Académique Documents
Professionnel Documents
Culture Documents
Faculté de médecine
Département de pharmacie
Module de Microbiologie
Mme D. MOHAMMEDI
2
PLAN
1.1.2 GLYCOPEPTIDES
1.1.3 FOSFOMYCINE
1.3.2 MACROLIDES-LINCOSAMIDES-SYNERGISTINES
1.3.3TETRACYCLINES
1.3.4 PHÉNICOLÉS
1.3.6 OXAZOLIDINONES
1.4.1.1 QUINOLONES
1.4.1.2 NITROFURANES
1.4.1.3 IMIDAZOLES
- ANSAMYCINES (RIFAMYCINES)
2.2Trimethoprime
Les antibiotiques agissent à l’échelon moléculaire au niveau d’une ou de plusieurs étapes métaboliques
indispensables à la vie de la bactérie. Ils agissent par toxicité sélective ou par inhibition compétitive
(figure 1).
● Toxicité sélective
● Inhibition competitive
L'inhibition des PLP aboutit à l'inhibition de la formation des ponts pentacycliques responsables de la
structure réticulée de la paroi. On obtient ainsi des formes bizarroïdes (rondes ou filamenteuses) qui
aboutissent à la lyse bactérienne (figure 2).
1.1.2 GLYCOPEPTIDES
Les glycopeptides agissent sur la paroi bactérienne en se fixant sur les précurseurs du peptidoglycane. Ils formen
des complexes avec ces précurseurs en provoquant un encombrement stérique .Du fait de l’encombrement
stérique, les décarboxylases, transglycosylases et des transpeptidases impliquées dans la synthèse de la paroi sont
inhibées.
1.1.3 FOSFOMYCINE
Après pénétration de la bactérie dans le cytoplasme, la fosfomycine inhibe la conversion de l’UDP-N-
acétylglucosamine en acide UDP-N-acétylmuramique en se liant par une liaison covalente à un résidu
cystéine de la pyruvyltransférase.
Les antibiotiques polypeptidiques possèdent une charge positive et agissent comme des agents tensio-actifs.
Ils agissent sur la membrane cellulaire en se fixant sur les phospholipides membranaires. Ceci aboutit à la
mort cellulaire par rupture de la barrière osmotique, fuite de composants intracytoplasmiques essentiels et
libération d'enzymes lytiques.
Ils agissent au niveau de la sous unité 50S du ribosome. L'érythromycine bloque par encombrement
stérique la croissance de la chaîne peptidique et provoque la dissociation du peptidyl-ARNt dés lors que
le peptide a atteint une longueur de 6 à 8 acides aminés.
1.3.3 TÉTRACYCLINES
Ils agissent au niveau de la sous unité 30S du ribosome. Ce sont des inhibiteurs de la phase d'élongation
de la chaîne polypeptidique, ils empêchent la fixation de l'aminoacyl-ARNt.
1.3.4 PHÉNICOLÉS:
Ils agissent au niveau de la sous unité 50S du ribosome. Ils bloquent l'élongation de la chaîne
polypeptidique en formation en inhibant la polymérase.
1.3.6 OXAZOLIDINONES:
Ils intéragissent avec l'unité ribosomale 50S et ont un mécanisme d'action non encore complètement
élucidé.
1.4.1.1 QUINOLONES
Les quinolones exercent une inhibition sélective de la synthèse de l'ADN bactérien en agissant sur deux
enzymes impliqués dans cette synthèse: l'ADN gyrase et l'ADN topo isomérase IV. Ils induisant ainsi un
changement de conformation des enzymes et leur blocage.
1.4.1.2 NITROFURANES
Le mode d'action des nitrofuranes s'apparente à celui des imidazolés. Leur activité nécessite une
réduction de leur groupement NO2. Cette réduction est réalisée par les nitroréductases des bactéries
aérobies. Les dérivés réduits provoquent des coupures et des mutations dans l’ADN
1.4.1.3IMIDAZOLES
Ce sont des molécules dont l’action nécessite une réduction de leur groupement NO2 que seules les
bactéries anaérobies sont capables de réaliser. Les dérivés réduits sont les produits biologiquement actifs
qui se fixent sur l’ADN et provoquent une oxydation suivie d’une coupure des brins d’ADN.
- (ANSAMYCINES =RIFAMYCINES)
Ils inhibent la transcription de l'ADN en ARNmessager (ARNm) par inhibition de l'ARN polymérase.
2.1 SULFAMIDES
Ce sont des analogues structuraux de l'acide para-amino-benzoique (PAB). Ils inhibent la synthèse des
folates, acides puriques et acides nucléiques en se fixant sur la dihydroptéroate synthétase (DHPS) qui
catalyse cette synthèse à partir du PAB et de la ptéridine (figure 4). La bactérie ne peut pas utiliser des
folates exogènes.
2.2 TRIMÉTHOPRIME
C’est un analogue structural de l'acide dihydrofolique (DHF), il se fixe sur la dihydrofolate réductase
(DHFR) qui transforme le DHF en acide tétrahydrofolique nécessaire pour la synthèse des acides
nucléiques.
Acide dihydrofolique
Acide tétrahydrofolique
Acide puriques