Reticulum Endoplasmique-1

RETICULUM
ENDOPLASMIQUE
Docteur NDIAGA DIOP
Assistant
Histologie Embryologie et Cytogénétique humaine
OBJECTIFS
1. Connaître les différentes composantes du réticulum

endoplasmique
2. Décrire la structure des ribosomes
3. Expliquer le mécanisme de la synthèse des protéines
4. Donner les fonctions du REG et du REL

PLAN
INTRODUCTION
I. RETICULUM ENDOPLASMIQUE GRANULAIRE

✓ Structure
✓ Fonctions
II. RETICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE

✓ Structure
✓ Fonctions
III. ANOMALIES
CONCLUSION
INTRODUCTION
❑Le système endomembranaire (SME) regroupe les compartiments
intracellulaires limités par une seule membrane;
❑Il s’agit de:
▪ Réticulum endoplasmique (RE),
▪ Appareil de Golgi (AG),
▪ Endosomes,
▪ Lysosomes
Figure : Organisation générale d’une cellule eucaryote
INTRODUCTION
❑Sur le plan étymologique:
▪ Reticulum : « réseau » de membranes, de citernes (cisternae);
▪ Endoplasmique : « à l'intérieur du cytoplasme »;
❑ Représente > 50% des membranes cellulaires soit 10-15% du volume

cellulaire;
❑Appellation variable selon l’organe:
▪ « corps de Nissl » (neurones) / « corps de Berg » (hépatocytes) / « réticulum
sarcoplasmique » (myocytes)
INTRODUCTION
❑Sur le plan morphologique:

▪ Polymorphisme: saccules ramifiés, ou lames aplaties, ou vésicules
globuleuses, ou tubes contournés
▪ Présence de récepteurs membranaires du ribosome =>
❖Membrane avec ribosomes (= réticulum endoplasmique granuleux / REG)
❖Membrane sans ribosomes (= réticulum endoplasmique lisse / REL);

RETICULUM ENDOPLASMIQUE
✓Structure
✓Fonctions

✓Structure
✓Fonctions
III. ANOMALIES
10
I. RETICULUM ENDOPLASMIQUE GRANULAIRE (REG)
❑Structure:
▪ Composition biochimique de la membrane
❖Protéines, Lipides, Glucides
❖Enzymes intervenant dans la régulation de la glycémie (Glucose 6

phosphatase)
11
❑Structure:
▪ Les ribosomes:
❖Ce sont des complexes d’acides ribonucléiques (ARN) et de protéines
❖Retrouvés au niveau de toutes les cellules sauf les hématies et les

kératinocytes
12
80 S
Petite sous-unité Grande sous-unité

40 S 60 S
(S = « svedberg »)
Figure 9: Ribosome
❑Structure:
▪ Les ribosomes:
❖La particule complète (40S+60S) n’est assemblée dans le cytoplasme
en présence de:
o L’ARNm (messager)
o Les facteurs d’initiation (eIF)
15
Figure: Ribosome (sites)
❑Structure:
▪ Les ribosomes:
❖Autres sites ribosomaux:
o Site IF2 (initiation factor /facteur d’initiation)
o Site de reconnaissance de l’ARNm
o Site GTPasique
o Site de sortie de la protéine néoformée 17

✓Structure
✓Fonctions
18
✓Structure
✓Fonctions
❑Fonctions:
▪ Synthèse des protéines (protéogenèse)
❖Elle est guidée par l'information contenue dans l'ADN
❖Elle se déroule en plusieurs étapes:
o La transcription => ARN pré-messager (dans le noyau)
o La maturation => ARN messager (dans le noyau)
o La traduction => ARN messager (dans le cytoplasme) 20

❑Fonctions:
❖La transcription
o C’est la production d’ARN pré-messager à partir d’ADN
o L’ARN pré-messager est complémentaire de l’ADN transcrit
o Elle se fait grâce l’ARN polymérase II
o Trois (03) étapes: initiation – élongation - terminaison 21

❑Fonctions:
❖La transcription
o L'initiation de la transcription
✓Détermine la partie de l'ADN à transcrire et l’endroit où doit

commencer la transcription: c'est le rôle du promoteur. Sa
séquence permet le recrutement de l'ARN polymérase II
22
❑Fonctions:
❖La transcription
o L'élongation
✓C’est la synthèse d’un ARN pré-messager complémentaire du

brin matrice de l'ADN (brin antisens) selon la direction 5'-3'
23
ARN polymérase
3’ 5’ Brin transcrit
Molécule d’ADN
5’ 3’ Brin non transcrit
Sens de progression de
l’enzyme et de séparation
Brin complémentaire
transcrit de l’ADN 5’
Sens d’allongement
Figure: La phase d'élongation de la transcription

❑Fonctions:
❖La transcription
o La terminaison
✓Elle se fait après reconnaissance de facteurs de terminaison (ex:

TTATTT) par l'ARN polymérase II. Elle arrête son travail de
transcription et libère l'ARN pré-messager
25
❑Fonctions:
❖La maturation
o Le transcrit primaire (ARN pré-messager) doit subir des
modifications qui répondent à plusieurs impératifs (augmentation de
la demi-vie, modification de la séquence)
o Toutes ces modification sont réalisées dans le noyau 26

I .RETICULUM ENDOPLASMIQUE GRANULAIRE (REG)
❑Fonctions:
❖La maturation
o Trois grandes modifications:
✓L'addition d'une coiffe en 5’
✓L'excision-épissage
✓L'addition d'une queue polyA en 3’ 27

❑Fonctions:
❖La maturation
o L'addition d'une coiffe en 5’ permet:
✓La protection de l'extrémité 5' du pré ARNm contre la dégradation
✓L'exportation du pré ARNm vers le cytoplasme
✓La liaison de l’ARNm avec la petite sous-unité du ribosome 28

❑Fonctions:
❖La maturation
o L'addition d'une queue polyA en 3’ permet:
✓La protection contre la dégradation
✓Le passage de l'ARNm du noyau vers le cytoplasme
✓Le recrutement du ribosome 29

5' UTR (5' UnTranslated Region ou région 5' non traduite)
3' UTR (3' UnTranslated Region ou région 3' non traduite)
Figure : pré ARNm avec coiffe et queue poly(A)

❑Fonctions:
❖La maturation
o L'excision-épissage
✓C’est l’excision des introns suivi d'un épissage (splicing), c'est à

dire la réunion bout à bout des exons restants qui constituent
l'ARNm 31
5’ 3’
ARN pré-messager
constitué d'une alternance d'exons (parties codantes du gène) et d'introns (parties non codantes)
ARN pré-messager
Intron: borné par des séquences de bases spécifiques : 5'GU et 3'AG
Boîte de branchement: comporte une adénosine qui joue un rôle central dans le processus d'épissage.
Figure: Excision de l'intron

Splicéosome
constitué de complexes appelés
petites ribonucléoprotéines
nucléaires (snRNP = small nuclear
RiboNucleoProteins). Chaque
snRNP contient un ARNsn et
plusieurs protéines
Figure: Excision de l'intron

par formation d'un lasso :
vue d'ensemble du
mécanisme
L'excision-épissage est réalisée par
réaction d'un nucléotide à adénine (A)
situé dans l'intron avec un nucléotide à
guanine situé en 5' de l'intron
5’ Cela entraîne la séparation de l'intron

d'avec l'exon 1 (situé en amont) et la
formation d'une structure en lasso interne à
3’ l'intron. Ensuite, l'extrémité 3' de l'exon 1
réagit avec l'extrémité 5' de l'exon 2
Épissage des deux exons et libération du

lasso qui sera dégradé par des
ribonucléases.
Figure: Excision de l'intron par formation d'un lasso : vue d'ensemble du

mécanisme
❑Fonctions:
❖La traduction
o Etape au cours de laquelle l’ARNt (ARN de transfert) se fixe à l’ARNm

pour traduire les bases en acides aminés (AA) dans les ribosomes
o L’ARNt apporte les AA et les ribosomes les relient pour former une
protéine
35
❑Fonctions:
❖La traduction
o Ce mécanisme se passe en trois (03) étapes:
✓Initiation
✓Elongation
✓Terminaison 36
❑Fonctions:
❖La traduction
o L’initiation
✓Elle débute par la reconnaissance de l’ARNm et du codon

d’initiation AUG
37
❑Fonctions:
❖La traduction
o L’élongation
✓Elle est caractérisée par l’allongement de la molécule protéique

synthétisée
✓L’ARNt migre: site A => site P => site E 38

Figure: Ribosome (sites)
Figure: Synthèse des protéines (élongation)
❑Fonctions:
❖La traduction
o La terminaison
✓La traduction s’arrête lorsque le codon stop apparaît (UAA, UAG

ou UGA). Aucun ARNt ne possède un anticodon complémentaire
de ces trois codons 41
Figure : Synthèse des protéines (terminaison)
❑Fonctions:
❖Remarque:
o Les protéines chaperons: ce sont des protéines qui se lient aux

protéines naissantes à la sortie des ribosomes pour leur permettre
de prendre une configuration spatiale spécifique
43
ribosome
Figure: Rôle des protéines chaperons

❑Fonctions:
▪ N-Glycosylation des protéines: Ensemble des mécanismes assurant la
transformation d’une protéine en glycoprotéine. Elle débute dans le REG et
s'achève dans l'appareil de Golgi. Elle rend les polypeptides plus résistant à
la protéolyse
45
Figure : N-glycosylation
❑Devenir des protéines :
▪ Après ces modifications, les protéines subissent un contrôle qualité avant
d'être regroupées dans des régions spécialisées du RE: les sites de sortie
(ERES = Endoplasmic Reticulum Exit Sites)
▪ Deux (02) destinations sont alors possibles:
❖Soit les protéines restent dans le RE (protéines résidentes)
❖Soit les protéines sont exportées

47
❑Devenir des protéines :
▪ Le tri entre les protéines exportées et les protéines résidentes dépend
d’une séquence d’AA
❖KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) correspond aux protéines solubles ou
❖KKXX correspond aux protéines membranaires
48
Tableau 2: Signaux d’adressage
✓Structure
✓Fonctions

✓Structure
✓Fonctions
III. ANOMALIES
50
II. RETICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE (REL)
❑Structure:
▪ Membrane dépourvue de grains de ribosomes
▪ Le REL est présent dans l'immense majorité des cellules, avec
une abondance variable (plus abondant dans les cellules
productrices d’hormones stéroïdes, la cellule musculaire,
cellules impliquées dans la détoxification)
51
❑Structure:
▪ Composition biochimique de la membrane
❖Lipides: phospholipides (teneur plus importante)
❖Glucides, protéines
❖Enzymes nécessaires au métabolisme des lipides (5’ nucléotidase ), à

la détoxification (cytochrome P450)
52
❑Fonctions:
▪ Biosynthèse des lipides
❖Elle se passe sur la face cytosolique de la membrane du REL
❖Le REL produit presque tous les lipides nécessaires à la fabrication des
nouvelles membranes de la cellule (phospholipides, céramide et
cholestérol)
53
❑Fonctions:
▪ Détoxification
❖C’est l’élimination des substances toxiques
❖Elle se déroule surtout dans le foie, les reins, l’intestin, les poumons
❖Ce mécanisme est catalysé par le cytochrome P450 associée à la

cytochrome P450 réductase
54
❑Fonctions:
▪ Stockage et libération du Ca2+
❖Le Ca2+ est stocké dans la lumière du RE lié à une protéine: la
calséquestrine (myocytes) ou calréticuline (autres cellules)
❖Ex: réticulum sarcoplasmique (triade)
55
Figure: Système sarcotubulaire (ou système T)
✓Structure
✓Fonctions
II.RETICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE

✓Structure
✓Fonctions
III. ANOMALIES
57
III. Anomalies:
▪ Stress du RE
❖Le RE possède une grande sensibilité aux modifications
environnementales provoquant l'accumulation de protéines mal repliées
dans le RE
❖En cas de stress, une réponse adaptative intégrée est déclenchée. Cette
réponse est contrôlée par trois (03) facteurs: PERK (PKR-related
endoplasmic reticulum kinase) – ATF 6 (activating transcription factor 6) –
IRE 1 (inositol requiring enzyme 1)
58
III. Anomalies:
▪ Stress du RE
❖PERK: contrôle l'arrêt de la traduction protéique et favorise le
stockage des ARNm
❖ATF6 et IRE1: participent à l'expression des protéines
chaperons
59
III. Anomalies:
▪ Stress du RE
❖Si les facteurs sont dépassés, ils déclenchent des processus
inflammatoires et apoptotiques (mécanismes décrits au cours
des MICI (Maladies Inflammatoires Chroniques Intestinales)
60
III. Anomalies:
▪ Anomalies de la glycosylation
=> dystrophies musculaires congénitales:
❖Clinique: hypotonie musculaire, des contractures articulaires,
atteinte respiratoire
❖Histologie: la biopsie musculaire => nécrose-régénération
61
CONCLUSION
• Le réticulum endoplasmique est formé par un vaste

réseau de membrane interne
• Peut revêtir deux aspects assez différents selon la
présence ou non de ribosomes fixés sur la face
cytoplasmique des membranes.
• Joue un rôle important dans la synthèse protéique
et lipidique
MERCI DE VOTRE ATTENTION
2e base
U C A G
UUU F Phe UCU S Ser UAU Y Tyr UGU C Cys U
UUC F Phe UCC S Ser UAC Y Tyr UGC C Cys C
U UUA L Leu STOP Opale /
UCA S Ser UAA STOP Ocre UGA U Sec / W Trp A
STOP Ambre
UUG L Leu / UCG S Ser UAG / O Pyl UGG W Trp G
START
CUU L Leu CCU P Pro CAU H His CGU R Arg U
CUC L Leu CCC P Pro CAC H His CGC R Arg C
C
CUA L Leu CCA P Pro CAA Q Gln CGA R Arg A
1re CUG L Leu CCG P Pro CAG Q Gln CGG R Arg G 3e

base AUU I Ile ACU T Thr AAU N Asn AGU S Ser U base
AUC I Ile ACC T Thr AAC N Asn AGC S Ser C
A AUA I Ile ACA T Thr AAA K Lys AGA R Arg A
M Met &
AUG ACG T Thr AAG K Lys AGG R Arg G
START
GUU V Val GCU A Ala GAU D Asp GGU G Gly U
GUC V Val GCC A Ala GAC D Asp GGC G Gly C
G GUA V Val GCA A Ala GAA E Glu GGA G Gly A
GUG V Val / GCG A Ala GAG E Glu GGG G Gly G

START
Acide aminé apolaire

Acide aminé polaire
Acide aminé acide
Acide aminé basique
Codon STOP

Reticulum Endoplasmique-1

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1. Connaître les différentes composantes du réticulum

2. Décrire la structure des ribosomes

3. Expliquer le mécanisme de la synthèse des protéines

4. Donner les fonctions du REG et du REL

I. RETICULUM ENDOPLASMIQUE GRANULAIRE

II. RETICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE

❑ Représente > 50% des membranes cellulaires soit 10-15% du volume

❑Sur le plan morphologique:

❖Membrane sans ribosomes (= réticulum endoplasmique lisse / REL);

II. RETICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE

❖Enzymes intervenant dans la régulation de la glycémie (Glucose 6

❖Retrouvés au niveau de toutes les cellules sauf les hématies et les

Petite sous-unité Grande sous-unité

o Les facteurs d’initiation (eIF)

o Site IF2 (initiation factor /facteur d’initiation)

o Site de reconnaissance de l’ARNm

o Site de sortie de la protéine néoformée 17

❖Elle se déroule en plusieurs étapes:

o La transcription => ARN pré-messager (dans le noyau)

o La maturation => ARN messager (dans le noyau)

o La traduction => ARN messager (dans le cytoplasme) 20

o C’est la production d’ARN pré-messager à partir d’ADN

o L’ARN pré-messager est complémentaire de l’ADN transcrit

o Elle se fait grâce l’ARN polymérase II

o Trois (03) étapes: initiation – élongation - terminaison 21

✓Détermine la partie de l'ADN à transcrire et l’endroit où doit

✓C’est la synthèse d’un ARN pré-messager complémentaire du

Figure: La phase d'élongation de la transcription

✓Elle se fait après reconnaissance de facteurs de terminaison (ex:

o Toutes ces modification sont réalisées dans le noyau 26

✓L'addition d'une coiffe en 5’

✓L'addition d'une queue polyA en 3’ 27

✓La protection de l'extrémité 5' du pré ARNm contre la dégradation

✓L'exportation du pré ARNm vers le cytoplasme

✓La liaison de l’ARNm avec la petite sous-unité du ribosome 28

✓La protection contre la dégradation

✓Le passage de l'ARNm du noyau vers le cytoplasme

✓Le recrutement du ribosome 29

Figure : pré ARNm avec coiffe et queue poly(A)

✓C’est l’excision des introns suivi d'un épissage (splicing), c'est à

Figure: Excision de l'intron

Figure: Excision de l'intron

5’ Cela entraîne la séparation de l'intron

Épissage des deux exons et libération du

Figure: Excision de l'intron par formation d'un lasso : vue d'ensemble du

o Etape au cours de laquelle l’ARNt (ARN de transfert) se fixe à l’ARNm

✓Elle débute par la reconnaissance de l’ARNm et du codon

✓Elle est caractérisée par l’allongement de la molécule protéique

✓L’ARNt migre: site A => site P => site E 38

✓La traduction s’arrête lorsque le codon stop apparaît (UAA, UAG

o Les protéines chaperons: ce sont des protéines qui se lient aux

Figure: Rôle des protéines chaperons

(ERES = Endoplasmic Reticulum Exit Sites)

▪ Deux (02) destinations sont alors possibles:

❖Soit les protéines restent dans le RE (protéines résidentes)

❖Soit les protéines sont exportées

❖KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) correspond aux protéines solubles ou

❖KKXX correspond aux protéines membranaires

II. RETICULUM ENDOPLASMIQUE LISSE

❖Enzymes nécessaires au métabolisme des lipides (5’ nucléotidase ), à

❖Ce mécanisme est catalysé par le cytochrome P450 associée à la

❖Ex: réticulum sarcoplasmique (triade)