante dans la composition du mucopeptide des parois
bactériennes et est responsable de la solidité et de la rigidité des parois bactériennes.
* Les acides uroniques : (dérivent des aldoses par oxydation de –CH2OH du C6) Le plus important est
l’acide D-glucuronique, forme d’élimination (détoxication) des sucres et autres composés chez les
animaux et bactéries. Il entre dans la composition, notamment, de l’héparine. Il est le précurseur de la
voie de synthèse de la vitamine C. L’acide galacturonique des pectines.
*La vitamine C ou acide L-ascorbique : elle dérive du L-gulose. Elle est la lactone de l’acide L-
gulonique (d’oxydations douces). Il joue un rôle important dans les réactions d’oxydo-réductions
cellulaires et protège les membranes. Présent dans la plupart des aliments frais d’origine végétale, il est
également synthétisé par de nombreux animaux. Mais l’Homme et le cobaye ne peuvent réaliser cette
synthèse mais, cette substance leur est indispensable et doit donc être apportée par l’alimentation :
l’acide ascorbique est donc une vitamine pour ces organismes.
*Les acides sialiques ou acides neuraminiques (condensation de l’acide pyruvique et le D-
mannosamine. L’acide N-acétyl-neuraminique entre dans la composition des glycoprotéines et
glycolipides.
13
*Les polyalcools ou polyols, ils résultent de la réduction de la fonction réductrice d’un ose en alcool.
- Le sorbitol obtenu à partir du fructose ou du glucose est produit industriellement sous forme d’un sirop
à 70% et utilisé en agro-alimentaire.
- Le mannitol et le xylitol résultent du mannose et du xylose. Le xylitol possède le même pouvoir sucrant
que le saccharose sans l’effet néfaste des caries sur les dents. Chez les organismes supérieurs, le
xylitol est transformé en glucose par une production lente qui est intéressante chez les diabétiques
- Le glycérol et le ribitol : polyalcools acycliques, dérivent du glycéraldéhyde et du ribose. Le glycérol
tient une place importante dans les voies métaboliques, de plus il est avec le ribitol un constituant des
acides teichoiques et lipoteichoiques de la paroi des bactéries Gram +
2.1.2. Les osides

Les osides sont des polymères d'oses liés entre eux par des liaisons de type osidique (ou glycosidique).
La liaison osidique s’établit entre l'hydroxyle réducteur ou non d'un ose et un hydroxyle d'un autre ose
avec la libération d’une molécule d'eau. Le polyoside n’est pas toujours réducteur. Dans le cas des
diholosides réducteurs, l'ose engagé par son OH-réducteur prend la terminaison "osyl" (ex: α-D-
glucopyranosyl), l'ose engagé par son OH non réducteur se termine par "ose" (ex: α-D-glucopyranose).
Dans le cas des diholosides non réducteurs, l'ose terminal engagé par son OH réducteur dans une
liaison osidique prend la terminaison "oside" (exemple: fructofuranoside). On distingue les holosides →
par hydrolyse des oses et les hétérosides→ par hydrolyse des oses + des molécules non glucidiques
(corps aglycones).
2.1.2.1. Holosides : oligosaccharides et polysaccharides simples.

Les oligosaccharides : chaînes de deux à huit oses souvent (hexoses) reliés par des liaisons O-
glycosidiques. C5H11O5C-HO + C5H11O5C-HO --→
C12H22O11 + H2O. On distingue:
*Les diholosides : le maltose (2 -D-glucose); le lactose (-D-
glucose+-D-galactose); le cellobiose (2 -D-glucose); le
gentiobiose (2 -D-glucose).
Le saccharose = -D-glucose + −D-fructose.
Non réducteur, Il est la forme de transport des sucres chez les
végétaux.
* Les triholosides: gentianose et raffinose non réducteurs.
Figure 4.3 Structures des disaccharides
14
Les polyosides ou polysaccharides simples : Ils proviennent de la condensation d’un grand nombre
d’oses identiques ou différentes. Formule brute : (C6H12O6)n – nH2O
soit (C6H10O5)n .
On distingue: l’amidon, le glycogène, la cellulose, la chitine etc.
*Amidon : Il est très répandu dans le monde végétal, forme
de réserve (blé, pomme de terre, riz, maïs...). Il est constitué par
un mélange de 2 polymères Figure 4.4 : Molécule d’amylose linéaire
Amylose (20 à 30%), molécule linéaire, liaisons  (1–4).

La coloration à l’iode –--→ du bleu franc.
Amylopectine (70%) : molécule ramifiée liaisons  (1-4)
et  (1-6) à tous les 25 résidus glucose. La coloration à l’iode →
du violet. Figure 4.5 : Molécule d’amylopectine : chaîne principale
liaisons  (1-4) et liaison  (1-6) au point de ramification
L’hydrolyse complète de l’amidon nécessite différentes enzymes
* Glycogène : forme de stockage de glucose chez

les animaux (foie, muscle), chez les champignons et
levures. Polymère du maltose, il ressemble à
l’amylopectine mais est plus ramifié (liaisons 1-6 à
tous les 10 résidus). Coloration à l’iode donne du
brun acajou. PM : 106, 30.000 résidus glucose. Dans
les cellules, il forme des solutions colloïdales.
* Cellulose: non soluble dans l’eau, molécule linéaire
plane, polymère du cellobiose, elle est le principal
constituant de la paroi des cellules végétales. Ex: le bois
en contient 50%, le coton = 100% de cellulose.
Figure 4.6 : Molécules de cellulose
N.B. : Les mammifères ne possèdent d’enzyme digestive capable d’hydrolyser les liaisons osidiques 
(1–4). Les bactéries du tube digestif des ruminants sont capables de réaliser cette hydrolyse.
Remarque : L’amidon et la cellulose sont des polymères du glucose. La différence entre le maltose et le
cellobiose sont minimes  et −D-glucose. Cette simple différence stérique a des conséquences
biologiques très importantes qui concernent leurs propriétés mécaniques et de résistance. L’acétate de
cellulose est utilisé dans la fabrication des films, bandes magnétiques ou membranes de dialyse, etc
15
Autres polyosides végétaux et bactériens.
*Mucopolyosides ou polyosides animaux : constitués de sucres aminés et d’acide uronique.
- Acide hyaluronique - chitine : polymère de N-acétyl glucosamine, - héparine : un anticoagulant
(polymère d’acide glucuronique + du glucosamine).
*Polyosides végétaux - L’inuline :- L’agar-agar (galactane), - Matières pectiques, mucilages,
gommes.* Polyosides bactériens: la muréine, l’acide techoïque.
.
2.1.2.2. Les Hétérosides ou polysaccharides complexes.
Ils sont constitués de glucides et d’un non glucidique appelé aglycane. Ils sont abondants chez les
végétaux et s’accumulent dans les vacuoles. Ils peuvent être toxiques ou pharmacodynamiques. Leurs
propriétés pharmacodynamiques et physiologiques dépendent de la nature de l’aglycone.
*Hétéroside toxique: amygdaloside (→CHN),
*Hétérosides non toxiques: digitaline (cardiotonique), saponines (propriétés moussante et hémolytique),
les tanins (utilisés dans l'industrie des encres et colorants). Les tanins donnent avec les sels fer des
solutions colorées (rouge, verte, bleue, noire). Les anthocyanes: colorants des vacuoles des fleurs et
des fruits.
Les nucléosides: sucre + bases puriques (A, G) ou pyrimidique (T, C, U), phosphorylés, ils donnent des
nucléotides qui sont les polymères des acides nucléiques
Les hétérosides incluent les glycoprotéines et les glycolipides. Les glycoprotéines sont impliquées dans
la constitution de la membrane cellulaire, la reconnaissance cellulaire ou le système immunitaire
(anticorps). Les protéines membranaires N-glycosylées contiennent une partie commune incluant 3
mannoses et 2-acétylglycosamines et des résidus formés d’autres types de sucres.
2.2. LES LIPIDES

Ils constituent un ensemble de molécules hétérogènes caractérisés par une faible solubilité dans l’eau
et une solubilité élevée dans les solvants organiques (alcool, éther, benzène, chloroforme...). Ils
possèdent un nombre élevé de groupements hydrophobes (-CH2 ,-CH3, -C2H5, -C3H7, --C6H5, cycle
benzénique etc.). Les lipides sont pauvres en O2, mais possèdent un groupement polaire, hydrophile
(COOH, OH, CHO), qui peut se lier à des molécules d’eau. Les lipides assurent des fonctions
importantes dans le métabolisme et dans l’architecture cellulaire. Ils sont classés en lipides simples,
lipides complexes et complexes lipidiques.
16
2.2.1. Lipides simples : - Acides gras - Glycérides – Cérides - Stérides
2.2.1.1. Les acides gras
Ils possèdent une fonction COOH (groupe polaire hydrophile) fixée à l’extrémité d’une chaîne
aliphatique hydrophobe saturée (-CH2-) ou non saturée (-CH=CH-). Le carbone de la fonction acide est
le N°1.
Figure 4.7 : Formule générale d’un acide gras
*Acides gras saturés

- acide butyrique (C4), - acide palmitique (C16) ; - acide stéarique (C18),
Les AG saturés les plus répandus sont Ac palmitique, Ac stéarique et Ac lignocérique (C24) F= +84°
**Acides gras insaturés
- acide oléique (C18) ; C17H33-COOH ; -acide linoléique (C18) ; C17H31-COOH ;
A cause des –C=C-, les AG insaturés peuvent fixer d’autres molécules ou atomes.
**Acides gras à fonction alcool
acide ricinoléique (C18), acide hydroynervonique (C24), acide cérébronique (C24),
**Acide gras cycliques
- acide chaulmoogrique (C18) retrouvé dans l’huile de chaulmoogra (médicament de la lèpre).
- Prostaglandines (PGA, PGB, PGE, PGF etc.), très répandues et responsables à doses infimes d’un
grand nombre de réactions physiologiques (contrôle de la gestation, de la pression sanguine etc.).
*Propriétés des acides gras : dans l’eau, ils peuvent former un film superficiel ou s’associer en
petites micelles. Le point de fusion des AG varie en fonction du nombre de carbone et de doubles
liaisons (–C=C-). Les AG ayant plus de 10 C sont solides et les AG insaturés sont liquides à T°
ambiante. Les AG insaturés peuvent être transformés en peroxydes et en époxydes par oxydation
ménagée (cf problème de rancissement).
REMARQUE: L’hydrogénation catalytique des –C=C- élève le point de fusion. Ce procédé est à la base
de la fabrication industrielle des graisses de type margarine à partir des huiles végétales.
2.2.1.2 Les glycérides

*Le glycérol est un triol incolore sucré et miscible à l’eau. Son
oxydation donne l’aldéhyde glycérique, le dihydroxyacétone, l’acide
glycérique. Sa déshydratation donne l’acroléine, gaz toxique d’odeur
âcre. L’estérification du glycérol par un, deux ou trois acides gras
donne des glycérides.
17
*Les triglycérides (TG) : ce sont des triesters du glycérol : les 3 AG souvent différents (glycérides
mixtes). Ce sont les plus répandus des lipides simples ; huiles, beurres, graisses. Les TG à haute
teneur d’AG saturés sont solides à T° ambiante ce sont les graisses. Les TG à haute teneur d’AG
insaturés sont liquides à T° ambiante ce sont les huiles. Le point de fusion permet de caractériser les
glycérides. Dans l’organisme, les TG sont hydrolysés par des lipases. Ils constituent un aliment très
calorifique (+ énergétique que les autres) et s’accumulent dans les cellules lorsque les quantités
ingérées dépassent le maximum des besoins du métabolisme.
2.2.1.3 Les cérides ou cires

Ils sont retrouvés dans le règne animal (blanc de baleine, cire d’abeille) et dans le règne végétal où ils
imprègnent souvent les parois cellulaires externes des feuilles, des tiges et des fruits.
2.2.1.4 Les stérides : Substances blanches, solides, insolubles dans l’eau et retrouvées dans les
règnes animal et végétal. Ex: le palmitate de cholestérol, constituant de la lanoline est aussi retrouvé
dans la bile, le cerveau etc. Acides gras retrouvés dans les stérides: Ac. palmitique, oléique, stéarique;
Stérols des stérides : cholestérol, acides biliaires, ergostérol donne la Vitamine D (D2, D3, D4).
- Le cholestérol est un lipide de structure (cf membranes cellulaires et
gaine de myéline) et un précurseur des stéroïdes. Il possède un
groupement polaire hydrophile qui lui donne un pouvoir absorbant vis à
vis de l’eau (rôle dans l’imbibition ou hydratation cellulaire).
L’hypercholestérémie chez les vertébrés entraine des troubles graves :
calculs biliaires, athérosclérose. Figure 4.8 : Formule du cholestérol
Les stéroïdes constituent avec le cholestérol un ensemble de médiateurs chimiques qui assurent
plusieurs régulations organiques. Ex : hormones surrénaliennes, rôle anti-inflammatoires; hormones
sexuelles rôle dans la reproduction. Ils interviennent sous forme d’acides biliaires dans l’assimilation
des lipides alimentaires. Les substances antirachitiques du complexe des Vitamine D appartiennent à
ce groupe (stérides).
2.2.2. Lipides complexes

Selon la nature de l’alcool on distingue les glycérophospholipides (glycérol),
et sphingolipides (sphingosine).
- Glycérophopholipides Figure 4.9 : Formule d’un glycérophospholipide
# Glycérophopholipides sipmles: Acides phosphatidiques ou glycérophosphatides :

lipides du chou et d’épinard chez les végétaux et cardiolipides dans les cellules animales
#Glycérophopholipides-azotés ou phosphoaminolipides : lécithines et céphalines
18
X= choline → lécithine ou phosphatidyl choline, X= Colamine (éthanolamine)→ phosphatidyl colamine
X= sérine -→ phosphatidyl sérine.
Figure 4.10 : Les différents glycérophospholipides
Les phosphoaminolipides (phospholipides) constituent des assemblées moléculaires mais ne sont pas
des macromolécules au sens strict du terme. Ils adoptent des dispositions micellaires ou feuilletées en
fonction des [C] relatives lipide-eau. La réalisation expérimentale in vitro de ces assemblées
moléculaires fournit des maquettes qui peuvent être examinées au microscope électronique. Ce qui
permet de comprendre la structure et le fonctionnement de la membrane.
Figure 4.11 : Relations lipides-eau : comportement des lipides dans l'eau
- Les sphingolipides : l’alcool impliqué = la sphingosine (C18H35NO2). On distingue :

*Sphingomyéline dans la gaine de myéline des nerfs contient l’H3PO4.
* Sphingolipides sans H3PO4
Cérébrosides ou glycolipides (hexose) - sulfatides (H2SO3 + galactose) - gangliosides (galactose +
acide neuraminique). Les gangliosides abondants dans les membranes cellulaires joueraient un rôle de
récepteurs des particules virales et dans le transport des ions à travers la membrane. Les
sphingolipides présentent comme les phospholipides, un pôle hydrophile et un pôle hydrophobe.
19
Figure 4.12 : Sphingomyélines ou sphingolipides phosphorylés
Figure 4.13 : Sphingoglycolipide
- Les lipochromes : pigments et vitamines solubles dans les lipides

- Les caroténoïdes
Chez les végétaux, on les retrouve dans les plastes : carotène et lycopène de couleur rouge et
xanthophylle jaune. Chez les animaux, le carotène d’origine végétale est clivé en deux pour donner la
Vit A qui joue le rôle de facteur de croissance et pigment visuel du pourpre rétinien. Un isomère de la Vit
A la néorétinène est associée à une protéine, l’opsine pour former le pourpre rétinien (lipoprotéine),
rhodopsine
- Les mélanines, pigments de couleur sombre, - Vit E, K, coenzyme Q etc..
- Rôle des lipides complexes
Les phosphoaminolipides contribuent à l’édification de l’architecture cellulaire. Ils participent avec les
protéines à la constitution moléculaire de tous les systèmes membranaires. Ce sont des lipides
structuraux. A ce titre, ils interviennent dans le contrôle de la régulation des phénomènes de
perméabilité sélective caractéristiques de la matière vivante. D’autres lipides complexes participent à
des réactions de transfert dans le métabolisme, à l’édification de pigments photosensibles tels que ceux
de la rétine (Vit A).
Complexes lipidiques Protéolipides, lipoprotéines, lipopolysaccharides endotoxines des bactéries G-.
2.3. LES PROTIDES

Ce sont des molécules contenant C, H, O, N, S et ce sont : acides aminés,
polypeptides, protéines.
Classification: on distingue: Acides aminés, Peptides et
Protéides {→Holoprotéines (protéines) → Acides Aminés
{→Hétéroprotéines→protéines + groupement prosthétique
2.3.1. Les acides aminés (A A)
L’hydrolyse par une enzyme ou par chauffage (100°C) en milieu acide d’une protéine donne des acides
aminés. Formule générale : R = résidu variable.
20
Dans la nature, il existe plusieurs dizaines d’A A différents, mais, seulement vingt sont des précurseurs
des protéines. Les A.A indispensables pour l’homme ne peuvent être synthétisés dans leurs cellules et
y sont apportés par l’alimentation. Le rôle principal des AA est de former les protéines. Cependant, ils
sont aussi des précurseurs de glucides, de lipides et d’hormones.
2.3.1.1. Propriétés générales des AA

*- En solution tous les AA sauf la Glycine, devient la lumière polarisée. Ils possèdent au moins un C*, le
C− , ce qui leur confère un pouvoir rotatoire positif ou négatif. Ils présentent aussi les formes L et D
(isomères optiques) cf propriétés physiques des glucides. La matière vivante utilise les AA L : L(+), L(-).
*- Les AA absorbent dans l’U.V (230-300 nm), Ex : pour les AA aromatiques et la cystéine :260-280 nm.
*- En solution aqueuse, les AA présentent la dissociation des deux fonctions (acide et amine). Ce sont
des électrolytes. La dissociation ne se produit pas au
même pH pour les 2 fonctions.
En milieu acide, l’A A se comporte comme un cation ;
en milieu alcalin, il se comporte comme un anion.
L’A A est sous forme d’ion amphotère (ion double) pour
une certaine valeur de pH de la solution. Cette valeur
correspond à celle du point isoélectrique pHi
caractéristique d’un acide aminé. La solution est
électriquement neutre. Dans une molécule de protéine,
les AA peuvent être séparés par électrophorèse en AA
neutres, acides ou basiques.
*- Les AA totaux peuvent être dosés par plusieurs
méthodes: azote total, azote aminé, absorption dans
UV etc. Certains AA peuvent être identifiés et dosés
sans séparation préalable par des réactions
caractéristiques : la colorimétrie (Xanthoprotéique Tyr,
Try), absorption dans U V etc.
Figure 4.14. Les acides aminés essentiels
21
2.3.1.2. Propriétés distinctes des AA
Les AA diffèrent les uns des autres par leur résidu R,
dont nature permet de les classer en différents groupes.
AA aliphatiques, aromatiques, hétérocycliques, soufrés
etc. La présence dans une chaîne de protéine de
plusieurs acides aminés soufrés (cystéine) entraine la
foramation de pont disulfure.
2.3.2 Holoprotéines : peptides et protéines simples

2.3.2.1 Les peptides
La combinaison avec une perte d’eau entre NH2 d’un AA
et COOH de l’autre permet la formation d’une liaison
peptidique. La molécule formée garde son caractère
amphotère. Elle possède une extrémité NH2 et une
extrémité COOH. La numérotation des AA commence par
celui du NH2 terminal vers l’AA COOH terminal. On peut
ainsi obtenir un tripeptide puis un polypeptide (60 AA) et
une protéine quand le nombre d’AA est supérieur à 100.
Les peptides sont de petits polymères d'acides aminés,
liés entre eux par des liaisons peptidiques. La réaction du
biuret permet le dosage des peptides en milieu alcalin
(complexe violet en présence d'ions cuivriques.
Leurs propriétés sont intermédiaires entre celles des acides
aminés et celles des protéines. Ils sont plus ou moins
solubles dans l'eau, et présentent un caractère amphotère,
lié à leur pHi.
Figure 4.15. Formation de la liaison peptidique
Quelques peptides d’intérêt biologique ou alimentaire
Peptides hormonaux : Vasopressine (diurétique), Angiotensine II (régulateur de PA), Glucagon
(hyperglycémiante), Insuline (hypoglycémiante), Glutathion ; Peptides antibiotiques (gramicidine S,
bacitracine A, tyrocidine)
Peptides alimentaires : édulcorants de synthèse à haut pouvoir sucrant (aspartame).
Exemple : l’insuline, hormone pancréatique à propriété hypoglycémiante (traitement du diabète). Elle
régit le taux de glucose dans le sang en augmentant la perméabilité
22
des membranes vis–à-vis de ce dernier. C’est un peptide de 51 acides aminés, composée e 2 chaînes
polypeptidique de 30 AA et de 21 AA. Les 2 chaînes sont reliées entre elles par des liaisons disulfures
dont la rupture entraîne une perte de l’activité hypoglycémiante de la molécule. La nature des A A 8, 9,
10 inclus dans le pont disulfure de la chaîne A varie en fonction de l’espèce animale. L’hormone est
aussi inactivée par l’élimination des 7 derniers A A (24 à 30) de la chaîne B.
2.3.2.2. Les Protéines

Elles constituent 60 à 70% du poids sec de la cellule et jouent aussi le rôle de catalyseurs et de
régulateurs des réactions métaboliques. Les groupements NH2 et COOH libres de la protéine se
comportent comme dans l‘AA en donnant un caractère amphotère à la molécule. Pour une protéine
donnée, le pH auquel la charge est nulle est le point isoélectrique (état d’ionisation des groupements en
fonction du pH de la solution). Pendant l’électrophorèse, le déplacement vers la cathode (-) à un pH <
pHi et vers l’anode (+) à un pH > à pHi.
2.3.2.2.1. Structure des protéines

Certaines protéines ont un PM élevé et sont constituées par un nombre important d’AA dont
l’agencement est complexe ex : hémoglobine 68.000 d. La molécule peut être facilement détruite par le
pH, la T°. C’est le phénomène de la dénaturation qui peut être réversible naturellement. On définit ainsi
plusieurs structures.
*Structure primaire : c’est la séquence des AA dans une chaîne protéique à qui elle confère son rôle et
sa spécificité dans l’organisme. Une molécule de protéine contient toujours le même nombre et les
mêmes types d’AA reliés suivant un ordre défini et stable (contrôle héréditaire et de codification)
Exemple : Hémoglobine (Hb) = globine (protéine) + hème. La globine est constituée de quatre chaînes identiques
2 à 2 (2+2) ➔ (2=141x2 A. A, et 2 = 146x2 A.A. Pour l’hémoglobine normale (Hb A), à l’extrémité NH2
de la chaîne  on a : Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys. L’acide N°6 est l’acide glutamique donc pour Hb A,
  = acide glutamique. A la suite d’une mutation on obtient ; Hb S, avec  Glu--→Valine, et Hb C
avec,  Glu--→ Lysine.

Dans les chaînes où s’est produite la mutation, la différence de structure est négligeable, mais la
fonction est modifiée (faible fixation et faible élimination du CO2). La fonction respiratoire de la molécule
est mal assurée (intoxication). La mutation entraîne la formation de longs polymères de globine, peu
solubles et visqueux qui déforment les hématies donnant un aspect de faucille (hématies falciformes).
Les conséquences physiologiques de la mutation sont graves. Il existe donc une étroite relation entre la
structure et la fonction de la molécule protéique.
23
*Structure secondaire
Elle tient compte de la forme dans l’espace de la chaîne
polypeptidique. On distingue ;
- la structure en accordéon ou en feuillet plissé (AA
reliés par liaisons H).
Structure en feuillets plissés β, Cas des Protéines
fibrillaires Ex : fibroïne du Bombyx mori (ver à soie)
- la structure en hélice  (la chaîne s’enroule en spirale. Ex : protéines membranaires.
*Structure tertiaire
Les chaînes de la structure secondaire se pelotonnent sur elles-mêmes pour former une molécule
d’aspect globulaire pour donner la structure tertiaire. Cas des protéines globulaires.
*Structure quaternaire
Pour certaines protéines la molécule est constituée par l’agrégation de plusieurs chaînes de
polypeptides. L’ensemble forme la structure quaternaire. Ces protéines complexes sont des oligomères
(le polypeptide se comporte comme un monomère) ex:ATPsynthétase, hémoglobine (globine +hème).
Différents types d’holoprotéines :
- Les protéines globulaires : Protamines très basiques, Histones très basiques (riches en Lys et Arg)
Albumine, Globulines ; Prolamines et glutélines chez les végétaux
- Les protéines fibrillaires ; Fibrinogène, Myosine, Fibroïne de la soie, Collagène du tissu conjonctif,
Kératine des téguments animaux.
2.3.2.2. Les hétéroprotéines ou protéines composées

* Nucléoprotéines : acides nucléiques +protéines
* Chromoprotéines : le gpement prosthétique = pigment contenant un métal (Fe, Cu, Mg) ou des dérivés
du carotène ou des flavines. Ex: Hb (Fe), cytocromes (Fe), interviennent dans la respiration. La
chloroplastine (Mg) de la chrorophylle, phycocyanine et phycoérythrine des algues. Hémocyanine (Cu)
du sang des mollusques et crustacés etc… interviennent dans la respiration. La rhodopsine du pourpre
rétinien, flavoprotéines,
* Phosphoprotéines (avec H3PO4 , caséines)
* Mucoprotéines : (holoprotéine +H2SO3+ose aminé) :mucine des mucus, chondromucoïde du cartilage
* Glycoprotéines
*Lipoprotéines = associations labiles entre lipides et protéines → cénapses.
24
Figure 4.16 : Différentes structures des protéines
2.3.2.3. Complexes protéiques
25
2.4. ACIDES NUCLEIQUES ET MATERIEL HEREDITAIRE
2.4.1. Généralités
Miescher isole en 1869 l’ADN qu’il nomma nucléine, à partir de noyaux de cellules. La molécule contient
du phosphore, est très acide et a une grande affinité pour les colorants basiques d’où le nom d’acide
nucléique. Il existe deux types d’acides nucléiques : l’ADN et l’ARN retrouvés chez tous les êtres
vivants. Ils sont les constituants essentiels de toutes les unités biologiques capables d’autoreproduction.
L’ADN constitue le matériel héréditaire et porte l’information qui commande la synthèse des protéines.
Les acides nucléiques s’associent à des protéines basiques (Histones, protamines) ou non basiques
pour former des nucléoprotéines.
2.4.2. Localisation des A.N

- Dans les cellules eucaryotes, l’ADN associé aux protéines est localisé dans le noyau. Dans le
cytoplasme, il est retrouvé dans les chloroplastes et les mitochondries. L’ARN se retrouve dans le
cytoplasme et en faible quantité dans le noyau surtout au niveau du nucléole
- Chez les procaryotes, ADN et ARN sont tous les deux localisés dans le cytoplasme.
2.4.3. Structure des A.N

2.4.3.1 Le nucléoside : c’est l’unité d’acide nucléique. Il est
constitué d’un pentose (−D- ribose dans l’ARN ou −D-2
désoxyribose dans l’ADN, d’une base azotée purique (adénine,
guanine) ou pyrimidique (thymine (ADN), uracile (ARN), cytosine
pour les deux. Figure 4.17 : Les sucres : ribose et désoxyribose
La liaison sucre + base est une liaison N-glycosidique qui peut être facilement hydrolysée en milieu
acide dans les nucléosides puriques, mais elle est plus
résistante pour les nucléosides pyrimidiques. C’est le
désoxyribose qui réagit dans la réaction nucléale de
Feulgen).
2.4.3.2. Le nucléotide
- Le nucléoside peut se lier à une ou plusieurs
molécules de H3PO4 pour former un nucléoside-
phosphate ou nucléotide. La liaison est réalisée sur
une fonction OH (5’ou 3’) du sucre. La 3ème fonction
acide peut fixer une molécule basique Figure4.18’ : Les bases puriques et pyrimidiques
(protéine histone ou protamine), ce qui explique l’affinité des AN pour les colorants basiques.
26
- Le nucléoside peut se lier à une ou plusieurs
molécules de H3PO4 pour former un nucléoside-
phosphate ou nucléotide. La liaison est réalisée sur
une fonction OH (5’ou 3’) du sucre. La 3ème fonction
acide peut fixer une molécule basique (protéine
histone ou protamine), ce qui explique l’affinité des
AN pour les colorants basiques. Les bases ont la
propriété d’absorber fortement la lumière U.V. à
260 nm. Figure 4 19 : Les nucléosides de l’ARN et de l’ADN
2.4.3.3 Les nucléotides libres

Ce sont des mono ou di ou triphosphates qui jouent des rôles importants dans les réactions du
métabolisme cellulaire (transport d’information, d’électrons, transfert de l’énergie chimique.
Mononucléotides : AMP, AMPc (rôle de 2ème messager dans l’action de plusieurs hormones), FMN :
flavine mononucléotide = (riboflavine ou Vit B2 phosphate)
Dinucléotides : ADP ; FAD (flavine adénine-dinucléotide) ; NAD (nicotinamide adénine dinucléotide) ;
NADP; coenzyme A ; UDP.
Trinucléotides :ATP, CTP, UTP, GTP (transfert d’énergie chimique).
2.4.3.4. Les polynucléotides

Les acides nucléiques sont des polynucléotides formés par l’enchaînement des nucléotides unis entre
eux par des liaisons phosphodiesters. La fonction OH portée en 3’ par le sucre d’un des nucléotides est
estérifiée par la fonction acide phosphorique du nucléotide suivant. L’ADN et l’ARN sont constitués par
des chaînes de nucléotides 5’monophosphates. Le polynucléotide est de type 5’-3’ –5’ –3’-, etc.
La structure primaire des acides nucléiques est réalisée par l’enchaînement des nucléotides liés par des
liaisons phosphodiesters, Dans l’ADN, la chaîne comporte un squelette polydésoxyribose-phosphate.
Dans l’ARN, la chaîne comporte un squelette polyribose-phosphate.
27
Les polynucléotides diffèrent entre eux par un ordre de succession bien
donné des bases T, A, C, G (ADN); U, A, C,G (ARN) le long de la
chaîne. Figure 4.20 : Polymérisation des acides nucléiques ;
structure Iaire. voir extrémités 5’-phosphate et 3’OH de la chaîne
2.4.3.4.1. L’ADN
Les analyses physico-chimiques de l’ADN non dégradé donnent les
résultats incompatibles avec l’existence d’une fibre unique et tendue.
Elles ont permis proposer un modèle de l’ADN formé de 2 chaînes
polynucléotidiques en double hélice autour d’un axe (structure
bicaténaire). Les deux chaînes sont complémentaires, antiparallèles et
de constitution en bases différentes.
Chaque nucléoside est dans un plan perpendiculaire à l’axe ; des liaisons H maintiennent les chaînes
au niveau des bases ; l’appariement de ces bases est rigoureux (1 base purique liée à 1 base
pyrimidique) soit les couples A=T; trois liaisons H unissent G-C. Ainsi, la séquence des bases sur l’une
des chaînes polynucléotidiques, est
complémentaire sur l’autre chaîne.
En effet, lors de la duplication
chaque chaîne peut servir de moule
pour la synthèse de chaînes
complémentaires. L’élimination des
liaisons permet la séparation des
chaînes : c’est la dénaturation
Figure 4.21 : ADN structure secondaire, appariement entre les base
A l’intérieur d’une seule cellule de mammifère PM de l’ADN 100.000 à 120 x 10 6 daltons. Ces chaînes
d’ADN sont visibles au µscope électronique, elles peuvent atteindre plusieurs cm ! ! !
2.4.3.4.2. L’ARN
L’ARN est constitué par une chaîne polynucléotidique (monocaténaire). La chaîne peut se replier sur
elle-même pour donner des secteurs à double hélice (structure secondaire) moins stable que celle de
l’ADN. Dans la cellule, il existe différents types d’ARN : ARN de transfert ou ARN-T, (5-10 %) solubles
et libres dans le hyaloplasme, qui se combinent de façon réversible à un acide aminé.
ARN messager ou ARN-M (5%) libres. (cf Jacob Monod et Lwoff le prix Nobel de Médecine 1965)
. ARN ribosomiens (ARN-R) # 80% de l’ARN cellulaire), existent sous forme de ribonucléo-protéines.
28
Les ARN possèdent des séquences de bases complémentaires de celles de l’ADN du noyau. Ils
peuvent s’hybrider réversiblement avec des secteurs de fibres isolées l’ADN.
2.4.4. Acides nucléiques : source de l’information génétique

L’ADN est le support de l’information génétique d’une cellule à l’autre, d’une génération à la suivante. Il
possède 2 savoir faire directs : la réplication : ADN → ADN et la transcription ADN donné --→ ARN. Un
savoir faire indirect : il contient l’information nécessaire à la synthèse protéique. C’est la traduction.
Plusieurs travaux de recherche ont permis de préciser la nature du matériel génétique.
Expérience permettant de préciser que la source de l’information génétique de la cellule est constituée
par l’ADN.
2.4.4.1. La transformation bactérienne

Exp : Griffith (1928) utilise les pneumocoques (Diplococcus
pneumoniae), bactéries responsables de la pneumonie chez les
mammifères et qui existent sous 2 formes : capsulée (lisse ou
smooth (S) et virulente, sans capsule rugueuse ou rough (R)
non virulente. Il réalise plusieurs expériences en injectant des
bactéries à des souris :
Figure 4.22 : Expérience la transformation bactérienne
- 1/ -→Bactéries (S) virulentes =>souris morte avec S dans le sang

- 2/ -→Bactéries (R) non virulentes => la souris a survécu.
- 3/ Il tue par la chaleur les bactéries S et les injecte à une souris qui survit.
- 4/ Le mélange de R avec S tuées par la chaleur est injecté à une souris qui meure de pneumonie.
Dans le sang, on retrouve des S virulentes vivantes.
2.4.4.2. Interprétation des résultats
Il y a eu transformation des bactéries R par une substance issue des bactéries S tuées. L’auteur a
d’abord pensé à l’action des polysaccharides de la capsule, mais les bactéries S tuées débarrassées de
leur capsule =➔ aussi la transformation.
*Quelle est la nature du facteur transformant ?
- On fait éclater les S et leur contenu récupéré. L’extrait S+ les R ➔ leur transformation en S
L’analyse du facteur transformant a été réalisée en 1944 par Avery et al.
Dans des tubes à essais
- Bactéries R + ADN de S =➔ transformation-→ Bactéries S
-Bactéries R + ADN de S + Dnase ➔(-) transformation ➔ R
- Bactéries R + ADN de S + Rnase ==➔ transformation →Bactéries S.
 - le facteur transformant = ADN
29
Explication : l’ADN des S contient l’information qui conditionne la virulence. Cet ADN s’intègre à l’ADN
des bactéries R qui acquièrent le savoir-faire correspondant à l’élaboration de la capsule et transmettent
ce savoir-faire à leur descendance. Pour s’intégrer au matériel génétique de la cellule hôte, l’ADN
transformant doit traverser la membrane plasmique. Le passage de l’ADN est possible quand la
bactérie est en état de compétence.
N.B. La transformation peut être généralisée à tous les caractères héréditaires.
Ces expériences sur les bactéries ont montré que l’ADN est la substance chimique contenant
l’information génétique qui gouverne le fonctionnement de la cellule et qui est transmise d’une cellule à
l’autre, d’une génération à la suivante. Cette notion peut être généralisée aux cellules eucaryotes.
2.4.5. La réplication
Rappel : dans l’ADN, la séquence des bases sur l’une des chaînes polynucléotidiques, est
complémentaire sur l’autre chaîne. Ainsi, lors de la duplication chaque chaîne peut servir de moule pour
la synthèse de chaînes complémentaires.
Watson et Crick (1953) ont proposé un mécanisme de duplication de l’ADN : avant la duplication,
les ponts hydrogènes sont rompus, les deux chaînes se
déroulent et se séparent. Chaque chaîne sert de moule pour la
synthèse à son contact d’une nouvelle chaîne complémentaire.
On obtient ainsi 2 paires de chaînes à la place de l’unique
paire originelle. Par conséquent le nombre de paires de bases
de la séquence initiale aura été exactement duplique. Ce
mécanisme a été confirmé expérimentalement.
Figure 4.23: Réplication de l'ADN selon le mode semi-conservateur
Selon Watson et Crick (1953) pendant la duplication de l’ADN : chaque chaîne sert de moule pour la
synthèse d’une nouvelle chaîne complémentaire. On obtient ainsi deux paires de chaînes
néosynthétisées. Le nombre de paires de bases de la séquence initiale aura été dupliqué. Ce qui
explique l’obtention de 100% de chaînes mixtes hybrides, puis des 50% de chaînes hybrides + 50% de
chaînes 14N ADN et ensuite 25% de chaînes hybrides + 75% de chaînes 14N ADN.
30
Figure 4.24: Structures secondaires de l’ADN et l’ARN
31

LOME, OCTOBRE 2019

CHAPITRE V
LES MEMBRANES BIOLOGIQUES
I.- CARACTERES GENERAUX

Les membranes biologiques constituent des frontières permettant de
séparer, de mettre en communication différents compartiments de la cellule ; à
l'exception de la membrane plasmique qui sépare le milieu extérieur et l'espace
cellulaire. Les systèmes membranaires sont des structures fonctionnelles
dynamiques qui jouent des rôles importants dans les activités cellulaires.
L’observation des membranes biologiques sur des coupes fines au MET montre
une structure trilaminaire (deux feuillets sombres de 2 nm (20A°) Figure 5.1: Structure en 3 feuillets (coupe fine)
séparés par un feuillet clair de 30A (3 nm).
L'épaisseur des différents feuillets peut varier suivant les
types cellulaires. Avec la technique de cryofracture,
l'observation des répliques au MET ou à balayage donne
une structure particulaire. C'est à dire une matrice
homogène englobant des particules.
Figure 5.2: Structure particulaire (Cryofracture
II.- ANALYSE BIOCHIMIQUE SUR FRACTION CELLULAIRE

L'analyse des membranes isolées =>30 à 50% de lipides et 50 à 70% de
protéines. On rencontre aussi des polysaccharides associés aux lipides ou aux
protéines.
2.1.- Les lipides membranaires : Ils sont polaires,

possèdent un pôle hydrophile et un pôle hydrophobe. On retrouve :
phospholipides : 50 à 60% ; cholestérol ~ 20%, glycolipides
~10%, Autres lipides 10 à 20%.
2.2.- Les protéines membranaires : elles sont nombreuses,

variées et interviennent comme enzymes, transporteurs,
récepteurs spécifiques et jouent un rôle important dans la
structure membranaire etc .
Figure 5.3 : Composition chimique des membranes
2
Figure 5.4: Lipides membranaires
III.- ORGANISATION MOLECULAIRE DES MEMBRANES BIOLOGIQUES
3.1.- Double couche lipidique : l’organisation moléculaire dépend des interactions entre les lipides et
les protéines et son étude repose sur l'analyse expérimentale des modèles de
membranes artificielles.
3.2.- Association des protéines avec la bicouche (modèle de Singer et

Nicolson)
Singer Nicolson et d'autres auteurs ont proposé le modèle de la mosaïque
fluide qui est une double couche lipidique avec des protéines insérées. Les
pôles hydrophiles de la double couche lipidique occupent les faces externe et
interne de la membrane. Les protéines hydrophiles ou extrinsèques sont disposées à la périphérie de la
double couche de phospholipides. Elles sont faiblement liées et peuvent être détachées facilement. Les
protéines hydrophobes
tendent à se lier aux PL et à s’enchâsser dans la matrice lipidique.
Leurs parties hydrophiles font saillie vers l'extérieur des pôles
hydrophiles. Ce sont les protéines intégrées ou P intrinsèques qui
représentent ~70% des P membranaires.
* Les Protéines membranaires sont mobiles dans la matrice lipidique
où elles peuvent effectuer des mouvements de translation. Elles
peuvent aussi s'associer ou se dissocier temporairement ➔ une
modification dans la répartition de leurs zones hydrophobes ou
hydrophiles.
Figure 5.5: Disposition des protéines membranaires
3
3.3.- Asymétrie membranaire
Toutes les membranes biologiques sont constituées de feuillets dont les compositions lipidiques sont
différentes, sauf le cholestérol qui se trouve en quantité équivalente dans l’un ou l’autre des feuillets,
pouvant basculer facilement de l’un à l’autre. Le feuillet interne : phosphatidyl-sérine (amphotère) et
phosphatidyl-éthanol-amine (charge négative). Le feuillet externe : sphingomyéline (charge -) et la
phosphatidyl-choline (charge -). L’asymétrie des lipides entraîne ainsi une asymétrie de la charge globale
de chaque feuillet. Ainsi, les deux faces des membranes biologiques ne sont pas semblables et ne
présentent pas les mêmes propriétés. Cette asymétrie concerne aussi bien la répartition des lipides de
chacune des deux couches que la répartition des protéines qui font saillie sur l'une ou l'autre face.
3.4. La mobilité des molécules membranaires :

La mobilité latérale est une propriété majeure des membranes biologiques.
Elle concerne aussi bien les lipides que les protéines, qui peuvent se
déplacer dans le plan de la bicouche. Cette fluidité est influencée par la
température, la composition en acides gras des lipides et la richesse en
cholestérol.
IV. FONCTIONS DES MEMBRANES BIOLOGIQUES

Elles sont multiples et variées. Elles jouent le rôle de barrière physique, assure la perméabilité sélective des
composés minéraux, organiques ou de particules de grande taille grâce à des transporteurs
transmembranaires. Certaines protéines membranaires fonctionnent comme des récepteurs et permettent
aux cellules de percevoir des signaux extérieurs auxquels elles réagissent par des réponses
physiologiques. Les membranes peuvent servir de support pour des activités catalytiques. C’est ainsi que
les membranes des thylakoïdes bactériens ou des chloroplastes sont capables de capter l’énergie solaire et
selon un mécanisme très original, la transformer en énergie chimique. Un mécanisme identique intervient
au niveau des mitochondries dans la synthèse de l’ATP. Chez organismes animaux, la reconnaissance et
l’adhésion des cellules entre elles au sein des tissus et des organes impliquent des molécules ou des
dispositifs associés à leur membrane plasmique.
Figure 5.6 : Fonctions des protéines membranaires
4
LA MEMBRANE PLASMIQUE
I- CARACTERES GENERAUX
Mise en évidence
- Des membranes de globules rouges sont obtenues après centrifugation des
hématies lysées.
- Les expériences physiologiques avec des composés
hydrophiles et des composés hydrophobes (lipides, solvants des lipides)
déposés à la S² de la membrane. On observe que les composés hydrophobes
s’accumulent plus vite dans le cytoplasme que les composés hydrophiles.
Donc la S² est hydrophobe et lipophile. Cependant, les petites molécules
peuvent traverser rapidement la M.P.
1.1.- Ultrastructure
Au MET on observe une structure trilaminaire. L’épaisseur des trois feuillets
peut présenter des variations. Parfois on remarque la présence d’un 4ème
feuillet du côté externe : c’est le «cell coat» ou glycocalyx ou manteau. La
face hyaloplasmique de la membrane est associée aux µtubules et aux µfilaments. L’utilisation de la
technique de cryofracture montre que la MP a une structure particulaire comme toute membrane
biologique. Elle représente 2 à 10% de la totalité des membranes de la cellule.
1.2. - Constitution chimique

Elle a été étudiée sur la MP des hématies on obtient : 55% de protéines, 35% de lipides, 10% de glucides.
- Lipides de la MP : phospholipides 55%, cholestérol 25 à 30% et glycolipides 15 à 20%. La surface
membranaire est dégradée par des lipases, des solvants, ce qui confirme que les lipides constituent
l’élément architectural essentiel de la membrane.
- Protéines de la MP : # 50 protéines différentes. Ce sont des polypeptides de PM stables (20 000 à
240 000 d) qui sont des protéines contractiles, glycoprotéines, protéines enzymatiques. (ATPases,
adényl-cyclases protéines-kinases), des transporteurs d’ions et de
molécules, des récepteurs spécifiques. Les protéines
membranaires ont un rôle architectural et physiologique.
- Glucides de la MP = glycocalyx ou cell coat ou glycolemme. Le
glycocalyx est formé de glucides associés aux protéines et aux
lipides. Certaines cellules comme celles portant Figure 5.7. : Disposition des glucides du cell coat
5
des µvillosités (entérocytes) permettent une étude plus facile. Le manteau cellulaire peut être considéré
comme une entité indépendante de la MP. Ses glucides représentent moins de à 10% des constituants
de la membrane. Il comprend des éléments i) intrinsèques qui sont des glycolipides et des
glycoprotéines : cérébrosides (cf, Ag des groupes sanguins), glycophorine : protéine dont la portion
extracellulaire est fortement glycosilée; elle porte en particulier des résidus d'acide sialique qui sont
responsables de la charge de S² électronégative du globule rouge; ii) des éléments extrinsèques : la
fibronectine présente chez toutes les espèces et favorise l’adhérence de la cellule. Elle est absente sur
les cellules cancéreuses ; c’est ce qui explique leur grande mobilité.
1.3.-Architecture membranaire : organisation moléculaire

1.3.1. Double couche lipidique : son organisation dépend des
interactions lipides- protéines. Son étude repose sur l'analyse
expérimentale de modèles de membranes artificielles constituées Figure 5.8 : Mise en évidence du glycocalyx
phospholipides. Ainsi le 1er modèle de MP (double couche de PL) proposé par Gorter et Grendel (1925),
n'explique ni la structure observée au MET, ni les différentes propriétés physiologiques de la membrane.
1.3.2. Association des protéines avec la bicouche

*Danielli et Davson proposent en 1935 le modèle de la bicouche de PL dont les pôles hydrophobes se
font face et les pôles hydrophiles recouverts par de protéines. Mais il présente une barrière étanche non
flexible et n’explique pas certains échanges au niveau de la MP.
*En 1959 Robertson propose la théorie de la membrane unitaire qui précise que toutes les membranes
biologiques comportent 3 feuillets (structure trilaminaire).
*Plus tard, Stoecknuis (1962) réalise des expériences avec des membranes artificielles constituées de
phospholipides seuls ou avec protéines hydrophiles. Avec la cryofracture➔pas de structure
particulaire. Mais la membrane obtenue est recouverte de protéines hydrophiles.
*Des modèles micellaires ont été proposés par Lucy en 1964, Sjostrand en 1965 pour expliquer la
flexibilité, la souplesse de la membrane, de même que certaines activités physiologiques (la
perméabilité à l'eau et aux substances hydrophiles, de même que l'activité enzymatique). *Cependant,
ils sont en désaccord avec l’observation MET. De même que les modèles proposés en 1965 Kavanau,
1966 Green.
1.3.3.- Modèle de la mosaïque fluide proposé par Singer et Nicolson (1966 - 1970 – 1972)
Suite aux travaux de Singer, Nicolson et d'autres auteurs ont proposé le modèle de la mosaïque fluide :
double couche lipidique avec des protéines insérées.
*Expériences : membranes normales par cryofracture =>structure particulaire ; lorsqu’elle est traitée avec
enzymes protéolytiques ; on obtient une structure lisse après cryofracture.
6
- Membrane artificielle : phospholipides (PL) seuls ➔ plan de fracture lisse;
- Membrane artificielle : PL + protéines hydrophiles disposées à la S2 ➔ plan de fracture lisse.
- Membrane artificielle : PL+ protéines hydrophobes => structure particulaire comme la membrane normale.
Ainsi, le modèle de S et N explique les différentes activités physiologiques et les propriétés physico-
chimiques observées. Diverses expériences ont permis de préciser qu'il existe des interactions entrelipides-
lipides, lipides–protéines, protéines-protéines.
- Lipides de la MP constituent une couche
bimoléculaire. Les pôles hydrophiles occupent les
deux faces de la membrane.
- Les protéines de la MP : on distingue les
protéines intégrées ou intrinsèques totalement
enchâssées dans la matrice lipidique dont les
parties hydrophiles font saillie vers l’extérieur des
pôles hydrophiles des phospholipides et les Figure 5.9: Membrane plasmique : modèle de la mosaïque fluide
protéines périphériques ou extrinsèques simplement associées à l’une ou l’autre face de la matrice

lipidique et souvent associées aux protéines intégrées.
1.3.4. Asymétrie membrane

Elle concerne la répartition des lipides, des protéines,
des glucides etc.. Les glucides sont externes, les
µtubules et µfilaments sont à l’intérieur.
Le cytosquelette sous membranaire : la face
interne de la membrane est en rapport étroit avec le
cytosquelette constitué de µtubules et de µfilaments Figure 5.10: Cell coat et cytosquelette sous membranaire
d'actine. Les µfilaments sont contractiles et sont responsables des mouvements des protéines dans les
phénomènes de déplacement (pseudopodes), d’endocytose et d’exocytose. L’ensemble des µtubules et
µfilaments forme un système complexe qui agit sur la forme de la cellule par action sur la membrane : c'est
le complexe modulateur de la S² cellulaire : S.M.A (surface modulation assembly) qui oriente l’architecture
membranaire.
1.3.5.- La fluidité membranaire

Les différents constituants membranaires peuvent se déplacer au sein de la membrane.
- Mobilité des lipides : la fluidité des lipides dépend de la température et du degré de saturation des
chaînes. Le feuillet bimoléculaire n'est pas statique et dans chaque couche, les molécules peuvent se
déplacer latéralement très facilement mais le passage d'une molécule d'une couche à l'autre est limité.
7
La tête hydrophile ne peut pas traverser la région hydrophobe.
* Mobilité des protéines : Elle est possible dans le plan latéral.
1.3.6.-Restriction à la notion de la mosaïque fluide

dans la membrane plasmique
L'édifice membranaire n'est pas fluide au niveau de certaines fonctions
membranaires : ce sont les dispositifs de la cohésion cellulaire.
* Jonction serrée (tight junction) :elle assure une fermeture étanche
tout en demeurant élastique. L'espace entre les cellules n'existe plus.
Ce type de soudure constitue une plaque d'attachement ou zonula
occludens souvent située près de la S² libre de l'épithélium. Les
protéines ne peuvent pas bouger.
*Jonction gap ou junction lacunaire : espace intercellulaire rétréci et
échanges possibles grâce à des petits canaux entre les membranes qui
laissent passer des ions et des petites molécules => jonction
communicante (fascia ou zonula adhaerens). Les protéines ne se déplacent
pas donc restriction.
*Desmosomes (Macula adhaerens) : Structure solide entre deux cellules
voisines constituée de tonofilaments non contractiles intrahyaloplasmiques
qui rayonnent vers intérieur de la cellule. D'autres filaments plus fins
assurent le lien transmembranaire (cf cellules de l'épiderme des
muqueuses). Macula adhaerens restriction car immobilité
Figure 5.11 : Mise en évidence de la mobilité des lipides et protéines
Figure 5.12 : Différents types des jonctions cellulaires
8
II- ROLES ET ACTIVITES PHYSIOLOGIQUES DE LA
MEMBRANE PLASMIQUE
La cellule doit pouvoir prélever des nutriments dans le milieu

extérieur pour vivre. Le rôle essentiel de la MP est de régler les
échanges entre la cellule et milieu extérieur. On distingue : les
échanges de substances (différenciations morphologiques,
transports cytotiques et perméation) et les échanges
d’information. Figure 5.13’ : Jonctions cellulaires et pôles cellulaires
2.1.- Les échanges de substances

2.1.1.-Les différenciations morphologiques
Certaines cellules développent des différenciations morphologiques de leur MP
pour s’adapter à leur fonction principale de régulation des échanges. Ce sont des
dispositifs permettant l’amplification des échanges ou permettant la cohésion entre
les cellules. On distingue : Figure 5.14 : un desmosome
- les µvillosités, bordure en brosse ou évaginations (cf des

cellules absorbantes de l’épithélium intestinal
et des cellulessécrétrices), ➔multiplication par 1500 de la S²
absorbante de la cellule.
- les intra-digitations ou invaginations➔ un accroissement de
la S² échange (cellule des tubules urinaires).
- les dispositifs de cohésion intercellulaire : i) espace
intercellulaire rempli de substance avec des ions Ca²+, Mg²+
ce qui permet le maintien de la cohésion cellulaire. ii)
dispositifs d’accrochage renforcent l’adhérence des cellules entre Figure 5.15’: Microvillosités observées au MET
elles, les jonctions (serrées, lacunaires) et les
desmosomes. Au niveau des cellules de
l’épithélium intestinal, les différents dispositifs se
succèdent de la région apicale à la région basale,
canalisant ainsi vers le milieu intracellulaire l'eau
et les substances dissoutes présentes dans le
conduit intestinal.
Figure 5.16: Interdigitations latérales : invaginations
9
2.1.2. Transports cytotiques : endocytose et exocytose
- L’endocytose consiste à la capture de substances dans le milieu
extérieur par la cellule. Au niveau de la membrane plasmique on
observe une déformation, puis invagination, et la formation d'une
vésicule
emprisonnant les substances exogènes. Suivant la nature des
substances on distingue la phagocytose et la pinocytose.
La phagocytose concerne les particules solides de taille > à 1µm
(bactéries, débris organiques...) L’adsorption se fait sur les
polysaccharides du cell coat. La vésicule formée migre dans le
cytoplasme où elle s'associe au lysosome qui assure la digestion
enzymatique. Les molécules utiles traversent la membrane vers
cytoplasme.
La pynocytose concerne les macromolécules
ou les gouttelettes liquides on obtient des vésicules de pinocytose.
On distingue les vésicules lisses et les vésicules à manteau
(recouvertes). Les vésicules lisses s’observent surtout dans les
transports de substances à travers la cellule (entérocytes, cellules des
vaisseaux sanguins).
- Mécanisme de tri des substances au cours de la pynocytose :

formation des vésicules à manteau ou recouvertes.
Des glycoprotéines jouant le rôle de récepteurs spécifiques se déplacent
dans la membrane et captent les substrats fixés à leurs ligands.
Les récepteurs chargés en se déplaçant rencontrent des zones privilégiées de
la MP qui sont les puits recouverts au niveau desquels l’endocytose est
possible. Dans ces régions, la MP est dentelée et doublée sur la face interne
(hyaloplasmique) par une couche de clathrines (protéine) en réseau
hexagonal. Les récepteurs associés à leurs substrats
s’y condensent et le puits s’invagine pour former une
vésicule recouverte (cage) de clathrines qui s’enfonce
dans le hyaloplasme et s’y déplace. Par la suite, la
vésicule perd son revêtement avant de fusionner avec
le compartiment endosomal
Figure 5.17: Formation de vésicule à manteau
10
Les récepteurs se séparent de
leurs ligands et seront réexpédiés
vers la MP tandis que les
particules de substrats sont
dirigées vers les lysosomes.
L'endocytose est impliquée dans la
nutrition cellulaire surtout chez les
cellules isolées (paramécie, Figure 5.18: Endocytose clathrine -dépendante
amibe etc). Elle permet la constitution de réserves (grains de vitellus) dans

les ovocytes et rend possibles la défense et l’épuration de l’organisme par
les macrophages.
- L’exocytose est le phénomène inverse à l'endocytose. Les vésicules du
cytoplasme s’accolement à la MP puis fusionnent avec elle avant de libérer
leur contenu à l’extérieur.
- L’endocytose et l’exocytose interviennent dans le transport de substances
extracellulaires d’une face à l’autre de la cellule, sans qu’il n’y ait jamais de
contact entre ces substances et le hyaloplasme (ex :
absorption des lipides par les entérocytes). Les vésicules de pinocytose
formées au niveau des µvillosités traversent le hyaloplasme et vont libérer Figure 5.19 : phénomène d’exocytose
leur contenu par exocytose à la base de la cellule. Les lipides franchiront de la même façon l’épithélium des
capillaires lymphatiques pour être libérés dans la lymphe circulante. L’exocytose est aussi impliquée dans
la sécrétion cellulaire et contribue à l’émission de signaux par la cellule.
2.1.3.- Transport à travers la membrane

- Transport perméatif ou transmembranaire = transport direct passif ou
actif de diverses substances à travers la MP et d'une façon générale à
travers les membranes biologiques. Les échanges d'eau et de solutés
peuvent s'effectuer soit au niveau de la couche bimoléculaire, soit par
l'intermédiaire de protéines membranaires jouant le rôle de transporteurs.
Figure 5.20: Perméabilité sélective à travers la membrane
2.1.3.1- Transport passif et transport actif

Certaines molécules polaires ou chargées électriquement ou peu hydrophobes peuvent traverser
facilement la membrane plasmique. Leur transport est catalysé par des protéines intégrées à la membrane
qui sont des transporteurs enzymatiques ou perméases membranaires. Les transports catalysés se
11
caractérisent par un phénomène de saturation. Pour une S² donnée, quand toutes
les perméases d’un substrat sont mobilisées le % de transport maximal est atteint,
le facteur de diffusion ne peut plus augmenter quelle que soit la [C] en solutés de
part et d'autre de la membrane. Figure 5.21 : Transporteurs membranaires
2.1.3.1.1- Transports passifs

Ces processus passifs ne requièrent aucun apport énergétique
- Diffusion simple: perméabilité aux substances dissoutes

Les molécules passent librement à travers la double couche de
phospholipides. Elles obéissent aux lois de la diffusion : leur passage
s'effectue du milieu le plus concentré vers le milieu le moins
concentré (elles suivent le gradient de concentration). Lorsqu'il y a
plus d'un type de molécules, elles se répartissent indépendamment
les unes des autres. La perméabilité est passive mais sélective car
toutes les molécules ne franchissent pas la membrane.
*Les petites molécules non polaires se dissolvent dans la matrice
lipidique, les petites molécules polaires non chargées électriquement
passent facilement.* Les ions (chargés) passent difficilement dans la
couche lipidique. * Les solvants des lipides ou les molécules
hydrophobes diffusent rapidement.
Figure 5.22: Diffusions simple et facilitée
- Diffusion facilitée
C’est un transport catalysé s'effectuant sans apport d'énergie physique et toujours dans le sens du gradient
de concentration à travers la membrane pour les molécules chargées. Le transporteur ne fait qu'accélérer
la réaction il n'en modifie pas le sens. Les substances traversent la membrane en empruntant une
protéine membranaire, qui peut former un canal qu'empruntera la substance pour passer d'un milieu à
un autre D'autres protéines membranaires dites de transport
changent de conformation pour laisser passer une substance
d'un côté à l'autre de la membrane.
- L’Osmose
C’est la diffusion de l'eau à travers une membrane. Les
échanges d'eau sont réglés par différence de [C] en solutés
entre l’extérieur et l’intérieur. L'eau passe d'un compartiment ou
les solutés sont moins [C] à un compartiment où ils sont plus [C].
Figure 5.23 : Phénomène d’osmose
12
Lorsqu’on ajoute de l'eau à une solution donnée, on dilue cette dernière, et sa concentration diminue.
La cellule baigne dans un milieu constitué majoritairement d'eau. Il y a donc continuellement des
échanges de part et d'autre de la membrane.
Les molécules d'eau ont un faible PM (18 d). Elles sont neutres donc elles
franchissent rapidement la double couche lipidique. La perméabilité à l'eau
d'une MP peut s'expliquer par le regroupement temporaire (1/1000è de S), de
protéines intra membranaires en unités de transport "pore" constituant des
zones perméables. L'eau passe au travers la membrane par diffusion
libre.Ex. : épithélium de vessie de Batracien. Dans certains tissus (vessie,
tube rénal, colon), il y a des canaux à eau (aquaporines)
- Filtration
La filtration s'exerce grâce à un gradient de pression. Les substances
passent d'un milieu de forte pression vers un milieu de plus faible pression.
2.1.3.1.2.- Transport actif

Pour certaines molécules, leur transport ne peut
s'effectuer que grâce à une intervention active de
la membrane plasmique nécessitant un apport
d'énergie à l'encontre des gradients normaux de
diffusion. Ex : pompes ioniques, pompes à glucose
et les pompes à acides nucléiques.Les
mécanismes de transport actif ont trois fonctions
principales 1) - maintien du pH et de la composition
ionique dans la cellule à un taux constant permettant
une activité optimale de tous les systèmes enzymatiques
cellulaires ; 2)-maintien de la [C] en molécules de
combustibles(glucose, acide gras, acides aminés)
à un taux suffisant, 3) - rejet hors de la cellule de substances
toxiques.
Figure 5.24 : Transports actifs
13
2.2.- COMMUNICATIONS CELULAIRES (ECHANGES D'INFORMATION) :
Les cellules d’un organisme pluricellulaire doivent communiquer les unes avec les autres pour assurer le
développement et l’organisation des tissus, pour contrôler leur croissance et pour réguler leurs fonctions.
Ces facteurs extérieurs influent sur la survie, la mort ou la prolifération des cellules. On distingue plusieurs
types de communications intercellulaires :- les communications à distance par des molécules secrétées -les
communications par contact grâce à des molécules
liées aux membranes - les communications
intercytoplasmiques par les jonctions gap -les
communications par signaux chimiques
On reconnaît 3 stratégies de communication par
messagers chimiques :
2.2.1.- Transmission endocrine (humorale)

Le mécanisme est relativement lent (délai d’action de S
à plusieurs H); la dilution >> des hormones (hydrophiles et
hydrophobes), ➔ cellules cibles doivent posséder des
récepteurs de haute affinité (10-8M). Suivant leur nature
chimique, les substances humorales traversent ou non
la membrane plasmique. Ainsi, le message est perçu
par la cellule qui modifie son activité en conséquence.
Les substances liposolubles (ex : hormones sexuelles),
traversent rapidement la MP. Les substances
hydrosolubles de gros PM (protéines et gros peptides) ne peuvent
pas traverser la MP. Elles restent à l’extérieur fixées sur leurs
récepteurs, ce qui entraîne des modifications de la MP avec la
formation de l’AMPc qui porte l’information dans la cellule.
Différentes réactions peuvent être initiées au sein du hyaloplasme
en réponse à la stimulation hormonale.
Figure 5.25 : Transmission humorale
2.2.2.- Transmission paracrine : les médiateurs sont sécrétés à proximité de la cellule cible (< 1 mm ); les
médiateurs sont très rapidement détruits ou recaptés ( ex : facteurs de croissance, prostaglandines )
14
2.2.3.- Transmission nerveuse
Elle s'effectue par l'intermédiaire des neurones au niveau de
l'extrémité terminale de l'axone dont la MP constitue la membrane
présynaptique. Les vésicules synaptiques contenant les molécules
de neuromédiateur se trouvent concentrées dans le cytoplasme
autour de la membrane présynaptique. La membrane de la cellule
réactrice constitue la membrane post synaptique, l'espace entre les
deux membranes est appelé fente synaptique.
L’ensemble membrane pré, post et la fente synaptique
= synapse L’arrivée de l'influx nerveux (onde
dépolarisation) ==> entrée active d'ions Ca²+ dans la
région terminale de l'axone ; ce qui se traduit par la
libération de neuromédiateur par ouverture des
vésicules dans l’espace synaptique.
Figure 5.26 : transmission nerveuse
Les molécules libérées sont captées par des récepteurs de la membrane post synaptique dont la
perméabilité aux ions Na+ augmente. Les ions Na+ entrent activement et provoque la dépolarisation de la
membrane post synaptique (il y a modification du potentiel de repos avec création localement d’un potentiel
d’action). L'hydrolyse rapide du neuromédiateur entraîne la repolarisation de la membrane post synaptique.
Cependant l'onde de dépolarisation constituant un signal informatif se propage dans la membrane de la
cellule réactrice à partir de la synapse.
Communications cellulaires : récapitulatif
15
2.3 - ROLES DU MANTEAU CELLULAIRE
De nombreuses cellules possèdent un revêtement constitué
de polysaccharides associés aux lipides (glycolipides) et
surtout aux protéines (glycoprotéines). Ces glucides sont
synthétisés façon continue et rapide par la cellule elle-
même, ex : glycoprotéines des gamètes femelles, mucines
des cellules intestinales, pectine et cellulose des cellules
végétales, et chitine de la carapace des crustacés.
Les polysaccharides sont aussi retrouvés dans les espaces intercellulaires. Le cell coat intervient :
- dans la protection de la membrane contre les
variations rapides du milieu et l’action des enzymes ;
- directement ou non dans le contrôle de la
perméabilité cellulaire et de l’endocytose ; (filtration et
diffusion des molécules).
- dans les phénomènes d’adhésivité cellulaire richesse
en (++ Ca²+) ;
- dans la reconnaissance spécifique des cellules qui
possèdent des molécules (Ag) qui lui confèrent leur
identité (gpes sanguins). Ces facteurs permettent aux
cellules de s’associer spécifiquement.
Chez les cellules cancéreuses la plupart des propriétés de la MP et du revêtement sont modifiées.
Remarque : La paroi de la cellule végétale constitue un exosquelette qui la protège et lui fournit un support
mécanique. Elle assure aussi l’équilibre de la pression osmotique intracellulaire avec celle du milieu
extérieur. Elle est formée de µfibrilles de cellulose et d’une matrice de pectine, d’hémicellulose et de lignine.
III- ORIGINE DE LA MEMBRANE PLASMIQUE :

La membrane plasmique perd du matériel au cours des phénomènes
d’endocytose (par la formation des vésicules) et compense cette perte à
l’occasion des phénomènes d’exocytose permettant la fusion entre M.P.
et vésicules. Les nouvelles membranes proviennent de la synthèse des
lipides et qui s’associent aux protéines que le RE capte des ribosomes.
Elles s'incorporent à la structure existante ce qui augmente la quantité
de membrane. La mise en place et le renouvellement du glycocalyx sont
assurés par des éléments membranaires provenant de l’appareil de
Golgi. Chaque type membranaire est soumis au niveau moléculaire à un renouvellement permanent.
Ex : MP des macrophages est ingérée en totalité en une ½ heure et régénérée dans le même temps.
16
17

LOME, OCTOBRE 2020

CHAPITRE VI
LE CYTOSOL ET LE CYTOSQUELETTE
I. LE HYALOPLASME
1.1- CARACTERES GENERAUX
Le cytosol est aussi dénommé hyaloplasme parce qu’il apparaît optiquement vide en microscopie
optique. Il représente le milieu hyalin et homogène qui sert de support aux organites et enclaves
cellulaires. C’est un colloïde dont le pH est de 6,8. Les modifications de viscosité du hyaloplasme
dépendent de la structure des éléments de la phase dispersée. Il correspond au cytosol dans lequel il
n’existe aucune organisation structurale. Cependant, le hyaloplasme présente des différenciations
morphologiques de compositions chimiques particulières qui sont souvent :
- les globules lipidiques très nombreux dans les adipocytes et dans certaines cellules des graines
oléagineuses. Ils sont mis en évidence par les colorants liposolubles (rouge Congo, noir Soudan).
- les particules de glycogène présentent seulement dans les cellules animales, leur nombre varie en
fonction de l’activité cellulaire. Elles sont mises en évidence soit par le réactif de Schiff après oxydation par
l’acide périodique (réaction PAS), soit par les sels de plomb au ME.
- les particules d'amidon chez la cellule végétale
La composition chimique du hyaloplasme est celle du dernier surnageant obtenu par ultracentrifugation
différentielle (UCD). Le hyaloplasme contient 80 à 85% d’eau, des protéines enzymatiques et de structure,
des matériaux qui servent à l’édification des organites, des ARN, des glucides, des acides aminés, des
lipides, des nucléotides, des nucléosides, des composés du métabolisme intermédiaire et des ions mais
aussi des cristaux protéiques.
1.2. ROLES ET ACTIVITES PHYSIOLOGIQUES DU HYALOPLASME

Il est le milieu dans lequel baignent tous les constituants des cellules procaryotes et eucaryotes. Il constitue
une réserve de combustibles et de matériaux de construction. Presque toutes les voies et les cycles
métaboliques de la cellule trouvent leur origine dans le hyaloplasme. C’est le milieu où s’effectuent les
principales réactions biochimiques. Les différents organites y prélèvent les substances nécessaires à leur
métabolisme et y rejettent leurs déchets. Ex : L’intense activité de synthèse des protéines ou encore la
glycolyse dont le produit final est le pyruvate ont lieu dans le hyaloplasme. Par ailleurs, c’est dans le
hyaloplasme que sont libérés l’ATP forme de stockage de l’énergie pour les différentes réactions, l’eau et le
CO2 etc.
2
II. LE CYTOSQUELETTE
2.1. GENERALITES
Les cellules se déforment passivement ou activement, se déplacent (spermatozoïdes, macrophages),
résistent à des contraintes de pression ou de tension ou émettent des expansions plus ou moins
mobiles (pseudopodes, villosités, cils et flagelles). Ces propriétés mécaniques sont liées à des
adaptations du cytosquelette, un système de microfibrilles protéiques, qui existe dans toutes les
cellules.
2.2. CARACTERES GENERAUX

Il est constitué par l’∑ des µfilaments et des µtubules dispersés dans le hyaloplasme, ➔ faisceaux ou
structures complexes.
- Les µfilaments ont un O de 60 à 100A° et constituent : i) les éléments de soutien des microvillosités;
ii) les tonofilaments des desmosomes ; iii) les myofilaments des fibres musculaires striées.
Ex : µfilaments d’actine d’un diamètre de 5 à 8 nm;
- Les filaments intermédiaires : les kératines, de 8-10 nm
- Les µtubules sont des cylindres creux de 220A° de O et de 50A° d’épaisseur. Ils sont les
constituants de base des centrioles et de leurs dérivés (Cf le système modulateur de la S² cellulaire).
Ex : microtubules de tubuline: 24 nm. Les filaments et tubules = polymérisation dans le cytosol de
µfilaments d’actine, de tubuline ou de kératines.
Le Cytosquelette forme un réseau très dense et fortement structuré dans le hyaloplasme. Il constitue
l’armature interne et assure le maintien des formes et la rigidité des cellules. Il est impliqué dans tous
les types de mouvements cellulaires et constitue un véritable appareil locomoteur. Le cytosquelette est
en perpétuel remaniement avec des phases successives de polymérisation et de dépolymérisation
contribuant à la déformabilité de la cellule.
3
2.3. MICROFILAMENTS D’ACTINE:
Répartition dans tout le cytosol en formant un réseau très dense
Les microfilaments d’actine = polymères de protéine globulaire d’actine
G (monomère) ; qui se polymérise en présence d’ATP, Ca²+, Mg²+ pour former les
µfilaments d’actine F.
Les polymères d’actine fibrillaire (actine F) forment une double hélice torsadée. La
polymérisation d’actine G en actine F est influencée par l’ATP, [Mg++], la force ionique du milieu.
Certaines drogues viennent perturber la dynamique des MF : -Cytochalasines : bloquent la
polymérisation en se fixant sur l’extrémité (+). -Phalloïdines, ATPγS : bloquent la dépolymérisation.
L’hydrolyse de l’ATP en ADP ➔ la dépolymérisation. Les fibrilles d’actine s’arrangent parallèlement
pour former des faisceaux ou se rejoignent par des contacts ➔réseau.
4
2.4. LES FILAMENTS INTERMEDIAIRES (FI)
Ils sont très abondants (x 10 fois l’actine) dans certaines cellules spécialisées (cellules épidermiques,
axones). La disposition de leur réseau est proche de celle des µtubules et de l’actine. Ils représentent
des protéiques plus stables que l’actine ou la tubuline; ils ne participent pas à la motilité cellulaire.
- Les FI impliqués dans le maintien de l’architecture cellulaire : filaments de kératine (cellules
épidermiques, cheveu, laine), de desmine (stries Z des fibres musculaires), de vimentine (fibroblaste,
fibrocytes, chondrocytes), neurofilaments et filaments gliaux (neurones, cellules gliales).
* Les kératines: +++ types dont les cytokératines des épithélia de revêtement (peau, griffes, ongles ).
Le typage de la cytokératine prédominante par des Ac spécifiques permet de reconnaitre le tissu
d'origine d'une métastase (ex la cytokératine 20 ➔ une origine gastro-intestinale).
*La vimentine: caractéristique des cellules issues du mésoderme (fibroblastes, cellules pseudo-
épithéliales des séreuses). Les anatomo pathologistes utilisent des Ac antivimentine pour prouver
qu'une tumeur est d'origine conjonctive (sarcome)
* La desmine: relie les filaments contractiles entre eux et à la membrane dans les cellules musculaires
➔ la coordination et la transmission du mouvement.
* la GFAP (glial fibrillary acidic protein): FI des cellules gliales.
*les neurofilaments: participent avec les microtubules à la constitution du squelette des prolongements
neuronaux (axones et dendrites).
5
*Les lamines (A, B, C): existent dans toutes les cellules. Ce sont les FI qui compose la lamina, qui
soutient l’enveloppe nucléaire. Pendant la mitose, les lamines sont phosphorylées et le réseau est
déstructuré ; lamines dépolymérisées et l’EN fragmentée en vésicules. Le réseau de lamine se
reconstitue en fin de mitose.
2.5. LES MICROTUBULES

Les microtubules : leur paroi est constituée par l’assemblage de 13 protofilaments formés par des
dimères de tubuline (protéine globulaire). Des protéines comme la dynéine et la nexine sont associées
aux µtubules des cils et des flagelles.
On distingue les µtubules stables (centrioles, cils et flagelles) et les labiles (neurotubules, faisceau de
division, cytosquelette des protozoaires etc). Un microtubule = ∑de protomères de tubuline α et β
arrangés en un tube creux. La structure tubulaire assure une grande rigidité. La section du tubule
comporte de 10 (tubules en paire ou en triplet) à 13 (tubule isolé) monomères. La structure tubulaire
peut être stable (cils) ou transitoire (cytoplasme, fuseau mitotique).
Deux types de protéines sont associés aux microtubules :
*Des protéines régulatrices. Exemple : microtubule associated protein (MAP-2) des corps neuronaux
et des dendrites, protéine tau des axones).
*Des protéines motrices (moteurs moléculaires). le réseau microtubulaire est indispensable au
rassemblement des vésicules membranaires du RE et du Golgi qui perdent leur forme et leur fonction
en présence de nocodazole, un poison des microtubules.
Le rôle principal des MT est le trafic intracellulaire (=fonction motrice): centrioles et µtubules associés
dans le fuseau de division, déplacement des organites et des vésicules intracyto-plasmiques d’ARNm,
de complexes chromosomes/protéines associées, etc. Phénomènes d’évagination, d’invagination,
d’ondulation, mouvements de translation des protéines de la membrane plasmique : mouvements
ciliaires et flagellaires (cellules de l’épithélium respiratoire, spermatozoïde), mouvements amiboïdes
(cellules embryonnaires, en culture, globules blancs). Ces différents « chargements » sont pris en
charge par des moteurs moléculaires (kinésines et dynéines) distincts.
Les MT jouent également un rôle d’organisation du cytosol et des compartiments membranaires
(=fonction structurale).
2.5.1. Le centrosome,
Il est situé près du noyau, et est le centre organisateur des MT. Il supporte leur asymétrie et permet leur
polymérisation : c’est un centre nucléateur.
- Fuseau mitotique : Les MT enchâssés dans le centrosome par leur extrémité (-) ont une grande
dynamique, ce qui assure le positionnement des organites intracellulaires.
6
La colchicine (antigoutteux) et la vinblastine
(anticancéreux) se lient à la tubuline libre et empêche
sa polymérisation. Au contraire, le taxol
(anticancéreux), GTPγS bloquent la dépolymerisation
du réseau microtubulaire empêchant l’hydrolyse du
GTP en GDP. En perturbant la déstructuration du
réseau microtubulaire interphasique et en gênant la
formation du fuseau mitotique, ces agents bloquent la mitose en métaphase.
- Flux axonal
L’axone d’un neurone périphérique peut mesurer près d’1 m (nerf sciatique). Le corps neuronal où sont
confinés les ribosomes, le réticulum et le Golgi synthétise des matériaux (protéines, membranes) qui
doivent être acheminés vers les terminaisons nerveuses par un transport ou flux axonal qui se fait sous
forme de vésicules membranaires rapides (250 mm/jour) ou d’organites entiers (mitochondries).
La perturbation de la polymérisation de tubuline par des poisons du fuseau (vinblastine, taxol ...)
compromet la viabilité de l’axone et provoque une neuropathie périphérique.
2.5.2. Cils et flagelles

Ils sont responsables d’un mouvement visible en MO déplaçant la cellule par rapport au milieu (flagelle
des spermatozoïdes) ou le milieu par rapport à la cellule (ex :cils de la muqueuse trachéo- bronchique).
Le mouvement des flagelles est lié à une ondulation quasi sinusoïdale. Celui des cils est orienté par
l’alternance d’un battement de poussée et d’un battement de récupération.
Cils et flagelles comportent un faisceau central de microtubules, l’axonème. L’axonème = 9 doublets
externes (un tubule complet de 13 tubulines + un tubule incomplet de 9 entourant une paire centrale de
tubules complets. Chaque doublet est relié à son voisin par un bras de nexine (prot d’amarrage) et par 2
bras de dynéine ciliaire (protéine motrice) qui assure le glissement des microtubules les uns par rapport
aux autres. Ce glissement exige de l’ATP. Des protéines radiaires relient les microtubules périphériques
à la paire centrale, elle-même rigidifiée par des protéines de liaison. La paire centrale assure la solidité
de la structure et l’orientation du mouvement.
Cils et flagelles sont insérés dans la cellule au niveau des corpuscules basaux dont la structure est
faite de 9 triplets sans axe central. Deux des microtubules du triplet se prolongent dans les doublets du
cil ou du flagelle. Les corpuscules basaux se formeraient à partir des centrioles dont la structure est très
semblable et s’insèrent dans le cytosquelette sous-cortical; cils et flagelles naissent ou régénèrent à
partir des corpuscules basaux.
Cils : nombreux, toute la surface cellulaire ou toute une face.
Flagelles :peu nombreux, localisation apicale
7
8
CHAPITRE VII
LE SYSTEME ENDOMEMEBRANAIRE
RETICULUM ENDOPLASMIQUE ET APPAREIL DE GOLGI
Ce sont des organites présents dans toutes les cellules eucaryotes.

L’importance des leurs membranes varie en fonction de l’activité cellulaire.
I- LE RETICULUM ENDOPLASMIQUE
1.1. ULTRASTRUCTURE
Au MET on observe un réseau de cavités limitées par des membranes qui
sillonnent toute la cellule et qui présente deux types de compartiments : le
réticulum endoplasmique granulaire (R.E.G) recouvert sur la face externe des
ribosomes et le réticulum endoplasmique lisse (R.E.L.)
Figure 7.1 : Système endomembranaire
Les deux types de R.E peuvent coexister dans la même cellule et

communiquer, mais ils occupent des positions différentes. Le RE est un
système dynamique. Les connexions entre les différentes cavités et
l’enveloppe nucléaire ne sont pas permanentes et s’établissent en fonction
de l’activité cytoplasmique.
- Expériences : dans les cellules hépatiques d’un rat bien nourri, le RE est bien
développé. Par contre dans les cellules d’un animal ayant jeûné pendant quelques
jours, le R E régresse. Lorsque l’animal est réalimenté, l’examen des cellules montre que
les membranes du R.E. se reforment.
Ces obsevations montrent que le RE est très développé dans les cellules
sécrétrices, en croissance, embryonnaires, cancéreuses etc.
1.2. COMPOSITION CHIMIQUE ET ARCHITECTURE MEMBRANAIRE
Le fractionnement cellulaire permet d’obtenir une fraction «RE» ou

microsomes. Sur les microsomes rugueux, les ribosomes sont détachés par
un détergent (le désoxycholate).
1.2.1.- Composition chimique
Les membranes sont constituées de :* 35% de lipides : surtout des
phospholipides, peu de glycolipides et de cholestérol ; * 60% de protéines :
i) nombreuses enzymes : G-6 phosphatase, nucléosides phosphatases,
glycosyltransférases, enzymes du métabolisme des lipides, hydrolases etc.,
9
ii) des transporteurs d’électrons : cytochrome P450 et cytochrome b5, NADH-cytochrome P450 réductase,
NADH-cytochrome b5 réductase, iii) des protéines spécifiques des membranes du R.E.G. : les ribophorines
(sites d’accrochage des ribosomes).
1.2.2 - Architecture de la membrane

La plupart des protéines sont des protéines intégrées. Les glucides fixés sur les protéines et lipides sont
situés du côté lumière. La membrane réalise une mosaïque fluide. Cette fluidité est indispensable pour
permettre les interactions entre les réductases et les cytochromes P450 et b5.
II- L’APPAREIL DE GOLGI

2.1. ULTRASTRUCTURE
Il est formé par l’ensemble de dictyosomes constitué
chacun de de 4 à 10 saccules. L’ensemble présente
une face convexe ou de formation et une face concave
ou de maturation qui donne naissance par
bourgeonnement à des vésicules (vésicules de
sécrétion). L’épaisseur de la membrane varie de Figure 7.4 : Structure d’un dictyosome de l’AG
60A°pour les saccules de la face de formation à 100A°pour ceux de la face de maturation.
2.2.- COMPOSITION CHIMIQUE

Les membranes des saccules contiennent des lipides et des protéines à part égales. Pour les protéines on
retrouve des transférases de phosphate, de sulfate, de glycosyl, des phosphatases, des glucidases etc.
III - ROLES PHYSIOLOGIQUES DU RETICULUM ENDOPLASMIQUE ET DE L’APPAREIL DE GOLGI

Les ARN porteurs de l’information quittent le noyau et participent dans le cytoplasme à la synthèse des
polypeptides qui peuvent se lier aux glucides ou aux lipides. Les processus de synthèse, de transports et de
modifications de ces macromolécules s’effectuent la plupart du temps au niveau du R.E. et l’Ap G.
Des rapports existent entre le R.E. et des organites : continuité (noyau, App Golgi), contiguité (App Golgi),
simple contact (ribosomes, mitochondries et peroxysomes). Les relations étroites de contiguïté et de
continuité entre le RE et l’A G montrent que les vésicules provenant du RE seraient à l’origine de l’édification
des saccules de la face de formation du dictyosome. Ces saccules remplaceront ceux de la face de
maturation qui disparaissent en donnant naissance aux vésicules de sécrétion et aux lysosomes.
L’ensemble des dictyosomes est ainsi renouvelé périodiquement.
10
3.1. ROLES PHYSIOLOGIQUES DU RETICULUM ENDOPLASMIQUE
3.1.1. Les différents rôles des membranes de R.E.
3.1.1. Rapports entre R.E.G et l’appareil de
Golgi
* Expériences de Palade pour déterminer le lieu
de synthèse et le devenir des protéines
sécrétées. Exemple des cellules acineuses du
pancréas exocrine, (glande produisant des
enzymes digestives). Des fragments
de pancréas prélevés chez un rat soumis au
jeûne sont incubés pendant 5 mn dans un milieu physiologique contenant un acide aminé de la leucine 3H.
Les fragments sont ensuite transférés dans un autre milieu contenant de la leucine non radioactif. Des
échantillons prélevés à des temps différents (5 mn, 15 mn, 20 mn, 60 mn, 4 h) sont fixés et traités par la
méthode autoradiographique. L’examen des cellules au MET montre que la R* est localisée successivement
dans la région basale au niveau du R.E.G.(5 mn), puis dans la région du R.E.G. située à proximité des
dictyosomes (15 mn), ensuite dans les dictyosomes (20 mn), dans les vésicules golgiennes (60 mn) et enfin
dans les sécrétions rejetées à l’extérieur de la cellule (4 h). Explication : la leucine a été incorporée à des
protéines au niveau du R.E.G. Elles ont migré après dans les canaux et les citernes du R.E.G. en direction
des éléments golgiens et ont été transférées dans les saccules puis dans les vésicules de sécrétion. Les
protéines marquées sont secrétées à l’extérieur de la cellule.
3.1.1.2. Rapports entre R.E.G. et les ribosomes

Le REG a 2 rôles principaux (i) : Produire des vésicules de transition destinées à l'AG (assemblage des
glycoprotéines et emballage). (ii) : Produire des membranes internes et des vésicules de membrane
Transfert des polypeptides : les membranes du R.E.G. ne sont pas biochimiquement indispensables à la
synthèse de protéines. Elles interviennent lorsque les protéines fabriquées sont destinées à être excrétées
(produit de sécrétion) ou à être intégrées aux membranes biologiques. Le transfert d’une chaîne
polypeptidique dans le R.E.G. est déterminé par la nature de l’ARNm permettant l’assemblage d’une
séquence de 20 A A servant de signal et qui s’associerait aux ribophorines (récepteurs). Ces protéines
intégrées forment un passage (tunnel) temporaire par lequel la protéine en cours d’élongation rentre dans le
R.E.G. Remarque : Les ARNm des protéines qui ne sont destinées ni à l’exportation ni à être intégrées dans
les membranes biologiques n’entraînent pas la formation de la séquence signal.
11
Figure 7.5 : Transfert de polypeptide dans le REG
3.1.1.3- Glycosylation (surtout au niveau des membranes du R.E.G)

C’est le transfert d’un ose (lié à un nucléotide) sur une chaîne polypeptidique, sur un lipide ou encore sur une
chaîne polysaccharidique. Ce transfert se fait grâce aux glycosyl transférases des membranes du RE. Une
grosse molécule hydrophobe (le dolichol) de la membrane du RE participe à la réaction en portant la chaîne
de polysaccharide avant le transfert.
Figure 7.6: Réactions de glycosylation dans le REG et formation de vésicules de transition
3.1.1.4- Rôles du REL

Il intervient dans la synthèse des lipides, la détoxication des médicaments et autres drogues, la production
des membranes internes et des vésicules de membranes, la libération de glucose vers le sang (cellules
hépatiques), l’accumulation des ions Ca+ (cellules musculaires).
• Métabolisme des lipides
Le REL impliqué dans le métabolisme des substances lipidiques est très développé dans les cellules
concernées (hépatocytes, sécrétrices des glandes sébacées, absorbantes de l’épithélium intestinal;
interstitielles du testicule etc.. Les hormones stéroïdes sont élaborées à partir du cholestérol. Dans les
cellules absorbantes de l’épithélium intestinal, les monoglycérides et les acides gras du suc intestinal sont
12
absorbés par pinocytose et repris par REL où ils sont ensuite transformés en triglycérides qui sont stockés
dans les dictysomes avant d’être libérés par exocytose dans les espaces intercellulaires.
- Elongation et désaturation des acides gras : la synthèse se fait dans le hyaloplasme par l’acide gras
synthétase. L’élongation et la désaturation ont lieu au niveau des membranes du REL dans les cellules ayant
une activité de synthèse de lipide très active (adipocytes, hépatocytes etc.). La formation d’une double liaison
va faire intervenir la chaîne NADH cytochrome b5.
- Biosynthèse des phospholipides
Les phospholipides sont synthétisés au niveau des membranes du RE à partir du glycérol-3 P provenant de
la glycolyse ou du métabolisme de lipides.
- Biosynthèse du cholestérol puis des acides biliaires et des stéroïdes qui en dérivent dans les cellules
hépatiques et stéroïdogènes. Acétate--------> cholestérol --------→ acide biliaire (cell. hépatique) ou
hormones stéroïdes (cell.stéroïdogène). Le Cholestérol en présence de (cyto P450) -------->prégnélonone
(membrane interne mitochondriale) qui est transformé en hormones stéroïdes dans le REL.
Figure 7.7.:Synthèse des lipides par le REL
• Détoxication (surtout assurée par le foie)

Le REL des hépatocytes joue un rôle important dans le métabolisme des drogues et des médicaments
(barbituriques). Ainsi, l’administration de barbituriques à un animal provoque un développement considérable
des membranes du REL dans les hépatocytes où ils sont transformés par des processus enzymatiques
conduisant à leur oxydation ou à leur complexion avec d’autres molécules. Les médicaments liposolubles
insérés dans la membrane RE. Les cytochromes P450 hydroxylent les molécules et rendent hydrophiles.
Elles sont ensuite transférées dans la lumière du REL puis solubilisées et neutralisées avant d’être
exportatées à l'extérieur de la cellule. Pour d'autres médicaments, c'est l'hydroxylation par le cytochrome
P450 qui les rend actif. L’inactivation des composés toxiques par oxydation ou conjugaison donne des
composés hydrosolubles éliminés par le rein, la peau, l’intestin etc.
13
3.1.2 -Rôles des cavités du RE
Elles constituent une sorte de compartiment dans la cellule où des substances peuvent être accumulées :
des substances exogènes par pinocytose, par diffusion (acides gras) et des substances endogènes
(protéines synthétisées). Ces substances accumulées peuvent subir des transformations ex : glycosylation,
hydroxylation etc.
3.2.- Rôles physiologiques de l’appareil de Golgi

L’AG joue deux rôles importants : (i) modifier les protéines qu'il reçoit (via les
vésicules de transition) en leur apposant une sorte d'étiquette moléculaire puis trier
ces protéines et les emballer dans les vésicules de sécrétion ou dans les
lysosomes : Les membranes des saccules assurent la glycosylation des protéines
issues du REG et l’estérification des glycolipides. Elles interviennent aussi le
conditionnement membranaire des enzymes lysosomiales ou des produits destinés
à l’exportation hors de la cellule. Figure7.8: Synthèse des glycoprotéines
(ii) Assurer la plupart des phénomènes polymérisation de certains polysaccharides (comme l'acide
hyaluronique) qui sortent de la cellule en l'enrobant d'une couche sucrée.
Expériences sur cellules calciformes de l’épithélium intestinal sécrétant du mucus (glycoprotéine). Du
glucose ou du galactose 3H est injecté à un rat. Des prélèvements A, B, C sont effectués au niveau de
l’épithélium intestinal à des temps variables ; A (5 à 20mn), B (40 mn), C (4 h) après l’injection.
Résultat : on constate que dans les cellules calciformes de A, la R* est localisée dans les dictyosomes
d’abord dans les saccules de la face de formation puis dans ceux de la face de maturation. Dans B, la R* est
au niveau des vésicules à mucus et dans C, la R* est au niveau du bouchon muqueux à l’apex de la cellule.
Dans l’A.G., les chaînes polysaccharidiques sont élaborées directement dans les dictyosomes. Les protéines
provenant du REG sont transférées dans les dictyosomes et subissent la glycosylation au niveau des
saccules de la face de maturation. Les glycoprotéines formées peuvent subir d’autres modifications
(sulfatation) avant d’être exportées vers l’apex de la cellule par les vésicules de sécrétion.
V- CONCLUSION
Le RE et l’Ap G est un réseau complexe de canalicules et de citernes limités par des membranes
biologiques qui sillonnent la cellule. Cet ensemble polymorphe, dynamique +ou – développé suivant l’activité
de la cellule constitue un système intracellulaire de circulation et de stockage pour les matériaux qui sont
ainsi isolés de la substance fondamentale. Les membranes biologiques de ces structures sont riches en
molécules enzymatiques constituent des éléments très actifs de la machinerie cellulaire.
Car à leur niveau se règlent des échanges et des transformations qui sont des données essentielles à la vie
cellulaire.
14
- Les membranes du RE participent pour l’essentiel à la ségrégation des protéines membranaires ou
destinées à l’exportation (cf REG) et à la synthèse des composés lipidiques (cf REL). Elles sont aussi
impliquées dans le transport des ions, le contrôle du métabolisme des glucides et dans le renouvellement
des membranes cellulaires.
- Les membranes de l’Ap G assurent la plupart des phénomènes de polymérisation des polysaccharides, la
glycosylation des protéines issues du REG et l’estérification des glycolipides, le conditionnement
membranaire des enzymes lysosomiales ou des produits destinés à l’exportation hors de la cellule.
LES LYSOSOMES
C’est en 1955 que le biochimiste belge De Duve identifia dans la cellule, grâce à des techniques
physicochimiques, des organites caractérisés par un équipement enzymatique constitué d’hydrolases
spécialisées dans la dégradation de différents substrats (constituants normaux de la cellule). Ils ont été
observés en µscopie électronique dans les fractions cellulaires, puis dans la cellule elle-même et sont très
abondants dans les cellules qui assurent la défense de l’organisme.
II- MORPHOLOGIE ET STRUCTURE

Ce sont de petites vésicules sphériques ou ovalaires de 0,1 et 2 µm de O limitées par une membrane
épaisse de 6 à 10 nm. Ils contiennent tous des substances électrodenses et hétérogènes (amorphes ou
granulaires). La structure interne des lysosomes est très irrégulière et présente une grande variabilité. On
peut y trouver des débris d’organites. Les lysosomes sont peu nombreux dans les hépatocytes et dans les
cellules rénales. En revanche, ils très nombreux dans les phagocytes. On distingue deux catégories de
lysosomes : Lysosomes primaires ou isolés et lysosomes secondaires liés à d’autres formations. On
observe ainsi les phagocytosomes, les corpuscules résiduels, les vacuoles autophagiques.
15
III- CONSTITUTION CHIMIQUE
L’analyse de la fraction lysosomes montre que : - la membrane est constituée par des protéines (50 à 60%)
dont des enzymes phosphatase acide ADPase, une pompe H+/ATPase (acidifie l'intérieur du lysosome),
des protéines permettant le transfert entre lysosomes et cytosol , transporteurs d’ions, par des lipides (PL
et CHOL) et des polysaccharides.
- Le contenu des lysosomes est constitué par un ensemble de puissantes enzymes lytiques (hydrolases).
Plus de 40 opérant à pH 3 à 6 ont été identifiées. Ce pH acide est maintenu grâce des pompes ioniques
dans la membrane. Parmi les enzymes on retrouve : les phosphatases acides, lipases, glycosidases,
protéases, des sulfatases, des nucléases (DNAses et RNAases). La membrane résiste à l’action digestive
de ce complexe enzymatique grâce à une conformation particulière de sa face interne et aussi par le fait
que les enzymes sont stockées sous forme inactive, ce qui empêche leur
contact direct avec le hyaloplasme.
IV- FONCTIONNEMENT
L’appareil lysosomial constitue l’appareil digestif de la cellule. Son rôle est
de dégrader les substances extracellulaires (hétérophagie) ou
intracellulaires (autophagie). Son fonctionnement est basé sur la
capacité que possèdent les membranes biologiques à fusionner. La
fusion entre une vésicule d’endocytose et un lysosome Iaire donne un
lysosome IIaire.Le matériel exogène ou les organites cellulaires
capturés par les lysosomes sont dégradés en molécules simples
capables de sortir du lysosome. Les résidus non dégradés
peuvent alors être rejetés hors de la cellule par exocytose, soit y
demeurer. On appelle corps résiduels les lysosomes renfermant
beaucoup de déchets, mais ne contenant plus d’hydrolase acide et qui
peuvent s’accumuler en abondance dans certaines cellules. Ex:
Activité hétérophagique des cellules folliculeuses de la thyroïde:
production d’hormone thyroïdienne à partir de la thyroglobuline
Figure 7.9 : Fonctionnement des lysosomes
V- Rôles et activités physiologiques

Toutes les familles de molécules biologiques dégradées dans les lysosomes. Les matériaux à dégrader
proviennent de 4 compartiments avec lesquels les lysosomes fusionnent : endosome (nutrition),
phagosome (phagocytose), cytosol et autophagosome.
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4.1- Activités normales : digestion des produits nutritifs ingérés par la cellule. Dégradation ou stockage
de déchets du métabolisme et destruction des organites cellulaires dont la durée de vie est limitée.
4.2.- Activités particulières
- Défense et nettoyage de l’organisme par les phagocytes qui éliminent les éléments cellulaires sénescents
et les µorganismes nuisibles.
- Dégradation des protéines du filtrat glomérulaire dans les cellules du tube contourné du rein.
- Destruction des grains de sécrétion excédentaires dans les cellules sécrétrices des glandes endocrines.
- Les enzymes lytiques de l’acrosome du spermatozoïde permettent sa pénétration dans l’ovule.
- Les lysosomes interviennent dans les phénomènes d’autophagie cellulaire au cours des processus
d’histolyse ou d’involution dans certains tissus ou organes temporaires ou qui se renouvellent en
permanence: i) processus de l’embryogenèse et de l’organogenèse (ex : dégénérescence cellulaire au
moment de la formation des membres) ; ii) métamorphose chez les amphibiens (disparition des branchies
et nageoires caudales) et chez les insectes ; iii) glandes mammaires en fin de lactation ; évolution des
formations osseuses, carence alimentaire.
- Les lysosomes sont responsables des phénomènes d’autolyse post mortem de la cellule, qui font qu’un
cadavre même stérilisé, va se décomposer.
4.3.- Lysosomes dans les processus pathologiques:

- La rupture de la membrane lysosomiale est observée dans les cas de : silicose, goutte, streptococcies.
Certaines substances peuvent modifier stabilité de la membrane : agents labilisants, les vitamines : A, K, D,
E, hormones stéroïdes (hyperavitaminose A →fractures osseuses spontanées.) ; agents stabilisants :
cortisone, hydrocortisone (action anti-inflammatoire stabilise la membrane du lysosome).
- Utilisation des liposomes contenant des médicaments ou des enzymes pour certains traitements.
V- Origine des lysosomes

Les vésicules des lysosomes primaires sont d’origine
golgienne. Leur membrane et leur contenu protéique
proviennent du REG. Après leur transfert dans l’appareil
de Golgi, et tout au long de leur passage dans les
différents saccules des dictyosomes, ces molécules
subissent des modifications chimiques telles que les
glycosylations. La formation des vésicules primaires à
partir des saccules golgiens nécessite l’intervention des
molécules de clathrine. Plusieurs des enzymes sont des
glycoprotéines. Figure 7.10 : Modes de formation des lysosomes
17
LES PEROXYSOMES
Les peroxysomes ont été découverts en 1954 dans le tube contourné du rein de souris et leur purification
n’a été possible qu’en 1966. Comme les lysosomes, leur identification cytologique ne peut se faire que sur
des critères enzymatiques révélés par des techniques cytoenzymatiques. L’utilisation de la centrifugation
en gradient de densité ou de marqueurs enzymatiques appropriés permet de les séparer.
Ce sont des organites répandus chez les Eucaryotes et impliqués dans des réactions d’oxydo-réduction
très variées, mais non génératrices d’énergie.
I. ORGANISATION STRUCTURALE
Ce sont des organites à membranaire unitaire qui se présentent sous forme de sphères de 0,2 à 1,5 µm de
O. Leur membrane a une épaisseur de 6 nm ; leur cavité est remplie d’une matrice amorphe et dense au
sein de laquelle s’individualise parfois une grosse structure cristalline de nature protéique. Ils ne
contiennent pas de matériel génétique.
Chez les animaux, les peroxysomes sont abondants dans certains tissus comme le foie et les reins de
mammifères. Leur composition et leur physiologie varient en fonction des tissus. Par ailleurs, les
peroxysomes des animaux inférieurs, des végétaux ou des protistes ont des caractéristiques spécifiques. Il
existe chez l’Homme des maladies génétiques graves liées à des dysfonctionnements des peroxysomes.
Des composés chimiques naturels (hormones) ou artificiels (médicaments, pesticides etc.) provoquent une
multiplication importante des peroxysomes dans les cellules. D’une manière générale, ces organites sont
associés à des fonctions oxydatives. Plusieurs métabolites y sont dégradés.
2. FONCTIONS DES PEROXYSOMES

2.1. Chez les animaux
Chez ces derniers, deux types d’enzymes coexistent toujours dans les peroxysomes : il s’agit des
oxydases flaviniques de type FMN ou FAD appelées flavoprotéines et de peroxydases. Les flavoprotéines
consomment de l’O2 et produisent H2O2. Elles sont auto-oxydables. Les peroxydases parmi lesquels on
trouve la catalase, utilisent l’H2O2 produite par les flavoprotéines comme substrats pour oxyder d’autres
composés organiques (alcools ou acides..) en donnant H2O. En l’absence de ces derniers, la catalase
assure une dismutation de H2O2 qui produit O2 (2H2O2 -------→ 2H2O +O2). La plupart des peroxydases
sont des protéines contenant du fer. Principe des réactions :
Flavoprotéine peroxydase
R1H2 + O2 ------------------------------→R1 + H2O2 ; R2H2 + H2O2------------------------→R2 + 2 H2O

Ces réactions ne produisent aucune énergie chimique utilisable pour les cellules. Toute l’énergie libre est
dépensée en chaleur. Cependant, la dégradation instantanée, sur place de H2O2 est une nécessité absolue
18
pour les cellules, compte tenu du caractère très nocif (il est source de radicaux libres) de ce composé vis à
vis des constituants organiques qui les constituent.
Les peroxysomes des cellules de vertébrés contiennent des flavoprotéines susceptibles d’oxyder plusieurs
substrats grâce à O2 : - hydroacides (acide lactique, hydroxybutyrique, glycolique, glycérique), purines,
(hypoxanthine, xanthine), acide urique, acides aminés, polyamines, acides gras poly-insaturés, cholestérol
etc. Grâce à la H2O2, les peroxydases et la catalase oxydent à leur tour des composés phénoliques, des
alcools, (éthanol, méthanol, propanol), l’acide formique, les acides gras (-oxydation), etc. Dans les
hépatocytes, la catalase constitue à elle seule 40% des protéines des peroxysomes.
Certaines réactions catalysées dans les peroxysomes des animaux interviennent dans la détoxification des
cellules : en rendant les molécules toxiques hydrosolubles, ceci favorise leur élimination par la voie
sanguine et urinaire. (le foie et les reins) sont en contact avec de grands volumes sanguins.
La  oxydation des acides gras se déroule dans les peroxysomes de tous les Eucaryotes, mais la réaction
est catalysée par une flavoprotéine auto-oxydable donnant H2O2 non FADH2. A la fin de l’acétyl-CoA produit
sort des peroxysomes et rejoint les mitochondries.
2.2. Chez les végétaux supérieurs

L’équipement enzymatique des peroxysomes des végétaux est plus varié que celui des animaux. Dans les
organes chlorophylliens, en dehors des oxydases, on trouve des aminotrasférases, des ammonium-lyases
et d’autres enzymes spécialisées dans le métabolisme des acides gras.
2.2.1. Photorespiration et voie peroxysomale du glycolate

L’utilisation de O2 marqué a montré que les plantes vertes consomment de l’oxygène selon un mécanisme
différent de la respiration mitochondriale. Cette respiration lumineuse ou photorespiration ne produit pas
d’ATP et consiste à une déviation de la fixation du CO2 par une enzyme spécifique qui accepte aussi bien
le CO2 que l’O2 comme substrats. Les deux gaz entrent en compétition en fonction de leurs concentrations
relatives. L’oxygénation du ribulose bisphosphate donne un 3-phosphoglycérate et un 2-
phosphoglycolate. Ceci qui peut entraîner une perte importante du rendement de la photosynthèse. Le
phosphoglycolate est déphosphorylé dans le stroma du chloroplaste, puis le glycolate sort et gagne un
peroxysome proche où il sera oxydé en glyoxylate en présence de O2. L’H2O2 obtenu est dégradé par une
catalase. Le glyoxylate est transformé en glycine par une transaminase qui interagit avec un glutamate.
La glycine passe dans une mitochondrie où elle est transformée en CO2 et en sérine qui retourne dans un
peroxysome. Dans ce dernier une nouvelle transamination donne de l’hydroxypyruvate qui et transformé en
glycérate. Enfin le glycérate retourne au chloroplaste où il rentre dans le cycle de Calvin après
phosphorylation
19
La photorespiration met en œuvre trois organites qui coopèrent étroitement pour consommer de l’O2 et
produire du CO2 tout en consommant de l’énergie. Son seul intérêt physiologique est de produire des acides
aminés (glycine et sérine) pour la synthèse protéique. Elle est aussi à l’origine au sein des peroxysomes de
l’acide oxalique qui sera accumulé dans les vacuoles de certaines cellules sous forme de cristaux d’oxalate
de cristaux calcium.
2.2.2. Glyoxysomes et utilisation des lipides

Les glyoxysomes sont des peroxysomes particuliers rencontrés chez les animaux inférieurs, les protistes et
les végétaux. Ils sont très abondants dans les cellules et les graines en germination des plantes
oléagineuses dont les réserves sont constituées essentiellement de lipides. En plus de des enzymes de la 
oxydation, les glyoxysomes possèdent des enzymes du cycle glyoxylique qui est une variante du cycle de
Krebs. L’isocitrate lyase et la malate synthétase permettent de faire entrer deux molécules d’acétyl CoA dans
ce cycle pour fabriquer une molécule de succinate. Ce dernier quitte le peroxysome et gagne la matrice
mitochondriale où il participe à la néoglucogenèse et la synthèse de glucose hyaloplasmique. Le bilan de
cycle est la conversion des acides gras en glucides. Ce qui est impossible chez les animaux supérieurs qui
ne p ossèdent pas l’équipement enzymatique nécessaire. Ce cycle fonctionne aussi chez les procaryotes.
Figure 7.11: Photorespiration
20
21

LOME, OCTOBRE 2020

CHAPITRE VIII
LE CHONDRIOME
I- GENERALITES
Les expériences sur des fragments de tissus frais en 1804, cellules eucaryotes isolées ont montré que
les cellules utilisent des nutriments et de l’O2 du milieu extérieur et y
rejettent du CO2. C’est donc à leur niveau que s’effectuent les
phénomènes respiratoires.
La cellule a besoin d’énergie pour ses réactions métaboliques, sa
reproduction et son déplacement. Le chondriome est constitué par des
organites présents uniquement dans les cellules eucaryotes : les
mitochondries qui fournissent presque toute l’énergie biologique de la
cellule.
Figure 8.1 : Morphologie de la mitochondrie
II- MORPHOLOGIE ET STRUCTURE

En µscopie photonique sur cellule vivante : le dispositif à contraste
de phase, la coloration vitale au Vert Janus montrent que les
mitochondries se présentent sous forme de sphères (0,5 à 1 µm de
O) ou de filaments de 7 à 12 µm. Elles se répartissent dans tout le
cytoplasme mais se regroupent autour des structures très actives.
Sur des cellules fixées, la fuchsine acide ou le violet de cristal
permettent de les colorer.
Au µscope e- la mitochondrie présente deux membranes dont
chacune a une structure tri laminaire. La membrane interne forme
vers l’intérieur des crêtes qui compartimentent incomplètement la
cavité interne remplie par la matrice. Cette dernière contient de
nombreuses inclusions Figure: 8.2 : Ultrastructure d’une mitochondrie (MET)
(ribosomes, granules électrodenses, filament d’ADN, etc.). La membrane interne est tapissée du côté de
la matrice de particules élémentaires (sphères pédonculées ou ATPosomes de 85 A° de O et 45 A° de
haut).
Remarque : Le nombre des mitochondries varie en fonction du type cellulaire et de l’activité physiologique,
levure (quelques-unes), cellule hépatique (1000 à 1500), amibe (50.000), 300.000 dans certains ovocytes.
Elles représentent 10 à 20% du volume cellulaire dans une cellule active. Leurs formes et leur taille varient
compte tenu de leur fonction. La disposition et le nombre des crêtes varient en fonction du type cellulaire et
de ses activités.
2
III- CONSTITUTION CHIMIQUE
Les techniques de fractionnement cellulaire associées à l’utilisation des détergents permettent d’isoler les
constituants des mitochondries. L’analyse chimique donne le même résultat quel que soit le type cellulaire
étudié.
- La membrane externe contient 40% de lipides et 60% de protéines.
- La membrane interne est plus riche en protéines (70 à 80% des constituants) qui sont surtout des
enzymes de la chaîne respiratoire et perméases, des transférases, des ATPases..
-Dans l’espace intermembranaire, on trouve surtout des kinases.
-Dans la matrice on retrouve : les enzymes du cycle de Krebs; les déshydrogénases (accepteurs d’H+) :
NAD, NADP, FAD; la cytochrome oxydase ; les cytochromes a, b, c (transporteurs d’e-); les enzymes
de la oxydation des acides gras ; les transaminases et désaminases etc... On retrouve aussi des ions
(Na+, K+, Ca++ Mg++), des vitamines (A, B6, B12, C etc.), de l’ATP, de l’ADN et l’ARN.
Compte tenu de leur constitution chimique, les mitochondries jouent dans la cellule un rôle complexe qui
fait d’elles des «usines à énergie». Leurs multiples réactions sont liées à la production, l’accumulation et à
la transformation de l’énergie.
IV- ROLES PHYSIOLOGIQUES

Les mitochondries jouent un rôle actif dans la concentration et le stockage de diverses substances.
Elles sont impliquées dans des réactions de synthèse. Cependant leur rôle principal est d’assurer
l’essentiel des transformations d’énergie dans la cellule.
4.1. MITOCHONDRIE : CENTRALE ENERGETIQUE DE LA CELLULE.

L’énergie utilisée par les phénomènes vitaux est d’origine solaire. 1% de cette énergie est capté par les
plantes vertes autotrophes pendant la photosynthèse au cours de laquelle sont élaborées les molécules
organiques. Ces dernières constituent les aliments des organismes hétérotrophes qui ont besoin de
combustibles fournisseurs d’énergie et de nutriments fondamentaux.
4.1.1. Les fournisseurs d’énergie
Ils sont constitués par les aliments (glucides, lipides et protides) ingérés par l’organisme sous forme de
macromolécules. Ils sont ensuite dégradés en molécules plus petites par la digestion et dans les cellules
elles-mêmes en oses, acides gras, glycérol et acides aminés. L’oxydation des substrats donne l’ATP,
principale forme de stockage et de transport d’énergie dans la cellule.
4.1.2. Les oxydations (déshydrogénations)
La production d’ATP est liée aux réactions d’oxydation dans le hyaloplasme et dans la mitochondrie grâce à
l’activité de coenzymes, NAD et FAD.
FAD + 2H+ + 2 électrons ---→ FADH2 ; NAD + 2 H+ + 2 électrons ---→ NADH + H+
3
Figure 8.3: Dégradation des fournisseurs d’énergie
Dans le hyaloplasme, les molécules (oses, glycérol etc) sont

transformées en acide pyruvique (CH3-C=0-COOH) avec une
faible production de NADH. Dans la matrice mitochondriale : les
acides gras et le pyruvate traversent les deux membranes et se
retrouvent dans la matrice.
- CH3-C=O-COOH -------→ CH3 CO SCoA + CO2 + NADH + H+
- Les acides gras sont dégradés au niveau de l’hélice de Lynen.
R-CH2-C H2-C H2-C* H2-COOH + HScoA + FAD + NAD --→ RC
H2-C H2-CH2-C* H2–CO-S-CoA
-→ 1 acétylCoA+ 2CO2 + NADH2 + FADH2 + RCH2-CH2–CO-S-CoA
L’acétyl coA constitue le combustible raffiné de la
mitochondrie. Il est décarboxylé et déshydrogéné dans la
matrice au cours du cycle de Krebs. Le groupement
CH3COOH subit deux décarboxylations et quatre oxydations
qui produisent 3 NADH + H+ et 1FADH2. Il y a ainsi
production de CO2 et transfert de l’hydrogène sur NAD, FAD

--→ NADH et FADH2
Figure 8.4 : Chaîne respiratoire
4
N.B.
*NADH= Nicotinamide Adénine Dinucléotide réduit.
*Le NAD+ est converti en NADH au cours de
l’oxydation d’une molécule. Il est capable d’accepter
deux électrons et un proton pour donner un NADH.
Le NADH est produit au cours de nombreuses
réactions : glycolyse, hélice de Lynen et cycle de
Krebs.
Le FADH2 = Flavine Adénine Dinucléotide réduit. Le
FAD est converti en FADH2 au cours de l’oxydation
d’une molécule. Il est capable d’accepter deux
électrons et deux protons pour former le FADH2. La
principale réaction mitochondriale qui produit du
FADH2 est l’oxydation du succinate en fumarate au
cours du cycle de Krebs. L’enzyme qui catalyse cette
réaction (succinate déshydrogénase) est un des
complexes de la chaîne respiratoire. Le FADH2 est
également produit au cours de la transformation
d’acides gras en acétylCoA Figure 8.5’ : Chaîne respiratoire
4.1.3. La phosphorylation
- Dans le hyaloplasme pendant la glycolyse, il y a formation de 2 molécules d’ATP.
- Dans la membrane interne de la mitochondrie
*Chaîne respiratoire :- les coenzymes réduits, NADH et FADH2 produits dans la matrice cèdent des e- de
haute énergie à des transporteurs d’e- localisés dans la membrane interne et qui sont : NADH
déshydrogénase, ubiquinone, (CoQ), cytochromes b+c1, cytochrome c, cytochrome oxydase (a+a3).
La production d’eau est liée au transfert d’e- à partir de NADH et FADH jusqu’à l’O2 par l’intermédiaire de la
chaîne de transporteurs d’e-. Au niveau de la chaîne respiratoire, le cytochrome oxydase (cyt a+a3) va
céder les e- à l’oxygène moléculaire O2 qui est réduit dans la matrice mitochondriale (O2 --> H2O2 --> H2O)
grâce à des enzymes (dismutase et catalase).
Remarque : L’ensemble de ces transporteurs temporairement réunis dans l’ordre de leur interaction et
grâce à leur mobilité au sein de la membrane interne de la mitochondrie constitue la «chaîne respiratoire».
- Chemiosmose - au début de la chaîne respiratoire, les e- arrachés aux substrats sont des e- à haut
potentiel d’énergie. NADH déshydrogénase--→CoQ--→Cyto b+c1--→Cyto c ---→ Cytooxydase
Chaque fois qu’ils passent d’un complexe à l’autre (translocation), ils libèrent de l’énergie qui sert à
pomper des protons (H+) à travers la membrane interne, de la
matrice vers l’espace intermembranaire. Il se crée ainsi un
gradient électrochimique qui tend à faire rentrer les H+ vers la
matrice. Ces H+ passent par le transporteur F0-F1 (particule

élémentaire) qui joue le rôle d’ATPase et qui permet la
phosphorylation de l’ADP en ATP. L’énergie est ainsi stockée
dans l’ATP et sera libérée plus tard.
5
Remarque : la chaîne respiratoire et le
complexe F0-F1 constituent une
«assemblée respiratoire» qui est une
structure dynamique de la membrane
interne perpétuellement remaniée.
Phosphorylation oxydative : dans la

mitochondrie une oxydation
(déshydrogénation) du substrat
CH3COO- + H+, et une phosphrylation
de l’ADP permettent le stockage de
l’énergie sous forme d’ATP. L’ensemble
du phénomène = phosphorylation oxydative Figure 8.6: Réactions d’oxydo-réduction et synthèse d’ATP
(oxydation du substrat + phosphrylation de l’ADP) qui est le mécanisme fondamental de production d’E
par la mitochondrie. CH3COOH + 2O2 ----→ 2CO2 +2H2O + énergie
4.2. ACTIVITES DE SYNTHESE

L’énergie fabriquée et accumulée par la
mitochondrie est le plus souvent utilisée par
l’ensemble du cytoplasme. Cependant, dans
certains cas, elle peut être utilisée pour des
synthèses endo-mitochondriales. L’ADNm est
bicaténaire et sans histone.
Réplication d’1 brin avant le 2ème. Les
mitoribosomes sont des particules 55-60 S.
Des ARNr, ARNt et ARNm différents de ceux
du cytoplasme ont été mis en évidence. La
mitochondrie synthétise certaines de ces
potéines (cyt b, cytochrome oxydase et
ATPase). Elle peut synthétiser de façon
autonome presque tous ses acides gras avec
l’aide du cytoplasme.
Figure 8.7: Glycolyse et récapitulatif du métabolisme

énergétique dans la mitochondrie
6
4.3. PRODUCTION D PRECURSEURS POUR DIVERSES BIOSYNTHESES
Le cycle de Krebs qui se déroule dans la matrice mitochondriale intervient pour la dégradation de
composés carbonés en CO2 et H2O mais est aussi la source de précurseurs qui sont utilisés pour diverses
biosynthèses. Il s’agit de la néoglucogenèse à partir de l’acide malique, de la biosynthèse des acides gras à
partir de l’acide citrique (→ acétycoA →AG), de l’uréogenèse à partir de l’acide fumarique, de la synthèse
des acides aminés non essentiels (alanine, ac aspartique) à partir de l’acide  cétoglutarique.
4.4. CONCENTRATION ET STOCKAGE DE SUBSTANCES

Des ions, surtout Na+, K+, Ca++, Mg++ sont capables de s’accumuler sélectivement dans la mitochondrie
à une [C] > à celle du cytoplasme. Leur entrée se fait selon un phénomène de transport actif.
Des molécules + ou- volumineuses peuvent s’accumuler dans les mitochondries : protéines, glycogène,
glycoprotéines, lipides. Ex : dans la moelle osseuse, accumulation de grains de ferritine dans les
mitochondries des macrophages ayant phagocytés des hématies. Ces protéines transformées en granules
ferrigineux sont libérées lors de la rupture de la mitochondrie et réutilisées pour la synthèse de
l’hémoglobine.
4.5. RAPPORT ENTRE MITOCHONDRIE ET AUTRES ORGANITES

La répartition des mitochondries est conditionnée par les besoins en ATP de la cellule. Elles sont
nombreuses à proximité de la membrane plasmique dans les zones où s’effectuent des échanges actifs. Au
contact du REG (cf synthèse des protéines), à proximité des organites de la motilité cellulaire (centrioles,
cils, flagelles, myofibrilles).
V- ORIGINE DES MITOCHONDRIES

Plusieurs théories :
1) La néoformation (BUVAT 1959) ; 2) La bipartition : la
fragmentation des mitochondries préexistentes donneraient les
suivantes. Dans une cellule en croissance, leur nombre
augmente. Ainsi, au moment de la mitose les mitochondries se
divisent transversalement pour se réduire en un grand nombre
de petits granules qui se répartissent dans les cellules filles.
Des expériences d’autoradiographie montrent que les nouvelles mitochondries s’édifient bien à partir de
mitochondries préexistantes.
3-) Mitochondries et évolution (théorie symbiotique voir les mécanismes d’endosymbiose Chapitre 1)
En effet, bactéries et mitochondries se ressemblent sur plusieurs plans (ADN circulaire, Ez respiratoires,
etc). Les mitochondries = organismes indispensables à la cellule, mais ne pouvant vivre en dehors d’elle.
7
CHAPITRE IX
LES PLASTES
Ce sont des organites cytoplasmiques doués de propriétés photosynthétiques. Ils sont caractéristiques
des cellules végétales et sont souvent confondus avec les mitochondries dans les cellules jeunes. Les
produits élaborés ou accumulés permettent de distinguer :
- les chloroplastes qui contiennent la chlorophylle, pigment abondant chez les plantes vertes. Ce
pigment permet de capter de l’énergie solaire pour la synthèse des glucides.
- les chromoplastes (jaune ou orange) colorent les feuilles, les fleurs, les fruits, les racines de divers
végétaux. Ils ont une faible teneur en chlorophylle et sont peu actifs pour la photosynthèse. Parmi ces
pigments on distingue les caroténoïdes (carotène et xanthopthylle, lycopène), la fucoxanthine, la
phycoérythrine (algues rouges), la phycocyanine (algues bleues).
- les leucoplastes dépourvus de pigments, ils sont retrouvés dans les cellules embryonnaires,
méristématiques et dans les régions de la plante non exposées à la lumière. Certains leucoplastes
contiennent des substances de réserve :
*les amyloplastes-----→ amidon,* les protéoplastes -→ protéines,* les oléoplastes -→ lipides
* les stérinoplastes → stérols (huiles essentielles)
Les plastes présentent des morphologies et des structures variées en particulier chez les algues.
- Végétaux supérieurs (forme ovoïde ou discoïde), thylakoïdes granaires empilés → granum.
- Algues vertes (chlorophycées), thylakoïdes accolés formant des piles aux contours irréguliers, Zygnéma
(forme étoilée), Spirogyre (ruban spiralé).
- Algues brunes (phéophycées) thylakoïdes par groupe de 3 et accolés.
- Algues rouges (rhodophycées)
thylakoïdes séparés les uns des
autres
NB : Il existe des chloroplastes sans
granum chez le maïs, la canne à
sucre.
Figure 9.1 : Différents types de plastes

observés chez les algues
8
LES CHLOROPLASTES
I – STRUCTURE ET ULTRASTRUCTURE
1.1. GENERALITES
Les chloroplastes sont des organites des cellules des végétaux
renfermant un pigment vert, la chlorophylle. Ils sont le siège de la
photosynthèse qui permet la conversion de l'énergie lumineuse en
énergie chimique. L’étude portera sur les chloroplastes des végétaux
supérieurs
- Au microscope photonique : les chloroplastes ont la forme de disque
lenticulaire de 3 à 10 µ de O.
L’observation au microscope électronique montre que chaque organite
possède une enveloppe formée de deux membranes (externe et interne
) de 75 A° d'épaisseur qui isolent un stroma dans lequel baignent les
thylakoïdes ou lamelles (sacs aplatis et clos) dont certains en forme de
disques sont empilés (granum).
Figure 9.2 : Cellules végétales montrant des chloroplastes
1.2.- MEMBRANES DE L'ENVELOPPE ET DES THYLAKOÏDES

Après fixation au OsO4, l’observation montre des membranes à
structure trilaminaire. Celles des thylakoïdes sont orientées
selon le grand axe du chloroplaste et on en distingue deux
types : thylakoïdes des granums et thylakoïdes intergranaires
qui unissent entre eux les thylakoïdes des granums différents
ou ceux d'un même granum.
Un chloroplaste contient ~ 40 à 60 granums et Figure 9.3 : Ultrastructure d’un chloroplaste (MET)
un granum = ~ 10 thylakoïdes accolés. L’ensemble des

thylakoïdes d'un chloroplaste représente
une S² d’environ 500 fois la S² de la membrane extérieure de
l'enveloppe. La cryofracture révèle l'existence de particules
intramembranaires dont certaines sont les sphères
pédonculées (cf thylakoïdes granaires).
Figure 9.4 : Reconstitution tridimensionnelle d’un chloroplaste
9
II – COMPOSITION CHIMIQUE DES CHLOROPLASTES
La microspectrophotométrie a permis la mise en évidence des bandes d'absorption des pigments :
chlorophylles, caroténoïdes, cytochromes. Les méthodes cytochimiques montrent la présence de protéines,
de phospholipides, de pigments et révèlent des activités photochimiques au niveau des thylakoïdes. La
digestion par la RNAase ou par la DNAase indique la présence d’ARN et d’ADN dans le stroma.
L’analyse chimique étudiée sur les chloroplastes d'épinard donne les résultats suivants :
* Ensemble du chloroplaste : eau: 50%, protéines 25%, lipides 15%, chlorophylles 3%, caroténoïdes 2%
* Membranes de l'enveloppe : 60% de lipides (galactolipides, phospholipides, sulfolipides), 40% de
protéines (galactosyltransférases, transporteurs) ;
* Membrane des thylakoïdes : 38% de lipides (galactolipides 50%, phospolipides et sulfolipides), - 12% de
pigments (chlorophylles 10%, caroténoïdes 2%, solubles dans les solvants des lipides).
- 50% de protéines : face stromatique (protéines périphériques) : facteur de couplage CF1 attaché à
ATPase, ferrédoxine, ferrédoxine-NADP+ réductase, ribulose 1,5diphosphate carboxylase ; face
luminale, plastocyanine, complexe chlorophylle-protéines intégrées dans la bicouche (PS I et PS II).
* Contenu du stroma
Gel riche en ions (Mg2+) ; molécules organiques : phosphates, nucléotides, glucides, acides organiques
etc., ADN, ARN, plastoribosomes, grains d'amidon, inclusions lipidiques riches en plastoquinone
(plastoglobules) ; protéines enzymatiques (enzyme de réduction du CO2, des nitrates et des sulfates ;
enzymes de réplication, de transcription, de traduction de l'information du chloroplaste) l’ADN est
circulaire à 2 brins, les plastoribosomes 70 S, dont les protéines sont différentes de celles des ribosomes
cytoplasmiques, mitochondriaux et des procaryotes.
III- ROLES PHYSIOLOGIQUES

3.1. LA PHOTOSYNTHESE
3.1.1. Mise en évidence
Figure 9.5 : Expérience montrant la production de
dioxygène à la lumière par les feuilles d'élodée en
présence de sodium
Lorsqu'une plante verte aquatique (l'élodée du canada) est éclairée, on observe un dégagement de O 2
qui ne se réalise que si la plante est en présence d'une source de CO2.
Synthèse de glucides par la feuille : à la lumière, le dégagement d'O2 en présence de CO2
s'accompagne d'une synthèse de matière organique carbonée qui s'effectue seulement dans les parties
vertes du végétal au niveau des chloroplastes. On peut ainsi révéler sur les feuilles la présence
d'amidon (avec le lugol). Donc une feuille verte produit des glucides à la lumière.
10
Lorsque les chloroplastes sont éclairés par une lumière de
 convenable, ils réduisent le CO2 en composés
organiques (glucides surtout). L’accumulation des
glucides dans les chloroplastes exposés à la lumière peut
être mise par la présence des grains d’amidon dans le stroma. Figure 9.6: Equation globale de la photosynthèse
Les échanges gazeux (CO2, O2) peuvent être mesurés sur les végétaux supérieurs. La réduction du CO2
➔dégagement de O2 dont le V3 est = à celui du CO2 réduit.
Elle peut être décomposée en une réaction d'oxydation
de l'eau O2 et une réaction de réduction du CO2 en
glucide. Le couplage entre ces deux réactions s'opère
grâce à de l'ATP et des coenzymes réduits (NADPH). La
lumière captée donne l'énergie nécessaire.
Figure 9.7 : Fonction du chloroplaste
3.1.2- Fonctionnement du thylakoïde

La transformation de l'énergie lumineuse en énergie
biochimique est réalisée au niveau des membranes des thylakoïdes où quatre complexes
macromoléculaires sont mis en évidence.
* le photosystème II (PSII) : complexe recevant la lumière grâce à une antenne (LHCII) associée à un
donneur primaire d'électrons (Z) et un accepteur
primaire (Q) ,
les photons récoltés par l'antenne LHCII sont
transmis au centre réactionnel qui contient une
molécule de chlorophylle a (P680).
*le complexe "cytochromes" (cy b6-f) associé à
des protéines fer-soufre (Fe-S) ;
*le photosystème I (PSI), autre système de
captation de la lumière contenant P700;
*une ATP synthase. Figure7.8 : Schéma structural d'une portion de thylakoïde
D'autres molécules mobiles assurent les

jonctions fonctionnelles : les plastoquinones
(PQ), les plastocyanines (PC), la feredoxine
(FD). Le fonctionnement s'opère grâce à des
transferts d'électrons et de protons.
Figure 9.8 : Un photosystème
11
3.1.2.1. Phase photochimique (membrane du thylakoïde)
Sous l’action de la lumière, il se produit la photolyse de l’eau qui s’accompagne d’un dégagement de
O2. La phase lumineuse est caractérisée par un ensemble de réactions chimiques qui accomplissent la
photolyse de l’eau et simultanément donnent naissance à deux transporteurs d’énergie : NADPH2 et ATP
qui seront utilisés pour réduire le CO2 pendant la phase biochimique
Comment l’énergie est-elle captée et transformée en énergie chimique pendant la phase photochimique ?
L’énergie est captée par les pigments (cf µspectrophotométrie).
Transport des e- de l’eau au NADP+ : le transport des électrons de l’O2 --→ NADP+ par la chaîne
photosynthétique nécessite un apport d’énergie fournie par 2 réactions photochimiques qui mettent en jeu
des «molécules pièges» de chlorophylle.
- L’énergie lumineuse est collectée par
l’antenne collectrice LHCII (pigments
associés aux protéines et lipides) et
transmise à une molécule piège de
chlorophylle P680 qui est alors oxydée
par perte d’un électron. Cet électron
est lui même transféré sur un
accepteur I aire (Q) qui est ainsi réduit.
Le retour à l’état initial (réduit) de la
molécule piège P680 se fait par grâce
à l’oxydation d’un donneur Iaire (Z)
qui lui cède un e-.
Figure 9.9 : Fonctionnement schématique du thylakoïde
LHCII (antenne) + centre réactionnel [P680 (molécule piège) + Q (accepteur Iaire) + Z (donneur Iaire)] =
photosystème (PS).
Les réactions chimiques qui se déroulent le long de la chaîne des transporteurs d’e- sont réalisées par les
PSI et PSII. L’énergie captée par le PSII permet l’oxydation de l’eau et la réduction de la plastocyanine.
L’En captée par le PSI permet l’oxydation de la plastocyanine et la
réduction de du NADP+ en NADPH (transformation de En lumineuse en En chimique) dans le stroma.
Remarque : Chez les végétaux supérieurs et certaines algues vertes, les deux antennes contiennent de la
chlorophylle a et des pigments accessoires (Chlorophylle b et caroténoïdes). Les chlorophylles a de PSI
absorbent la lumière à  = 700 nm et celles de PSII absorbent la lumière à  = 680 nm pour PSII.
Caroténoïdes → Chloro b -→ chloro a --→ centre réactionnel.
12
Les caroténoïdes de la membrane des thylakoïdes jouent un rôle de collecteur d’énergie lumineuse et de
protection de la chlorophylle contre la photo oxydation par l’O2 moléculaire. La chlorophylle oxydée n’est
plus capable de capter des photons.
Les transferts de protons provoquent une concentration de protons à l'intérieur du thylakoïde (baisse de
pH). Ce gradient est le moteur permettant le fonctionnement de l'ATP synthase. Il permet la synthèse
d'ATP dans le stroma.
L'ATP et le NADPH produits serviront à la synthèse de sucres réduits. Ces réactions se déroulent dans
le stroma dans un cycle de réactions complexes appelé cycle de Calvin-Benson.
La NADPH2 est produite par réduction de NADP, et l’ATP par phosphorylation de l’ADP en présence de Pi.
Ce phénomène est encore appelé photo phosphorylation.
Des expériences ont montré qu’en présence d’ADP + Pi, de NADP et de CO2, les chloroplastes illuminés
réduisent le CO2 en glucides avec un dégagement de O2. En présence d’inhibiteurs spécifiques de la
synthèse de NADPH2, il n’y a pas de réduction du CO2 en glucides donc ATP et NADPH2 sont
indispensables.
Transport non cyclique des e- de H2O au NADP+ : Il se fait selon une séquence de réactions
d’oxydoréduction faisant intervenir des transporteurs d’électrons dont les plus importants sont :
plastoquinone, cyto f, plastocyanine,
ferrédoxine et ferrédoxine NADP+
réductase.
Les 2 réactions photochimiques
partagent la chaîne photosynthétique
en 3 segments :
i) Transport des e- de l’eau au PSII
(émission d’O2 provenant de
l’oxydation de H2O) ;
Figure 9.10 : Transport non cyclique des électrons
ii) du PSII au PS I (les e- vont du transporteur qui a le E’o le plus < (PQ = + 0,1V) vers celui qui le E’o le
plus > (PC = 0,37V) iii) du PSI au NADP+ (permet la réduction de NADP+ en NADPH).
Transport cyclique des e- : Il existe au niveau des thylakoïdes, un 2ème processus de transport des e- qui
met en jeu une seule réaction photochimique, celle du PSI. Au cours de ce transport, il n’y a ni dégagement
de O2, ni réduction du NADP+ contrairement au transport non cyclique.
13
Cependant, dans les 2 processus, l’énergie est libérée
au cours des réactions d’oxydoréduction et elle est en
partie récupérée pour la phosphorylation de l’ADP en
ATP. L’importance relative de ces 2 types de transport
dépend de la quantité de NADP+ disponible dans le
chloroplaste. Si celle-ci est <, le transport cyclique
l’emporte, en revanche, si elle est > le transport non
cyclique domine.
Figure 9.11 : Transport cyclique des électrons
Phosphorylation de l’ATP par l’ATP synthétase de la

membrane des thylakoïdes
- Mise en évidence de la photophosphorylation Le transport photosynthétique (non cyclique ou cyclique)
des e- est couplé à la photophosphorylation de l’ADP en ATP. Ce couplage énergétique est la
photophosphorylation non cyclique ou photophosphorylation cyclique. Des expériences in vitro ont permis
de le mettre en évidence:
*l’incubation des chloroplastes ou des thylakoïdes isolés dans un milieu contenant de l’ADP, du Pi et du
NADP+ montre à la lumière un dégagement de O2, et la formation de ATP ; l’inhibition du transport des e-
empêche la formation d’ATP. Cette réaction est
aussi inhibée dans un milieu
d’incubation des chloroplastes ou
des thylakoïdes à la lumière sans
ADP ou sans Pi ou sans les deux,
ainsi le transport des e- n’est pas
réalisé car il n’y a pas de
dégagement de l’O2, ni de
réduction de NADP+.
Figue 9.12 : Fonctionnement de chaîne
photosynthétique
3.1.2.2. Phase biochimique

Pendant la phase lumineuse de la photosynthèse,
la réduction de NADP+ et la phosphorylation de ADP sont catalysées par des Ez de la membrane des
thylakoïdes dont les sites actifs sont en regard du stroma (ferrédoxine NADP+ réductase et sphères CF1).
14
NADPH2, et ATP produits seront utilisés dans le stroma
pour la synthèse des molécules organiques, à la suite de la
réduction de molécules ou d’ions inorganiques
(CO2, nitrate ou sulfate). Les molécules formées
pendant la phase obscure de la photosynthèse
sont les précurseurs d’autres molécules organiques qui
sont soit synthétisées sur place dans le stroma, soit
synthétisées hors du chloroplaste
Réduction du CO2: cycle de CALVIN

Les travaux de Calvin, Basshan et Benson (1946 à 1953)
ont permis de connaître les différentes étapes de la
réduction du CO2, en glucides. Ils ont travaillé sur des
cultures d’algues vertes unicellulaires Figure 9.13: Schéma général de la photosynthèse dans le chloroplaste
(chlorella) auxquelles ils ont fourni à la lumière du CO2 marqué au 14C. En combinant les méthodes de
chromatographie et d’autoradiographie, Calvin et al ont montré que le 1er composé stable qui apparaît
après quelques secondes de photosynthèse en présence de CO2 marqué est un composé en C3, l’acide
phosphoglycérique (APG) dont l’un des carbones est radioactif. Dans le stroma, les molécules d’APG sont
réduites en trioses qui d’une part, servent à la synthèse d’hexoses phosphorylés et d’amidon et d’autre part
sont utilisés pour régénérer l’accepteur du CO2
selon un cycle de réactions appelé cycle de
Calvin. En effet, le CO2 se fixe sur un pentose
(C5) phosphorylé: le ribulose 1,5-diphosphate
pour donner un composé en C6 instable qui se
décompose immédiatement en de 2 molécules
d’APG à partir desquelles se forme du glucose
par une suite de réactions inverses de la
glycolyse, puis de la néoglucogenèse. Le
stockage d’oses dans le stroma se fait sous
forme d’amidon dont les grains sont visibles au
µscope. En dehors des glucides, les molécules
de NADPH2 et d’ATP permettent aussi la synthèse Figure 9.14: Cycle de Calvin
d’acides organiques, d’acides gras et du glycérol à partir de l’APG.
15
Réduction du nitrate et du sulfate : synthèse des acides aminés
L’oxydation des molécules de NADPH2 et l’hydrolyse de l’ATP permettent la synthèse d’acides aminés
(acide glutamique, glutamine, alanine, acide aspartique) qui représentent 30% des composés radioactifs
mis en évidence
*Le nitrates (NO32-) est réduit au niveau de l’enveloppe du chloroplaste en ammoniaque (NH3) qui en
présence d’acide -cétoglutarique ➔ l’acide glutamique qui ➔ les autres acides aminés.
*A la lumière les chloroplastes réduisent le sulfate en groupement thiol qui est incorporé dans la cystéine.
La réduction du sulfate nécessite l’ATP et des e- fournis par la phase lumineuse de la photosynthèse.
Remarque : les deux phases sont liées
* La phase photochimique (lumineuse ou claire) dont les réactions chimiques provoquées par les photons
ont lieu dans les membranes des thylakoïdes granaires, produit ATP et NADPH
La phase biochimique (obscure ou sombre) qui se réalise dans le stroma, permet la réduction du
dioxyde de carbone et son intégration dans des molécules de glucides.
Les noms de "phase obscure ou sombre" signifient seulement que la lumière n'intervient pas
directement. Les deux phases étant couplées, l'ensemble du phénomène se déroule le jour à la lumière.
3.2.- ACCUMULATION DE SUBSTANCES
Diverses substances synthétisées par les chloroplastes peuvent être stockées dans le stroma, c’est le cas
du glucose sous forme d’amidon. Ce dernier est hydrolysé la nuit en glucose qui migre hors du chloroplaste
pour servir de nutriment à la plante. Des pigments caroténoïdes peuvent s’accumuler dans le stroma. Dan
ce cas, leur apparition s’accompagne de la disparition de la chlorophylle. Le plaste chargé de caroténoïde
n’est plus photosynthétique, il s’est transformé en chromoplaste.
3.3. SYNTHESE DES PROTEINES
La synthèse des protéines par les ribosomes des plastes présente des analogies avec celle effectuée par
les ribosomes des procaryotes bactériens. Elle est inhibée par le chloramphénicol et est insensible à la
cycloheximide. La synthèse cytoplasmique est inhibée par la cycloheximide et insensible au
chloramphénicol. Ces antibiotiques permettent de différencier in vivo les protéines synthétisées par les
ribosomes du chloroplaste de celles synthétisées par les ribosomes du cytoplasme. En effet, les
plastoribosomes permettent la synthèse des constituants membranaires (nitrite réductase), du stroma
(grosse sous-unité de la ribulose 1,5 diphosphate carboxylase, des protéines de la membrane des
thylakoïdes (ATPase CF1, cyto f). Cependant l’essentiel des protéines du chloroplaste est synthétisé par
les ribosomes du cytoplasme et codé par l’ADN nucléaire. Quantitativement, l’ADN chlo code pour 30% des
protéines de la feuille car les grosses sous-unités de la carboxylase peuvent représenter 30% des protéines
16
totales de la feuille. Ceci explique pourquoi le nombre des plastorobosomes est très élevé car ils produisent
une quantité importante d’un petit nombre de protéines différentes.
3.4 - ECHANGES ENTRE LE CHLOROPLASTE ET LE HYALOPLASME
Pour le fonctionnement du chloroplaste et pour le métabolisme de l’ensemble de la cellule et de l’organisme

ces échanges sont fondamentaux. Ils sont contrôlés par la membrane interne de l’enveloppe.
- Exportation dans le hyaloplasme de triose-phosphate en échange de phosphate inorganique
- Navette malate-aspartate : malate fourni par le chloroplaste et l’aspartate +  cétoglutarate fournis par le
hyaloplasme
N.B. Plusieurs molécules sont échangées entre la mitochondrie et le chloroplaste.
IV BIOGENESE
Les nouveaux chloroplastes se forment soit par division des chloroplastes fonctionnels préexistants, cas
des végétaux inférieurs (algues, mousses, fougères) ; soit par différenciation d’organites précurseurs de
petite taille (0,5 à 1µ de O) qui se multiplient eux-mêmes par division : les proplastes. C’est le cas des
végétaux supérieurs.
Ces deux processus assurent donc une continuité entre le chloroplaste d’un même organisme et ceux de
ces descendants. Comme pour les mitochondries la division des chloroplastes peut se dérouler soit par
segmentation (étranglement) ou soit par partition (partage du stroma en deux compartiments distincts puis
séparation).
- Les chloroplastes ont une continuité génétique. Ils contiennent leur propre système d’information
génétique (ADN). Une cellule qui a perdu ses chloroplastes est incapable d’en produire d’autres.
V- CONCLUSION
Les chloroplastes représentent des organites cellulaires qui, par leur activité photosynthétique, donnent à la
cellule végétale chlorophyllienne, un caractère autotrophe. La cellule n’a besoin pour son fonctionnement
que d’eau et de gaz CO2, des sels minéraux et de la lumière. Grâce à l’énergie lumineuse captée, les
chloroplastes synthétisent tous les éléments de base dont la cellule a besoin.
Par la présence d’ARN et d’ADN, les chloroplastes se rapprochent des bactéries. On pense qu’ils
pourraient être des bactéries photosynthétiques qui en devenant symbiotes à l’intérieur des cellules leur ont
conféré un pouvoir de photosynthèse. Cependant, la cellule contrôle dans une certaine mesure l’activité
des chloroplastes qui sont semi-autonomes./.
Les chloroplastes fournissent aux organismes hétérotrophes (animaux, champignons, bactéries) des
aliments dont ils sont besoin. L’homme utilise les produits de la photosynthèse actuelle et fossile (bois,
charbon, pétrole, gaz naturel etc ). La libération de O2 et l’absorption de CO2 grâce aux mécanismes de la
17
photosynthèse ont permis la compensation des échanges inverses provoqués par la respiration des
organismes aérobies et la combustion d’origine naturelle. Cependant, cet équilibre est très précaire en ce
moment car l’homme détruit trop de forêts et brûle aussi trop de combustibles (pétrole, gaz butane etc..).
18
19

LOME, OCTOBRE 2020

CHAPITRE X
LE NOYAU INTERPHASIQUE
Le noyau est un élément permanent et indispensable de la cellule. Au cours de

la vie de cette dernière passe par deux états physiologiques différents
(interphase et mitose).
I.- CARACTERES GENERAUX
Le noyau, centre vital de la cellule, limité pendant l’interphase par
l’enveloppe nucléaire est : *indispensable à la vie des cellules des
organismes eucaryotes, *porteur de l’ensemble du message héréditaire sous
forme d’ADN, *capable de conserver ce message malgré les divisions
cellulaires, grâce à sa possibilité de répliquer l’ADN, *responsable de la
synthèse des ARNm, des ARNt et des ARNr. On observe des équivalents
comme les granulations chromatiques chez certains protozoaires, . Figure 10.1 : Noyau dans la cellule
le nucléoïde chez les bactéries

La forme du noyau souvent sphérique ou ovoïde est stable et est liée
à l'activité cellulaire. Elle peut être allongée (muscles lisses), lobée
(polynucléaire), aplatie (cellule muqueuse) etc.
La taille est proportionnelle à celle de la cellule et varie suivant l'état
de différenciation et de l'activité cellulaire (noyau volumineux des
cellules indifférenciées et très actives). Généralement les cellules Figure 11.2 : Pores nucléaires
possèdent un noyau. Cependant il existe des exceptions : les plasmodes, les syncytiums (ostéoclastes,
myocytes), les cellules cancéreuses, les hépatocytes, les protozoaires, les ciliés sont plurinucléés.
II- LES CONSTITUANTS STRUCTURAUX

2.1 L'ENVELOPPE NUCLEAIRE
*µcope optique => une membrane épaisse. µscope
électronique-=> 2 assises membranaires à structure
trilaminaire chacune séparées par un espace
périnucléaire. La membrane externe peut présenter des
relations de continuité avec les membranes du R.E. La
membrane interne est associée à une structure dense et
filamenteuse : la lamina. L'enveloppe nucléaire est
perforée par de nombreux pores au niveau desquels, Figure10.3 : Structure d’un pore nucléaire
les deux assises membranaires sont fusionnées et un simple diaphragme sépare le nucléoplasme du
cytoplasme. Le diaphragme est bordé par un court cylindre : l'annulus →cytoplasme. Les bords du pore
sont en rapport avec des fibrilles de chromatine.
2
L'annulus modifierait la structure du pore en fonction de l'activité cellulaire.
* L'espace périnucléaire large de 20 à 50 nm est occupé peu des structures filamenteuses. Il communique
avec les cavités du R.E. * Les membranes de l'enveloppe nucléaire sont composées de 45% de lipides
(phospholipides et cholestérol) et 55% de protéines. * La lamina est constituée de fibres enroulées autour
de canaux en forme d'entonnoirs dirigé vers les pores
*Rôle de l'enveloppe nucléaire dans les échanges nucléo-cytoplasmique ; transport dans les deux sens :
- Transport passif par les canaux latéraux concerne les ions (Na, K+..), les petites molécules (AA, mono,
disaccharides.).
- Transport actif par le canal central concerne les macromolécules : protéines
(enzymes, histones, ribosomales), RNA, sous unités ribosomales…
*Transfert d'information / AMPC -----> cyto ---->noyau.
2.2 LA CHROMATINE
- µscope photonique après coloration : plages très colorées alternant avec des zones
plus claires. Les zones colorées intensément (chromocentres) sont constituées
d'hétérochromatine, les zones plus claires sont constituées d'euchromatine. Figure 10.4 : Coupe fine du noyau
- µscope électronique
*Sur des coupes fines : observation d'une alternance de zones
sombres et claires. Euchromatine (claire) = fibres de 3,5 à 10 nm
de O = fibres A. Hétérochromatine sombre = fibres B épaisses de
25 à 30 nm de O. Les fibres A et B s'attachent sur l’enveloppe
nucléaire au niveau de l'annulus. Les fibres Xtiniemes sont les
constituants essentiels du noyau. Figure 10.5 : Chromatine extraite et étalée
Elles représentent les chromosomes pendant l'interphase.

*L'extraction et l'examen de la chromatine au MET permet de
constater que la forme étalée se présente sous l'aspect de collier de
perles. Chaque sphère dénommée nucléosome a un O de 10 nm
reliée les unes aux autres par un filament d’ADN de 14 nm et de 3nm
de O. Le nucléosome est constitué de protéines et d'ADN. Il forme un
complexe nucléoprotéique
Les protéines du nucléosome sont des histones (2 H2A, 2 H2B, 2 H3, 2 H4)
organisées en un octamère (4 paires). Elles constituent le cœur protéique
entouré par un segment de DNA enroulé en hélice. Une histone H1 située en
dehors de chaque nucléosome, contrôlerait le degré d'enroulement de la
chromatine. Figure 11.6 : Différentes structures de la chromatine : nucléosome, fibres A et B
3
N.B. Selon le degré d'enroulement des nucléosomes la chromatine se présente en filament ou en
chromosome. La fibre nucléosomique constitue l'ossature fondamentale du chromosome. Les fibres A sont
actives génétiquement. Les fibres de type B (80% DNAn) ~ (spiralisation des fibres A en super hélice).
L'hétérochromatine est formée d’DNA inactives (transcrites). Elle contient peu d'ARN.
2.3. LE NUCLEOLE
Il correspond à une zone du nucléoplasme très condensée non limitée par une membrane et responsable
de la synthèse de ARNr.
Au µscope optique : ➔ granule réfringent d'aspect spongieux constitué par la chromatine associée
localisée vers la périphérie et des zones claires (pars amorpha) enserrées dans un réseau (nucléolonéma).
Le µscope électronique confirme l’hétérogénéité du nucléole. Le nucléolonéma est formé de particules
électrodenses de 15 nm de O associées à des fibrilles de 40 nm et épaisses de 4 à 8 mn de O.
La pars amorpha est constituée des granules plus petits (protéines) et fibrilles minces. Des prolongements
de la chromatine associée s’enfoncent dans le nucléole.
Le nucléole comprend deux parties :1) un centre fibrillaire (organisation nucléolaire) riche en ADN (fibre A)
et en protéines où se fait la transcription des ARNr. Autour de cette zone on retrouve des fibrilles épaisses
qui représentent les ARNr en cours de transcription.
2) Une zone périphérique granulaire où s’accumulent des granules (pré ribosomes ou sous-unités) formés
de ribonucléoprotéines (ARN + P). La chromatine associée entoure ces formations et est de nature
hétérochromatique (fibre B).
Le nucléole contient 40 % H20, ADN; ARN (5-15%) ARNr associé aux protéines.
Rôle du nucléole : il intervient surtout dans la transcription de l’ARNr. Le DNA nucléolaire (gènes des
rARN) responsable de la synthèse des ARNr est une partie de DNA d’un chromosome localisé dans
l’organisateur nucléolaire et situé dans les centres fibrillaires.
4
La présence d’un nucléole fonctionnel est nécessaire à la migration de l’ARNm du noyau vers le
cytoplasme. Il est aussi indispensable au déroulement normal de la mitose. Des altérations du nucléole
provoquent le blocage des cellules à la phase G2.
Remarque : Une cellule sans nucléole ne peut pas synthétiser des ARNr mais synthétise RNAm et ARNt.
Chez les batraciens mutants Xenopus leavis (crapaud africain) ayant un seul nucléole, leur croisement
donne 25 % individus sans nucléole qui ne vivent pas longtemps car le noyau ne peut pas synthétiser de
l’ARNr.
Figure 10.7 : Structure du nucléole observé au MET
2.4 LE NUCLEOPLASME : milieu où baignent la chromatine et les nucléoles.

Gel dans lequel on retrouve des enzymes : phosphatases alcalines, ADN
polymérases, ARN polymérases etc.
III.- LES CONSTITUANTS CHIMIQUES DU NOYAU

Le noyau contient des acides nucléiques (ADN, ARN), des protéines
(histones, non histones), des lipides, des sels de Mg²+, Ca²+, Fe²+, Co²+, Zn²+,
et H2O. La concentration relative des différents constituants varie Figure 10.8’ Image de synthèse des ARNr
en fonction du type cellulaire. Ex. cellule hépatique de mammifères : ADN 22%, ARN 5%, protéines 73%.
Dans le noyau, l'ADN lié aux protéines histones et non histones, ARN souvent lié à l'ADN.
IV- ROLES ET ACTIVITES CELLULAIRES DU NOYAU

Le noyau intervient dans le métabolisme cellulaire et dans la transmission des caractères génétiques.
Plusieurs expériences ont bien montré que l'ADN est la substance porteuse de l'information génétique et
elle est seulement localisée dans le noyau. Par contre l'ARN et les protéines sont retrouvés aussi dans le
noyau que dans le cytoplasme.
On peut en déduire que l'ADN est synthétisé (repliqué) et transcrit dans le noyau où il s'associe aux
protéines pour former la chromatine. Par contre, les ARN synthétisés (transcrits) dans le noyau peuve²nt le
quitter et migrer dans le cytoplasme.
5
4.1.- ROLE DU NOYAU DANS LA NUTRITION ET LA DIFFERENCIATION
4.1.1. Mérotomie et greffe nucléaire chez l'amibe
• Mérotomie : on sépare une amibe en 2 fragments : l'un avec noyau, l’autre sans noyau.
Le fragment nucléé vit, augmente de volume et peut se diviser. Le fragment anucléé n'accroît pas son
volume, cesse de mouvoir et meurt au bout de 20 jours.
➔ Le noyau est indispensable à la vie de la cellule et joue un rôle fondamental dans sa division.
• Greffe de noyaux
- Greffe intraspécifique : lorsqu’on transplante un noyau prélevé sur une autre amibe de la même espèce
dans un cytoplasme anucléé, les activités redeviennent normales.
- Greffe interspécifique : le cytoplasme anucléé (A) appartient à une autre espèce que celle du noyau (B)
*. A et B sont des espèces très éloignées : l’hybride avec le noyau meurt.
*. A et B sont des espèces voisines, l’hybride est viable mais ne peut pas se multiplier
*. A et B sont des espèces très proches, l’hybride viable est du type du noyau et peut se multiplier.
Les caractères transmis sont ceux du noyau, l'action du noyau est spécifique et l'information qu'il porte est
transmise aux cellules filles lors de la division cellulaire.
4.1.2. Mérotomie et greffe nucléaire chez l'Acetabularia
Acetabularia est une algue unicellulaire qui forme un chapeau après deux mois de croissance et la forme
de ce dernier est caractéristique de l'espèce : Acetabularia mediterranea et Acetabularia crenulata.
• Mérotomie: Avant la formation du noyau on effectue un découpage en 3 fragments:
- Exp.1 : *seule la partie nucléée régénère en cellule complète capable de se reproduire
*le segment apical croît et donne un petit chapeau puis meurt
*le segment médian : ni croissance, ni régénération du chapeau
- Exp.2 : Seul le segment apical est coupé. Quelques jours après le segment médian est coupé ==> il est
alors capable de donner un petit chapeau puis meurt car il n’a pas de noyau.
• Greffe de noyaux
Exp.1 : Greffe intraspécifique : noyau prélevé sur une Acetabularia et transplanté dans le fragment médian
isolé d'une autre Actabularia de même espèce : =➔ reprise de la croissance avec rhizoïde et chapeau.
➔ Le noyau produit une substance diffusible qui migre dans la tige et se concentre dans la région apicale.
Cette substance contrôle la croissance cellulaire et la morphogenèse du chapeau. Il s'agit d'une substance
relativement stable demeurant active plusieurs jours.
Exp 2 : Greffe interspécifique, tige anuclée de Ac mediterranea + rhyzoïde nuclée + noyau de Ac crenulata
➔ chapeau forme crenulata
La substance diffusible issue du noyau est porteuse de l’information génétique spécifique.
6
4.1.1.3. Nature chimique de la substance active morphogène
- Action des U.V. sur la région apicale de la tige anucléée de l’Acetabularia pour détruire les acides
nucléiques ==> pas de croissance et pas de chapeau
- Action de la ribonucléase : région apicale traitée par RNase ➔ même résultat qui précédemment
- Action de l'actinomycine D (antimitotique) qui bloque la synthèse des ARNm.
Acetabularia nucléées décapitée + actinomycine D sont incapables de croître et de régénérer un chapeau.
La substance diffusible issue du noyau et porteuse de l'information génétique spécifique est l'ARNm.
- Autre exemple cf. exp des pneumocoques. Le facteur transformant = ADN acide nucléique.
Explication : l'ADN de S s'intègre à l'ADN des R. Celles à acquiert le savoir-faire correspondant à
l'élaboration de la capsule et transmettent ce savoir-faire à leur descendance.
4.2. REPLICATION DE L'ADN

Expérience : lorsqu’on fournit à une population cellulaire de la Th H3. L’autoradiographie de l'échantillon
montre au µscope photonique que seules les cellules qui étaient en phase S au moment du traitement
présentent des noyaux marqués. Au M.E.T on observe des grains d'argent au niveau de la chromatine.
Donc la réplication de l'ADN se fait avec certitude dans le noyau.
D’autres expériences ont montré que la
réplication de l’ADN s’effectue simultanément
en plusieurs points d’une même molécule et de
façon bidirectionnelle (40 à 50 nucléotides/S) au
niveau des unités de réplication. C’est la fibre A
qui est dupliquée.
Au cours de la réplication les 2 chaînes d’ADN
se séparent et servent chacune de matrice. La
séquence matrice et celle synthétisée Figure 10.9 : Fourche de réplication de l’ADN
sont complémentaires. L’élongation de la nouvelle chaîne se fait dans le sens 5’→3’. Par ailleurs, la
structure du nucléosome ne varie pas beaucoup. Chaque molécule fille conserve la moitié de la
molécule initiale. On dit que la réplication est semi-conservative. Les 2 molécules filles d’ADN
s’associent immédiatement à des protéines histones pour reconstituer deux fibres A correctes
4.3. LA TRANSCRIPTION
4.3.1. Observation : ’expériences cours desquelles on fournit de l’Uridine H3 aux cellules.
- Après 5mn de marquage (pulse), l’échantillon fixé pour autoradiographie ==> seul le noyau est marqué,
la R* est au niveau de l'euchromatine, des fibrilles périchromatiniennes et des fibrilles du nucléole.
7
.- Après pulse 5mn + chasse (précurseur. non marqué) pendant 10mm ; fixation et autoradiographie ➔ R*
au niveau du noyau, des granules périchromatiniens et du nucléolonéna.
- Après pulse 5mn + chasse pendant 45 mm ; fixation et
autoradiographie ➔ R* à la périphérie du noyau, dans le
cytoplasme. Ces expériences montrent que les ARN sont
synthétisés à partir des unités de transcription de l'ADN
situées au niveau de la chromatine dispersée,
euchromatine (ARNm + ARNt) et du centre fibrillaire du
nucléole (ARNr). L’ARN simple brin formé est
complémentaire de la chaîne d’ADN qui a servi de
matrice. Une chaîne de la double hélice de l’ADN est transcrite. Figure 10.10 : La Transcription de l’ARN
On dit que la transcription est asymétrique. L'hétérochromatine = chromatine inactive sur le plan fonctionnel
de la transcription.
4.3.2.- Explication de l'observation

Les fibrilles périchromatiniennes (ARNm+ARNt) et celles du nucléolonéma (ARNr) représentent les 1ers
produits de la transcription : ARN néosynthétisé, détachés ou partiellement détachés de la matrice d'ADN
de la chromatine. Ces ARN sont ensuite modifiés et s'éloignent de leur matrice (granules périchromatiniens
et granules du nucléolonéma). Enfin ils quittent le noyau pour se rendre dans le cytoplasme.
Au MET, on peut obtenir des images d'un gène au cours de transcription. Ces figures sont dites en arbre de
Noël. Plusieurs dizaines de transcriptases se déplacent simultanément sur une fibre chromatine tout au
long de chaque unité de transcription. Les fibres porteuses de fibrilles d'ARN s'associent immédiatement à
des protéines qui s'allongent au fur et à mesure de la progression des ARN polymérases. A l'extrémité du
gène, la fibrille riboncléprotéique se détache de la fibre de chromatine et se reploie en une formation
granulaire. Les protéines nucléaires : Histones, protéines acides protéines ribosomiales enzymes sont
synthétisées dans le cytoplasme et migrent secondairement du cytoplasme ---> le noyau
4.3.3. La maturation post-transcriptionelle des ARN
Après leur synthèse par différentes ARN polymérases, les ARN subissent une maturation post-
transcriptionelle.
*ARN messagers : ex : le gène de l’ARNm de l’ovalbumine donne un fragment d’ARN de 7.700 pb. A la fin
de la maturation, cet ARNm mûr compte 1872 pb et la molécue d’ovalbumine comporte 366 acides aminés.
*Maturation des rARN Exemple chez les eucaryotes, les ARNr, sont synthétisés par 2 gènes 45 S et à
5 S. Il existe plusieurs gènes 45 S identiques (gènes redondants) groupés au niveau des fibres A du centre
fibrillaire. L’ensemble des gènes redondants constitue l’organisateur nucléolaire (chez l’Homme, gènes
45S = 400 copies en 10 groupes de 40). Chaque gène ARNr 45 S transcrit par une par une
8
ARN polymérase I donne un ARNr précurseur 45 S (13.000 nucléotides) qui subit une maturation post
transcriptionnelle dans le noyau. On obtient ainsi les ARN 28S (5000 nucléotides), 18S (2000 nucléotides)
et 5,8S (160 nucléotides) qui seront méthylés et incorporés à des protéines ribosomales pour former des
particules ribonucléoprotéiques 40S et 60S.
- Le gène à ARNr 5S situé en dehors de
l’organisateur nucléolaire est transcrit par ARN
polymérase III. Les ARNr 5 S synthétisés ne
subissent presque pas modifications et migrent
vers le nucléole.
Les fragments sont définis par leur cste de
sédimentation en Svedberg (S) qui tient compte
du PM, du V3 et de la forme.
- L’assemblage des constituants des ribosomes
commence dès le début de la transcription du précurseur ARNr 45S. Les protéines sont synthétisées dans
le cytoplasme puis migrent vers noyau où elles vont s'associer à l’ARN 45 S en cours de transcription.
L’ARNr 5 S s'associera au complexe ARNr 45 S. Après maturation ; il restera associé aux ARNr 28S et 5,8
S.
Tous ces événements se produisent à la périphérie du centre fibrillaire du nucléole et conduisent à
l’édification du nucléolonéma dont les fibrilles sont des ribonucléoprotéines de rRNA 45S + rARN 5S +
Protéines). Les granules du nuclélonama sont les sous-unités ribosomales en formation ou préribosomes
Maturation des tARN
Gènes redondants (Homme = 3000 gènes). Chaque transcript ~100 nucléotides. Au cours de la maturation,
~ 20 sont éliminés. Début maturation dans le noyau puis fin dans cytoplasme.
Conclusion : le noyau est un élément vital à la cellule. Il intervient dans la nutrition, la différenciation, la
transmission de l’information (caractères héréditaires) qui est son rôle principal. L’information est
transmise du noyau au cytoplasme, d’une cellule mère aux cellules filles grâce à la duplication qui
donne 2 molécules identiques. Et grâce au partage de l’information pendant la division. Chaque cellule
fille hérite de l’une des molécules issues de la duplication.
L’information est transmise d’un parent à son descendant grâce aux cellules reproductrices.
A cause de sa stabilité au cours des générations successives l’ADN est utilisée comme empreinte
génétique.
9
LES RIBOSOMES
I - Structure et ultrastructure
Seul le microscope électronique permet d’observer ces organites décrits pour la 1ère fois par Palade en
1953. Sur les coupes de cellules fixées au trétroxyde d’osmium, les ribosomes apparaissent comme
des particules globulaires denses aux électrons et dont le O est ~150 A°. Leur nombre varie en fonction
du type et de l’activité physiologique cellulaires (E.coli ,10.000, réticulocytes 100/µ3 de cytoplasme).
Ils sont présents dans le hyaloplasme de toutes les cellules eucaryotes et procaryotes. Ils sont absents
du noyau. Les mitochondries et les chloroplastes des cellules eucaryotes renferment dans leur matrice
et stroma, des ribosomes. La disposition intracellulaire des ribosomes varie. On les trouve libres isolés
ou en chapelets (5 à 20 = polysomes) dans le hyaloplasme ou attachés aux membranes du R.E. (R.E.+
ribosomes = REG).
L’observation des ribosomes après coloration négative révèle qu’ils sont constitués chacun de 2 sous-
unités globulaires, de taille inégale, collées l’une à l’autre. Par la même technique, on constate que ceux
des polysomes sont reliés par un filament d’ARN de ~15A° de O.
II - Composition chimique
L’observation des cellules vivantes au microscope à UV révèle que les régions du cytoplasme riches en
ribosomes ou contenant le R.EG absorbent l’UV à 265 nm (acides nucléiques). Sur les coupes de
cellules fixées, le test de Brachet montre que ces mêmes régions sont fortement colorées par la
pyronine. Des coupes ultra-minces traitées par la ribonucléase et observées au ME apparaissent
dépourvues de particules denses aux e-. L’ensemble de ces observations
permet de conclure que les ribosomes renferment en abondance de l’ARN.
L’isolement de fractions et de sous-fractions (fractionnement cellulaire) des
ribosomes se fait de manière différente selon que ces organites sont libres
ou attachés au RE. Dans ce dernier cas ils sont décollés à partir de la
fraction microsomes par un détergent (désoxycholate de Na). Les
ribosomes isolés forment une population homogène de particules que l’on
caractérise par leur coefficient de sédimentation Ceux des procaryotes
➔70 S sont plus petits que ceux des eucaryotes 73 à 83 S.
Lorsqu’ils sont placés dans un milieu à 0,2mM de Mg, les ribosomes se
dissocient en 2 sous –unités. Pour les procaryotes ➔50 S et 30 S ; pour
les eucaryotes ➔ 60 S et 40 S. La réassociation des sous-unités est
possible en solution 5mM de Mg.
L’analyse chimique ➔: structure poreuse avec ~70% H2O, ARN ribosomiens et des protéines.
10
2.1. Ribosomes 70 S des procaryotes
Ils sont les plus étudiés : PM 2,7 106, 50% H2O, 63% d’ARN,
27% de protéines. La sous-unité 50 S contient 34 protéines et
2 chaînes d’ARNr : une de 23 S (3000 à 3100 nucléotides) et
une de 5 S de 120 nucléotides. La sous-unité 30 S contient
une chaîne d’ARNr de 16 S de ~ 1600 nucléotides +21
protéines. Les ARNr 23 S et 16 S renferment des bases
méthylées. Les protéines ribosomales sont toutes
immunochimiquement différentes et chacune n’est présente
qu’en un seul exemplaire dans le ribosome. Ce sont des protéines riches en acides aminés basiques de
PM 10.000 à 30.000, les extrêmes 7000 et 70.000.
2.2. Ribosomes 80S des eucaryotes

Ils sont moins étudiés que ceux des procaryotes. PM 4,6 10 6, ~ 80% H2O. Matière sèche 50% ARN et
50 % de protéines. La sous-unité 60 S contient trois molécules d’ARN 28 S ; 5,8 S ; 5 S + 40 protéines.
La sous-unité 40 S contient ARN 18 S +~ 30 protéines. La composition de ces ARNr est différente de
celle des ARN des bactéries (procaryotes). Les groupements méthylés sont sur le ribose et non sur les
bases comme chez les procaryotes.
Le PM de l’ARN 28 S varie en fonction des organismes. Il est plus < chez les plantes (1,3 10 6). Chez les
animaux, il a augmenté au cours de l’évolution : (oursin 1,4 106; poulet 1,58 106 ; Cependant le PM de
l’ARN 18 S est stable (0,7. 106). Les protéines ribosomales sont différentes de celles des procaryotes.
III - Rôles et activités physiologiques

Le ribosome est l’organite cellulaire au niveau duquel sont assemblés les acides aminés selon une
séquence déterminée par celle des codons d’un ARNm. Les ribosomes sont des machines qui réalisent
la traduction de l’information portée par l’ARNm en chaîne
polypeptidique. Cet assemblage des A.A. dans un ordre dicté par les
ARNm n’est possible que si les 2 sous-unités sont liées l’une à
l’autre. Lorsque les ribosomes sont dispersés dans le cytoplasme, ils
sont inactifs ; lorsqu’ils sont groupés en polysomes, ils synthétisent
des protéines. Si les polysomes sont libres, les protéines
synthétisées restent dans le hyaloplasme ; s’ils sont attachés aux
membranes du RE, les protéines synthétisées quittent le hyaloplame
et se retrouvent dans la lumière du REG.
La synthèse d’une chaîne peptidique se fait en trois étapes successives : l’initiation, l’élongation et la
terminaison. Chacune de ces étapes nécessite l’association temporaire au ribosome d’autres protéines
11
non permanentes ou facteurs qui conditionnent le
fonctionnement du ribosome pendant la synthèse qui
nécessite un apport d’énergie fourni par l’hydrolyse de GTP.
IV - Biogenèse
La production de nouveaux ribosomes est une activité
importante du métabolisme cellulaire d’une part pour
renouveler les ribosomes qui se dégradent, et d’autre part pour augmenter leur nombre lors de la
croissance et de la différenciation cellulaire. Cette biogenèse met en jeu deux types de mécanismes : la
synthèse des constituants nucléiques et
protéiques et l’assemblage de ceux-ci en
sous-unités.
- Dans les cellules procaryotes, la synthèse
des trois ARNr 23 S, 16 S, et 5 S se fait par la
transcription de trois gènes différents et il
existe 6 exemplaires identiques de chacun
d’entre eux. Les fragments transcrits sont les
précurseurs plus longs qui subissent une
maturation pour ➔ des fragments plus petits. Les bases de 23 S et 16 S seront méthylées par des
enzymes spécifiques.
Les protéines sont synthétisées par traduction des ARNm spécifiques. Les nouveaux ribosomes sont
formés par auto assemblage des différents constituants.
Dans les cellules eucaryotes, exemple des cellules humaines en culture (cellules Hela) la synthèse
des A RNr se fait par la transcription de deux gènes qui ➔ deux précurseurs 45 S (PM 4,2 106 ) et 5 S. Les
gènes de 45 S en centaines d’exemplaires sont regroupés dans le nucléole au niveau de l’organisateur
nucléolaire et ceux de 5 S sont dans le nucléoplasme. Après sa synthèse, l’ARN 45 S subit une maturation pour
➔ ARNr 28 S, 20 S et 5,8 S (étude du noyau : transcription). Les protéines ribosomales sont synthétisées dans
le cytoplasme puis ➔ dans le noyau et commencent à s’associer à l’ARNr précurseur 45 S en cours de
maturation.
L’autoassemblage des molécules donne des particules intermédiaires 80 S qui contiennent ARNr 45 S, 5 S
et des protéines. La particule 80 S donnera deux sous-unités 60 S et 40 S qui vont ensuite migrer dans le
cytoplasme. L’assemblage commence au voisinage de l’organisateur nucléolaire.(cf édification du
nucléolonéma)
Au cours du cycle cellulaire, la synthèse des constituants des ribosomes cesse à la fin de l’interphase.
L’assemblage et l’exportation des particules se poursuivant, le nucléole disparaît pour se reformer au début
de l’interphase suivante quand reprennent les synthèses./.
12
CHAPITRE XI
LE CYCLE CELLULAIRE
I. LES DIFFERENTES PHASES DU CYCLE CELLULAIRE.

L’événement majeur du cycle cellulaire est constitué par la réplication (synthèse) de l’ADN. Ainsi, on
définit 4 phases S, G2, M, G1.
Le cycle des cellules des eucaryotes supérieurs comprend quatre phases. Durant les phases, S et M,
les cellules exécutent les deux événements fondamentaux du cycle : réplication de l’ADN (phase S,
pour synthèse. La quantité d'ADN dans le noyau est doublée, elle passe de 2 n ADN à 4 n ADN) et
partage rigoureusement égal des chromosomes entre les 2 cellules filles (phase M, pour mitose). Les
G1 et G2, représentent des intervalles (Gap) : au cours de G1, la cellule effectue sa croissance, intègre
les signaux mitogènes ou anti-mitogènes et se prépare pour effectuer correctement la phase S ; les
synthèses d'ADN sont stationnaires et celles d'ARN sont très actives. Le noyau contient une quantité 2
n ADN. Au cours de la phase G2, la cellule se prépare pour la phase M. Elle n'est pas encore prête à se
diviser, mais elle contient une quantité 4n ADN.
* Phase M: période de mitose qui aboutit à la formation de 2 cellules filles à 2 n ADN, s'engageant dans
une nouvelle phase G.
Dans un cycle, les quatre phases se succèdent dans un ordre immuable : G1, S, G2 et M. Les phases
G1, S, G2 constituent l’interphase, durant laquelle le noyau de la cellule est limité par une enveloppe
nucléaire, alors que la mitose (M) est caractérisée par la disparition de cette enveloppe et par
l’apparition des chromosomes qui deviennent visibles au microscope photonique lorsqu’ils sont très
compacts. Après la mitose, les cellules peuvent, soit passer en G1, soit entrer en G0, stade quiescent
de non division.
- La durée du cycle cellulaire varie suivant les types cellulaires (Ex. cellule souche de l’épithélium : 8h,
cellule Hela en culture 20 heures). L'interphase est plus longue que la phase M. Les variations affectent
surtout la durée de G1. Les phases S et G2 sont plus stables. Par ailleurs, G1 et G2 débordent sur S,
car la transcription se poursuit pendant S.
13
II. LES EVENEMENTS DU CYCLE CELLULAIRE
Ils sont visibles en microscopie ou faciles à mettre en évidence. On observe:
*La réplication de l’ADN (c’est à dire des chromosomes) et la duplication du centrosome, qui ont lieu au
cours de la phase S.
*La désorganisation de l’enveloppe nucléaire (par phosphorylation des lamines), la compaction des
chromosomes (par phosphorylation des condensines et des histones), qui sont des événements qui
caractérisent le début de la phase M ; l'alignement des chromosomes dupliqués à la métaphase, la
séparation des chromatides-sœurs (par dégradation de cohésines) à l’anaphase de la mitose, et enfin la
cytodiérèse, événement qui caractérise la fin de la mitose.
L’ensemble de ces événements aboutit à la formation de deux cellules filles identiques.
La mitose : les modifications cellulaires affectant le noyau et le cytoplasme au cours de la mitose sont
regroupés en 4 phases successives.
*La prophase La condensation des chromosomes se poursuit grâce aux protéines H1 associées aux
nucléosomes. Chaque chromosome constitué de deux chromatides réunis par le centromère. Les
nucléoles disparaissent progressivement et forment sur le chromosome l'organisateur nucléolaire.
- Pour les cellules possédant un complexe centriolaire (cellules animales) : la mitose est dite astrale :
diplosomes + matériel péricentriolaire+ microtubules rayonnants = asters
- Pour les cellules ne possédant pas de complexe centriolaire : végétaux supérieurs, inférieurs et certains
protozoaires la mitose est dite anastrale.
- Pendant la 2ème partie de la prophase les chromosomes s'orientent par rapport aux pôles. A la fin, le
système membranaire interne se désorganise, la viscosité du cytoplasme diminue.
* La métaphase
Les chromosomes ont atteint le maximum de
contraction, le fuseau achromatique est bien
développé. La traction des microtubules amène
les centromères à se disposer tout autour du
fuseau au niveau équatorial. Cette répartition
des chromosomes constitue la plaque
équatoriale.
* L'anaphase est caractérisée par l'ascension
des chromatides vers les pôles du fuseau.
* La télophase: les chromosomes fils arrivés au pôle se décondensent, perdent leur individualité et forment
un réseau. Ce dernier reconstitue la structure du noyau interphasique entouré par une enveloppe nucléaire.
Chaque chromosome n'est représenté que par un chromatide.
14
Le système membranaire interne (R.E) se reconstitue, les
microtubules disparaissent, la viscosité du cytoplasme
augmente. Chez les cellules animales un sillon de division
apparaît dans la région médiane de la cellule avec un anneau
contractile de µtubules qui va se rompre et séparer les deux
cellules filles. Chez les cellules végétales : le phragmoplaste
(vésicules golgiennes) va séparer les deux filles.
Chaque cellule fille contient 2 n chromosomes et la 1/2 du
hyaloplasme, des organites cellulaires de la cellule initiale.
III. LA REGULATION DU CYCLE CELLULAIRE

Elle permet d’assurer d’une part, l’ordre immuable de la succession des 4 phases du cycle (régulation
du cycle), et d’autre part, d’obtenir les 2 cellules filles identiques (surveillance de l'ADN). A cet effet, la
cellule dispose des systèmes de régulation très perfectionnés.
- Pour la régulation du cycle, ce sont essentiellement des kinases cycline-dépendantes, les Cdk, qui
interviennent. D’autres molécules interviennent dans différents mécanismes de surveillance du
cycle pour inhiber les Cdk de la régulation du cycle et arrêter le cycle, si l'étape précédente n'est pas
terminée, ou si une "réparation" est nécessaire.
3.1. La régulation de la succession des quatre phases du cycle cellulaire

Les 4 phases du cycle ont lieu selon l’ordre immuable. Pour le maintien de cette séquence
les Cdk interviennent assurant la régulation du cycle cellulaire. Il en existe plusieurs qui interviennent
tout au long du cycle dans un ordre déterminé : en phase G1 et pour la transition G1-S, (pour le
déclenchement de la réplication de l’ADN), en phase S pour la poursuite de la réplication, en phase G2
et pour la transition G2-M, (déclenchement de la mitose et pour l'exécution de la mitose). Les Cdk
agissent soit sur les protéines qui permettent la réalisation des événements du cycle (provoquer les
événements du cycle), soit sur la protéine Rb, (permettre la
progression du cycle).
La succession normale des différentes phases ne peut avoir
lieu que si les différentes Cdk intervenant au cours des
différentes phases sont présentes et actives aux moments
opportuns.
15
3.2. Les mécanismes de surveillance du cycle
Ils s’ajoutent à la régulation de la succession des 4 phases du cycle par les Cdk. Ils permettent la
surveillance d’aspects fondamentaux : état des molécules d’ADN avant, pendant et après leur
réplication (DDCP = DNA Dammage Checkpoint), l’achèvement total de la réplication avant l’entrée en
mitose (RCP = Replication Checkpoint) et le bon positionnement de tous les chromosomes sur la
plaque métaphasique avant la séparation des chromatides-soeurs (MPC = mitotic Checkpoint).
Les dérèglements du cycle cellulaire conduisent à des proliférations anarchiques. L’intérêt majeur de
l’étude de la régulation du cycle cellulaire et de ses points de surveillance réside dans le fait que ces
processus sont souvent déréglés dans les cancers. La connaissance de la régulation du cycle cellulaire
est donc fondamentale pour la cancérologie et peut servir à mettre au point de nouvelles approches
thérapeutiques.
L’existence d'un contrôle du cycle cellulaire a été mise en évidence par les expériences d'injection
de cytoplasme d'ovocyte II dans un ovocyte I et de fusion de cellules à des stades différents du cycle.
Mécanismes de surveillance contrôlant les transitions G1/S, G2/M et métaphase/anaphase. Le

passage de G2 en M (déclenchement de la mitose). Le complexe Cycline B / Cdk1 s’accumule tout au
long de G2 puis devient brutalement actif, ce qui permet l’entrée en mitose. La mise en activité brutale
d’une grande quantité de complexe cycline B / Cdk1 s’explique par une boucle d'auto-activation, le
complexe Cycline B / Cdk1 activant son propre activateur et inhibant son propre inhibiteur. Le complexe
actif phosphoryle des protéines permettant l'entrée en mitose.
Le point de surveillance G2/M : Il existe un point de surveillance G2/M au cours duquel la cellule
contrôle l’état d’avancement de la réplication de l’ADN et intervient pour bloquer l’activité de la Cycline
B/Cdk1 (entrée en mitose) tant que la réplication n’est pas terminée.
Transition métaphase - anaphase et point de surveillance métaphase – anaphase : Après s’être

condensés, les chromosomes se placent en plaque métaphasique,
leur bon positionnement sur la plaque est surveillé au point de
contrôle métaphase-anaphase. Si tout est correct, le passage de la
métaphase à l’anaphase peut alors se produire grâce à la
destruction de la cohésine qui reliait les 2 chromatides-sœurs, et la
mitose se termine par la dégradation de la cycline B. Si un seul
chromosome n'est pas correctement attaché au fuseau, les
cohésines de tous les chromosomes ne sont pas détruites,
l'anaphase n'a pas lieu et le cycle est arrêté.
16
Comment une cellule en G0 peut entrer en G1 : La plupart des cellules de notre organisme sont en
phase G0, stade quiescent de non-division, c’est à dire qu’elles sont hors du cycle cellulaire. Pour entrer
en prolifération, elles doivent passer en G1 puis continuer une progression normale du cycle cellulaire.
Le passage en G1 nécessite la présence de facteurs mitogènes exogènes appropriés qui activent le
gène de la cycline D, rendant possible la formation des complexes Cycline D / Cdk4-6 caractéristiques
de la phase G1.
Le passage de G1 à la suite du cycle : Ce passage permet l’entrée irréversible en prolifération (c’est

le point de restriction). Les complexes Cycline D / Cdk4-6 phosphorylent la protéine Rb. Le facteur de
transcription E2F devient alors libre et actif et active les gènes de la cycline E et A et de la Cdk 2,
rendant possible la formation des complexes Cycline E et A / Cdk2. Le complexe Cycline A / Cdk2 induit
également la duplication des centrosomes.
Le point de surveillance G1 / S Le point de surveillance G1/S contrôle l’état de l’ADN avant que la
réplication ne débute et bloque les Cycline D / Cdk si l’ADN présente des lésions.
Grâce à la précision de la régulation du cycle, le taux d'accidents est très faible. Cependant des
proliférations incontrôlées aboutissant à des cancers s'observent. L'essence même des cellules
cancéreuses est qu'elles échappent à la régulation du cycle cellulaire. L'analyse moléculaire des
tumeurs humaines montre que les protéines régulatrices du cycle y sont fréquemment mutées.
IV. PHYSIOLOGIE DE LA MITOSE

Durée de la mitose ~1h P=43’; M= 5’; A =2’ ; T=10’.elle peut varier.
* Fréquence variable : cellules souches de l’épithélium, des hématies se divisent souvent, de même
que les cellules embryonnaires, dans les organes en croissance, dans les processus spécifiques:
réaction immunitaire, régénération, cicatrisation, prolifération tumorale etc...
Cellules se renouvelant lentement : cellule hépatique, cellule incapable de se multiplier après
différenciation : cellule nerveuse, musculaire.
17
*Déterminisme (inducteur)
- Rapport : V3 N/V3 cytoplasme = facteur essentiel dans le déterminisme de la mitose. Après un seuil de
croissance, lorsque le noyau ne peut plus contrôler le V 3 trop important du cytoplasme, la cellule doit
enter en division, mais si on diminue le V3 de la cellule, elle ne se divise pas (exp de Hertwig : cellule
évolue, au moment de la mitose, amputation→ (-) de division)
Les signaux cytoplasmiques
La qualité du cytoplasme induit l’entrée en phases S puis M. Stimulation de la réplication l’ADN et
compaction des chromosomes. Ce signal serait soit une molécule particulière ou encore une
modification du milieu affectant le pH, la [ions, petites molécules].
- Facteurs extérieurs
L’action régulatrice des hormones (thyroïdiennes, hypophysaires de croissance, sexuelles) sur le
déterminisme des mitoses est importante. Ce serait par le biais de ces agents régulateurs que
s’expriment l’action d’autres facteurs tels que : température, éclairement, rythmes biologiques.
-Inhibiteurs de la mitose
Inhibition expérimentale ou non, sur une phase donnée. La synthèse de l’ADN est perturbée par RX,
UV, produits chimiques (hydroxyalamine, 5'fluorodéoxyuridine, 5 bromodéoxyuridine)
- inhibiteurs de la synthèse : des protéines administrées à la cellule en G2 ==> blocage, pas de mitose
- inhibition de la séparation de chromatides par des poisons métaboliques : colchicine, mercaptoéthanol
==> désorganisation des µtubules, pas de fuseau ; cellule bloquée en métaphase.
-Action des facteurs physiques ou chimiques est utilisée en thérapeutique pour combattre dans certains
cas la prolifération cellulaire dans les tissus cancéreux (radiothérapie ou chimiothérapie des cancers).
- Mécanisme dérivé de la mitose : l’endomitose
La duplication de l’ADN n’est pas toujours suivie de la distribution du matériel chromosomique entre les
deux cellules-filles : c’est l’endomitose. Selon les modalités, on aboutit à une cellule polyploïde ou à une
cellule polyténique à partir d’une cellule diploïde.
- Polyploïdie : processus de mitose normale jusqu’à la séparation des chromosomes –fils. Pas de
fuseau ni de cytodiérèse, ➔ une cellule tétraploïde puis polyploïde si le phénomène se renouvelle.
Ex : polyploïdie dans le foie de mammifère, intestin de certains insectes, macronuléus des ciliés
- Polyténie : processus de mitose normale jusqu’au début de la prophase. Les chromatides dupliqués
ne se spiralisent pas et au cours des endomitoses successives, les chromatides filles restent associées
parallèlement et forment des chromosomes géants ou chromosomes polyténiques visibles à
l’interphase. Ex cellules des glandes salivaires de drosophile.
- L’endomitose entraîne la formation de cellule de grande taille avec un rapport nucléocytoplasmique
comme une cellule normale./
18
19

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Domaine : SCIENCES ET TECHNOLOGIE

Etablissement : Faculté des Sciences

Intitulé du parcours : Licences Fondamentales en BPA, BPV GSC

Semestre d’évolution : Harmattan 1

Code et intitulé de l’enseignement : BIO110 Biologie Cellulaire

Enseignant responsable de l’UE : GASSOU Epse TETE-BENISSAN Amivi Kafui,

Prérequis : Pour suivre cet enseignement, vous devez

Objectif général : Cette UE vise à

Objectifs spécifiques : A la fin de l’UE, les étudiants seront capables de

Langue d’enseignement : Français

Intervention pédagogique : un support de cours assez complet bien illustré régulièrement

Séance Activités Formules et Matériel/

Décrire -Définir la notion de cellule et les bases Groupe de Support de

Connaitre - Décrire les méthodes d'études Groupe de Support du

Etudier les Distanciel -Identifier les composés inorganiques Support du

Les composés organiques : les

Etudier les Distanciel - Identifier les constituants Support du

Etudier le Distanciel -Donner la composition chimique, la Groupe de Support du

Bibliographie : (à utiliser/consulter pour maîtriser les objectifs de cette UE)

UNITE D’ENSEIGNEMENT DE BIOLOGIE CELLULAIRE

A. K. TETE-BENISSAN /FDS /UL

I. LA NOTION D’ETRE VIVANT

Figure 1.1 : Fonctions vitales des organismes vivants

II. CARACTERISTIQUES IDENTIFIANT LE MONDE VIVANT

III. DES MOLECULES AUX ORGANISMES

Figure 1.2 : Hiérarchie de l’organisation des biomolécules au sein de la matière vivante

V. DE LA MOLECULE A LA CELLULE (ORIGINE DE LA VIE)

H2O en présence de décharges électriques.

Il y a 4,6 x 109 ans

Tableau 1.2 : Etapes évolutionnaires dans l’origine des cellules

Figure 1.5 : Origine et évolution des cellules

VI. PLACE DE LA BIOLOGIE CELLULAIRE DANS L’ENSEMBLE DE LA BIOLOGIE

Les grandes étapes de la biologie cellulaire

*Description des structures, développement de la microscopie photonique (1665-1900)

*Premières approches biochimiques et fonctionnelles in vitro ou in situ (1897-1955)

*Révolution du microscope électronique et description des ultrastructures (1931-1966)

UNITE D’ENSEIGNEMENT DE BIOLOGIE CELLULAIRE

A. K. TETE-BENISSAN /FDS /UL

I. HISTORIQUE DE LA NOTION DE CELLULE

1.2. La théorie cellulaire

Figures 2.1 : Les 1ers microscopes et observations de tissus végétaux

II- ORGANISATION DE BASE DE LA CELLULE

2.1. NOMBRE, FORME ET DIMENSIONS

2.2. STRUCTURES CELLULAIRES

2.2.1- Les Procaryotes

Figure 2.2 : Cellules procaryotes : Bactérie non photosynthétique

Figure 2.3 : Cellules procaryotes: bactéries photosynthétiques (Cyanobactérie)

2.2.2- Les Eucaryotes

Figure 2.4 : Cellules protistes eucaryotes

Figure 2.5 : Cellules eucaryotes animale et végétale

CELLULES PROCARYOTES CELLULES EUCARYOTES

2.2.3. Les structures cellulaires atypiques : coenocyte, syncytium, plasmode, apocyte:

III. ORGANISATION ET UTRASTRUCTURE DES CELLULES BACTERIENNES

Figure 2.6: Organisation de la paroi et des membranes limitantes des

3.2. LA MEMBRANE CYTOPLASMIQUE

3.4. LE MATERIEL NUCLEAIRE

Figure 2.9: matériel nucléaire bactérien

car elle protège la bactérie de la phagocytose.

3.6. LES FLAGELLES

Figure2.11 : Formation de spores bactériennes

3.8. LES PILI

3.9. LES PLASMIDES

3.10. LES VIRUS