Influence de L'hémolyse Sur Le Dosage Des Transaminases Chez Les Patients Admis Au CHUZ D'abomey Calavi/sô Ava

REPUBLIQUE DU BENIN
*********************
MINISTERE DE L’ENSEIGNEMENT SUPERIEUR ET DE LA
RECHERCHE SCIENTIFIQUE
**************
UNIVERSITE D’ABOMEY-CALAVI (UAC)
**********
ECOLE POLYTECHNIQUE D’ABOMEY-CALAVI (EPAC)
*******
DEPARTEMENT DU GENIE DE BIOLOGIE HUMAINE (GBH)
***********************
Option : Analyses Biomédicales (ABM)
RAPPORT DE FIN DE FORMATION

Pour l’obtention du Diplôme de Licence professionnelle
THEME :
INFLUENCE DE L’HEMOLYSE SUR LE DOSAGE DES

TRANSAMINASES CHEZ LES PATIENTS ADMIS AU
CHUZ ABOMEY CALAVI / SO AVA.
Réalisé et présenté par :

Baudouin SETOUNKPATIN
Sous la supervision de :
Tuteur de stage : Superviseur :
Mr Jean-Eudes DEGBELO Dr (MC) Eugénie ANAGO

Ingénieur des Travaux en Analyses Enseignant-chercheur de Biochimie et
Biomédicales au CHUZ Abomey-Calavi /Sô- Biologie moléculaire (GBH/EPAC)
Ava
Soutenu le 15 Juillet 2021 devant le Jury composé de :
Présidente : Professeur AGBANGNAN Pascal, Enseignant chercheur à l’EPAC/UAC
Superviseur : Professeur ANAGO Eugénie, Enseignant-chercheur à l’EPAC/UAC
Examinateur : Docteur MOUSSE Wassiyath, Collaborateur à l’EPAC/UAC
Année académique : 2020-2021

Influence de l’hémolyse sur le dosage des transaminases chez les patients admis au CHUZ-
Abomey-Calavi /Sô-Ava
REPUBLIQUE DU BENIN
*********
MINISTERE DE L’ENSEIGNEMENT SUPERIEUR ET DE LA RECHERCHE
SCIENTIFIQUE (MESRS)
*********
UNIVERSITE D’ABOMEY-CALAVI (UAC)
*********
ECOLE POLYTECHNIQUE D’ABOMEY-CALAVI (EPAC)
*********
DEPARTEMENT DE GENIE DE BIOLOGIE HUMAINE (GBH)
*********
DIRECTEUR EPAC : Professeur Guy Alain ALITONOU
DIRECTEUR ADJOINT EPAC : Docteur (MC) François-Xavier FIFATIN
CHEF DE DEPARTEMENT GBH : Docteur (MC) Eugénie ANAGO
Année Académique 2020-2021
Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin

LISTE DES ENSEIGNANTS DU DEPARTEMENT DE GENIE DE

BIOLOGIGE HUMAINE (GBH)
PRENOMS NOM MATIERES ENSEIGNEES

Sylvestre ABLEY Déontologie médicale/ Sémiologie
Clément AGBANGLA Génétique Moléculaire
Théodora Angèle AHOYO Microbiologie/ Santé Publique et Hygiène
Hospitalière
Sophie AKPLOGAN Management de la qualité
D. Casimir AKPOVI Biologie Cellulaire/ Physiologie Humaine/
Biochimie métabolique
François AMETONOU Techniques d’Expression et Méthodes de
Communication
Eugénie ANAGO Biochimie Structurale/Biochimie Clinique/
Biologie Moléculaire
Pascal ATCHADE Parasitologie/Mycologie/ Entomologie
Honoré BANKOLE Bactériologie/ Gestion de laboratoire
T. Victorien DOUGNON Microbiologie/ Méthodologie de la Recherche
Franck EGBOHO Initiation à l’Analyse Numérique
Jean-Louis FANOU Physique
Léonce HOUENOU Education Physique et Sportive
Bernard HOUNGA Mathématiques
Hubert HOUNSOSSOU Bio statistiques
Marlène KOUDANDE Cytologie/Introduction à l’Hématologie
Christel-Marie LALEYE Anatomie générale
Gatien LOKOSSOU Immunologie générale/ Immunologie pathologie
Grégoire MAGNIDET Transfusion Sanguine
Vincent MASLOKONON Histologie générale
Thierry MEDEHOUENOU Pharmacologie/ Toxicologie
Edmond MONOTE Informatique
Nicarette OGOUNDIKPE Informatique médicale
Julien SEGBO Biologie Moléculaire / Biochimie Clinique
Maximin SENOU Histologie générale/Histologie Appliqué
Casimir SOEDE Anglais technique
Fidèle TCHOBO Chimie générale/ Chimie Organique
Zoé TOHOYESSOU Soins Infirmiers
Adolphe TOPANOU Hématologie/ Hémostase
Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin i

DEDICACES
A toute ma famille
En témoignage de ma reconnaissance pour vos sacrifice, patience et soutien tout au long de
mes études. Que DIEU leur prête vie. Trouvez ici exprimés mes sincères affections, ma
reconnaissance et mon attachement indéfectible.
Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin ii

REMERCIEMENTS
Nous exprimons tout d’abord, nos profonds remerciements et louanges à DIEU tout puissant, qui
nous a donné le courage et la volonté d’achever ce travail.
Nous remercions vivement nos parents qui nous ont toujours supportés, encouragés, conseillés, par
leur soutien tant moral que financier.
J’exprime mes sincères remerciements :
- A mon superviseur Dr. Eugénie ANAGO, vous avez accepté de superviser mon travail et
depuis, vous n’avez cessé de sacrifier votre précieux temps afin de me venir en aide. Veuillez
accepter nos profonds et sincères remerciements. Que le Seigneur Dieu Tout-Puissant vous
comble.
- A M. Jean-Eudes DEGBELO, Chef service du laboratoire de l’hôpital de zone d’Abomey-

Calavi/Sô-ava, pour sa sympathie et ses conseils. Que Dieu vous bénisse ;
- A tout le personnel du laboratoire de l’hôpital de zone d’Abomey Calavi/Sô-Ava pour leur
accueil chaleureux ;
- Aux autorités de l’EPAC en particulier les professeurs du département de Génie de Biologie
Humaine, pour la qualité de la formation ;
- A mon oncle Appolinaire SETOUNKPATIN, pour son sacrifice, son amour et son soutien
tout au long de mes études ;
- A ma famille pour leur soutien moral tout au long de mon cursus ;
- A mes camarades et amis, pour le climat familial qui a régné tout au long de notre formation ;
Enfin, nous tenons à remercier toutes les personnes qui ont participé de près ou de loin à la
réalisation de ce travail.
- A Tous mes camarades de la 13ème promotion de licence professionnelle de Génie de
Biologie Humaine (GBH). Très bonne carrière à vous.
- Tous ceux qui, de près ou de loin, ont contribué à la réalisation de ce travail.
Soyez-en remerciés.
Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin iii

HOMMAGES
A son excellence le Président du Jury

 C’est un grand honneur que vous nous faites en acceptant d’examiner notre
rapport de stage de fin de formation et de l’enrichir par vos
recommandations.
Nous prenons l’engagement de tenir compte de ces remarques pour améliorer la qualité de ce
travail.
Respectueux hommages !
 Aux honorables membres du Jury
Nous sommes très heureux de vous avoir dans notre jury. Vos critiques sont indispensables à
l’amélioration de ce travail
Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin iv

LISTE DES ABREVIATIONS ET DES SIGLES
ALAT : Alanine Amino Transférase
ASAT : Aspartate Amino Transférase
CHUZ : Centre Hospitalier Universitaire de Zone
EH : Echantillons Hémolysés
ENH : Echantillons Non Hémolysés
EPAC : Ecole Polytechnique d’Abomey-Calavi
LCR : Liquide Céphalo-Rachidien
LDH : Lactate Déshydrogénase
MDH : Malate Déshydrogénase
Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin v

LISTE DES FIGURES
Figure 1 Echantillon hémolysé 16
Figure 2 Echantillon non hémolysé 16
Figure 3 Répartition de la population en fonction du sexe 20
Figure 4 Répartition de la population en fonction de la tranche d’âge 21
Figure 5 Répartition selon les catégories hypo, normale et hyper de l’activité ASAT avant et 22
après hémolyse
Figure 6 Répartition selon les catégories hypo, normale et hyper de l’activité ALAT avant et 23
après hémolyse
Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin vi

LISTE DES TABLEAUX
Tableau I Valeurs normales des transaminases 5
Tableau II Liste des appareils utilisés 15
Tableau III Mode opératoire du dosage des transaminases 18
Tableau IV Moyenne ± écart type des paramètres biochimiques dosés 23
Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin vii

RESUME
L’hémolyse est la destruction des érythrocytes et aboutit à la libération de leur contenu dans
le sérum sanguin, lui donnant une couleur rouge orangée. Ce phénomène conduit à une
surestimation des résultats du dosage de certains paramètres biochimiques dont les transaminases
(ASAT et ALAT).
L’objectif de notre étude prospective à visée comparative, qui s’est déroulée au CHUZ
Abomey-Calavi/Sô-Ava, est d’évaluer l’effet de l’hémolyse sur le dosage des transaminases.
Au total, 89 patients ont été retenus pour notre étude et chez chaque patient, un prélèvement
sanguin non-hémolysé a été effectué dans un tube sec de 5 ml duquel a été prélevé une petite partie
qui a servi à provoquer l’hémolyse. Après avoir provoqué l’hémolyse, l’activité enzymatique des
transaminases dans les deux groupes d’échantillons a été déterminé pour une comparaison.
Nos résultats ont montré une différence statistiquement significative entre les activités
enzymatiques de l’ASAT avant et après hémolyse (P<0,001). Quant aux activités enzymatiques de
l’ALAT, aucune différence statistiquement significative n’a été notée.
Dans l’ensemble, nos résultats montrent que l’hémolyse influence sur le dosage des
transaminases ASAT.
Mots clés : hémolyse, érythrocytes, transaminases, activité enzymatique, ASAT, ALAT.
Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin vii

i
ABSTRACT
Hemolysis is the destruction of erythrocytes and results in the release of their contents into
the blood serum, giving it an orange-red color. This phenomenon leads to an overestimation of the
determination of some biochemical parameters such as transaminases (ASAT and ALAT).
The objective of our comparative prospective study, held at CHUZ Abomey-Calavi/Sô-

Ava, is to evaluate the effect of hemolysis on transaminase determination.
A total of 89 patients were selected for our study and in each patient, a non-hemolyzed
blood sample was taken from a 5 ml dry tube from which a small portion which was used to induce
hemolysis. After causing hemolysis, the enzyme activity of the transaminases in the two sample
groups has been determined for comparison.
Our results showed a statistically significant difference between ASAT's enzymatic

activities before and after hemolysis (P<0.001). As for the enzymatic activities of the ALAT, no
statistically significant differences were noted.
Overall, our results show that hemolysis influences the determination of ASAT
transaminases.
Keywords: hemolysis, erythrocytes, transaminases, enzyme activity, ASAT, ALAT.
Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin ix

SOMMAIRE
INTRODUCTION
CHAPITRE 1 : SYNTHESE BIBLIOGRAPHIQUE
CHAPITRE 2 : CADRES, MATERIEL ET METHODES D’ETUDE
CHAPITRE 3 : RESULTATS ET COMMENTAIRES
CONCLUSION
REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES
Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin x

INTRODUCTION
L'hémolyse est le phénomène irréversible par lequel les hématies sont détruites et libèrent
leur contenu hémoglobinique. Il s'agit d'un phénomène qui touche les hématies à la fin de leur vie
dont la durée moyenne est de 120 jours. Cette hémolyse physiologique est essentiellement intra
tissulaire (ACHAB, 2020).
L’hémolyse anormale du sang peut avoir différentes causes. Il peut s’agir d’une pathologie
qui aboutit à la destruction des hématies dans les vaisseaux sanguins (exemples : certaines anémies,
accidents transfusionnels, paludisme, etc…). Après prélèvement, la manipulation inappropriée
d’un échantillon, par exemple son agitation excessive ou l’ajout d’eau distillée, peut aboutir à une
hémolyse (Preynat-Seauve et al., 2010). Dans les laboratoires d’analyses, l’hémolyse des
échantillons sanguins constitue l’une des principales causes d’erreurs observées au niveau pré-
analytique, conduisant à de faux résultats lors des manipulations. Ces erreurs sont dues à la
libération dans le sérum ou le plasma de constituants présents dans les hématies qui provoquent
une surestimation des résultats des analyses de plusieurs paramètres. Vu l’importance du diagnostic
biologique dans le traitement des maladies il est nécessaire que les résultats fournis par le
laboratoire soient sûrs en vue d’une meilleure prise en charge. Lors de notre stage au CHUZ
Abomey Calavi/Sô Ava nous avons choisi d’évaluer l’influence de l’hémolyse sur le dosage des
transaminases.
De façon générale il s’agit d’évaluer l’effet de l’hémolyse sur le dosage des transaminases.
Spécifiquement il s’agit de :
 déterminer l’activité enzymatique de l’ASAT à partir des échantillons
hémolysés et non hémolysés d’un même groupe de patients ;
 déterminer l’activité enzymatique de l’ALAT à partir des échantillons
hémolysés et non hémolysés d’un même groupe de patients ;
 comparer les activités enzymatiques des transaminases entre les échantillons
hémolysés et ceux non-hémolysés.
La présentation du document suivra le plan ci-après : après la synthèse bibliographique, nous

décrirons les cadres, le matériel et la méthodologie utilisés. Ensuite nous aborderons les résultats
obtenus et le commentaire qu’ils suscitent pour finir par une conclusion et quelques suggestions.
Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin 1


I- Synthèse Bibliographique
I-1 Les transaminases
I-1-1 Définition
Les transaminases sont présentes dans tous les tissus, mais leur présence dans le sang à une
concentration élevée est souvent liée à des maladies du myocarde (infarctus) ou du foie (nécrose,
hépatite). Dans ces cas, les enzymes arrivent à la circulation et leurs niveaux sériques sont
augmentés. Ce sont de bons marqueurs de certaines maladies du cœur et du foie, d'où l'importance
de surveiller leur taux (De Ritis et al., 1955).
On distingue deux types de transaminases : les transaminases ALAT dont l’ancienne appellation
est SGPT (Alanine-Amino-Transférase ou Sérum GlutamoPyruvate Transférase aussi pour SGPT)
et les transaminases ASAT (Aspartate-Amino-Transférase ou SGOT, Sérum GlutamoOxaloacétate
Transférase) (Patrick, 2018).
I-2 Transaminase ASAT

I-2-1 Fonction
Les transaminases ASAT (Aspartate-Amino-Transférase) se trouvent essentiellement
dans les cellules des muscles striés (squelettique et cardiaque), les globules rouges et les cellules
du foie. (Patrick, 2018). L’ASAT catalyse le transfert de la fonction amine de l’aspartate vers l’α-
cétoglutarate qu’elle transforme en glutamate. Dans un premier temps, l’ASAT se lie à l’aspartate
puis transfère la fonction amine sur un coenzyme lié : le phosphate de pyridoxal qui devient
phosphate de pyridoxamine sans cesser d’être lié à l’enzyme. L’enzyme se dissocie alors de
l’oxaloacétate. Dans le second temps, l’enzyme lié au phosphate de pyridoxamine, forme un
complexe avec l’α-cétoglutarate, puis transfère la fonction amine du coenzyme qui redevient
phosphate de pyridoxal, vers le second substrat qui est transformé en glutamate. Enfin, le complexe
ASAT-glutamate se dissocie : l’enzyme et son coenzyme lié ont recouvrer leurs structures initiales.
(Raisonnier, 2004)
ASAT
1) L-aspartate + 2-oxoglutarate oxaloacétate + L-glutamate
2) Oxaloacétate +NADH, H+ MDH

L-malate + NAD+
MDH= Malate Déshydrogénase

I-2-2 Intérêt du dosage de l’ASAT
Le dosage de l’ASAT est souvent associé à l'analyse des phosphatases alcalines (PAL) et des
alanines amino transférases (ALAT). Il est préconisé par le médecin lorsque son patient présente
des signes cliniques de lésions hépatiques : ictère, urines foncées, douleurs abdominales, troubles
gastro-intestinaux... L'examen peut également être réalisé lorsqu'une personne a été exposée à l'un
des virus de l'hépatite, affiche une consommation excessive d'alcool, suit un traitement
médicamenteux susceptible d'impacter la fonction hépatique ou présente des antécédents familiaux
ou personnels de pathologie du foie ou d'infarctus du myocarde.(Gentside, 2019).
I-3 Transaminase ALAT

I-3-1 Fonction
Les transaminases ALAT (Alanine-Amino-Transférase) se trouvent essentiellement dans
les cellules du foie, des reins et en faible quantité dans les muscles striés et les globules rouges.
(Patrick, 2018). L’ALAT catalyse le transfert de la fonction amine de l’alanine vers l’α-
cétoglutarate qu’elle transforme en glutamate. Dans un premier temps, l’ALAT se lie à l’alanine
puis transfère la fonction amine sur un coenzyme lié : le phosphate de pyridoxal qui devient
phosphate de pyridoxamine sans cesser d’être lié à l’enzyme. L’enzyme se dissocie alors du
pyruvate. Dans le second temps, l’enzyme liée au phosphate de pyridoxamine, forme un complexe
avec l’α-cétoglutarate, puis transfère la fonction amine du coenzyme qui redevient phosphate de
pyridoxal, vers le second substrat qui est transformé en glutamate. Enfin, le complexe ALAT-
glutamate se dissocie : l’enzyme et son coenzyme lié ont recouvrer leurs structures initiales.
(Raisonnier, 2004)
ALAT
1) L-alanine + 2-oxoglutarate pyruvate + L-glutamate
2) Pyruvate +NADH, H+ LDH

L-lactate + NAD+
LDH = Lactate Déshydrogénase

I-3-2 Intérêt du dosage de l’ALAT
Son dosage est particulièrement utile dans le cadre d’un bilan hépatique, afin de détecter
une affection hépatique ou de suivre l’évolution d’une maladie du foie. Elle a une grande valeur
diagnostique en hépatologie, car elle permet de mettre en évidence une destruction des cellules du
foie (cytolyse hépatique) (Patrick, 2018). Cette enzyme aide aussi les médecins à savoir si un
médicament susceptible d’endommager les cellules du foie est en train d’altérer les fonctions
hépatiques (Steven et al., 1994).
L’ALAT est plus spécifique des affections du foie que l’ASAT.
I-4 Valeurs normales et variations physiopathologiques

I-4-1 Valeurs normales
Le taux de transaminases varie en fonction du sexe, de l'âge, de la température du corps et
de l'indice de masse corporelle (IMC). Par ailleurs, les valeurs normales des transaminases peuvent
légèrement varier en fonction de la technique utilisée dans le laboratoire d'analyses médicales. Ces
normes sont données à titre indicatif, elles ne remplacent en aucun cas l'avis d'un professionnel de
santé.
Tableau I : Valeurs normales des transaminases

ALAT (DOSAGE A 37°C) ASAT (DOSAGE A 37°C)
HOMME 8 à 45 UI/L 10 à 40 UI/L
FEMME 6 à 35 UI/L 10 à 35 UI/L
NOUVEAU-NE 5 à 35 UI/L 20 à 80 UI/L
ENFANT (4 A 14 ANS) 10 à 35 UI:L 10 à 35 UI/L
On considère une élévation chronique des transaminases lorsque l'augmentation des

transaminases est supérieure à 1,5 fois la limite supérieure de la normale, et constatée deux fois
pendant plus de 6 mois. L'idéal étant d'effectuer un autre dosage à quelques semaines d'intervalle.
(Patrick, 2018).

I-4-2 Variations physiopathologiques
 Transaminases élevées
Un taux de transaminases élevé (ASAT > 45 UI/L et ALAT > 40 UI/L) est le reflet d'une
lésion cellulaire (appelée dans le domaine médical cytolyse). "On peut d'ailleurs observer une
augmentation des transaminases lors de la destruction des cellules hépatiques, et notamment dans
toutes les atteintes hépatiques (qu'elles soient virales, microbiennes, toxiques, médicamenteuses)
et les cancers du foie, Elle peut également être liée à un infarctus du myocarde, à des parasitoses,
à des pancréatites, à des atteintes musculaires", explique Marcellin. La prise de certains
médicaments (anticonvulsivants, contraceptifs oraux, médicaments hépatoxiques en traitement
prolongé, certains épileptiques) et une consommation d'alcool excessive peuvent faire augmenter
le taux de transaminases. La surcharge pondérale est également un facteur de hausse des
transaminases : on note une augmentation de 10% chez la femme en surcharge pondérale et de 50%
chez l'homme. Enfin, les personnes de plus de 60 ans peuvent avoir des taux de transaminases plus
élevés. Dans le détail :
• une augmentation des transaminases de 2 à 10 fois supérieur à la valeur normale

peut être le signe d'une hépatite infectieuse virale (mononucléose infectieuse, varicelle-zona ou
VIH), d'autres hépatites infectieuses comme la toxoplasmose, la syphilis, une septicémie... ou d'une
atteinte hépatique secondaire comme le lupus, la polyarthrite rhumatoïde...
• une augmentation des transaminases supérieure à 10 fois la valeur normale peut être
signe d'une hépatite virale aigüe, d'une hépatite médicamenteuse et toxique ou d'une ischémie
hépatique aiguë liée à une atteinte cardiaque comme un infarctus ou un trouble du rythme cardiaque
• une augmentation prolongée (supérieure à 6 mois) des transaminases peut être le

signe d'une atteinte alcoolique comme une cirrhose ou une hépatite, d'une stéatose, d'hépatite virale
chroniques, médicamenteuse, toxiques ou auto-immunes, d'hémochromatose, de la maladie de
Wilson...

 Transaminases basses (ASAT<10 UI/L et ALAT<8 UI/L)
Une grossesse diminue en moyenne de 20 % le taux de transaminases. Une carence sévère en

vitamine B6 peut également faire baisser le taux de transaminases ALAT de 20 %.
L’Alanine aminotransférase (ALAT, ou SGPT), se trouve principalement dans le foie. Ainsi

dans les maladies du foie, l'élévation des ALAT est supérieure à l'élévation des ASAT, alors que
dans les maladies des muscles, c'est l'élévation des ASAT qui est supérieure. (Patrick, 2018).
I-4-3 Facteurs influençant le dosage des transaminases

L’âge et le poids sont des facteurs d’augmentation des transaminases. Les valeurs sont
également plus élevées chez l’homme que chez la femme. L’exercice physique provoque une
libération d’enzymes musculaires et donc surtout d’ASAT. L’alcool en ingestion chronique,
certains médicaments comme les antiépileptiques, les hypolipémiants, les contraceptifs oraux
peuvent augmenter les taux sériques d’ASAT et d’ALAT. Diminution en cas de déficit en vitamine
B6 (ou phosphate de pyridoxal), chez la femme enceinte, les patients dialysés... Les méthodes
optimisées (SFBC, IFCC...) préconisent une réactivation préalable par le phosphate de pyridoxal,
pour compenser des taux sériques insuffisants en cette vitamine pour une mesure d’activité
optimale de ces enzymes. Eviter l’hémolyse surtout pour l’ASAT en raison de la présence de ces
enzymes au niveau érythrocytaire, en quantité relativement importante, (ASAT globulaire/ASAT
sérique =15 ; ALAT globulaire / ALAT Sérique = 7). L’ASAT et l’ALAT sont en général dosées
simultanément, l’évolution de leur rapport a un intérêt pronostic certain (BOUTRON, 2004).

I-5 Hémolyse
I-5-1 Définition
L’hémolyse est la destruction des hématies présentent dans le sang. L’hémoglobine libérée
lors de cette destruction colore le sérum ou le plasma, plus ou moins fortement selon son degré, en
rouge orangé. On parle alors de prélèvement hémolysé. Elle peut être provoquée de plusieurs
façons à savoirs :
- Aspiration trop rapide du sang dans le tube
- Pose trop prolongée d’un garrot
- Utilisation d’aiguilles trop fines
- Agitation trop vigoureuse d’un échantillon
- Tube insuffisamment rempli
- Certaines pathologies …
(TREVES, 2016)
I-5-2 Différents types d’hémolyse

On distingue deux types d'hémolyse :
 L'hémolyse dite « physiologique » : c'est la destruction normale des vieux érythrocytes

dans la moelle osseuse.
 L'hémolyse dite « pathologique » : elle correspond à une destruction accélérée des hématies
(< 120 jours) et reflète souvent une anomalie au niveau de l'hématopoïèse (fabrication du
sang) ou du globule rouge lui-même, c'est-à-dire à une anomalie de type extérieure.
(Ooreka, 2009)

I-5-3 Impact de l’hémolyse sur le dosage des paramètres biochimiques
L’hémolyse peut interférer avec les dosages réalisés en laboratoire. Ces interférences sont dues
à la libération dans le sérum ou le plasma de constituants présents dans les hématies
 Certains constituants présents en grande quantité dans les globules rouges auront donc une
concentration augmentée dans le plasma ou le sérum en cas d’hémolyse. Le résultat de leur
détermination sera donc faussement augmenté. Exemples : potassium, hémoglobine, lactate
déshydrogénase (LDH), transaminases,
 De nombreux dosages exploitent les propriétés optiques de l’échantillon. La destruction des
érythrocytes entraîne le passage dans le plasma, de composés colorés qui interfèrent
fortement avec leurs propriétés optiques. Exemples : hémoglobine, bilirubine,
 Pour la mesure de la concentration d’un paramètre, certains dosages utilisent des enzymes.
La destruction des globules rouges peut entraîner la libération dans le sérum ou le plasma
d’enzymes érythrocytaires qui ne devraient pas être présentes dans l’échantillon. Ces
dernières peuvent interférer fortement avec les réactions mises en œuvre au cours du dosage
et, de fait, fausser fortement les résultats (Preynat-Seauve et al., 2010).


II- Cadres, matériel et méthodes

II-1 Cadres d’étude
II-1-1 Cadre institutionnel
Actuellement appeler Ecole Polytechnique d’Abomey-Calavi (EPAC), le Collège
Polytechnique Universitaire (CPU) a été créé en février 1977 pour répondre à un besoin de
formation technique au niveau de l’enseignement supérieur. Les évolutions de l’environnement,
notamment les progrès en matière technologique, ont amené les autorités à engager des réformes
en vue de prendre en compte ces avancées et faciliter l’actualisation des enseignements dispensés.
C’est dans ce cadre que la dénomination CPU a été modifiée en EPAC en 2002. L’EPAC est
composée de 02 secteurs, le secteur industriel et le secteur biologique.
Le secteur industriel comprend six (05) départements à savoir :

• Le département de Génie Informatique et Télécom (GIT) ;
• Le département de Génie Mécanique et Energétique (GME) ;
• Le département de Génie Civil (GC) ;
• Le département de Génie Electrique (GE) et
• Le département de Génie Chimie et Procédés (GCP).
Le secteur biologique comprend cinq (06) départements que sont :

• Le département de Génie de l’Imagerie Médicale et de Radiologie (GIMR) ;
• Le département de Génie de l’Environnement (GEn) ;
• Le département de Production et Santé Animale (PSA) ;
• Le département de Génie Transformation Alimentaire (GTA) ;
• Le département de Maintenance Bio Hospitalière (MBH) et
• Le département de Génie de Biologie Humaine (GBH) au sein duquel nous
avons suivi notre formation professionnelle pendant trois (03) ans.

II-1-2 Cadre technique

L’étude s’est déroulée au CHUZ Abomey-Calavi/Sô-Ava. Ce centre de santé comprend les
services suivants : le service administratif et financier, le service clinique, le laboratoire polyvalent
de biologie, le service de radiologie, le service de la pédiatrie et le service des urgences. Notre
étude a été faite au laboratoire polyvalent de biologie clinique.
 Historique de l’Hôpital de Zone d’Abomey-Calavi / Sô-Ava
Selon la pyramide sanitaire du Benin, chaque zone sanitaire doit être dotée d’un centre de
référence. C’est dans ce cadre qu’il a été démarré dans la zone sanitaire d’Abomey-Calavi, au cours
de l’année 2000, la construction d’un Centre Hospitalier Universitaire de zone. Les communes
d’Abomey-Calavi et de Sô-Ava dépendent de ce centre. Inauguré le 12 mai 2003 par Madame
Céline Seignon KANDISSOUNON, Ministre de la santé d’alors. Il n’a été mis en service que le
18 aout 2003. Il convient de noter que le Centre Hospitalier Universitaire de zone d’Abomey-
Calavi / Sô-Ava est une structure périphérique de la pyramide sanitaire et est placé sous la tutelle
technique et administrative du Ministère de la Santé et dépend directement de la Direction
Départementale de la sante de l’Atlantique et du Littoral.
 Situation géographique
Implanté dans le département de l’Atlantique a environ trente (30) kilomètres de Cotonou et

plus précisément dans la commune d’Abomey-Calavi au quartier ZOPAH, le Centre Hospitalier
Universitaire de zone d’Abomey-Calavi / Sô-Ava est situé à moins d’un (1) kilomètre du carrefour
Arconville sur la voie de ZOPAH en face de la station terrienne de BENIN TELECOM SA.
Notre stage s’est déroulé précisément dans le laboratoire du Centre Hospitalier Universitaire de
zone d’Abomey-Calavi/Sô-ava, du 16 novembre 2020 au 05 février 2021. Ce laboratoire comporte
plusieurs sections :

 Salle de prélèvement
Tous les examens du laboratoire nécessitent généralement un prélèvement de liquides

biologiques (sang, liquide céphalo-rachidien, urines, …) ou autres matières comme les selles. Pour
une bonne traçabilité et un travail soigneux, un cahier de prélèvement est dûment rempli par le
technicien de laboratoire avant le prélèvement. Dans ce cahier, il inscrit les informations suivantes
: numéro d’ordre, nom et prénoms, âge, sexe, service demandeur, examens à faire. Sur les tubes
qui servent au prélèvement, sont aussi inscrits : nom, prénoms, âge et numéro d’ordre. Le choix
des tubes adéquats est très indispensable pour le technicien selon les examens à effectuer.
En ce qui concerne les prélèvements des selles et des urines, les tubes sont remis aux patients la
veille, suivis des instructions nécessaires afin que les prélèvements soient faits dans de bonnes
conditions.
Quant au prélèvement de LCR, il se fait par les médecins dans des tubes stériles et aussitôt
acheminés au laboratoire. Celui-ci est étiqueté de la même manière que les prélèvements du sang.
 L’hématologie
C’est sur cette paillasse que les examens suivants sont réalisés : la numération formule sanguine,
le groupage sanguin ABO et la recherche du facteur rhésus, le test d’Emmel, la numération des
leucocytes, la vitesse de sédimentation, le temps de saignement, le temps de coagulation.
 La parasitologie
Les examens suivants y sont effectués : la recherche d’amibes, de kyste, d’œufs et des parasites ;
la goutte épaisse et la densité parasitaire.
 La bactériologie
Dans cette section sont réalisés le contrôle et la surveillance des maladies à potentiel
épidémique. En outre, les examens de routine suivants y sont réalisés : l’examen
cytobactériologique des urines ; examen cytobactériologique du liquide céphalo-rachidien.
 La biochimie
Les examens suivants y sont réalisés ; la glycémie à jeun, le dosage des triglycérides,
l’ionogramme (Na+, Cl-, K+), la magnésémie, la protidémie, le cholestérol total, l’HDL-cholestérol,

l’LDL-cholestérol, l’amylasémie, le dosage des transaminases, la créatininémie, l’urémie, la
calcémie, le dosage de la phosphatase Alcaline (PAL), le dosage du gamma glutamyl transférase
(ɣGT), le dosage de la CPK (Créatinine Phosphokinase). C’est dans cette section que nous avons
effectué nos manipulations.
 La Sérologie
Comme dans la section de bactériologie, sont réalisés le contrôle et la surveillance des maladies
à potentiel épidémique ainsi que les examens de routine à savoir : le sérodiagnostic de Widal et
Félix ; le sérodiagnostic de la syphilis : le sérodiagnostic de la chlamydiose ; la sérologie du
toxoplasme ; le sérodiagnostic de la rubéole ; la recherche de l’antigène du virus de l’hépatite B et
C.
 La Banque de sang
Dans cette section les poches de sang sont stockées dans le réfrigérateur et cédées en cas de
besoin.

II-2 Matériels
II-2-1 Matériel biologique
Le matériel biologique est constitué des échantillons de sang veineux recueilli chez 89
patients (dont 61 femmes et 28 hommes) reçus pour le dosage des transaminases.
II-2-2 Réactif et Appareil

1- Réactif utilisé
Le réactif utilisé est de marque ELItechGroup
2- Appareils utilisés
Tableau II : Liste des appareils utilisés
Appareils Marques
Centrifugeuse Rotina 380
Spectrophotomètre Erba Mannheim
3- Autres matériels
Un chronomètre, des micropipettes (P1000, P100), cônes, compresses, tubes secs, gants
latex, portoirs, aiguilles, coton, sparadrap, alcool à 70°, garrot, eau de javel, poubelle, marqueurs.
II-3 Méthodes
II-3-1- Type d’étude

Il s’agit d’une étude prospective à visée comparative, menée du 16 Novembre 2020 au 05
Février 2021 au Centre Hospitalier Universitaire de Zone d’Abomey Calavi/Sô Ava.
II-3-2- Population d’étude

La population d’étude est constituée de 89 patients reçus au laboratoire d’analyse du
CHUZ-Abomey Calavi/Sô Ava pour le dosage des transaminases.

II-3-3- Facteurs d’inclusion
- Facteurs d’inclusion
Tout patient, sans distinction de sexe, d’âge à qui a été prescrit le dosage des transaminases
et qui ont donné leur consentement pour la présente étude, ont été inclus dans l’étude.
II-3-4- Phase pré-analytique

Les échantillons ont été collectés au laboratoire d’analyse du Centre Hospitalier
Universitaire de Zone d’Abomey Calavi/Sô Ava.
- Pour chaque patient il a été prélevé 5 ml de sang dans un tube sec pour le dosage des
transaminases. De ce tube a été prélevé 2 ml de sang pour réaliser l’hémolyse ;
- L’hémolyse est réalisée mécaniquement avant la coagulation de l’échantillon en agitant
fortement le tube sec pendant une minute. (TREVES, 2016). Les tubes hémolysés et non
hémolysés sont centrifugés après trente minutes.
- Après centrifugation à 3000 tours pendant 3 minutes on obtient un sérum hémolysé de couleur
rouge orangé pour les échantillons hémolysés,
- On dose ensuite les transaminases sur le sérum hémolysé et sur le sérum non hémolysé.
Sérum non hémolysé

Sérum hémolysé
Culot globulaire
Culot globulaire
Figure 1 : Echantillon hémolysé Figure 2 : Echantillon non hémolysé

II-3-5- Phase analytique
Principe du dosage
Les dosages sont basés sur la mesure cinétique des transaminases sériques dans un système
réactionnel dont la finalité est l'oxydation du coenzyme NADH, H.+
 Détermination de l’activité ASAT
L'aspartate aminotransférase (ASAT) catalyse la transformation de l'aspartate en

oxaloacétate. L'oxaloacétate formé est réduit en malate en présence d'une quantité connue de
coenzyme NADH'H+ et du malate déshydrogénase (MDH). La cinétique de cette dernière réaction
est déterminée par les mesures successives de l'absorbance du coenzyme NADH'H+ à 340 nm. De
cette cinétique est déduite la concentration de l'aspartate aminotransférase (ASAT).
 Détermination de l’activité l’enzymatique de ALAT
La transamination de l'alanine en pyruvate est réalisée en présence de l'alanine

aminotransférase (ALAT). Le pyruvate obtenu est réduit en lactate en présence du coenzyme
NADH'H+ et du lactate déshydrogénase (LDH). La cinétique de cette dernière réaction permet de
déterminer la concentration de l'alanine aminotransférase (ALAT).
Mode opératoire
Le coffret de réactif est composé de deux réactifs R1et R2. Le réactif de travail est préparé
conformément aux indications du fabricant à savoir 4 volumes du réactif 1 contre 1 volume du
réactif 2 (800 µl du réactif 1 contre 200 µl du réactif 2). Le réactif est à la température du
laboratoire, le dosage se fait de façon suivante :
Tableau III : Mode opératoire du dosage des transaminases
Contrôle Dosage
Réactif de travail 1000 µL 1000 µL
Contrôle 100 µL
Echantillon 100 µL
Bien mélanger et lire immédiatement à une longueur d’onde de 340 nm au spectrophotomètre.

II-3-6- Phase post-analytique
Cette phase consiste à procéder aux validations technique et biologique des résultats ; nettoyer et
éteindre le spectrophotomètre selon la procédure d’utilisation ; ranger les réactifs et le reste du
matériel utilisé ; désinfecter la surface de travail avec l’eau de Javel ; enregistrer les données dans
Excel
- Analyses statistiques
Les données issues des manipulations ont été saisies, enregistrées à l’aide de Microsoft Excel
2016 et traités par le logiciel Sigma plot 14.0. Le seuil de signification des tests statistiques est de
5%.


III - RESULTATS ET COMMENTAIRES

III-1 RESULTATS
III-1-1-Caractéristiques sociodémographiques de la population d’étude
Les caractéristiques sociodémographiques de notre population d’étude se présente comme
suit :
- Répartition de la population d’étude en fonction du sexe.

La figure 3 présente la répartition de la population d’étude en fonction du sexe.
F: 68,50%
M: 31,50%
F M
Figure 3 : Répartition de la population d’étude en fonction du sexe
Il ressort de cette figure que la population d’étude est constituée majoritairement de patients
de sexe féminin (68,5%) avec un sexe ratio de 2,18 en leur faveur.

- Répartition de la population d’étude en fonction de la tranche d’âge
La figure 4 présente la répartition de la population d’étude en fonction de la tranche d’âge
48,30%
50,00%
45,00% 41,60%
40,00%
35,00%
30,00%
Fréquence
25,00%
20,00%
15,00%
6,70%
10,00%
3,40%
5,00%
0,00%
<25 25-50 50-75 ≥75
Tranche d'âge
Figure 4 : Répartition de la population d’étude en fonction de la tranche d’âge
Il ressort de cette figure que la population d’étude est constituée majoritairement par les
patients de la tranche d’âge de 50 à 75 ans (48,30%) suivi de ceux de 25 à 50 ans (41,60%). Les
patients constituants notre population d’étude sont âgés de 1 à 83 ans avec un âge moyen de 47±15
ans.

III-1-2 Répartition des activités ASAT et ALAT avant et après

hémolyse
III-1-2-1 Aspartate-Amino Transférase (ASAT)
- Variation de l’activité ASAT avant et après hémolyse
La figure 5 présente l’histogramme de la variation de l’activité ASAT avant et après l’hémolyse

suivant les catégories hypo (<10 UI/L), normale ([10-40] UI/L) et hyper (>40UI/L).
Variation de l'ASAT avant et àprès hémolyse
82,03%
80
70
60 56,18%
50 43,82%
40
30
16,85%
20
10 1,12% 0,00%
0
<10 UI/L [10-40] UI/L >40 UI/L
Echantillons non hémolysés Echantillons hémolysés
Figure 5 : Répartition selon les catégories hypo, normale et hyper de l’activité ASAT avant et
après hémolyse
De cette figure on note dans la catégorie hypo avant hémolyse 1,12% des échantillons mais
après hémolyse on ne note plus d’échantillons avec des valeurs inférieures à la normale. Dans la
catégorie normale avant hémolyse on note 82,03% des échantillons mais après hémolyse on note
une diminution de ce pourcentage à 56,18%. Pour les valeurs élevées de l’ASAT soit supérieure à
la normale, contrairement au deux autres catégories précédentes on note 16,85% d’échantillons
avant hémolyse dans cette catégorie mais après hémolyse on obtient presque trois fois ce
pourcentage soit 43,82%.

III-1-2-2 Alanine-Amino Transférase (ALAT)
- Variation de l’activité ALAT avant et après hémolyse
La figure 6 présente l’histogramme de la variation de l’activité ALAT avant et après l’hémolyse

suivant les catégories hypo (<8 UI/L), normale ([8-45] UI/L) et hyper (>45 UI/L).
Variation de l'ALAT avant et àprès hémolyse
80 79,78% 80,90%
70
60
50
40
30 20,22% 17,98%
20
0,00% 1,12%
10
0
<8 UI/L [8-45] UI/L >45 UI/L
Echantillons non hémolysés Echantillons hémolysés
ENH : Echantillon non hémolysé, EH : Echantillon hémolysé
Figure 6 : Répartition selon les catégories hypo, normale et hyper de l’activité ASAT avant
et après hémolyse
De cette figure on note dans la catégorie hypo avant hémolyse une absence d’échantillons,
cependant après hémolyse on note 1,12% d’échantillons dans cette catégorie. Pour l’activité
enzymatique normale comprise entre [8-45] UI/L le pourcentage le plus élevé s’obtient après
hémolyse soit 80,90% contre 79,78% avant hémolyse. Tandis que pour l’activité enzymatique
supérieur à la normale soit >45 UI/L de l’ALAT le pourcentage le plus élevé d’échantillons
s’obtient avant hémolyse soit 20,22% contre 17,98% après hémolyse.

III-1-3 Valeurs extrêmes, moyennes et écart-types
Le tableau IV présente les valeurs extrêmes, moyenne ± écart-type des transaminases

suivant la présence ou non d’hémolyse.
Tableau IV : Valeurs extrêmes, moyennes ± écart-types des transaminases
Valeur minimum Valeur maximum Moyenne ± écart type P-value
ASAT Enh 9,53 535,65 41,609 ±8,44

P< 0,001
Eh 17,21 670,76 55,673 ±9,11
ALAT Enh 8,12 924,78 41,343 ±10,70
P > 0,05
Eh 7,89 939,53 39,752 ±10,81
ENH : Echantillon non hémolysé, EH : Echantillon hémolysé
Il ressort de ce tableau que la moyenne de l’activité enzymatique de l’ASAT des

échantillons non hémolysés est de 41,609±8,44, pour les échantillons hémolysés la moyenne de
l’activité enzymatique est de 55,673 ±9,11. On note une différence statistiquement significative
entre les moyennes de l’activités enzymatiques des échantillons hémolysés et non hémolysés pour
l’ASAT (P< 0,001). De ces résultats on note que l’hémolyse surestime les valeurs de l’activité
enzymatique de l’ASAT avec une différence statistiquement significative.
Pour l’ALAT, la moyenne des valeurs de l’activité enzymatique des échantillons non
hémolysés est de 41,343±10,70 supérieur à celle des échantillons hémolysés qui est de
39,752±10,81. La comparaison des moyennes de l’activités enzymatiques des échantillons
hémolysés et non hémolysés pour l’ALAT ne montre aucune différence statistiquement
significative (P>0,05). De ces résultats on note que l’hémolyse sous-estime les valeurs de l’activité
enzymatique de l’ALAT.

III-2 COMMENTAIRES
L’objectif général de cette étude est d’évaluer l’effet de l’hémolyse sur le dosage des
transaminases. Les patients constituants notre population d’étude sont âgés de 1 à 83 ans avec un
âge moyen de 47±15 ans. Ils étaient majoritairement de sexe féminin (68,5%) avec un sexe ratio
de 2,18.
La répartition de l’activité enzymatique de l’ASAT avant et après hémolyse suivant les

catégories hypo, normale et hyper montre que les activités enzymatiques de l’ASAT augmentent
après hémolyse. Aussi l’activité enzymatique moyenne de l’ASAT des échantillons non hémolysés
était de 41,609±8,44 et celle des échantillons hémolysés était de 55,673±9,11. On note une
différence statistiquement significative entre les activités enzymatiques de l’ASAT avant et après
hémolyse (P<0,001). Ces résultats sont en accord avec ceux d’une étude menée au Maroc en 2007
par Benchekroun et al., montrant que l’hémolyse surestime les valeurs de l’activités enzymatiques
de l’ASAT avec une différence statistiquement significative. (Benchekroun et al.,2007)
Par ailleurs, la répartition des activités enzymatiques de l’ALAT avant et après hémolyse
suivant les catégories hypo, normale et hyper n’est pas significative. Et la moyenne de l’activité
enzymatique de l’ALAT des échantillons non hémolysés était de 41,343±10,70 et celle des
échantillons hémolysés était de 39,752±10,81. On ne note aucune différence statistiquement
significative (P>0,05). Ces résultats sont en accord avec ceux d’une étude menée en France en 2014
par Ali et al., qui montre que l’hémolyse sous-estime les valeurs du résultat de l’ALAT. (Ali et al.,
2014)
Toutefois, la petite taille de l’échantillon, la durée et l’absence de l’indice d’hémolyse

constituent les limites de notre étude.

CONCLUSION
De notre étude nous retenons que l’hémolyse provoque une surestimation des valeurs du
dosage des transaminases ASAT avec une différence statistiquement significative. Par contre sur
le dosage des transaminases ALAT on ne note pas une variation de cette dernière causée par
l’hémolyse.
Il ressort que l’hémolyse interfère avec les résultats de la détermination de l’activité

enzymatique de l’ASAT mais pas de l’ALAT.
Des études complémentaires, plus approfondies, sur une taille d’échantillons plus large et
sur une longue durée seront toutefois nécessaires pour apporter plus de précisions sur la question
de l’influence de l’hémolyse sur le dosage des transaminases.
SUGGESTIONS
Nous formulons la suggestion suivante :
-A l’endroit des cliniciens :
 D’insister sur la qualité des échantillons reçus pour le dosage des transaminases. Un
échantillon hémolysé ne pourra fournir un résultat fiable.

REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES
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Paris-VI, DCEM3Biochimie métabolique et Régulations
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BOUTRON – 2004 Service de biochimie 1 du Pr. A. LEGRAND – Hôpital BICETRE – AP
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dans le traitement de l’hépatite virale : cas de l’hépatite B chronique soumis à un traitement à
base de phytomédicaments
TREVES C., 2016, Qu’est-ce qu’une hémolyse ? Quelles en sont les conséquences sur les
résultats au Laboratoire ? Comment l’éviter ? BIOPAN, 2 pages

Table des matières

LISTE DES ABREVIATIONS ET DES SIGLES .....................................................................................v
RESUME .................................................................................................................................................... viii
ABSTRACT…………………………………………………………………………………………………………………………………………..ix
SOMMAIRE ................................................................................................................................................. x
INTRODUCTION ....................................................................................................................................... 1
I- Synthèse Bibliographique ................................................................................................................... 3
I-1 Les transaminases.............................................................................................................................. 3
I-1-1 Définition ..................................................................................................................................... 3
I-2 Transaminase ASAT ....................................................................................................................... 3
I-2-1 Fonction....................................................................................................................................... 3
I-2-2 Intérêt du dosage de l’ASAT ..................................................................................................... 4
I-3 Transaminase ALAT ......................................................................................................................... 4
I-3-1 Fonction....................................................................................................................................... 4
I-3-2 Intérêt du dosage de l’ALAT..................................................................................................... 5
I-4 Valeurs normales et variations physiopathologiques ..................................................................... 5
I-4-1 Valeurs normales ........................................................................................................................ 5
I-4-2 Variations physiopathologiques ................................................................................................ 6
I-4-3 Facteurs influençant le dosage des transaminases .................................................................. 7
I-5 Hémolyse ............................................................................................................................................ 8
I-5-1 Définition ..................................................................................................................................... 8
I-5-2 Différents types d’hémolyse....................................................................................................... 8
I-5-3 Impact de l’hémolyse sur le dosage des paramètres biohimiques .......................................... 9
II- Cadres, matériel et méthodes ....................................................................................................... 11
II-1 Cadres d’étude ............................................................................................................................... 11
II-1-1 Cadre institutionnel ................................................................................................................ 11
II-1-2 Cadre technique ...................................................................................................................... 12
II-2 Matériels ......................................................................................................................................... 15
II-2-1 Matériel biologique ................................................................................................................. 15
II-2-2 Réactif et Appareil .................................................................................................................. 15
II-3 Méthodes ......................................................................................................................................... 15
II-3-1- Type d’étude ....................................................................................................................... 15

II-3-2- Population d’étude ............................................................................................................. 15
II-3-3- Facteurs d’inclusions et d’exclusions ................................................................................ 16
II-3-4- Phase pré-analytique ............................................................................................................. 16
II-3-5- Phase analytique .................................................................................................................... 16
II-3-6- Phase post -analytique ……………………………………………………………………...18
III - RESULTATS ET COMMENTAIRES ............................................................................................ 19

III-1 RESULTATS ................................................................................................................................ 20
III-1-1- Caractéristiques sociodémographique de la population d'étude ………………………… 20
III-1-2- Répartition des activités AST et ALAT avant et après hémolyse ………………………... 22
III-1-2-1- ASAT …………………………………………………………………………………... 22
III-1-2-2- ALAT ………………………………………………………………………………… . 23
III-1-3- Détermination du taux sérique des paramètres biochimiques …………………………...24
III-2 COMMENTAIRES ...................................................................................................................... 25
CONCLUSION ET SUGGESTIONS ...................................................................................................... 26
REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES ................................................................................................ 27

Influence de L'hémolyse Sur Le Dosage Des Transaminases Chez Les Patients Admis Au CHUZ D'abomey Calavi/sô Ava

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REPUBLIQUE DU BENIN

RAPPORT DE FIN DE FORMATION

INFLUENCE DE L’HEMOLYSE SUR LE DOSAGE DES

Réalisé et présenté par :

Mr Jean-Eudes DEGBELO Dr (MC) Eugénie ANAGO

Présidente : Professeur AGBANGNAN Pascal, Enseignant chercheur à l’EPAC/UAC

Superviseur : Professeur ANAGO Eugénie, Enseignant-chercheur à l’EPAC/UAC

Examinateur : Docteur MOUSSE Wassiyath, Collaborateur à l’EPAC/UAC

Année académique : 2020-2021

DIRECTEUR EPAC : Professeur Guy Alain ALITONOU

DIRECTEUR ADJOINT EPAC : Docteur (MC) François-Xavier FIFATIN

CHEF DE DEPARTEMENT GBH : Docteur (MC) Eugénie ANAGO

Année Académique 2020-2021

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin

LISTE DES ENSEIGNANTS DU DEPARTEMENT DE GENIE DE

PRENOMS NOM MATIERES ENSEIGNEES

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin i

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin ii

- A M. Jean-Eudes DEGBELO, Chef service du laboratoire de l’hôpital de zone d’Abomey-

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin iii

A son excellence le Président du Jury

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin iv

LISTE DES ABREVIATIONS ET DES SIGLES

ALAT : Alanine Amino Transférase

ASAT : Aspartate Amino Transférase

CHUZ : Centre Hospitalier Universitaire de Zone

ENH : Echantillons Non Hémolysés

EPAC : Ecole Polytechnique d’Abomey-Calavi

LCR : Liquide Céphalo-Rachidien

LDH : Lactate Déshydrogénase

MDH : Malate Déshydrogénase

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin v

LISTE DES FIGURES

Figure 1 Echantillon hémolysé 16

Figure 2 Echantillon non hémolysé 16

Figure 3 Répartition de la population en fonction du sexe 20

Figure 4 Répartition de la population en fonction de la tranche d’âge 21

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin vi

LISTE DES TABLEAUX

Tableau I Valeurs normales des transaminases 5

Tableau II Liste des appareils utilisés 15

Tableau III Mode opératoire du dosage des transaminases 18

Tableau IV Moyenne ± écart type des paramètres biochimiques dosés 23

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin vii

Mots clés : hémolyse, érythrocytes, transaminases, activité enzymatique, ASAT, ALAT.

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin vii

The objective of our comparative prospective study, held at CHUZ Abomey-Calavi/Sô-

Our results showed a statistically significant difference between ASAT's enzymatic

Keywords: hemolysis, erythrocytes, transaminases, enzyme activity, ASAT, ALAT.

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin ix

CHAPITRE 1 : SYNTHESE BIBLIOGRAPHIQUE

CHAPITRE 2 : CADRES, MATERIEL ET METHODES D’ETUDE

CHAPITRE 3 : RESULTATS ET COMMENTAIRES

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin x

La présentation du document suivra le plan ci-après : après la synthèse bibliographique, nous

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin 1

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin 2

I-2 Transaminase ASAT

2) Oxaloacétate +NADH, H+ MDH

MDH= Malate Déshydrogénase

Réalisé par SETOUNKPATIN Baudouin 3

I-3 Transaminase ALAT

2) Pyruvate +NADH, H+ LDH