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Sophie Sacquin-Mora - Antoine Taly Anmryn

CARNET DE LABO

CARNET DE LABO
Un voyage au centre de la cellule

Anmryn
PROTÉINES
Sophie Sacquin-Mora
Antoine Taly
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Sophie Sacquin-Mora - Antoine Taly Anmryn

Un voyage au centre de la cellule

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S P O U R Q U O I
MAI
P R O T É I N E S   ?
PARLER DE
Si aujourd’hui vous entrez le mot protéines dans un
moteur de recherche, il y a fort à parier qu’il vous
répondra en premier lieu diététique et muscula­
tion, alors même que ces drôles de molécules
(qui ne représentent pourtant pas moins de 50 %
du poids sec de nos cellules) savent faire bien
d’autres choses que gonfler nos biscotos.
Mais voilà, dans les programmes de sciences
de la vie, que ce soit au collège ou au lycée, il
n’y en a que pour l’ADN, cette molécule reine
qui détermine le mode d’emploi de tout orga-
nisme vivant via le code génétique (et qui, soit
dit en passant, ne représente, elle, qu’environ
3 % du poids sec de nos cellules).
Certes, coder, c’est bien beau, mais qui c’est
qui le lit, ce fameux code génétique ?
Qui c’est qui copie, qui réplique, qui traduit, qui
transcrit, qui répare et qui le met en application ?
3
Qui permet à la cellule de se nourrir, de respirer,
de croître et de se multiplier ?
Qui lui permet de communiquer avec ses petites
camarades ?
Qui la défend contre les invasions micro-
biennes ?
En un mot comme en cent, qui c’est qui se tape
tout le boulot dans la cellule ?
Dans ce livre, nous voulons rendre hommage
aux ouvrières invisibles, aux petites mains, aux
masses laborieuses du vivant sans lesquelles nos
cellules, et par là même notre organisme tout
entier, ne pourraient fonctionner correctement.
Dans ces pages, nous venons donc vous
raconter la passionnante histoire des protéines,
ces fabuleuses molécules à tout faire du vivant !
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COMMENT FON
CTIONNE
CE LIVRE ?

Dans le premier chapitre (Back to basics), on commence par vous présenter tout ce qu’il faut savoir
sur les protéines pour comprendre leur structure et leur fonctionnement. Après quoi, les lecteurs les
plus curieux pourront découvrir quand et comment les scientifiques ont commencé à s’intéresser aux
protéines, et les méthodes qu’ils utilisent pour les étudier.

Les chapitres suivants de l’ouvrage présentent toute une série de protéines regroupées autour de
grands thèmes comme la vie quotidienne, la santé ou les biotechnologies. Chacun de ces courts
chapitres peut être lu indépendamment des autres, dans l’ordre ou le désordre, c’est à vous de choisir !

À la toute fin de l’ouvrage, on trouve un glossaire qui vient rappeler un certain nombre de définitions
et une bibliographie.
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SOMMAIRE

1. BACK TO BASICS...................................................................................................7
Les virus attaquent !..........................................................................................................8
Les protéines, des molécules clés du vivant........................................................... 10
Les acides aminés, briques élémentaires des protéines......................................13
Une protéine, ça ressemble à quoi ?.......................................................................... 16
S’il te plaît, dessine-moi une protéine !..................................................................... 19
Au fait, à quoi ça sert une protéine ?......................................................................... 21
Comprendre le nom des protéines............................................................................ 23
2. ET COMMENT ON SAIT TOUT ÇA ?................................................................. 25
Une (pas si) brève histoire des protéines................................................................26
La cristallographie, des Nobel et des protéines...................................................... 28
E pur si muove ! La RMN, pour des protéines en mouvement...........................31
Winter is coming, l’âge de la cryo-EM.................................................................... 33
Du côté de la théorie......................................................................................................35
3. LES PROTÉINES DU QUOTIDIEN,
CELLES QUI FONT TOURNER LA BARAQUE..................................................... 37
Dans la fabriquedes protéines.................................................................................... 39
Les chaperons, c’est l’histoire d’une grue, qui monte une grue,
qui monte une grue…...................................................................................................... 41
Les globines, la grande famille qui voit la vie en rouge....................................... 44
On the road again ! Voyager à travers la cellule.................................................... 47
La télomérase, l’élixir de jeunesse des chromosomes........................................ 51
4. DES PROTÉINES POUR NOS CINQ SENS............................................................53
L’olfaction, des protéines plein le nez...................................................................... 55
La rhodopsine,une protéine rien que pour nos yeux..............................................57
Des goûts et des protéines..........................................................................................59
Des protéines jusqu’au bout des doigts................................................................... 61
Une protéine presto, prestissimo !............................................................................. 63
5. PROTÉINE ET BIO­TECHNO-LOGIES : DU TUNING
DANS LES ÉPROUVETTES...................................................................................65
La GFP, un Nobel en technicolor.................................................................................67
La soie des araignées, un textile pour demain ?.....................................................70
Les moules font de la résistance...............................................................................72
Les biopiles, quand les protéines se mettent au turbin......................................... 74
CRISPR-Cas9, la boîte à outils du génome............................................................76
6. DU CÔTÉ OBSCUR DES PROTÉINES....................................................................79
Les toxines, du curare au botox, comment dompter le vivant ?.......................81
L’agrégation amylo de, quand les protéines se la jouent Walking Dead................83
Poison/contre-poison, la course à l’armement protéique................................... 85
La ricine, permis de tuer pour une protéine...............................................................87
Un seul résidu vous manque et tout est déformé.................................................. 89

CONCLUSION...............................................................................................................92
BIBLIOGRAPHIE...........................................................................................................99
LES AUTEURS.............................................................................................................103
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BACK TO
BASICS
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LES VIRUS ATTA
QUENT !
Chaque année, quand reviennent l’hiver et son
flot de microbes, les virus sont de retour pour
nous jouer un mauvais tour semer la terreur et
la désolation dans nos foyers. Partout ce ne sont
plus que nez qui coulent, gorges qui grattent et
estomacs barbouillés, tandis qu’un cri s’élève :
Mais pourquoi tant de glaires ?
Parfois, à l’approche des fêtes, entre deux
mouchoirs et une tasse de tisane, on se prend à
rêver d’un monde en paix, un monde où, touchés
par l’esprit de Noël, les virus auraient soudaine-
ment décrété une trêve hivernale… en vain.
Mais si nous subissons constamment les assauts
de ces envahisseurs microscopiques, c’est
qu’eux-mêmes n’ont pas d’autre choix pour
croître et se multiplier que de nous infecter. Il
manque en effet aux virus un outil indispensable
pour se reproduire et qu’ils viennent donc nous
emprunter sans vergogne à chaque fois qu’ils
squattent nos cellules : la machinerie protéique.
La quoi ?
Vous avez probablement déjà entendu parler
de l’ADN (de son vrai nom acide désoxyribo-
nucléique), cette formidable molécule qui, grâce
au code génétique, stocke toutes les informations
nécessaires à la fabrication et au bon fonction-
nement d’un être vivant. Logé au cœur de nos
cellules, l’ADN c’est un peu comme une grande
bibliothèque de la vie, avec ses rayonnages
pleins à craquer de livres et qui monteraient
jusqu’au plafond. Mais ces livres, il faut bien
que de temps à autre quelqu’un les ouvre, les
lise, les recopie et parfois les répare. Ces livres,
ils ne serviraient pas à grand-chose si jamais
personne ne venait diffuser les connaissances et
savoir-faire qu’ils contiennent hors de la biblio-
thèque et dans le vaste monde cellulaire.
Toutes ces tâches, ce sont les protéines qui les
accomplissent. Une infatigable armée de biblio-
thécaires, d’archivistes, de traducteurs, d’ingé­
nieurs ou autres, qui permet à la cellule de
respirer, de fabriquer de l’énergie, de croître et
de se reproduire. Bref, tout simplement de vivre.
Et les virus alors ?
Et bien les virus possèdent également leur petite
bibliothèque personnelle en ADN (ou ARN).
Mais leur gros souci, c’est qu’ils sont complè-
tement analphabètes, et qu’ils ne peuvent donc
rien en tirer !
Alors plutôt que de cocher la case  patience
et cours du soir, ils ont développé une stra-
tégie de type piraterie. Sitôt après avoir
pénétré dans une cellule, un virus va prendre
en otage les bibliothécaires, traducteurs et
ingénieurs de son hôte, et les forcer à reco-
pier en masse l’ADN (ou l’ARN) viral. Une
fois celui-ci soigneusement emballé (dans des
enveloppes également formées de protéines et
aussi fabriquées par nos pauvres otages), les
multiples copies de la bibliothèque virale vont
finir par quitter la cellule infectée et démarrer
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à leur tour une vie de flibuste à l’image de
leur glorieux ancêtre. Souvenez-vous en lors
de votre prochain rhume, le combat des virus
contre notre espèce n’a rien de personnel, ils
en veulent simplement à nos protéines.
Dans ce livre, nous allons donc vous emmener
à la rencontre de ce petit peuple de la cellule,
celui que tout le monde viral nous envie et sans
lequel la grande bibliothèque de l’ADN ne
serait d’aucune utilité aux êtres vivants.

Bienvenue chez les protéines !

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LES PROTÉINES,
DES MOLÉCULES
CLÉS
DU VIVANT

Prenez place dans la machine à remonter le temps, à la recherche des origines de la vie !

Notre histoire commence sur la Terre primi- par la vie, du fond des océans aux sommets
tive il y a plus de 4 milliards d’années, avant des montagnes. Malheureusement, les traces
que celle-ci ne soit entièrement colonisée fossiles des premiers organismes vivants ne

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sont pas aussi faciles à lire que les squelettes
de dinosaures, et les origines de la vie restent
un sujet pour le moins mystérieux. Pour en
savoir plus, il va donc nous falloir remonter
le temps depuis l’époque contemporaine, et
analyser les organismes vivants actuels, afin
d’en déduire des caractéristiques communes
qui seraient partagées par tous. L’ensemble
des êtres vivants est constitué d’une ou
plusieurs cellules et l’on pense généralement
que l’orga­nisme qui est à l’origine de tous
les êtres vivants actuels (largement connu par
son acronyme anglais,  LUCA, Last Universal
Common Ancestor) avait une organisation
similaire, avec une cellule.
Dans une cellule, les ingrédients moléculaires
se répartissent entre quatre grandes familles de
composés à base de carbone (appelés égale-
ment molécules organiques). Les membres de
chacune de ces familles ont tous leur utilité
propre pour les organismes vivants :
• les sucres (connus aussi comme les glucides
quand on parle de nutrition) sont une source
d’énergie pour l’organisme ;
• les acides gras  (ou  lipides) permettent de
former la membrane cellulaire. C’est donc grâce
aux lipides qu’il y a un intérieur et un extérieur
pour chaque organisme et chaque cellule !
• les nucléotides, dits aussi acides nucléiques,
sont les briques élémentaires de l’ADN (ainsi
que de l’ARN), la molécule qui contient l’infor-
mation génétique et va jouer le rôle de mode
d’emploi de la cellule ;
• et enfin,  les protéines  sont composées
d’acides aminés (appelés aussi résidus), et vont
faire fonctionner tout ce petit monde, en suivant
le plan fourni par l’ADN.
Si l’on cherche à remonter le temps avant
LUCA, vers la transition du non-vivant vers le
vivant, on rencontre une série de paradoxes.
Tout d’abord, comment toutes ces molécules
sont-elles apparues ?
11
Aujourd’hui ce sont les êtres vivants qui
fabriquent les molécules biologiques, mais
comment celles-ci ont-elles pu apparaître dans
un monde sans vie (dit aussi  abiotique)  ? Le
biochimiste russe Alexandre Oparine a proposé
que les molécules organiques pourraient être
apparues spontanément sur la Terre primitive.
Cette possibilité a ensuite été démontrée par les
expériences de Urey et Miller dans lesquelles
un milieu aqueux mimant ce que l’on appelle la
soupe primitive (méthane, ammoniaque, eau et
hydrogène), associé à une décharge électrique
comme source d’énergie (reproduisant les
éclairs), permet l’apparition spontanée d’une
partie des molécules biologiques, notamment
des acides aminés.
Certains présentent l’hypothèse d’une appa-
rition extra-terrestre et d’une arrivée sur terre
de biomolécules via des météorites. Cela ne
modifie pas le raisonnement mais ne fait que
reporter à plus loin la synthèse abiotique des
biomolécules.
Mais il existe un autre paradoxe : les molécules
présentées plus haut dépendent les unes des
autres. Dans notre monde vivant actuel, aucune
d’entre elles ne pourrait fonctionner seule. On
se retrouve donc avec un problème d’œuf et de
poule ancestral : quelle molécule biologique a
bien pu apparaître la première ?
L’hypothèse privilégiée actuellement est celle
d’un monde ARN dans lequel l’ARN (le petit nom
de l’acide ribonucléique, qui est donc un cousin
du célèbre ADN, ou acide ­désoxyribonucléique)
était capable d’assurer plusieurs fonctions biolo-
giques, que ce soit le stockage de l’information
ou la catalyse de réactions chimiques. Dans la
préhistoire des molécules du vivant, l’ARN aurait
donc tenu le rôle du chasseur-cueilleur non spécia-
lisé. Le passage vers LUCA s’est ensuite effectué
avec l’apparition, d’une part de l’ADN, dédié
au seul stockage de l’information, et d’autre
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part des protéines, qui permettent de réaliser
des réactions chimiques variées et hautement
spécialisées. Ce petit peuple moléculaire labo-
rieux aurait alors donné un avantage compétitif
aux cellules capables de les synthétiser.
Pourquoi se focaliser sur les protéines ?
Et bien tout simplement parce qu’elles sont fasci-
nantes dans leur diversité. Mais contrairement à
l’ADN qui se retrouve souvent sous les projec-
teurs, les protéines sont encore trop méconnues
du grand public !
Pourtant, si on y regarde bien, elles sont au cœur
de la science contemporaine. Depuis le début du
siècle, ce sont pas moins de 16 prix Nobel (en
médecine ou en chimie) qui ont été attribués à des
travaux de recherche concernant des protéines.
Ces molécules, qui présentent une variété quasi
infinie, permettent aux organismes vivants de
remplir des fonctions extrêmement diverses, et
représentent souvent un avantage évolutif pour
ceux-ci. Dans cet ouvrage, nous allons donc vous
présenter le grand bestiaire de ces extraordi-
naires machines chimiques. Il est temps de faire
connaissance avec les fabuleuses protéines !
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D E S A M I N É S ,
LES ACI
L É M E N TA I R E S
BRIQUES É
D E S P R O T É I N E S

Les protéines sont des macromolécules. Elles
sont formées par l’association de molécules plus
petites, les acides aminés. Il existe 20 acides
aminés naturels que l’on retrouve dans les proté-
ines de la totalité des êtres vivants connus, et
qui présentent une grande variété de tailles, de
formes et de propriétés chimiques.
Si on attache un petit nombre d’acides aminés
les uns à la suite des autres (de deux à quelques
dizaines), on parle de  peptide. Dans le cas
d’une chaîne plus longue, on a alors affaire à
une protéine. La diversité des acides aminés et
de leurs combinaisons est à l’origine de la diver-
sité structurale et fonctionnelle des protéines.
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Dans les acides aminés on trouve majori-
tairement du carbone, de l’hydrogène, de
l’azote et de l’oxygène, et puis aussi parfois
un peu de soufre. Tous les acides aminés
comportent un atome de carbone central (dit
souvent carbone α) relié à une fonction amine
d’une part et une fonction acide d’autre part.
Le carbone α est également relié à une série
d’atomes qui caractérise l’acide aminé consi-
déré et que l’on appelle la chaîne latérale (notée
R de manière générale).
Dans une protéine, les fonctions amine et acide
de deux acides aminés successifs ont réagi
entre elles pour former une liaison peptidique
et une molécule d’eau. L’enchaînement liaison
peptidique/carbone  α/liaison peptidique…
constitue alors le squelette de la protéine.
Au sein d’un acide aminé et dans le cadre de
la liaison peptidique, les atomes sont reliés
entre eux par des liaisons covalentes. Ce type
de liaison particulièrement robuste résulte
de la mise en commun d’un ou deux élec-
trons par chacun des atomes impliqués dans
celle-ci. Notez que cette garde partagée des
électrons n’est pas toujours parfaitement équi-
table, certains atomes (tels que l’oxygène et
l’azote) sont plus électronégatifs que d’autres
(les atomes de carbone et d’hydrogène) et vont
avoir tendance à capter les électrons vers eux.
Dans ce cas, on dira que la liaison et du même
coup la molécule qui la contient sont polaires.
Lorsque la chaîne d’acides aminés se replie sur
elle-même, il peut également se former d’autres
types de liaisons, covalentes ou non :
• les ponts disulfure sont les liaisons covalentes
qui vont se former entre deux atomes de soufre
portés par des cystéines ;
• les liaisons ioniques, dites aussi ponts salins,
se forment entre des atomes portant des charges
opposées ;
• les liaisons hydrogène apparaissent lorsqu’un
atome d’hydrogène est pris en sandwich entre
deux atomes plus électronégatifs que lui
(oxygène ou azote). Une liaison hydrogène
sera d’autant plus forte que les trois atomes
impliqués dans celle-ci sont bien alignés ;
• les liaisons de van der Waals entraînent un
regroupement des chaînes latérales non polaires
loin du solvant aqueux (qui est, lui, polaire).
Ces trois derniers types de liaisons sont dits
non covalents, les atomes associés ne vont pas
partager d’électrons. Les liaisons non cova-
lentes sont beaucoup moins costaudes que les
liaisons covalentes, mais elles sont néanmoins
essentielles pour donner à la protéine sa struc-
ture tridimensionnelle. Elles sont également à
l’origine des interactions qui peuvent se former
entre plusieurs protéines.
Dans chaque type d’acide aminé, la chaîne
latérale présente des propriétés chimiques
particulières qui vont influer sur la structure et
la fonction de la protéine dont il fait partie.
Les acides aminés non polaires, hydrophobes,
vont surtout se retrouver au cœur de la protéine,
tandis que les résidus hydrophiles (ou polaires)
et parfois chargés se retrouvent préférentielle-
ment à la surface de la protéine, en contact
avec le solvant aqueux.
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La grande parade des acides aminés naturels

16
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UNE PROTÉINE
, ÇA
RESSEMBLE À Q
UOI ?

Les protéines présentent une très grande variété
de formes et de tailles. Celles-ci peuvent en effet
être constituées de 50 à plus de 30 000 acides
aminés (pour l’immense titine que l’on peut
trouver dans les muscles). Et si on s’intéresse
aux très grands assemblages de plusieurs
protéines, on peut même monter à plus de
300 000 acides aminés dans les enveloppes
de virus. En biochimie, on décrira la structure
d’une chaîne protéique en distinguant quatre
niveaux ­d’organisation :
• Tout commence en suivant le plan fourni
par l’ADN. Le ribosome (qui est lui-même
un énorme assemblage de protéines avec
lequel vous pourrez faire plus ample connais-
sance un peu plus loin dans ce livre) va lire
la séquence de nucléotides de l’ADN et la
déchiffrer grâce au code génétique. Cela
donne l’enchaînement des acides aminés
(ou résidus) constitutifs de la protéine, que l’on
va appeler la  ­structure  primaire, ou encore
la séquence protéique. Les séquences protéiques
ont un sens de lecture (qui indique l’ordre dans
lequel les résidus ont été associés les uns aux
autres par le ribosome). On démarre toujours
par un atome d’azote (au niveau de l’extrémité
que l’on appelle donc N-terminale, N étant le
symbole de l’azote), qui correspond à la fonc-
tion amine (NH2) portée par le premier acide
aminé, et on conclut par un atome de carbone
(au niveau de l’extrémité C-terminale) de la
fonction acide (COOH) du dernier acide aminé
de la chaîne protéique.
• La structure secondaire décrit les arrangements
locaux de ces acides aminés qui sont générale-
ment stabilisés par des liaisons hydrogène (cf.
le chapitre précédent). Boucles, hélices  α ou
feuillets β, plusieurs éléments de structure secon-
daire distincts peuvent coexister au sein d’une
même chaîne protéique.

Les liaisons hydrogène (en magenta) maintiennent la forme des éléments de structure
secondaires en se formant au sein des hélices α et entre les brins des feuillets β.

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• La structure tertiaire décrit comment plusieurs
éléments de structure secondaire vont s’agencer les
uns par rapport aux autres au sein d’un domaine
protéique. Pour décrire la forme d’ensemble
d’une protéine, qui peut donc comporter plusieurs
domaines et fluctuer au cours du temps, on parlera
de conformation ou de repliement protéique.
• Finalement la structure quaternaire définit l’as-
semblage au sein d’un complexe de plusieurs
chaînes protéiques déjà repliées (que l’on
appellera alors des sous-unités). Toutes les proté-
ines ne comportent pas forcément plusieurs
sous-unités et donc de structure quaternaire.
C’est quoi une protéine native ?
On parle de protéine  native, ou encore de
forme  sauvage  de la protéine, lorsque sa
séquence est celle produite majoritairement
par une population d’organismes vivants, et
de variant (ou mutant), lorsque cette séquence
native a été modifiée ponctuellement au niveau
de l’ADN, et donc de la protéine.
Une mutation peut être :
• spontanée : la mutation d’un acide aminé vers
un autre dans la séquence d’une protéine peut
se produire spontanément : c’est le moteur de
l’évolution avec la sélection naturelle. En effet
la sélection naturelle se fait sur une population
dans laquelle il y a des différences et favorise
les individus qui sont les plus adaptés à un envi-
ronnement et à un moment donnés ;
• artificielle : les mutations peuvent également
être provoquées lors d’expériences en labora-
toire, il s’agit alors d’évolution dirigée.
Les modifications de la séquence d’une protéine
peuvent être sans conséquence sur celle-ci ; dans
ce cas, on parlera de  variant  d’une protéine
quand il n’y a pas de pathologie associée à une
mutation. Mais parfois, au contraire, les variations
de séquence peuvent avoir un fort impact sur la
structure et l’activité protéiques (et pour en savoir
17
plus là-dessus, il faut faire un tour au chapitre 6).
Enfin, on appelle  structure native  la structure
d’une protéine qui lui permet de réaliser une
fonction biologique donnée (cf. le chapitre
suivant). Lorsque cette structure est modifiée
(par exemple sous l’effet de la chaleur ou suite
à une réaction chimique), on parlera alors
de dénaturation de la protéine.
Vous pensez pouvoir déterminer la structure
native d’une protéine ?
La prédiction d’une structure protéique (secon-
daire, tertiaire et éventuellement quaternaire si
la molécule présente plusieurs chaînes) à partir
de sa seule séquence d’acides aminés est un
problème incroyablement complexe qui occupe
les chercheur·se·s en biologie structurale depuis
plusieurs décennies.
Les méthodes actuelles utilisent les outils déve-
loppés en chimie théorique et en bioinforma-
tique, et sont régulièrement confrontées lors
de l’expérience CASP (Critical Assessment of
protein Structure Prediction) qui a démarré en
1994 et a lieu tous les deux ans. À cette occa-
sion, des chercheur·se·s du monde entier travail-
lant sur le sujet entrent en compétition et doivent
proposer les meilleures prédictions de structure
possible pour des protéines.
Vous voulez tenter votre chance ?
C’est possible grâce à un projet de science
citoyenne : le logiciel Foldit
(https://fold.it/portal/info/about) 
vous apprend à replier les protéines dans le
cadre d’un jeu vidéo !
Les meilleur·e·s joueur·se·s de Foldit ont ainsi
pu contribuer à la détermination de la structure
d’une protéine virale que les chercheur·se·s et
18
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leurs ordinateurs n’avaient pas réussi à résoudre.
À l’origine, les chercheur·se·s sont parti·e·s
du principe qu’une protéine devait forcément
adopter une structure secondaire, et/ou tertiaire,
bien définie pour être fonctionnelle. On sait
désormais qu’il existe aussi toute une catégorie
de protéines dites  intrinsèquement désordon­
nées qui ne possèdent pas de structure native,
ou qui ne vont se replier que dans le cadre d’une
interaction avec d’autres biomolécules (protéine,
ADN, membrane lipidique). Ces IDP (Intrinsically
Disordered Proteins) sont pourtant parfaitement
fonctionnelles et mêmes indispensables à de
nombreux processus cellulaires. Bref, les cher-
cheur·se·s ont encore du pain sur la planche avant
d’épuiser le sujet du (non)-repliement protéique !
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 CARNET DE LABO

CARNET DE LABO
Anmryn
Les protéines rendent de nombreux services à la cellule.
Elles lui permettent de se nourrir, respirer, croître
et se multiplier. C’est grâce à elles également qu’elle
peut communiquer avec ses petites camarades, et ce

PROTÉINES
sont elles aussi qui la défendent contre les invasions
microbiennes.
Ce livre rend hommage aux ouvrières invisibles du
vivant sans lesquelles nos cellules, et par là même
notre organisme tout entier, ne pourraient fonctionner
correctement. On y trouvera (entre autres et en
vrac) : une discothèque à -173 °C, un mammouth,
des bigoudis, des sabres lasers bio, des zombies,
une chèvre araignée, une star du petit écran et un
Terminator moléculaire.
Découvrez le monde des protéines à travers des tas
d’histoires drôles avec de vrais morceaux de science
à l’intérieur…
Sophie Sacquin-Mora
Antoine Taly

www.edpsciences.org
Chacun des ouvrages de la collection
Carnet de labo réunit des chercheurs
et un dessinateur, et est consacré à
une thématique scientifique. ISBN : 978-2-7598-2548-6