Reticulum Endoplasmique

RETICULUM
ENDOPLASMIQUE
Dr NDIAGA DIOP
MCA
Histologie Embryologie et Cytogénétique humaine
UCAD-HALD
OBJECTIFS
1. Connaître les différentes composantes du réticulum

endoplasmique
2. Décrire la structure des ribosomes
3. Expliquer le mécanisme de la synthèse des protéines
4. Donner les fonctions du REG et du REL

PLAN
INTRODUCTION
I. RETICULUM ENDOPLASMIQUE GRANULAIRE
✓Structure
✓Fonctions
II. RETICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE
✓Structure
✓Fonctions
CONCLUSION
INTRODUCTION
❑Le système endomembranaire (SME) regroupe les
compartiments intracellulaires limités par une seule
membrane;
❑Il s’agit de:
▪ Réticulum endoplasmique (RE),
▪ Appareil de Golgi (AG),
▪ Endosomes,
▪ Lysosomes
Figure : Organisation générale d’une cellule eucaryote
INTRODUCTION
❑Sur le plan étymologique:
▪ Reticulum : « réseau » de membranes, de citernes (cisternae);
▪ Endoplasmique : « à l'intérieur du cytoplasme »;
❑ Représente > 50% des membranes cellulaires soit 10-15% du volume

cellulaire;
❑Appellation variable selon l’organe:
▪ « corps de Nissl » (neurones) / « corps de Berg » (hépatocytes) / « réticulum
sarcoplasmique » (myocytes)
INTRODUCTION
❑Sur le plan morphologique:

▪ Polymorphisme: saccules ramifiés, lames aplaties, vésicules
globuleuses, ou tubes contournés.
▪ Présence de récepteurs membranaires du ribosome =>
❖Membrane avec ribosomes (= réticulum endoplasmique granuleux / REG)
❖Membrane sans ribosomes (= réticulum endoplasmique lisse / REL);

RETICULUM ENDOPLASMIQUE
✓Structure
✓Fonctions

✓Structure
✓Fonctions
III. ANOMALIES
10
I. RETICULUM ENDOPLASMIQUE GRANULAIRE (REG)
❑Structure:
▪ Composition biochimique de la membrane
❖Protéines, Lipides, Glucides
❖Enzymes intervenant dans la régulation de la glycémie (Glucose 6

phosphatase)
11
❑Structure:
▪ Les ribosomes:
❖Ce sont des complexes d’acides ribonucléiques (ARN) et de protéines
❖Retrouvés au niveau de toutes les cellules sauf les hématies et les

kératinocytes
12
80 S
Petite sous-unité Grande sous-unité

40 S 60 S
(S = « svedberg »)
Figure 9: Ribosome
❑Structure:
▪ Les ribosomes:
❖La particule complète (40S+60S) n’est assemblée dans le cytoplasme
qu'en présence de:
o L’ARNm (messager)
o Les facteurs d’initiation (eIF)
15
Figure: Ribosome (sites)
✓Structure
✓Fonctions
❑Fonctions:
▪ Synthèse des protéines (protéogenèse)
❖Elle est guidée par l'information contenue dans l'ADN
❖Elle se déroule en plusieurs étapes:
o La transcription => ARN pré-messager (dans le noyau)
o La maturation => ARN messager (dans le noyau)
o La traduction => ARN messager (dans le cytoplasme) 18

❑Fonctions:
❖La transcription
o C’est la production d’ARN pré-messager à partir d’ADN
o L’ARN pré-messager est complémentaire de l’ADN transcrit
o Elle se fait grâce l’ARN polymérase II
o Trois (03) étapes: initiation – élongation - terminaison 19

❑Fonctions:
❖La transcription
o L'initiation de la transcription
✓Détermine la partie de l'ADN à transcrire et l’endroit où doit

commencer la transcription: c'est le rôle du promoteur. Sa
séquence permet le recrutement de l'ARN polymérase II
20
❑Fonctions:
❖La transcription
o L'élongation
✓C’est la synthèse d’un ARN pré-messager complémentaire du

brin matrice de l'ADN (brin antisens) selon la direction 5'-3’
21
ARN polymérase
3’ 5’ Brin transcrit
Molécule d’ADN
5’ 3’ Brin non transcrit
Sens de progression de
l’enzyme et de séparation
Brin complémentaire
transcrit de l’ADN 5’
Sens d’allongement
Figure: La phase d'élongation de la transcription

❑Fonctions:
❖La transcription
o La terminaison
✓Elle se fait après reconnaissance de facteurs de terminaison (ex:

TTATTT) par l'ARN polymérase II. Elle arrête son travail de
transcription et libère l'ARN pré-messager
24
❑Fonctions:
❖La maturation
o Le transcrit primaire (ARN pré-messager) doit subir des
modifications qui répondent à plusieurs impératifs (augmentation de
la demi-vie, modification de la séquence)
o Toutes ces modification sont réalisées dans le noyau 25

I .RETICULUM ENDOPLASMIQUE GRANULAIRE (REG)
❑Fonctions:
❖La maturation
o Trois grandes modifications:
✓L'addition d'une coiffe en 5’
✓L'excision-épissage
✓L'addition d'une queue polyA en 3’ 26

❑Fonctions:
❖La maturation
o L'addition d'une coiffe en 5’ permet:
✓La protection de l'extrémité 5' du pré ARNm contre la dégradation
✓L'exportation du pré ARNm vers le cytoplasme
✓La liaison de l’ARNm avec la petite sous-unité du ribosome 27

❑Fonctions:
❖La maturation
o L'addition d'une queue polyA en 3’ permet:
✓La protection contre la dégradation
✓Le passage de l'ARNm du noyau vers le cytoplasme
✓Le recrutement du ribosome 28

5' UTR (5' UnTranslated Region ou région 5' non traduite)
3' UTR (3' UnTranslated Region ou région 3' non traduite)
❑Fonctions:
❖La maturation
o L'excision-épissage
✓C’est l’excision des introns suivi d'un épissage (splicing), c'est à

dire la réunion bout à bout des exons restants qui constituent
l'ARNm 30
Splicéosome
constitué de complexes appelés
petites ribonucléoprotéines
nucléaires (snRNP = small nuclear
RiboNucleoProteins). Chaque
snRNP contient un ARNsn et
plusieurs protéines
Figure: Excision de l'intron

par formation d'un lasso :
vue d'ensemble du
mécanisme
❑Fonctions:
❖La traduction
o Étape au cours de laquelle l’ARNt (ARN de transfert) se fixe à l’ARNm

pour traduire les bases en acides aminés (AA) dans les ribosomes
o L’ARNt apporte les AA et les ribosomes les relient pour former une
protéine
32
❑Fonctions:
❖La traduction
o Ce mécanisme se passe en trois (03) étapes:
✓Initiation
✓Élongation
✓Terminaison 33
❑Fonctions:
❖La traduction
o L’initiation
✓Elle débute par la reconnaissance de l’ARNm et du codon

d’initiation AUG
34
❑Fonctions:
❖La traduction
o L’élongation
✓Elle est caractérisée par l’allongement de la molécule protéique

synthétisée
✓L’ARNt migre: site A => site P => site E 35

Figure: Ribosome (sites)
Figure: Synthèse des protéines (élongation)
❑Fonctions:
❖La traduction
o La terminaison
✓La traduction s’arrête lorsque le codon stop apparaît (UAA, UAG

ou UGA). Aucun ARNt ne possède un anticodon complémentaire
de ces trois codons 38
Figure : Synthèse des protéines (terminaison)
❑Fonctions:
❖Remarque:
o Les protéines chaperons: ce sont des protéines qui se lient aux

protéines naissantes à la sortie des ribosomes pour leur permettre
de prendre une configuration spatiale spécifique
40
ribosome
Figure: Rôle des protéines chaperons

❑Fonctions:
▪ N-Glycosylation des protéines: Ensemble des mécanismes assurant
la transformation d’une protéine en glycoprotéine. Elle débute dans le REG
et s'achève dans l'appareil de Golgi. Elle rend les polypeptides plus
résistants à la protéolyse.
42
Figure : N-glycosylation
❑Devenir des protéines :
▪ Après ces modifications, les protéines subissent un contrôle qualité avant
d'être regroupées dans des régions spécialisées du RE: les sites de sortie
(ERES = Endoplasmic Reticulum Exit Sites)
▪ Deux (02) destinations sont alors possibles:
❖Soit les protéines restent dans le RE (protéines résidentes)
❖Soit les protéines sont exportées

44
❑Devenir des protéines :
▪ Le tri entre les protéines exportées et les protéines résidentes dépend
d’une séquence d’AA
❖KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) correspond aux protéines solubles ou
❖KKXX correspond aux protéines membranaires
45
Tableau 2: Signaux d’adressage
✓Structure
✓Fonctions

✓Structure
✓Fonctions
III. ANOMALIES
47
II. RETICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE (REL)
❑Structure:
▪ Membrane dépourvue de grains de ribosomes
▪ Le REL est présent dans l'immense majorité des cellules, avec
une abondance variable (plus abondant dans les cellules
productrices d’hormones stéroïdes, la cellule musculaire,
cellules impliquées dans la détoxification)
48
❑Structure:
▪ Composition biochimique de la membrane
❖Lipides: phospholipides (teneur plus importante)
❖Protéines, Glucides
❖Enzymes nécessaires au métabolisme des lipides (5’ nucléotidase ), à

la détoxification (cytochrome P450)
49
❑Fonctions:
▪ Biosynthèse des lipides
❖Elle se passe sur la face cytosolique de la membrane du REL
❖Le REL produit presque tous les lipides nécessaires à la fabrication des
nouvelles membranes de la cellule (phospholipides, céramide et
cholestérol)
50
❑Fonctions:
▪ Détoxification
❖C’est l’élimination des substances toxiques
❖Elle se déroule surtout dans le foie, les reins, l’intestin, les poumons
❖Ce mécanisme est catalysé par le cytochrome P450 associé au

cytochrome P450 réductase
51
❑Fonctions:
▪ Stockage et libération du Ca2+
❖Le Ca2+ est stocké dans la lumière du RE lié à une protéine: la
calséquestrine (myocytes) ou calréticuline (autres cellules)
❖Ex: réticulum sarcoplasmique (triade)
52
Figure: Système sarcotubulaire (ou système T)
✓Structure
✓Fonctions
II.RETICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE

✓Structure
✓Fonctions
III. ANOMALIES
54
III. Anomalies:
▪ Stress du RE
❖Le RE possède une grande sensibilité aux modifications
environnementales provoquant l'accumulation de protéines mal repliées
dans le RE
❖En cas de stress, une réponse adaptative intégrée est déclenchée. Cette
réponse est contrôlée par trois (03) facteurs: PERK (PKR-related
endoplasmic reticulum kinase) – ATF 6 (activating transcription factor 6) –
IRE 1 (inositol requiring enzyme 1)
55
III. Anomalies:
▪ Stress du RE
❖PERK: contrôle l'arrêt de la traduction protéique et favorise le
stockage des ARNm
❖ATF6 et IRE1: participent à l'expression des protéines
chaperons
56
III. Anomalies:
▪ Stress du RE
❖Si les facteurs sont dépassés, ils déclenchent des processus
inflammatoires et apoptotiques (mécanismes décrits au cours
des MICI (Maladies Inflammatoires Chroniques Intestinales)
57
III. Anomalies:
▪ Anomalies de la glycosylation
=> dystrophies musculaires congénitales:
❖Clinique: hypotonie musculaire, des contractures articulaires,
atteinte respiratoire
❖Histologie: la biopsie musculaire => nécrose-régénération
58
CONCLUSION
• Le réticulum endoplasmique est formé par un vaste réseau

de membrane interne
• Peut revêtir deux aspects assez différents selon la présence
ou non de ribosomes fixés sur la face cytoplasmique des
membranes.
• Joue un rôle important dans la synthèse protéique et
lipidique

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1. Connaître les différentes composantes du réticulum

2. Décrire la structure des ribosomes

3. Expliquer le mécanisme de la synthèse des protéines

4. Donner les fonctions du REG et du REL

❑ Représente > 50% des membranes cellulaires soit 10-15% du volume

❑Sur le plan morphologique:

❖Membrane sans ribosomes (= réticulum endoplasmique lisse / REL);

II. RETICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE

❖Enzymes intervenant dans la régulation de la glycémie (Glucose 6

❖Retrouvés au niveau de toutes les cellules sauf les hématies et les

Petite sous-unité Grande sous-unité

o Les facteurs d’initiation (eIF)

❖Elle se déroule en plusieurs étapes:

o La transcription => ARN pré-messager (dans le noyau)

o La maturation => ARN messager (dans le noyau)

o La traduction => ARN messager (dans le cytoplasme) 18

o C’est la production d’ARN pré-messager à partir d’ADN

o L’ARN pré-messager est complémentaire de l’ADN transcrit

o Elle se fait grâce l’ARN polymérase II

o Trois (03) étapes: initiation – élongation - terminaison 19

✓Détermine la partie de l'ADN à transcrire et l’endroit où doit

✓C’est la synthèse d’un ARN pré-messager complémentaire du

Figure: La phase d'élongation de la transcription

✓Elle se fait après reconnaissance de facteurs de terminaison (ex:

o Toutes ces modification sont réalisées dans le noyau 25

✓L'addition d'une coiffe en 5’

✓L'addition d'une queue polyA en 3’ 26

✓La protection de l'extrémité 5' du pré ARNm contre la dégradation

✓L'exportation du pré ARNm vers le cytoplasme

✓La liaison de l’ARNm avec la petite sous-unité du ribosome 27

✓La protection contre la dégradation

✓Le passage de l'ARNm du noyau vers le cytoplasme

✓Le recrutement du ribosome 28

✓C’est l’excision des introns suivi d'un épissage (splicing), c'est à

Figure: Excision de l'intron

o Étape au cours de laquelle l’ARNt (ARN de transfert) se fixe à l’ARNm

✓Elle débute par la reconnaissance de l’ARNm et du codon

✓Elle est caractérisée par l’allongement de la molécule protéique

✓L’ARNt migre: site A => site P => site E 35

✓La traduction s’arrête lorsque le codon stop apparaît (UAA, UAG

o Les protéines chaperons: ce sont des protéines qui se lient aux

Figure: Rôle des protéines chaperons

(ERES = Endoplasmic Reticulum Exit Sites)

▪ Deux (02) destinations sont alors possibles:

❖Soit les protéines restent dans le RE (protéines résidentes)

❖Soit les protéines sont exportées

❖KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) correspond aux protéines solubles ou

❖KKXX correspond aux protéines membranaires

II. RETICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE

❖Enzymes nécessaires au métabolisme des lipides (5’ nucléotidase ), à

❖Ce mécanisme est catalysé par le cytochrome P450 associé au

❖Ex: réticulum sarcoplasmique (triade)

II.RETICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE

• Le réticulum endoplasmique est formé par un vaste réseau

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