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Biologie Cellulaire Résumé PDF
Biologie Cellulaire Résumé PDF
Résumé De La Biologie
Cellulaire
By : Uchiha
Madara
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Résumé de la biologie cellulaire
B- Biochimie
I- La centrifugation :
II- La Chromatographie :
*Chromatographie de Partage : Les particules ( Micro + Macro ) sont
séparées selon leur degré de solubilité dans un mélange de solvant ( ex :
l’eau + alcool ) les particules les plus solubles migrent le plus loin et les
moins solubles migrent le moins loin
*Chromatographie sur colonne :
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Résumé de la biologie cellulaire
C- Biologie moléculaire
D- Culture Cellulaire
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La Membrane
Plasmique :
A- Morphologie :
- La membrane plasmique est une membrane trilamellaire de 7.5nm ,
composée de 2 feuillets denses ( 2nm pour chacun ) et un feuillet claire de
3.5nm.
Cellcoat : structure d’aspect fibreux de 15nm à 20nm, en contact du
feuillet externe de la MP
-L’étude de la structure de la MP se fait par la technique << Cryodécapage
>>
les étapes du Cryodécapage : 1- Congélation : à -196°C
2- Fracture
3- Ombrage : Surface de la fracture
4- Réplique
B- Composition Chimique :
40% lipides et Glycolipides
60% Protéines et Glycoprotéines
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Les Protéines :
Primaires : séquence en résidus d’acides aminés
Secondaires : hélices alpha ou feuillet béta
Tertiaires : hélice alpha + feuillet béta
Quatrenaires : associations de plusieurs protéines monomères (sous
forme de sous unités)
Les Bases azotés , Les Nucléosides , Les
nucléotides
Modèle moléculaire de la MP :
La membrane plasmique est une mosaïque fluide = mélange de protéines
et de lipides
les lipides : disposés en bicouche avec des queux hydrophobes formant
le feuillet claire moyen et les têtes hydrophobes formant les 2 feuillets
denses externe et interne
les protéines : 3 types de protéines :
* Protéines intégrées : sous forme d’un hélice alpha , on distingue 3 types
de protéines intégrées : protéines bitopiques (à traversé
unique ) ,polytopiques (à traversé multiple) et monotopique (à demi-
traversé)
-ces protéines intégrées sont amphiphiles avec une partie moyenne
hydrophobe et des extrémités hydrophiles en contacte avec le cytosol et la
Matrice extracellulaire
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Résumé de la biologie cellulaire
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Résumé de la biologie cellulaire
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Résumé de la biologie cellulaire
La membrane plasmique :
différenciation, molécules
d’adhérence, Jonctions
cellulaires :
Différenciation de la MP apicale :
I- Les microvillosités simples :
-structures dynamiques qui apparait et disparait, elles augmentent
l’espace d’échange et aident les GB dans le déplacement
-on les trouve dans les cellules épithéliales et les GB
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Types d’interactions :
Entre CAM : identiques=homophilyques différentes =hétérophilyques
Entre Cellules : identique=homotypiques différentes =hétérotypiques
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Différenciations de la MP Basale :
I- Les invaginations :
Replis qu’on trouve dans les cellules qui jouent un rôle dans les échanges
hydrominéraux (les cellules des tubes proximaux du rein). Les
invaginations délimitent des compartiments dans lesquels se trouvent des
mitochondries allongées = les bâtonnets de Heidenheim
II- L’hémidésmosome :
Composé d’une partie intracellulaire (la plaque désmosomale), une partie
extracellulaire et une partie claire entre le pôle basal et la lame basale
traversée par des filaments. Il intervient dans l’attachement de
l’épithélium avec la MEC (matrice extracellulaire).
Le Cytosquelette :
-Le cytosquelette est un réseau de filaments protéiques structurant le
cytoplasme des cellules eucaryotes. Il est responsable de la forme, de la
mobilité de la cellule et de la répartition des organites.
-Le cytosquelette est dynamique par polymérisation et dépolymérisation.
-Il est constitué principalement par :
Les microtubules (MT)
Les microfilaments d’actine (FA)
Les filaments intermédiaires (FI)
Les Microtubules :
-tubes creux constitués de 13 particules globulaires. L’alignement
longitudinal de ces particules donne un protofilament. L’association de 13
protofilaments constitue un microtubule.
-la tubuline est une molécule formée de deux sous-unités alpha et béta
-la présence de GTP entraine la polymérisation des tubulines, son
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-il existe 2 formes de MT : les instables et les stables (par des protéines
associées) :
Les MAPs stabilisatrices : participent à la structure des MT :
* Les protéines HMW : stabilisent les MT
* Les protéines de Tau : Stabilisent les MT et accélèrent la
polymérisation
Les protéines motrices :
*Les dynéines : transportent les vésicules de la périphérie vers le
centre
*Les kinésines : transportent les vésicules du centre vers la périphérie
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Le Centriole et ses
dérivés :
Le centriole :
-Cylindre dont la partie périphérique est faite de 9 triplets de
microtubules : A le plus proche du centre, B et C le plus loin.
-A est un MT complet contrairement à B et C qui ont en commun 3 sous-
unités.
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*Les étapes:
apparition à côté de chaque centriole d’une structure protéique en forme
d’une roue de charrette
9 MT complets A se placent autour de la structure protéique
les MT B et C se joignent au MT A pour compléter les triplets
la croissance en longueur du nouveau centriole se fait de l’extrémité
distale qui contient la roue de charrette vers l’extrémité proximale qui en
ai dépourvue
-Fonctions :
Rôle dans la formation du fuseau de division cellulaire et le transport des
chromosomes vers les pôles
formation des corpuscules basaux chez les cellules ciliées
organisation des MT cytoplasmiques
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La mitochondrie
-organite possédant son propre génome (circulaire), produit la majeure
partie de l’ATP, ainsi que des hormones stéroïdes.
Structure morphologique :
-Arrondie ou ovalaire et spiralée au niveau de la pièce intermédiaire.
-Dispersées au niveau de l’hépatocyte, concentrées au pôle basal chez les
cellules des tubes proximaux du rien, pôles basal et apical chez les
enterocytes.
-Membrane interne et membrane externe séparées par un espace
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intermembranaire
-Membrane externe trilamellaire, EIM peu dense
-Membrane interne trilamellaire envoie du côté de la matrice des crêtes
mitochondriales qui contiennent des ATPosomes qui sont constitués d’une
sphère F1 et un pied et une base F0
Composition chimique :
-Membrane externe : contient :
40% lipide 60% protéine
*le facteur F1= l’ATP synthase : une sphère orientée vers la matrice,
composée de 3 sous-unités alpha, 3 sous-unités béta autour d’une sous-
unité gamma
*le facteur F0= hydrophobe, inséré dans la couche bilipidique, constitué de
9 à 12 sous-unités C autour d’une sous-unité gamma, il présente un
transporteur de protons H+.
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La matrice mitochondriale :
-Enzymes : décarboxylases et déshydrogénases qui interviennent dans le
C.K
-Différentes métabolites
-ADM mitochondrial + Ribosomes + ARNt + ARNm
-Des ions
+formation de l’acétyl-CoA :
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Co-transport
Autres fonctions:-Contrôle la concentration cytosolique du Ca2+ avec le
REL
-Synthèse des précurseurs de certains acides aminés
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Basophilie et
Ribosomes
-la majeure partie des ARN cytoplasmiques fait partie des ribosomes
-les ribosomes sont soit libres soit attachés à des membranes du RER
-les ribosomes sont soit isolés soit forment des polysomes (Ribosomes+
ARNm)
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Composition chimique :
Ribosome eucaryote= 80S
Grande sous-unité= 60S ; 65% est constituée de ARN 28S + ARN 5.8S +
ARN 5S et 35% est composée de 49 polypeptides
Petite sous-unité= 40S ; 50% composée d’ARN 18S et 50% composée par
33 polypeptides
La synthèse protéique :
Traduction : elle nécessite en plus des ribosomes : ARNt + ARNm + acides
aminés + enzymes + énergie
*Ribosomes : petits ateliers qui contiennent des ARNr et qui ont besoin des
protéines annexes : facteurs d’initiation, d’élongation et de terminaison. Ils
possèdent deux sites de liaison : Site P (peptidyl-ARNt) et site A
(Aminoacyl-ARNt) et un site E (exit)
*ARNt : Possède 3 boucles qui lui donnent la forme d’un trèfle. La 2ème
boucle contient l’anticodant qui reconnaît l’ARNm lié au ribosome
Déroulement de la traduction :
*L’initiation :
-Les deux sous-unités ribosomales sont séparées
-L’initiateur le méthionyl-ARNt se place sur le site P
-L’ARNm se lie ensuite à la petite sous-unité qui se déplace jusqu’à ce que
le codon AUG se met vis-à-vis de son anticodant UAC
-Liaison des 2 sous-unités
+++Le facteur d’initiation = formyl-méthionyl ARNt
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*L’élongation :
-Le 2ème acide aminé se place dans le site A
-Détachement du 1er acide aminé de son ARNt et ajout d’une liaison
peptidique entre les 2 acides aminés
-Le 1er ARNt est expulsé puis le ribosome se déplace d’une unité codante
en faisant passé le 2ème acide aminé du site A au site P
-Un 3ème acide aminé apporté par son ARNt se place sur le site A
+++Enzyme intervenant dans l’élongation : peptidyl-transférase
*La terminaison :
-Un facteur de terminaison se place dans le site A vis-à-vis du codon STOP
-La peptidyl-transférase ajoute H2O pour former l’extrémité COOH
-Le complexe se dissocie
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RER
(Réticulum
endoplasmique
rugueux)
-Le RER est un réseau endomembranaire dont la surface est parsemée de
ribosomes
-Membranes trilamellaires délimitant des citernes
-Des ribosomes souvent sont sous forme de polysomes, attachées sur la
surface cytosolique par leurs grandes sous-unités
-Le RER peut se présenter sous-forme de citernes dilatées (préparation
pour la sécrétion) ou sous forme de vésicules
-Le RER est en continuité avec la membrane nucléique, le REL et l’appareil
de Golgi
Composition chimique :
-membranaire : 30% de lipides (+++Dolichol)
70% de protéines (récepteurs, transporteurs et enzymes
+++translocons)
Fonctions :
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Déroulement de la N-glycosylation :
1ère étape : sur la face cytosolique, 7 résidus de sucre sont apportés au
Dolichol-phosphate
2ème étape : basculement du Dolichol par flip-flop, la chaîne
oligosaccharide devient du côté luminal.
3ème étape : basculement d’autres Dolichols apportant d’autres résidus de
sucre pour l’ancien Dolichol, ainsi l’oligosaccharide passe à 14 résidus
4ème étape : l’oligosaccharide à 14 résidus se fixe sur l’Asn grâce à la
glycosyl-transférase.
5ème étape : l’arborisation est dégradée en 10 résidus de sucre
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REL
(Réticulum
Endoplasmique Lisse)
-composés de membranes trilamellaires
-30% des lipides et 70% des protéines (cytochrome P450 dont le rôle est la
détoxification + des enzymes impliquées dans la synthèse des hormones
stéroïdes)
Fonctions :
Détoxification :
-élimination des produits toxiques
-ces produits subissent une hydroxylation suivie d’une glycuroconjugaison
ou sulfoconjugaison, pour les rendre soluble pour faciliter leur élimination
Métabolisme du glucose
Glycogénogénèse et glycogénolyse : Le REL possède la glucose-6-
phosphatase, la seule enzyme du métabolisme du glucose dans le REL
Stockage du calcium :
Cas du réticulum sarcoplasmique chez les cellules musculaires
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Appareil de Golgi
(AG)
-L’appareil de golgi est une structure polarisée composée de plusieurs
dictyosomes
Morphologie :
L’AG est souvent supranucléaire, parfois infranucléaire et périnuléaire chez
la majorité des cellules nerveuses.
Composition chimique :
Des membranes : Golgi-cis : P/L = 2
Golgi-trans : P/L =1 (structure rappelle celle de la
MP)
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N.B. : P/L = rapport protéines/lipides donc P/L = 2 veut dire 2/3 protéines
et 1/3 lipides et P/L=1 veut dire 50% protéines et 50% lipides
Fonctions :
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Endosomes
(vésicules lysosom
recouvertes de es
Clathrine)
RE
sécrétion
constituti
MP ve
sécrétion
contrôlée
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*Flux rétrograde :
Endosom
e ou golgi- golgi-
TGN RE
lysosom trans cis
e
Les Endosomes :
-Compartiment endomembranaire à l’origine des vésicules destinées aux
lysosomes et à la MP. Se trouve à proximité de la MP (premier récepteur de
l’endocytose)
-On distingue :
*Les endosomes précoces : (à la périphérie) : Reçoivent les vésicules de
l’endocytose, après fusion, le contenu de la vésicule est versé dans
l’endosome dont le pH=6 .5, suffisant pour dissocier le ligand de son
récepteur.
*Les endosomes tardifs : (près du noyau) : Le contenu des endosomes
précoces est transporté vers les endosomes tardifs par l’intermédiaire des
ECV ou MTV. Son pH=5.5, reçoit du golgi des hydrolases et des H+-ATPases
et peut évoluer en lysosome.
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Les Lysosomes :
-Organites cytoplasmiques qui contiennent des hydrolases, à pH=5 qui
catalysent : AB+H2OAH + BOH
A-Morphologie :
-Formations arrondies ou ovalaires, entourées d’une membrane (7.5nm),
homogènes (riches en hydrolases) ou hétérogènes (entrain de détruire une
bactérie)
-Identification du lysosome Cytochimie
B-Constitution chimique :
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D-fonctions du lysosome :
I-autophagie
II-Hétérophagie :
*Digestion des substances importées par : endocytose (voie principale
d’importation des éléments) et la phagocytose (lutte contre les bactéries
et les parasites)
*destruction de protéines réabsorbées
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En résumé :
Les fonctions des lysosomes :
*nutrition cellulaire (dégradation)*Le renouvellement des molécules
membranaires cytosoliques et des organites (mitochondrie)*le phénomène
de défense (macrophage)
*Sécrétion des enzymes (spermatozoïde et ostéoclaste)
Le peroxysome :
-organite qui intervient dans le métabolisme des lipides
-Composition chimique :
I- la membrane :
-phospholipides
-protéines : cytochrome P450
II- La matrice :
Contient des enzymes :
Les oxydases : utilisent l’O2 pour produire l’H2O2 :
*enzymes de la béta-oxydation des acides gras à longues chaînes
*enzymes d’oxydation des acides aminés
Les catalases : utilisent l’H2O2 pour oxyder l’acide formique ou les alcools
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Fonctions :
-oxydation des substrats
-détoxification grâce au cytochrome P450
Le compartiment
cytosolique
-Le cytosol est une solution aqueuse (85% d’eau) appelée parfois
l’hyaloplasme
-Le cytosol se présente sous un état de gel ou un état de sol
-contient des éléments du cytosquelette et des ribosomes + des vacuoles
lipidiques et glycogène
-Le cytosol présente un carrefour métabolique
Fonctions :
I-synthèse protéique :
-Le début des synthèses commence toujours du côté cytosolique.
-Pour les protéines non destinées au RE subissent des modifications au
cytosol
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Le protéasome :
-organite (complexe des protéases) qui fait la protéolyse à pH neutre
(dégrade ou corrige les protéines mal formées ou mal repliées)
-Le protéasome 26S= une partie catalytique 20S + deux extrémités
régulatrices 19S
-formé par 4 anneaux délimitant 3 chambres ; chambre centrale : site
d’hydrolyse des substrats, couvercle ; reconnaissance des chaînes
d’ubiquitine ; la base
-Les protéines destinées à la correction ou à la destruction sont : les
protéines dénaturées+les protéines mal repliées. Ces protéines exposent
des signaux qui portent l’ubiquitine sont reconnues par le protéasome.
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Le Noyau :
-compartiment caractéristique des cellules eucaryotes, renferme l’ADN
A- Caractères généraux :
I-morphologie :
-forme : arrondie ou elliptique ou irrégulière
-taille : le noyau occupe ¼ de la surface cellulaire
-situation : souvent dans le centre géométrique de la cellule, en position
basale chez les cellules sécrétrices, à la périphérie dans l’adipocyte
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II-composition chimique :
20% ADN / 5% ARN / 75% protéines + ATP + nucléotides + Ca2+ et Mg2+
B-l’enveloppe nucléaire :
I-Structure au ME :
-Enveloppe nucléaire= Membrane interne + Membrane externe
-chacune est trilamellaire, délimitent la citerne périnucléaire
-l’enveloppe est percée de pores nucléaires
-ME porte des ribosomes en continuité avec le RER
-La lamina nucléaire= lame qui a une structure en treillis carré, ses
structures fibrillaires sont constituées de FI (lamines A, B et C)
-La citerne périnucléaire est percée de pores = les pores nucléaires
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I- les lamines :
1-composition et organisation :
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-interaction enveloppe-chromatine
-dissolution de l’enveloppe au cours de la division cellulaire par
phosphorylation des lamines
D- La chromatine :
Chromatine = ensemble ADN-protéines
-Au cours de l’interphase => chromatine = ensemble de chromosomes
indistincts ; qui vont s’individualiser pendant la division cellulaire
I-Ultrastructure de la chromatine :
-Pendant l’interphase : deux formes : + chromatine condensée
+ chromatine diffuse
Chromatine condensée = mottes chromatiniennes = situées contre
l’enveloppe
Chromatine diffuse = espace interchromatinien
II-Composition chimique :
Chromatine= ADN + Protéines (histones + non-histones)
Histones : 5 types d’histones : H1 ne participe pas à la formation des
nucléosomes, H2A, H2B, H3, H4 : entrent dans la constitution des
nucléosomes
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Résumé de la biologie cellulaire
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Résumé de la biologie cellulaire
E- Le nucléole :
Site intracellulaire d’élaboration des ribosomes, où les gènes des ARNr
sauf celui de l’ARN 5S sont transcrits en ARNr précurseurs qui seront
maturés par la suite et associés à des protéines ribosomales pour
constituer les sous-unités du ribosome
I-Morphologie :
Un nucléole typique est constitué par :
+Un composant granulaire : (CG) : contient des précurseurs immatures du
ribosome ou des particules préribosomales
+Un centre fibrillaire clair (CF) : contient des espaces intergéniques non
transcrits + des protéines (ARN polymérase I + nucléoline)
+Un centre fibrillaire dense (CFD) : site de transcription des ARNr
nucléolaires, situés à la limite entre CF et CFD.
***Organisateur nucléolaire : fragment d’ADN qui code pour les ARNr situé
entre CF et CFD, on l’appelle aussi la constriction secondaire des
chromosomes acrocentriques
+Une chromatine associée : dans les cellules somatiques.
III-Assemblage du Ribosome :
-les protéines ribosomales portent NLS (importation) et RRM
(reconnaissance)
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Résumé de la biologie cellulaire
Les communications
cellulaires :
A-Mobilités et niveaux de communication :
I-Différentes modalités :
par contact direct : + par jonction du type GAP + par les molécules
d’adhérence
par molécule de signalisation ou molécules-signaux ou molécules
informationnelles (ligands)
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*Neurotransmetteurs : ex : acétylcholine
*Hormones : ex : insuline
Les radicaux libres gazeux : ex : NO= monoxyde d’azote
*Interactions ligand-récepteur :
+spécificité : les formes tridimensionnelles complémentaires du récepteur
et de son ligand [et de ses agonistes (même forme et il l’aide) et des
antiagonistes (même forme mais empêchent le ligand de s’insérer à son
récepteur) ] permettent la reconnaissance de l’un par l’autre
+affinité : Si beaucoup de ligands => saturation des récepteurs (+++ cas
des ligands non des hormones)
+réversibilité : après l’interaction ligand-récepteur : le signal peut être
détruit, immobilisé ou recyclé
+conséquences de liaison ligand-récepteur : après la formation
membranaire du complexe :
internalisation : endocytose du complexe
activation (sans internalisation) : production d’un second messager
qui déclenche un effet spécifique dans le cytosol (activateur ou inhibiteur)
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