UE disciplinaire de Biologie

PASS 2022-23

Enseignements Dirigés
Biologie Moléculaire

1
Ouvrages de référence
1- “Biochimie et Biologie Moléculaire“, Christian Moussard, Editions de Boeck
2- “Principes de Biochimie“, A. Lenhinger, David L. Nelson et Michael M. Cox
Editions W.H. Freeman and company (en anglais pour la 6ème édition)
Site web de référence : https://rnbio.upmc.fr

Un conseil : il est important, avant de venir à la séance de TD, d’avoir révisé la

partie de cours correspondante et d’avoir préparé tous les exercices. Ce sera du
temps gagné pour vos révisions !

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 TD1 : Réplication de l’ADN chez les procaryotes (I)

QCM 1. Parmi les propositions suivantes concernant l’ADN, la (es) quelle(s) est (sont)
exacte(s) ?
A. Par convention, son orientation est 3’->5’ de gauche à droite
B. L’extrémité 3’ est phosphorylée
C. Les bases sont hydrophiles et sont à l’intérieur de la double hélice.
D. Le chromosome d’E. coli est constitué d’un ADN double brin circulaire.
E. Le pont phosphodiester est présent dans les nucléotides précurseurs de la synthèse de l’ADN.

QCM 2. Parmi les propositions suivantes concernant la réplication, la (es) quelle(s) est (sont)
exacte(s) ?
A. La croissance des brins d’ADN se fait toujours par leur extrémité 5’OH
B. L’ajout des nucléotides est irréversible
C. Le nucléotide précurseur est un dNTP
D. A partir d’une origine de réplication, la réplication est bidirectionnelle
E. Elle se fait de novo

QCM 3. Parmi les propositions suivantes concernant la réplication chez E. coli, la (es)
quelle(s) est (sont) exacte(s) ?
A. Elle est semi conservative car chaque molécule d’ADN obtenue est constituée à
50% d’ADN parental
B. Elle implique un point d’initiation unique
C. Elle s’effectue à partir de plusieurs origines de réplication
D. Elle fait intervenir deux fourches de réplication
E. Au niveau d’une fourche de réplication, il y a uniquement 2 brins à synthèse continue.

QCM 4. Parmi les propositions suivantes concernant la réplication procaryote, la (es)

quelle(s) est (sont) exacte(s) ?
A. La séquence d’un brin néosynthétisé est identique à la séquence du brin d’ADN parental servant
de matrice pour la synthèse de l’autre brin fils.
B. C’est la polymérase I qui synthétise les 10 premiers nucléotides de l’amorce (primer)
C. Les fragments d’Okazaki sont répliqués à partir du brin à synthèse discontinue.
D. Pour chaque fourche de réplication, la réplication est bidirectionnelle

QCM 5 . Cocher la ou les propositions exactes.(concours 2021-22)

Les ADN polymérases procaryotes

A. catalysent l’allongement d’un polymère d’ADN dans le sens 5’->3’

B. catalysent l’allongement d’un polymère d’ADN dans le sens 3’->5’
C. augmentent leur fidélité grâce à une activité exonucléasique 5’ -> 3’
D. augmentent leur fidélité grâce à une activité exonucléasique 3’ -> 5’
E. ont toujours besoin d’une amorce pour démarrer la polymérisation
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QCM 6. Parmi les propositions suivantes concernant les activités de l’ADN pol I, la (es)
quelle(s) est (sont) exacte(s) ?
A. Elle possède une activité polymérase 3’ vers 5’
B. Elle possède une activité endonucléase 3’ vers 5’
C. Elle possède une activité exonucléase 3’ vers 5’
D. Elle possède une activité endonucléase 5’ vers 3’
E. Elle est dimérique

QCM 7. Parmi les propositions suivantes concernant les activités de l’ADN pol I, la (es)
quelle(s) est (sont) exacte(s) ?
A. Elle est dotée de 4 activités enzymatiques
B. In vivo, l’activité de relecture permet de corriger les erreurs d’incorporation commises pendant
la synthèse
C. In vivo, l’activité exonucléase 3’ vers 5’ permet de dégrader les amorces ARN
D. In vivo la polymérisation de l’ADN est parfaitement réversible.
E. C’est l’activité exonucléase 3’ vers 5’ qui assure la fidélité de la réplication

QCM 8 : Cocher la ou les propositions exactes (concours 2021-22)

Les ADN polymérases procaryotes
A. utilisent des désoxynucléosides monophosphate comme précurseurs
B. utilisent des désoxynucléosides triphosphate comme précurseurs
C. catalysent la formation d’une liaison phosphoester entre l’extrémité 5’P de la chaine d’ADN
en cours d’allongement et le 3’OH du précurseur
D. catalysent la formation d’une liaison phosphoester entre l’extrémité 3’OH de la chaine
d’ADN en cours d’allongement et le phosphate en du précurseur
E. catalysent la formation d’une liaison phosphoester entre l’extrémité 3’OH de la chaine
d’ADN en cours d’allongement et le phosphate en du précurseur

QCM 9 : Cocher la ou les propositions exactes. .(concours 2021-22)

Lors de la réplication dans les cellules procaryotes, les ADN polymérases
A. utilisent des amorces ADN synthétisées par la primase
B. utilisent des amorces ADN synthétisées par la topoisomérase
C. utilisent des amorces ARN synthétisées par la primase
D. utilisent des amorces ARN synthétisées par la topoisomérase

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 L’énoncé suivant concerne les QCM de 10 à 12 et vous devrez indiquer parmi les propositions
celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
La séquence ci dessous représente la matrice utilisée lors d’une expérience de polymérisation. Le
brin supérieur, marqué au phosphore 32 à l’extrémité 5’ (étoile), est constitué de 8 nucléotides.

Ce fragment d’ADN partiellement simple brin est ajouté à un milieu réactionnel contenant un
tampon (pH 7,4), des ions magnésium, une forme courte de PolI dépourvue d’activité exonucléase
5’->3’, et divers mélanges de dNTP. Le tube est ensuite incubé 30 minutes à 37°C.
QCM 10. Si le mélange de dNTP ne contient que du dATP,

A. la taille du brin d’ADN radioactif obtenu est 2 nucléotides

B. la séquence du brin d’ADN radioactif obtenu est GATTCCGTA
C. la séquence du brin d’ADN radioactif obtenu est GATTCCGTATAA
D. Seule l’activité polymérase est active
E. Le brin d’ADN non marqué est allongé à son extrémité 3’

QCM 11. Si le mélange de dNTP ne contient que du dCTP,

A. la taille du brin d’ADN radioactif obtenu est 6 nucléotides

B. la séquence du brin d’ADN radioactif obtenu est GATTCC
C. la séquence du brin d’ADN radioactif obtenu est GATTCCGTATAAGGC
D. l’activité exonucléase 5’ vers 3’ est active
E. Le brin d’ADN non marqué est dégradé à son extrémité 5’

QCM 12. Si le mélange de dNTP contient du dATP et du dTTP,

A. la taille du brin d’ADN radioactif obtenu est 8 nucléotides
B. la séquence du brin d’ADN radioactif obtenu est GATTCCGTATAA
C. Si on ajoute dans le milieu réactionnel du dCTP la séquence du brin d’ADN radioactif obtenu
est GATTCCGTATAA
D. Si on ajoute dans le milieu réactionnel du dCTP et du dGTP la taille du brin d’ADN radioactif
obtenu est inférieure à celle du brin matrice
E. Les résultats seraient les mêmes en utilisant l’ADN pol I complète

Plasmides, nucléases et électrophorèse (II)

Le plasmide P (schématisé ci-dessous) a été purifié à partir de bactéries en culture puis traité par
différentes enzymes comme indiqué dans la légende de la figure 1. La figure 1 présente l’analyse des
produits réalisée par électrophorèse sur gel d’agarose 1%, suivie d’une incubation dans une solution de
bromure d’éthidium puis exposition à un rayonnement ultra-violet (UV).

5

Figure 1 : électrophorèse sur gel
d’agarose1% d’une solution de plasmides P
traités ou non par différentes enzymes.
Piste 1 : Plasmide P natif.
Piste 2 : Plasmide P traité par la
désoxyribonucléase I (DNase I) en conditions
limitantes (càd hydrolyse d’une liaison
phosphoester d’un seul des deux brins de
l’ADN).
Piste 3 : Plasmide P traité par l’endonucléase de
restriction EcoR I (le site EcoR I est unique dans
la séquence du plasmide P).
Piste 4 : Plasmide P traité par un excès de
DNase I (hydrolyse totale du plasmide P).
Piste 5 : Plasmide P traité par l’endonucléase de
restriction BamH I.
Piste 6 : marqueurs de taille db linéaires
exprimés en kilopaire de bases (kpb).
NB : la DNase I est une endonucléase qui
catalyse l’hydrolyse des liaisons esters phosphate
sans spécificité vis-à-vis de la séquence ADN.

EcoRI et BamH I sont des enzymes de restriction. Le site de reconnaissance de l’enzyme de restriction
EcoRI est donné dans la figure 2, de même qu’un détail de séquence du plasmide P, qui ne présente
qu’un seul site EcoRI :

GAATTC
EcoRI
!"#$! CTTAAG
"#$$%%& " " "%&'! "&&&###""
" "&%%$$#" " " " " "&&&###"

Figure 2 : détail de la séquence du plasmide P et site de restriction EcoRI

QCM 1. Les enzymes de restriction :

A. Sont des endodésoxyribonucléases d’origine bactérienne ;
B. Ont pour fonction d’hydrolyser des ARNs double-brins ;
C. Clivent l’ADN spécifiquement au niveau de séquences méthylées ;
D. Jouent un rôle essentiel dans la réplication bactérienne ;
E. Se fixent à l’ADN au niveau de séquences-cibles spécifiques, généralement palindromiques.

QCM 2. Dans le site de reconnaissance de l’enzyme EcoRI représenté en figure 2 :

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A. Par convention, le brin inférieur est orienté de 3’ à 5’;
B. Par convention, le brin supérieur est orienté de 3’ à 5’;
C. Par convention, si un seul brin est représenté, il s’agit du brin inférieur ;
D. Par convention, si un seul brin est représenté, il s’agit du brin supérieur ;
E. Les flèches rouges représentent les sites de clivage de l’enzyme EcoRI.

QCM 3. Dans la figure 2,

A. L’hydrolyse du plasmide P par l’enzyme EcoRI produit des extrémités franches ;
B. L’hydrolyse du plasmide P par l’enzyme EcoRI produit des extrémités cohésives 5’ sortantes;
C. Les extrémités 5’ des fragments produits par l’hydrolyse enzymatique portent un groupement
hydroxyle;
D. Les extrémités 3’ des fragments produits par l’hydrolyse enzymatique portent un groupement
hydroxyle;
E. L’hydrolyse du plasmide P par l’enzyme EcoRI produit deux fragments d’ADN plasmidique.

QCM 4. Au cours d’une électrophorèse sur gel d’agarose,

A. Les fragments d’ADN sont séparés exclusivement en fonction de leur taille ;
B. La migration est entraînée par la charge des acides nucléiques;
C. L’ADN chargé positivement migre vers la cathode ;
D. Le bromure d’éthidium est un composé qui s’intercale dans la double-hélice de l’ADN et permet
d’en visualiser les fragments par chimioluminescence ;
E. Un mélange de fragments linéaires de tailles connues permet d’estimer la taille des fragments
d’ADN plasmidique hydrolysé par des enzymes de restriction mais non celle du plasmide natif
(non hydrolysé).

QCM 5. Analyse de la figure 1 :

A. Dans un gel d’électrophorèse, l’intensité des bandes est proportionnelle à la quantité de bromure
d’éthidium (BET) intercalé;
B. Dans la piste 6 (marqueur de taille), une plus faible concentration des fragments de petite taille
explique la diminution de l’intensité des bandes dans le bas du gel ;
C. Dans la piste 1, la bande présentant la distance de migration la plus courte (bande
minoritaire) correspond au plasmide natif sous forme relâchée;
D. La forme linéarisée (forme FIII) résulte de l’hydrolyse des deux brins du plasmide;
E. La forme relâchée (forme FII) résulte de l’hydrolyse simple brin du plasmide;

QCM 6. Analyse de la figure 1 :

A. Dans la piste 4, l’absence de bande visible résulte de l’hydrolyse complète de l’ADN plasmidique
par la DNAse I;
B. La taille totale du plasmide P est approximativement de 2,5 kpb ;
C. Dans la piste 5, l’intensité de la bande de 1 kpb suggère que l’hydrolyse du plasmide P par BamHI
produit en réalité deux fragments de 1kpb et non un seul.
D. Dans la piste 5, le résultat de l’hydrolyse du plasmide P par BamHI confirme que la taille totale
de celui-ci est de 4,5 kpb ;
E. Le plasmide P comporte deux sites de reconnaissance de l’enzyme de restriction EcoRI ;
F. Le plasmide P comporte deux sites de reconnaissance de l’enzyme de restriction BamHI.

7
QCM7 : Cocher la ou les propositions exactes.(concours 2021-22)
Soit la séquence d’ADN :
5’-GCCTGATGGCAACGGGATCCGGTCATATGC-3’
3’-CGGACTACCGTTGCCCTAGGCCAGTATACG-5’

Cette séquence porte un site de restriction pour l’enzyme BamHI indiqué en gras. L’enzyme catalyse
l’hydrolyse de l’une des liaisons du pont phosphodiester indiqué par les flèches.
Les extrémités générées après l’hydrolyse par BamHI sont :

A. 5’-GCCTGATGGCAACGG-3’P 5’OH-GATCCGGTCATATGC-3’
3’-CGGACTACCGTTGCCCTAG-5’OH 3’P-GCCAGTATACG-5’

B. 5’-GCCTGATGGCAACGG-3’OH 5’P-GATCCGGTCATATGC-3’
3’-CGGACTACCGTTGCCCTAG-5’P 3’OH-GCCAGTATACG-5’

C. 5’-GCCTGATGGCAACGGGATC-3’OH 5’P-CGGTCATATGC-3’
3’-CGGACTACCGTTGCC-5’P 3’OH-CTAGGCCAGTATACG-5’

D. 5’-GCCTGATGGCAACGGGATC-3’P 5’OH-CGGTCATATGC-3’
3’-CGGACTACCGTTGCC-5’OH 3’P-CTAGGCCAGTATACG-5’

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 TD2 : Transcription et Régulation chez les procaryotes

1ère partie :

QCM 1 : Le sens de la polymérisation de l’ARN Polymérase est :

A) 3’ à 5’
B) 5’ à 3’
C) Les deux

QCM 2 : L’ARNm a une séquence similaire à celle du brin d’ADN dit :

A) transcrit
B) matrice
C) non transcrit
D) antisens
E) codant

QCM 3 : Lors de la transcription, le brin matrice :

A) est lu par l’ARN polymérase dans le sens 5’ vers 3’
B) est lu par l’ARN polymérase dans le sens 3’ vers 5’
C) est celui portant les séquences du promoteur de la transcription
D) est complémentaire et antiparallèle à l’ARN transcrit
E) porte une séquence similaire à celle de l’ARN transcrit

QCM 4 : Une unité de transcription comprend dans l’ordre :

A) Un promoteur, une séquence Shine-Dalgarno, une séquence codante, un codon stop
B) Un codon initiateur, un terminateur de transcription, un codon stop
C) Un promoteur, une séquence codante, un terminateur de transcription
D) Un codon initiateur, une séquence Shine-Dalgarno, un terminateur de transcription
E) Le nucléotide +1 de transcription, une séquence codante, un terminateur de transcription

QCM 5 : Chez les procaryotes, les unités de transcription :

A) peuvent être présentes sur l’un ou l’autre brin de l’ADN génomique

B) sont toutes présentes sur le même brin dans le génome
C) peuvent permettre la synthèse de plusieurs protéines
D) ne permettent généralement la synthèse que d’une seule protéine

QCM 6 : La sous-unité σ (sigma) 70 de l’enzyme ARN polymérase d’E. coli est indispensable à
l’activité de polymérisation :
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 A) vrai
B) faux

QCM 7 : Soit la séquence A (ADN double brin).

Cocher la ou les propositions exactes :

Figure 1 : La séquence A.

Dans la séquence A :
A) On retrouve un promoteur procaryote.
B) La flèche coudée indique le site de démarrage de la traduction.
C) La flèche coudée indique le site de démarrage de la transcription.
D) On retrouve les séquences consensus de fixation du facteur s.
E) On retrouve une séquence RBS
QCM 8 : Dans la séquence A :
A) Le brin 1 est transcrit
B) Le brin 1 est le brin matrice.
C) Le brin 1 est le brin non transcrit.
D) Le brin 2 est le brin codant.
E) Le brin 2 est complémentaire et antiparallèle au brin 1.

Exercice 1) Vous disposez du vecteur plasmidique pBGC-SU (figure 2). Après introduction de ce
plasmide (transformation) dans des bactéries E. coli (sensibles à l'ampicilline et à la kanamycine), les
cellules obtenues restent toujours sensibles à la kanamycine mais deviennent résistantes à
l’ampicilline.

QCM 9. Pour expliquer la sensibilité des bactéries vis-à-vis de chacun des

antibiotiques utilisés, parmi les propositions suivantes cocher la/les réponse/s exacte/s.

A) Le gène de la kanamycine est transcrit et traduit.

B) Le gène de l’ampicilline est transcrit et traduit.
C) Les deux gènes sont transcrits et traduits.
D) Aucun des deux gènes n’est transcrit ni traduit.
E) La transformation n’a pas marché.

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Site SmaI : CCC/GGG Le site d'hydrolyse par SmaI est indiqué par la barre oblique

ori : origine de réplication ;

AmpiR : gène de résistance à
l’ampicilline ;
KanaR : gène de résistance à la
kanamycine ;
Pr : promoteur ;
ter : terminateur de
transcription.

SmaI, HpaI, DraI, XbaI et

HindIII :
sites de reconnaissance et
d'hydrolyse par les endonucléases
de restriction correspondantes.

Figure 2 : Carte du plasmide pBGC-SU. Pour le brin 1, l’orientation 5’ à 3’ est dans le sens des
aiguilles d’une montre.

Dans une première expérience, vous souhaitez insérer (introduire) la séquence A dans le vecteur
pBGC-SU au niveau du site SmaI (CCC/GGG). Pour ce faire, deux étapes sont nécessaires :

Étape 1 : Hydrolyse (coupure ou digestion) du plasmide par l’enzyme de restriction SmaI. Le site
de l’hydrolyse est matérialisé par « / » dans la séquence reconnue par l’enzyme (CCC/GGG). La
carte du plasmide obtenu est présentée dans la figure 2.
Étape 2 : Ligature des extrémités des brins du vecteur hydrolysé avec ceux de la séquence A.

QCM 10 : Quelle est la liaison hydrolysée par SmaI ? Cocher la réponse exacte.

A) Pyrimidique
B) Van der Waals
C) Phospho-ester
D) Anhydre d’acide
E) N-glycosidique

QCM 11 : Quelles sont les types d’extrémités générées par cette hydrolyse? Cocher la réponse
correcte.

A) Cohésives
B) Franches
C) 3’ sortantes
D) 5’ OH/3’-P
E) 3’OH/5’ -P

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Étape 2 : Ligature des extrémités des brins du vecteur hydrolysé avec ceux de la séquence A à l’aide
d’une enzyme : l’ADN ligase.
Deux sens de l’insertion sont possibles. On obtiendra donc deux types de plasmides, selon
l’orientation de l’insertion de la séquence A (Figure 3, en haut).
QCM 12 : Indiquer, parmi les propositions suivantes, quel est l’emplacement de la flèche
coudée qui permet l’initiation de la transcription.

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 Figure 3 : Cartes du plasmide
pBGC-SU hydrolysé par SmaI
et prêt pour l’insertion de la
séquence A.

QCM 13 : Écrire la séquence des 15 premiers nucléotides de l’ARNm synthétisé par l’ARN
polymérase à partir de chacun des deux plasmides (dans l’orientation 5’à 3’).

Plasmide 1
A) 5’ agggggaucucaaaa 3’
B) 5’ tccccctagagtttt 3’
C) 5’ uuuugagaucccccu 3’
D) 5’ aaaacucuaggggga 3’

Plasmide 2
A) 5’ agggggactcccgcg 3’
B) 5’ gcgccctcaggggga 3’
C) 5’ agggggacucccgcg 3’
D) 5’ gcgcccucaggggga 3’

Chacun des plasmides est introduit dans des bactéries E. coli sensibles à la kanamycine. Le
comportement des 2 nouvelles souches bactériennes transformées vis-à-vis de la kanamycine est testé.

QCM 14 : Pour le plasmide 1, cocher les réponses exactes :

A) ne permet pas la transcription du gène KanaR

B) permet la transcription du gène KanaR
C) transcription dans le sens horaire
D) transcription dans le sens anti-horaire

13
QCM 15 : Pour le plasmide 2, cocher les réponses exactes.

A) Pas de transcription du gène KanaR.

B) Transcription du gène KanaR
C) transcription dans le sens horaire
D) transcription dans le sens anti-horaire

QCM 16 : Préciser dans chaque cas, le brin d’ADN qui est transcrit en ARN.

A) Bactéries avec plasmide 1, à brin 1

B) Bactéries avec plasmide 2, à brin 1
C) Bactéries avec plasmide 1, à brin 2
D) Bactéries avec plasmide 2, à brin 2

QCM 17 : Indiquer pour chaque souche de bactérie transformée, si elle est résistante (KanaR)
ou sensible (KanaS) à la kanamycine.

A) Bactéries transformées par le plasmide 1 : KanaS

B) Bactéries transformées par le plasmide 1 : KanaR
C) Bactéries transformées par le plasmide 2 : KanaS
D) Bactéries transformées par le plasmide 2 : KanaR

2ème Partie :

Chez E. coli, la synthèse de la b-galactosidase est régulée en fonction des oses constituant la source
de carbone disponible dans le milieu de culture.
Une expérience de mutagenèse est réalisée afin de générer des mutations ponctuelles.

Les mutants dont l'activité b-galactosidase est différente de celle de la souche sauvage d' E. coli sont
identifiés à l'aide d'un test blanc/bleu : les bactéries sont cultivées en présence ou non d'IPTG (figure
1), et l'activité b-galactosidase est détectée par la coloration des colonies en présence de X-gal (figure
2). Selon le comportement des différents mutants obtenus, lors du test blanc/bleu, ceux-ci ont été
classés en deux familles (figure 3).

Figure 1 : Structure de l’IPTG Figure 2 : Structure du X-Gal

5-bromo-4-chloro-3-indolyl-b-D galactoside (X-gal)

14
Figure 3 : test blanc/bleu effectué avec les mutants des
familles 1 et 2.
Les colonies de E. coli sont étalées sur un milieu gélosé en
présence de X-gal et sans/avec IPTG (inducteur de
l'opéron).

QCM 1 : Concernant l’opéron lactose

A – c’est une unité de transcription à partir duquel est transcrit un ARNm polycistronique
B – l’ARNm polycistronique comprend l’ARNm lacI, lacZ, LacY et lacA
C- le gène codant le répresseur est compris dans l’opéron lactose
D- un des ARNm codé par l’opéron lactose code une enzyme qui hydrolyse le lactose
E- L’unité de transcription de l’opéron lactose commence au gène lacZ

QCM 2 : La régulation de l’opéron lactose

A- En présence de lactose, l’opéron lactose est toujours activé
B- En présence de lactose, l’opéron lactose est toujours réprimé
C- En absence de lactose, l’opéron lactose est toujours activé
D- En absence de lactose, l’opéron lactose est toujours réprimé
E- La régulation de l’opéron lactose dépend de la présence de glucose et de lactose

QCM 3 : La régulation de l’opéron lactose

A- L’ARNm lacI peut interagir avec le lactose, ce qui permet sa fixation sur le site opérateur
B- L’inducteur interagit directement avec l’opérateur
C- La traduction de l’ARNm lacI entraîne toujours la répression de l’opéron lactose
D- La traduction de l’ARNm lacI est constitutive
E- L’opérateur possède un site de fixation pour la protéine LacI

QCM 4 : Concernant la technique utilisée dans la figure 3

A- La coloration blanc/bleue dépend de l’expression de l’opéron lactose
B- La coloration bleue est le signe de la présence du X-Gal
C- La coloration bleue est le signe de l’hydrolyse du X-Gal
D- La coloration blanche est le signe de la présence du X-Gal
E- La coloration blanc est le signe de l’hydrolyse du X-Gal
QCM 5 : Concernant l’IPTG
A- C’est un analogue non hydrolysable du lactose
B- Il peut se fixer au répresseur
C- Il permet au répresseur de se fixer sur l’opérateur
D- En présence de beta-galactosidase, sa concentration chute
E- Lorsque l’opéron lactose est transcrit, la concentration d’IPTG diminue
15
QCM 6 : Concernant les résultats de la figure 3
A- La famille mutante 1 reste blanche en présence de l’inducteur, ce qui suggère que la beta-
galactosidase est fonctionnelle
B- La famille mutante 1 reste blanche en présence de l’inducteur, ce qui suggère que la beta-
galactosidase n’est pas produite
C- La famille mutante 2 est bleue avec ou sans inducteur, ce qui suggère que la beta-galactosidase
est toujours produite
D- La famille mutante 2 est bleue avec ou sans inducteur, ce qui suggère que l’opéron lactose est
toujours réprimé
E- La famille mutante 2 est bleue avec ou sans inducteur, ce qui suggère que l’opéron lactose est
toujours exprimé

Chaque mutant analysé dans le cadre de cette expérience est issu d’un évènement unique de
mutagenèse dans son génome. La mutation ponctuelle induite dans le génome de chacune des souches
mutantes a été caractérisée. Dans les deux familles, certains de ces mutants portent des mutations
dans la région qui contient l'opéron lactose et les régions régulatrices de cet opéron, décrites dans le
tableau suivant :

Localisation de la mutation ponctuelle Famille de mutant :

Gène -10 -35 O Gène de structure de l'opéron - Forcément 1
- Forcément 2
lacI (Popéron) (Popéron) opérateur lacZ lacY lacA - 1 ou 2

ü 1 ou 2

Tableau 1

QCM 7 : Une mutation du gène lacI, lorsque les bactéries sont cultivées sans inducteur
A- Donne uniquement des colonies blanches
B- Peut donner des colonies blanches ou bleues
C- Donne des colonies blanches si la mutation n’empêche pas la fixation du répresseur sur
l’opérateur
D- Donne des colonies bleues si la mutation empêche la synthèse du répresseur
E- Donne des colonies bleues si la béta-galactosidase est synthétisée
16
QCM 8 : Une mutation du gène lacI, lorsque les bactéries sont cultivées avec inducteur
A- Donne uniquement des colonies blanches
B- Peut donner des colonies blanches ou bleues
C- Donne des colonies blanches si la mutation empêche l’interaction du répresseur avec
l’inducteur
D- Donne des colonies bleues si la mutation empêche la synthèse du répresseur
E- Donne des colonies bleues si la mutation empêche la reconnaissance de l’opérateur

QCM 9 : Aucun mutant de LacY ou de Lac A n’a été observé. Indiquer quelle(s) hypothèse(s)
il est possible de formuler
A- Dans les deux cas, les colonies sont banches sans inducteurs et bleues avec inducteur, ce qui
ne permet pas de les distinguer de la souche sauvage.
B- L’opéron lactose sera toujours réprimé
C- L’opéron lactose sera toujours exprimé
D- Ces mutants pourraient toujours utiliser le X-Gal
E- Le crible blanc/bleu n’est pas adapté

QCM 10 : Dans le cas d’une mutation du gène lacZ, la famille de mutant concernée
A- Est toujours la famille 1
B- Est toujours la famille 2
C- Peut-être de la famille 1 ou 2
D- pourrait synthétiser la béta-galactosidase sans inducteur
E- pourrait synthétiser une béta-galactosidase non fonctionnelle avec inducteur
QCM 11: Dans le cas d’une mutation de l’opérateur, la famille de mutant concernée
A- Est toujours la famille 1
B- Est toujours la famille 2
C- Peut-être de la famille 1 ou 2
D- pourrait synthétiser la béta-galactosidase sans inducteur
E- pourrait synthétiser une béta-galactosidase non fonctionnelle avec inducteur
QCM 12 : Dans le cas d’une mutation du promoteur, la famille de mutant concernée
A- Est toujours la famille 1
B- Est toujours la famille 2
C- Peut-être de la famille 1 ou 2
D- pourrait synthétiser la béta-galactosidase sans inducteur
E- pourrait synthétiser une béta-galactosidase non fonctionnelle avec inducteur

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