Chapitre III La matrice extracellulaire

3-l Généralités

Dans les tissus, le compartiment extracellulaire est occupé globalement ou partiellement par le
matrice extracellulaire (MEC).

Définition

La matrice extracellulaire est un réseau complexe de macromolécules qui entoure la plupart

des cellules des organismes animaux pluricellulaires.
Ces macromolécules correspondent à des protéines et des polysaccharides (sucres complexes)
synthétisés par les cellules des tissus (sécrétés localement et s’assemble en un réseau
organisé).
Elle joue le rôle d’une colle biologique qui stabilise la structure des tissus, agit sur la
croissance, la division et la migration cellulaire. Elle constitue une structure très spécialisée
dans le cartilage, le tendon, l’os et la lame basale.
Sa structure est semblable aux parois bactériennes, parois squelettiques des cellules végétales
et la cuticule des arthropodes.
La matrice extracellulaire est fabriquée par les fibroblastes dans le tissu conjonctif, les
chondroblastes dans le cartilage et par les ostéoblastes dans le tissu osseux.

3-2 Composition chimique

La matrice extracellulaire est composée de 3 familles de macromolécules :

- Les protéines de structure (Collagène et Elastine)

- Les protéines d’adhésion (fibronectine et laminie),
 - La substance fondamentale ou gel hydraté (glycosaminoglycane (GAGs) et
protéoglycanes)

Toutes les cellules animales (fixes ou mobiles) possèdent au niveau de leur membrane
plasmique des sites récepteurs spécifiques de chaque macromolécule de la matrice
extracellulaire et sont responsables de l’adhésion matrice extracellulaire - cellule. Certaines
cellules, présentent une lame basale entre elles et la matrice extracellulaire (cellules
épithéliales, cellules adipeuses, cellules musculaires striée, cellules nerveuses).

3-3 Structure
Cas du tissu conjonctif

Source : quizlet.com

La quantité et l’organisation de ces macromolécules varient selon le type de tissu :

 Dans le tissu osseux : la matrice est riche en fibres de collagène, organisées de façon
concentriques (Ostéomes). Elle est solide et rigide en raison de la présence de cristaux
de phosphate de calcium.
 Dans le tissu cartilagineux, tissu pauvre en collagène mais riche en GAGs sulfatés
(matrice solide mais souple).
 La matrice du tissu conjonctif : est semi fluide et contient des fibres de collagène
dont la quantité et l’organisation sont variables : dans 1e tissu conjonctif lâche ; les
fibres de collagène sont orientées dans tous les sens alors que dans le tissu conjonctif
dense (tendon), elles sont organisées en faisceaux parallèles serrés.
3-3 -l Les fibres (protéines fibreuses)

3-3-l-a Les fibres de collagène

Le collagène est une glycoprotéine fibreuse structurelle très caractéristique que l’on trouve
chez tous les animaux pluricellulaires (25 % des protéines totales). Elle est synthétisée par les
ribosomes liés à l’ergastoplasme (RER), elle est secrétée par les cellules des tissus conjonctifs
(fibroblastes). Le plus étudié est le collagène I, il est le plus abondant (90 % du collagène
corporel).

L’aspect caractéristique des molécules du collagène composé de trois chaînes polypeptidiques

(chacune 1000 acides aminés), enroulées les unes autour des autres forment une triple hélice
stable (comme une corde) de 300 nm de longueur pour un diamètre de 1,5 nm. Les trois
chaines polypeptidiques sont riches en glycine et proline. On trouve aussi des acides aminés
rares, qui servent à stabiliser l’hélice tri caténaire : hydroxyproline (OH- proline) et
hydroxylysine (OH—lysine).

Source : fr.123rf.com https://www.ebiologie.f

Environs 20 molécules de collagène sont identifiées jusque là et 5 principaux types ont été
décrites (tableau I ci-dessous) :

Type Caractéristiques Localisation tissulaire

Collagène I -Pauvre en hydroxylysine et en glucides Peau, tendons, ligaments, cornée de
-fibrilles larges l’œil, organes internes
Collagène II -riche en hydroxylysine et en glucides Cartilage, disque intervertébrale,
- fibrilles plus mince que le type I notocorde (embryon)
Collagène III -riche en hydroxyproline Peau, vaisseaux sanguins, organes
-pauvre en hydroxylysine et en glucides internes
Collagène IV - très riche en hydroxylysine et en glucides
- conserve des prolongement peptidiques du Lame basale
procollagène
Collagène V -riche en hydroxylysine et en glucides Réparti en petite quantité dans tout le
corps

3-3-l-b biosynthèse du collagène

Les chaines polypeptidiques de la triple hélice (prochaîne alpha) sont synthétisées par les
ribosomes de l’ergastoplasme. Elles passent dans la lumière du réticulum endoplasmique, puis
dans l’appareil de golgi où elles subissent des glycosylations.
Chaque prochaine alpha s’associe par la suite à deux autres prochaînes alpha pour former une
molécule hélicoïdale dont les trois chaines sont reliées par des liaisons hydrogène : c’est le
procollagène (molécule comportant des peptides supplémentaires)

Les molécules de procollagène sont exportées dans lamatrice extracellulaire, les rallonges
peptidiques sont incisées par des collagénases : c’est le tropocollagène. Les molécules de
tropocollagène se polymérisent pour former des fibrilles, puis des fibres grâce à des liaisons
transversales covalentes (ponts intermoléculaires ou pontage).
L’importance du pontage varie selon le type de tissu, il est important dans le tendon (tissu
conjonctif dense orienté).
Biosynthèse du collagène
Source : pureandcare.fr

Source : celluloyd.tumblr.com
3-3-1-c L’élastine ou fibre élastique

L’élastine est une protéine fibreuse pure (non glycosylée) enroulée au hasard. Elle donne une
élasticité aux tissus animaux (peau, poumons, vaisseaux sanguins, …) en plus de leur
résistance à la tension. Son poids moléculaire est de 70 000, elle est constituée de 720 acides
aminés. Elle est également riche en proline et en glycine mais, contient très peu
d’hydroxyproline et pas d’hydroxylysine.
Les molécules d’élastine, une fois dans la matrice, s’organisent en fibres. Elles sont reliées
entre elles par de nombreuses liaisons transversales pour former un réseau très étendu.

Biosynthèse de l’élastine
Source : researchgate.net

La charpente polypeptidique reste très déployée et repliée au hasard, cette structure permet
aux fibres d’élastine de se tendre et de se détendre comme un élastique.
Les fibres de collagène sont reliées aux fibrilles d’élastine empêchent le déchirement des
tissues.
 Source : quora.com

3-3-2 Les glycoprotéines d’adhérence

3-3-2a la fibronectine

La fibronectine est une glycoprotéine constituée de deux sous unités (ou monomères) alpha et
béta d’un poids moléculaire d’environ 230 kDal et formée de 2500 acides aminés chacune,
réunies en grand dimère en forme de V par une paire de ponts disulfure. Elle contribue à la
fois à organiser la matrice et à favoriser l’adhérence des cellules à la matrice extracellulaire.

C’est une glycoprotéine quijoue un rôle majeur dans l'adhésion des cellules à la matrice
extracellulaire, elle favorise l’adhérence cellulaire entre de nombreux types cellulaires et le
collagène ; par son action sur l’adhérence cellulaire, elle agit aussi sur la migration cellulaire.

Elle présente plusieurs sites de liaisons avec la surface des membranes des fibroblastes par
l’intermédiaire des intégrines ; avec les constituants de la matrice (le collagène et les
protéoglycanes). Donc, elle peut être liée à la matrice extracellulaire et aux cellules.
 Fibronectine

Interactionde la fibronectine avec l’intégrine

Source : rnbio.upmc.fr
3-3-2 b La laminine

C’est une glycoprotéine, associée aux lames basales. La laminine est un gros complexe
protéique flexible, d’un poids moléculaire de 850 000 daltons, constitués de trois chaînes
polypeptidiques. Les trois chaînes forment une croix asymétrique possédant plusieurs sites
d’interaction avec les cellules à la surface des fibroblastes (par l’intermédiaire des intégrines)
et avec les autres composants de la matrice extracellulaire (collagène de type IV et à certains
GaGs). La laminine intervient dans l’adhérence cellulaire.

Laminine
Source : ebiologie.fr

Laminine
Source : celluloyd.tumblr.com
3-3-3 Les Glycoaminoglycanes ou GAGs

Ce sont des longues chaînes polysaccharidiques linéaires, formées d’une succession d’unités
disaccharidiques dont un sucre correspond à un glucide aminé (osamine) (N-
acétylglucosamine ou du N- acetylgalactosamine) et le 2éme sucre est généralement de l’acide
D-glucoronique ou de l’acide L-iduronique.

Source :ebiologie.fr

Les GaGs occupent une place importante dans la matrice où ils forment des gels hydratés (en
fixant l’eau, ils constituent le gel de remplissage de la matrice extracellulaire).
Ils sont composés d’unités disaccharidiques répétées contenant un sucre aminé
(N-acétylglucosamine ou N-acétylgalactosamine) et un acide uronique (acide glucoronique ou
iduronique).

Les GaGs ont une forte charge négative due à la présence des ions sulfates (S03-) ou (COO-)
existant sur la plupart des résidus glucidiques.

Il existe 7 principaux groupes de GaGs différents selon leur poids moléculaire, la nature des
résidus glucidiques ainsi que le nombre et la position des groupements sulfates (tableau II).

GAG P.M Disaccharides Nbre de Liaison avec Localisation

sulfates une protéine
Acide 4.103à 8.106 Acide D-Glucoronique 0 - Tissu
hyaluronique + conjonctif,
N-acétylgalactosamine cartilage liquide
synovial
Chondroïtine 4- 5.105 à5.10A // 0,2-1,0 + Cartilage,
sulfate cornée, peau
artères
Chondroïtine 6- // Acide D-Glucoronique 0,2-2.3 + Os, cornée, peau
sulfate ou et artères
L-iduronique –N-
acétylgalactosamine
Dermatane – 5.103à40.103 Acide D-Glucoronique + 1,0-2,0 + Peau, vaisseaux
sulfate N-acétylgalactosamine sanguins
Héparane – 5.103à25.105 // 0.2-3.0 + Poumons,
sulfate artères surfaces
Héparine 6.103à25.103 // 2.0-1.8 + Poumons foie,
peau et
mastocytes
Kératane sulfate 4.103à19.103 D. Galactose + N- 0,9-1.8 + Cartilage cornée
acétylgactosamine disque
intervertébral
3-3-4 Les Protéoglycanes ou Protéoglycannes (PG)

Protéoglycane (MET)
https://www.ebiologie.fr

Un protéoglucane ou protéoglycanne est la combinaison d’une protéine et d’un

glycosaminoglycane. Il est formé d'un corps protéique sur lequel sont attachés plusieurs
chaînes de glycosaminoglycanes (GAG).On le trouve à la surface des celluleset dans la
matrice extracellulaire. Il joue un rôle clé dans l’organisation de la matrice extracellulaire.

L’association entre les deux types de chaînes s’effectue essentiellement dans l’appareil de
Golgi mais également dans le réticulum endoplasmique d’une cellule.

Les Protéoglycanes sont des composants essentiels de la MEC. Les- chaînes de sucre sont très
longues mais pas ramifiées. Ils sont O - glycosylés, se lient à l’acide aminé sérine à
l’extrémité OH. Ce sont des pièges à eau.

Les Protéoglycanes peuvent être transportés à l’extérieur de la cellule par exocytose

(s’intégrant alors à la matrice extracellulaire sous forme de chondroïtine-sulfate ; kératane
sulfate, dermatane-sulfate, etc.), soit entrer dans la constitution de la membrane plasmique ou
du glycocalyx, jouant alors un rôle dans les relations cellule- -matrice.
 Source : rnbio.upmc.fr

Source : rnbio.upmc.fr

Protéoglycanes
3-4 La lame basale = matrice péri cellulaire

La lame basale est une structure spécialisée de la matrice extracellulaire .C’est une mince
couche qui se trouve à la base de toutes les structures épithéliales, elle entoure également les
cellules musculaires individuelles, les cellules adipeuses et les cellules de Schwann (qui
s’enroulent autour des axones des cellules nerveuses périphériques pour former la myéline).

La lame basale est en grande partie synthétisée par les cellules qui s’appuient sur elle, il s’agit
d’un réseau dense de collagène de type 1V.

Source : slideplayer.fr

Composition chimique

Bien que sa composition varie d’un tissu à l’autre et d’une région à une autre, toutes les lames
basales contiennent :

 Collagène de type IV,

 Protéoglycane,
 Fibronectine,
 Laminine.
Rôles

La lame basale présente une polyvalence fonctionnelle notamment comme :

- Filtre- moléculaire- très sélectif au niveau du glomérule rénal (passage de molécules

de glucose et de certaines protéines du sang vers les urines),
- Comme barrière cellulaire sélective sous les épithéliums (laisse passer les
lymphocytes et les macrophages mais, empêche le passage des fibroblastes,etc.).
- Grande voie de communication pour la migration cellulaire,
- Sert de charpente pour la régénération des synapses neuromusculaires lésées
(régénération des tissus qui présentent des lésions ou la reconstitution de l’architecture
initial des tissus)

Lame basale entourant la fibre musculaire

La filtration glomérulaire (formation de l’urine)

Source : nagwa.comfr

Source : semanticscholar.org
Lame basale s’enroulant autour des axones formant la myéline